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氨基酸的理化性质

三、氨基酸的理化性质

2、氨基酸的两性解离

1、两性离子(dipolarrion，dipolar

利用滴定曲线计算氨基酸的等电点等电点

丙氨酸缬氨酸

1.氨基酸的光学异构体

氨基酸的重要化学反应

茚三酮反应（ninhydrin reaction）：α-

艾德曼反应(Edman 艾德曼反应(Edman

肽键（peptide bond）

的化合物。二肽（dipeptide）；寡肽

H 2NC αHC βH 2C γH 2 -C –NH-CH-CONHCH 2COOH

CH 2SH （谷氨酸）γ

（半胱氨酸）

（甘氨酸）

还原型谷胱甘肽（GSH ）

γGlu-Cys-Gly

S S

γGlu-Cys-Gly

氧化型谷胱甘肽（GSSG ）

COOH

蛋白质的结构层次

蛋白质一级结构

Sanger 1955成功地测定了胰岛素二条多肽链上氨一级结构是蛋白质功能多样性的基础

蛋白质二级结构

肽键中C-N 的键长0.132nm，介于C-N

（0.147nm）与C=N（0.127nm），具有双键性

α－螺旋分为右手和左手两种螺旋

氢键联系。在α－螺旋体中每隔三个氨基酸残基可

形成一个氢键，氢键是每个氨基酸残基上的N－H氢和它前面第四个残

C＝O氧之间形成的。

2、β－折叠（β－plated sheet）

3、β－转角（β-turn）

4、无规则卷曲Ⅱ型β–转角的第三个残基总是Gly

超二级结构

结构域

蛋白质三级结构

三级结构

蛋白质四级结构

维持蛋白质空间结构作用力

4、范德华引力：是分子间弱的作用力。

蛋白质结构与功能的关系第六节蛋白质的重要性质

为什么蛋白质的水溶液是一种比较稳定的

亲水胶体？其原因有二： 2.蛋白质沉淀

蛋白质盐溶与盐析现象：

有机溶剂

3. 蛋白质的两性解离和等电点

电泳现象 4. 蛋白质变性与复性

引起蛋白质变性的因素：

5. 蛋白质的呈色反应

Folin-酚试剂反应米伦反应（Millon reaction）:蛋白质溶液

5. 蛋白质紫外吸收：第七节蛋白质分离提纯的一般原则

一般原则：蛋白质在细胞中以复杂的混合物

1. 根据分子量大小不同的分离方法

2.利用溶解度差别的分离方法

3. 根据电荷不同的分离方法

电泳法

4.根据生物学特异性的分离方法

蛋白质分子量的测定

分子量（kD）

肽链数目

残基数目

沉降系数（S）：物质颗粒在单位离心场中

的沉淀速度为恒定值1 S=1×10-13s

rRNA

氨基酸的理化性质

氨基酸的理化性质生化 1. 氨基酸的理化性质两性解离等电点紫外吸收核酸的紫外吸收最大值 2. 蛋白质的分子结构一级顺序肽键二硫键二级主链氢键三级全部疏水作用离子键氢键范德华力四级亚基氢键离子键3. 蛋白质的变性空间构象破坏理化性质改变生物活性丧失 4. DNA 双螺旋结构反向平行互补双链 = = 手螺旋横纵 5. 转运 RNA 结构稀有碱基茎环结构二级三级 6. DNA 变性氢键断裂只改变二级不改变核苷酸排列增色效应解链吸光值增加融解温度 Tm 紫外吸收值达最大的 %时的温度 7. 酶结构

结合酶酶蛋白辅助因子辅酶辅基必需集团活性中心结合集团催化集团 8. 值等于 2005Y25,一个简单的酶促反应,当[S] Km A,反应速度最大 B,反应速度太慢难以测出 C,反应速度与底物浓度成正比 D,增加底物浓度反应速 1 度不变 E,增加底物浓度反应速度降低时 9. 可逆性抑制竞争性非竞争性反竞争性 Km 丙二酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸磺胺二氢叶酸合成酶对氨基苯甲酸 2 10. 变构酶速度方程式米氏方程,呈型曲线多为多亚基构成, 亚基, 亚基: 中心, 中心:

11. 同工酶催化化学反应 ,分子结构理化性质免疫学性质乳酸脱氢 LDH1 LDH2 LDH3 LDH5 酶肌酸激酶 CK1 CK2 CK3 12. 糖酵解的调节 6-磷酸果糖激酶-1 激活 AMP、ADP 1,6-双磷酸果糖: :、2,6-双磷酸果糖: : 抑制 ATP、柠檬酸丙酮酸激酶激活 1,6-双磷酸果糖抑制 ATP、丙氨酸己糖激酶抑制长链脂酰 CoA 13. 底物水平磷酸化 1,3-二磷酸甘油酸 3-磷酸甘油酸磷酸甘油酸激酶磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸丙酮酸激酶琥珀酰 CoA 琥珀酸琥珀酰 CoA 合成酶脱氢琥珀酸延胡索酸琥珀酸脱氢酶 14. 糖异生己糖激酶葡萄糖-6-磷酸酶 6-磷酸果糖激酶-1 果糖双磷酸酶-1 丙酮酸激酶丙酮酸羧化酶磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶乙酰 CoA 丙酮酸羧化酶丙酮酸脱氢酶 15. 脂酸氧化

20种氨基酸理化性质分组

20种氨基酸记忆口诀六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸二十种氨基酸的英文名称速记用词根词缀记，凭借读音也很容易。 luna和月光相关，l的就是亮氨酸，加上iso-的前缀就是异亮氨酸了；芦笋是asparagus（G的单词），天门冬属的，所以天冬氨酸是asparagine 就是asp了； his- 作词很是组织的意思，histamine-组胺，thus，histidine-组氨酸：His；苯，Phe，苯丙氨酸就是Phe了。甘氨酸-----Gly-----G 干gan了le的叶ye子丙氨酸-----Ala-----A 一个夹心饼干（把A想成一片饼干，两面都是A，中间加点东西）缬氨酸-----Val-----V 缬读xie,和腹泻的泻同音！四川人管上厕所叫窝（Val）屎亮氨酸-----Leu-----L 亮的英语单词是light 异亮氨酸---Ile----I 把I想成一苯丙氨酸---Phe----F 他(he)人又苯，又爱放屁(P)，我真的服(F)了他了脯氨酸-----Pro----P 胸脯(p)肉(ro) 色氨酸-----Trp----W 我w喜欢看三three个人renXXXXp，我太色了丝氨酸-----Ser----S S的读音酪氨酸-----Tyr----Y 踢T你的your鸭儿r，让你变成懦夫半胱氨酸---Cys----C 这个来自一个单词Cyst,是膀胱的意思。读音和妹妹差不多。妹妹的膀胱蛋氨酸-----Met----M 小的时候，妈妈M老是叫我吃eat鸡蛋天冬氨酸---Asp----D 把As想成天冬。医生D说AS的尿是酸性的天冬酰胺---Asn----N 不能在冬天制造血案谷氨酰胺----Gln---Q 谷物没多少了，最大的问题在于可能发生血案谷氨酸------Glu---E 谷物的益处E在于可以变成葡萄糖苏氨酸------Thr---T 他TA喝he了瓶苏打水，终于不热re了赖氨酸------Lys---K 美国的国务卿耐丝LYS说她可以让台湾占山为王KING，老胡说，你简（碱性氨基酸）直是在放屁精氨酸------Arg---R 大家都看过周星驰的电影，有一次，他喝了杯精液，观众就在争论argue他喝的是不是热RE的精液组氨酸------His---H H想成医院，医院切掉了他的his病变组织 8种必需氨基酸——携一两本色书来家（呵呵，自创的，别想歪了！）非极性氨基酸：仆笨些，梁刚（主人）亦笨-------脯氨酸/丙氨酸/缬氨酸/亮氨酸/甘氨酸/异亮氨酸/苯丙氨酸外一篇苏缬亮异亮，苯丙属芳香。还有色赖蛋，缺一人遭殃。（必需）丙组丝甘半，天谷建酸胺。精酪加一脯，20氨基酸。（非必需）氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］ 2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］ 3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］ 4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］ 5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］ 6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］ 7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］ 8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］ 9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素，是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要素，也是生命活动的物质基础，它们的结构特点及主要化学性质如下：一、糖类的组成、结构和分类：糖类由C 、H 、O 三种元素组成，多数糖类可用通式Cm(H 2O)n 来表示（m 和n 可以相同，也可以不同）；从结构上看，糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。根据能否水解以及水解后的产物，糖类可分为单糖、二糖和多糖。单糖是不能水解的糖，一般为多羟基醛或多羟基酮，葡萄糖是一种重要的单糖，它是一种多羟基醛；二糖和多糖均可水解，常见的二糖有麦芽糖、蔗糖；常见的多糖有淀粉、纤维素，它们是天然高分子化合物。二、糖类的化学性质：糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团，可发生以下几种反应。 1、氧化反应 ①与氧气反应如C 6H 12O 6 (s)+ 6O 2(g) →6CO 2(g) + 6H 2O(l) △H =-2804kJ/ mol ②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化：分子中含醛基的糖（如葡萄糖、麦芽糖）有还原性，均可发生此反应。如 CH 2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2 →CH 2OH(CHOH)4COOH + Cu 2O ↓ +2 H 2O CH 2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH 3)2]OH →CH 2OH(CHOH)4COO NH 4 +2Ag ↓+H 2O +3NH 3 2、酯化反应:糖类分子中含羟基，故可发生酯化反应，如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。 3、加成反应：糖中含羰基，能与氢氰酸、氨及氨的衍生物、醇等发生加成反应。 4、水解反应：二糖和多糖均可水解。 (C 6H 10O 5)n + nH 2O → n C 6H 12O 6 （催化剂:硫酸）淀粉 (葡萄糖) 5、淀粉的特性：遇碘单质变蓝色。三、氨基酸的结构和性质 1、氨基酸的结构：氨基酸是羧酸分子中H 原子被—NH 2取代得到的衍生物，分子中含有氨基—NH 2和羧基—COOH 两种官能团。天然蛋白质水解的产物均为α-氨基酸，α-氨基酸的结构简式可表示为 2、氨基酸的主要化学性质 ①氨基酸的两性氨基酸分子中含有氨基和羧基，通常以两性离子形式存在，能与酸、碱反应生成盐。如：与酸反应 NH 2CH 2COOH+NaOH →NH 2CH 2COO-Na++H 2O 与碱反应 NH 2CH 2COOH+HCl →Cl -+NH 3CH 2COOH ②氨基酸的成肽反应在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键的化合物，称为成肽反应。四、蛋白质的组成、结构和性质 1、蛋白质的组成和结构： ① 蛋白质的成分里含C 、H 、O 、N 、S 等元素。 ② 不同氨基酸按不同排列顺序相互结合构成的多肽，多肽与蛋白质没有本质区别，一般将相对分子质量在10000以上的称为蛋白质，它是高分子化合物。10000以下的为多肽。 R –CH –COOH NH 2 O —C —NH — ‖

20种氨基酸缩写,结构,特性,记忆口诀

20种氨基酸缩写，结构，特性，记忆口诀

速记氨基酸英文缩写 2008-08-20 14:27 氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］ 2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］ 3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］ 4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］ 5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］ 6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］

7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］ 8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］ 9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸］ 10、生酮氨基酸：酮赖亮［赖氨酸，亮氨酸］ 11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书［异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸］ 12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝［组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸］生物化学人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口） 1.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。 2.“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。 3.鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。酸性氨基酸：天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）；碱性氨基酸：赖精组——没什么好解释的，（Lys、Arg、His）。芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰色老笨---只可意会不可言传，（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸），顺序一定要记清，色>酪>苯丙

食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质的理化性质及应用

食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质主要内容 1概述 2蛋白质的理化性质 3蛋白质的食品加工学特性 4食品中常见的蛋白质 1概述 1.1氨基酸基本的理化性质一、基本物理学性质包括基本组成和结构、溶解性、酸碱性质、立体化学、熔点、沸点、光学行为、旋光性、疏水性等。 (一）溶解性质根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。含有脂肪族和芳香族侧链的氨基酸，如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr，由于侧链的疏水性，这些氨基酸在水中的溶解度均较小；侧链带有电荷或极性集团的氨基酸，如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比较大的溶解度；但根据电荷及极性分析也有一些例外，如脯氨酸属于带疏水基团的氨基酸，但在水中却有异常高的溶解度。

（二）氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。按照物理化学的原理，疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′。（三）氨基酸的光学性质氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共轭体系，因此可以吸收近紫外光。它们的最大吸收波长（λmax)分别为260nm、275nm、278nm；在吸收最大波长光线的时候还会发出荧光。二、基本化学性质关于氨基酸基本的化学性质，在生物化学中已经进行了介绍。下面再根据Owen R. Fennema, Food Chemistry, 作简要系统介绍；其主要的线索还是氨基酸分子中所带的官能团。三、重要的分析鉴定反应（一）与茚三酮的反应（略）

20种氨基酸记忆口诀

多肽基础知识之20中常见氨基酸的记忆口诀 20种氨基酸缩写及记忆口诀体内20种氨基酸按理化性质可分为4组： ①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。 ②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。 ③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。 ④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 20种氨基酸缩写中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸 Glycine Gly G 丙氨酸 Alanine Ala A 缬氨酸 Valine Val V 亮氨酸 Leucine Leu L 异亮氨酸 Isoleucine Ile I 脯氨酸 Proline Pro P 苯丙氨酸 Phenylalanine Phe F 酪氨酸 Tyrosine Tyr Y 色氨酸 Tryptophan Trp W 丝氨酸 Serine Ser S 苏氨酸 Threonine Thr T 半胱氨酸 Cystine Cys C 蛋氨酸 Methionine Met M 天冬酰胺 Asparagine Asn N 谷氨酰胺 Glutarnine Gln Q 天冬氨酸 Asparticacid Asp D 谷氨酸 Glutamicacid Glu E 赖氨酸 Lysine Lys K 精氨酸 Arginine Arg R 组氨酸 Histidine His H 氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］ 2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］ 3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］ 4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］ 5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］ 6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］ 7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］

20种氨基酸的缩写

20种氨基酸缩写，结构，特性，记忆口诀体内20种氨基酸按理化性质可分为4组： ①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。 ②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。 ③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。 ④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylanine Phe F 酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S

苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q 天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E 赖氨酸Lysine Lys K 精氨酸Argine Arg R 组氨酸Histidine His H 结构丙氨酸AlanineA 或Ala89.079CH 3 -脂肪族类精氨酸ArgineHN=C(NH 2)-NH-(CHR 或Arg174.188碱性氨基酸类2 ) 3 - N 或Asn132.104H 2 N-CO-CH 2 -酰胺类酸性氨基酸类含硫类天冬酰胺Asparagine 天冬氨酸Aspartic acidD 或Asp133.089HOOC-CH 2 - 半胱氨酸CysteineC 或Cys121.145HS-CH 2 - H 2 N-CO-(CH 2 ) 2谷氨酰胺GlutamineQ 或Gln146.131-谷氨酸Glutamic acidE 或Glu147.116HOOC-(CH 2 ) 2 -酸性氨基酸类甘氨酸GlycineG 或 Gly75.052H-脂肪族类酰胺类N=CH-NH-CH=C-CH 2组氨酸HistidineH 或 His155.141- |_____| CH 3 -CH 2 -CH(CH 异亮氨酸IsoleucineI 或Ile131.160

十种基本氨基酸简写符号

二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸Ile 甘氨酸Gly 天冬酰胺Asn 亮氨酸Leu 赖氨酸Lys 甲硫氨酸Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val 1.等电点：在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。 2.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物，例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等 3.复合糖：糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。 4.蛋白多糖：又称黏多糖，为基质的主要成分，是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。 5.糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基，一般少于是15个单糖单位，也称寡糖链或聚糖链。 6.糖胺聚糖：曾称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖，其通式为：【己糖醛酸-己糖胺】n，n随种类而异，一般在20到60之间。 7.复合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所谓非脂分子成分（磷酸、糖和含氮碱等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。 8.必需脂肪酸：体内不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须通过食物供给。9.脂蛋白：是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。 10.活化能：指在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能

11.过渡态：在酶催化反应中，酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物，是具有高自由能的不稳定状态。 12.全酶：(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。 13.反馈抑制：是指最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。 14.多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系，称为多酶复合体15.酶的专一性：指酶对底物的选择性，也称特异性。 16.诱导契合学说：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。 17.不可逆性抑制：抑制剂(大多数毒物)和酶的结合是共价的，不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“复活”，必须通过特殊的化学处理才可能将抑制剂从酶分子上移去。18.可逆性抑制：抑制剂与酶的结合是非共价的、可逆的，可以用透析或超过滤等方法除去抑制剂，使酶活性恢复。 19.竞争性抑制：I和S结构相似，竞争酶的活性部位，如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。 20.非竞争性抑制：I与酶活性部位以外的地方结合，既能与游离酶E结合，也能与ES 结合，并且底物和抑制剂与酶的结合严格地互不干扰，有人称之为纯非竞争性抑制。21.反竞争性抑制：I只能和ES结合，形成IES三元复合体。I不影响酶与底物的结合，但它阻止IES生成产物。I倾向于使ES复合体更加稳定。

氨基酸蛋白质性质

有机化学实验教案实验名称：氨基酸和蛋白质的性质 11化学班yingshou 【实验原理】蛋白质是存在于细胞中的一种含氮的生物高分子化合物，在酸、碱存在下，或受酶的作用，水解成相对分子质量较小的月示、胨、多肽和二羧胡椒嗪，而水解的最终产物为各种氨基酸，其中以α-氨基酸为主。关于氨基酸和蛋白质的性质我们只做蛋白质的沉淀、蛋白质的颜色反应和蛋白质的分解等性质实验,这些性质有助于认识或鉴定氨基酸和蛋白质。一、蛋白质的沉淀反应原理：蛋白质是亲水胶体，当其稳定因素被破坏或与某些试剂结合成不溶性盐类后，即自溶液中沉淀析出二、颜色反应原理：蛋白质的呈色反应是指蛋白质所含的某些氨基酸及其特殊结构，在一定条件下可与某些试剂发生了生成有色的物质的反应。不同蛋白质分子所含的氨基酸残基也是不完全相同，因此所发生的成色反应也不完全一样。另外呈色反应并不是蛋白质的专一反应，某些非蛋白质类物质（含有-CS-NH、-CH2-NH2、-CRH-NH2、-CHOH-CH2NH2等基团的物质）也能发生类似的颜色反应。因此，不能仅仅根据呈色反应的结果为阳性就来判断被测物质一定是蛋白质。三、用碱分解蛋白质原理蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。【仪器和药品】仪器：试管、量筒、滴管、药品：清蛋白溶液、硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞、饱和硫酸铵、5%醋酸、饱和苦味酸、饱和鞣酸、1%甘氨酸、络氨酸、色氨酸、茚三酮试剂、浓硝酸、20%氢氧化钠、硝酸汞、30&碱液、10%硝酸铅【实验过程和步骤】 1.蛋白质的沉淀（1）用重金属盐沉淀蛋白质取3支试管，标明号码，各盛1mL清蛋白溶液，分别加入饱和硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞2-3滴（小心有毒），观察有无蛋白质沉淀析出？（2）蛋白质的可逆沉淀取2mL清蛋白溶液，放在试管里，加入同体积的饱和硫酸铵溶液，将混合物稍加振荡，析出蛋白质沉淀使溶液变浑或呈絮状沉淀。将1mL浑浊的液体倾入；另一支试管中，加入1-3mL水，振荡时，蛋白质沉淀是否溶解？（3）蛋白质与生物碱试剂反应取2支试管，各加0.5mL蛋白质溶液，并滴加5%的醋酸使之呈酸性。然后分别滴加饱和的苦味酸溶液和饱和的鞣酸溶液，直到沉淀发生为止。 2.蛋白质的颜色反应（1）与茚三酮反应在4支试管里，分别加入1%的甘氨酸、酪氨酸、色氨酸和鸡蛋白溶液各1mL，再分别滴加茚三酮试剂2-3滴，在沸水浴中加热10-15min观察有什么现象？（2）黄蛋白反应于试管中加入1-2mL清蛋白溶液和1mL农硝酸，此时呈现白色沉淀或浑浊。在灯焰上加热煮沸，此时溶液和沉淀是否都呈黄色？有时由于煮沸使析出的沉淀水解，而使沉淀全部或部分溶解，溶液的黄色是否变化？