生物化学与分子生物学课程教学大纲

生物化学与分子生物学课程

教学大纲

（八年制用）

2006年12月

前言

一、学时分配

总学时、学分：144学时，9学分。其中理论授课88学时，实验课56学时。另有PBL 学习18学时。

二、承担课程教学院系、教研室

基础医学院生物化学与分子生物学系

三、课程性质和任务

生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究机体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。人们通常将生物大分子结构、功能及其代谢调控的研究，称为分子生物学。因此，从广义的角度来看，分子生物学是生物化学的重要组成部分。

生物化学与分子生物学是一门重要的医学基础课程，它与生理学、药理学、病理学、免疫学等学科有着广泛的联系与交叉，并与临床医学关系密切：许多疾病的病因、发病机制都需要从分子水平上进行阐述；也需要用生物化学和分子生物学的方法去解决一些疾病的预防、诊断和治疗。此外，生物化学与分子生物学实验技术是自然科学研究技术的重要组成部分。生物化学与分子生物学理论和实验技术的进步对生命科学的发展起着重要的促进作用。

通过本课程的学习，学生不仅可以掌握生物化学与分子生物学的基础理论、基本知识和基本技术，还将了解本学科的新进展。学好生物化学和分子生物学将为后续医学课程的学习和研究打下扎实的基础，成为高水平的医学人才。

四、课程基本内容和要求

生物化学与分子生物学内容广泛，本课程着重介绍以下内容：

1. 生物大分子的结构与功能。主要包括蛋白质、核酸和酶等生物大分子的结构、结构与功能的关系以及生物大分子之间的相互识别和相互作用。

2. 生物体的新陈代谢及其调节。生命体的基本特征是新陈代谢，包括物质代谢和能量代谢。物质代谢主要有糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢和核酸代谢；生物氧化独立成章介绍能量代谢。还有“物质代谢联系与调节”一章，介绍物质代谢整体性与基本调节规律。

3. 生物体遗传信息的贮存、传递与表达，即基因信息的传递。基因信息传递及其调控的研究在生命科学中的作用十分重要。本课程主要介绍基因组结构、复制、转录、翻译、基因表达调控以及基因重组和基因工程等内容，还将介绍癌基因、抑癌基因与生长因子、基因与疾病、基因诊断与基因治疗，以及常用分子生物学技术与人类基因组计划等有关内容。

4. 专题篇。介绍细胞信号转导、细胞凋亡、细胞周期、血液生化、肝脏生化、维生素等基础内容，以及生物化学与分子生物学的进展和与临床相关的内容。

5. 实验课。将传统生物化学技术和现代分子生物学常用技术结合起来，围绕八年制培养目标，介绍生物化学四大常用技术——分光、电泳、色谱、离心及相关临床生化实验；并重点介绍了分子生物学常用技术，如基因工程系列实验、PCR和分子杂交技术等。

五、必须先修习的课程

无机化学、有机化学、细胞生物学

六、教材及参考书

（一）教材

1. Feng Zuohua, Qu Shen, 《Biochemistry and Molecular Biology》（英文教材）, 北京：人民卫生出版社，2007年。

2. 贾弘禔主编，《生物化学》（八年制用），北京：人民卫生出版社，2005年。

3. 冯作化主编，《医学分子生物学》（八年制用），北京：人民卫生出版社，2005年。

（二）参考书

1. Berg Jeremy M., et al. Biochemistry (5th). New York: W. H. Freeman and Company, 2002

2. Jeremy M. Berg, John Li Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry (4th). New York: W.H.Freeman and Company, 2002

3. Lubert Stryer. Biochemistry (4th). New York: W.H.Freeman and Company, 1999

4. Robert K. Murray, et al. Harper’s Illustrated Biochemistry (26th). New York: McGraw-Hill Co., 2003

5. Robert K. Murray et. al. Harper’s Biochemistry (25th). 北京：科学出版社，McGraw Hill, 2000

6. David L. Nelson and Michael M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry (3rd). New York: Worth Publishers, 2000

7. David L. Nelson, Michael M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry (4th). New York: W. H. Freeman and Company, 2005

8. Hiram F. Gilbert. Basic Concepts in Biochemistry. 北京：北京大学医学出版社，2002

9. Benjamin Lewin, Genes Ⅷ, International Edition, Pearson Education Iternational, 2004

10. Katherine J. Denniston, Joseph J. Topping, Robert L. Caret. General, Organic and Biochemistry (3rd). 北京：人民卫生出版社，McGraw Hill Higher Education, 2001

11. Trudy McKee and James R. McKee. Biochemistry: an introduction (2nd). 北京：科学出版社，2000

12. 周爱儒主编，生物化学（第6版），人民卫生出版社，2001年

13. 冯作化主编，医学分子生物学（第2版），人民卫生出版社，2003年

14. 生物化学，王镜岩主编，高等教育出版社，2003年

15. 朱德煦、郑昌学主译，基础生物化学，科学出版社，2003年

16. 张迺蘅主编，生物化学，第二版，北京医科大学出版社，2002年

17. 邓耀祖、屈伸主编，医学分子细胞生物学，科学出版社，2002年

18. 生物化学复习与考试指南，同济医学院生物化学与分子生物学系，自编

（三）专业杂志

1. 生命的化学

2. 生物化学与生物物理进展

（四）学习网站

1. https://www.wendangku.net/doc/aa7734673.html,/jpkc

2. https://www.wendangku.net/doc/aa7734673.html,/lehninger

七、学习内容安排

实验课安排

绪论

一、目的和要求

了解生物化学的整体概念、学科发展的历史、理论体系的基本结构和主要内容。

二、重点

1. 生物化学发展的基本阶段。

2. 生物化学研究的基本内容。

3. 生物化学与生物学各学科的联系。

三、讲授内容和要点

生物化学发展历史：叙述生物化学阶段、动态生物化学阶段、分子生物学时期。

四、自学内容和要点

生物化学在生命科学中的地位和意义：生命体的物质组成、代谢与功能的关系，生物化学与其他学科的联系。

五、英语词汇

biochemistry 生物化学molecular biology 分子生物学

第一章氨基酸、多肽与蛋白质

一、目的和要求

掌握蛋白质的定义及生物学重要性。掌握蛋白质的结构与功能。熟悉蛋白质的理化性质。了解蛋白质与疾病的关系。

二、重点和难点

重点：

1. 掌握蛋白质的定义及生物学重要性。

2. 掌握蛋白质元素组成的特点、平均含氮量为16％。掌握氨基酸的定义、通式，熟悉氨基酸的理化性质及分类。

3. 掌握肽键、多肽链、肽的概念。熟悉生物活性肽。掌握蛋白质一级结构的概念，及主要化学键。掌握蛋白质二、三、四级结构的概念和二级结构的基本形式，及维持蛋白质空间结构的化学键。熟悉亚基、模序、结构域的概念，了解酰胺平面的形成，及分子伴侣的作用。了解蛋白质的分类。

4. 掌握蛋白质一级结构与功能的关系，了解分子病的概念。掌握蛋白质空间结构与功能的关系（以血红蛋白为例），熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构。熟悉协同效应、别构效应、的概念。了解蛋白质构象改变与疾病的关系

5. 掌握蛋白质的两性电离及等电点的概念。熟悉蛋白质的胶体性质。掌握蛋白质变性的定义、机理、影响因素及其应用。了解蛋白质沉淀和凝固。了解蛋白质的紫外吸收及呈色反应。了解蛋白质的分离和纯化

难点：

1. 模序、结构域、蛋白质的高级结构。

2. 蛋白质各级结构与功能的关系。

三、讲授内容和要点

1. 蛋白质的分子组成：氨基酸、肽。

2. 蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构、蛋白质空间结构、蛋白质的分类。

3. 蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质空间结构与功能的关系。

4. 蛋白质的理化性质：蛋白质的理化性质、蛋白质的分离和纯化。

四、英文词汇

protein 蛋白质amino acid 氨基酸

cysteine 半胱氨酸cystine 胱氨酸

phenylalanine 苯丙氨酸proline 脯氨酸

glycine 甘氨酸alanine 丙氨酸

valine 缬氨酸leucine 亮氨酸

isoleucine 异亮氨酸serine 丝氨酸

threonine 苏氨酸tyrosine 酪氨酸

asparagine 天冬酰胺glutamine 谷氨酰胺

aspartic acid 天冬氨酸glutamic acid 谷氨酸

lysine 赖氨酸histidine 组氨酸

amphiprotic ion 两性离子isoelectric point 等电点

peptide bond 肽键peptide 肽

oligopeptide 寡肽polypeptide 多肽

peptide unit 肽单元primary structure 一级结构

secondary structure 二级结构tertiary structure 三级结构

α-helix α-螺旋β-sheets β-折叠

β-turn β-转角motif 模体（基序）

domain 结构域subunit 亚基

chaperone 分子伴侣quaternary structure 四级结构denaturation 变性renaturation 复性

hemoglobin 血红蛋白myoglobin 肌红蛋白

第二章核酸的结构与功能

一、目的和要求

掌握核酸的分类、分布及其生物学作用。掌握核酸的化学结构及理化特性。掌握核酸的高级结构及生物学功能。

二、重点和难点

重点：

1. 掌握核酸的分类、分布及其生物学作用。

2. 掌握核苷酸中的碱基成分和戊糖种类。掌握核苷的形成及种类。掌握核苷酸的结构、命名及英文字母符号。掌握组成RNA的核苷酸；组成DNA的核苷酸。熟悉嘌呤环和嘧啶环的原子定位（编号）。了解两类碱基的结构式。掌握其英文字母符号及紫外吸收特性和意

义。熟悉游离存在的多磷酸核苷。熟悉环核苷酸（cAMP、cGMP）。

3. 掌握核酸一级结构的定义、连接方式及核苷酸链的走向。掌握RNA与DNA的差别。从化学组成、分布及生物学作用上比较二者的差别。

4. 掌握DNA碱基组成的Chargaff规则和碱基配对规律。掌握B-DNA双螺旋结构模型的要点。了解DNA结构的多样性。

5. 掌握原核生物DNA的高级结构是超螺旋结构。掌握真核生物细胞核内DNA与蛋白质构成染色体，染色体的基本单位是核小体。掌握DNA的功能。

6. 掌握RNA的种类与功能。掌握真核生物mRNA的结构特点和功能。掌握tRNA的结构特点和功能。掌握rRNA的功能。了解并比较两类生物的核糖体组成。

7. 了解非mRNA小RNA（snmRNAs）及其种类和相关的生物学作用。了解RNA组学的概念。

8. 了解核酸的一般理化性质。核酸的最大紫外吸收值在260nm左右。了解OD260的应用。掌握DNA变性、增色效应、Tm的概念；变性实质、结果、监测指标；Tm值与碱基组成的关系。掌握DNA的复性、退火、分子杂交的概念。了解DNA复性与分子杂交的应用意义。

9. 了解核酸酶的定义、作用与分类。掌握核酶的定义及其作用。具有催化作用的小RNA 被称为核酶。

难点：

1. DNA的高级结构。基因及基因组的概念。

2. DNA变性、增色效应、T m的概念。

3. DNA的复性、退火、分子杂交。

三、讲授内容和要点

1. 核酸的化学组成及一级结构：核苷酸的结构、核酸的一级结构。

2. DNA的空间结构与功能：双螺旋结构模型、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装、DNA的功能。

3. RNA的结构与功能：mRNA的结构特点和功能、tRNA的结构与功能、rRNA的结构与功能。

4. 核酸的理化性质、变性和复性及其应用：核酸的一般理化性质、DNA变性、DNA 的复性与分子杂交。

5. 核酸酶：核酸酶的定义、作用与分类。

四、英文词汇

nucleic acid 核酸purine 嘌呤

pyrimidine 嘧啶nucleoside 核苷

nucleotide 核苷酸cyclic AMP, cAMP 环腺苷酸

nucleoside monophosphate, NMP 核苷一磷酸nucleoside diphosphate, NDP 核苷二磷酸

nucleoside triphosphate, NTP 核苷三磷酸3',5'-phosphodiester bond 3',5'磷酸二酯键

polynucleotide chain 多核苷酸链primary structure of DNA DNA一级结构double helix 双螺旋complementary base pairing 互补碱基配对

minor groove 小沟major groove 大沟

supercoil 超螺旋melting temperature, Tm 融链温度deoxyribonuclease 脱氧核糖核酸酶endonuclease 内切核酸酶

exonuclease 外切核酸酶messenger RNA, mRNA 信使RNA transfer RNA, tRNA 转移RNA ribosomal RNA, rRNA 核糖体RNA ribonuclease 核糖核酸酶ribozyme 核酶

heterogeneous nuclear RNA, hnRNA 非均一核RNA

第三章酶

一、目的和要求

掌握生物催化剂的概念。掌握酶的结构、功能及作用机制。掌握影响酶促反应的因素及酶的调节。熟悉酶的生物学重要性。了解酶与疾病的关系。了解酶在医学上的应用。二、重点和难点

重点：

1. 熟悉酶的生物学重要性；掌握生物催化剂的概念。

2. 掌握酶的分子组成及各组分的作用。掌握维生素与辅酶的关系。熟悉金属离子在酶促反应中的作用。掌握活性中心的定义。了解活性中心的形成过程。掌握必需基团的概念及分类。熟悉常见的必需基团。

3. 了解酶与一般催化剂的共同点。掌握酶作用的特点。熟悉酶作用特异性的类型、学说。了解酶促反应的机制及酶降低活化能的几个重要因素。

4. 掌握酶动力学的概念。掌握米氏方程、Ｋm与Ｖmax的意义及应用、了解酶的转换数的念及意义。了解米氏方程的推导。熟悉Ｋm及Ｖmax测定方法。熟悉酶浓度对反应速度的影响。熟悉温度对反应速度的影响及最适温度。掌握pＨ对酶促反应速度的影响及最适pH。了解如何确定一个酶的最适pH。熟悉激活剂对反应速度的影响。熟悉酶活性的国际单位（IU）、酶活性的催量单位。

5. 掌握酶抑制剂的概念，了解抑制作用的类型。掌握不可逆性抑制作用的概念；了解其动力学特点。掌握可逆性抑制的概念。掌握竟争性抑制的概念。了解反应模式；掌握竟争性抑制的动力学特点。熟悉竟争性抑制的经典例子。掌握反竟争性抑制的概念。了解反应模式；掌握动力学特点。掌握非竟争性抑制的概念。了解反应模式；掌握动力学特点。

6. 熟悉调节的意义、方式、关键酶的特点。掌握酶原、酶原激活的概念；熟悉酶原激活的机理及意义。熟悉变构酶、变构效应剂、变构调节、变构部位的概念。掌握酶的共价修饰的概念。熟悉共价修饰的类型。熟悉诱导剂、诱导作用、辅阻遏剂、阻遏作用的概念。了解酶的降解方式。

7. 掌握同功酶的概念、特点。了解次级同工酶的概念。熟悉乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布、功能及临床意义。

8. 熟悉酶的习惯命名法和酶的系统命名法及酶的分类。

9. 了解酶与疾病的关系。了解酶在医学上的应用。

难点：

1. 米氏方程、Km与Vmax的意义及应用、熟悉酶的转换数的概念及意义。

2. 底物浓度对酶促反应速度的影响。

3. 三种竞争性抑制的概念及其异同。

4. 变构调节及其生物学重要性。

三、讲授内容和要点

1. 酶的分子结构和功能：酶的分子组成、酶的活性中心。

2. 酶促反应的特点与机制：酶促反应的特点、酶促反应的机制。

3. 酶动力学：底物浓度对酶促反应速度的影响、酶浓度对反应速度的影响、温度对反应速度的影响、pH对酶促反应速度的影响、抑制剂对反应速度的影响、激活剂对反应速度的影响、酶活性测定与酶活性单位。

4. 酶的调节：酶活性调节、酶含量的调节、同工酶。

四、英文词汇

enzyme 酶specificity 特异性（专一性）

simple enzyme 单纯单酶conjugated enzyme 结合酶apoenzyme 酶蛋白holoenzyme 全酶

coenzyme 辅酶prosthetic group 辅基

cofactor 辅助因子isoenzymes 同工酶

active center 活性中心thiamin pyrophosphate，TPP 硫胺素焦磷酸

riboflavin 核黄素flavin mononucleotide，FMN 黄素单核苷酸

pyridoxal phosphate 磷酸吡哆醛cobalamin 钴胺素

pantothenic acid 泛酸biotin 生物素

tetrahydrofolic acid，FH4四氢叶酸lipoic acid 硫辛酸

enzyme kinetics 酶动力学Michaelis-Menten equation 米氏方程Michaelis constant，Km 米氏常数maximal velocity，V max最大速度optimum temperature 最适温度pH optimum 最适pH

irreversible inhibitor 不可逆抑制剂reversible inhibitor 可逆性抑制剂competitive inhibition 竞争性抑制non-competitive inhibition 非竞争性抑制

uncompetitive inhibition 反竞争性抑制key enzyme 关键酶

allosteric regulation 变构调节covalent regulation 共价调节zymogen 酶原allosteric enzyme 变构酶

covalent modification 共价修饰phosphorylation 磷酸化phosphoprotein phosphatase 磷蛋白磷酸酶protein kinase 蛋白激酶

flavin adenine dinucleotide，FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸

nicotinamide adenine dinucleotide，NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸

nicotinamide adenine dinucleotide phosphate，NADP+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

第四章糖的化学

一、目的和要求

掌握生物体内糖的基本化学结构形式、分类、生物学功能。掌握糖复合物的概念、组成方式和生物学功能。

二、重点和难点

重点：

1. 掌握糖的化学本质和自然界糖类物质的主要存在形式。了解单糖是体内多种代谢途径的参与者。了解多糖是自然界糖类物质的主要存在形式。了解动植物多糖的组成和生物功能差别

2. 掌握糖蛋白的概念。了解N-连接糖蛋白的概念、糖基化位点和结构特点；了解N-连接糖蛋白合成的细胞定位及方式。了解O-连接糖蛋白的概念及结构特点；了解O-连接糖蛋白合成的细胞定位及方式。了解寡糖链对糖蛋白新生肽链的影响。了解寡糖链对糖蛋白生物活性的影响。掌握寡糖链的分子识别作用。

3. 掌握蛋白聚糖的概念。熟悉糖胺聚糖的种类、结构特点及分布。了解核心蛋白的概念和结构特点。了解蛋白聚糖生物合成的的细胞定位及方式。掌握蛋白聚糖的功能。

4. 熟悉糖脂的种类。了解鞘糖脂是神经酰胺被糖基化的糖苷化合物。

难点：

1. 糖蛋白和蛋白聚糖的结构。

三、讲授内容及要点

1. 生物体内糖的概念、种类、分类及作用

2. 糖蛋白：糖蛋白的结构、糖蛋白的生物学功能。

3. 蛋白聚糖：蛋白聚糖的结构、体内重要的糖胺聚糖、蛋白聚糖的生物学功能。

4. 糖脂：糖脂的概念、基本结构、分类和组织分布；生物学功能。

四、英文词汇

glucose 葡萄糖fructose 果糖

sucrose 蔗糖maltose 麦芽糖

lactose 乳糖monosacchride 单糖

ribose 核糖oligosaccharide 寡糖

polysaccharide 多糖cellulose 纤维素

starch 淀粉glycogen 糖原

glycoconjugate 糖复合物glycoprotein 糖蛋白

proteoglycan 蛋白聚糖glyceroglycolipid 甘油糖脂

五、思考题

1. 什么是糖蛋白？糖和蛋白的基本连接方式有那些？

2. N-连接糖蛋白的糖基化位点组成是怎样的？糖蛋白分子中的寡糖链有哪些生物学功能？

3. 体内重要的糖胺聚糖有哪几种？蛋白聚糖的生物学功能是什么？

4. 什么是糖脂？主要分为几种？有何生物学功能？

第五章糖代谢

一、目的和要求

掌握糖的生理功能、糖的吸收方式。掌握糖的无氧氧化和有氧氧化，掌握磷酸戊糖途径的生理意义，掌握糖原代谢，掌握糖异生糖异生途径，熟悉乳酸循环，掌握血糖水平及其激素调节机制，了解糖代谢异常及临床疾病。

二、重点和难点

重点：

1. 掌握糖的生理功能。了解食物中可以消化的糖类，消化部位和消化液中的酶；熟悉糖的吸收方式。熟悉糖代谢的概况。

2. 掌握糖酵解的概念和反应部位。反应过程分为两个阶段。第一阶段：掌握糖酵解途径的概念及关键酶。掌握底物水平磷酸化部位及NADH+H+产生部位。第二阶段：掌握丙酮酸转变成乳酸。了解糖酵解途径调节的意义。掌握糖酵解的生理意义。

3. 掌握糖有氧氧化的概念。掌握糖有氧氧化的反应过程。掌握葡萄糖有氧氧化生成ATP 的数量。掌握糖有氧氧化的关键酶，熟悉其调节。熟悉巴斯德效应。

4. 掌握磷酸戊糖途径的亚细胞定位。了解反应过程分两个阶段。熟悉关键酶及其调节。掌握磷酸戊糖途径的生理意义。了解糖醛酸途径的概念及生理作用。

5. 掌握糖原合成的定义、组织和细胞定位。熟悉糖原合成过程。掌握糖原合成的关键酶。掌握肝糖原分解的定义、组织定位。熟悉肝糖原分解过程。掌握肝糖原分解的关键酶。掌握肌糖原的分解与肝糖原分解的不同点。熟悉肝糖原合成与分解的调节。掌握糖原合成和分解的生理意义。了解糖原累积症是一类遗传性代谢病。

6. 掌握糖异生的概念及糖异生原料。熟悉糖异生的组织和细胞定位。掌握糖异生途径。熟悉二个底物循环的调节。掌握糖异生的生理意义。熟悉乳酸循环的过程及其生理意义。

7. 了解其他的单糖代谢。

8. 掌握血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路。掌握胰岛素降低血糖的机制。掌握胰高血糖素升高血糖的机制。了解糖皮质激素的调节机制。熟悉肾上腺素的调节机制。熟悉高血糖及糖尿症。熟悉低血糖。掌握低血糖的危害性。

难点：

各糖代谢途径的调节。

三、讲授内容及要点：

1. 糖的生理功能、糖类的消化部位、消化液中的酶类；糖的吸收方式。

2. 糖的无氧分解：糖酵解途径，关键酶的调节，乳酸酵解的生理意义。

3. 糖有氧氧化：糖有氧氧化的三个阶段，生成ATP的数目，调节，巴斯德效应。

4. 糖的其他代谢：磷酸戊糖途径，糖醛酸途径，多元醇途径。

5. 糖原合成与分解：糖原合成，肝糖原分解，合成与分解的调节。

6. 糖异生：糖异生途径，糖异生的调节，生理意义，乳酸循环及意义。

7. 其他单糖的代谢：果糖、半乳糖和甘露糖。

8. 血糖及其调节：血糖，血糖水平的激素调节。

9. 糖代谢异常及临床疾病：糖原累积症，血糖水平异常。

四、英文词汇

glycolysis 糖酵解glycolytic pathway 糖酵解途径hexokinase 己糖激酶pyruvate kinase 丙酮酸激酶

6-phosphofructo-kinase-1 6-磷酸果糖激酶-1 aerobic oxidation 有氧氧化

pentose phosphate pathway 磷酸戊糖途径glycogen 糖原

substrate-level phosphorylation 底物水平磷酸化UDPG 尿苷二磷酸葡萄糖glycogenesis 糖原合成glycogenolysis 糖原分解

glycogen synthase 糖原合酶gluconeogenesis 糖异生

substrate cycle 底物循环lactric acid cycle 乳酸循环

blood sugar 血糖hyperglycemia 高血糖hypoglycemia 低血糖insulin 胰岛素

glucagons 胰高血糖素glycogen storage disease 糖原累积症

五、思考题

1. 一分子葡萄糖是如何分解生成乳酸的？关键酶有那些？

2. 蚕豆病的发病机理是什么？

3. 肌糖原的合成与分解为什么不能参与血糖水平的调节呢？

4. 详细论述乳酸循环的反应过程？2分子乳酸异生成葡萄糖消耗几分子ATP？

5. 谷氨酸是如何异生成糖的？

第六章三羧酸循环

一、目的和要求

掌握三羧酸循环的概念、亚细胞定位、反应过程，熟悉掌握三羧酸循环的调节，掌握三羧酸循环的生理意义。

二、重点和难点

重点：

掌握三羧酸循环的概念、亚细胞定位、反应过程及三个不可逆反应、脱氢的部位和底物水平磷酸化的部位，三羧酸循环的生理意义。

难点：

三羧酸循环流速的调控

三、讲授内容及要点：

1. 三羧酸循环的概念及其发现史：三羧酸循环的概念，Hans Krebs。

2. 三羧酸循环的过程和调节：三羧酸循环的反应过程，反应特点，关键酶及其调节。

3. 三羧酸循环的生理意义

四、英文词汇

tricarboxylic acid cycle（TAC）三羧酸循环citrate 柠檬酸

citrate synthase 柠檬酸合酶α-ketoglutatrate α-酮戊二酸malate 苹果酸Pastuer effect 巴斯德效应

五、思考题

1. 试述三羧酸循环的生理意义

2. 试述草酰乙酸的几个来源

3. 三羧酸循环是如何调控的？

第七章脂类的化学

一、目的和要求

掌握脂类的概念、分类及生理功能。掌握脂酸的来源及必需脂酸的概念。

二、重点和难点

重点：

1. 掌握脂类的概念、分类，熟悉其理化性质、分布及生理功能、简单脂和复合脂的概念。

2. 掌握甘油三酯的脂酸的化学组成、熟悉脂酸碳链长度与熔点的关系及分类。掌握不饱和脂酸及高度不饱和脂酸的概念、必需脂酸的概念及生物学作用。掌握甘油三酯的生理学功能。

3. 掌握磷脂的组成、分类及其生理功能。

4. 掌握胆固醇的组成、转变及其生理功能。

三、讲授内容及要点：

1. 脂类的概述：脂类的概念、分类，生理功能，脂复合物，脂类的来源。

2. 甘油三酯：脂酸，甘油三酯。

3. 磷脂和糖脂：磷脂的组成、分类，磷脂的生理功能。

4. 胆固醇：胆固醇的组成，生理功能，胆固醇的转化

5. 脂类提取分析技术简介

四、英文词汇

lipids 脂类lipoid 类脂

fat 脂肪triglyceride, TG 甘油三酯cholesterol, Chol 胆固醇cholesterol ester, CE 胆固醇酯phospholipid, PL 磷脂sphingolipids 鞘脂

fatty acid, FA 脂酸phosphoglycerides 甘油磷脂glycolipid 糖脂bile acid 胆汁酸lipopolysaccharide，LPS 脂多糖lipoprotein 脂蛋白

saturated fatty acid 饱和脂酸unsaturated fatty acid 不饱和脂酸essential fatty acid 必需脂酸phosphatidic acid; PA 磷脂酸

五、思考题

1. 什么是必需脂肪酸？在体内有何重要生理功能？

2. 何谓脂复合物？分那几类？各有何生理功能？

3. 简述磷脂的种类和其生理作用。

第八章脂类代谢

一、目的和要求

掌握脂类消化与吸收。掌握甘油三酯代谢，掌握脂肪酸的分解代谢，熟悉脂肪酸合成代谢。熟悉甘油磷脂的代谢。掌握胆固醇代谢。掌握血浆脂蛋白的分类与功能，熟悉血浆脂蛋白代谢概况。

二、重点和难点

重点：

1. 掌握脂类消化的部位、胆汁酸盐的作用。掌握脂类吸收的形式、部位和途径。

2. 熟悉甘油三酯合成代谢的部位，掌握合成原料。熟悉合成过程。

3. 掌握脂肪动员及激素敏感性脂肪酶的概念；熟悉脂解激素和抗脂解激素的种类；熟悉游离脂酸在血中与清蛋白结合运输；熟悉甘油的代谢去路。掌握脂酸的β-氧化。了解不饱和脂酸的氧化特点。熟悉丙酸的氧化。

4. 掌握酮体的定义。熟悉酮体生成的原料、过程及有关酶类。熟悉酮体的利用。熟悉酮体生成的意义。了解酮体生成的调节。

5. 熟悉软脂酸合成的组织和亚细胞定位。掌握软脂酸合成原料。熟悉脂酸合成酶系及反应过程。了解脂酸碳链延长。了解不饱和脂酸的合成。了解代谢物及激素的调节作用。

6. 了解前列腺素、血栓噁烷及白三烯的结构、命名，合成原料及生理功能。

7. 了解甘油磷脂的组成、分类及结构；熟悉甘油磷脂的合成部位及原料；熟悉甘油磷脂合成的基本过程；熟悉甘油磷脂降解的酶类。了解鞘磷脂的代谢。

8. 熟悉胆固醇合成的组织和亚细胞定位。掌握胆固醇合成的原料。了解胆固醇合成的基本过程。掌握胆固醇合成的关键酶。了解胆固醇合成的调节。掌握人体内胆固醇的转化。

9. 掌握血脂的定义、组成及来源。掌握血浆脂蛋白的分类。熟悉血浆脂蛋白的组成及结构。掌握载脂蛋白的定义、种类及功能。熟悉四种血浆脂蛋白的代谢概况，掌握其生理功能。了解高脂蛋白血症及遗传性脂蛋白代谢缺陷。

难点：

1. 脂肪酸的合成代谢。

2. 磷脂的代谢

3. 各种血浆脂蛋白的代谢

三、讲授内容及要点

1. 脂类的消化与吸收：脂类的消化，脂类的吸收。

2. 甘油三酯代谢：甘油三酯的合成，脂肪的分解代谢，脂酸的分解代谢，酮体的代谢，脂酸的合成，多不饱和脂酸的衍生物。

3. 磷脂代谢：甘油磷脂的合成；甘油磷脂的降解；神经鞘磷脂的合成及降解。

4. 胆固醇代谢：胆固醇的结构，胆固醇的合成，胆固醇的转化。

5. 血浆脂蛋白代谢：血脂，血浆脂蛋白，血浆脂蛋白的代谢；血脂异常。

四、英文词汇

ketone bodies 酮体acyl carrier protein，ACP 酰基载体蛋白chylomicron，CM 乳糜微粒free fatty acid，FFA 游离脂酸

low-density lipoprotein，LDL 低密度脂蛋白high-density lipoprotein，HDL高密度脂蛋白

apolipoprotein，apo 载脂蛋白cholesteryl ester，CE 胆固醇酯lipoprotein lipase，LPL 脂蛋白脂肪酶hyperlipoproteinemia 高脂蛋白血症hormone-sensitive triglyceride lipase，HSL 激素敏感性甘油三酯脂肪酶

very low density lipoprotein，VLDL 极低密度脂蛋白

acyl-CoA:cholesterol acyltransferase，ACAT 脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶

lecithin: cholesterol acyltransferase，LCAT 卵磷脂胆固醇脂酰转移酶

cholesteryl ester transfer protein，CETP 胆固醇酯转运蛋白

五、思考题

1. 脂肪消化吸收有何特点？

2. 饱和脂酸如何氧化供能？

3. 在体内糖如何转变成脂肪？

4. 何谓酮体？酮体是如何生成和氧化？酮体代谢有何生理意义？

5. 欲降低血浆胆固醇水平可采用哪些措施？

第九章生物氧化

一、目的和要求

掌握生物氧化的概念，熟悉生物氧化的特点。掌握ATP、高能化合物。掌握氧化呼吸链的组成、排列顺序。掌握氧化磷酸化的概念，熟悉ATP生成的机制。熟悉影响氧化磷酸化的因素。熟悉其他氧化途径。

二、重点和难点

重点：

1. 掌握生物氧化的概念。熟悉生物氧化的方式。熟悉生物氧化特点。

2. 掌握高能键与高能化合物的概念；熟悉常见的高能化合物。掌握体内能量的储存和利用形式。

3. 掌握呼吸链的概念和组成。掌握两条重要的氧化呼吸链排列顺序。了解其确定的实验依据。

4. 掌握氧化磷酸化的概念，了解氧化磷酸化偶联机制。熟悉P/O比值的定义。熟悉ATP 合酶的组成与功能。熟悉影响氧化磷酸化的因素。了解线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响。

5. 掌握胞液中NADH转运进入线粒体氧化的机制。了解腺苷酸载体及线粒体蛋白的跨膜转运。

6. 熟悉需氧脱氢酶和氧化酶的辅基、反应方式及产物。了解过氧化物酶体中氧化酶类组成特点及催化反应。了解超氧物歧化酶的主要作用。了解微粒体中的酶催化的反应过程及意义。难点：

1. 呼吸链排列顺序的实验依据。

2. 氧化磷酸化的偶联机制，影响氧化磷酸化的因素。

3. 其他的氧化体系。

三、讲授内容及要点

1. 生物氧化和ATP：生物氧化的概念，高能化合物。

2. 氧化磷酸化：呼吸链，氧化磷酸化，影响氧化磷酸化的因素，线粒体的物质转运。

3. 其他生物氧化体系：加单氧酶，超氧化物歧化酶，过氧化物酶。

四、英文词汇

biological oxidation 生物氧化respiratory chain 呼吸链

ubiquinone 泛醌electron transfer chain 电子传递链cytochrome，Cyt 细胞色素flavoprotein 黄素蛋白

oxidative phosphorylation 氧化磷酸化creatine phosphate，CP 磷酸肌酸

superoxide dismutase，SOD 超氧物歧化酶catalase 过氧化氢酶

eroxidase 过氧化物酶monooxygenase 加单氧酶

五、思考题

1. 呼吸链与氧化磷酸化的关系。

2. 生物氧化的特点。

3. 需氧氧化与非需氧氧化的区别。

第十章氨基酸代谢

一、目的和要求

掌握蛋白质的生理功能。掌握氮平衡、必需氨基酸的概念。掌握蛋白质的消化，熟悉蛋白质的吸收。掌握氨基酸的脱氨基作用，α-酮酸的去路。掌握氨的代谢。掌握一碳单位的代谢，熟悉其他氨基酸的代谢。

二、重点和难点

重点：

1. 掌握蛋白质的生理功能。掌握氮平衡。熟悉蛋白质推荐需要量。掌握蛋白质的营养价值。掌握必需氨基酸的概念和种类。熟悉蛋白质的互补作用。

2. 掌握蛋白质消化的生理意义。熟悉蛋白质消化的特点及消化蛋白质的酶类及其激活。了解氨基酸吸收的部位及方式。熟悉蛋白质腐败作用的概念及主要的腐败产物。

3. 掌握氨基酸代谢库的概念。掌握氨基酸代谢库的来源与去路。

4. 掌握氨基酸的脱氨基作用的概念及四种方式。熟悉转氨酶的作用机制和辅酶。掌握谷丙转氨酶（ALT）和谷草转氨酶（AST）的临床意义。掌握α-酮酸代谢的三个代谢去路。

5. 掌握血氨的来源与去路。掌握血氨的转运形式。掌握尿素生成的部位、反应过程及其关键酶。熟悉尿素合成的调节。了解血氨增高导致肝昏迷的可能机制。

6. 了解氨基酸脱羧基后生成相应的胺类物质具有重要的生理作用。掌握一碳单位的定义、分类。掌握一碳单位的载体。熟悉一碳单位的来源。掌握一碳单位的生理功用。熟悉一碳单位与临床的关系。掌握SAM的作用。熟悉甲硫氨酸循环。熟悉磷酸肌酸的作用。掌握PAPS的生理意义。熟悉芳香族氨基酸的代谢。熟悉苯丙氨酸和酪氨酸代谢中某些酶的缺陷所致的遗传性疾病。熟悉色氨酸的代谢产生一碳单位。了解支链氨基酸都是必需氨基酸。

难点：

1. 转氨酶的作用机制。

2. α-酮酸代谢的代谢去路。

3. 个别氨基酸的代谢。

三、讲授内容及要点

1. 蛋白质的营养作用：氮平衡，必需氨基酸，蛋白质的营养，蛋白质的互补作用。

2. 蛋白质的消化、吸收与腐败：蛋白质的消化，蛋白质的吸收，蛋白质的腐败。

3. 氨基酸的一般代谢：蛋白质的分解，氨基酸的脱氨基作用，α-酮酸代谢。

4. 氨的代谢：血氨的来源与去路，血氨的转运，尿素的合成。

5. 个别氨基酸的代谢：氨基酸的脱羧基作用，一碳单位的代谢，含硫氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢，支链氨基酸的代谢。

四、英文词汇

essential amino acid 必需氨基酸deamination 脱氨基作用

GPT / ALT 谷丙转氨酶transamination 转氨基作用

GOT / AST 谷草转氨酶decarboxylation 脱羧基作用

α-ketoac id α-酮酸γ-aminobutyric acid，GABA γ-氨基丁酸

urea 尿素poly amines 多胺

histamine 组胺5-hydroxytryptamine，5-HT 5-羟色胺

one carbon unit 一碳单位tetrahydro folic acid，FH4四氢叶酸

PAPS 活性硫酸根S-adenosyl methionine，SAM S-腺苷甲硫氨酸

albinism 白化病phenyl ketonuria，PKU 苯酮酸尿症

五、思考题

1. 蛋白质消化的意义。

2. 氨基酸一般代谢的特点。

3. 氨基酸脱氨基作用的产物的去路。

4. 一碳单位与核酸代谢的关系。

第十一章核苷酸代谢

一、目的和要求

掌握核苷酸的生物功能。掌握嘌呤核苷酸的合成代谢，掌握嘌呤核苷酸分解代谢的产物。掌握嘧啶核苷酸的合成代谢。熟悉核苷酸代谢的抗代谢物。

二、重点和难点

重点：

1. 了解核酸的消化与吸收。掌握核苷酸的生物功用。

2. 掌握嘌呤核苷酸的从头合成途径、补救合成途径的概念、原料和组织定位。熟悉嘌呤核苷酸的从头合成途径及嘌呤碱合成的元素来源。掌握合成途径的关键酶。掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的特点。了解嘌呤核苷酸从头合成的调节。

3. 熟悉催化嘌呤核苷酸补救合成途径的酶。掌握嘌呤核苷酸补救合成的生理意义。了解嘌呤核苷酸的相互转变。掌握脱氧核糖核苷酸的生成。掌握嘌呤核苷酸的抗代谢物的概念及临床意义。熟悉6-巯基嘌呤的作用机制。

4. 了解嘌呤核苷酸的分解代谢过程。掌握人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是尿酸。熟悉痛风症及别嘌呤醇的作用。

5. 掌握嘧啶核苷酸的从头合成途径概念及部位。熟悉嘧啶核苷酸的从头合成途径的原料及嘧啶合成的元素来源。熟悉嘧啶核苷酸的从头合成途径的过程。掌握合成途径的关键酶。掌握TMP的生成。熟悉嘧啶核苷酸的从头合成途径的特点。

6. 熟悉补救合成途径的概念、关键酶。了解嘧啶核苷酸的抗代谢物的概念及临床作用。熟悉5-FU的作用机制。

7. 了解嘧啶核苷酸的分解代谢过程。熟悉其分解产物。

难点：

1. 嘌呤核苷酸从头合成过程。

2. 抗代谢物作用的机制。

三、讲授内容及要点

1. 核苷酸的生物学功能：核酸的消化，核苷酸的功能。

2. 嘌呤核苷酸代谢：嘌呤核苷酸的合成代谢，核苷酸的转变，嘌呤核苷酸的分解代谢。

3. 嘧啶核苷酸代谢：嘧啶核苷酸的合成代谢，嘧啶核苷酸的分解代谢。

四、英文词汇

IMP 次黄嘌呤6-MP 6-巯基嘌呤

MTX 甲氨蝶呤uric acid 尿酸

5-FU 5-氟尿嘧啶

五、思考题

1. 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成代谢的异同点。

2. 举例说明抗代谢物的作用机制。

3. 痛风症发病的生化机制，别嘌呤醇治疗的生化原理。

第十二章血液化学

一、目的和要求

熟悉血液的概况及血浆蛋白质的性质，了解血浆蛋白质的分类，掌握血浆蛋白的功能。掌握红细胞的糖代谢特点，了解红细胞的脂代谢特点。了解白细胞的代谢特点。了解血红蛋白的合成代谢，掌握血红素的生物合成。

二、重点和难点

重点：

1. 掌握血浆和血清的概念。掌握血液在体内总含量，熟悉其一般理化性质。掌握血液的组成及化学成分。熟悉主要功能。了解血浆蛋白的分类。熟悉血浆蛋白的合成部位和化学组成特点。掌握血浆蛋白的功能。

2. 掌握成熟红细胞糖代谢的特点。了解红细胞脂代谢的特点。

3. 掌握血红素生物合成的组织及亚细胞定位、合成原料、限速反应及关键酶。掌握血红素合成的调节。了解血红蛋白的合成。

4. 了解白细胞的糖代谢、脂代谢、氨基酸和蛋白质代谢。

难点：

1. 2, 3-BPG的功能。

2. 血红素生物合成。

3. 高铁血红素促进血红蛋白合成的机制。

三、讲授内容及要点

1. 血液与血浆蛋白：血液的概况，血浆蛋白质的分类及功能、血液成分变化在临床化学诊断上的意义。

2. 红细胞：红细胞膜上的特殊蛋白质及其功能，红细胞的糖代谢，血红蛋白合成，血红蛋白病。

3. 白细胞：白细胞的代谢特点，白细胞的作用。

四、英文词汇

blood 血液plasma 血浆

serum 血清globulin 球蛋白

albumin 清蛋白lipocyte 脂细胞

acute phase protein，APP 急性时相蛋白heme 血红素

porphyria 卟啉Erythropoietin，EPO 红细胞生成素2, 3-bisphosphoglycerate，2, 3-BPG 2, 3-二磷酸甘油酸

五、思考题

1. 简述血液的组成。

2. 血浆蛋白的主要功能及共同特点有哪些？

3. 红细胞中ATP的来源和主要生理功能有哪些？

4. 简述2, 3-BPG旁路，并说明2, 3-BPG是如何调节血红蛋白的携氧功能的。

第十三章肝生物化学

一、目的和要求

学习肝脏的独特结构与各种代谢的关系，巩固三大营养物质代谢知识，了解肝在代谢中的重要意义。掌握肝的生物转化作用及其影响因素。熟悉胆汁酸代谢，掌握胆汁酸的生理功能。掌握血红素的分解代谢和黄疸。

二、重点和难点

重点：

1. 了解肝脏的独特结构特点和它在各种代谢的重要地位。掌握肝在糖代谢、脂类代谢和蛋白质代谢中的作用。熟悉肝在维生素代谢和激素代谢中的作用。

2. 掌握生物转化的概念、生理意义及生物转化的特点。了解非营养物质的来源。掌握生物转化反应类型。熟悉氧化反应中的加单氧酶系的催化反应的特点，了解单胺氧化酶系、醇脱氢酶和醛脱氢酶系；了解还原反应和水解反应。掌握结合反应的概念，参与结合反应的物质，熟悉葡糖醛酸结合反应和硫酸结合反应；了解其他结合反应。了解影响生物转化作用的因素。

3. 了解胆汁分为肝胆汁和胆囊胆汁。掌握胆汁酸的分类。熟悉初级胆汁酸生成的部位及关键酶，了解初级胆汁酸生成的调节；熟悉次级胆汁酸生成的部位、胆汁酸肠肝循环的概念及生理意义。了解胆汁酸的排泄形式和途径。掌握胆汁酸的功能。

4. 掌握胆色素的概念以及种类。掌握体内含铁卟啉的蛋白质。掌握胆红素的来源；了解珠蛋白的降解；熟悉胆红素生成的组织部位。掌握胆红素在血中转运方式及胆红素血中的正常浓度。了解胆红素转运的影响因素以及胆绿素和胆红素及其与清蛋白形成的复合物。

5. 熟悉胆红素进入肝细胞的原理；了解肝细胞内转运胆红素；掌握结合胆红素代谢。掌握胆红素在肠道中的变化；掌握胆素原的肠肝循环。

6. 熟悉血清胆红素的存在方式和含量及比例；掌握两种胆红素的区别及鉴别方法；掌握三种黄疸的形成原因、概念及生化测定鉴别。

难点：

1. 胆红素代谢过程。

分子生物学课程教学大纲

分子生物学课程教学大纲 课程名称分子生物学（molecular biology） 课程编码 231073 学时/学分 86/5 （理论课52+实验课28＋网络教学 6） 适用专业（层次）适用生物技术、生物科学学科的本专科教学 课程简介 分子生物学是研究生物大分子结构与功能的学科，它在分子水平上阐述蛋白质与蛋白质、蛋白质与核酸的相互作用，阐述基因表达及其调控的机理。它是从分子水平上研究生命本质为目的的一门新兴边缘学科，它以核酸和蛋白质等生物大分子的结构及其在遗传信息和细胞信息传递中的作用为研究对象，是当前生命科学中发展最快并正与其他学科广泛交叉与渗透的重要前沿领域。分子生物学的发展为人类认识生命现象带来了前所未有的机会，也为人类利用和改造生物创造了极为广泛的前景。分子生物学是生物技术本科生的必修课程，在讲授前，要求学生先修完生物化学，植物学，动物学，微生物课程。在教学中采用理论讲授和实验操作两种方式进行，在理论讲授中应体现本学科的特点，尽量采用先进的教学手段，图文并茂等多种教学方法，生动形象地阐述分子生物学的基本理论和发展趋势，并理解分子生物学实验分析仪器的发展情况。 教学重点和难点 了解分子生物学的发展史和研究内容。掌握基因的概念、结构和功能，真核生物基因与原核生物基因的特点。掌握DNA复制的几种方式和不同生物DNA的复制特点。掌握原核生物与真核生物转录的不同点及真和生物转录后的加工过程。蛋白质生物合成体系和合成后的加工与运输。掌握原核生物几种操纵子的调控机制。掌握真核生物基因表达调控过程和顺式作用元件和反式调控因子的作用。了解分子生物学实验方法的原理和应用。 课程内容

(完整版)生物化学理论教学大纲

《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。

大连海事大学《生物化学》课程教学大纲

大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。

分子生物学实验课程教学大纲

分子生物学实验课程教学大纲 课程名称：分子生物学（Molecular Biology） 课程编号：1313072215 课程类别：专业课 总学时数：68实验时数：18 学分：3.5 开课单位：生命科学学院生物综合教研室 适用专业：生物技术 适用对象：本科（四年） 一、课程的性质、类型、目的和任务 分子生物学实验是生物技术专业一门必修的专业课，涵盖了分子与细胞生物学的许多内容，并与结构基因组学、功能基因组学、蛋白质组学、生物信息学、生物医学、分子病毒学、 分子免疫学等学科有着重要的联系。分子生物学实验课程教学以理论课教学为基础，理论与 实践相结合，加深对所学知识的理解，对实验仪器要求较高，因此开设本课程的目的是使学 生掌握分子生物学实验设备的操作方法，使学生更加牢固地掌握基础知识，更重要的是培养 学生的动手能力和科学研究能力，为学生学习生命科学中的其他相关课程作好基础准备。同 时也使学生具备分子生物学基本的实验技能，学会发现问题和解决问题的能力，为毕业后从 事生物学相关的科研和教学工作奠定基础。 本课程的任务是通过实验教学，使学生了解和初步掌握分子生物学实验技术的基本原理 和方法，教学内容包括植物基因组DNA的提取、琼脂糖凝胶电泳检测、PCR扩增目的基因 及聚丙烯酰胺凝胶电泳等。在实验内容和方法、技术上进行合理安排，力争让学生在有限的 课时中尽可能多地了解和掌握现代分子生物学基本理论和有关实验的基本方法和技术原理，并尽可能多地引进、介绍新的、先进的实验方法和技术，以开阔学生视野，提高学生的动手 能力和创造性思维能力，培养高素质的生命科学人才。 二、本课程与其它课程的联系与分工 学习和研究分子生物学的目的在于阐明生命活动的化学物质基础，并与其它学科配合，来揭示生命活动的本质和规律。《生物化学》、《细胞生物学》和《遗传学》是先修课程。 三、课程内容及教学基本要求 [1]表示“了解”；[2]表示“理解”或“熟悉”；[3]表示“掌握”； 实验一植物基因组DNA的提取 植物基因组DNA的提取的目的及原理[1]；植物基因组DNA的提取的实验步骤及操作方 法[3]； 作业：提取的DNA呈褐色的原因及解决办法？ 实验二琼脂糖凝胶电泳 琼脂糖凝胶电泳的原理及操作步骤[1]，琼脂糖电泳的实验方法[3]； 作业：琼脂糖凝胶电泳中电压如何设置？ 实验三聚合式酶联反应（PCR）扩增目的基因

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容

分子生物学课程教学大纲

分子生物学课程教学大纲 课程名称：分子生物学（Molecular Biology） 课程编号：1313072215 课程类别：专业课 总学时数：68 课内实验时数：18 学分：3.5 开课单位：生命科学学院生物技术教研室 适用专业：生物技术 适用对象：本科（四年） 一、课程的性质、类型、目的和任务 分子生物学为高等学校生物技术专业学生必修的一门专业基础课，是从分子水平研究生命本质为目的的一门新兴边缘学科，主要研究核酸、蛋白质等生物大分子的功能、形态结构特征及其重要性和规律性的科学，是人类从分子水平上真正揭开生物世界的奥秘，由被动地适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科。 通过分子生物学的教学，应使学生了解分子生物学的发展历史以及最新研究成果；熟练掌握DNA的结构与功能、RNA在蛋白质合成中的功能、蛋白质的结构与功能、遗传密码及基因表达调控的本质；了解现代分子生物学基本研究方法，并能运用分子生物学的理论知识分析、研究和解决问题，为进一步学习有关专业课程及从事基因工程领域的研究工作奠定基础。 二、本课程与其它课程的联系与分工 从学科角度来讲，分子生物学涵盖面非常广，与生物学、生物化学和细胞生物学、遗传学等生命科学课程有交叉，《生物化学》是先修课程。 三、教学内容及教学基本要求 [1]表示“了解”；[2]表示“理解”或“熟悉”；[3]表示“掌握”；△表示自学内容；○表示略讲内容； 第一章绪论 第一节引言 创世说与进化论[1]；细胞学说[2]；经典的生物化学和遗传学[3]；DNA的发现[2] 第二节分子生物学简史[1] 第三节分子生物学研究的主要内容 分子生物学的含义[3]；DNA重组技术、基因工程技术概念[3]；分子生物学研究的主要内容[3] 第四节展望 分子生物学的一些分支学科[1]；分子生物学发展的趋势[1] 重点：分子生物学的含义和研究内容

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

分子生物学教学大纲--老版DOC

分子生物学 Molecular Biology 课程编号：0622013B 学分：3.5 学时：61（其中：讲课学时： 48实验学时：13上机学时： 先修课程：生物化学、遗传学、微生物学 适用专业：生物科学（本科） 教材：《基础分子生物学教程》（第二版）赵亚华编著科学出版社 2004 一、课程的性质与任务 课程的性质：分子生物学是一门近年来发展迅速并且在生命科学领域里应用越来越广泛、影响越来越深远的一个学科。本课程是生物科学专业主干课。分子水平的生物学研究，正在越来越多地影响各个传统生物科学领域。 课程的任务：通过学习本课程，要求学生能进一步加深对生命本质的认识，引导他们进入生物科学发展的前沿，并理解有关基础理论的实践意义和应用前景，使学生的学科知识由广度向纵深延伸。 为今后从事研究或教学工作打好基础。要求学生掌握基因概念在分子水平上的发展与演变、基因的分子结构和特点、基因的复制、基因表达（在转录、翻译水平）的基本原理、基因表达调控的基本模式、分子生物学技术等。另外，将介绍人类基因组计划、基因芯片、分子杂交等分子生物学前沿知识。 二、课程的基本内容及要求 第一章绪论 1．课程教学内容

（1）十九世纪和二十世纪生命科学的回顾 （2）分子生物学的概念 （3）二十一世纪分子生物学展望 2．课程重点、难点 分子生物学的概念、研究内容和发展历史 3．课程教学要求 （1）理解分子生物学研究的内容； （2）掌握分子生物学领域一些具有里程碑意义的事件。 第二章核酸的结构和功能 1．课程教学内容 （1）细胞内的遗传物质 （2）核酸的化学组成和共价结构 （3）DNA的二级结构 （4）DNA分子的高级结构 （5）真核生物的染色体及其组装 （6）RNA的结构和功能 （7）核酸的变性、复性和分析杂交 2．课程重点、难点 DNA分子的高级结构、RNA的结构与功能。

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四

生物化学与分子生物学学习指导与习题集

生物化学与分子生物学学习指导与习题集11

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。

分子生物学实验教学大纲

分子生物学实验教学大纲 一、说明 1、课程类别 专业课 2、教学目的 通过实验教学使学生了解、验证、巩固和加深所学理论知识，掌握分子生物学研究的基本实验技能，如：质粒（植物/动物）DNA的分离及纯化、植物总RNA的提取，琼脂糖凝胶电泳等技术。培养科学、严谨、实事求是的学风，提高动手能力、分析问题解决问题的能力以及创新性思维。 3、教学内容 本门课教学主要以某一基因为主线，从基因的分离、纯化、克隆、及鉴定等方面入手，帮助学生掌握分子生物学基本的实验方法和技能，在此基础上对分子生物学方法的应用和意义有一个整体的把握，在可能的情况下同时提供多种实验材料让学生自行设计和准备实验，培养其独立科研能力。 4、教学方式 以实验操作为主，配合原理教授、实践性教学、多媒体教学和学生实验报告、撰写论文、自学等方法进行学习。 5、考核内容及方式 实验操作 30％，实验结果 30％，实验报告 30％，考勤 10％。参照以下几个方面评定成绩。 （一）认真预习实验并书写实验预习报告； （二）实验态度认真，操作规范，遵守实验室管理规定； （三）按规定步骤进行实验，实验结果准确； （四）认真撰写实验报告。 6、本课程授课时间（学期），总学时数。 本课程在三年级开设，总计36学时，学时分配见下表: 教学时数分配表

二、教学内容 1、教学目标（课程） 通过本课程的教学使学生了解和掌握现代分子生物学研究的基本原理、方法、技术和技能，包括DNA 提取、PCR 扩增等。通过学生的独立实验设计和实践，训练学生分析问题和解决问题的能力及实际动手能力，同时培养学生的创新思维以及对生命科学探索的兴趣和爱好。 2、教学内容（分章节描述） 实验一质粒DNA的提取 1．主要内容碱裂解法提取载体质粒。 2．教学要求学习和掌握碱裂解法提取质粒的方法和技术。 实验二琼脂糖凝胶电泳检测DNA 1．主要内容（1）电泳基本知识介绍（2）琼脂糖凝胶的制备（3）质粒的定量。 2．教学要求掌握琼脂糖凝胶电泳检测DNA的方法和技术。 实验三植物总RNA的提取及检测 1．主要内容（1）RNA的提取（2）核酸的琼脂糖凝胶电泳（3）紫外分光光度法测定核酸的含量和纯度。 2．教学要求掌握植物组织中提取RNA的基本原理和实验技术方法。 实验四动物总DNA的提取 1．主要内容（1）总DNA的提取（2）核酸的琼脂糖凝胶电泳（3）紫外分光光度法测定核酸的含量和纯度。 2．教学要求掌握动物组织中提取总DNA的基本原理和实验技术方法。 实验五 PCR基因扩增 1．主要内容（1）PCR基本原理（2）PCR溶液体系的制备（3）PCR仪使用 2．教学要求掌握聚合酶链式反应的基本原理和实验技术方法。 （二）重点和难点

生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版

学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处

《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月

南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)

南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处

生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性

生物化学与分子生物学名词解释

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

分子生物学大纲

分子生物学大纲

教学大纲 ●中文教学大纲 分子生物学教学大纲 教学时数：45学时 教材：卫生部规划教材《生物化学》第七版 教学方式：多媒体教学 表1 各章学时分配表（总学时：40学时） 章节授课内容学时备注 第一章核酸的结构与功能4 第二章核苷酸代谢3 第三章DNA的生物合成 (复制)6 第四章RNA的生物合成 (转录 )5 第五章蛋白质的生物合成 (翻译)5 第六章基因表达调控4 第七章基因重组与基因工程4 第八章细胞信息转导5 第九章癌基因、抑癌基因与生长因子2 第十章常用分子生物学技术与人类基因组计划2基因诊断与基因治疗,

基因组学与医学 第一章核酸的结构与功能 学习要求 一、掌握核苷酸分子组成及结构，DNA、RNA组成的异同。 二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键。 三、掌握DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能。 四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点。 五、熟悉以下概念：融解温度、增色效应、DNA复性、核酸分子杂交。 第二章核苷酸代谢 学习要求 一．掌握嘌呤核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。熟悉核苷酸生物功能、嘌呤核苷酸补救合成途径。了解核酸的消化。 二．掌握脱氧核苷酸的生成，核糖核苷酸还原酶的成分。了解 三．掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用。痛风症的原因及治疗原则。

四．掌握嘧啶核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。五．熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径，嘧啶核苷酸抗代谢物作用。 六．熟悉核苷酸的转变关系。核苷酸合成调节的基本方式。 第三章DNA的生物合成 (复制) 学习要求 一．掌握中心法则、基因表达、半保留复制的概念。 二．掌握参与DNA复制的主要物质及其作用机理。掌握DNA聚合酶作用特点，原核生物和真核生物DNA聚合酶的异同。拓补异构酶、引物酶作用。熟悉DNA复制的方向性、保真性。熟悉连接酶作用机理。三．掌握DNA复制过程及各阶段的特点。端粒和端粒酶概念及作用。熟悉复制起始和冈崎片段、引发体、负超螺旋概念，形成。了解滚环复制过程。 四．掌握突变概念，DNA损伤的类型，切除修复的基本原理；熟悉突变的意义、引发因素。光修复、SOS 修复及重组修复的概念。 五．掌握逆转录概念、作用过程。逆转录酶作用特点。生物学意义及应用。 第四章RNA的生物合成 (转录)

南医大-生物化学-教学大纲

南方医科大学本科专业教学大纲 生物化学 Biochemistry 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 执笔人：朱利娜 审定人：方振伟 学院负责人：马文丽 南方医科大学教务处 二零零六年十二月

一、课程简介 课程代码：B820006 学分：6分 学时：108学时 先修课程：基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学 后续课程：病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。 Introduction COURSE CODE：B82006 UNITS OF CREDIT：6 HOURS OF CREDIT：108 REQUIRING COURSE：Basic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Pathophysiology，Medical Microbiology，Medical Immunology， Medical Genetics，Pharmacology，Laboratory Diagnostics，Medicine， Surgery SUITED PROGRAM：Clinical Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Basic Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Medical Imageology（Undergraduate Courses For 5 Years）

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。

分子生物学课程教学大纲(精)

分子生物学课程教学大纲 课程简介 一、课程简介 分子生物学主要研究核酸蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、基因表达，以及生物大分子互相作用以及生理功能，以此了解不同生命形式特殊规律的化学和物理的基础。分子生物化学是在分子水平上研究生命奥秘的学科，代表当前生命科学的主流和发展的趋势。医学分子生物学是分子生物学的重要分支，本课程包括三方面的内容：一是介绍分子生物学基本原理；二是阐述某些疾病发生和发展的分子机制；三是介绍分子生物学技术在临床上的应用。 本大纲适用于夜大专升本等专业学生。 二、总体要求 通过本课程学习，要求学生做到： 1. 掌握、熟悉分子生物学的基本原理以及与相关临床知识的联系。 2. 学会应用基本分子生物学技术进行生物大分子的检测，并能应用于临床。 3. 树立良好的学习态度，培养创新能力与实践能力，注重知识、能力、素质的协调发展。 三、时数分配

绪论 学习目的和要求 通过本章学习，掌握医学分子生物学的定义、内容。 课程内容 一、介绍医学分子生物学的定义。 二、介绍医学分子生物学的发展历史。 三、医学分子生物学的现状与未来。 考核知识点 一、医学分子生物学的定义。 二、医学分子生物学的内容。 三、医学分子生物学发展过程中的一些重要历史事件。 四、医学分子生物学的现状与未来。 考核要求 一、掌握 医学分子生物学的定义。 二、熟悉 医学分子生物学主要解决的问题。 三、了解 1. 医学分子生物学发展过程中的一些重要历史事件。 2. 医学分子生物学的未来发展方向。 第一章基因 学习目的和要求 通过本章学习，掌握基因的基本概念、基因的结构特点及基因的遗传功能，了解基因突变的机制及其与疾病的关系。 课程内容 一、基因的基本概念及基因的结构特点 1．核酸是遗传信息的载体 大部分生物中构成基因的核酸物质是DNA, 少数生物（如RNA病毒）中是RNA。 2．基因的基本概念 基因的现代分子生物学概念。 3．基因的结构特点 基因的基本结构包括结构基因和转录调控序列。原核生物的结构基因是连续的，而真核生物的结构基因是不连续的，由内含子和外显子组成。原核生物基因的转录调控序列包括启动子、终止子、操纵元件、正调控蛋白结合位点等。真核生物基因的转录调控序列称为顺式调控元件或顺式作用元件，包括启动子、上游启动子元件、增强子、加尾信号和一些反应元件等。 二、结构基因中贮存的遗传信息