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2011年临床医学专升本《生物化学》考试大纲

2011年临床医学专升本《生物化学》考试大纲
2011年临床医学专升本《生物化学》考试大纲

2011年临床医学专升本《生物化学》考试大纲一、蛋白质的结构与功能

1.蛋白质的组成及结构

(1)组成蛋白质的基本组成单位——氨基酸

(2)氨基酸在蛋白质分子中的连接方式

(3)蛋白质的分子结构

2.蛋白质结构与理化特性的关系

(1)蛋白质的两性解离

(2)蛋白质的高分子性质

(3)蛋白质的吸收光谱

3.蛋白质结构与功能的关系

(1)蛋白质变性的概念

(2)变性蛋白质的特性

二、核酸化学

1.核酸的化学组成

(1)戊糖(2)含氮碱(3)核苷(4)核苷酸

2.DNA的分子结构

(1)DNA的一级结构(2)DNA的二级结构

3.RNA的分子结构

(1)转运RNA (2)信使RNA (3)核糖体RNA

4.核酸的理化性质

(1)一般性质(2)核酸的变性和复

三、酶

1.酶的催化作用

(1)酶降低反应的活化能(2)酶的催化特点

2.酶的分子组成与结构

(1)酶分子组成(2)B族维生素与辅酶(3)酶的活性中心

(4)酶原与酶原的激活(5)同工酶

3.影响酶促反应速度的因素

(1)底物浓度的影响(2)酶浓度的影响(3)PH的影响

(4)温度的影响(5)激活剂的影响(6)抑制剂的影响

4.酶活性的调节

(1)别构调节(2)共价修饰调节

四、三羧酸循环和氧化磷酸化

1.生物体内能量载体---ATP

(1)ATP和其他高能化合物(2)ATP的作用(3)ATP的生成方式

2.三羧酸循环

(1)乙酰辅酶A的来源与去路(2)三羧酸循环的反应过程

(3)三羧酸循环的特点(4)三羧酸循环的生理意义

3.氧化磷酸化

(1)氧化磷酸化过程中的电子传递

(2)线粒体中几种重要代谢物氧化时的电子传递链

(3)线粒体外NADH的氧化磷酸化

(4)氧化与磷酸化偶联

(5)影响氧化磷酸化的因素

五、糖代谢

1.葡萄糖分解代谢

(1)糖酵解的反应过程、反应特点及生理意义

(2)糖有氧氧化的反应过程及生理意义

(3)磷酸戊糖途径的生理意义

2.糖的贮存与动员

(1)糖原的合成(2)糖原的分解

(3)糖异生(4)糖贮存与动员的生理意义

3.血糖

(1)血糖的定义与正常值(2)血糖的来源和去路

(3)激素对血糖的调节

六、脂类代谢

1.三脂酰甘油的代谢

(1)三脂酰甘油的化学和生理功能(2)三脂酰甘油的分解代谢

(3)脂肪酸合成的原料、关键酶;3-磷酸甘油的生成;三脂酰甘油的合成2.磷脂的代谢

(1)磷脂的化学和生理功能(2)甘油磷脂的合成与分解

3.胆固醇代谢

(1)胆固醇的化学和生理功能(2)胆固醇的合成部位、原料及关键酶(3)胆固醇的酯化(4)胆固醇在体内的变化与排泄

4.血浆脂蛋白代谢

(1)血脂组成(2)血浆脂蛋白的分类

(3)血浆脂蛋白的组成(4)血浆脂蛋白的功能

七、含氮化合物代谢

1.氨基酸的一般代谢

(1)氨基酸代谢概况(2)氨基酸的脱氨基作用

(3)氨的代谢(4)α-酮酸的代谢

2.个别氨基酸代谢

(1)胺类的生成(2)一碳单位代谢

(3)含硫氨基酸的代谢(4)酪氨酸代谢

3.核苷酸代谢

(1)嘌呤核苷酸合成的基本原料(2)嘧啶核苷酸合成的基本原料

(3)脱氧核苷酸的合成(4)嘌呤碱,嘧啶碱分解的最终产物

4.血红素代谢

(1)血红素合成的原料,部位,关键酶及调节

(2)血红素的分解代谢

八、非营养物质的代谢

1.概述(1)生物转化概念(2)非营养物质的来源

2.非营养物质代谢的一般过程

(1)第一相反应——氧化、还原、水解(2)第二相反应——结合反应3.非营养物质代谢的特点

九、遗传信息的传递与表达

1.遗传信息传递的中心法则及复制,转录,翻译和逆转录的概念2.DNA的生物合成

(1)DNA的复制(2)DNA的损伤与修复

(3)逆转录酶与逆转录过程

3.RNA的生物合成

(1)转录的概念(2)RNA聚合酶

(3)转录的过程(4)转录后的加工和修饰

4.蛋白质的生物合成

(1)参与翻译的物质(2)蛋白质生物合成的过程

(3)蛋白质生物合成的调控

5.基因工程

(1)基因工程的基本概念(2)DNA重组中的工具酶

(3)目的基因的来源(4)载体

十、细胞间信息传递

1.细胞通讯方式

(1)直接通讯(2)间接通讯

2.信息分子与受体

(1)信息分子(2)受体(3)信息分子与受体结合的特点

3.G蛋白偶联受体的信息传递

4.胞内受体介导的信息传递

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用,生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的,固氮酶是一种多功能氧化还原酶,除了还原N2外,还能与许多( )作用,还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后,植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中,它的辅酶有两种,即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸,主要是先形成( )氨酸,然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容:氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上,生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下,脱氨基生( ),同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段,第一阶段需要( )形成

APS(或PAPS),第二阶段需要( )载体,最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中,氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中,精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同,氨基酸可分为: ①谷氨酸族,包括( )、( )、( )、( ) ,共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族,包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( ),共同碳架是( ); ③丙氨酸族,包括( )、( ) 、( ),碳架来源是( ); ④丝氨酸族,包括( )、( )、( ),碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸,包括( )、( )、( ) ,合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂,主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~,…)属氨基酸( )降解方式,它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ,它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( ),色氨酸经羟化,脱羧后生成( ) ,它们

生化考试大纲

《生物化学》考试大纲 课程名称:生物化学( biochemistry ) 课程性质:必修课 学时分配:计划学时:144;其中理论课:90;实验课:54 适用专业和层次:临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求: 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质,熟悉肽键与肽链,医学上重要的多肽,了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸,。肽键与肽链,医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念,蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记:蛋白质一、二、三、四级结构的概念;结构域的概念;蛋白质的变性;等电点;二级结构类型及结构的要点。 2、理解:胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用:分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲:蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求: 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能,了解DNA 的理化性质及其应用。

考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接,核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记:碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接,核酸的一级结构的概念 2、理解:常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用:DNA 的理化性质及其应用。 4:超纲:核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求:掌握酶的基本概念;化学本质;酶促反应的特点酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。酶促反应动力学基本内容:温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响,熟悉酶的抑制作用:不可逆抑制;可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念,酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念;化学本质;酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性:酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。 3、酶促反应的机制:活化能;诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容:温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用:不可逆抑制;可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类:维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节:多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。

专升本生物化学试卷(b)

B. VitB C. VitB D. VitPP 2012 年山东省临床医学专业专升本模拟试卷 基础综合(二)《生化部分》 题号 一 二 三 四 总分 统分人 复核人 得分 得分 阅卷人 一、选择题(每题 0.5 分,共 10 分,请将答案 写入下面的表格内) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 1. 天然蛋白质不存在的氨基酸是 A.半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 2. 在 pH6.0 的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不动 A. 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 3.参与体内甲基转移反应的是 A.VitB 4. 别构酶的 V ~[S]正协同效应的曲线是 A.Z B. S C. 倒 L D. L 5. 在存在下列哪种物质的情况下,酶促反应速度和 km 值都变小 A. 无抑制剂存在 B.有竞争性抑制剂存在 C. 有反竞争性抑制剂存在 D. 有非竞争性抑制剂存在

6.需要引物分子参与生物合成反应的有 A.酮体生成B.脂肪合成 C.糖异生合成葡萄糖D.糖原合成 7.丙酮酸脱氢酶存在于下列那种途径中 A.磷酸戊糖途径B.糖异生C.糖的有氧氧化 D.糖原合成与分解 8.线粒体基质中脂酰CoA脱氢酶的受氢体是 A.NAD+ B.NADP+ C.FAD D.FMN 9.脂肪酸β-氧化酶促反应顺序是 A.脱氢.再脱氢.加水.硫解 B.脱氢.加水.再脱氢.硫解 C.脱氢.脱水.再脱氢.硫解 D.加水.脱氢.硫解.再脱氢 10.体内CO来自 2 A.碳原子被氧原子氧化B.呼吸链对氢的氧化C.有机酸的脱羧D.糖原的分解 11.人体活动时主要的直接供能物质是 A.葡萄糖 B.ATP C.磷酸肌酸D.GTP 12.某人摄取55克蛋白质,其中5克未被消化,经24小时后排出20克氮,他处于 A.总氮平衡 B.负氮平衡 C.正氮平衡 D.必须明确年龄后才能确定 13.体内最重要的脱氨基方式是 A.氧化脱氨 B.转氨作用 C.联合脱氨作用 D.非氧化脱氨 14.人体内嘌呤碱基分解的终产物是 A.尿素B.肌酸C.肌酸酐D.尿酸 15.遗传信息传递的中心法则是 A.DNA→蛋白质→RNA B.RNA→DNA→蛋白质 C.蛋白质→DNA→RNA D.DNA→RNA→蛋白质 16.催化真核生物mRNA生物合成的RNA聚合酶Ⅱ对α--鹅膏蕈碱的反应 为: A.不敏感B.敏感C.高度敏感D.低度敏感 17.原核生物蛋白质生物合成中肽链延长所需的能量来源于 A.ATP B.GTP C.GDP D.UTP 18.分解代谢物基因激活蛋白(CAP)对乳糖操纵子表达的影响是 A.正性调控B.负性调控C.正性调控、负性调控都可能D.无调控作用

生物化学选择题含答案

1.在生理pH 条件下,下列哪种氨基酸带正电荷C A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.异亮氨酸 2.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.苏氨酸 3.蛋白质的组成成分中,在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是:A A.酪氨酸的酚环B.半胱氨酸的硫原子 } C.肽键D.苯丙氨酸 4.下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A.脯氨酸B.苯丙氨酸C.异亮氨酸D.赖氨酸 5.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸 6.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A.天然蛋白质多为右手螺旋 B.肽链平面充分伸展 ) C.每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D.每个氨基酸残基上升高度为. 7.下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加D.有紫外吸收特性 8.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A.Leu B.Ala C.Gly D.Ser E.Val 9.在下列检测蛋白质的方法中,哪一种取决于完整的肽链B / A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法 10.下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A.糜蛋白酶B.羧肽酶C.氨肽酶D.胰蛋白酶 11.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确 ? 12.下列关于蛋白质结构的叙述,哪一项是错误的A A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B.电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧,面向水相 C.白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D.白质的空间结构主要靠次级键维持 13.列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A.脯氨酸的存在B.氨基酸残基的大的支链 C.性氨基酸的相邻存在D.性氨基酸的相邻存在

2018年自考医学类生物化学试题及答案

2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极,缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)

A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列,链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构

《生物化学》考试大纲

《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构:一级结构:概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲,二级结构,三级结构,四级结构,维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系:一级结构与功能;构象与功能--变性作用,变构作用 6.蛋白质的性质:等电点,胶体性质,蛋白质沉淀反应,紫外吸收性质 重点掌握:必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系,变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握:核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点,DNA的熔解温度(Tm)概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖:链式结构;立体结构;环式结构;糖的构象;糖的分类;重要的单糖;单糖的重要衍生物;单糖的理化性质; 3.寡糖:麦芽糖;乳糖;蔗糖;纤维二糖;棉籽糖; 4.多糖:淀粉;糖原;纤维素;其它常见多糖化合物; 重点掌握:单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜

1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念:生物催化剂,酶的作用特点,酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制:降低反应活化能,中间产物学说,诱导锲合学说,使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握:酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念,酶原激活实质 中间产物学说,诱导锲合学说,米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素:A、D、E、K 2.水溶性维生素:维生素C,B1,B2,PP,泛酸,叶酸,生物素,硫辛酸,B12 重点掌握:水溶性维生素与辅酶(辅基)之间的关系,在酶促反应中的作用; 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1.基本概念 2.呼吸链 3.ATP的生成及其生理功能 重点掌握:生物氧化的特点;呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化,搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的,ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1.糖代谢概况 2.糖的无氧分解 3.糖的有氧氧化 4.糖的异生作用 5.糖原的合成与分解

生物化学B卷新编

生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是( C ) A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是( E ) A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述,正确的是( A ) A.有些酶可以没有活性中心 B.都有辅酶作为结合基团 C.都有金属离子 D.都有特定的空间构象 E.抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述,错误的是() A.生物学性质相同 B.酶分子一级结构不同 C.同工酶各成员K m 值不同 D.是一组催化相同化学反应的酶 E.酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是( C ) A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是( C ) A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH

7. 长期饥饿时,血糖主要来自(D ) A.肌肉蛋白降解的氨基酸 B.肝蛋白降解的氨基酸 C.肌糖原分解 D.肝糖原分解 E.甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是( E ) A. 脂肪酸氧化 B. 2,3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自( C ) A.类脂 B.生糖氨基酸 C.葡萄糖 D.脂肪酸 E.酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为( C ) A.脱氢、再脱氢、加水、硫解 B.硫解、脱氢、加水、再脱氢 C.脱氢、加水、再脱氢、硫解 D.脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E.加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是( A ) A.肝脏可生成酮体,但不能氧化酮体 B.仅在病理情况下产生 C.主要成分为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮 D.合成酮体的酶系存在于线粒体 E.原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是( D ) A.电子传递链各组分组成4个复合体 B.主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C.每对氢原子氧化时都生成3个ATP D.抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E.如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子

02634生物化学大纲

02634生物化学大纲 02634生物化学(二) 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点 生物化学(二)是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法,使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质,以及它们之间的关系,掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式,同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时,又强调基本技能的训练,以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法,解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命,必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素(如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等)的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体,人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点,食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 (二)本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广,学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同,可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展,学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科,如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同,分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支,是应用生物化学之一。概括地说,食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容,而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材(生物化学,王镜岩等主编,第三版),全书有40章,教材篇幅很大,为便于自学考生学习,首先说明考生不要求掌握的章节,但括号内的内容要求掌握: 第六章蛋白质结构与功能的关系(了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点) 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

03生物化学考试大纲

生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础,要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分,分概念题和叙述题两个方面,其中概念题占60-70%,叙述题占30-40%,概念题包括:选择题(单选,约占20%)、填空题(约占7%)、正误判定题(约占10%)、说明符号(约占7%)、名词概念(约占20%);叙述题包括:叙述题、运算

题和问答题(以叙述题和问答题为主,少量运算题)。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢;遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点:多糖、结合糖的结构和功能 1.1 单糖 1.1.1单糖的结构 1.1.2单糖的性质 1. 1.3单糖的重要衍生物 1.2 结合糖 1.2.1肽聚糖 1.2.2糖蛋白 1.2.3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点:磷脂、糖脂的结构和功能 2.1三脂酰甘油 2.1.1脂肪酸 2.1.2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点:氨基酸的性质,肽键的结构,蛋白质一级结构和测定,二级结构和高级结构及与功能的关系

3.1 蛋白质概论 3.1.1蛋白质的化学组成及分类 3.1.2蛋白质分子的构象 3.2 氨基酸 3.2.1氨基酸的结构 3.2.2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3.2.3氨基酸的酸碱性质 3.2.4氨基酸的化学性质 3.2.5氨基酸的分离和分析 3.3 肽 3.3.1肽和肽键的结构 3.3.2肽的重要性质 3.4 蛋白质一级结构 3.4.1蛋白质的结构层次 3.4.2蛋白质一级结构 3.4.3蛋白质一级结构测定 3.4.4蛋白质一级结构与生物功能 3.5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3.5.1肽链的构象 3.5.2蛋白质二级结构的差不多类型 3.5.3超二级结构 3.5.4纤维状蛋白质

专升本生物化学历年真题

2009年山东专升本考试真题 临床医学综合试卷(一) 生物化学(50分) 本试卷共8页,满分100分,考试时间180分钟。考试结束后,将本试卷交回。答题前考生务必将自己的姓名、准考证号,座号,和所在学校写在规定位置。 一、单项选择题(本大题共10小题,每小题1分,共10分) 1、如下列排列顺序的化合物苯丙-赖-色-苯丙-亮-赖,可以认为() A、是一具有6个肽键的分子 B、是一个具有5个肽键的分子 C、是一酸性多肽 D、是一中性多肽 2、构成蛋白质一级结构的化学键是() A、肽键 B、二硫键 C、离子键 D、氢键 3、酶的化学本质是() A、多肽 B、蛋白质 C、核苷酸 D、多糖 4、小儿多晒太阳可预防哪一种维生素缺乏() A、v i t A B、V i t K C、V i t D D、V i t E 5、人体活动最主要的的直接供能物质是() A、ATP B、葡萄糖C脂肪酸D磷酸肌酸 6、下列代谢不在线粒体内进行的是() A三核酸循环B脂肪酸氧化C电子传递D糖酵解 7饥饿状态时,酮体生成增多对何器官最为重要() A肝B骨骼肌C肺D脑 8、体内蛋白质分解代谢的最终产物是() A氨基酸B肌酐,肌酸C二氧化碳,水,尿素D肽类 9、脑中氨的去路是() A合成尿素B合成谷氨酰胺C合成嘌呤 D 合成氨基酸 10导致脂肪肝的原因是( ) A入脂肪过多B食入过量糖类食品C肝内脂肪合成过多D肝内脂肪运出障碍二,多项选择题(本大题共10小题,每题2分,共20分) 1、乙酰COA的代谢途径是() A、进入三羧酸循环B合成脂肪酸C生成胆固醇D生成甘氨酸E生成酮体2胆固醇在体内可转化成() A维生素D B类固醇激素C胆汁酸D氧化功能E乙酰COA 3、与蛋白质代谢有关的循环途径有() A三羧酸循环B嘌呤和甘酸循环CS-腺甘蛋氨酸循环D鸟氨酸循环E乳酸循环4肝功能损害较严重时可出现( ) A尿素合成减少B醛固酮合成减少 C 25-(OH)-D3减少 D 性激素合成减少E酮体增加 5蛋白质合成原料有() A鸟氨酸B精氨酸C瓜氨酸D谷氨酸E谷氨酰胺 6作为糖异生的原料有(0 A甘油B糖,半乳糖C丙酮酸D乙酰辅酶A E谷氨酰胺

生物化学选择题

生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是:( A ) A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时,底物浓度[S]: ( D ) A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是:( D ) A.糖异生 B.糖酵解 C.三羧酸循环 D.磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度:( B ) A.不可逆抑制作用 B.竞争性可逆抑制作用 C.非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中,尿素生成的氨基来源有:( C ) A.鸟氨酸 B.精氨酸 C.天冬氨酸 D.瓜氨酸 6.糖酵解途径中,第二步产能的是: ( B ) A. 1,3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1,3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中,并不包括哪类酶的作用: ( D ) A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: ( C ) A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: ( C ) A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制?(D) A.DNA能被复制 B.DNA基因可转录为mRNA C.DNA基因可表达为蛋白质

02634生物化学(二)大纲

XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学(二) 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点 生物化学(二)是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法,使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质,以及它们之间的关系,掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式,同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时,又强调基本技能的训练,以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法,解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命,必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素(如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等)的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体,人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点,食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 (二)本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广,学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同,可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展,学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科,如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同,分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支,是应用生物化学之一。概括地说,食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容,而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材(生物化学,王镜岩等主编,第三版),全书有40章,教材篇幅很大,为便于自学考生学习,首先说明考生不要求掌握的章节,但括号内的内容要求掌握: 第六章蛋白质结构与功能的关系(了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点) 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

811生物化学考试大纲.doc

811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类(第一、二级分类) 了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说

8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢:甘油的来源合去路,甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA,RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制

(高考生物)山东临床医学专升本生物化学试题

(生物科技行业)山东临床医学专升本生物化学试题

山东临床医学专升本生物化学试题 文章来源:新明教育发表时间:2010-08-03 关键字:临床医学专升本生物化学试题 1生物化学试题第一章蛋白质化学 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少? A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两羧基的氨基酸是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是: A.天然蛋白质分子均有的种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘 曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性

E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点是: A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.=8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸? A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题 (在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸

生物化学选择+填空题-含答案

生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转

8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()

2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)

D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题(每小题1分,共20分)在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案,并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为() A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键?() A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使() A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3',基因中相应片段模板链的序列是() A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的() A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中,直接生成草酰乙酸的酶是() A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是() A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指() A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括() A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )

《生物化学》考研大纲

《生物化学》考研大纲 一、考试科目简介 《生物化学》是在分子水平上研究生物体的化学成分(结构、性质、功能)和这些成分在生命过程中变化规律的一门学科。它的发展不仅从理论上深刻揭示了生命活动的化学本质,而且已广泛渗透和应用在基因工程、蛋白质工程、发酵工程、酶工程等现代生物技术中,在生物科学等领域发挥着越来越重要的作用。 《生物化学》研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论,掌握各类生化物质的结构、性质和功能,掌握各类生化物质代谢的基本途径、各途径之间关系及调控方法,理解基因工程的基本理论,关注生物化学研究热点,跟踪生物化学发展前沿,能综合运用所学的知识分析和解决相关问题。 二、考试内容 第一章绪论 生物化学发展简史 当代生物化学研究的主要内容 生物化学研究热点、发展前沿 第二章糖 糖的概念和分类 糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 几种常见糖的结构和特性(葡萄糖、半乳糖、果糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖、淀粉、糖原) 第三章脂类 脂质的类别、功能 重要脂肪酸、重要磷脂的结构 甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 生物膜的化学组成和结构 第四章蛋白质化学 蛋白质的元素组成 20种氨基酸的分类、简写符号;必需氨基酸种类 肽相关知识 氨基酸的理化性质及主要化学反应 蛋白质的结构(一级、二级、结构域、超二级结构、三级、四级结构的概念及形式、化学键) 蛋白质一级结构序列的测定 蛋白质的结构与功能之间的关系 蛋白质的理化性质,蛋白质的变性作用 蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用 第五章核酸化学 核酸的组成与类别 核苷酸的结构 DNA双螺旋结构要点、功能 RNA的分类及各类RNA的结构特点、生物学功能 核酸的主要理化性质,核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理 第六章酶学 酶的概念和化学本质,酶的命名和分类 酶的结构与酶的活性 酶的作用特点和机制

生物化学(专升本)练习册以及答案

交通大学网络教育学院医学院分院 生物化学(专升本)课程练习册 专业:护理学层次:专升本 第二章蛋白质结构与功能 一、选择题: 1.组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种 C A 300 B 30 C 20 D 10 E 5 2.蛋白质元素组成的特点是含有的16%相对恒定量的是什么元素 A C B N C H D O E S 3.组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其 A Cα B Cα-H C Cα-COOH D Cα-R E Cα-NH2 4.组成蛋白质的酸性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 5.组成蛋白质的碱性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 6.蛋白质分子中属于亚氨基酸的是 A 脯氨酸 B 甘氨酸 C 丙氨酸 D 组氨酸 E 天冬氨酸 7.组成蛋白质的氨基酸在自然界存在什么差异 A 种族差异 B 个体差异 C 组织差异 D 器官差异 E 无差异 8.体蛋白质分子中的胱氨酸是由什么氨基酸转变生成 A 谷氨酸 B 精氨酸 C 组氨酸 D 半胱氨酸 E 丙氨酸 9.精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸 A 酸性 B 碱性 C 中性极性 D 中性非极性 E 芳香族 10.下列那种氨基酸无遗传密码子编码 A 谷氨酰氨 B 天冬酰胺 C 对羟苯丙氨酸 D 异亮氨酸 E 羟脯氨酸 11.人体的肽大多是 A 开链 B 环状 C 分支 D 多末端 E 单末端链,余为环状 12.谷胱甘肽是由几个氨基酸残基组成的小肽 A 2 B 3 C 9 D 10 E 39 13.氨基酸排列顺序属于蛋白质的几级结构 A 一 B 二 C 三 D 四 E 五 14.维持蛋白质α-螺旋的化学键主要是 A 肽键 B 二硫键 C 盐键 D 氢键 E 疏水键 15.维持蛋白质β-片层结构的化学键主要是 A 肽键 B 氢键 C 盐键 D 疏水键 E 二硫键 16.随意卷曲属于蛋白质那一层次的分子结构 A 一级 B 二级 C 超二级 D 三级 E 四级 17.血红蛋白四级结构亚基间连接主要是 A H键 B 盐键 C 疏水键 D 肽键 E 德华力

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