生物化学双语教学大纲
SYNOPSIS FOR BIOCHEMISTRY (BILINGUAL)
《生物化学》双语教学大纲
Course ID: 610020168
Course Name: Bilingual Biochemistry生物化学（双语）
Total Periods: 63; Lectures: 63; Credit: 3.5
Intended Major: Biology, Biotechnology and Bioengineering
ⅠThe Nature, Status and Task of This Course
Biochemistry may be considered as the description of life at the molecular level. The chemical and physical nature of structures and functions within living cells is studied. This course allows students to develop an understanding of the major classes of biochemical compounds found in living organisms and the metabolism of these compounds. Study of biochemistry is central to studies in biology, and in particular is related to plant and mammalian physiology, microbiology, genetics, cell biology and molecular biology. A series of practical classes is integrated with the lectures to allow students to further develop concepts covered in the lectures, and also to become familiar with use of materials and equipment commonly used in biochemistry laboratories.Ⅱ Objectives
On completion of this course students will be able to:
(1) demonstrate a knowledge of the major classes of biochemical compounds, including carbohydrates, lipids and proteins; (2) understand and describe the action of enzymes and their application in the metabolism of carbohydrates, lipids and proteins; (3) demonstrate familiarity with the integration of metabolic pathways in an organism; (4) demonstrate an awareness of the different metabolic processes which occur in different species (including animals, plants and microorganisms); (5) demonstrate an awareness of the applications of biochemistry in contemporary science, particularly in biotechnology; (6) demonstrate familiarity with a range of laboratory techniques used to identify, quantify and study biochemical substances; (7) carry out simple qualitative biochemical tests, and quantitative reliably a range of common biochemical substances in biological specimens; and (8) improve the students’ abilities in reading and understanding biochemical language so that they can function smoothly in further (postgraduate) studies; (9) build up necessary biochemical terminologies for their future easy consulting of related researching publications; (10) and the last but not the least, improve their proficiencies in general English.
ⅢRationale for Selecting Textbook
Textbook selected was Biochemistry Fundamentals (edited by Li Guanrong, 2001). This teaching manual was adapted chiefly from the latest and authoritative Lehninger’s Principles of Biochemistry (David L. Nelson and Michael M. Cox Eds, the Third Edition, Worth Publishers, 2000) and Biochemistry (Lubert Stryer Eds, the Fourth Edition, W.H Freeman and Company, 1995 ) and in combination with the status quo of biochemistry instruction in our university. All together 22 chapters packaged into four parts: Foundations of Biochemistry, Structure and Catalysis, Bioenergetics and Metabolism, Information Pathways, were carefully selected, which encompass all the contents the Biochemistry Synopsis required.
ⅣSYNOPSIS FOR BILINGUAL BIOCHEMISTRY (Lecture: 62 Periods, Credit: 3) PARTⅠ FOUNDATIONS OF BIOCHEMISTRY
第一部分生物化学地基
Chapter 01 The Molecular Logic of Life （2 periods）
第一章 生命的分子逻辑(2学时)
1.The Chemical Unity Of Diverse Living Organisms
第一节 生物的化学统一性
1.1 Biochemistry Explains Diverse Forms of Life in Unifying Chemical Terms
一、生物化学用统一化学术语解析各种生命形式
All Macromolecules Are Constructed from a Few Simple Compounds
二、生物大分子由简单的分子构成
2. Energy Production and consumption in Metabolism
第二节 新陈代谢中的产能与耗能
2.1 Organisms Are Never at Equilibrium with Their surroundings.
一、生物与其环境永难平衡
2.2 Molecular Composition Reflects a Dynamic Steady State
二、生物分子组成的动力学稳态
2.3. Organisms Transform Energy and Matter from Their Surroundings
三、生物与环境间的物质和能量转化
2.4 The Flow of Electrons Provides Energy for Organisms
四、电子流动为生物提供能量
2.5 Energy Coupling Links Reactions in Biology
五、生物化学反应与能量偶联
2.6 Enzymes Promote Sequences of Chemical Reactions
六、酶催化系列反应
2.7 Metabolism is Regulated to Achieve Balance and Economy
七、代谢受到调节以实现平衡和经济性
3. Biological Information Transfer
第三节 生物信息转移
3.1Genetic Continuity Is Vested in DNA Molecules
一、 DNA与遗传连续性
3.2 The Structure of DNA Allows for its Repair and Replication with Near-perfect Fidelity
二、 DNA结构及其几近完美的复制和修复忠实性
3.3 Changes in the Hereditary Instructions Allow Evolution
三、 遗传指令的改变导致进化
3.4 Molecular Anatomy Reveals Evolutionary Relationships
四、 分子解剖学揭示进化关系
3.5 The Linear sequence in DNA encodes Proteins with Three-dimensional Structures
五、 DNA的线形序列编码三维蛋白质
3.6 Noncovalent Interactions Stabilize Three-dimensional Structures
六、非共价键相互作用稳定三维结构
4. The Physical Roots of the Biochemical World
第四节 生物化学世界的物理根基
Chapter 02 Cells （2periods）
第二章细胞（2学时）
1. Cellular Dimensions
第一节 细胞的大小
2.Cells and Tissues Used in Biochemical Studies
第二节 生物化学研究中使用的细胞和组织
3.Evolution and Structure of prokaryotic Cells
第三节 原核细胞的结构与进化
4. Evolution of Eukaryotic Cells
第四节 真核细胞的进化
5. Major Structural features of Eukaryotic Cells
第五节 真核细胞的主要结构特征
5.1 The Plasma Membrane Contains Transporters and Receptors
一、 质膜上有转运体和受体
5.2 Endocytosis and Exocytosis carry Traffic across the Plasma Membrane
二、 跨膜的内吞作用和胞泌作用
5.3 The Endoplasmic Reticulum Organizes the Synthesis of Proteins and Lipids
三、 内质网组织蛋白质和脂类的生物合成
5.4 The Golgi Complex Processes and Sorts Proteins
四、 高尔基复合体加工分选蛋白质
5.5 Lysosomes Are the Sites of Degradative Reactions
五、 溶酶体是降解反应的发生部位
5.6 Vacuole of Plant cells Play Several Important Roles
六、 植物液泡的几个重要作用
5.7 Peroxisomes Destroy Hydrogen Peroxide, and Glyoxysomes convert Fats to carbohydrates
七、 过氧化物酶体消除过氧化氢，乙醛酸体将脂肪转变为碳水化合物
5.8 The Nucleus Contains the Genome
八、 细胞核含有基因组
5.9 Mitochondria Are the Power Plants of Aerobic Eukaryotic Cells
九、 线粒体是需氧生物的动力工厂
5.10 Chloroplasts Convert Solar Energy into Chemical Energy
十、 叶绿体使光能转变成化学能
5.11 Mitochondria and Chloroplasts Probably Evolved from Endosymbiotic Bacteria
十一、线粒体和叶绿体可能由早期的内共生细菌进化而来
5.12 The Cytoskeleton Stabilizes Cell Shape the Cytoplasm, and Produces Motion
十二、细胞骨架维持细胞和细胞质的形状并产生细胞运动。
6. Study of Cellular Components
第六节 细胞组分的研究
6.1 Organelles Can Be Isolated by Centrifugation
一、 细胞器可以通过离心分离（差速离心和等密度梯度离心）
6.2 In Vitro Studies May Overlook Important Interactions among Molecules
二、 体外研究可能忽视生物分子间的重要作用
6.3 Evolution Of Multicellular Organisms and Cellular Differentiation
三、多细胞生物的进化和细胞分化
7. Viruses : Parasites of Cells
第七节 病毒——细胞的寄生物
Chapter 03 Biomolecules （2 periods）
第三章生物分子（2学时）
1.Three-dimensional Structure：Configuration and Conformation
第一节 三维结构——构型与构象
1.1 The Configuration of a Molecule Is Changed Only by Breaking a Bond
一、构型的转变必须断裂共价键
1.2 Molecular Conformation Is Changed by Rotation about Single Bonds
二、构象的转变通过单键的旋转而实现
Configuration and Conformation Define Biomolecular Structures
三、 构型、构象决定生物分子的结构
1.4 Interactions between Biomolecules Are Stereospecific
四、生物分子间的相互作用是特异性的
2. Chemical Reactivity
第二节 化学反应性
2.1 Bond Strength Is Related to the Properties of the Bonded Atoms
一、键强和键合原子的性质有关
2.2 Five General Types of Chemical Transformations Occur in Cells（Oxidation-reduction, Formation and lysis of C-C bond, intra-molecular rearrangement, group transfer and condensation）
二、细胞中的五种主要的化学反应类型（氧化还原反应、碳-碳键形成和断裂反应、分子内重排、基团转移和缩合反应）
2.3 All Oxidation-Reduction Reactions Involve Electron Transfer
三、所有氧还反应涉及电子转移
2.4 Carbon-Carbon Bonds Are Cleaved and Formed by Nucleophilic Substitution Reactions
四、碳-碳键的切割和形成是通过亲核取代反应实现的；
2.5 Electron Transfers within a Molecule Produce Internal Rearrangements
五、分子内电子转移产生分子内重排
2.6 Group Transfer Reactions Activate Metabolic Intermediates
六、基团转移反应激活代谢中间产物
2.7 Biopolymers Are Formed by Condensations
七、缩合反应产生生物聚合物
3. Macromolecules and Their Monomeric Subunits
第三节 生物大分子及其单体亚单位
3.1 Macromolecules Are the Major Constituents of Cells
一、生物大分子是细胞的主要成分
3.2 Macromolecules Are Composed of Monomeric Subunits
二、大分子是由单体亚单位聚合而成
3.3 Monomeric Subunits Have Simple Structures
三、单体亚单位的结构简单
3.4 Subunit Condensation Creates Order and Requires Energy
四、亚单位缩合需要能量、产生有序性
3.5 Cells Have a Structural Hierarchy
五、细胞的结构的等级性
4. Prebiotic Evolution
第四节 前生命进化
4.1 Biomolecules First Arose by Chemical Evolution
一、 化学进化产生生物分子
4.2 Chemical Evolution Can Be Simulated in the Laboratory
二、 化学进化可进行实验室模拟
4.3 RNA or Related Precursors May Have Been the First Genes and Catalysts
三、RNA及其相关前体可能曾是初始基因和催化剂
PART Ⅱ STRUCTURE AND CATALYSIS
第二部分结构与催化
Chapter 04 Amino Acids, Peptides and Proteins (2periods)
第四章氨基酸、肽及蛋白质（2学时）
1. Amino Acids
第一节 氨基酸
1.1 Amino Acids Share Common Structural Features
一、氨基酸的结构
1.2 The Amino Acid Residues in Proteins Are L Stereoisomers
二、蛋白质中氨基酸残基呈L型
1.3 Amino Acids Can Be Classified five groups by R Group ( Nonpolar, Aliphatic R Groups; Aromatic R Groups; Polar, Uncharged R Groups ; Positively Charged (Basic) R Groups ;Negatively Charged (Acidic) R Groups )
三、 氨基酸可以通过其R基团分成5类（非极性脂肪族R基团氨基酸、芳香族R基团氨基酸、极性不带电R基团氨基酸、极性带正电R基团氨基酸和极性带负电R基团氨基酸）
1.4 Nonstandard Amino Acids Also Have Important Functions
四、非标准氨基酸有重要的功能
1.5 Amino Acids Can Act as Acids and Bases
五、氨基酸的两性性质
1.6 Amino Acids Have Characteristic Titration Curves
六、氨基酸有特征性的滴定曲线
1.7 Titration Curves Predict the Electric Charge of Amino Acids
七、据滴定曲线可预测氨基酸的带电性
1.8 Amino Acids Differ in Their Acid-Base Properties
八、氨基酸的酸碱性各有差异
2. Peptides and Proteins
第二节 肽和蛋白质
2.1 Peptides Are Chains of Amino Acids
一、蛋白质是由氨基酸组成的链状化合物
2.2 Peptides Can Be Distinguished by Their Ionization Behavior
二、肽可以通过其解离行为而区分
2.3 Biologically Active Peptides and Polypeptides Occur in a Vast Range of Sizes
三、生物活性肽大小差异极大
2.4 Polypeptides Have Characteristic Amino Acid Compositions
四、肽有特征性的氨基酸组成
2.5 Some Proteins Contain Chemical Groups Other Than Amino Acids
五、蛋白质含有非氨基酸的化学基团
2.6 There Are Several Levels of Protein Structure
六、质的结构层次性
3. Working with Proteins
第三节蛋白质分析技术
3.1 Proteins Can Be Separated and Purified（Crude extraction, fractionation, dialysis, ultra-filtration, column chromatography, high performance liquid chromatography）
一、 蛋白质的分离纯化（粗提取、分级分离、透析、超滤、柱层析、高效液相色谱）
3.2 Proteins Can Be Separated and Characterized by Electrophoresis（electrophoresis, determination of molecular weight by SDS-PAGE, determination of PI by isoelectric focusing and 2D-electrophoresis）
二、 蛋白质可以通过电泳分离和鉴定（电泳、SDS-PAGE估算蛋白质分子量、等电聚焦确定蛋白质等电点、双向电泳）
3.3 Un-separated Proteins Can Be Quantified
三、未分离的蛋白质也可定量
4. The Covalent Structure of Proteins
第四节蛋白质的共价结构
4.1 The Function of a Protein Depends on Its Amino Acid Sequence
一、蛋白质的功能依赖于氨基酸序列
4.2 The Amino Acid Sequences of Numerous Proteins Have Been Determined
二、许多蛋白质的氨基酸序列已经确定
4.3 Short Polypeptides Are Sequenced Using Automated Procedures
三、短肽可进行自动测序
4.4 Large Proteins Must Be Sequenced in Smaller Segments （Breaking Disulfide Bonds, Cleaving the Polypeptide Chain, Sequencing of Peptides, Ordering Peptide Fragments, and Locating Disulfide Bonds）
四、大的蛋白质必须裂解成小片段再测序（二硫键的断裂、多肽链的酶切、肽的测序、肽段排序、二硫键
的位置确定）
4.5 Amino Acid Sequences Can Also Be Deduced by Other Methods
五、蛋白质氨基酸序列还可过其它方法推导
4.6 Amino Acid Sequences Provide Important Biochemical Information
六、氨基酸序列可提供重要的生物学信息
Chapter 05 The Three-Dimensional Structure of Proteins ( 3 periods)
第五章蛋白质的三维结构（3学时）
1. Overview of Protein Structure
第一节蛋白质结构概述
1.1 A Protein's Conformation Is Stabilized Largely by Weak Interactions
一、蛋白质结构主要是由弱相互作用稳定的
1.2The Peptide Bond Is Rigid and Planar
二、肽键具刚性和平面性（二面角φ和ψ）
2. Protein Secondary Structure
第二节 蛋白质二级结构
2.1 The αHelix Is a Common Protein Secondary Structure
一、α-螺旋是常见的蛋白质二级结构
2.2 Amino Acid Sequence Affects α Helix Stability
二、氨基酸序列影响α-螺旋的稳定性
2.3 The βConformation Organizes Polypeptide Chains into Sheets
三、β-构象将肽链组织成片状结构
2.4βTurns Are Common in Proteins
四、在蛋白质中常见的β-转折
2.5 Common Secondary Structures Have Characteristic Bond Angles and Amino Acid Content
五、常见二级结构有特征性的键角和氨基酸组成
3. Protein Tertiary and Quaternary Structures
第三节 蛋白质的三、四级结构
3.1 Fibrous Proteins Are Adapted for a Structural Function（α-keratin, collage, fibroin）
一、纤维状蛋白的结构适应于其功能（α-角蛋白、胶原蛋白、丝心蛋白）
3.2 Structural Diversity Reflects Functional Diversity in Globular Proteins
二、球蛋白的结构多样性反映了其功能多样性
3.3 Myoglobin Provided Early Clues about the Complexity of Globular Protein Structure
三、肌红蛋白提供了关于球蛋白结构复杂性的早期线索
3.4 Globular Proteins Have a Variety of Tertiary Structures
四、球蛋白有多种三级结构
3.5 Analysis of Many Globular Proteins Reveals Common Structural Patterns（super-secondary structures and domains）
五、多种球蛋白的分析揭示出其共同的结构模式(超二级结构、结构域)
3.6 Protein Motifs Are the Basis for Protein Structural Classification
六、蛋白质基序是蛋白质结构分类的基础
3.7 Protein Quaternary Structures Range from Simple Dimers to Large Complexes
七、蛋白质四级结构：从简单的二聚体到很大的复合物
3.8There Are Limits to the Size of Proteins
八、蛋白质大小有限制
4. Protein Denaturation and Folding
第四节 蛋白质变性与折叠
4.1 Loss of Protein Structure Results in Loss of Function
一、蛋白质结构丧失导致其功能的丧失
4.2 Amino Acid Sequence Determines Tertiary Structure
二、氨基酸序列决定三级结构
4.3 Polypeptides Fold Rapidly by a Stepwise Process
三、多肽折叠是一个快速、分步骤的过程
4.4 Some Proteins Undergo Assisted Folding
四、有些蛋白的辅助性折叠
Chapter 06 Protein Function （3periods）
第六章 蛋白质的功能（3学时）
1. Reversible Binding of a Protein to a Ligand: Oxygen-Binding Proteins
第一节蛋白质与配体的可逆结合——氧结合蛋白
1.1 Oxygen Can Be Bound to a Heme Prosthetic Group
一、氧与血红素辅基结合
1.2 Myoglobin Has a Single Binding Site for Oxygen
二、肌红蛋白中只有一个结合氧的部位
1.3 Oxygen Is Transported in Blood by Hemoglobin
三、在血液中，氧是通过血红蛋白转运的
1.3Hemoglobin Subunits Are Structurally Similar to Myoglobin
四、血红蛋白亚基在结构上与肌红蛋白相似
1.5 Hemoglobin Undergoes a Structural Change on Binding Oxygen
五、血红蛋白与氧结合有结构变化
1.6 Hemoglobin Binds Oxygen Cooperatively
六、血红蛋白结合氧有协同性
1.7 Two Models Suggest Mechanisms for Cooperative Binding
七、协同结合的机理的两个模型（齐变、渐变模型）
1.8 Hemoglobin Also Transports H + and CO2
八、血红蛋白还可以转运质子和二氧化碳
1.9 Oxygen Binding to Hemoglobin Is Regulated by 2, 3-Bisphosphoglycerate
九、血红蛋白与氧的结合受到BPG的调节
1.10 Sickle-Cell Anemia Is a Molecular Disease of Hemoglobin
十、镰刀性贫血病是血红蛋白的分子病
2. Complementary Interactions between Proteins and Ligands: The Immune System and Immunoglobulins 第三节 蛋白质和配体的互补相互作用——免疫系统和免疫球蛋白
2.1 The Immune Response Features a Specialized Array of Cells and Proteins
一、免疫系统及其组成（一系列的特化细胞和蛋白质）
2.2 Self Is Distinguished from Nonself by the Display of Peptides on Cell Surfaces
二、细胞表面的肽可以识别“自我”和“非我”
2.3 Molecular Interactions at Cell Surfaces Trigger the Immune Response
三、细胞表面的分子相互作用触发免疫反应
2.4 Antibodies Have Two Identical Antigen-Binding Sites
四、抗体有两个抗原结合位点
2.5 Antibodies Bind Tightly and Specifically to Antigen
五、抗体与抗原特异而紧密的结合
2.6 The Antibody-Antigen Interaction Is the Basis for a Variety of Important Analytical Procedures
六、抗原-抗体反应是许多分析技术的基础
3. Protein Interactions Modulated by Chemical Energy: Myosin, and Molecular Motors
第四节 化学能调节的蛋白质相互作用——肌动蛋白、肌球蛋白
3.1 The Major Proteins of Muscle Are Myosin and Actin
一、肌肉中的主要蛋白质是肌动蛋白和肌球蛋白
3.2 Additional Proteins Organize the Thin and Thick Filaments into Odered Structures
二、其它蛋白把粗丝和细丝组织成有序的结构
3.3 Myosin Thick Filaments Slide along Actin Thin Filaments
三、肌球蛋白粗丝在肌动蛋白细丝上滑动造成肌肉收缩
Chapter 07 Enzymes (3 periods)
第七章酶（3学时）
1. An Introduction to Enzymes
第一节概述
1.1 Most Enzymes Are Proteins
一、大多数酶是蛋白质
1.2 Enzymes Are Classified by the Reactions They Catalyze
二、酶可以通过其催化的反应分类
2. How Enzymes Work
第二节酶的催化机理
2.1 Enzymes Affect Reaction Rates, Not Equilibria
一、酶影响反应速度而不影响平衡
2.2 Reaction Rates and Equilibria Have Precise Thermodynamic Definitions
二、反应速度和平衡有准确的定义
2.3 A Few Principles Explain the Catalytic Power and Specificity of Enzymes
三、解释酶的催化能力和特异性的几个原理
2.4 Weak Interactions between Enzyme and Substrate Are Optimized in the Transition State
四、过渡态时酶与底物的弱相互作用达到最佳
2.5 Binding Energy Contributes to Reaction Specificity and Catalysis
五、吸附能量造成反应特异性和催化
2.6 Specific Catalytic Groups Contribute to Catalysis（General Acid-base catalysis, Specific Acid-base catalysis, Covalent Catalysis and Ion Catalysis ）
六、催化有关的特异基团（广、狭义酸碱催化、共家价催化和离子催化）
3. Enzyme Kinetics As an Approach to Understanding Mechanism
第三节 理解酶作用机理的酶动力学
3.1 Substrate Concentration Affects the Rate of Enzyme-Catalyzed Reactions
一、底物浓度影响酶促反应速度
3.2 The Relationship Between Substrate Concentration and Reaction Rate Can Be Expressed Quantitatively
二、反应速度与底物浓度的关系可以米氏方程定量表达
3.3 Kinetic Parameters Are Used to Compare Enzyme Activities
三、动力学参数用于比较酶的活性
3.4 Many Enzymes Catalyze Reactions with Two or More Substrates
四、许多酶有两种或两种以上的底物
3.5 Enzymes Are Subject to Inhibition
五、酶的活性可以受到抑制
3.6 Reversible Inhibition Can Be Competitive, Uncompetitive, or Mixed
六、可逆抑制可分为竞争、非竞争性和混合性抑制
3.7 Irreversible Inhibition Is an Important Tool in Enzyme Research and Pharmacology
七、可逆抑制是酶学和药学研究的重要工具
3.9 Enzyme Activity Is Affected by pH
八、酶活性受到PH和温度的影响
4. Regulatory Enzymes
第四节调节酶
4.1 Allosteric Enzymes Undergo Conformational Changes in Response to Modulator Binding
一、变构酶与调节物结合后产生构象改变
4.2 The Regulatory Step in Many Pathways Is Catalyzed by an Allosteric Enzyme
二、许多代谢途径中的调节步骤都是由变构酶催化的
4.3 The Kinetic Properties of Allosteric Enzymes Diverge from Michaelis-Menten Behavior
三、变构酶的动力学不同于米氏酶行为
4.4 Some Regulatory Enzymes Undergo Reversible Covalent Modification
四、某些变构酶受可逆的共价修饰
4.5 Phosphoryl Groups Affect the Structure and Catalytic Activity of Proteins
五、磷酸基团影响蛋白质的结构和催化活性
4.6 Multiple Phosphorylations Allow Exquisite Regulatory Control
六、多个磷酸化作用容许精密调控
4.7 Some Types of Regulation Require Proteolytic Cleavage of an Enzyme Precursor
七、有些类型的调节要求酶前体的蛋白酶切割——酶原激活
4.8 Some Regulatory Enzymes Use Multiple Regulatory Mechanisms
八、有些调节酶采用多种调节机理
Chapter 08 Carbohydrates and Glycobiology (2periods)
第八章碳水化合物与糖聚合物（2学时）
1. Monosaccharides and Disaccharides
第一节单糖与双糖
1.1 The Two Families of Monosaccharides Are Aldoses and Ketoses
一、两类单糖—醛糖与酮糖
1.2 Monosaccharides Have Asymmetric Centers
二、单糖具不对称中心
1.3 The Common Monosaccharides Have Cyclic Structures
三、常见单糖有环式结构
1.4 Organisms Contain a Variety of Hexose Derivatives
四、生物含有多种己糖衍生物
1.5 Monosaccharides Are Reducing Agents
五、单糖是还原剂
1.6 Disaccharides Contain a Glycosidic Bond
六、双糖含有糖苷键
2. Polysaccharides
第二节多糖
2.1 Starch and Glycogen Are Stored Fuels
一、 淀粉和糖原是储藏的燃料
2.2 Cellulose and Chitin Are Structural Homopolysaccharides
二、 纤微素和几丁质是结构性同多糖
2.3 Bacterial Cell Walls Contain Peptidoglycans
三、 细菌细胞壁含肽聚糖
2.4 Glycosaminoglycans Are Components of the Extracellular Matrix
四、 糖胺聚糖是细胞外基质的组分
3. Glycoconjugates: Proteoglycans, Glycoproteins, and Glycolipids
第三节糖聚合物—蛋白糖苷、糖蛋白和糖脂
3.1 Proteoglycans Are Glycosaminoglycan-Containing Macromolecules of the Cell Surface and Extracellular Matrix
一、蛋白糖苷是细胞表面和胞外基质的糖胺聚糖大分子
3.2 Glycoproteins Are Information-Rich Conjugates Containing Oligosaccharides
二、糖蛋白是含寡糖的信息聚合分子
3.3 Glycolipids and Lipopolysaccharides Are Membrane Components
三、糖脂和脂多糖是膜的组分
3.4 Oligosaccharide-Lectin Interactions Mediate Many Biological Processes
四、寡糖-凝集素反应介导许多生物过程
3.5 Analysis of Carbohydrates
五、碳水化合物的分析
Chapter 09 Nucleotides and Nucleic Acids (3 periods)
第九章核苷酸和核酸（3学时）
1. Some Basics
第一节概述
1.1 Nucleotides and Nucleic Acids Have Characteristic Bases and Pentoses
一、核苷酸和核酸由特异碱基和戊糖组成
1.2 Phosphodiester Bonds Link Successive Nucleotides in Nucleic Acids
二、核酸中核苷酸的连接—3’,5’-磷酸二酯键
1.3 The Properties of Nucleotide Bases Affect the Three-Dimensional Structure of Nucleic Acids
三、核苷酸碱基的性质影响核酸的三维结构
2. Nucleic Acid Structure
第二节核酸的结构
2.1 DNA Stores Genetic Information
一、DNA储藏遗传信息
2.2 DNA Molecules Have Distinctive Base Compositions
二、DNA分子的特定碱基组成
2.3 DNA Is a Double Helix
三、DNA双螺旋
2.4 DNA Can Occur in Different Three-Dimensional Forms
四、DNA的三维结构存在不同形式
2.5 Certain DNA Sequences Adopt Unusual Structure
五、有些DNA序列有不寻常的结构
2.6 Messenger RNAs Code for Polypeptide Chains
六、mRNA编码多肽链
2.7 Many RNAs Have More Complex Three-Dimensional Structures
七、许多RNA具更复杂的三维结构
3. Nucleic Acid Chemistry
第三节核酸化学
3.1 Double-Helical DNA and RNA Can Be Denatured
一、双螺旋DNA和RNA的变性
3.2 Nucleic Acids from Different Species Can Form Hybrids
二、不同物种的核酸可以形成杂合体
3.3 Nucleotides and Nucleic Acids Undergo Nonenzymatic Transformations
三、核苷酸间和核酸间可以进行非酶转变
3.4 Some Bases of DNA Are Methylated
四、DNA中的有些碱基的甲基化
3.5 The Sequences of Long DNA Strands Can Be Determined
五、长链DNA序列可以测定
3.6 The Chemical Synthesis of DNA Has Been Automated
六、DNA的自动化学测序
4. Other Functions of Nucleotides
第四节 核苷酸的其它功能
4.1 Nucleotides Carry Chemical Energy in Cells
一、核苷酸在细胞中携带能量
4.2 Adenine Nucleotides Are Components of Many Enzyme Cofactors
二、腺嘌呤核苷酸构成许多酶的辅助因子
4.3 Some Nucleotides Are Regulatory Molecules
三、有些核苷酸是调节分子
PART Ⅲ BIOENERGETICS AND METABOLISM
第三部分生物能学与代谢
Chapter 10 Principles of Bioenergetics (2periods)
第十章 生物能学原理（2学时）
1. Bioenergetics and Thermodynamics
第一节 生物能学和热力学
1.1 Biological Energy Transformations Obey the Laws of Thermodynamics
一、生物能量转化遵守热力学定律
1.2 Cells Require Sources of Free Energy
二、细胞需要自由能来源
1.3The Standard Free-Energy Change Is Directly Related to the Equilibrium Constant
三、标准自由能变化与平衡常数直接相关
1.4 Actual Free-Energy Changes Depend on Reactant and Product Concentrations
四、实际自由能变化依赖于反应物和产物的浓度
1.5 Standard Free-Energy Changes Are Additive
五、标准自由能变化有加性
2. Phosphoryl Group Transfers and ATP
第二节 磷酸基团转移和ATP
2.1 The Free-Energy Change for ATP Hydrolysis Is Large and Negative
一、 A TP水解的自由能变化
2.2 Other Phosphorylated Compounds and Thioesters Also Have Large Free Energies of Hydrolysis
二、 其它的磷酸化合物和硫酯化合物的水解也产生很大的自由能
2.3 ATP Provides Energy by Group Transfers, Not by Simple Hydrolysis
三、 A TP以基团转移方式提供能量，而不是简单的水解
2.4 ATP Donates Phosphoryl, Pyrophosphoryl, and Adenyl Groups
四、 A TP可以作为磷酸基团、焦磷酸基团和腺苷酸基团的供体
2.5 Assembly of Informational Macromolecules Requires Energy
五、 信息大分子的装配需要能量
2.6 ATP Energizes Active Transport and Muscle Contraction
六、 A TP为主动转运和肌肉收缩提供能量
2.7 Transphosphorylations between Nucleotides Occur in All Cell Types
七、 核苷酸的磷酸基团转移在所有细胞当中都存在
2.8 Inorganic Polyphosphate Is a Potential Phosphoryl Group Donor
八、 无机多聚磷酸是强大的磷酸基团供体
2.9 Biochemical and Chemical Equations Are Not Identical
九、 生物化学方程和化学方程不尽相同
3. Biological Oxidation-Reduction Reactions
第三节生物氧化还原反应
3.1 The Flow of Electrons Can Do Biological Work
一、电子流动可为生物做功
3.2 Oxidation-Reductions Can Be Described as Half-Reactions
二、氧化还原可以通过半反应描述
3.3 Biological Oxidations Often Involve Dehydrogenation
三、生物氧化经常涉及脱氢
3.4 Reduction Potentials Measure Affinity for Electrons
四、还原电位可测量电子的亲合性
3.5 Standard Reduction Potentials Can Be Used to Calculate the Free-Energy Change
五、标准还原电位可用于计算自由能变化
3.6 Cellular Oxidation of Glucose to Carbon Dioxide Requires Specialized Electron Carriers
六、葡萄糖在细胞内氧化成二氧化碳需要特定的电子载体
3.7 A Few Types of Coenzymes and Proteins Serve as Universal Electron Carriers
七、几类可作为通用电子载体的辅酶和蛋白
3.8 NADH and NADPH Act with Dehydrogenases as Soluble Electron Carriers
八、作为脱氢酶的可溶性电子载体NADH 和NADPH
3.9 Flavin Nucleotides Are Tightly Bound in Flavoproteins
十、 黄素核苷酸与黄素蛋白紧密结合
Chapter 11 Glycolysis and the Catabolism of Hexoses (3periods)
第十一章糖酵解和己糖的分解代谢（3学时）
1. Glycolysis
第一节 糖酵解
1.1 An Overview: Glycolysis Has Two Phases
一、糖酵解的两个阶段
1.1.1 The Preparatory Phase of Glycolysis Requires ATP
（一） 需要ATP的准备阶段
1.1.2 The Payoff Phase of Glycolysis Produces ATP and NADH
（二）产生ATP和NADH的“盈利”阶段
1.2 The Overall Balance Sheet Shows a Net Gain of ATP
二、糖酵解的总反应和产生的净能量
1.3 Intermediates Are Channeled between Glycolytic Enzymes
三、糖酵解中间产物在糖酵解酶类间的运送
1.4 Glycolysis Is under Tight Regulation
四、糖酵解受到紧密调节
1.5 Glucose Catabolism Is Deranged in Cancerous Tissue
五、葡萄糖分解代谢在致癌组织中被打乱
2. Fates of Pyruvate under Aerobic and Anaerobic Conditions
第二节丙酮酸在有氧和无氧条件下的命运
2.1 Pyruvate Is the Terminal Electron Acceptor in Lactic Acid Fermentation
一、丙酮酸是乳酸发酵的终端电子受体
2.2 Ethanol Is the Reduced Product in Alcohol Fermentation
二、乙醇是乙醇发酵的还原产物
3. Feeder Pathways for Glycolysis
第三节糖酵解的饲养途径（Feeder Pathway）
3.1 Glycogen and Starch Are Degraded by Phosphorolysis
一、糖原和淀粉的磷酸解
3.2 Other Monosaccharides Enter the Glycolytic Pathway at Several Points
二、其它单糖进入糖酵解途径的部位
3.3 Dietary Polysaccharides and Disaccharides Are Hydrolyzed to Monosaccharides
三、膳食多糖和双糖水解成单糖
4. Regulation of Carbohydrate Catabolism
第四节碳水化合物代谢的调节
4.1 Regulatory Enzymes Act as Metabolic Valves
一、作为代谢阀门的调节酶
4.2 Glycolysis and Gluconeogenesis Are Coordinately Regulated
二、糖酵解和糖异生的协同调节
4.3 Phosphofructokinase-1 Is under Complex Allosteric Regulation
三、磷酸己糖激酶-1受到复杂的变构调节
4.4 Hexokinase Is Atlosterically Inhibited by Its Reaction Product
四、己糖激酶受到反应产物的变构抑制
4.5 Pyruvate Kinase Is Inhibited by ATP
五、丙酮酸激酶受到ATP激酶的抑制
4.6 Glycogen Phosphorylase Is Regulated Allosterically and Hormonally
六、糖原磷酸化酶受到变构和激素的调节
4.7 Isozymes: Different Proteins, Same Reaction
七、不同的蛋白质，同样的反应
5. The Pentose Phosphate Pathway of Glucose Oxidation
第五节葡萄糖氧化的磷酸戊糖途径(PPP)
Chapter 12 The Citric Acid Cycle (4 periods)
第十二章柠檬酸循环（4学时）
1 Production of Acetate
第一节乙酸的产生
一、丙酮酸氧化成乙酰辅酶A和二氧化碳
1.1 Pyruvate Is Oxidized to Acetyl-CoA and CO2
二、丙酮酸脱氢酶复合物要求五种辅酶
1.2 The Pyruvate Dehydrogenase Complex Requires Five Coenzymes
三、丙酮酸脱氢酶复合物由三种不同的酶组成
The Pyruvate Dehydrogenase Complex Consists of Three Distinct Enzymes
1.4 Intermediates Remain Bound to the Enzyme Surface
四、中间产物保持与酶表面的结合
2. Reactions of the Citric Acid Cycle
第二节柠檬酸循环的反应
2.1 The Citric Acid Cycle Has Eight Steps
一、柠檬酸循环的八步反应
2.2 The Energy of Oxidations in the Cycle Is Efficiently Conserved
三、柠檬酸循环氧化产生的能量被有效地贮存
2.3 Why Is the Oxidation of Acetate So Complicated?
四、为什么乙酸的氧化如此复杂？
2.4 Citric Acid Cycle Components Are Important Biosynthetic Intermediates
五、柠檬酸循环的组分是重要的中间产物
2.5 Anaplerotic Reactions Replenish Citric Acid Cycle Intermediates
六、柠檬酸循环中间产物的回补反应
2.6 Biotin in Pyruvate Carboxylase Carries -COO- Groups
六、丙酮酸羧化酶中的生物素携带羧基
3. Regulation of the Citric Acid Cycle
第三节 柠檬酸循环的调节
3.1 Production of Acetyl-CoA by the Pyruvate Dehydrogenase Complex Is Regulated by Allosteric and Covalent Mechanisms
一、丙酮酸脱氢酶复合体受到变构和共价调节
3.2 The Citric Acid Cycle Is Regulated at Its Three Exergonic Steps
二、柠檬酸循环的三个产能步骤受到调节
4. The Glyoxylate Cycle
第四节、乙醛酸循环
4.1 The Glyoxylate Cycle Produces Four-Carbon Compounds from Acetate
一、乙醛酸循环从乙酸产生四碳化合物
4.2 The Citric Acid and Glyoxylate Cycles Are Coordinately Regulated
二、柠檬酸循环和乙醛酸循环受到协同调节
Chapter 13 Oxidation of Fatty Acids (3 periods)
第十三章脂肪酸的氧化（3学时）
1. Digestion, Mobilization, and Transport of Fats
第一节、脂肪的消化、动员和运输
1.1 Dietary Fats Are Absorbed in the Small Intestine
一、膳食脂肪是小肠吸收的
1.2 Hormones Trigger Mobilization of Stored Triacylglycerols
二、引发贮藏三酰甘油的动员
1.3 Fatty Acids Are Activated and Transported into Mitochondria
三、脂肪酸的活化和转运至线粒体
2. βOxidation of Fatty Acids
第二节 脂肪酸的β-氧化
2.1 The βOxidation of Saturated Fatty Acids Has Four Basic Steps
一、饱和脂肪酸的氧化有四个基本步骤
2.2 The Four Steps Are Repeated to Yield Acetyl-CoA and ATP
三、四个步骤重复产生乙酰辅酶A和ATP
2.3 Acetyl-CoA Can Be Further Oxidized in the Citric Acid Cycle
四、乙酰辅酶A可进一步在柠檬酸循环中彻底氧化
2.4 Oxidation of Unsaturated Fatty Acids Requires Two Additional Reactions
五、不饱和脂肪酸的氧化要求两个额外的反应
2.5 Complete Oxidation of Odd-Number Fatty Acids Requires Three Extra Reactions
六、奇数碳脂肪酸的完全氧化要求三个额外的反应
2.6 Fatty Acid Oxidation Is Tightly Regulated
七、脂肪酸氧化受到紧密调节
2.7 Peroxisomes Also Carry Out β Oxidation
七、过氧化物酶体也能进行β-氧化
2.8 Plant Peroxisomes and Glyoxysomes Use Acetyl-CoA from βOxidation as a Biosynthetic Precursor
八、植物过氧化物酶体和乙醛酸体使用β-氧化产生的乙酰辅酶A作为生物合成的前体
2.9 Omega Oxidation Occurs in the Endoplasmic Reticulum
九、ω-氧化在内质网上进行
3. Ketone Bodies
第三节、酮体
3.1 Ketone Bodies Formed in the Liver Are Exported to Other Organs
一、肝脏当中形成的酮体运输到其它器官
3.2 Extrahepatic Tissues Use Ketone Bodies as Fuels
二、用酮体作为“燃料”
3.3 Ketone Bodies Are Overproduced in Diabetes and during Starvation
三、在饥饿条件下和糖尿病人中酮体的过量产生
Chapter 14 Amino Acid Oxidation and the Production of Urea( 3 periods)
第十四章氨基酸代谢和尿素的生成（3学时）
1. Metabolic Fates of Amino Groups
第一节、氨基的代谢命运
1.1 Dietary Protein Is Enzymatically Degraded to Amino Acids
一、膳食蛋白酶解成氨基酸
1.2 Pyridoxal Phosphate Participates in the Transfer of α-Amino Groups to a-Ketoglutarate
三、 磷酸吡哆醛参与氨基的转移
1.3 Glutamate Releases Ammonia in the Liver
三、谷氨酸在肝脏中释放氨
1.4 Glutamine Transports Ammonia in the Bloodstream
四、谷氨酰胺在血液中转运氨
1.5 Alanine Transports Ammonia from Muscles to the Liver
五、丙氨酸把氨从肌肉中转运到肝脏
1.6 Ammonia Is Toxic to Animals
六、氨对动物的毒害作用
2. Nitrogen Excretion and the Urea Cycle
第二节、氮的排泄和尿素循环
2.1 Urea Is Produced from Ammonia in Five Enzymatic Steps
一、尿素是由氨通过五步酶促反应产生的
2.2 The Citric Acid and Urea Cycles Can Be Linked
二、酸和尿素循环可以联系
2.3 The Activity of the Urea Cycle Is Regulated at Two Levels
三、尿素循环的活性在两个水平上受到调节
2.4 Pathway Interconnections Reduce the Energetic Cost of Urea Synthesis
四、代谢途径的相互连接降低尿素循环的能耗
2.5 Genetic Defects in the Urea Cycle Can Be Life-Threatening
五、尿素循环当中的遗传缺陷可能危及生命
2.6 Natural Habitat Determines the Pathway for Nitrogen Excretion
六、天然生境决定氮排泄的途径
3. Pathways of Amino Acid Degradation
第三节、氨基酸降解的途径
3.1 Several Enzyme Cofactors Play Important Roles in Ammo Acid Catabolism
一、在氨基酸分解代谢起重要作用的几种辅助因子
3.2 Ten Amino Acids Are Degraded to Acetyl-CoA
二、氨基酸降解为乙酰辅酶A
3.3 Phenylalanine Catabolism Is Genetically Defective in Some People
三、有些人存在苯丙氨酸遗传缺陷
3.4 Five Amino Acids Are Converted to a-Ketoglutarate
四、五种氨基酸转变为α-酮戊二酸
3.5 Four Amino Acids Are Converted to Succinyl-CoA
五、氨基酸转变为琥珀酰辅A
3.6 Branched-Chain Amino Acids Are Not Degraded in the Liver
六、支链氨基酸不在肝脏中降解
3.7 Asparagine and Aspartate Are Degraded to Oxaloacetate
七、天冬酰胺和天冬氨酸降解为草酰乙酸
3.8 Some Amino Acids Can Be Converted to Glucose, Others to Ketone Bodies
八、有些氨基酸转变为葡萄糖，另外一些转变为酮体
Chapter 15 Oxidative Phosphorylation (3 periods)
第十五章氧化磷酸化（3学时）
1. Oxidative Phosphorylation Electron-Transfer Reactions in Mitochondria
第一节、氧化磷酸化——线粒体中的电子转移反应
1.1 Electrons Are Funneled to Universal Electron Acceptors
一、电子转运到通用电子受体上
1.2 Electrons Pass through a Series of Membrane-Bound Carriers
二、电子通过一系列的膜结合载体传递
1.3 Electron Carriers Function in Multienzyme Complexes
三、电子载体在多酶复合体中起作用
1.4 The Energy of Electron Transfer Is Efficiently Conserved in a Proton Gradient
五、电子转移的能量有效地贮存在质子梯度当中
1.5 Plant Mitochondria Have Alternative Mechanisms for Oxidizing NADH
五、植物线粒体有氧化NADH的交替机理
2. ATP Synthesis
第二节、ATP的合成
2.1 ATP Synthase Has Two Functional Domains, Fo and F1
一、ATP合酶有两个功能区（F0和F1）
2.2 ATP Is Stabilized Relative to ADP on the Surface of F1
二、ATP在F1的表面比ADP在F1的表面稳定
2.3 The Proton Gradient Drives the Release of ATP from the Enzyme Surface
三、质子梯度驱动ATP从酶的表面的释放
2.4 Chemiosmotic Coupling Allows Nonintegral Stoichiometries of O2 Consumption and ATP Synthesis
四、化学渗透允许非整数性的氧耗和ATP合成
2.5 he Proton-Motive Force Energizes Active Transport
五、推动力激活主动运输
2.6 huttle Systems Are Required for Mitochondrial Oxidation of Cytosolic NADH
六、浆NADH在线粒体中氧化需要穿梭系统
3. Regulation of Oxidative Phosphorylation
第三节、氧化磷酸化的调节
3.1 Oxidative Phosphorylation Is Regulated by Cellular Energy Needs
一、氧化磷酸化受到细胞能量需求的调节
3.2 Uncoupled Mitochondria in Brown Fat Produce Heat
二、褐色脂肪中线粒体的解偶联产生热量
3.3 ATP-Producing Pathways Are Coordinately Regulated
三、ATP产生途径受到协同调节
Chapter 16 Carbohydrate Biosynthesis (2 periods)
第十六章碳水化合物的生物合成（2学时）
1.Gluconeogenesis
第一节糖异生
1.1 Conversion of Pyruvate to Phosphoenolpyruvate Requires Two Exergonic Reactions
一、丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸需要两个需能反应
1.2 Conversion of Fructose 1, 6-Bisphosphate to Fructose 6-Phosphate Is the Second Bypass
二、果糖二磷酸转变成果糖-6磷酸是第二个绕过反应
1.3 Conversion of Glucose 6-Phosphate to Free Glucose Is the Third Bypass
三、果糖-6磷酸转变成葡萄糖是第三个绕过反应
1.4 Gluconeogenesis Is Expensive
四、 糖异生代价昂贵
1.5 Citric Acid Cycle Intermediates and Many Amino Acids Are Giucogenic
五、柠檬酸循环中间产物和许多氨基酸是生糖的
1.6 Futile Cycles in Carbohydrate Metabolism Consume ATP
六、糖代谢当中的无效循环消耗ATP
1.7 Gluconeogenesis and Glycolysis Are Reciprocally Regulated
七、糖异生和糖酵解受到相反的调节
1.8 Gluconeogenesis Converts Fats and Proteins to Glucose in Germinating Seeds
八、在发芽的种子中糖异生使脂肪和蛋白质转变成葡萄糖
2. Biosynthesis of Glycogen, Starch, Sucrose, and Other Carbohydrates
第二节、糖原、淀粉、蔗糖和其它碳水化合物的生物合成
2.1 UDP-Glucose Is the Substrate for Glycogen Synthesis
一、UDPG是糖原合成的底物
2.2 Glycogen Synthase and Glycogen Phosphorylase Are Reciprocally Regulated
二、糖原合酶和糖原磷酸化酶受到相反的调节
2.3 ADP-Glucose Is the Substrate for Starch Synthesis in Plants and Glycogen Synthesis in Bacteria
三、ADPG是植物淀粉和细菌糖原合成的底物
2.4 UDP-Glucose Is the Substrate for Sucrose Synthesis in Plants
四、UDPG是植物蔗糖合成的底物
2.5 Lactose Synthesis Is Regulated in a Unique Way
五、乳糖合成的调节方式独特
Chapter 17 Lipid Biosynthesis (3periods)
第十七章脂类的生物合成（3学时）
1. Biosynthesis of Fatty Acids
第一节脂肪酸的生物合成
1.1 Malonyl-CoA Is Formed from Acetyl-CoA and Bicarbonate
一、丙二单酰辅酶A是从乙酰辅酶A和碳酸合成的
1.2 Fatty Acids Are Synthesized by a Repeating Reaction Sequence
二、脂肪酸是通过重复反应序列完成的
1.3 The Fatty Acid Synthase Complex Has Seven Different Active Sites
三、脂肪酸合酶复合物有七个不同的活性位点
1.4 Fatty Acid Synthase Receives the Acetyl and Malonyl Groups
四、脂肪酸合酶接受乙酰和丙二酰基团
1.5 The Fatty Acid Synthase Reactions Are Repeated to Form Palmitate
五、脂肪酸合酶反应的重复产生棕榈酸
1.6The Fatty Acid Synthase of Some Organisms Is Composed of Multifunctional Proteins
六、某些生物的脂肪酸合酶是有多功能的蛋白构成的
1.7Fatty Acid Synthesis Occurs in the Cytosol of Many Organisms but in the Chloroplasts of Plants
七、脂肪酸合成在许多生物当中是在细胞质中进行的，而在植物中是在叶绿体中进行的
1.8 Acetate Is Shuttled out of Mitochondria as Citrate
八、乙酸是从线粒体中以柠檬酸的形式穿梭出来的
1.9 Fatty Acid Biosynthesis Is Tightly Regulated
九、脂肪酸合成受到紧密调节
1.10 Long-Chain Saturated Fatty Acids Are Synthesized from Palmitate
十、长链饱和脂肪酸是从棕榈酸合成的
1.11 Some Fatty Acids Are Desaturated.
十一、有些脂肪酸是不饱和的
2. Biosynthesis of Triacylglycerols
第二节三酰甘油的生物合成
2.1 Triacylglycerols and Glycerophospholipids Are Synthesized from the Same Precursors
一、三酰甘油和甘油磷脂是从相同的前体合成的
2.2 Triacylglycerol Biosynthesis in Animals Is Regulated by Hormones
二、三酰甘油的合成在动物中受激素的调节
3. Biosynthesis of Membrane Phospholipids
第三节、膜磷脂的生物合成
3.1 There Are Two Strategies for Attaching Head Groups
一、附加极性头基团的两个策略
3.2 Phospholipid Synthesis in E. coli uses CDP-Diacylglycerol
二、大肠杆菌的磷脂合成采用CDP-二酰甘油
3.3 Eukaryotic Pathways to Phosphatidylserine, Phosphatidylethanolamine, and Phosphatidylcholine Are Interrelated
三、真核生物磷酯酰丝氨酸、磷酯酰乙醇胺和磷酯酰胆碱的合成是相互关联的
Chapter18 Biosynthesis of Amino Acids, Nucleotides, and Related Molecules (3 periods)
第十八章氨基酸、核苷酸等的生物合成（3学时）
1. Overview of Nitrogen Metabolism
第一节氮代谢概述
1.1 The Nitrogen Cycle Maintains a Pool of Biologically Available Nitrogen.
一、氮循环维持生物可用性氮库
1.2 Nitrogen Is Fixed by Enzymes of the Nitrogenase Complex
二、固氮酶复合物固定氮
1.3 Ammonia Is Incorporated into Biomolecules through Glutamate and Glutamine
三、氨通过谷氨酰胺和谷氨酸掺入生物分子
1.4 Glutamine Synthetase Is a Primary Regulatory Point in Nitrogen Metabolism
五、谷氨酰胺合成酶是氮代谢的主要调节点
1.5 Several Classes of Reactions Play Special Roles in the Biosynthesis of Amino Acids and Nucleotides
五、氨基酸和核苷酸生物合成的几类反应
2. Biosynthesis of Amino Acids
第二节氨基酸的生物合成
2.1 a-Ketoglutarate Gives Rise to Glutamate, Glutamine, Proline, and Arginine
一、α-酮戊二酸产生谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸
2.2 Three Nonessential and Six Essential Amino Acids Are Synthesized from Oxaloacetate and Pyruvate
二、三种非必需氨基酸和六种必需氨基酸由草酰乙酸和丙酮酸合成
2.3 Chorismate Is a Key Intermediate in the Synthesis of Tryptophan, Phenylalanine, and Tyrosine
三、莽草酸是芳香氨基酸合成的关键中间产物
2.4 Histidine Biosynthesis Uses Precursors of Purine Biosynthesis
四、组氨酸生物合成使用嘌呤生物合成相同的前体
2.5 Amino Acid Biosynthesis Is under Allosteric Regulation
五、氨基酸生物合成受到变构调节
3. Molecules Derived from Amino Acids
第三节氨基酸衍生物
3.1 Glycine Is a Precursor of Porphyrins
一、甘氨酸是卟啉的前体
3.2 Amino Acids Are Required for the Biosynthesis of Creatine and Glutathione
二、精氨酸和谷胱甘肽的合成需要氨基酸
3.3 D-Amino Acids Are Found Primarily in Bacteria
三、D型氨基酸主要存在于细菌
3.4 Aromatic Amino Acids Are Precursors of Many Plant Substances
四、芳香氨基酸是许多植物活性物质的前体
3.5 Amino Acids Are Converted to Biological Amines by Decarboxylation
五、氨基酸通过脱羧作用转变成胺
3.6 Arginine Is the Precursor for Biological Synthesis of Nitric Oxide
六、精氨酸是一氧化氮（NO）合成的前体
4 Biosynthesis and Degradation of Nucleotides
第四节核苷酸的生物合成与降解
4.1 De Novo Purine Nucleotide Synthesis Begins with PRPP
一、嘌呤核苷酸的合成始于磷酸核糖焦磷酸（PRPP）
4.2 Purine Nucleotide Biosynthesis Is Regulated by Feedback Inhibition
二、嘌呤核苷酸的合成受到反馈抑制调节
4.3 Pyrimidine Nucleotides Are Made from Aspartate, PRPP, and Carbamoyl Phosphate
三、嘧啶核苷酸是从天冬氨酸、PRPP和氨甲酰磷酸合成的
4.4 Pyrimidine Nucleotide Biosynthesis Is Regulated by Feedback Inhibition
四、嘧啶核苷酸的合成受到反馈抑制调节
4.5 Nucleoside Monophosphates Are Converted to Nucleoside Triphosphates
五、核苷一磷酸转变成核苷三磷酸
4.6 Ribonucleotides Are the Precursors of Deoxyribonucleotides
六、核糖核苷酸是脱氧核糖核苷酸的前体
4.7 Thymidylate Is Derived from dCDP and dUMP
七、胸腺嘧啶核苷酸来自dCDP和dUMP
4.8 Degradation of Purines and Pyrimidines Produces Uric Acid and Urea, Respectively
八、嘌呤和嘧啶的降解分别产生尿酸和尿素
4.9 Purine and Pyrimidine Bases Are Recycled by Salvage Pathways
九、嘌呤和嘧啶可通过补救途径合成
4.10 Overproduction of Uric Acid Causes Gout
十、尿酸的过多产生引起痛风。
PART Ⅳ INFORMATION PATHWAYS
第四部分信息途径
(完整版)生物化学理论教学大纲
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
生化教学大纲学生用
生物化学——教学大纲及思考题 绪论 【教学目标】 1. 掌握生物化学的含义。 2. 熟悉生物化学研究的主要内容。 3. 了解生物化学的发展简史及生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用，生物化学的学科特点和学习方法。 1.思考题 1.1 简述生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用。 第一章蛋白质的结构与功能 【教学目标】 1. 掌握蛋白质的元素组成和分子组成特点；掌握20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点（区内生源不要求）。 2. 掌握氨基酸主要的理化性质；掌握蛋白质在生命活动中的重要性及蛋白质的主要理化性质。（区内生源作熟悉内容） 3.了解蛋白质分子结构与功能的关系，以及体内重要的恬性肽。 1.思考题 1.1 简述谷胱甘肽的结构特点和功能。 1.2 简述血红蛋白结构与功能的关系。 1.3 简述蛋白质一级结构与空间结构改变与疾病的关系（如镰刀形红细胞贫血；疯牛病等）。 1.4为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量; 1.5蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 1.6何为氨基酸的等电点？ 1.7蛋白质的二级结构主要有哪几种？各有何结构特征？ 1.8蛋白质变性和沉淀的关系如何？ 2.名词解释构象与构型、蛋白质的一级结构、蛋白质的变性作用、亚基、肽单元、肽键、蛋白质变性、模体、锌指结构、α-螺旋、β-折叠、分子伴侣、蛋白质的一级结构\二级结构\三级结构\四级结构、结构域、蛋白质的等电点、蛋白质的变构效应 第二章核酸的结构与功能 【教学目标】 1.掌握核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；掌握核酸元素组成特点，并结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号；掌握两类核酸（DNA、RNA）分子组成异同及体内重要的环化核苷酸。 2.掌握单核苷酸之间的连接方式；描述DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律；掌握核酸的性质、DNA 热变性、复性及分子杂交等重要概念。（区内生源作熟悉内容） 3.熟悉tRNA二级结构要点及核酸的高级结构形式。（区内生源作了解内容） 4.了解核酸序列分析的方法的名称。 5. 了解核酸的分类，分布和体内几种重要单核苷酸的结构特点和生理功能。 1.思考题 1.1 细胞内有哪几类主要RNA？其主要功能是什么？ 1.2 tRNA的结构特点。
大连海事大学《生物化学》课程教学大纲
大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
生化教学大纲-学生用
生化教学大纲-学生用 生物化学——教学大纲及思考题 绪论 【教学目标】 1. 掌握生物化学的含义。 2. 熟悉生物化学研究的主要内容。 3. 了解生物化学的发展简史及生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用，生物化学的学科特点和学习方法。 1.思考题 1.1 简述生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用。 第一章蛋白质的结构与功能 【教学目标】 1. 掌握蛋白质的元素组成和分子组成特点；掌握20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点（区内生源不要求）。 2. 掌握氨基酸主要的理化性质；掌握蛋白质在生命活动中的重要性及蛋白质的主要理化性质。 （区内生源作熟悉内容） 3.了解蛋白质分子结构与功能的关系，以及体内重要的恬性肽。 1.思考题 1.1 简述谷胱甘肽的结构特点和功能。 1.2 简述血红蛋白结构与功能的关系。
1.3 简述蛋白质一级结构与空间结构改变与疾病的关系（如镰刀形红细胞贫血；疯牛病等）。 1.4为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量; 1.5蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 1.6何为氨基酸的等电点？ 1.7蛋白质的二级结构主要有哪几种？各有何结构特征？ 1.8蛋白质变性和沉淀的关系如何？ 2.名词解释构象与构型、蛋白质的一级结构、蛋白质的变性作用、亚基、肽单元、肽键、蛋白质变性、模体、锌指结构、α-螺旋、β-折叠、分子伴侣、蛋白质的一级结构\\二级结构\\三级结构\\四级结构、结构域、蛋白质的等电点、蛋白质的变构效应 第二章核酸的结构与功能 【教学目标】 1.掌握核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；掌握核酸元素组成特点，并结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号；掌握两类核酸（DNA、RNA）分子组成异同及体内重要的环化核苷酸。 2.掌握单核苷酸之间的连接方式；描述DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律；掌握核酸的性质、DNA热变性、复性及分子杂交等重要概念。 （区内生源作熟悉内容） 3.熟悉tRNA二级结构要点及核酸的高级结构形式。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14
医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)
医学生物化学教学大纲 （适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理 学，预防医学本科） 大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月
目录 医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)
医学生物化学课程教学大纲 一、课程说明 （一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学 课程性质：专业基础课 学分：5 （二）课程简介、目标与任务 医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。 医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。 医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 （四）教材与主要参考书 教材： 童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002
生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
临床专业生物化学教学大纲
《生物化学》理论教学大纲 （供五年制基础、临床、口腔、检验、药学等专业本科使用） I 前言 生物化学是从分子水平研究生命现象化学本质的科学，在工业、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。当今世界各发达国家和许多发展中国家都十分重视生物化学的研究和教学，已将生物化学列为各有关专业的主要课程。它也是各层次医学生必修的专业基础课程，是执业医师资格考试，医学硕士研究生入学考试内容之一。因此生物化学是一门非常重要的专业课，必须认真进行教学。本大纲在生化统编第六版教材基础上编写，适用于医学临床、口腔、检验、药学等专业本科学生使用，现将大纲使用中有关问题说明如下： 一、为了使教师和学生更好地掌握教材，大纲每一章节均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容即知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。 二、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。 三、总教学参考学时为120学时，理论课88学时，实验课32学时，理论与实验学时之比2.75：1。 四、教材：《生物化学》，人民卫生出版社，周爱儒主编，6版，2004年。
II 正文 绪论 一、教学目的 通过生物化学概念、发展简史、研究的主要内容等知识介绍，使学生了解生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、教学要求 （一）熟悉生物化学的定义。 （二）了解生物化学发展史。 （三）了解生物化学研究的主要内容。 （四）了解生物化学与医学的关系。 三、教学内容 （一）概述：生物化学的定义。 （二）生物化学发展简史 （三）生物化学研究的主要内容 （四）生物化学与医学 第一章蛋白质的结构与功能 一、教学目的 在认识蛋白质是生物体内重要大分子的基础上，学习蛋白质的基本组成、一级结构与空间结构的概念及相互关系、结构与功能的关系，以及蛋白质的理化性质。
南医大-生物化学-教学大纲
南方医科大学本科专业教学大纲 生物化学 Biochemistry 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 执笔人：朱利娜 审定人：方振伟 学院负责人：马文丽 南方医科大学教务处 二零零六年十二月
一、课程简介 课程代码：B820006 学分：6分 学时：108学时 先修课程：基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学 后续课程：病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。 Introduction COURSE CODE：B82006 UNITS OF CREDIT：6 HOURS OF CREDIT：108 REQUIRING COURSE：Basic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Pathophysiology，Medical Microbiology，Medical Immunology， Medical Genetics，Pharmacology，Laboratory Diagnostics，Medicine， Surgery SUITED PROGRAM：Clinical Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Basic Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Medical Imageology（Undergraduate Courses For 5 Years）
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲（2014.4） （Teaching plan of Biochemistry） 一、前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学与分子生物学》教材为普通高等教育“十二五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生物化学与分子生物学的知识体系，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学与分子生物学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应医学教育的需求。 《生物化学与分子生物学》教材由查锡良、药立波主编（第八版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 二、教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能及内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，熟悉常用的生物化学实验技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论等多种教育教学形式。 三、课程表述 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：100学时，其中理论总学时76，实践总学时24 周学时：理论学时5 /实践学时3 学分：5.5 课程性质：必修课适用专业：100学时教学平台 （一）教学内容与学时安排：
生化工程教学大纲
《生化工程》教学大纲 课程名称：生化工程（Biochemical Engineering） 学分：2 学时：32 先修课程：生物化学、微生物学、化工原理 适用专业：生物工程、化学工程、食品科学等专业 开课系部：生命科学学院 一、课程性质、目的和培养目标 课程性质：是生物工程专业的专业必修课 课程目的：通过这门课的学习，使学生掌握生物科学科研成果向工业化生产转化过程中出现的一些工程问题的解决方法。 课程培养目标： 1.掌握生化反应过程中带有共性的工程技术原理，即掌握培养基的灭菌，氧传递、搅拌与通风、细胞培养及动力学、固定化酶和细胞、生物反应器结构与类型、生物反应器操作、生物反应器的比拟放大、过程的控制与优化等技术的原理和方法。 2.建立用理论知识分析和解决生化生产过程实际问题的概念和能力，培养进行生物工艺设计与工程开发的能力。 3.了解生物工程领域的发展前沿及趋势。 二、课程内容和建议学时分配 第一章绪论1学时（一）教学基本要求 掌握生化工程的主要内容，了解生化工程学诞生背景及发展趋势。 （二）教学内容 1.生化工程学诞生的背景 2.生化工程学的主要内容及发展趋势 （三）教学重点和难点 重点：生化工程的概念及主要内容 难点：生化工程学的发展趋势 第二章培养基灭菌2学时（一）教学基本要求 掌握分批灭菌和连续灭菌的设计，熟悉灭菌效果的分析与计算，了解灭菌技术的原理和特点。
（二）教学内容 1.分批灭菌：微生物的热死灭动力学；分批灭菌的设计 2.连续灭菌：连续灭菌反应器的流体流动模型；连续灭菌反应器的设计 （三）教学重点和难点 重点：分批灭菌和连续灭菌的设计 难点：灭菌效果的分析与计算 第三章空气除菌2学时（一）教学基本要求 掌握空气除菌方法及空气过滤设计，熟悉典型的空气除菌流程分析，了解空气中的微生物及空气压缩过程中状态的变化。 （二）教学内容 1.空气中的微生物 2.空气压缩过程中状态的变化 3.空气除菌方法 4.典型的空气除菌流程分析 5.空气过滤设计 6.新型过滤器 （三）教学重点和难点 重点：空气除菌方法及空气过滤设计 难点：空气过滤设计及新型过滤器 第四章通气与搅拌4学时（一）教学基本要求 掌握通气发酵罐中溶氧速率与通气及搅拌的关系，双膜理论，测量体积溶氧系数k Lα的方法，熟悉搅拌器轴功率计算，了解搅拌器的型式及流型。 （二）教学内容 1.搅拌器轴功率计算：搅拌器的型式及流型；搅拌器轴功率计算；非牛顿流体特性对搅拌功率计算的影响 2.通气发酵罐中溶氧速率与通气及搅拌的关系：双膜理论；测量体积溶氧系数k Lα的方法；k Lα与设备参数及操作变数之间的关系式；发酵液中的k Lα与其调节；传氧效率（三）教学重点和难点 重点：双膜理论；测量体积溶氧系数k Lα的方法 难点：双膜理论，搅拌器轴功率计算 第五章发酵罐的比拟放大2学时（一）教学基本要求 掌握以k Lα为基准的比拟放大法及以P0/V相等为基准的比拟放大法，熟悉比拟放大的其他基准及发酵罐的比拟缩小。 （二）教学内容
生物化学教学大纲
《生物化学》教学大纲 （供本科药学专业使用） 课程编号：学时：80 其中实验学时：32 一、课程的性质和任务 《生物化学》是以化学的原理和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。 本课程是基础药学专业的必修课，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。 二、相关课程的衔接 生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。因此学好生物化学的前期基础课主要是生物遗传学、细胞生物学、无机化学和有机化学等；而掌握生物化学又为学好后续课程——药物化学、药理学、药剂学、药物分析、病理生理学、免疫学等课程奠定坚实的理论基础。 三、教学的基本要求 本课程要求学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。了解最新的生化技术。 四、教学方法与重点难点 教学方法：贯彻理论联系实际、基础联系应用的原则，发挥教师的主导作用，充分调动学生学习的积极性、主动性和创造性。以课堂讲授为主，运用启发式教学，配合实验教学和各种形式的多媒体教学，按教学计划针对重点内容和疑难问题开展多种形式的课堂讨论，以加深学生对问题的理解和记忆，从而不断提高教学质量。 重点和难点：本教学大纲以人民卫生出版社（2003年）、吴梧桐主编、第五版《生物化学》为蓝本编写。重点为第一篇的蛋白质的化学、核酸的化学、酶；第二篇的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、生物氧化）与能量转换；第三篇的生物药物和药物研究的生物化学基础。难点为蛋白质结构与功能的关系、酶促反应动力学、血浆脂蛋白代谢、物质代谢调节、激素及其作用机制、药物在体内的转运和代谢转化。其余内容作一般了解 五、建议学时分配
生化教学大纲
温州医学院教学大纲 (适用于临床医学本科专业) 温州医学院教务处 二00九年二月
生物化学教学大纲 （Teaching plan of Biochemistry） 前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学》教材为普通高等教育“十五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生化化学的知识体系，内容丰富，知识全而且新，脉络清晰，特别是针对目前生物医学和分子生物学发展现状，跟踪科技发展前沿，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应21世纪医学教育的需求。 本《生物化学》教材由查锡良主编（第七版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能，以及结构与功能间的内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，理解和熟悉常用的用于生物化学研究的各种常见技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论，复习等多种教育教学形式。 一、课程说明 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：理论总学时76/实践总学时24 周学时：理论学时2 /实践学时1 学分：1.5 课程性质：必修课适用专业：临床医学专业 1、教学内容与学时安排（见下表）： 教学内容与学时安排表
医学生物化学教学大纲
（适用于临床、预防、口腔、麻醉、检验、护理、妇幼、应用心理、中西医结合本科教学） 兰州大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学研究所 二OO五年九月修订
前言 为了提高生物化学的教学质量，结合我院的教学计划，根据全国规划教材周爱儒主编《生物化学》第六版，编写了本教学大纲，作为教师组织教学和学生学习的依据。 本大纲将各章目的要求分项列出，每章要点具体介绍，可供学生参阅。 根据我院的教学计划，医学生物化学的理论课教学时数为54学时。 为了提高学生阅读有关英文专业书刊的能力，每章中还列出了本章出现的生化专业英文词汇，以便学生熟记。 医学生物化学与分子生物学研究所 2005年9月
目录
绪论 目的要求 1.要求了解生物化学发展简史及其生物化学研究的主要内容? 2.了解生物化学与医学的关系? 第一章蛋白质的结构与功能 目的要求 1.要求掌握蛋白质的分子组成?结构和功能? 2.熟悉蛋白质的理化性质? 3.了解蛋白质的分离提纯? 内容 一.蛋白质的分子组成 1.氨基酸20种L型α-氨基酸(包括三字缩写符号) 2.肽肽键?肽链和多肽生物活性肽(包括谷胱甘肽) 二.蛋白质的分子结构 1.一级结构 2.二级结构α-螺旋β-折叠片层β-转角无规卷曲模序结构域 3.三级结构 4.四级结构 三.蛋白质结构与功能的关系 1.一级结构与功能的关系 2.空间结构与功能的关系 四.蛋白质的理化性质及其纯化 1.理化性质蛋白质的两性电离等电点蛋白质的胶体性质蛋白质胶粒的两个 稳定因素蛋白质的变性蛋白质的沉淀蛋白质的紫外吸收蛋白质的颜色反 应 2.蛋白质的分离纯化电泳透析层析分子筛 专业词汇 glycine (Gly) 甘氨酸 cysteine (Cys) 半胱氨酸 aspartic acid (Asp) 天门冬氨酸 arginine (Arg) 精氨酸 isoelectric point (pI) 等电点 amino terminal 氨基末端 carboxyl terminal 羧基末端 glutathione (GSH) 谷胱甘肽 neuropeptide 神经肽 conformation 构象 primary structure 一级结构 secondary structure 二级结构 α-helix α-螺旋 β-pleated sheet β-折叠
生物工程、制药工程生化实验大纲-说明
《生物化学B》实验课教学大纲 课程代码：14114 课程英文名称：Biochemistry B 开课对象：生物工程、制药工程，本科（四年制） 学时：25/85 一、课程性质、任务和作用 生物化学是研究微生物、植物、动物及人体内化学分子与化学反应的科学，是运用化学的原理在分子水平上解释生命现象的科学。近年来，生物化学与其衍生出的分子生物学的发展突飞猛进，生物化学已越来越成为生物学的共同语言，成为生物学领域的前沿学科。 生物化学不仅是生物学的基础学科，而且也是一门重要的实验性学科，生物化学理论是在科学研究实验基础上高度总结的结论性观点。因此，要掌握生物化学知识，必需要进行生物化学实践。目前生化实验的基础理论与技术手段已广泛地应用于生物学研究的各个领域，生物化学实验技术成为生物学研究的基本技术。 开展生物化学实践课程的教学，可以让生物工程、制药工程专业学生在生化课堂之外亲自动手做实验，以应证并深入了解生化反应的原理，熟悉各种生化研究方法与技术，以培养独立进行研究的能力。最终使学生巩固和加深对生物化学基础理论的理解，掌握生物化学基本技术的操作，培养基本的科研思维和实验数据的整理和分析，为其后续专业课程如酶工程、生化工程、基因工程、生化制药等的学习，以及将来生物工程、制药工程的科学研究打下扎实的基础。即通过本课程的实验教学要达到以下三方面的目的： 1. 培养学生严谨的科学态度，开拓创新的思维能力，实验设计的思维方法，以及规X的书写实验报告论文等知识，提高分析问题和解决问题的能力。 2. 掌握基本的生物化学实验方法和技术，通过本课程的严格训练，为学生进一步学习，掌握复杂的综合性的生物化学技术打下扎实的基础。 3. 通过实验，进一步加深对生物化学理论知识的理解。 二、教学目的要求和内容 实验一、肝组织中核酸的分离提取与鉴定 [教学目的] 1．掌握从动物组织中提取核酸的原理、操作技术及核酸组分的鉴定方法。 2. 熟悉离心计的操作使用。 3. 了解核酸的组成。 [教学内容] 1．肝组织中核酸的提取。 2．核酸的水解。 3．核糖、脱氧核糖、嘌呤、磷酸的定性鉴定。 主要仪器 离心机 学时：4
生化工程课程教学大纲
生化工程课程教学大纲 课程名称：生化工程(Biochemical Technology) 课程编码：1313075214 课程类别：学科专业课 总学时数：48 课实验时数：16 学分：2.5 开课单位：生命科学学院微生物教研室 适用专业：生物技术 适用对象：本科（四年） 一、课程的性质、类型、目的和任务 生化工程是生物技术专业的专业必修课，是微生物学、生物化学和生化技术等课程的后续课程，包括生化制备的基本原理和方法、氨基酸的提取分离、多肽及蛋白质的提取分离、核酸的提取分离、酶类生化产品制备技术、糖类生化产品制备技术、脂类生化产品制备技术、天然食用色素的生产工艺、生化产品的保藏等主要容。它主要是应用植物、动物、微生物为原料大规模生产生化产品的一门综合性工程技术，对传统产业的改造和新兴产业的形成将发挥重要作用。 生化工程是一门实践性很强的学科，要求学生在学过微生物学、生物化学和生化技术等课程的基础上，通过本课程的学习，了解、掌握和运用生化生产工艺过程的基本原理和方法，懂得如何应用这些基本理论去分析和解决生产过程中的具体问题，改造原有生产过程，使其更符合客观规律，提高生产过程的经济效益和社会效益。 二、本课程与其它课程的联系与分工 本课程宜从二年级第二学期开始，以确保学生学习本课程具有所需要的生化工程基础。 三、教学容及教学基本要求 [1]表示“了解”；[2]表示“理解”或“熟悉”；[3]表示“掌握”；△表示自学容；○表示略讲容； 第一章生化工艺学概论 重点：生化产品及其主要特点 难点：生化工艺学与生物技术的关系 教学手段：多媒体教学 教学方法：讲授法 作业： 1、什么叫生化产品？ 2、生化产品的主要特点有哪些？ 思考题： 1、生化工艺学与生物技术的关系如何？ 第二章生化制备的基本原理和方法
生物化学实验教学大纲教学教材
生物化学实验教学大纲 课程编号：080145 适用专业：生物科学 学时数：24学分数： 1.5 1.课程类别：生物化学实验是生物科学专业的专业基础课。 2.教学目的：巩固学生生物化学知识、培养学生基本技能、训练学生创造性思维，为将来从事中学教学打下基础。 3.教学内容：本大纲共编写实验内容包括17个实验，43学时，其中必做实验7个，16学时，选做实验10个27学时。根据教学计划，本实验课程应开设10个，计24学时，除了开设必作实验7个，16学时，约占总学时的67%外；应根据情况选做实验3个，共8学时，约占总学时的33%。 实验大纲中验证性实验16个，共40学时，占总学时的93.02%，综合性实验1个，共3学时，占总学时的6.98% 。
实验一蛋白质及氨基酸的呈色反应 重点难点：重点：几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。难点：蛋白质和氨基酸几种鉴定方法的特点。 教学要求：了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理；掌握几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 实验内容：观察蛋白质和某些氨基酸的呈色反应。 实验二氨基酸的分离鉴定——纸层析法 重点难点：重点：纸层析法的操作方法。难点：对影响Rf 值主要因素的控制。 教学要求：了解纸层析法的基本原理；理解氨基酸纸层析法的原理；掌握纸层析法的操作方法。 实验内容：制备扩展剂，氨基酸的分离鉴定。 实验三蛋白质的等电点测定和沉淀反应 重点难点：重点：测定蛋白质等电点的一种方法。难点：测定蛋白质等电点时，各种试剂的浓度和加入量的准确性。 教学要求：了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义；理解蛋白质的两性解离性质；掌握测定蛋白质等电点的一种方法。 实验内容：酪蛋白等电点的测定，观察蛋白质的沉淀反应。 实验四血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳
上海交大生物化学教学大纲
上海交大《生物化学》教学大纲 一、大纲说明 (一) 课程说明 课程总学时90，周学时3，学分6分，开课学期第三、四学期。 （二）课程的学科性质、研究对象和任务 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，是生物技术、生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的重要基础课（专业必修课）。现代的生化理论和技术有着广泛的实用价值。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 （三）课程的教学目的和要求 这门课主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶)；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达（DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控、基因重组与基因工程）。 为了学习和掌握生物化学的原理和方法，要求学生必须具有较好的生物学﹑物理学和化学方面的基础，能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中，要求学生能从生物大分子的组成﹑结构和性质去认识结构与功能的关系；物质代谢和能量代谢的关系以及代谢调节的意义；基因信息传递的分子基础；重组DNA和基因工程技术等。 （四）课程选用的教材、教学的基本内容和重点 教材：王镜岩等主编，《生物化学》上、下册，高等教育出版社，第三版。 参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。 罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。 张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。 Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。 从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律； （3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控； （4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术