生物化学工程 每章练习题 2013要点
1．绪论
1．生物分离工程在生物技术中的地位？
2、生物分离工程的特点是什么？
3、生物分离过程的一般流程？
4、不同生物物质分离提取常用的单元操作？
5. 生化分离和化工分离的主要区别是什么?
6.对于氨基酸类物质通常采用哪些分离纯化方法？并说明理由。
7.对于蛋白质类物质通常采用哪些分离纯化方法？并说明理由。
8.提取与精制技术在现代生物化学工程中占有十分重要的地位，与传统化学化工中的分离过程相比，阐述生物技术产品对提取与精制技术的特殊要求及近几年来发展起来的一些新方法新技术。
2．发酵液预处理、细胞破碎及固液分离
一、名词解释
1. 凝聚和絮凝
2．渗透压冲击法破碎细胞
3．高压匀浆细胞破碎法
4．超声波破碎法
5．差速离心
二、单项选择题
1. 去除高价金属离子Mg2+，加入( ) 试剂。
(A) 草酸(B) 三聚磷酸钠(C) 黄血盐
2. 渗透压冲击法破碎细胞，属于( )。
(A) 机械破碎法(B) 非机械破碎法(C) 化学法
3. 去除高价金属离子Fe2+，加入( ) 试剂。
(A) 草酸(B 三聚磷酸钠(C) 黄血盐（D）聚合铁
4. 用超声波法破碎下列三种细胞，最难破碎的是( )。
(A) 革兰氏阴性菌(B) 革兰氏阳性菌(C) 酵母
5. 团状和丝状真菌的破碎不适宜采用( )。
(A) 球磨法(B) 溶酶法(C) 高压匀浆法
6. 下列细胞破碎法中，属于机械法的是( )。
(A) 超声波法(B) 渗透压冲击法(C) 溶菌酶法
7. 若采用连续式泡沫分离塔进行浮选分离操作，若过程的目的是尽量提高被分离的物质纯度，可选用( )。
(A) 浓缩塔(B) 提馏塔(C) 复合塔
8. 若采用连续式泡沫分离塔进行浮选分离操作，若过程的目的是尽量除尽被分离的物质，可选用( )。
(A) 浓缩塔(B) 提馏塔(C) 复合塔
9. 过滤和离心是常采用的固液分离方法，除此之外还可以采用( )。
(A) 错流过滤法(B) 凝胶过滤法(C) 支撑型液膜分离法
10. 当目标产物位于细胞质内时，适宜采用( )。
(A) 酶溶法(B) 渗透压冲击法(C) 球磨法
三、填空题
1. 酵母的细胞壁由糖、糖和蛋白质构成。
2. 革兰氏阳性菌的细胞壁主要由糖层组成，而革兰阴性菌的细胞壁在此糖层的外侧还有分别由、及磷脂构成。
3. 发酵液预处理常用的方法有、、。
4. 工业上常用的细胞机械破碎方法有、。
5. 去除高价金属离子Ca2+，加入试剂。
6. 食品行业最常用的一种过滤助剂是，助滤剂的加入方式有、
两种。
7. 机械法破碎细胞的方法有，，和。
8. 细胞破碎机理可以分为：，和。
9. 动物、植物和微生物细胞三者相比，细胞更易破碎，是因为，易于破碎生物分离过程的特点。
10. 采用化学和生物化学渗透法破碎细胞常用、和法。
11. 当目标产物存在于细胞膜附近时，一般不采用机械法，也不考虑引入有毒物质的化学试剂法，可采用较温和的方法，如、和等。
12. 分离因素是衡量离心程度的参数，用Z表示，Z = 4π2N2r/g，式中N离心机的转速，r/s；r为离心半径，m；g为重力加速度。如果离心机半径为0.20 m，转速为4800 r/min，则离心机的离心力为g。
13. 硅藻土过滤机适合于固体含量少于、颗粒直径在5-100 μm的悬浮液的过滤分离，用于河水、麦芽汁、酒类和饮料等的澄清。
四、简答题
1. 食品和医药常用的絮凝剂有哪几种？
2. 环丝氨酸发酵液用氧化钙和磷酸进行预处理，作用机理是什么？
3．酶法破碎细胞的机理及使用特点。
4. 发酵液中含有大量发酵完毕的细菌，可采用哪些方法对料液进行预处理？说明原因。
5. 板框过滤和离心分离法的优缺点各是什么？
6. 举例说明采用多种破碎法相结合提高破碎率的机理。
7．阐述破碎技术与上、下游过程相结合提高破碎率的机理。
8．说明发酵液有哪些预处理方法？并说明作用原理。
9．比较高压匀浆法、球磨法破碎细胞的原理、特点及使用场合。
10．比较机械法和非机械法破碎细胞的优缺点。
五、综合设计与论述题
1. 细胞破碎方法的分类？每种方法适用于哪些场合？各有何优缺点？
2. 若目标蛋白质产品在细胞内，试设计一系列的提取、纯化步骤，最终获取粉末状高附加值的蛋白质产物，并分析使用原因。
3. 若目标多糖产品在细胞外，试设计一系列的提取、纯化步骤，最终获取粉末状高附加值的多糖产物，并分析使用原因。
3．初级分离
一、名词解释
1. 盐析和盐溶
2.Ks盐析和β盐析
3. 有机溶剂沉淀
二、单项选择题
1. 与硫酸铵相比，硫酸钠做盐析剂的主要缺点是( )。
(A) 易使蛋白质变性(B) 溶解度低(C) 残留在食品中会影响食品风味
2. 十六烷基三甲基季铵盐的溴化物（CTAB）适宜用来沉淀( )多糖。
(A) 酸性(B) 碱性(C) 中性
3. 有机溶剂法常用于沉淀( )。
(A) 蛋白质(B) 多糖(C) 氨基酸
4. 蛋白质沉淀常用的盐析剂是( )。
(A) K3PO4 (B) Na2SO4(C) (NH4)2SO4
5. 盐析法常用于沉淀( )。
(A) 蛋白质(B) 多糖(C) 氨基酸
三、填空题
1. 分离提取蛋白质常采用的单元操作是，纯化蛋白质常采用的单元操作是。
2. 等电点沉淀适用于的蛋白质的分离。与盐析相比，等电点沉淀的优点是。
3. 硫酸铵是最常用的蛋白质盐析剂，其主要优点是、、，但硫酸铵有如下缺点、、、。
4. 描述盐析沉淀的Cohn经验方程是lgS=β- Ks，除与蛋白质的种类有关，式中β还与和有关，Ks与有关。
5. 蛋白质盐析沉淀后，脱除无机盐的方法主要有、、和。
6.硫酸铵是最常用的蛋白质盐析剂，其优点是、、。
7. 有机溶剂沉淀的优点是：有机溶剂密度较低，易于沉淀分离；与盐析法相比，
沉淀产品不需。脱盐
8. 盐析后蛋白质的脱盐方法中适用于实验室的方法有、，适用于工业规模化生产的方法有、。
9.多糖常用两种沉淀剂是、。
10. 盐析实验中用于关联溶质溶解度与盐浓度的Cohn方程为；当改变称为Ks盐析法；当改变和称为β盐析。
四、简答题
1. 简述盐析法和有机溶剂沉淀法的原理。
2. 蛋白质可以采用哪些方法进行沉淀？并说明各种方法的特点。
3. (NH4)2SO4作盐析剂沉淀蛋白质的优缺点是什么？
4. 如何利用Ks、β盐析法进行多种蛋白质的分级分离？
5.采用盐析法沉淀蛋白质，分别说明适用于工业和实验室操作的脱盐方法。
4．膜分离
一、名词解释
1. 纳滤
2. 截留分子量
3. 渗滤（又称透析过滤）
4. 渗透汽化
5. 表观截留率
6. 超滤浓差极化
7. 复合膜
8. 电渗析的浓差极化
9. 反渗透
10. 电渗析
11. 膜污染
12. 膜的真实截留率
用公式表达）
二、单项选择题
1.纯水制备过程中，用于脱除水中的无机盐，适用的膜分离操作是( )。
(A) 反渗透(B) 纳滤(C) 超滤
2. 纳滤膜分离法适用分离的分子量范围分别是：（）。
(A) 1000以上(B) 1000以下(C) 1000～10000
3. 常用于超滤的是( ) 膜。
(A) 无机膜(B) 聚酰胺（C）醋酸纤维素（D）聚砜
4. 对电泳汽车工件进行淋洗后的溶液中的漆料进行浓缩回收，可采用( ) 膜装置。
(A) 反渗透(B) 纳滤(C) 超滤(D) 微滤
5. 用于脱除水中的无机盐，适用的膜分离操作是( )。
(A) 反渗透(B) 纳滤(C) 超滤(D) 微滤
6. 用膜进行分离操作时，温度越高，流速越快，截流率( )。
(A) 越高(B) 越低(C) 不变
7. 微滤可用于截留分离( )。
(A) 蛋白质(B) 盐分(C) 细菌
8. 纯净水的制造，可采用_ __装置分离掉盐分。
(A) 超滤(B) 反渗透(C) 渗透汽化
9. 线性分子比球形分子的截留率( )。
(A) 高(B) 低(C) 相同
10. 单位体积过滤面积大，膜一旦损坏不能更换的膜组件是( )。
(A) 平板式(B) 中空纤维式(C) 管式
11. 反渗透的膜材料一般采用( )。
(A) 对称膜(B) 非对称膜(C) 复合膜
12. 对于蛋白质，多糖的回收和浓缩可采用( ) 法。
(A) 反渗透(B) 超滤(C) 微滤
13. 对于膜分离操作，温度升高，截留率( )。
(A) 增加(B) 不变(C) 降低
14. 超滤分离过程中，溶剂的透过是以( ) 为推动力。
(A) 压力差(B) 浓度差(C) 温度差(D) 电位差
15. 复合膜与非对称膜的区别在于( )。
(A) 复合膜表面的孔径比非对称膜表面的孔径小；(B) 复合膜截面孔隙是均匀的，非对称膜则相反；(C) 复合膜的表层与支撑层材料不同，非对称膜材料相同。
16. 膜的真实截留率要( ) 表观截留率。
(A) 低于(B) 高于(C) 等于
三、填空题
1．按膜截面的孔道结构均匀度来分，膜可分为和。
2.常用的膜组件
有、、、。
3. 反渗透常用的有机膜材料是和，超滤常用的有机膜材料是。
4. 无机膜材料的优点是、，主要缺点是、。
5. 膜浓缩分为开路循环和闭路循环，其中闭路循环的优点是。
6. 电渗析的浓差极化膜面浓度主体溶液浓度。
7. 膜表面流速增大，则截留率。
8. 浓差极化可以通过和等方法，使之减弱。
9. 牌号为D312×7树脂名称是_ ___。
10. 对于膜分离操作，截留率随温度的升高而。
四、简答题
1.膜污染的清洗方法有哪些？
2.无机膜材料和有机膜材料各有何优缺点？
3．影响膜截留率大小的因素有哪些？
4．阐述超滤和反渗透的作用机理。
5. 以海水脱盐为例，画出电渗析工作原理图。
五、综合设计与论述题
1．欲采用膜法分离浓缩果汁，试设计一套完整而合理的膜法分离方案。
2. 分析微滤、超滤、纳滤和反渗透的异同点及使用场合。
3．利用所学知识设计一纯水生产流程，画出流程图，写出设计理由。
5．萃取
一、名词解释
1．表面活性剂的HLB值
2．反胶团萃取
3．液膜萃取的反向迁移
4．双水相萃取
5．超临界流体萃取
6．液膜萃取的同向迁移
7. 乳状液膜萃取
8. 亲和双水相萃取
9. 支撑性液膜萃取
二、单项选择题
1. 液膜萃取中，采用二-2-乙基己基磷酸（D2EHPA）为流动载体，能够输送( )。
(A) 阴离子(B) 阳离子(C) 阴离子和阳离子
2. 用AOT做表面活性剂用于反胶团萃取，与目标产品的等电点相比较，萃取时适宜的pH应该( )。
(A) 大于等电点(B) 小于等电点(C) 不受影响
3. 超临界CO2流体萃取啤酒花香味成分，适宜的操作条件可能是( )。
(A) 31.3℃，7.38 MPa (B) 40℃，10 MPa (C) 31.3℃，73.8 MPa
4. 红霉素属弱碱性物质，用有机溶剂萃取时，适宜在( )下进行。
(A) 酸性(B) 碱性(C) 中性
5. 对于(W/O)/W (水-油-水)型液膜萃取体系，适宜的表面活性剂的HLB值范围是( )。
(A) 3-6 (B) 8-15 (C) 6-8
6. 制备乳状液膜的适宜的搅拌速度为( ) r/min。
(A) 200 (B) 2000 (C) 20000
7.与多级逆流萃取相比，分馏萃取可显著提高目标产物的( )。
(A) 浓度(B) 纯度(C) 收率
8. CO2的超临界点是( )。
(A) 31.3℃，73.8 MPa (B) 31.3℃，7.38 MPa (C) 33.3℃，73.8 MPa
9. 超临界CO2流体适宜分离的物系是( )。
(A) 蛋白质(B) 多糖(C) 脂肪酸
10. 工业上液膜萃取采用的有效的破乳方式是( )。
(A) 化学破乳(B) 静电破乳(C) 离心或过滤
11. 限制PEG/DEX工业化的主要原因是( )。
(A) PEG粘度大，价格高(B) DEX粘度大，价格高(C) PEG粘度大，DEX价格高
12. 超临界流体SC-CO2萃取过程中，常加入一些夹带剂，如：甲醇、水，目的是( )。
(A) 增加CO2的亲脂性(B) 提高对极性物质的萃取性(C) 清洗被萃取物质
13. 对于O/( W/O) 型乳状液膜萃取体系，表面活性剂的亲水亲油平衡值HLB的选取范围为( )。
(A) 8-15 (B) 6-8 (C) 3-6
14. 对于脂肪酸的分离，适宜采用( )．
(A) 双水相萃取法(B) 有机溶剂萃取法(C) 乳状液膜采取法
15. 对于W/(O/W) 型乳状液膜萃取体系，表面活性剂的亲水亲油平衡值HLB选取范围为( )。
(A) 8-15 (B) 6-8 (C) 3-6
三、填空题
1. 常用的双水相体系是和。
2. 液膜萃取机理，可分为迁移、迁移、输送。
3. 超临界流体有较好的物质萃取能力是因为密度和粘度。
4. 对于弱碱性红霉素，采用萃取法分离，萃取操作适于在条件下进行，反萃取适于在条件下进行。
5. 对于生物活性大分子，可以采用的萃取方法有，。
6. 液膜萃取的优点有。
7. SC-CO2的萃取操作通常选在。
8. 工业上液膜萃取采用的有效的破乳方式是。
9. AOT常用作反胶团萃取的表面活性剂，是因为AOT：。
10. 超临界流体SC-CO2萃取过程中，若想提高对极性物质的萃取性，常加入。
四、简答题
1. 超临界流体为何有较好的物质萃取能力？其萃取工作区为何通常选在临界点附近？
2. 影响反胶束萃取蛋白质的主要因素有哪些？
3. 对于反胶束萃取，AOT常用作表面活性剂的优点是什么？如何调节pH值对蛋白质进行萃取和反萃取？
4. 肌红蛋白的等电点为7.0，利用PEG/DEX系统萃取肌红蛋白时，当系统中分别含有磷酸钾和氯化钾时，分配系数随pH如何变化？为什么？
5. 对于反胶团萃取，AOT常用作表面活性剂的优点是什么？如何调节pH对蛋白质进行萃取和反萃取？
6．吸附分离技术和理论
一、名词解释
1．固定床的穿透曲线
2．膨胀床吸附
3．模拟移动床吸附
4．树脂的交联度
5．移动床吸附
6．树脂的湿堆积密度
7．吸附等温线
8．树脂的交换容量
二、单项选择题
1. 弱酸性阳离子交换树脂适宜交换的pH范围是( )。
(A) 1-9 (B) 1-14 (C) 5-14
2. 当强酸阳离子交换树脂由Na+型变成H+型时，或当强碱阴离子交换树脂由Cl-型变成OH-型时，其体积会( )。
(A) 增大(B) 不变(C) 缩小
3. 207×5树脂是( ) 交换树脂。
(A) 强酸性阳离子(B) 强碱性阴离子(C) 弱酸性阳离子
4. 混合床树脂的再生方式是( ) 。
(A) 用自来水浮选，分离出两种树脂，分别用酸碱再生(B) 用盐水浮选，分离出两种树脂，分别用酸碱再生(C) 不需要分层，先酸洗，再碱洗
5. 301×5树脂是( ) 交换树脂。
(A) 强酸性阳离子(B) 强碱性阴离子(C) 弱酸性阳离子(D) 弱碱性阴离子
6. 固定床吸附的穿透点是指流出液浓度为起始进料浓度的( )。
(A) 50% (B) 5-10% (C) 90%
7. 计算离子交换器中装载树脂所需湿树脂的重量时，要使用( ) 密度。
(A) 干真(B) 湿真(C) 湿视（D）真实
8. 固定床吸附操作应该在( ) 处停止操作。
(A) 刚开始漏出(B) 饱和点(C) 穿透点
9. D005×7树脂是( ) 交换树脂。
(A) 大孔强酸性苯乙烯系阳离子(B) 凝胶强碱性酚醛系阴离子(C) 大孔强酸性丙烯酸系阳离子
10. 将混合的阴阳离子交换树脂用浓盐水进行浮选，上层是( ) 交换树脂。
(A) 阴离子(B) 阳离子(C) 阴阳混合离子
11. 与活性炭相比，吸附树脂的特点是( )。
(A) 选择性高，易于解吸(B)选择性低，易于解吸(C)选择性高，不易于解吸
12. 阳离子树脂床失效后，最先穿透树脂层的阳离子是( )。
(A) Fe3+ (B) Ca2+ (C) Na+
13. 遇到不同类型的树脂混在一体，可以利用它们( ) 的不同进行简单的分离。
(A) 酸碱性(B) 粒度(C) 密度
14. 谷氨酸的等电点pI=3.22，采用阳离子交换树脂进行回收时，适宜的树脂类型是( )。
(A) D001 (B) 201 (C) 312
15. 牌号为101×6树脂的是( )。
(A) 大孔强酸性树脂(B) 弱酸性凝胶树脂(C) 弱碱性凝胶树脂
16.洗脱曲线的形状出现前陡直后拖尾，说明吸附过程是( )。
(A) 优惠吸附(B) 非优惠吸附(C) 平衡吸附
17. 阴离子交换树脂的堆积密度要( ) 阳离子交换树脂的堆积密度。
(A) 高于(B) 等于(C) 低于
18. 活性炭可用于吸附溶液中的( )。
(A) 脂肪酸(B) 无机盐(C) 水分
19. 吸附等温线方程，低浓度吸附时常采用( ) 方程。
(A) Henry线性(B) Langmuir (C) Freundlich
20. 102树脂的骨架是( )。
(A) 丙烯酸系(B) 苯乙烯系(C) 酚醛系
21. 牌号为D301×7树脂是( )。
(A) 大孔强酸性树脂(B) 强碱性凝胶树脂(C) 大孔弱碱性树脂
22. 聚苯乙烯能用作( ) 树脂的骨架。
(A) 阳离子(B) 阴离子(C) 阳离子和阴离子
23. 牌号为D112×7树脂是( )。
(A) 大孔强酸性树脂(B)大孔弱酸性树脂(C)强碱性凝胶树脂
24. 牌号为001树脂适宜操作的pH范围为( )。
(A) 1-14 (B) 1-9 (C) 5-14
25. 312树脂的骨架是( )。
(A) 丙烯酸系(B) 苯乙烯系(C) 酚醛系
三、填空题（10分，每题1分）
1. Freundlich吸附等温线方程式为，采用的方法计算方程中的参数。
2. 对弱碱性阴离子交换树脂适宜交换的pH范围是。
3. 优惠型吸附是指。
4. 活性炭做吸附剂的特点是。
5. D102树脂的名称是。
6. Langmuir吸附等温线方程式为，采用方法计算方程中的参数。
7. 混合床离子交换树脂，反洗后，树脂分为两层，上层为树脂。
8. 谷氨酸的等电点是pI=3.22，当pH<3.22时，应采用树脂进行回收。
9. 牌号为112树脂适宜操作的pH范围为__ __。
10. 欲分离溶液中的Ca2+，可选用类型的树脂。
四、简答题
1．与固定床和流化床相比，膨胀床操作的优缺点？
2．离子交换树脂的预处理方法?
3．活性炭和大孔吸附树脂的吸附特性有什么不同？大孔吸附树脂和离子交换树脂的结构有什么区别?
4．采用反渗透法和离子交换树脂法脱盐，各有何优缺点？
5．膨胀床与移动床吸附的异同点。
6．谷氨酸的等电点为3.22，如果想利用离子交换树脂法进行分离提取，如何选取树脂种类？操作条件？说明理由。
7. 影响固定床操作穿透曲线形状的因素有哪些？并说明是如何影响的？
8．什么是移动床吸附操作，画出操作原理图。
五、综合设计与论述题
1．六种吸附和离子交换方法的优缺点及适用场合？
7．液相色谱
一、名词解释
1．凝胶过滤层析
2．色谱分离度
3．疏水性作用层析
4．反相层析
5．离子交换层析
6. 梯度洗脱
7．亲和层析
8. 羟基磷灰石层析
9. 疏水相作用层析
10. 层析聚焦
二、单项选择题
1. 疏水性作用层析用于纯化蛋白质时，蛋白质的吸附进料需在( ) 盐溶液中进行，洗脱则主要采用( b )流动相离子强度的线性梯度洗脱法或阶段洗脱法。
(A) 升高(B) 降低(C) 低浓度(D) 高浓度
2. 通常色谱的分离度≥( ) 就认为两种物质得到较完全的分离。
(A) 1.5 (B) 1.0 (C) 0.75
3. 层析操作，最常采用的分离操作方式是( )。
(A) 洗脱法(B) 迎头法(C) 顶替法
4. 欲分离纯化单糖、二元糖和三元糖，宜选用( ) 凝胶。
(A) Sephadex G15 (B) Bio-gel-P-1000 (C) Sepharose 6B
5. 凝胶过滤层析中，被分离物质是按照分子量( ) 的顺序依次洗脱出来。
(A) 从小到大(B) 恒定不变(C) 从大到小
6. Sepharose A-25凝胶的基质是( )。
(A) 琼脂糖凝胶(B) 葡聚糖凝胶(C) 聚丙烯酰胺凝胶
7. 反相层析洗脱时，采用( ) 有机溶剂如甲醇或乙醇等浓度的方法。
(A) 降低(B) 不变的(C) 增加
8. 灌通色谱效率高的原因是( )。
(A) 粒度减少，表面积大(B) 减少扩散途径，扩散快(C) 提高了流速
9. S-Sephadex C-15是( ) 交换剂。
(A) 弱酸性葡聚糖阳离子(B) 强酸性琼脂糖阳离子(C) 强酸性葡聚糖阳离子
10. 层析柱一般加入的样品体积不大于凝胶总床体积的( )。
(A) 0.5%-1% (B) 20%-40% (C) 5％-10％
11. 据统计，约有( ) 的有机物可以用液相色谱法分析。
(A) 20% (B) 50 % (C) 70-80%
12. 样品中各组分的出柱顺序与流动相的性质无关的色谱是( )。
(A) 离子交换色谱(B) 环糊精色谱(C) 亲和色谱(D) 凝胶色谱
13. 气相色谱的流动相可以是( )。
(A) 水(B) 氢气(C) 甲醇(D) 缓冲溶液
14. Sepharose 4B凝胶的基质是( )。
(A) 羧甲基纤维素(B) 葡聚糖凝胶(C) 琼脂糖凝胶(D) 聚丙烯酰胺凝胶
15. 离子交换层析常采用( )。
(A) 恒定洗脱法(B) 梯度洗脱法(C) 有机溶剂洗脱法
16. 对高分子产物的脱盐，可采用( )。
(A) Sephadex G-25 (B) Sephadex G-150 (C) Sephadex G-250
17. 反相分配色谱适于( ) 化合物的分离。
(A) 极性(B) 非极性(C) 有机(D) 无机
18. DEAE-Cellulose DE-23 是( ) 交换剂。
(A) 弱酸性阳离子(B) 强酸性阳离子(C) 弱碱性阴离子(D) 强碱性阴离子
19. DEAE-Cellulose DE-52 是( ) 交换剂。
(A) 球状纤维素阳离子(B) 纤维状纤维素阴离子(C) 球状纤维素阴离子
20. Biogel P凝胶的基质是( )。
(A) 葡聚糖凝胶(B) 聚丙烯酰胺凝胶(C) 琼脂糖凝胶
21. 下列哪种物质适宜于采用气相色谱法分离( )。
(A) 牛血清清蛋白质(B) 乙醇(C) 硫酸(D) 柠檬酸钙
22. CM-Sephadex C-25是( ) 交换剂。
(A) 弱酸性阳离子(B) 强酸性阳离子(C) 弱碱性阴离子（D）强碱性阴离子
23. 用葡聚糖凝胶脱除蛋白质中的盐分，宜选用( ) 凝胶。
(A) Sephadex G200 (B) Sephadex G15 (C) Bio-Gel A (D) Sepharose 6B
24. 高压、高效、高速是现代液相色谱的特点，采用高压主要是由于( )。
(A) 可加快流速，缩短分析时间(B) 高压可使分离效率显著提高
(C) 采用了细粒度固定相所致(D) 采用了填充毛细管柱
25. 对高分子产物的分级分离，可考虑采用( )。
(A) Sephadex G-25 (B) Sephadex G-15 (C) Sephadex G-150
三、填空题
1.凝胶过滤层析主要应用于，，，。
2.凝胶过滤层析的优点是，，
，。
缺点是、。
3. 羟基磷灰石常用作吸附层析介质，当pH＞pI时，吸附溶液中，当pH＜pI时，吸附溶液中；通常利用缓冲溶液。
4.层析法根据流动相相态的不同分为，，。
5. 层析法根据固定相形状的不同可分为，，。
6. 采用羟基磷灰石吸附层析法纯化蛋白质，适用的洗脱方法是。
7. Sepharose 2B中的数字表示。
8. Sephadex G25的数字25表示。
9. 超临界流体萃取层析法常采用的洗脱方法是。
10. 凝胶层析法一般采用洗脱法进行洗脱。
11. 层析聚焦是依据的不同来分离的。
生物化学习题及答案
习题试题 第1单元蛋白质 （一）名词解释 1．兼性离子（zwitterion）； 2.等电点（isoelectric point,pI）； 3.构象(conformation）； 4.别构效应(allosteric effect）； 5.超二级结构(super-secondary structure）； 6.结构域（structur al domain,domain）； 7. 蛋白质的三级结构（tertiary stracture of protein）；降解法（Edman de gradation）；9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)；效应（Bohr effect）；11.多克隆抗体（polyclonal antibody）和单克隆抗体（monochonal antibody）；12.分子伴侣（molecular chapero ne）；13.盐溶与盐析(salting in and salting out）。 （二）填充题 1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。 2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是，pK2(咪唑基)值是，pK3(α-NH3+)值是，它的等电点是__________。 的pK1=，pK2= ，pK3=9，82，其pI等于________。 4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。其中_______的摩尔吸光系数最大。 5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。 6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。 7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。 8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。 9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽键之间的肽键形成________来维持。 10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为___
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022
生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？ 间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么？ 糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？ O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法？ 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？ 纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂？ 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？ 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们 的原理是什么？
四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。 （1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？ 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产，提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响？ 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂？ 指能够与分子上的一些结合，使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂？与变性剂有何区别？本实验结果如何证明酶的专一性？ 指与分子上的一些结合，使酶活力下降，甚至消失，但不使变性的物质。区别：酶的抑制剂不会使酶发生变性，而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明：实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后，两者均产生了还原性的糖，与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀，而其他的条件下均没有还原性糖的的产生，进而说明了酶的专一性。（答题时可以详尽的描述） 13.何谓碘值？有何意义？
生物化学练习题及答案(全部)
第一章蛋白质化学 一、选择题 1、下列氨基酸哪个含有吲哚环？ a、Met b、Phe c、Trp d、Val e、His 2、含有咪唑环的氨基酸是： a、Trp b、Tyr c、His d、Phe e、Arg 3、氨基酸在等电点时，应具有的特点是： a、不具正电荷ｂ、不具负电荷ｃ、溶解度最大ｄ、在电场中不泳动 4、氨基酸与蛋白质共有的性质是： ａ、胶体性质ｂ、沉淀反应ｃ、变性性质ｄ、两性性质ｅ、双缩脲反应 5、维持蛋白质三级结构主要靠： ａ、疏水相互作用ｂ、氢键ｃ、盐键ｄ、二硫键ｅ、范德华力 6、蛋白质变性是由于： ａ、氢键被破坏ｂ、肽键断裂ｃ、蛋白质降解 ｄ、水化层被破坏及电荷被中和ｅ、亚基的解聚 7、高级结构中包含的唯一共价键是： ａ、疏水键ｂ氢键ｃ、离子键ｄ、二硫键
8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那种方式处理不产生任何更小的肽？ a、溴化氰 b、胰蛋白酶 c、胰凝乳蛋白酶 d、盐酸 9、在蛋白质的二级结构α-螺旋中，多少个氨基酸旋转一周？ a、0.15 b、5.4 c、10 d、3.6 二、填空题 １、天然氨基酸的结构通式是。 ２、具有紫外吸收能力的氨基酸有、、，其中以的吸收最强。 ３、盐溶作用是 。 盐析作用是 。 ４、维持蛋白质三级结构的作用力是，，和盐键。 ５、蛋白质的三种典型的二级结构是，，。
６、Ｓａｎｇｅｒ反应的主要试剂是。 7、胰蛋白酶是一种酶，专一的水解肽链中 和的 形成的肽键。 8、溴化氢（HBr）是一种水解肽链肽键的化学试剂。 三、判断题 1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。 2、氨基酸在中性水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。 3、维系蛋白质二级结构的最重要的作用力是氢键。 4、所有蛋白质分子中氮元素的含量都是１６%。 5、利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 6、能使氨基酸净电荷为０时的ｐH值即ｐＩ值就一定是真正的中性ｐH值即ｐH＝７。 7、由于各种天然氨基酸都有２８０ｎｍ的光吸收特性，据此可以作为紫外吸收法定性 检测蛋白质的依据。 8、氨基酸的等电点可以由其分子上解离基团的解离常数来确定。 9、一般变性的蛋白质都产生沉淀现象，而沉淀的蛋白质一定是变性蛋白质。 10、某氨基酸的等电点为６.５，当它在ｐＨ＝４.８的缓冲液中
生物化学各章练习题
生化练习题 一、填空题： 1、加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为 __________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成，_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质，可将维生素分为两类，即____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外，它还与生物大分子间识别有关，也是合成__________，___________，_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式，是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链，作为模板指导转录的那条链称_____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构： 2、糖的有氧氧化： 3、必需脂肪酸： 4、半保留复制： 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能？ 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 3、怎样证明酶是蛋白质？ 4、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 5、什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？ 6、遗传密码如何编码？有哪些基本特性？ 简答： 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 3、怎样证明酶是蛋白质？ 4．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 5、什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？ 6．遗传密码如何编码？有哪些基本特性？ 一、 1、减小；沉淀析出；盐析 2、核苷酸 3、m ; t 4、水溶性维生素；脂溶性维生素 5、蔗糖 6、细胞质 7、蛋白质；核酸；脂肪 8、脂肪酸 9、有意义链 10、反向转录 1、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 4、半保留复制：双链DNA 的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？
生物化学思考题
《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
生物化学各章练习题及答案
生物化学各章练习题及答案
生化练习题 一、填空题： 1、加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为 __________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成，_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质，可将维生素分为两类，即 ____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外，它还与生物大分子间识别有关，也是合成__________，___________，_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式，是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链，作为模板指导转录的那条链称 _____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构： 2、糖的有氧氧化： 3、必需脂肪酸： 4、半保留复制： 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能？
1、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 4、半保留复制：双链DNA 的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 答：按Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G=C 配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 3、怎样证明酶是蛋白质？ 答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。 （2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 （3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。
生物化学课后答案_张丽萍
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
生物化学练习题
《生物化学》练习题 第一章绪论 练习题 一、名词解释 生物化学 二、问答题 为什么护理学专业学生要学习生物化学? 第二章蛋白质化学 练习题 一、名词解释 １、蛋白质的一级结构 2、肽键 3、蛋白质的等电点（pI) 9、蛋白质的呈色反应 二、问答题 1、什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。 ３、蛋白质有哪些主要生理功能? 第三章核酸化学的练习题 练习题: 一、名词解释 1、核苷酸 2、核酸的复性 3、核苷 4、核酸分子的杂交 二、问答题 １、核糖核酸有哪三类?在蛋白质生物合成过程中的主要作用分别是什么？ 2、DＮA双螺旋结构模式的要点有哪些? 第四章酶 练习题: 一、名词解释 1、酶 ２、结合酶 ３、酶原 4、同工酶 5、竞争性抑制剂 二、填空题 1、酶催化作用的特点是( )、（ )、（）、( )。 2、.影响酶促反应的因素有（）、（ )、（）、( )、（ )、( )。
三、问答题 何谓酶原激活?试述酶原激活的机理及其生理意义。 第五章维生素 练习题： 一、名词解释 1．维生素 2．水溶性维生素 3、硫胺素 二、填空题 1、脂溶性维生素包括( )、( )、（）、( ）。 ２、维生素缺乏的原因主要有（ )、( ）、（）和( )。 三、问答题 1、维生素A缺乏为什么会引起夜盲症? 2、ＴPP、FAD、FMN、ＮAD+、ＮADP＋、HSCoA中各含有哪种维生素？维生素与它们的生物化学功能有何关系？ 第六章糖代谢 练习题: 一、名词解释 1、糖异生作用 ２、磷酸戊糖途径 ３、糖的有氧氧化 4、糖酵解 5、乳酸循环 二、问答题 １、糖酵解的主要特点和生理意义是什么? 2、为什么说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确。 3、机体是如何保持血糖浓度的相对恒定? 第七章脂类代谢 练习题: 一、名词解释 1、必需脂肪酸 2、脂肪动员 3、脂酰基的β-氧化 4、酮体 二、填空题 1、胆固醇主要是在( )中合成,在体内可转化成( ）、（）和 ( )。 ２、三酯酰甘油的主要生理功能是( )、( )、（）。 三、问答题 １、酮体生成的主要生理意义是什么？
生化分离技术试题及答案word版本
生化分离技术试题及 答案
浙江理工成教院期终考试 《生化分离技术》试卷A试卷 教学站年级班级学号姓名 一、填空题（每空1分，共21分）。 1、生化分离是从生物材料、微生物的发酵液或动植物细胞的培养液中分离并纯化有关生化产品的过程，一般采用如下工艺流程：发酵液→（）→细胞分离→（细胞破碎→细胞碎片分离）→（）→（）→成品加工。 2、提取的产物在细胞内，选用细胞破碎法；在细胞膜附近则可用细胞破碎法；提取的产物与细胞壁或膜相结合时，可选用机械法和化学法相结合的细胞破碎法。 3、发酵液的预处理目的主要包括改变和。 4、典型的工业过滤设备有和。 5、反萃取是将目标产物从转入的过程。 6、超临界流体萃取的溶剂可分为非极性和极性溶剂两种，常用的极性溶剂有和 、非极性有。 7、按膜的孔径的大小分类，可将膜分为、、 和等。 8、冻干操作过程包括：、和。 二、判断题（每题1分，共15分）
1、盐析是指向蛋白质溶液中加入某些浓的中性盐后，使蛋白质凝聚而从溶液中析出，以达到分离、提纯生物大分子的目的。（） 2、常用的盐析剂有葡聚糖、琼脂糖、聚丙烯酰胺、明胶等。（） 3、萃取是利用化合物在两种互不相容的溶剂中溶解度或分配系数的不同，使化合物从一种溶剂内转移到另一种溶剂中，经过反复多次的萃取，将绝大部分化合物提取出来的方法。 （） 4、双水相萃取的体系的两相是不含有水分的。（ ) 5、膜分离操作中，所有溶质均被透过液传送到膜表面上，不能完全透过膜的溶质受到膜的截留作用，在膜表面附近浓度升高，这种现象叫做浓差极化。 （） 6、凝胶色谱是利用不同生物分子的电离能力不同而达到物质分离目的的。（） 7、离子交换色谱是利用不同分子的大小不同而达到物质分离目的的。 （） 8、亲和色谱是利用生物分子之间的亲和力的不同而达到物质分离目的的。（） 9、要增加目的物的溶解度，往往要在目的物的等电点附近进行提取。 （） 10、蛋白质类的生物大分子在盐析过程中，最好在高温下进行，因为温度高会增加其溶解度。 （）
生物化学课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO）+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点，用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应 DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)
生物化学测试题及答案.(DOC)
生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解
D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸B．氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白
生化分离技术 考试复习题库(含详细答案)
《生化分离》考试复习题库 一、选择题 1.下列不是超临界萃取工艺的方法是（）。 A 等温法 B 等压法 C 吸附法 D 交换法 2.影响絮凝效果的因素有很多，但不包括（）。 A 絮凝剂的浓度 B 溶液pH值 C 溶液含氧量 D 搅拌速度和时间 3.葡聚糖凝胶色谱属于排阻色谱，在化合物分离中，先被洗脱下来的为（）。 A 杂质 B 小分子化合物 C 大分子化合物 D 两者同时下来 4.当向蛋白质纯溶液中加入中性盐时，蛋白质溶解度（）。 A 增大 B 减小 C 先增大，后减小
D 先减小，后增大 5.下列不能提高发酵液过滤效率的措施是（）。 A 增大滤过面积 B 降低料液温度 C 加压或减压 D 加入助滤剂 6.下列方法中，哪项不属于改善发酵液过滤特性的方法 A 调节等电点 B 降低温度 C 添加表面活性物质 D 添加助滤剂 7.助滤剂应具有以下性质（） A 颗粒均匀、柔软、可压缩 B 颗粒均匀、坚硬、不可压缩 C 粒度分布广、坚硬、不可压缩 D 颗粒均匀、可压缩、易变形 8.在发酵液中除去杂蛋白质的方法，不包括（） A 沉淀法 B 变性法 C 吸附法 D 萃取法 9.下列关于速率区带离心法说法不正确的是（）
A 样品可被分离成一系列的样品组分区带 B 离心前需于离心管内先装入正密度梯度介质 C 离心时间越长越好 D 一般应用在物质大小相异而密度相同的情况 10.助滤剂是一种不可压缩的多孔微粒，它能使滤饼疏松，滤速增大。以下不属于助滤剂的是（） A 氯化钙 B 纤维素 C 炭粒 D 硅藻土 11.细胞破碎的方法可分为机械法和非机械法两大类，下列不属于机械法的是（） A 加入金属螯合剂 B 高压匀浆法 C 超声破碎法 D 珠磨法 12.萃取操作是利用原料液中各组分（）的差异实现分离的操作。 A 溶剂中的溶解度 B 沸点 C 挥发度 D 密度 13.两相溶剂萃取法的原理为：
(完整word版)生物化学习题集(护理)
生物化学习题集 （护理学专业） 【名词解释】 第一章 1.蛋白质的一级结构 2.蛋白质的三级结构 3.结构域 4.分子伴侣 5.蛋白质变性 第二章 1.核酸的一级结构 2.DNA变性 3.T m值 4.DNA复性 5.核酸分子杂交 第三章 1.酶的必需基团 2.酶的活性中心 3.同工酶 4.K m值 5.酶的竞争性抑制 第四章 1.糖酵解 2.糖的有氧氧化 3.三羧酸循环 4.糖原分解 5.糖异生 第五章 1.必需脂酸 2.脂肪动员 3.激素敏感性甘油三酯脂肪酶 4.酮体 5.胆固醇的逆向转运：在HDL等的作用下，将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝 转化为胆汁酸后排出体外。 第六章 1.生物氧化：营养物质在生物体内进行的氧化称为生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时
逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。 2.氧化磷酸化 3.底物水平磷酸化 4.呼吸链 5.P/O比值 第七章 1.必需氨基酸 2.转氨基作用 3.联合脱氨基作用：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。包括①转 氨基偶联氧化脱氨基作用；②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 4.鸟氨酸循环 5.一碳单位 第八章 1.嘌呤核苷酸的从头合成途径：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简 单物质为原料，经过多步酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。 2.嘧啶核苷酸的补救合成途径：是指利用体内现成的嘧啶碱基或嘧啶核苷为原料，经过嘧啶磷酸核糖转 移酶或嘧啶核苷激酶等简单反应，合成嘧啶核苷酸的过程。 3.核苷酸的抗代谢物：是指某些嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸类似物具有通过竞争性抑制或以“以 假乱真”等方式，干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质合成以及细胞增殖的作用。 4.痛风症：是一种嘌呤代谢障碍性疾病，其基本生化特征是高尿酸血症，由于尿酸的溶解度很低，当血 尿酸超过8 mg／dL时，则尿酸盐结晶沉积于软组织、软骨及关节等处，形成痛风性关节炎，或在肾脏中沉积形成肾结石。 第九章 1.酶的变构调节 2.酶的化学修饰 3.信号转导：细胞针对外源信息所发生的细胞内生物化学变化及效应的全过程。 4.受体：是细胞膜上或细胞内能识别外源化学信号并与之结合的成分，其化学本质是蛋白质，个别糖脂 也具有受体作用。 5.第二信使：将cAMP、cGMP、IP3、DAG、Ca2+、PIP3和NO等这类在细胞内传递信息的小分子化合 物称为第二信使。 第十章 1.半保留复制 2.冈崎片段 3.端粒及端粒酶 4.逆转录 5.框移突变 第十一章 1.不对称转录：转录时只以DNA双链中的一条链为模板进行转录，而另一条链不转录；转录模板并非
生化工程习题
生化工程习题 一、判断正误 1、间歇培养微生物的减速生长期，微生物的比生长速率小于零。（×） 2、反混指不同物料间有混合的现象。（×） 3、PFR反应器中，沿轴向的反应速度是常数。（×） 4、单级连续培养中，如果调整成D（稀释速率）>μ（比生长速率），最终将发生“冲出”现象。（√） 5、一定温度下，微生物营养细胞的均相热死灭动力学符合化学反应的一级反应动力学。（√） 6、限制性底物指微生物的碳源。（×） 7、单级恒化器连续培养某种酵母达一稳态后，流出液中菌体浓度是培养时间的函数。（×） 8、CSTR反应器中物料的返混程度最小。（×） 9、微生物的比生长速率是指单位时间内菌体的增量。（×） 10、间歇培养好氧微生物时，菌体的对数生长期到来时，菌体的摄氧率大幅度增加。（√） 11亚硫酸盐氧化法可以用于测量真实发酵液的Kla。（×） 12、活塞流反应器中，沿径向的反应速度是常数。（√） 13、返混是指不同停留时间物料之间的混合。（√） 14、任何微生物培养过程的YATP均等于10g/mol左右。（×） 15、连续培养反应器中物料的平均停留时间和稀释速率互为倒数。（√） 16、间歇培养好氧微生物时，菌体耗氧速率是常数。（×） 17、对培养基进行热灭菌必须以霉菌的孢子为杀灭对象。（×） 18、在一定温度下，各种不同微生物的比热死亡速率常数值相等。（×） 19、在有细胞回流的单级恒化器中，总的出口处菌体浓度与恒化器中的菌体浓度完全相等。（×） 20、动态法测量Kla不能用于有菌体繁殖的发酵液。（×） 21、连续反应器中物料的平均停留时间用F/V来计算。（×） 22、在活塞流反应器中进行恒温热灭菌，沿物料流动方向菌体热死灭速率逐渐下降。（√） 23、单级恒化器的稀释速率可以任意调整大小。（×） 24、微生物营养细胞易于受热死灭，其比热死亡速率常数K值很高。（√） 25、建立Kla与设备参数及操作变数之间关系式的重要性在于生物反应器的比拟放大。（√） 26、单级连续培养中，如果调整成μ（比生长速率）> D（稀释速率），最终将发生“冲出”现象。（×） 27、限制性底物是指培养基中浓度最小的物质。（×） 28、控制好氧发酵的溶氧浓度一定小于微生物的临界溶氧值。（×） 29、在活塞流反应器中进行恒温热灭菌，沿物料流动方向菌体热死灭速率逐渐下降。（√） 30、单级恒化器的稀释速率可以任意调整大小。（×） 31、微生物的比生长速率是指单位时间内菌体的增量。（×） 32、限制性底物是指培养基中浓度最小的物质。（×）
生物化学复习思考题
生物化学复习思考题（2009年） 第二章蛋白质 1．什么是蛋白质？蛋白质有哪些生理功能？ 2．蛋白质有哪些分类方法？ 3．蛋白质中含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？ 4．氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？ 5．组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记各种氨基酸的代号。 6．氨基酸有哪些分类方法？ 7．氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？ 8．氨基酸有哪三个重要的反应？ 9．哪些氨基酸可以吸收紫外光? 10．什么叫做构象？什么叫做构型？ 11．解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端 12．什么叫做蛋白质的一级结构？ 13．什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质? 14．什么叫做α-碳原子的二面角? 15．什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型? 16．什么叫α-螺旋和β-折叠?平行和反平行β-折叠有何区别? 17．试述α-角蛋白的结构. 18．什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型? 19．解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基 20．维持蛋白质高级结构的力有哪些？ 21．什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？ 22．蛋白质是生物大分子，为什么在水溶液中还很稳定？ 23．蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？ 24．解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析 25.蛋白质变性的本质是什么？ 第三章酶化学 1．什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同之处和不同点？ 2．酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？ 3．酶的惯用法命名有哪些方式？ 4．国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？ 5．什么叫做简单酶和结合酶？ 6．解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。 7．酶分子活性中心以外的必需基团有什么功能？ 8．解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂 9．什么叫酶促反应初速度？ 10. 影响酶促反应的因素有哪些？ 11.底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？ 12.米氏常数Km有什么意义？ 13.某一酶促反应的速度从最大速度的10％提高到90％时，底物浓度应是原来的多少倍？
生化练习题(带答案)
第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加
生物化学习题及答案
1.关于蛋白质α螺旋的正确描述是： Ａ.蛋白质的二级结构是α螺旋 Ｂ.每一个螺旋含5.4个氨基酸 Ｃ.螺距为3.6nm Ｄ.α螺旋是左手螺旋 Ｅ.氨基酸残基侧链的结构影响α螺旋的形成及稳定性 2.能在多肽链之间形成二硫键的氨基酸是 Ａ.甘氨酸Ｂ.天冬氨酸Ｃ.酪氨酸Ｄ.丙氨酸Ｅ.半胱氨酸 3.从组织提取液中沉淀蛋白质而又不使之变性的方法是加入 A.硫酸铵 B.三氯醋酸 C.氯化汞 D.钨酸 E.1N盐酸 4.蛋白质变性是由于： A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 5.“分子病”首先是蛋白质什么基础层次结构的改变 A.一级 B.二级 C.超二级 D.三级 E.四级 6.蛋白质变性时除生物活性丧失外重要改变是 A.溶解度↓ B.溶解度↑ C.紫外吸收值↑ D.紫外吸收值↓ E.两性解离↑ 7.在水溶液中净电荷为负的氨基酸是？ A.精氨酸 B.天冬酰胺 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.酪氨酸 8.两种蛋白质Ａ和Ｂ，现经分析确知Ａ的等电点比Ｂ高，所以下面一种氨基酸在Ａ的含量可能比Ｂ多，它是： A.苯丙氨酸 B.赖氨酸 C.天冬氨酸 D.甲硫氨酸 E.谷氨酸 9.水解人体DNA可以得到各种脱氧核苷酸的混合物。其中含量与dAMP相同的是： A.dCMP B.dGMP C.dIMP D.dTMP E.dUMP 10.连接核酸结构单位的化学键是： A.肽键 B.磷酸二酯键 C.二硫键 D.氢键 E.糖苷键 11.RNA和DNA彻底水解后的产物是 A 核糖相同,部分碱基不同 B 碱基相同,核糖不同 C 碱基不同,核糖不同 D 碱基不同,核糖相同" E 以上都不是 12.Watson-Crick DNA分子结构模型 A 是一个三链结构 B DNA双股链的走向是反向平行的 C 碱基A和G配对 D 碱基之间共价结合 E 磷酸戊糖主链位于DNA螺旋内侧 13.在DNA的双螺旋模型中 A 两条多核苷酸链完全相同