生物化学名词解释
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第一章
肽：蛋白质中的氨基酸相互结合成多肽链。
生物活性肽：人体内存在许多具有生物活性的低分子量的肽。
?肽键：在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键。
?蛋白质的一级结构：氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
?蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构。
?肽单元：同一平面上参与肽键的6个原子构成了所谓肽单元。
?模体：在许多蛋白质分子中，可发现2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。
?蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
?Domain, 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
?蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
?亚基：每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
?协同效应：指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
?等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
?蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下。其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
?蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象称为蛋白质的沉淀。
?双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色，称为双缩脲反应。
?透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。
?盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
?电泳：通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳。
?蛋白质同源性：是指同一基因进化而来的一类蛋白质。
第二章
?Hoogsteen氢键：在酸性溶液中，胞嘧啶的N-3原子被质子化，可与鸟嘌呤N-7原子形成氢键，同时胞嘧啶的N-4氢原子也可与鸟嘌呤的O-6形成氢键，这种氢键被称为Hoogsteen氢键。
?Nucleotide, 核苷酸：核苷与磷酸通过酯键结合即构成核苷酸。
?核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序。
?DNA secondary structure, DNA二级结构：在DNA的双链结构中，亲水的脱氧核糖和磷酸基团组成的骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相结合。?DNA super helix, DNA超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕形成超螺旋结构。
?Nucleosome, 核小体：染色质的基本组成单位。
?核酸变性：在某些理化因素（温度、pH、离子强度等）作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使双螺旋结构松散，形成单链的构象。
?Hyperchromic effect, 增色效应：在DNA解链过程中，由于更多的共轭双键得以暴露，DNA在紫外区260nm处的吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种关系称为DNA的增色效应。
?Melting curve, 解链曲线：如果在连续加热DNA的过程中以温度对A260值作图，所得的曲线称为解链曲线。
?Tm：紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。
?Renaturation, 复性：变性DNA正在适当的条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双链构象，这一现象称为复性。
?Annealing, 退火：热变性的DNA经过缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。
?Hybridization, 核酸分子杂交：杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA之间形成，这种现象称为核酸分子杂交。
?核酸酶：指所有可以水解核酸的酶。
?Open reading frame，开放阅读框：是指位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列。
第三章
?酶的转换数：是指在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。
?Monomeric enzyme, 单体酶：具有三级结构的酶。
?Multienzyme system, 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
?Holoenzyme, 全酶：酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。
?金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失，这类酶称为金属酶。
?Essential group, 必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为酶的必需基团。
?Active center, 活性中心：能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
?Absolute specificity, 绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。
?相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。
?K m值：K m值等于酶促反应速度为最大速度一般时的底物浓度。
?Inhibitor, 抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。
?竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍与底物结合成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制。
?非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，这种抑制作用称为非竞争性抑制。?反竞争性抑制作用：与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物（ES）的量下降，这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。
?Activator, 激活剂：使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。?酶的活性：酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量标准是酶促反应速度的大小。?酶活性单位：酶促反应在单位时间内，生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
?Zymogen, 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。
?酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。
?Allosteric regulation, 变构调节：对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。
?Allosteric enzyme, 变构酶：受变构调节的酶称为变构酶。
?Covalent modification, 共价修饰：酶蛋白肽键上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。
?诱导剂：在转录水平上促进酶生物合成的化合物称为诱导剂。
?Isoenzyme, 同工酶：催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
第四章
?Glycolysis, 糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称为糖酵解。
?Aerobic oxidatim, 有氧氧化：葡萄糖在有氧的条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。
?TCA循环，三羧酸循环：亦称柠檬酸循环。是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统，在该反应过程中，首先由乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再经过4次脱氢、2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸的循环反应过程。
?巴斯德效应：有氧氧化抑制生醇发酵（或糖酵解）的现象称为巴斯德效应。
?Pentose phosphate pathway, 磷酸戊糖途径：葡萄糖经此途径代谢主要产生磷酸核糖，NADPH和CO2.
?Glycogenolysis, 糖原分解：指肝糖原分解为葡萄糖的过程。
?Glycogen storage disease, 糖原累积症：是一类遗传性代谢病，其特点为体内某些器官组织中有大量的糖原堆积。
?Gluconeogenic pathway, 糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。
?Cori 循环, 乳酸循环：肌收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸。肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再进入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环。
?Blood sugar, 血糖：指血中的葡萄糖。
?Hyperglycemia, 高血糖：临床上将空腹血糖浓度高于6.9 mmol/L称为高血糖。(数值以书为准)
?肾糖阈：当血糖浓度高于8.89～10.00mmol/L，则超过了肾小管的重吸收能力，则可能出现糖尿，这一血糖水平称为肾糖阈。
?Hypoglycemia, 低血糖：空腹血糖浓度低于3.0mmol/L称为低血糖。(数值以书为准)
?糖的无氧分解：指葡萄糖或糖原在无氧或者氧供应不足的情况下分解生成乳酸的过程。?糖原合成：由单糖合成糖原的过程。
?Gluconeogenesis, 糖的异生作用：体内由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程。
?耐糖现象：人体对摄入的葡萄糖具有很大耐受能力的现象，被称为葡萄糖耐量或耐糖现象。
?耐糖曲线：以时间为横坐标，血糖浓度为纵坐标绘成的曲线。
?丙酮酸羧化支路：丙酮酸在丙酮酸羧化酶的作用下，羧化生成草酰乙酸及草酰乙酸转变
为磷酸烯醇式丙酮酸的过程。
第五章
?血脂：血浆中的脂类称为血脂，包括甘油三酯、胆固醇、磷脂、胆固醇酯及游离脂肪酸。?Hyperlipidemia, 高血脂症：血脂水平高于正常范围上限即为高血脂症，目前在临床实践中，高血脂症指血浆胆固醇或甘油三酯的升高超过正常范围的上限，称为高胆固醇症或高甘油三酯血症。
?可变酯：指脂类中的脂肪（甘油三酯），其主要功能是供能、储能，其储量可随营养状况、能量代谢变化及运动量而改变。
?Fat mobilization, 脂肪动员：储存于脂肪细胞中的脂肪，被脂肪水解酶水解为甘油和游离脂肪酸并释放入血供其他组织氧化利用的过程。
?Essential fatty acid, 营养必须脂肪酸：体内不能合成，必须由食物摄取的脂肪酸，包括亚油酸、亚麻油酸、花生四烯酸。
?Apo, 载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。
?激素敏感性脂肪酶：存在于脂肪组织中，分解脂肪的一种酶，易受激素的调节，称为激素敏感性脂肪酶。肾上腺素，胰高血糖素可提高其活性，胰岛素则抑制其活性。
?脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如肾上腺素，胰高血糖素，肾上腺皮质激素等。?Ketone bodies, 酮体：是脂肪酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮三种物质。
?脂蛋白脂肪酶(LPL)：分解脂蛋白CM及VLDL中甘油三酯的酶，存在于毛细血管内皮细胞表面。
?Β-oxidation, β-氧化：从酯酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应，酯酰基断裂生成1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA及1分子乙酰CoA。
第六章
?Biological oxidation, 生物氧化：物质在生物体内进行氧化称为生物氧化，主要是糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。这一过程在组织细胞内进行，故又称为组织呼吸或细胞呼吸。
?Respiratory, 呼吸链：还原型辅酶所带的氢在线粒体内膜上经过一系列由递氢体及递电子体组成的酶体系的作用，最后氧化生成水并释放出能量，这一反应体系称为呼吸链。?递氢体和递电子体：在呼吸链中，传递氢的酶或辅酶称为递氢体，传递电子的称为递电子体。由于氢原子中含有电子，故递氢者必然传递电子。
?Oxidative phosphorylation, 氧化磷酸化：呼吸链电子传递过程中产生的能量使ADP磷酸化形成ATP的偶联过程。
?底物水平磷酸化：代谢物脱氢氧化，使分子内部能量重新分布形成高能化合物，再将其高能键水解释放的自由能用于ADP磷酸化形成ATP的过程。
?P/O ration, P/O比值：指每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，也就是每消耗1摩尔氧原子所产生的ATP的摩尔数。
?呼吸链抑制剂：具有阻断呼吸链中某些部位电子传递的物质。
?Uncoupler, 解偶联剂：不影响呼吸链的电子传递，但能使作用物产生的能量不能用于ADP磷酸化成ATP。如二硝基苯酚等。
?腺苷酸转运蛋白：又称ADP-ATP载体，位于线粒体膜中，由2个亚基组成，作用是运载ADP、ATP。
第七章
?Nitrogen balance, 氮平衡：机体吸收氮与排泄氮之间的（差异）关系。
?Nutritionally essential amino acid, 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。
?蛋白质互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称为食物蛋白质互补作用。
?Endopeptidase, 内肽酶：可以水解蛋白质肽链内部的一些肽键的酶。
?Exopeptidase, 外肽酶：自肽链的羧基末端开始，每次水解掉一个氨基酸残基，对不同氨基酸组成的肽键也有一定的专一性。
?R-glutamyl cycle, r-谷氨酰基循环：氨基酸吸收及向细胞内的转运过程是通过谷胱甘肽起作用的，称为r-谷氨酰基循环。
?Putrefaction, 腐败作用：未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部分受到大肠杆菌的分解，此分解作用称为腐败作用。
?False neurotransmitter, 假神经递质：酪胺和由苯丙氨酸羧基生成的苯乙胺，若不能在肝内分解而进入脑组织，则可分别经β-羟化而形成β-羟酪胺和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酚胺类似，称为假神经递质。
?蛋白质转换更新：人体蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡，即蛋白质的转换更新。?Proteasome, 蛋白酶体：一种蛋白质的降解要有多个泛素化反应。其后，经泛素化激活的蛋白质即可被降解。这个过程是以多种蛋白质构成的极大复合体（分子量大于106）形式进行的。
?Metabollc pool, 氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
?Transaminase, 转氨酶：体内各组织中都有氨基转移酶称为转氨酶。
?Transamination, 转氨基作用：转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成α-酮酸的过程。
?Transdeamination, 联合脱氨基作用：转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶协同作用，即转氨基作用与氨基酸的氧化脱氨作用偶联进行，可把氨基酸转变成NH3及相应的a-酮酸。转氨基作用与谷氨酸脱氨作用的结合称作转氨脱氨作用，又称联合脱氨作用。
?Glucogenic amino acid, 生糖氨基酸：体内可以转变成糖的氨基酸称为生糖氨基酸。
?Ketogenic amino acid, 生酮氨基酸：能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸。
?Ornithine cycle, 丙氨酸-葡萄糖循环：丙氨酸和葡萄糖反复在肌和肝之间进行氨的转运，故将这一途径称为丙氨酸-葡萄糖循环。
?Alanine-glucose cycle, 鸟氨酸循环：鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸，瓜氨酸再接受一分子氨而生成精氨酸，精氨酸水解产生尿素，并重新生成鸟氨酸。
?Hyperammonemia, 高血氨症：当肝功能严重受损或尿素合成相联酶的遗传性缺陷时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高，称为高血氨症。
?One carbon bit, 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中，可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
?methionine cycle, 甲硫氨酸循环：甲硫氨酸在体内最主要的分解代谢途径是通过转甲基作用而提供甲基，与此同时产生的S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸。同型半胱氨酸可以接受N5-甲基四氢叶酸提供的甲基，重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程，称为甲硫氨酸循环。
?PAPS：体内的硫酸根一部分以无机盐形式随尿排出，另一部分则经ATP活化成活性硫酸根，即3’-磷酸腺苷-5’磷酸硫酸。
?PKU, 苯丙酮酸尿症：尿中出现大量的苯丙酮酸等代谢产物，称为苯丙酮酸尿症。
第八章
?De novo synthesis, 从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸，称为从头合成途径。
?Salvage pathway, 补救合成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸，称为补救合成途径。
第九章
?MS, 代谢综合征：以中心性肥胖为核心，合并血压、血糖、甘油三酯升高和（或）HDL 胆固醇降低的疾病。
?细胞水平代谢调节：单细胞生物主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节。这种调节称为原始调节或细胞水平代谢调节。
?激素水平的代谢调节：从单细胞生物进化至高等生物，细胞水平的调节发展得更为精细复杂，同时出现了专司调节功能的内分泌细胞及内分泌器官，这些器官及细胞分泌的激素可对其他细胞发挥代谢调节作用，这种调节称为激素水平的代谢调节。
?整体水平的代谢调节：在中枢神经系统的控制下，或通过神经纤维及神经递质对靶细胞直接发生影响，或通过各种激素的分泌来调节某些细胞的代谢以及功能，并通过各种激素的相互协调而对机体代谢进行综合调节，这种调节称为整体水平的代谢调节。
?Key enzyme, 关键酶：代谢途径实质上是一系列酶催化的化学反应，其速度和方向不是由这条途径中每一个单个酶而是其中一个或几个具有调节作用的关键酶的活性所决定的，这些调节代谢的酶称为调节酶或关键酶。
?Rate-limiting enzymes, 限速酶：催化的反应速度最慢，因此称为限速酶。
?Allosteric regulation, 变构调节：小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调节。
?变构酶：被调节的酶称为变构酶或别构酶。
?变构剂：使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂。
?Metabolome, 代谢组：通常是指某一生物或细胞中所有低分子质量代谢产物，而不是全部代谢产物。
?Metabolomics, 代谢组学：是指对某一生物或细胞所有低分子量代谢产物进行定量和定性检测，分析活细胞中代谢物谱变化的研究领域。
?Allosteric inhibition, 变构抑制：代谢途径终产物常可使催化该途径起始反应的酶受到抑制，即变构抑制。
?Chemical modification, 酶的化学修饰：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。?Inducer, 诱导剂：加速酶合成的化合物称为酶的诱导剂。
?Repressor, 阻遏剂：减少酶合成的化合物称为酶的阻遏剂。
?膜受体：是存在于细胞表面质膜上的跨膜蛋白。
?激素受体：当激素与靶细胞受体结合后，能将激素信号跨膜传递入细胞内，转化为一系列细胞内的化学反应，最终表现出激素的生物学效应。
?Stress, 应激：是人体受到一些异乎寻常的刺激，如创伤、剧痛、冻伤、缺氧、中毒、
感染以及剧烈情绪激动等所做出一系列反应的“紧张状态”。
第十章
?Semi conservative replication, 半保留复制：以亲代DNA分子为模板，以四种脱氧三磷酸核苷为原料，按照碱基互补配对原则，合成子代DNA的过程称为复制。子代DNA和亲代DNA的碱基序列完全一致，其中一条链是新合成的，另一条链来源于亲代，这种复制方式称为半保留复制。
?Reverse transcription, 逆转录：以RNA为模板，即按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA，这与通常转录过程中的遗传信息从DNA流向RNA相反，故称为逆转录。
?Gene expression, 基因表达：从DNA到蛋白质，通过转录和翻译，用基因的遗传信息在细胞内合成有功能意义的蛋白质。
?中心法则：
?Okazaki fragment, 冈崎片段：DNA复制时随从链上合成的许多不连续短片段称为冈崎片段。
?Primosome, 引发体：在DNA复制中，DnaA、DnaB、DnaC蛋白打开DNA双链的基础上加入引物酶及其辅助蛋白而形成的复合物。
?Leading strand, 领头链：在DNA复制中，解链方向与复制方向一致，因而能沿5’-3’方向连续复制的子链称为领头链。
第十一章
?Asymmetric transcription, 转录的不对称性：DNA分子上一股可转录，另一股不转录，模板链并非永远在同一单链上。
?Promoter, 启动子：指DNA链上位于基因编码顺序上游的一段供RNA聚合酶识别、结合和启动转录的碱基序列。
?Coding strand, 模板链、编码链：DNA分子中可作为模板转录成RNA的一股链称为模板链，相对的一股称为编码链。
?Transcription, 转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程。
?Structural gene, 结构基因：转录以DNA为模板，但不是DNA的全长均可转录，能转录出mRNA然后指引蛋白质生成的部位称为结构基因。
?Exon、intron, 外显子、内含子：外显子是断裂基因上及其转录初级产物上可表达的核苷酸序列。内含子是隔断基因线性表达的核酸序列。
?转录酶：以DNA为模板催化合成RNA的酶称为转录酶，又称DNA依赖的RNA聚合酶。?ρ因子：是原核生物转录终止因子，有ATP酶和解螺旋酶活性。
?Self-splicing, 自我剪切：是指由RNA分子自我催化自身内含子剪切的反应。
?Cis-acting element、trans-acting factor, 顺式作用原件、反式作用因子：在转录起始点上游参与转录调控的DNA序列。反式作用因子：也称真核转录调节因子。由它编码基因表达后，通过与特异的顺式作用原件识别、结合、反式激活另一基因的转录。
第十二章
?Coclon, 密码子：在mRNA的开放阅读框区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸和肽链合成的其他信息，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。共有64个密码子。阅读方向是5’-3’。
?Wobble base pairing, 摆动配对：密码的第三位碱基与反密码的第一位碱基不严格互补也能辨认配对，这种现象成摆动配对。
?起始-tRNA：因蛋白质生物合成过程中起始信号是AUG，其又代表蛋氨酸，因而携带甲硫氨酸的tRNA又称为起始-tRNA。
?氨基酸的活化：氨基酸在ATP、Mg2+参与下有氨基酰-tRNA合成酶催化形成氨基酰-tRNA 的过程称氨基酸的活化。
?Polysome, 多聚核糖体：在蛋白质生物合成过程中，一条mRNA链上，同时与多个核糖体结合，同时进行多肽链的合成，这种结构称为多聚核糖体。通过多个核糖体在一条mRNA同时进行翻译，可大大加速蛋白质合成的速度。
?Posttranslational modification, 翻译后修饰：新生多肽链经过复杂的加工过程转变为具有天然构象的功能蛋白质。翻译后修饰包括多肽链折叠为天然的三维构象及对肽链一级结构的修饰，空间结构的修饰等。
?Signal peptide, 信号肽：是新生分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性的氨基酸序列，位于多肽链的N端，可分为碱性区（N端）、疏水核心区和加工区（C端）三个部分。
?Protein targeting, 蛋白质的靶向输送：蛋白质合成后，定向输送到其最终发挥生物功能的目标地点（如细胞和、线粒体、体液等）。此对分泌性蛋白质而言。
第十三章
?Gene expression, 基因表达：指基因的转录和翻译过程，即生成具有生物学功能产物的过程。
?Housekeeping gene, 管家基因：某些基因在一个生物体内几乎所有的细胞中持续表达，其表达产物对维持生命权过程极其重要，这类基因称为管家基因。
?Operon, 操纵子：功能上相关的一组基因在染色体上串联，共同构成一个转录单位。一个操纵子通常含有一个启动序列及2个以上的编码序列、操纵序列及其他调节序列。?Promoter, 启动子：是RNA聚合酶结合并起始转录的特异DNA序列。
?Cis-acting element, 顺式作用原件：是指在同一个DNA分子中可影响自身基因表达活性的特定序列，可分为启动子、增强子和沉默子。
?Trans-acting element, 反式作用因子：也称真核转录调节因子。由它编码基因表达后，通过与特异的顺式作用原件识别、结合、反式激活另一基因的转录。
?Regulation of gene expression, 基因表达调控：指细胞或生物体在接受环境信号刺激时或适应环境变化的过程中在基因水平上做出应答的分子机制。
?RNomics, RNA组学：研究细胞内所有小分子RNA的种类、结构和功能。
?RNAi：是由双链siRNA介导的抑制靶基因表达的现象，又可以作为一种生物技术应用于功能基因组研究。
?siRNA：是一类双链RNA在特定情况下通过一定酶切机制，转变为具有特定长度（21～23个碱基）和特定序列的小片段RNA。双链siRNA与特异的靶mRNA完全互补结合，导致靶mRNA降解，阻断翻译过程。
第十四章
?gene engineering, 基因工程：就是应用酶学方法，在体外将各种来源的遗传物质DNA 组成的目的基因与载体基因的DNA结合成一具有自我复制能力的DNA分子，继而通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的细胞（细菌），再进行扩增和提取，以获取大量的重组DNA分子，这一过程称为基因工程。又称为基因克隆或DNA克隆
?plasmid, 质粒：是存在于细菌染色体以外的能独立复制的环状双链DNA。
?palindrome, 回文结构：在DNA分子中，核苷酸序列呈二元旋转对称排列，这种特殊的
排列方式称回文结构。
?transposition, 转座：在基因组内某些基因（一个或一组）可以从一个位置移动到另一个位置。这些可移动的基因包括插入序列和转座子。由插入序列和转座子介导的基因移位或重排现象称为转座。
?site specific recombination, 特异位点重组：在整合酶催化下，在两个DNA序列的特异位点间发生的整合，称为特异位点重组。
?homologous recombination, 同源重组：发生在两个DNA分子的同源序列间的重组称为同源重组。
第十五章
?signal transduction, 信号转导：生物细胞对来自外界的刺激或信号发生反应，细胞外信号被放大、转换，并据以调节细胞代谢、增殖、分化、功能活动和凋亡的过程。这个过程对细胞之间的相互作用和机体的和谐统一具有重要作用。
?second messenger, 第二信使：第一信使与细胞膜上的特异受体结合后，在胞浆内产生的细胞内传递信息的小分子化合物称为第二信使，如cAMP、cGMP、Ca2+、IP3、DAG等。?G protein, G蛋白：即鸟苷酸结合蛋白，是一类位于细胞膜胞浆面、能与GDP或GTP结合的外周蛋白。G蛋白由α、β、γ三个亚基组成，两种构象：活化型-α亚基与GTP 结合，非活化型αβγ三聚体与GDP结合。G蛋白的作用：影响质膜上某些酶的活性和某些离子通道，从而影响细胞内第二信使的浓度及其生物学效应。
?Receptor, 受体：存在于细胞膜上或细胞内能特异识别生物活性物质并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。
第十六章
?Intrinsic pathway, 内源性途径：血液在血管内膜受损或在血管外与异物接触时引发的凝血过程。该凝血过程可人为的分为三个阶段：1.接触活化阶段，在此阶段因子Ⅻ和Ⅺ得以活化；2.因子Ⅸ的激活；3.因子Ⅹ的激活
?Extrinsic pathway, 外源性途径：当组织损伤后，组织因子（因子3）进入血液而启动的凝血过程。
?凝血因子：参与血液凝固的因子称为凝血因子，共有14种，血浆内有13种，组织细胞内有1种。
?急性时相蛋白：在急性炎症或某种组织损伤时，可使血浆中某些蛋白质含量急剧上升，这些蛋白质称为急性时相蛋白。
?纤溶酶：能特异地催化纤维蛋白原或纤维蛋白水解的酶，从而使血凝块溶解。
第十七章
?Inactivation, 激素的灭活：激素在肝脏经分解转化，生物活性降低或丧失的过程。
?Biotransformation, 生物转化：机体对内源性或外源性非营养性物质进行的氧化、还原、水解以及各种结合反应，增加其水溶性、利于从尿或胆汁中排出体外的过程。
?Conjugated bilirubin, 结合胆红素：胆红素在肝细胞内主要参与葡糖醛酸结合，生成的胆红素称为结合胆红素，为水溶性，可从尿中排出。
?Unconjugated bilirubin, 未结合胆红素：在血浆中主要参与清蛋白结合而运输的胆红素称为未结合胆红素。为脂溶性，不能经尿排出，易透过细胞膜产生毒性作用。
?Jaundice, 黄疸：胆红素为橙黄色物质，血浆胆红素高于正常水平时可扩散进入组织造成黄染，这一体征称为黄疸。
?Bile pigment, 胆色素：是铁卟啉化合物在体内分解代谢的一系列产物，包括胆绿素、胆红素、胆素原族和胆素族。
?Primary bile acids, 初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸的结合产物，包括胆酸、鹅脱氧胆酸、甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸和牛磺鹅脱氧胆酸。
?Secondary bile acids, 次级胆汁酸：初级胆汁酸经肠菌产生的胆汁酸及其结合产物，包括脱氧胆酸、石胆酸、甘氨脱氧胆酸、牛磺脱氧胆酸、熊脱氧胆酸等。
第十八章
?Vitamin, 维生素：人体内不能合成或合成量甚少，必须由食物供给的一组低分子量有机化合物。其主要功能是调节人体物质代谢和维持正常的生理功能等。按照其溶解性质分为脂溶性维生素和水溶性维生素。
?脂溶性维生素：不溶于水能溶于脂肪及脂溶剂中的维生素。
?水溶性维生素：均能溶于水而不能溶于脂肪及脂溶剂中的维生素。
?ProvitaminA, 维生素A原：又称类胡萝卜素，其本身并无生物活性，但它们进入体内可以转变成维生素A。
第二十章
?Oncogene, 癌基因：能在体外引起细胞转化，在体内诱发肿瘤的基因称之为癌基因。?Cellular oncogene, 细胞癌基因：又称原癌基因，存在于人正常细胞基因组中的癌基因称之为细胞癌基因。
?Virus oncogene, 病毒癌基因：存在于肿瘤病毒（大多数是逆转录病毒）中的，能使靶细胞发生恶性转化的基因。
?Tumor suppressor gene, 抑癌基因：具有抑制细菌过度生长与增殖的多肽类物质称之为抑癌基因。
?生长因子：调节细胞生长与繁殖的多肽类物质称之为生长因子。
?Apoptosis, 细胞凋亡：是在某些病理或生理条件下，细胞接受到某种信号所触发的，并按一定程序、由基因调控的主动、缓慢死亡的过程。
?肿瘤病毒：是一类能使敏感宿主产生肿瘤或使培养细胞转化为癌细胞的动物病毒。
第二十一章
?Probe, 探针：用同位素、生物素或荧光染料标记的DNA分子、cDNA或多核核苷酸链片段称之为探针。
?DNA芯片：即在小面积的固体支持物上固定大量的DNA或cDNA探针，用于测定和分析待测样品中的基因表达及变异基因。
?核转移技术：又称动物整体克隆技术，无性繁殖。即将动物一个体细胞核导入另一个体的去核的卵细胞中，使之发育成为个体。此种个体所携带的遗传信息仅来自提供细胞核的父方或母方。
?核酸分子杂交：是把不同来源的DNA或RNA放在一起，进行变性、复性，若分子间存在碱基配对关系即可形成杂化链。
?Gene diagnosis,基因诊断：是利用现代分子生物学和遗传学的技术直接检测和分析基因结构以及基因表达水平，从而对人体疾病和状态做出诊断。
?Gene therapy, 基因治疗：是把正常的基因DNA片段整合入细胞基因组，以纠正和致病基因的一种疗法。
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生物化学重点名词解释汇总情况
生物化学名词解释（英汉）完全版！ 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。同生化 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。 第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰甘油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13，在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
最新生物化学名词解释总结
1、CDNA文库：以mRNA为模板，经反转录酶催化，在体外反转录 成cDNA，与适当的载体连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA 克隆集。 2、柠檬酸-丙酮酸循环：线粒体内CoA与草酰乙酸缩合柠檬酸后，经 内膜上的三羧酸载体转运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下需消 耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者可利用脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后，在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果 酸，苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸，丙酮酸经内膜载 体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。 3、三羧酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸， 反复地进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。 4、抗代谢物：是指化学结构上与天然代谢物类似，这些物质进入体 内可与正常代谢物拮抗，从而影响正常代谢的进行。 1、从头合成：指利用简单物质，经复杂酶促反应合成嘌呤核苷酸。 2、补救合成：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应合成 嘌呤核苷酸。 3、（嘌呤核苷酸）从头合成途径：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨 酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
4、（嘌呤核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷， 经过简单的反应重新合成嘌呤核苷酸的过程。 5、（嘧啶核苷酸）从头合成途径：指由磷酸核糖、谷氨酰胺、CO2和 天冬氨酸等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸 的过程。 6、（嘧啶核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷， 经过简单的反应步骤合成嘧啶核苷酸的过程。 7、痛风症：是一种嘌呤代谢性疾病，基本生化特征是高尿酸血症， 临床常用别嘌呤醇治疗，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制 黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。 DNA生物合成 1、中心法则：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转 录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现 型，DNA的复制、转录、翻译过程，称中心法则。 2、反转录：以RNA为模板，指导DNA合成的过程，也称逆转录。即 遗传信息是从RNA流向DNA，是RNA指导下的DNA合成过程，以RNA为模板，四种dNTP为原料，合成与RNA互补的DNA单链，称反转录。 3、半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作为模板，合 成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中含由一股亲代
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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
生物化学名词解释
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
生化名词解释总结
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
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生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
名词解释及答案生物化学
1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零， 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断