生物化学 复习资料

生物化学复习题

一、基本概念

1、离子泵（K-Na泵和功能）：（P49）由ATP酶驱动使膜内ATP水解并产生阴离子ADP-和阳离子H+。H+释放到膜外，ADP-留在膜内，因而产生跨膜的质子梯度和电位差而引起对其他离子的吸收。Na-K泵存在于动、植物细胞质膜上，它有大小两个亚基，大亚基催化ATP水解，小亚基是一个糖蛋白。大亚基以亲Na+态结合Na+后，触发水解ATP。每水解一个ATP释放的能量输送3个Na+到胞外，同时摄取2个K+入胞，造成跨膜梯度和电位差，这对神经冲动传导尤其重要，Na+-K+泵造成的膜电位差约占整个神经膜电压的80％。

2、新陈代谢：（P1）营养物质在生物体内所经历的由酶催化的一切化学变化的总称为新陈代谢，代谢特点：①连续的一系列单元反应组成②生化反应具体过程（TCA）③特定部位，特定终产物④包括物质代谢和能量代谢

3、亲核反应：有机反应的一类，电负性高的亲核基团向反应底物中的带正电的部分进攻而使反应发生，这种反应为亲核反应。与之相对的为亲电反应。

4、半保留复制与半不连续复制：半保留复制是双链DNA 的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。（P407）半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后滞链上是不连续的，故称为半不连续复制

5、异构化反应：（P11）生物化学中的异构化反应指的是一个氢原子在分子内迁移，即质子从一个碳原子脱离，转移到另一个碳原子上，由此发生了双键位置的改变。代谢中最多的是醛糖-酮糖异构化互变反应

6、分子重排反应：（P11）重排是Ｃ－Ｃ键断裂，又重新形成的反应。其结果碳骨架发生了变化。

7、克莱森酯缩合反应：（P13）克莱森（酯）缩合反应是含有α-活泼氢的酯类在醇钠、三苯甲基钠等碱性试剂的作用下，发生缩合反应形成β-酮酸酯类化合物，称为克莱森(脂)缩合反应，反应可在不同的酯之间进行，称为交叉酯缩合

8、标准生成自由能：（P30）由标准状态下的稳定单质生成标准状态下1mol的化合物所引起的自由能的改变称为该化合物的标准摩尔生成吉布斯自由能。稳定单质的标准摩尔生成吉布斯自由能都等于零。

9、协同运输：（P53）协同运输是一类不直接通过水解ATP提供的能量推动而是依赖于以离子梯度形式储存的能量的主动运输方式。物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，一般靠钠钾泵或质子泵。协同运输又可分为：同向协同与反向协同。如小肠或肾细胞中葡萄糖的运输（Na离子浓度梯度提供能量）

10、胞吞胞吐作用：（P55）细胞内物质先被囊泡裹入形成分泌泡，然后与细胞质膜接触、融合并向外释放被裹入的物质，这个过程称胞吐作用；细胞从外界摄入的大分子和颗粒，逐渐被质膜的一小部分包围，内陷，其后从质膜上脱落下来而形成含有摄入物质的细胞内囊泡的过程称胞吐作用。胞吞作用包括了吞噬作用（大的固体颗粒，需要能量的主动运输）和胞饮作用（小的微粒）。它们的共同特点是物质是通过胞膜的包裹来出入细胞的，无专一性

11、糖异生：（P154）以非糖物质（如丙酮酸、乳酸、丙酸、甘油、氨基酸等）作为前体合成葡萄糖的过程

12、酮体：（P243）在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（D-β-羟基丁酸、乙酰乙酸和丙酮）三个化合物统称酮体。在饥饿期间或未经治疗的糖尿病人体中酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多将导致中毒，酮体中，

丙酮会挥发，病人的身体的特殊气味。血液中D-β-羟基丁酸、乙酰乙酸过多，pH降低酸中毒；尿中酮体增高酮病13、氧化磷酸化：（P129）在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP的过程，称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式

14、呼吸链：（P119）电子从NADH到O2的传递所经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系的途径形象的称为呼吸链或电子传递链。电子逐步传递过程中释放出能量用于合成ATP，作为生物体的能量来源。这条链主要由蛋白质复合体组成，大致为四部分（NADH-Q还原酶、琥珀酸—Q还原酶、细胞色素还原酶、细胞色素氧化酶）15、FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸 FADH2:还原型黄素腺嘌呤二核苷酸 FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸 ATP: 腺嘌呤核苷三磷酸 NADH:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，还原态（还原型辅酶Ⅰ） NADPH:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（还原型辅酶Ⅱ） NAD:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化型辅酶Ⅰ）

二、糖代谢

1、掌握EMP、TCA、HMS代谢途径，全过程，发生场所，底物氧化能量的计算（如1molG分别进行酒精发酵、乳酸发酵、线粒体彻底氧化的场所，释放的能量，能量转化的效率如何）

解：(P65-67)EMP：糖酵解途径，发生在细胞的细胞质中，总反应为：

葡萄糖+2ATP+2ADP+2Pi+2NAD+2H+——>2丙酮酸+4ATP+2NADH+2H++2H2O

丙酮酸（CH3COCOOH）+2NADH ——>乳酸(CH3CHOHCOOH)+2NAD+

（P98,107）TCA：柠檬酸循环，又称Krebs循环，三羧酸循环。在细胞的线粒体中进行，总反应式为：

乙酰-CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi—→2Co2+3NADH+FADH2+GTP+2H++CoA-SH

（P151）HMS:戊糖磷酸途径，葡糖酸磷酸支路，己糖磷酸支路，在细胞溶胶内进行，总反应为：

6葡萄糖-6-磷酸+7 H2O +12 NADP+——>12 H++5葡萄糖-6-磷酸+12 NADPH+6CO2

2、有关丙酮酸的形成与去向；（P81）乙醛酸代谢途径；（P159）

解：(P81)由1分子葡萄糖酵解形成2分子丙酮酸，丙酮酸在无氧条件下转变成乳酸或乙醇，有氧条件下继续分解成二氧化碳和水。

（P159）乙醛酸代谢又称乙醛酸循环，不存在动物体内，只存在植物和微生物中。主要内容实际是通过乙醛酸途径使乙酰-CoA转变成草酰乙酸从而进入柠檬酸循环。名称的来源是最终产生乙醛酸。反应有两种酶（异柠檬酸裂合酶和苹果酸和酶）存在线粒体中和植物膜中的亚细胞结构（乙醛酸循环体）乙醛酸循环在植物种子中有特别意义，使种子贮存的三酰甘油（又名甘油三酯）通过乙酰-CoA转变为葡萄糖，再进一步氧化释能，为葡萄糖分解释放提供（补充）更多能量。用来是种子萌发（细胞分裂和生长）

3、糖原合成场所，（P177）单体活化物形式。（P183）

解：糖原主要合成场所为肝（浓度最高）和肌肉（骨骼肌中储量最多）。葡萄糖形成UDPG（尿苷二磷酸葡萄糖），

使葡萄糖变为更活泼的活化形式。

4、体内缺少G时（饥饿状态），脑、肾、骨、心脏所需能量主要由何物分子供应。（P244）

解：脂肪酸和酮体成为心肌、肾皮质和骨骼肌的能源，一部分酮体也可被大脑利用。

5、EMP途径是如何调节的？（P83）三个限速步骤？三种限速酶？催化反应的特点。（P85）

解：①主要是通过调节酶的活性来实现的。②在一个代谢过程中往往催化不可逆反应的酶限制代谢反应速度，这种酶称为限速酶。糖酵解途径中主要限速酶是己糖激酶（HK），磷酸果糖激酶-1（PFK-1）和丙酮酸激酶（PK）。③催化反应特点：催化的是不可逆反应，且限速效果6-磷酸果糖激酶-1 （关限速键酶）> 丙酮酸激酶 > 己糖激酶。（注：磷酸果糖激酶是关键酶的原因：该酶活性受高浓度ATP限制，ADP课激活酶活性，柠檬酸是通过加强ATP的抑制效应来抑制磷酸果糖激酶的活性，从而使糖酵解过程减慢）

6、TCA循环如何调控？特别是ATP 、ADP、Ca2+ 对TCA的调节（P109）

解:1.柠檬酸循环本身所具有的内部相互制约系统的调节（9种酶，3种关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊二酸脱氢酶，3种关键底物：乙酰-CoA,草酰乙酸和产物NADH）

2.ADP.ATP.Ga2+对柠檬酸循环的调节。

ADP是异柠檬酸脱氢酶的变构促进剂；ATP对该酶产生抑制效应（机体静息状态，ATP消耗下降、浓度上升，对异柠檬酸脱氢酶产生抑制）；Ga2+对丙酮酸脱氢酶，异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶都有激活作用。

7、生物细胞中草酰乙酸有哪3条合成途径？有关反应式？

解：（P110）1.丙酮酸羧化：丙酮酸+ CO2+ATP+H2O——>草酰乙酸+ADP+Pi+2H+ （丙酮酸羧化酶）（P326）2.氨基酸转化：天冬酰胺在天冬酰胺酶催化下形成天冬氨酸，再经转氨基作用形成草酰乙酸（P98）3.苹果酸在苹果酸酶催化下经过草酰乙酸

8、什么是氧化磷酸化？（P129）有关G0，与 G值的计算公式及应用。△G0，=—RTlnK′eq

△G=△G0+RTlnK′eq R—气体常数值 1.987X10-3 （注意是以哪个为底的对数，自然底e=2.303）解：氧化磷酸化是指在生物氧化中伴随着ADP 磷酸化生成ATP的过程。有关计算P33

9、如何根据公式△G=2.303RTlg12c c判断物质出入细胞运输方式以及化学反应进行的情况 (P32) 解：△G>0反应不能自发进行，为主动运输，需要耗能

△G=0反应处于平衡状态。△G<0反应自发进行，自由扩散。

三、脂代谢

1. 磷酸甘油酯的“头”取代基有哪些？ (P246)

解；头”亲水；取代基有：乙胺、胆碱、丝氨酸、甘油、肌醇、磷酸酰甘油。

2. 什么是苯丙酮尿症？它是如何形成的？（P337）

解；①苯丙酮尿症苯丙氨酸在体内不能转变成为酪氨酸，由于此代谢通道的阻断，苯丙氨酸经由另一通道脱氢后转变成苯丙酮酸和乙酸盐并经肾脏由尿液排泄。临床症状：新生儿呕吐，智力迟钝及其他神经疾患②形成；减少或者缺乏苯丙氨酸羟化酶的活性，很有可能是第11号常染色体控制酪氨酸酶的基因表达有误。

3. 什么是高酪氨酸症？它是如何形成的？（P337）

解：高酪氨酸症别名尿黑酸症，是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸氧化酶引起的代谢遗传病。尿黑酸尿症是常染色体隐性遗传病，由于先天性尿黑酸氧化酶缺乏，因而由酪氨酸分解而来的尿黑酸不能进一步分解为乙酰乙酸，致使过多的尿黑酸由尿排出，并在空气中氧化为黑色。

4. 脂肪酸-β氧化及计算。1分子软脂酸β-氧化，能产生ATP多少？在机体内的能量转化效率多少？解：①（P235）β氧化五步骤：活化，氧化，水合，氧化，断裂②（P236）总反应式：一、脂肪酸在硫激酶（又

+ 7 NADH+7H+名脂酰-CoA合成酶）作用下形成脂酰-CoA二、软脂酰-CoA + 7 FAD + 7 CoA → 8乙酰-CoA + 7 FADH

2

5. 什么是酮体？它是如何形成的？它们分解时如何给有关组织器官供能？（P243-P245）

解；①(P243)乙酰乙酸、D-β-羟丁酸和丙酮统称酮体②(P244-P245)当身体处于低糖情况下，草酰乙酸离开柠檬酸循环，去合成葡萄糖(糖异生作用)功能,此时体内草酰乙酸基本耗尽，而草酰乙酸是乙酰—CoA进入柠檬酸循环所必须的，导致乙酰-CoA不能正常进入柠檬酸循环，而转向生成酮体。③（P244）酮体中的乙酰乙酸和D-β-羟丁酸经血液进入肝脏组织，在那里被氧化，经柠檬酸循环提供能量给组织或器官使用（如骨，心肌和肾皮质），脑组织一般只用葡萄糖为燃料，但当饥饿时，葡糖糖供给不足，可以接受乙酰乙酸和D-β-羟丁酸功能

6. 脂肪酸合成反应。脂肪酸合成场所及参与合成的单体活化物形式？（P258）

解；①合成场所在细胞溶胶中，包括脂肪酸链自乙酰-CoA获得两个碳原子单元，从而增长链长的步骤。②单体活化物形式：

7. 丙酰CoA的形成。通常在何类脂肪酸β-氧化是得到。（P241）

解；奇数碳原子脂肪酸β-氧化可以生成得到丙酰-CoA ，如17碳的直链脂肪酸可经正常的β-氧化产生7个乙酰-CcA

和一个丙酰-CoA ,哺乳动物组织中奇数碳原子的脂肪酸氧化罕见，但是反刍动物（牛，羊）中氧化能量占总能的25% 8. 脂肪肝是怎样形成的。（P257）

解；根本原因是脂肪动员增加，过多脂肪储存在肝脏，形成非功能的脂肪组织，可能原因有①营养过剩②由于长期营养不良，缺少某些蛋白质和维生素或者胆碱等物质，使脂肪动员增加，肝脏中脂类积累③长期饮酒，可导致酒精中毒，致使肝内脂肪氧化减少④因糖尿产生，胰岛素缺乏不能正常动员葡萄糖，使用其他营养物质供能，典型情况是脂类分解代谢加剧，包括过度的脂肪酸动员和肝脏中过度的脂肪酸降解，其结果引起脂肪肝的发生⑤受化学药品的影响，例如：四氯化碳或吡啶，破坏肝细胞，导致脂肪组织去取代它们形成脂肪肝

9. 脂肪酸 -氧化与合成进程有何异同？（P264）

解：(1)发生场所不同。脂肪酸合成发生于细胞溶胶，脂肪酸β-氧化发生于线粒体。

(2)中间载体连接不同。脂肪酸合成的载体为ACP，脂肪酸β-氧化的载体为辅酶A。

(3)均包括4步反应。一条途径的4步反应可看成另一途径4步反应的逆方向，但它们所用的酶和辅助因子不相同。脂肪酸合成的4步反应是：缩合、还原、脱水和还原，脂肪酸β-氧化的4步反应是：氧化、水合、氧化和裂解。

(4)都具有转运机制将线粒体和细胞溶胶沟通起来。脂肪酸合成有三羧酸转运机制，它是运送乙酰-CoA；脂肪酸β-氧化有肉碱载体系统，它是运送脂酰-CoA。

(5)都以脂肪酸链的逐次、轮番的变化为特色，脂肪酸合成中，脂肪链获取2碳单位而得到延伸，即乙酰-CoA，它必须与丙二酸单酰-CoA缩合，后者又是乙酰-CoA衍生而来；脂肪酸β-氧化则是使乙酰-CoA形式的2碳单位降解，以实现脂肪链的缩短。

(6)脂肪酸合成时，是从分子的甲基端开始到羧基为止，即羧基是最后形成的；脂肪酸降解则持相反的方向，羧基的离去开始于第一步。

⑺羟酯基中间体在脂肪酸合成中有着D-构型，但在脂肪酸降解中有着L—构型

⑻脂肪酸合成由还原途径构成，需要有NADPH参与，脂肪酸降解则由氧化途径构成，需要有FAD和NAD+参与。

⑼这两个途径的循环，每一轮回可延伸或除去两个碳原子单元。以16碳脂肪酸为例，不论合成或降解都是进行7个轮回为止。

⑽在动物体中，脂肪酸合成所需的酶全都设置在单一多肽链上，此多肽链是脂肪酸合酶的一部分。脂肪酸降解的酶以何种程度聚合在一起，这一问题尚未弄清。

10. 脂肪酸合成时，活化分子乙酰-CoA如何完成穿梭作用？（P258）

解；线粒体内膜不容乙酰-CoA穿透，在线粒体中乙酰-CoA和草酰乙酸通过柠檬酸循环先形成柠檬酸，柠檬酸穿透线粒体内膜后，在细胞溶胶中，受柠檬酸裂解酶作用而断裂，生成乙酰CoA及草酰乙酸完成穿梭作用。这个过程称为三羧酸转运体系，使用柠檬酸作为乙酰基载体（注：线粒体产生的乙酰-CoA必须先从线粒体转移到细胞溶胶中才能合成脂肪酸）

四、酶与蛋白质代谢

1. 氨基酸分解代谢方式？（P303）脱氨基转氨基作用？（P303）

解：①氨基酸分解代谢分为三步；一步：脱氨基，脱下的氨基或转化为氨，或转化为天冬氨酸或谷氨酸的氨基；二步氨与天冬氨酸的氮原子相结合，成为尿素并排出；三步氨基酸的碳骨架（由于脱氨基产生的a-酮酸）转化为一般的代谢中间体②脱氨基作用：细胞内从有机化合物分子上除去氨基分离出多余的氮的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步；转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基在氨基转移酶的作用下转移到一种α-酮酸上生成了一种非必需氨基酸和一种新的α-酮酸过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。

2. 谷胱甘肽是何物？有何功能？通常如何合成？（P363）（P365）

解：①是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸结合成含有巯氢基（—SH）的的三肽化合物，简写成GSH（还原型，占大多数500:1）和GSSG（氧化型），运动细胞中含量很高；②具有抗氧化作用和整合解毒作用，在延缓衰老、增强免疫力、抗肿瘤等功能性食品广泛应用。③生物合成第一步是谷氨酸的γ-羧基和半胱氨酸在γ-谷氨酸半胱氨酸合成酶的作用下形成肽键；第二步是γ-谷氨酰半胱氨酸分子中半胱氨酸部分的羧基与甘氨酸的氨基在谷胱甘肽合成酶的作用下之间形成肽键；两步都需要在ATP的作用下使羧基活化

3. 肌酸是如何合成的？参与反应的原料应有哪些氨基酸？（P365）

解：①首先是甘氨酸和精氨酸在转脒基酶的催化下形成胍基乙酸，其次是胍基乙酸和甲硫氨酸在甲基转移酶的催化下形成肌酸；②甘氨酸，精氨酸（提供胍基）甲硫氨酸（提供甲基）

4. 鸟氨酸循环途径尿素形成过程。（P310）

解：①尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。②肝脏是动物生成尿素的主要器官，由于精氨酸酶的作用使精氨酸水解为鸟氨酸及尿素。精氨酸在释放了尿素后产生的鸟氨酸，和氨甲酰磷酸反应产生瓜氨酸，瓜氨酸又和天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，精氨基琥珀酸被酶裂解，产物为精氨酸及延胡索酸。由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反复生成，故称尿素循环。精氨酸+水精氨酸酶鸟氨酸+尿素

5. 由谷氨酸脱氨产生的NH3，如何经G(葡糖糖)-丙氨酸循环进入肝细胞？（P205）

解：肌肉中的谷氨酸经脱氨基作用将产生的氨基转给丙酮酸在肌肉氨基转移酶的作用下生成丙氨酸；丙氨酸被释放进入血液并被转运到肝脏中。在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。转氨基后生成的丙酮酸可经糖导生途径生成葡萄糖。葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，故称为丙氨酸-葡萄糖循环；通过这个循环，既使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时，肝又为肌肉提供了生成丙酮酸的葡萄糖

6. 生物体内NO是如何形成的？它有何作用？（P363）

解：①NO是由精氨酸在氧化氮合酶（NOS）的两次催化作用下形成的，产物是氧化氮和瓜氨酸；②NO可自由的跨膜扩散，非常活跃，存在时间很短，在脊椎动物体内的细胞内部和细胞之间作为瞬间的信号分子

7. 生物体内的N最初来源于何处？

解：最初来源于空气中的N2，空气中的氮气经过固氮微生物的作用进入植物体内，植物体内的N元素的化合物（多半是蛋白质）被动物或人吃后进入人体，形成人体所需的蛋白质

8. A23187载体如何运输Ca2+Mg2+等二价阳离子？驱动离子跨膜的ATP酶有哪3类？功能如何？（P53）解：①在运输阳离子进入细胞的同时，将2个H+带至细胞外；（P59）②P型来源于英文磷酸化（phosphorylation）的字头；F大量存在真核细胞线粒体内膜上；V分布在真菌和酵母的微囊上

五、核酸代谢

1. DNA半保留复制、半不连续复制特点、进程、细胞时期？（P407）

解：（407）在复制过程中首先碱基间的氢键破裂是双链解旋和分开，然后每条链可以作为模板字其上合成新链，结果就形成互补的两条链。在此过程忠新成的两条DNA分子与原来的DNA分子碱基顺序完全相同，这种方式称为半保留复制

（P418）半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制

2. DNA复制时必备条件？复制方向（即新链方向）？复制叉移动方向何时相同何时相反？（P418）解：模板、原料（A,T,C,U）、能量、酶（催化剂）

DNA复制方向是指两条链共同的解旋复制延伸的方向。对一个复制起始点可以由一个复制Y形叉，则为"一个方向复制",也可有两个反向复制叉。对于5'－3'延伸，是指DNA单链的生长方向。因体内仅含催化5'->3'合成的DNA 聚合酶，所以只能这个方向延伸。由于两条链是反向的，所以一个链必然是宏观上似乎是“3'-5'”生长，其实这个链是不连续地，一段一段地进行5－3生长的。（前导链上相同，滞后链上相反）

3. 什么是先导链？滞后链？ 3，-5，链？模板链？倍-链？ 5，-3，链？（P418）

解：①先导链也叫前导链（leading strand），DNA 复制时，一条模版链是3→5走向，在其上的DNA能以5→3方向连续合成，称为先导链②滞后链（lagging strand）：一条模板链是5→3走向，在其上的DNA 也是5→3方向合成，但是与复制叉移动的方向相反，形成许多不连续的片段，最后连成一条完整的DNA链，称为滞后链

4. 基因突变 DNA损伤与修复概念？直接修复机理及活性酶类是什么？

解：①基因突变由于核酸序列发生变化，包括缺失突变、定点突变、移框突变等，使之不再是原有基因的现象

②DNA损伤修复：在多种酶的作用下,生物细胞内的DNA分子受到损伤以后恢复结构的现象（P427）

③修复机理：（胸腺嘧啶二聚体修复）光复活修复和暗修复（一、光复活的机制是可见光有效波长400nm激活了光复活酶，它能分解紫外线照射而形成的嘧啶二聚体；光复活酶在高等哺乳动物中没有，在植物中特别重要；二、高等动物是暗修复，即切除含嘧啶二聚体的核酸链（DNA聚合酶1）然后再修复合成）（O6-甲基鸟嘌呤的修复）O6-甲基鸟嘌呤-DNA甲基转移酶（P429）

5. DNA聚合酶与连接酶各有何功能？结构特点？聚合酶I、II、III的异同？哪种酶是多功能酶？适合作用于小段与大段缺口的双链DNA聚合酶分别是何酶？（P410、P416）

解：DNA聚合酶的主要活性是催化DNA的合成（在具备模板、引物、dNTP（4种）等的情况下）及其相辅的活性。

连接酶是一种封闭DNA链上缺口酶，借助A TP或NAD水解提供的能量催化DNA链的5'-PO4与另一DNA链的3'-OH生成磷酸二酯键

酶1是多功能酶，它不是复制酶而是修复酶，作用于大段缺口，酶2是多亚基酶，它也不是复制酶而是修复酶，酶3是多个亚基组成的蛋白质，它是复制酶酶2酶3作用于小段缺口。

6. 一般DNA复制时的子链延伸方向如何？为什么？（P418）

解：一般DNA复制时子链延伸方向是5’→3’因为在复制起点处两条DNA链解开成单链时，一条是5'→3'方向，另一条是3'→5'方向。以这两条链为模板时，新生链延伸方向一条为3'→5'，另一条为5'→3'。但生物细胞内所有催化DNA聚合酶都只能催化5'→3'延伸，这是一个矛盾。冈崎片段的发现使这个矛盾得以解决。在复制起点两条链解开形成复制泡，DNA向两侧复制形成两个复制叉。以复制叉移动的方向为基准，一条模板链是3'→5'，以此为模板而进行的新生DNA链的合成沿5'→3'方向连续进行，这条链称为前导链)。另一条模板链的方向为5'→'3'，以此为模板的DNA合成也是沿5'→3'方向进行，但与复制叉前进的方向相反，而且是分段，不连续合成的，这条链称为滞后链，

合成的片段即为冈崎片段。这些冈崎片段以后由DNA 连接酶连成完整的DNA 链。前导链的连续复制和滞后链的不连续复制在生物是普遍存在的，称为DNA 合成的半不连续复制

7. DNA 化学诱变剂常用的有哪些？化学作用机理如何？ （P433）

解：①碱基类似物：机理:在DNA 复制时取代正常碱基渗入并与互补链上碱基配对，复制时容易改变配对的碱基，引起碱基对的置换；如5-溴尿嘧啶（BU ）是胸腺嘧啶类似物，2-氨基嘌呤（AP ）是腺嘌呤类似物 ②碱基修饰剂：对DNA 碱基的修饰作用，而改变其配对性质；如烷化剂，氮芥，硫芥，乙基甲烷磺酸（EMS ），乙基乙烷磺酸（EES ） ③嵌入染料：一些扁平的稠环分子，插入到DNA 的碱基对之间，如：原黄素，溴化乙锭等染料

8. 由嘧啶二聚体引起的DNA 损伤通常如何修复？作用机理？ （P429）

解：（胸腺嘧啶二聚体修复）光复活修复和暗修复 （一、光复活的机制是可见光有效波长400nm 激活了光复活酶，它能分解紫外线照射而形成的嘧啶二聚体；光复活酶在高等哺乳动物中没有，在植物中特别重要；二、高等动物是暗修复，即切除含嘧啶二聚体的核酸链（DNA 聚合酶1）然后再修复合成）

9. DNA 突变类型：颠换、转换、点突变、移码突变、错义突变、无义突变？（

P432）

颠换：是在嘌呤与嘧啶之间发生互换，易错修复可以发生颠换。 转换：两种嘧啶之间或两种嘌呤之间互换，这种置换方式最为常见。点突变：改变单个核苷酸的突变称为点突变。 移码突变：由一个或多个非三整数倍的核苷酸插入或缺失，而使编码区该位点后的密码阅读框架改变，导致其后氨基酸都发生错误，如出现终止密码子则使翻译提前结束该突变常使基因产物会完全失活。 错义突变：三联体密码子发生突变导致蛋白质中原有氨基酸被另一种氨基酸取代。 无义突变：当氨基酸密码子变为终止密码子时，称为无义突变。

10. 核酸拓扑性质及计算。 （P419） ??

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《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

贝克曼(比较详细)

[化学发光]美国Beckman公司UniCel DxI800免疫分析仪 迎接PG级超微量检测时代的来临 免疫定量分析的发展历程 1960年代以前人工免疫检测阶段 1960-70年代非标记免疫发展阶段放射标记免疫发展阶段 1970-80年代免疫分析新项目不断产生临床应用领域迅速拓展荧光免疫发展阶 段 1980-90年代免疫检测逐渐常规化检测原理发展阶段化学发光，电化学发光1990-2000年标记免疫检测原理日臻成熟优化系统均衡，清洗分离手技术的发展2000-2003年免疫自动化发展阶段；进一步吸收大生化检测的自动化技术成就，采用系统叠加的方式以寻求更快的检测速度 免疫分析技术的自动化智能化发展，是临检领域继生化全自动分析时期的又一个标志性的重要阶段。其推动力源自一些大型实验室在免疫检测应用方面的进一步拓展和规模化，对免疫分析系统的检测速度、自动化和智能化性能提出了更高的要求。 智能化方面 提高了系统流程管理的智能化程度，将系统的自动化性能推进到了一个新的智能化阶段，并进一步强化了全方位的系统监控功能，保证了自动化的可控性。 自动化方面 进一步完善系统的自动化性能，加强系统的简便性、灵活性和前赡性，例如多种的进样方式、尽可能简洁的日常保养程序等，并提高了与轨道自动化的顺应性。 系统化方面 改变了原有检测仪器将系统进行简单并连组合以提高检测速度的做法，在继承原有分系统的独立性优点的基础上，采用同一套分析和探测系统，保证系统的整体性和结果的统一性。 UniCel TM DxI 800 展现自动化非凡成就引领智能免疫时代 DxI 800智能化整系统运行，突破分系统简单组合的传统方式，采用分立一体化整系统的专利设计

生物化学超详细复习资料图文版

一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能

生物化学 复习资料 重点+试题 第五章 脂类代谢

第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题

全自动生化分析仪贝克曼奥林帕斯AU介绍

全自动生化分析仪贝克曼AU2700 生化分析仪是根据光电比色原理来测量体液中某种特定化学成分的仪器。它属于光学式分析仪器，基于物质对光的选择性吸收，即分光光度法。分光光度法基于不同分子结构的物质对电磁辐射的选择性吸收而建立起来的方法，属于分子吸收光谱分析。单色器将光源分成单色光，特定波长的单色光通过盛有样品的比色池，光电转化器将透射光转换为电信号后送入信号处理系统进行分析。 从全自动生化分析仪的发展来看，以进样个反应方式分为连续流动式、离心式和分立式三大类。目前分立式技术成熟，全面取代连续流动式和离心式成为主流。分立式全自动生化分析仪能以样本为单位检测，因此使用灵活，客服了离心式的大部分缺陷，并随着技术的进步，分立式的测试速度和稳定性都有较大的提高。我院新引进的贝克曼AU2700测试速度是五年前引进的德林Dimension max的3倍多，而且测试成本低，故障率低，自动化程度高，易保养。其诸多优势得益于其优秀的设计和先进的技术的引入。 全自动生化分析仪由加样和试剂系统、比色系统、清洗系统和程序控制系统组成。 一加样和试剂系统一套加样和试剂系统由一根样品探针，两个试剂探针，三个注射器，三个阀门，三个加样臂，试剂仓与转盘和样本传送装置组成。普通生化仪只有一套，二AU2700有两套，为达到1600个测试/小时提供了硬件保障。同时应用最新的数字加样系统和数字光路系统，加样更精确更精细，最小加样量可达1μL,步进达到0.1μL，最低反应容量仅120μL，减小了试剂用量，而且可以用国产试剂，ISE电解质分析电极寿命长，无需保养，从而极大的减少了测试成本，间接增加了医院收入。自动跟踪微量采样技术根据吸样量大小自动跟踪液面而下降，从而减少探针吸附，降低携带污染。为适应临床需要，AU2700

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

生物化学超全复习资料

第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作

贝克曼dxc600全自动生化分析仪操作规程

1．目的：规范贝克曼DXC600操作 2．适用范围：贝克曼DXC600检测过程 3．支持性文件：《全国临床检验操作规程》(第三版)、《临床检验操作规程编写要求》（WS/T227-2002） 4．操作规程： Ⅰ仪器开机程序 1．开机运行 开机检查MC部分试剂量是否充足，真空压力，水压，空气压力是否处在正常范围。 注意事项：日程维护保养（详见贝克曼保养手册） 例：每日保养工作：开机前用70%酒精擦洗试剂针和搅拌针。 2．安装试剂 a．首先检查试剂状态。在主菜单选定Rgts/Cal。 b．安装试剂 从主菜单选择Rgts/Cal，显示试剂状态屏幕 ↓ 点击试剂名称旁的Pos(1,2,3……)，选定试剂放置的位置 ↓ 按F1 Load键，打开试剂舱闸门 ↓ 放入试剂，扫描试剂条码，关闭试剂舱闸门 ↓ 仪器自动检测试剂液面、较准日期等，并显示相应信息。 注意事项： a．AST、ALT、CK试剂需预处理：步骤将C孔试剂全部加打入A孔然后充分混匀。b．TBIL试剂需预处理：将C孔试剂吸取200微升到B孔然后充分混匀。 Ⅱ样品前运行程序 1．清除昨天的测试结果：

选Sample ↓ 选Clear F7 ↓ 输入昨天的日/月/年 ↓ 确定，即清除样品结果 2．冲洗仪器管道： 选Utils ↓ 选Prime F1 ↓ Prime all，清洗5次 Ⅲ仪器校准程序 定标： 选择Rgts/Cal，显示试剂状态屏幕 ↓ 点击试剂名称旁的Pos(1,2,3……)，选择需要定标的项目 ↓ 按F7 Assign，选择定标液的类型，并输入试剂架号及位置 ↓ Cancel退出保存，放入定标液架，RUN。 注意事项： a．注有“＊”的试剂都需要定标 b．K、Na、Cl、Ca离子项目每隔24小时需要定标一次。 C．贝克曼原装试剂校准周期严格参照贝克曼试剂说明书规定。 *如有项目校准失败必须查找分析原因并要快速解决问题* Ⅳ生化室内质控 取贝克曼高低两个浓度水平质控品，室温放置10-20分钟，摇匀后进行测定，随后将质控值输入质控分析软件进行质控分析。要质控在控后才能开机检测病人标本。 每天做二次质控，开机运行后做一次，中午仪器运行时再做一次。 注意事项： 如有项目失控首先要根该项目的失控类型判断是系统误差还是随机误差引起的，再查找失控原因，解决问题，最后必需重做质控在控后才能做该项目。 Ⅴ样本运行程序

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。

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蛋白质的高级结构即蛋白质的构象问题。（构型的改变伴随着共价键的短裂和重新形成，构象的改变不需要共价键的短裂和重新形成。） 肽键C-N键介于单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转，其中绝大多数都形成刚性的酰胺平面（由肽键周围的6个原子组成的刚性平面）结构。虽是单键却有双键性质，周边六个原子在同一平面上，前后两个a-carbon在对角(trans) α-螺旋结构的主要特点（P53）： 1）肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，并盘绕前进。每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈；每圈间距0.54nm，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm，旋转100°。 2）螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，链中的全部C=O和N-H几乎都平行于螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴; 3）绝大多数天然蛋白质都是右手螺旋。每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键。 侧链在a-螺旋结构中的作用： 4）* α-螺旋遇到Pro就会被中断而拐弯，因为脯氨酸是亚氨基酸。 * R为Gly时，由于Ca上有2个氢，使Ca-C、Ca-N的转动的自由度很大，即刚性很小，所以使螺旋的稳定性大大降低。 * 带相同电荷的氨基酸残基连续出现在肽链上时，螺旋的稳定性降低。 β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替地分布于片层平面两侧。 ①β-折叠分平行式（N端在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.325nm）和反平行式（N端不在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.35nm），后者更为稳定。 ②维持β-折叠结构稳定性的力——氢键由一条链上的羰基和另一条链上的氨基之间形成，即氢键是在链与链之间形成的。 β-转角存在于球状蛋白中，β-转角都在蛋白质分子的表面。其特点是肽链回折180°，使得氨基酸残基的C=O和与第四个残基的N-H形成氢键。 无规则卷曲是指没有一定规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常处于这种构象区域。无规卷曲常出现在α-螺旋与α-螺旋、α-螺旋与β-折叠、β-折叠与β-折叠之间。它是形成蛋白质三级结构所必需的。 ⑶超二级结构指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个α-螺旋或β-转角、β折叠)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。基本组合形式为αα，βαβ，βββ 结构域指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。结构域之间有一段肽链相连——铰链区；各个结构域可以相似或不相同；结构域一般为酶活性中心 ⑷三级结构指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。球状蛋白的三级的结构特怔：蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次；大多数非极性侧链埋在分子部，形成疏水核；而极性侧链在分子表面，形成亲水面；分子表面往往有一个陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心。 维持三级结构的作用力：二硫键——共价键；（疏水作用，氢键，离子键，德华力）——非共价键（次级键） 肌红蛋白由—条多肽链和一个血红素（heme）辅基构成，分子量为16700，含153个氨基酸残基。血红素能与O2,CO,NO,H2S结合 ⑸四级结构由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。每条多肽链又称为亚基。 血红蛋白由四条多肽链形成，是一种寡聚蛋白质。这四条链主要通过非共价键相互作用缔合在一起。血红蛋白分子上有四个氧的结合部位，因为每条链上含有一个血红素辅基。 维持四级结构的作用力：疏水作用，氢键，离子键，德华力 9、蛋白质结构与功能关系 1）一级结构与功能的关系 ①一级结构与细胞进化以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。在分子进化过程中，细胞色素C分子中保持氨基酸残基不变的区域称为保守部位。保守部位的氨基酸都是细胞色素C完成其生物学功能所必需的。 ②一级结构变异与分子病所谓分子病是指由于遗传基因突变导致蛋白分子中某些氨基酸残基被更换所造成的一种遗传病。镰刀状细胞贫血病是因病人的红细胞在氧气不足的情况下变形而呈镰刀状。Glu 和Val 分子的侧链在性质上有很大的不同。Glu 侧链带负电荷，而Val侧链是一个非极性基团，所以使得HbS分子表面的负电荷减少，这种变化使患者的血红蛋白容易发生聚集并形成杆状多聚体，这就是导致红细胞变形的原因。

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生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。

β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸

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什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

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生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。

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进行完美结合 λ提高检测的连续性和可靠性，获得最高的生产效率 λ消除操作中的出错机会，提高病人安全性，减少医疗纠纷 λ提高管理质量,同时增加实验人员的生物安全性 整体特点： 完整性系统性: 具有完整的自动化流水线和相应的信息系统，是目前市场上唯一具有完备的前处理和后处理系统的生产厂家。 灵活性：根据实验室布局、场地进行各种方式的连接，达到最大化的美观和实用。并可随着发展的需要进行扩充。 智能化：在线和离线两种操作模式。急诊样品随时插入、优先分析。实现智能化自动重检、追加、反射项目的检测。 完善的售前、售后服务：从流程的分析、设计，仪器的配置、安装、调试，流水线的使用、培训，到售后维护保养、评估。贝克曼库尔特将提供全程一系列的高品质服务。 实验室自动化给您带来…… 您的管理目标是顺畅的工作流程, 缩短样品周转时间（TAT）医生更快速的得到更准确的检测报告, 提高工作人员的效率。 下图表明使用我司的实验室自动化产品将简化７０％的操作步骤，对改善检验科的工作流程产生了超乎想象的影响力。 简化无效步骤加强增值步骤 无效率的步骤：等待 " 1.传送 " 2.常规步骤--样品收集、分类、离心、开盖、上样、存储样品 增值步骤：严格评价结果λ " 1.检查--样品外观 " 2.判断--复检、REFLEX检测

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生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。

鲁东大学生物化学期末复习资料试题大题答案

蛋白质结构与功能的关系解答一 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能，即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化，其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症（HbS）。 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧

血红蛋白（Hb）是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb）相似，中间有一个疏水“口袋”，亚铁血红素位于“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白（HbO2）后，发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”，导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分