动物生物化学(二年制)

《动物生物化学》教学大纲

（二年）

一、课程的性质与任务

动物生物化学是动物防疫与检疫专业重要的专业基础课,是以现代生物学、物理学和有机化学为基础发展起来的交叉学科，主要从分子水平研究动物体内各种物质的组成、结构、性质、功能、代谢及其调节。因此，通过动物生物化学的学习，不仅为后续专业课的学习打下良好的基础，同时也为畜牧生产、遗传育种、动物营养、疾病发生机理及防治提供理论依据。

二、课程能力培养目标

1．能进行血液中常规成分含量的测定与分析。

2．熟知各种营养物质在体内的代谢规律。

3．具备运用生物化学知识解决实际问题的能力。

三、教学内容

第一章绪论

（一）、教学目标：

1.了解动物生物化学学科的研究对象和内容；

2.了解动物生物化学与畜牧、兽医等学科的关系。

（二）、教学内容：

1．生物化学的内容

2．生物化学的发展

3．生物化学与其他学科的关系

第二章蛋白质与核酸化学

（一）、教学目标：

1.掌握蛋白质的元素组成、基本结构单位。

2.了解蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。

3.掌握蛋白质的理化性质。

4.了解核酸的基本组成成分和基本组成单位

5.了解核酸的分子结构特点。

6.了解核酸的理化性质。

（二）、教学重点、难点：

重点：蛋白质的分子结构及理化性质

难点：蛋白质分子结构与功能关系

（三）、教学内容：

1.蛋白质的分子组成

2.蛋白质的分子结构

3.蛋白质的理化性质和分类

4.核酸的化学组成

5.核酸的分子结构

6.核酸的理化性质

（四）、作业

1．蛋白质的结构与功能有何关系？举例说明。

2．何谓蛋白质变性？

3．可以用哪些方法来分离各种蛋白质？

第三章酶

（一）、教学目标：

1.掌握酶的定义及酶促反应特点。

2.了解酶的结构组成；掌握酶的活性中心；了解酶的结构与功能的关系。

3.了解酶作用的基本原理。

4.掌握影响酶促反应速度的6个因素。

5.了解酶的命名原则、分类以及在畜牧兽医实践上的应用。

（二）、教学重点、难点：

重点：酶的结构及影响酶促反应速度的因素

难点：酶的作用机理

（三）、教学内容：

1.酶促反应的特点

2.酶的结构与功能

3.酶作用的基本原理

4.影响酶促反应速度的因素

5.酶的命名、分类及在畜牧兽医实践上的应用

（四）、作业

1．举例说明酶原激活的生理意义。

2．将酶溶解在水中是否会失活？为什么？

3．Km值的意义是什么？它的大小说明什么问题？

第四章维生素（一）、教学目标：

1.掌握维生素的概念；

2.了解维生素的分类。

3.掌握水溶性维生素与脂溶性维生素的种类和生理功能。（二）、教学重点、难点：

重点：B族维生素的辅酶形式及生化功能

难点：辅酶的结构及维生素的功能

（三）、教学内容：

1.概述

2.水溶性维生素

3.脂溶性维生素

（四）、作业

1．总结B族维生素与辅助因子的关系。

2．怎样防止夜盲症、坏血病、脚气病、佝偻病？为什么？

第五章生物氧化（一）、教学目标：

1.掌握生物氧化的概念及特点。

2.了解生物氧化过程中二氧化碳的生成方式。

3.掌握呼吸链的组成及其作用的机理；

4.掌握动物体内2条重要的呼吸链；

5.了解胞液中NADH的氧化方式。

6.了解常见的高能化合物；掌握ATP的生成方式。

（二）、教学重点、难点：

重点：呼吸链及氧化磷酸化作用

难点：氧化磷酸化的机理

（三）、教学内容：

1.概述

2.生物氧化中二氧化碳的生成

3.生物氧化中水的生成

4.生物氧化中能量的产生与利用

（四）、作业

1．生物氧化与体外燃烧有何差异？

2．生物氧化中水是如何生成的？

3．生物氧化中能量是如何生成的？

第六章糖代谢

（一）、教学目标：

1.了解糖的生理功能和一般代谢概况；掌握血糖的来源和去路。

2.了解糖原的合成和分解过程。

3.掌握糖的无氧分解反应过程及其生理意义；

4.掌握糖的有氧分解反应过程及其生理意义；

5.了解糖的磷酸戊糖途径的反应过程及其生理意义。

6．掌握糖异生作用的途径及其生理意义。

（二）、教学重点、难点：

重点：糖的分解代谢与糖的异生

难点：磷酸戊糖途径、糖代谢各个途径间的关系及调节

（三）、教学内容：

1.糖在动物体内的代谢概况

2.糖原的合成与分解

3.糖的分解代谢

4.糖异生作用

（四）、作业

1．葡萄糖在有氧分解的过程中，哪些反应需要氧参加？

2．假如体内无6-磷酸果糖激酶存在，葡萄糖可通过哪种途径转变为丙酮酸？

3．为什么肝脏可以进行糖异生作用而肌肉不能？

第七章脂类代谢

（一）、教学目标：

1.了解脂类的生理功能和消化吸收情况。

2.掌握脂肪的分解，脂肪酸的β—氧化过程；能计算饱和脂肪酸氧化产生的ATP数目；

3.了解奇数碳原子的脂肪酸的代谢过程；

4.了解酮体的代谢过程；掌握酮体的生理意义；

5.掌握脂肪的合成代谢过程。

6.了解磷脂和胆固醇的代谢过程。

（二）、教学重点、难点：

重点：脂肪代谢

难点：类脂代谢

（三）、教学内容：

1.概述

2．脂肪的代谢

3．类脂的代谢

（四）、作业

1．脂类在体内如何运输和代谢？

2．计算一分子含三个软脂酸的甘油三脂彻底氧化分解产生多少分子ATP。3．试述酮症发生的机理。

第八章蛋白质的分解代谢

（一）、教学目标：

1.了解蛋白质的生理作用、营养价值和氨基酸在体内的消化吸收过程。

2.掌握氨基酸的一般代谢途径。

3.了解一些比较重要的氨基酸的代谢过程。

4.掌握糖、脂肪、蛋白质代谢之间的关系。

（二）、教学重点、难点：

重点：氨基酸的一般分解代谢

难点：个别氨基酸的代谢

（三）、教学内容：

1.概述

2.氨基酸的一般分解代谢

3.某些氨基酸的代谢

4.糖、脂类和蛋白质的代谢关系

（四）、作业

说明糖、脂类和蛋白质的代谢关系。

四、课时安排

五、实验、实训内容与学时分配

六、教材、参考书目及相关网站

教材：

?动物生物化学?夏未铭中国农业出版社 2006

参考书目：

1．?动物生物化学? 周顺伍中国农业出版社第三版

2．?动物生物化学? 齐顺章农业出版社第二版

3．?生物化学?王镜岩等高等教育出版社第三版

4．?生物化学?李庆章等中国农业科技出版社

相关网站：

1．生物软件网https://www.wendangku.net/doc/b35077793.html,

2．中国生物化学与分子生物学会https://www.wendangku.net/doc/b35077793.html,.tw/~sbmbwww

3．《中国生物化学与分子生物学报》https://www.wendangku.net/doc/b35077793.html,

七、考试与成绩评定

1、理论（知识）考核：采用百分制闭卷考试，选用符合考纲的2套试题，经考核部门重新组合后作期末考题，占总分数的70%；由任课教师根据参加理论教学课程的出勤情况、平时表现（学习态度）、作业及半期考试情况按百分制评分，占总分数的30%。

2、实践（技能）考核：选用考纲范围内的实践环节，采用随机抽考技能点的方式考试，实行百分制评分，占总分数的60%—70%；实习报告、实践态度与纪律的考核，由任课教师结合实习过程的方式考核，实行百分制评分，占总分数的30%—40%。

动物生物化学习题集

动物生物化学习题集 习题 第一章蛋白质的化学 A型题 一、名词解释 1．肽键2．肽平面3．多肽链 4．肽单位5．蛋白质的一级结构6氨基末端 7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构 10．超二级结构11亚基．12．蛋白质三级结构 13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角 16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角 19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．．蛋白质激活 22．．氨基酸的等电点 23．蛋白质沉淀24．分子病 25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性 28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应 31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质 二、填空题 1．天然氨基酸的结构通式为______________。 2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH

动物生物化学试题

动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），

（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

动物生物化学期末试卷及答案12

动物生物化学期末试卷12 一、名词解释（每题2分，共20分） 1. 增色效应： 2. 柠檬酸循环： 3. 糖异生： 4. 级联放大： 5. 质子梯度的概念： 6.无氧呼吸： 7.乙醛酸循环： 8. 铁硫蛋白: 9. 氧化磷酸化： 10.乳酸的再利用（Cori Cycle)： 二、判断题（每题1分，共10分） 1.通常把DNA变性时，即双螺旋结构完全丧失时的温度称为DNA的熔点，用Tm 表示。（） 2. 寡霉素是氧化磷酸化的抑制剂,既抑制呼吸也抑制磷酸化,但是它对呼吸的抑制可以被解偶联剂所解除.（） 3.辅酶I（NAD+ ）、辅酶II（NADP+）、辅酶A（CoA）、黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）中都含有腺嘌呤（AMP）残基。（） 4.胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体，其P/O比值约为2。（） 5.离子载体抑制剂是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。缬氨霉素可结合Na+穿过线粒体内膜。（） 6. 脂蛋白的密度取决于蛋白质和脂质的比例，蛋白质比例越大则密度越大。（） 7. 必许氨基酸指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Tyr。目前有人将His和Arg称为营养半必需氨基酸，因为其在体内合成量较小。（） 8.不同终端产物对共同合成途径的协同抑制是氨基酸生物合成的一种调节机制。（）

9. E. coli和酵母的脂肪酸合酶是7种多肽链组成的复合体，其中一链是ACP，其余6链是酶；（） 10. 由葡萄糖经历丙酮酸最后生成乙醇，称为发酵过程。（） 三、选择题（前15题为单选题，每题只有一个正确答案，后5题为多选题，每题有1个以上的正确答案，每题1分，共20分） 1.嘧啶核苷酸合成特点是（） A.在5-磷酸核糖上合成碱基 B.由FH 4 提供一碳单位 C.先合成氨基甲酰磷酸 D.甘氨酸完整地掺入分子中 E.谷氨酸是氮原子供体 2.在嘧啶生物合成过程中，嘧啶环上的氮原子来源是（） A，NH 3 和甘氨酸 B，氨基甲酰磷酸和胱氨酸 C.谷氨酸 D.天冬氨酸和谷氨酰胺E．丝氨酸 3.核苷酸从头及补救合成中都需（） A.Gly B.Asp C.一碳单 位 D.CO 2 E.PRPP 4.下列关于由IMP合成GMP的叙述，哪一项是不正确的（） A.由ATP供能 B.由天冬氨酸供氨 C.XMP为中间产物 D.NAD+为IMP脱氢酶辅酶 E.先脱氢，再氨基化 5.下列有关胞嘧啶核苷酸合成的叙述，哪项有错（） A.在三磷酸水平上，由UTP转变为CTP B.从头合成一分子CTP耗7分子ATP C.胞嘧啶C 4上的-NH 2 由谷氨酰胺供给 D.先合成UMP是从头合成CMP的必经过程 E.机体可利用现成的胞嘧啶在嘧啶磷酸核糖转移酶催化下补救合成CMP 6. 热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（） A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 7. 抗霉素A是一种抑制剂,它抑制（） A.线粒体呼吸链复合物I; B.线粒体呼吸链复合物II; C.线粒体呼吸链复合物III; D.线粒体ATP合成酶.

动物生物化学(1)

一．绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说

动物生物化学试卷试题最新完整标准包括答案.docx

动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2.限制性核酸内切酶 3. Km 4.核糖体 5.联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题 1 分，共 5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（ 1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由(1分 ) 基因，(1分 ) 基因及其下游 的若干个功能上相关的（ 1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （ 3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（ 1分）， （ 1 分）和（ 1 分），在肝外组织中

利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（ 1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒 体需要一个名为（ 1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶 A 须经过 （ 1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。

四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（ 3 分）请说 明理由（ 5 分）。（8分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I 作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

动物生物化学复习题2((((葡萄糖、脂肪、蛋白质合成这几个反

1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以的3及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN、FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说 6.酶活力及其单位 （一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。 （二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1μmol／Ｌ底物或生成1μmol／Ｌ产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。 7.酶促反应动力学(P5) 答：1)底物浓度[S]对酶反应速度的影响2)酶浓度对酶反应速度的影响3)溶液pH对酶反应速度的影响4)温度对酶反应速度的影响5)激活剂对酶反应速度的影响 6)抑制剂对酶反应速度的影响： 不可逆性抑制作用:专一性不可逆抑制(有机磷农药中毒) 非专一性不可逆抑制 可逆性抑制作用:竟争性抑制(磺胺类药物对酶的竟争性抑制) 非竟争性抑制作用

动物生物化学试题

动物生物化学试题（中国农业周顺伍） 一、填空题（每空１分，共３０分） １．核酸的基本组成单位是_____，它由____、____和____三部分组成。２．单纯蛋白质的基本组成单位是_______。 ３．多肽链的序列测定常采用___________法。 ４．聚糖一级结构铁测定可选择_______、___________和_____等多种仪器分析方法。 ５．蛋白聚糖是由______和_______通过共价键连接所形成的糖复合物。６．维生素ＰＰ即搞癞皮病因子，它包括_______和_______。 ７．_____是唯一含金属的，而且是相对分子质量最大，结构最复杂的维生素。８．糖原是人体内糖的贮存形式，主要存在于______和______中。 ９．食物中脂质物质主要包括______、_____、____及____，以_____最多。 １０．人体含有的不饱和脂肪酸主要有_______、______、_____、____以及_____。 １１．胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，在体内主要以_______和______两种形式存在。 １２．氨基酸分解代谢最首要的反应是____________。 １３．ＤＮＡ指导的_______________是ＲＮＡ合成中最主要的酶类。 二、列举题（每题５分，共２５分） １．列举ＤＮＡ分子的一级结构？ ２．列举蛋白质的一级结构？ ３．列举常见的酶的必需基团？ ４．列举生物氧化的特点？ ５．列举DNA分子的碱基组成？ 三、名词解释（每题５分，共２０分） １．蛋白质的氨基酸组成： ２．维生素；

３．核酸的一级结构： ４．免疫球蛋白： 四、问答题（每题５分，共２５分） １．变性蛋白质有哪些表现？ ２．温度对酶反应速度有哪些影响？ ３．柠檬酸循环的特点？ ４．胆固醇的生物合成途径可分为哪三个阶段？５．肝脏在脂类代谢中的作用有哪些？

动物生物化学(1)

动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？

答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱

6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。

生物化学名词解释

结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。 自由水：不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。 无机盐：无机化合物中盐类的统称。 大量元素：生物正常生长发育需要量较多的元素。指含量占生物总重量万分之一以上的元素，微量元素：通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。 超微量元素：生物体里含量低于十万分之几的元素。 新陈代谢：生物体从环境摄取营养物转变为自身物质，同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。 异化：生物体在新陈代谢过程中，自身的组成物质发生分解，同时放出能量，这个过程叫做异化。 同化：是生物体代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。 底物：酶所作用和催化的化合物。 代谢途径：多种代谢反应相互连接起来，完成物质的分解或合成。 蛋白质系数：指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。 必须氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。 单体蛋白质： 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。 结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。 蛋白原： 蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。 蛋白质激活： 核酸熔点Tm值：就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。 限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。 核酸内切酶：在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。 核小体：构成真核染色质的一种重复珠状结构 核酸复性：核酸分子变性后，又全部或部分恢复其天然构象的过程，是变性的逆转过程。核算变性：核酸分子中，核苷酸链的一级化学键以外的任何天然构象的改变。 增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。 减色效应：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象。 亚病毒：是一类比病毒更为简单，仅具有某种核酸不具有蛋白质，或仅具有蛋白质而不具有核酸，能够侵染动植物的微小病原体。 生酮氨基酸：经过代谢能产生酮体的氨基酸。 生糖氨基酸：在代谢中可以作为丙酮酸、葡萄糖和糖原前体的氨基酸。 脱氨基作用：细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。包括氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。

动物生物化学大题答案

第二章核酸 一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。 二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。 第三章蛋白质

2017-2018年宁夏大学考博试题高级动物生物化学

宁夏大学 2017年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、Explain the Following Biochemical Terms in Chinese or in English(20分)， （每题4分) 1．Operon 2．hyperchromic effect 3．cis-acting element 4．salting out 5．citriate shuttle 二、简述题（40分）（每题10分） 1．举例说明核酸结构（构象）多态性及其生物学意义？ 2、胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程？试述其具体机制。 3．试述DNA复制的特点。 4．氨在血液中如何转运？ 三、论述题（40分） 1．论述糖的有氧氧化代谢途径、产能及生理意义。（20分） 2．如何利用蛋白质的性质进行蛋白质的分离纯化？（20分）

宁夏大学 2018年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、简答题（共8小题，每小题8分，共64分） 1．比较蛋白质的变性与沉淀。（8分） 2．比较酶的别构调节与共价修饰。（8分） 3．肌肉内代谢产生的乳酸在肌肉内不能异生为糖，乳酸会产生积累，机体是如何处理的？简述代谢过程。（8分） 4．氨基酸一般分解代谢有哪些途径？产物是什么？哪条途径是氨基酸分解代谢的主要途径？为什么？（8分） 5.比较脂肪酸β氧化与生物合成的异同。（8分） 6.何谓基因文库？何谓cDNA文库？两者有何不同？（8分） 7.核酸有无营养价值？如果供给动物缺乏核酸的食物，动物能否生存？为什么？（8分） 8.分析DNA复制、修复和重组之间的关系。（8分） 二、论述题（共2小题，共36分） 1．以反刍动物为例，当机体处于低血糖生理状态时，三大营养物质的代谢关系如何？阐述代谢过程。（20分） 2．如何看待RNA功能的多样性？它的核心作用是什么？（16分）

dw 生物化学名词解释

动物生物化学名词解释 氨基酸:含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。 必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。 非必需氨基酸指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 等电点:使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 茚三酮反应: 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 离子交换层析：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。 透析：过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析,一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。 高压液相层析：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。 等电聚焦电泳：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。双向电泳：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。 Edman降解: 从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 同源蛋白质: 来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如血红蛋白。构型：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 肽单位：又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。蛋白质二级结构: 在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 蛋白质三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。 蛋白质四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。 α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。 β-转角: 也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变

动物生物化学

《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的

最新动物生物化学习题一11级

动物生物化学习题一 11级

生物化学习题一 第一章核酸化学 一、名词解释 1、核苷酸； 2、核酸；☆ 3、核酸的一级结构； 4、DNA二级结构； 5、碱基互补规律； 6、Tm值。☆ 7、增色效应 8、分子杂交 二、单项选择题 （）1 组成核酸的基本单位是 A 核苷； B 碱基； C 单核苷酸； D 戊糖。 （）2 mRNA中存在，而DNA中没有的碱基是 A 腺嘌呤 B 胞嘧啶 C 鸟嘌呤 D 尿嘧啶 （）3 对Watson---CrickDNA模型的叙述正确的是 A DNA为双股螺旋结构 B DNA两条链的方向相反 C 在A与G之间形成氢键 D 碱基间形成共价键 E 磷酸戊糖骨架位于DNA螺旋内部 （）4 在一个DNA分子中，若腺嘌呤所占摩尔比为32.8%，则鸟嘌呤的摩尔比为： A 67.2% B 32.8% C 17.2% D 65.6% E 16.4% （）5 根据Watson---Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为： A 25400 B 2540 C 2941 D 3505 （）6 稳定DNA双螺旋的主要因素是： A 氢键 B 与Na+结合 C 碱基堆积力 D 与Mn2+Mg2+的结合 （）7 tRNA在发挥其功能时的两个重要部位是 A 反密码子臂和反密码子环 B 氨基酸臂和D环 C TψC环和可变环 D 氨基酸臂和反密码子环 （）8 （G+C）含量越高Tm值越高的原因是 A G—C间形成了一个共价键 B G—C间形成了两个共价键 C G—C间形成了三个氢键 D G—C间形成了离子键 （）9 核酸中核苷酸之间的连接方式是 A 2 ′—5′—磷酸二酯键 B 离子键 C 3 ′—5′—磷酸二酯键 D 氢键 （）10 关于DNA的二级结构，叙述错误的是 A A和T之间形成三个氢键，G和C之间形成两个氢键 B 碱基位于双螺旋结构内侧 C 碱基对之间存在范德华力 D 两条键的走向相反 E 双螺旋结构表面有一条大沟和小沟 （）11 下列对RNA一级结构的叙述，哪一项是正确的？ A 几千到几千万个核糖核苷酸组成的多核苷酸链；

动物生物化学 期末复习资料 超准

生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成

考研动物生物化学复习题

动物生物化学 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括___________________ 、 ______________ 和 ____________ o 2、生物化学发展的三个阶段是________________ 、_________ 和_____________ o 3、新陈代谢包括________________ 、_________ 和_____________ 三个阶段。 4、**Biochemistry ” 一词首先由德国的____________ 于1877年提ill。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说 __________ 和______________ o 6 水的主要作用有以下四个方 面________________ 、________________ 、_________ 和_____________ 。 三、单项选择题 1.现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A.DNA的右手双螺旋结构模型 B.三竣酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2.我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3.1965年我国首先合成的其有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C. DNA聚合酶 D. DNA连接酶 4.生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5.1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RXA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包扌舌蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段

河北农业大学826动物生物化学2019年考研专业课初试大纲

2019年河北农业大学考研专业课初试大纲 《动物生物化学》大纲 动物生物化学是动物科学、动物医学及动物药学专业本科生的重要专业基础课。要求考生了解生命现象的化学本质及化学组成，掌握生物大分子的分子结构、三大营养物质的代谢及能量转化、生物遗传的分子基础（DNA复制、转录及蛋白质生物合成）、代谢调节及基因表达调控等。 1.主要了解生物化学的概念、主要的研究内容、研究热点及发展趋势。 2.了解蛋白质的生理功能及分类，掌握组成蛋白质的基本结构—氨基酸结构及 性质；掌握蛋白质结构各层次结构概念及特点。掌握蛋白质结构与功能的关系，了解蛋白质的主要理化性质。 3.弄清DNA和RNA的化学组成、性质和生物学功能，了解DNA双螺旋结构特点，掌握RNA分类及生物学功能。掌握核酸变性、复性的基本概念。 4.了解酶的基本概念，掌握酶促反应特点，掌握酶的化学组成及辅酶（维生素）， 弄清酶结构与功能的关系，了解酶催化机制，掌握酶促反应动力学及酶活性调节的方式。 5.了解糖在的物体的一般代谢概况，掌握糖原合成与分解、糖酵解与三羧酸循 环、糖异生的代谢过程及反应、关键酶、能量转变及生理意义，掌握戊糖磷酸途径的生理意义，弄清糖代谢各途径的联系及调节。 6.弄清生物氧化的特点及其酶类，了解生物氧化二氧化碳生成的方式，掌握线粒体两条呼吸链的组成、排列顺序、抑制剂抑制部位，掌握氧化磷酸化机制。 7.了解脂类的生理功能，弄清脂肪的动员，掌握脂肪酸的?—氧化过程，掌握酮 体的概念和生理意义，弄清脂肪酸合成的特点和关键酶，了解脂肪代谢调控和类脂代谢特点（合成原料、合成过程的能量来源、关键酶），了解脂类在体内的转运概况。 8.了解蛋白质的营养作用，弄清氨基酸的各种脱氨基方式，掌握氨基酸的联合 脱氨基作用，掌握尿素合成的主要阶段，了解体内非必需氨基酸合成途径。弄清提供一碳基团的氨基酸和酪氨酸转变的物质。弄清核苷酸从头合成途径的特点和嘌呤核苷酸在不同生物体内代谢的终产物。 9.了解物体三大营养物质代谢的联系，掌握代谢调节的方式和原理。 精都考研网（专业课精编资料、一对一辅导、视频网课）https://www.wendangku.net/doc/b35077793.html,