生化复习指南答案

第1章生物化学基础

1、一句话问题

1.生命形式虽然千差万别，在就化学本质而言，他们具有一致性。

2.生命体区别于非生命体的四个基本特征。

3.有机体遵行热力学第一定律，通过增大环境的无序而使得自身有序化。

4.生命体的信息流基本类同。

5.根据SSU RNA序列细胞分为三类，细菌、古细菌和真核细胞。古细菌与真核细胞更

接近。

6.线粒体和叶绿体是通过内共生进入真核细胞。线粒体来源于紫细菌，叶绿体来源于

蓝细菌。

7.细胞与细胞器<--超分子复合体<---- 大分子<--单体

8.生物分子结构决定反应性、结构决定功能、结构也代表一种信息。

9.细胞内是一个水环境，水为细胞内生化反应提供了反应介质，甚至直接参与反应。

第2章氨基酸与肽

1、概念

（1）蛋白氨基酸：参与蛋白质组成的20种氨基酸。

（2）非蛋白氨基酸：不参与蛋白质组成的氨基酸。

（3）兼性离子：既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称为兼性离子或两性离子，亦称偶极离子。

（4）pI（等电点）：调节两性离子（氨基酸、蛋白质等）溶液的pH，时该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极，也不向负极移动，此时，溶液的pH称为该两性离子的等电点。不同结构的两性离子有不同的等电点。

（5）种属中具有相同功能的蛋白质和一个个体中既有一定关系却又不相同的蛋白质加以区别，前者称直系同源物(orthologues)，后者称旁系同源物(paralogues)。

（6）PITC：苯异硫氰酸酯

（7）DNP：二硝基苯基氨基酸

2、简答

1、写出20中氨基酸的三字母和单字母缩写，哪些属于酸性，哪些属于碱性，哪些含

羟基，哪些含硫元素。

（一）中性氨基酸

1、alanine 丙氨酸Ala A

2、glycine 甘氨酸Gly G

3、valine 缬氨酸Val V

4、leucine 亮氨酸Leu L

5、isoleucine 异亮氨酸Ile I

（二）含羟基或硫氨基酸

6、serine 丝氨酸Ser S

7、threonine 苏氨酸Thr T

8、cysteine 半胱氨酸Cys C

9、methionine 甲硫氨酸Met M

（三）酸性氨基酸及其酰胺

10、aspartic acid 天冬氨酸Asp Asx D

aspartate

11、glutamic acid 谷氨酸Glu Glx E Glutamate

12asparagine 天冬酰氨Asn Asx N

13、glutamine 谷氨酰胺Gln Glx Q

（四）碱性氨基酸

14、lysine 赖氨酸Lys K

15、arginine 精氨酸Arg R

（五）芳香族氨基酸

17、phenylalanine 苯丙氨酸Phe F

18、tyrosine 酪氨酸Tyr Y

19、tryptophan 色氨酸Trp W

（六）杂环族氨基酸

20、histidine 组氨酸His H

21、proline 脯氨酸Pro P

2、什么是sanger反应，什么是Edman反应，它们在蛋白质测序过程中有何用途？

在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸，此反应称为sanger反应。埃德曼降解法E dm a n

d e gr a da ti o n m et h od蛋白质或肽的氨基末端分析法之一。即在

弱碱性条件下使之与异硫氰酸苯酯反应，然后用酸处理，从多肽链上仅使氨基末端残基以氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物的形态游离出来，然后进行分析。E dm a n反应是从多肽链上仅使氨基末端残基以氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物的形态游离出来，然后进行分析。

S a ng e r反应可用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸。

3、如何测定蛋白质的序列？

亚基还原解离，N末端确定，氨基酸组成确定，两组以上酶解，Edman降解确，每一个小片段的序列，序列拼接，对角线电泳确定二硫键位置。

第3章蛋白质的空间结构

1、概念

肽键：蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式。

肽平面：肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能绕键轴自由旋转，主键肽基或成为刚性平面，称为肽平面。

ψ角φ角：绕Cα-N键轴旋转的二面角（C—N—Cα—C ）称为Φ,绕Cα- C键轴旋转的二面角（N—Cα—C—N）称Ψ

超二级结构结构域：由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。蛋白质的三级结构常可分为1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。

2、简答

1、如何确定蛋白质的空间结构

（1）X射线衍射法

（2）1、紫外差光谱2、荧光和荧光偏振、3圆二色性4、核磁共振

2、蛋白质的二级结构形式主要有哪几种，它们结构特点如何，主要由那种最用了驱动。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角，无规则卷曲

α-螺旋特点：重复性结构，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋，肽平面维持刚性结构

β-折叠特点：重复性结构，有平行和反平行两种方式，多肽链充分伸展，构想稳定。

β-转角特点：非重复性结构，其构象是由第二残基α-碳和第三残基α-碳的二面角所规定的

无规则卷曲特点：非重复性结构，肽链主链的某些区域形成不规则的结构

3、驱动蛋白质形成空间结构的作用力是什么？

氢键、盐键、范氏引力、疏水键，

4、四级结构的形成对蛋白质由何意义。

1、增强结构稳定性。

2、提高遗传经济性和效率。

3、使催化基团汇聚在一起。

4、

具有协同性和别构效应。

5、蛋白质中超二级结构主要有哪几种？

主要有αα、βαβ、ββ

αα:这是一种α螺旋束，它经常是由两股平行或反平行排列的右手螺旋段互相缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。

βαβ：它是由两段平行β折叠股和一段作为连接链的α螺旋组成，β股之间还有氢键相连

ββ：反平行β折叠片

6、什么是蛋白质变性与复性，蛋白变性后都能复性吗，细胞内有一些蛋白质可辅助其

它蛋白质的折叠，它们是什么，如何起作用（分子伴侣，二硫键异构酶PDI，肽基脯氨酰顺反异构酶PPI）？

由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，称为蛋白质的变性。

除去变性因素后，在适当条件下，该变性蛋白尚能恢复其天然构象和生物学活性，这一现象称为蛋白质的复性。

不是所有的蛋白质变性后都能复性，主要是因为所需条件复杂。

辅助折叠的有分子伴侣，二硫键异构酶PDI，肽基脯氨酰顺反异构酶PPI，PDI与蛋白质底物的多肽主练结合，并优先与含半胱氨酸残基的肽发生相互作用。分子伴侣他们通过抑制新生肽链不恰当的聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合，协助多肽的正确折叠。肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需形成顺式构型时，可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。

第4章蛋白质功能

1、概念

氧饱和曲线：（P256）

BPG:2,3-二磷酸甘油酸，是血红蛋白的一个重要的别构效应物。

Hbs：镰刀型细胞贫血症的红细胞之所以变形是因为不正常的血红蛋白引起的，这种蛋白称为Hbs

抗原：能引起免疫反应的任何分子或病原体

表位：一个单独的抗体或T细胞受体只能结合抗原内的一个特定的分子结构，也叫抗原决定簇

单克隆抗体，多克隆抗体：多克隆抗体是识别一个抗原的不同抗原决定簇的多种抗体的混合物。单克隆抗体由同一个B细胞克隆合成并分泌，是一种均一的抗体，识别同一个

抗原决定簇。

ELISA：即酶联免疫吸附测定，他能快速筛查和定量一个抗原在样品中的存在

Western blot：免疫印迹测定，对蛋白质样品进行凝胶电泳分离，然后凝胶板与硝酸纤维模板贴在一起，进行电泳转移，将凝胶上的蛋白条带转印到纤维模板上。

Fab：两个单价的臀片段（Mr45000）

Fc：释放基部片段（Mr50000）

MHC：称为主要组织相容性复合体的膜蛋白结合

2、简答

1、以血红蛋白和肌红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系。

血红蛋白(Hb)就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质，它的功能是运输氧和二

氧化碳，Hb运输O

2的作用是通过它对O

2

的结合与脱结合(释放)来实现的。Hb有两

种能够互变的天然构象（图2-4-1），一种叫紧密型(T型)，另一种叫松弛型(R型)。

T型对O

2的亲和力低，不易与O

2

结合；R型则相反，它与O

2

的亲和力高，易于结合

O

2

。

2、胎儿与成人的血红蛋白和肌红蛋白有何不同。

早已知道胎儿红细胞中的血红蛋白HbF（α2γ2）对氧的亲和力比成人的HbA高。

它的生理意义在于使胎儿血液流经胎盘时HbF能从胎盘的另一侧母体的HbA获得氧气。如前面曾提及的这是因为γ链的第143位是丝氨酸（β链的143位是组氨酸），它使得HbF与BPG水平下降，因而增加了HbF对氧的亲和能力。

3、抗体分为哪几类，含量最多的是那种，它的结构特征是什么？

分为IgG,IgA,IgM,IgD和IgE

最主要的是IgG，它是由4条多肽链组成的，两条大的链称为重链或H链，两条小的链称为轻链或L链。他们通过非共价键和二硫键连接成Mr150000的复合体。IgG 分子的两条重链在一端彼此相互作用，在另一端分别于轻链相互作用，形成Y形结构。

4、什么是分子病，举例说明一级结构和高级结构的关系。

由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。

蛋白质的一级结构决定其高级结构。如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和β—巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。

5、参与肌肉收缩的两种主要蛋白是什么，如何实现肌肉的收缩。

一类是所谓发动机蛋白质也称分子发动机，这类蛋白质主要有肌球蛋白、动力蛋白和驱动蛋白。另一类是作为分子发动机的基地或运动轨道的蛋白质，如微丝和微管他们是细胞骨架的重要成分。

发动机蛋白质是一类涉及移动或转运的机械化学酶，例如肌球蛋白实际上是一种ATP酶，酶的活性中心在它的头部，这类酶能把核苷三磷酸（一般是ATP）形式的化学能转变为收缩、游动一类的机械能。ATP的水解驱动并控制蛋白质的构象变化，结果是一个分子（分子发动机）相对于另一个分子（微丝或微管）发生相对滑动或步行运动。

6、抗体是由那种类型细胞产生，为什么抗体的数目远大于人类基因的数目，对应于某

一种抗原的抗体是如何产生的？

抗体是由淋巴细胞产生的，抗体具有特异性和多样性的特点。特异性只抗体只能与

引起它产生的相应抗原发生反应。多样性指抗体可以喝成千上万的各种抗原（天然

的和人工的）起反应。所以抗体的数目要远大于人类基因数目。

少数抗原的抗原决定簇与B细胞表面的受体分子结合，从而直接刺激B细胞使之活

化长大并迅速分裂。

多数抗原要先经过吞噬细胞无特异性的吞噬后，一些抗原分子穿过吞噬细胞的细胞

膜而露到细胞表面，夹在吞噬细胞本身的组织相容性附合体分子的沟中。T细胞中

有一类助T细胞，不同的助T细胞表面带有不同的受体，能识别不同的抗原。那些

能识别吞噬细胞表面组织相容性抗原加上特异的抗原分子结合物的助T细胞，在遇

到这些吞噬细胞后，就活化分裂而产生更多有同样特异性的助T细胞。B细胞表面

也带有组织相容性附合体，可和特异的抗原分子结合。上述特异的助T细胞的作用

是刺激已经和特异的抗原分子结合的B细胞，使之分裂分化。这一B细胞依靠助T

细胞和吞噬细胞而活化的步骤，比第一个不需要助T细胞参与的步骤作用更强大。

反应阶段：指B细胞接受抗原刺激后，增殖分化形成效应B细胞和记忆细胞的过程。

所谓效应B细胞也称浆细胞，一般停留在各种淋巴结中，它们产生抗体的能力很强，每个效应B细胞每秒钟能产生2 000个抗体，可以说是制造特种蛋白质的机器。浆

细胞的寿命很短，经过几天大量产生抗体以后就死去。抗体离开浆细胞后，随血液

淋巴流到全身各部，发挥消灭抗原的作用。记忆细胞的特点是寿命长，对抗原十分

敏感，能“记住”入侵的抗原。如果有同样的抗原第二次入侵时，记忆细胞比没有

记忆的B细胞更快地做出反应，很快分裂产生新的效应B细胞和新的记忆细胞。

第5章蛋白质分离与纯化

1、简答

1、简述离子交换层析、亲和层析、凝胶过滤、疏水层析分离的原理及样品洗脱方法？

离子交换层析：是一种用离子交换树脂作支持剂的层析方法。

洗脱方法：蛋白质混合物的分离可以由改变溶液中的盐离子强度和pH来完成，对

离子交换剂结合力最小的蛋白质首先从层析住中洗脱出来。层析洗脱，可以采用保

持洗脱液成分一直不变的方法，也可以采用改变洗脱的盐浓度或和pH的方式洗脱。

亲和层析是把待纯化的某一蛋白质的特异配体通过适当的化学反应共价地连接到

像琼脂糖凝胶一类的载体表面的功能基上。

洗脱方法：当蛋白质混合物加到填有亲和介质的层析柱时，待纯化的某一蛋白质则

被吸附在含配体的琼脂糖颗粒表面上而其他的蛋白质（称杂蛋白）则因对该配体无

特意的结合部位而不被吸附，他们通过洗涤即可除去，被特异结合的蛋白质可用含

游离的相应配体溶液把它从柱上洗脱下来。

凝胶过滤：当不同分子大小的蛋白质流经凝胶柱层析柱时，比凝胶珠孔径大的分子

不能进入珠内网状结构，而被排阻在凝胶珠之外随着溶剂在凝胶珠之间的空隙向下

移动并最先流出柱外；比网孔小的分子不能同程度的自由出入凝胶珠内外，这样由

于不同大小的分子所经的路径不同而得到的分离，大分子物质先被洗脱出来，小分

子物质后被洗脱出来。

疏水层析分离：就是根据蛋白质表面的疏水性差别，在疏水作用层析中，不是暴露

的疏水基团促进蛋白质与蛋白质之间的相互作用，而是连接在支持介质上的疏水基

团与蛋白质表面上暴露的疏水基团结合。

洗脱方法：由于疏水作用层析要求盐析化合物如硫酸铵的存在以促进蛋白质分子的疏水区域暴露。为使吸附达到最大，可将蛋白质样品的pH调至等电点附近。一旦蛋白质吸附于固定相，则可利用多种方式进行选择洗脱，包括使用逐渐降低离子强度或增加pH的洗脱液（增加蛋白质的亲水性），或使用对固定相的亲和力比对蛋白质更强的置换剂进行置换洗脱。

2、测定蛋白质分子量方法有哪些，列举3种？

渗透压法测定分子量；沉降分析法测定分子量；凝胶过滤法测定分子量

3、什么是蛋白质，研究蛋白组常用的方法是什么。

一种生物或一个细胞里单套所有蛋白质品种的总和称为蛋白组。方法：

4、常用的蛋白质沉淀方法有哪些（列三种）。

1、盐析法

2、有机溶剂沉淀法

3、重金属盐沉淀法

5、列举三种测定蛋白质含量的方法。

凯氏定氮法；双缩脲法；Folin-酚试剂法

第6章酶通论

1、名词、符号、结构

单纯酶：除了蛋白质以外不含其他物质。

复合酶：除了蛋白质以外还有结合一些非蛋白质小分子物质或金属离子。

辅酶：与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物质，可以通过透析方法除去。

辅基：以共价键和脱辅酶结合，需要经过化学处理才能和蛋白分离。

单体酶：一般由一条肽链组成，存在特殊。

寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶。

多酶复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。

多酶体系：在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应

活力：催化某一化学的能力

比活力：代表酶的纯度，用每mg蛋白质所含的酶活力单位表示。

Kcat：酶促反应的催化速度常数。等于每个酶活中心每分钟将底物转化为产物的分子数。其数值等于Vmax /[E]0，其中Vmax是最大速度，[E]0是酶的初始浓度

Kat：酶活力的国际单位。在最适条件下，每秒钟内，能使1mol底物转化成产物所需要的酶量，定为一个Kat单位（1Kat＝1mol/s）

U：酶活力的大小即酶含量的多少，用酶的活力大小表示，即酶单位（定义：在一定的条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量）

ribozyme：ribozyme是具有催化活性的RNA

活化能：在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能

诱导契合：酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向从而使酶与底物互补结合，产生酶–底物复合物，并使底物发生化学反应。

必须基团：分子中与酶活性有关的基团。是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。

活性中心：酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域，这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心初速度：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度。

2、简答

1、酶促反应分为哪六类，EC1.1.1.1属于那类酶？

答：氧化还原、转移、水解、裂合、异构、连接。醇脱氢酶。

2、酶与化学催化剂相比，有什么特点？

答：酶易失活、高度专一性、很高的催化效率、酶活性受到调节和控制

3、制备聚丙烯酰胺凝胶的单体是什么，催化剂是什么，诱发剂是什么，如何对凝胶中的样品进行染色。

答;单体：丙烯酰胺，

第7章酶促反应动力学

1、名词、符号、结构

DIFP：二异苯基氟磷酸

Ks:ES的解离常数（底物常数）

Km：是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

Vmax：酶完全被底物饱和是的最大反应速率。

2、简答

1、举两个例子说明抑制剂在药物开发中的应用？

答：青霉素（糖肽转肽酶）；DIFP（二异苯基氟磷酸）

2、可逆抑制作用分为哪几种，每一种的动力学特征有何不同？

答：竞争性抑制作用；非竞争性抑制作；反竞争性抑制作用；混合型抑制作用。P370

3、什么是米氏方程，米氏常数，米氏常数与酶和底物亲和力的关系，如何计算米氏常数和最大反应速度。

答：K m值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。其单位是底物浓度的单位，一般用mol/L或mmol/L表示。

米氏常数的意义：

（1）K m是酶的特征常数，它与酶反应性质有关，它是在特定的底物、pH、温度、离子强度等条件下，该酶反应速度常数k l，k﹣l，k2的函数。如果一种酶有几种底物时，则对每种底物各有一特定K m值，其中K m值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。因此K m可作为鉴别酶的一种手段。

（2）当酶促反应处于υ═ 1/2V max 时，K m═[S]。可见，K m的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。K m的单位与底物浓度一样，范围一般在10–7mol／L～10–1mol／L。

（3）由于ES →E + P的反应为限速步骤，k l和k-1>> k2，结果K m≈K s，K m可看作是复合物ES的解离常数。因此1/K m近似地表示酶对底物亲和力的大小，1/K m值越大，表明酶对底物的亲和力强，因为1/K m越大，K m越小，达到最大反应速度一半所需要的底物浓度也就愈小。反之，1/K m值越小，表明酶对底物的亲和力弱。

（4）K m是代谢物对多种代谢途径选择取向的决定因素之一。在生物体内，一个代谢物如果可以进入不同的代谢途径，哪一个代谢途径反应的第一个酶K m最小，那么该代谢物就优先进入那一个途径。

（5）对于V max= k2[ES]又可以表达为V max= k cat[E t]。k cat代表单位时间内每个酶分子将底物分子转换成产物的最大值，k cat称为转换数。对于大多数酶而言，转换数在每秒1～104范围内。如果一个酶有两个竞争性底物，k cat /K m比值可衡量酶对底物的专一性。比值越大，专一性越强。

（6）在已知K m值的情况下，应用米氏方程即可计算任意底物浓度时的反应速度，或任何反应速度下的底物浓度。

米氏常数的求法：

最常用的是Lineweaver–Burk的作图法（双倒数作图法）。将米氏方程式改写为下列倒数形式：

1 K m 1 1

═? +

υ V max[S] V max

该方程式相当于y＝ax+b直线方程。实验时，选择不同的[S]测定相对应的V0。然后，以1/[S]为横坐标，以1/v为纵坐标作图，绘出直线，横轴截距即为﹣1/K m。

第8章酶的活性调节

1、名词、符号、结构

酶原激活：酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活

共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰

别构酶：活性受别构调节物调控的酶

变构部位：有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象

正协调：P419

副协同：P419

同促效应：同一类型配体的结合部位之间的协同作用。如一分子血红蛋白与四个氧分子结合部位间的协同作用；再如一个别构酶分子结合几个底物分子的作用，底物既作为底物也是别构效应物。

异促效应：发生在不同种类的配体的结合部位间的协同作用。可在底物、激活物、抑制剂与别构酶的结合时发

齐变模型：主张别构酶的所有亚基或全部呈紧密的、不利于结合底物的“T”状态；或者全部是松散的、有利于结合底物的“R”状态。这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时的、齐步发生的。与序变模型相对立。

序变模型：主张酶分子中的亚基结合小分子物质(底物或调节物)后，亚基构象逐个地依次变化，当底物或调节物浓度上升，升到可以与其中的一个亚基牢固地结合时，这时剩下的亚基就会按次序迅速地改变构象，形成一个有活性的四聚体，并给出S形动力学曲线。此模型既可解释正调节分子的作用，也可解释负调节分子的作用。

2、简答

1、列举酶活性调节的方式？

答：温度、PH、别构调节、酶原激活、可逆共价修饰

2、胰凝乳蛋白酶如何激活，如何实现催化？

答：P421\406

3、如何研究酶的活性中心，哪些氨基酸残基组成活性中心？

答：P385、387

4、什么是别构酶，催化有何特征。

答：活性受别构调节物调控的酶。别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。

5、蛋白酶根据活性中心和催化机制分为哪几类？那种酶的活性中心需要金属离子。答：

第9章辅酶与维生素

1、名词、符号、结构TPP：磷酸三甲苯脂

NADPH：是一种辅酶，叫还原型辅酶Ⅱ，学名烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

FMN：黄素单核苷酸

FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸

CoA：辅酶A Coenzyme A (Co A)

Vc：Vitamin C 维生素Ｃ又叫抗坏血酸，是一种水溶性维生素

FH4 ：

2、简答

1、水溶性维生素和脂溶性维生素包括哪些，它们衍生的辅酶是什么，具有什么功能？答：脂溶性：维生素A\D\E\K.水溶性：维生素B族、硫辛酸、维生素C。

P434表和P434-P450

2、哪些辅酶为氢的传递体？

答：P434表

第10章核酸性质及结构

1、名词、符合、结构

mRNA：信使RNA，5‘端有一帽子结构，3‘末端有一段长约200个腺苷酸的polyA尾巴。

cDNA：为具有与某RNA链呈互补的碱基序列的单链DNA或此DNA链与具有与之互补的碱基序列的DNA链所形成的DNA双链。(complementary DNA之缩写)

超螺旋:DNA三级结构的一种形式，如果DNA分子的两端是固定的，因为DNA分子额外多转几圈使双螺旋中存在的张力不能释放掉，DNA分子本身就会发生扭曲用以抵消张力。这种扭曲称为超螺旋。

CDS ：是编码一段蛋白产物的序列。

2、简答

1、核酸包括哪些种类，功能有何不同。

根据所含戊糖的不同，分为含核糖的核糖核酸（RNA）和含脱氧核糖的称脱氧核糖核酸（DNA）。RNA根据分子结构和功能的不同分为mRNA、tRNA、rRNA三类。

DNA是主要的遗传物质，是染色体的主要成分。贮存决定物种的所有蛋白质和RNA结构的全部遗传信息；RNA参与蛋白质的生物合成。rRNA是核糖体的组成成分，mRNA主要功能是实现遗传信息在蛋白质上的表达，是遗传信息传递过程中的桥梁。tRNA的功能是携带符合要求的氨基酸，

2、碱基和戊糖之间是如何连接的？核苷酸和核苷酸之间如何连接的。

答：嘧啶碱的第1位氮原子或嘌呤碱的第9位氮原子与戊糖的第1’位碳原子通过糖苷键连接。两个核苷酸以前一个核苷酸的3’羟基和下一个核苷酸的5’磷酸形成3’,5’磷酸二酯键连接

3、DNA双螺旋结构的基本特征是是什么？除B-DNA外还有哪些形式。维持DNA双螺旋

的作用力有哪些。

答：两条链反向平行，围绕着中心轴盘绕成螺旋状结构，碱基处于螺旋内侧，而磷酸和戊糖位于外侧，碱基平面与螺旋轴垂直。两条链接碱基之间的氢键和碱基堆积力牢固地连为一体。碱基按配对规律配对。

3、DNA是遗传物质是如何被证明的。

答：O。Avery等人从有荚膜、菌落光滑lll型肺炎球菌的细胞中提取出纯化的DNA加到无

荚膜、菌落粗糙的ll型细菌培养物中，结果发现DNA能使一部分llR型细胞获得合成荚膜多糖的能力。而后来的用35S和32P标记的噬菌体T2感染大肠杆菌，结果发现只有32p标记的DNA进入大肠杆菌细胞内。而35S标记的蛋白质仍留在细胞外。DNA是遗传物质逐步被证明并被接受。

第11章核酸性质及研究方法

1、名词、符合、结构

DNase：脱氧核糖核酸酶，是一种可以消化单链或双链DNA产生单脱氧核苷酸或单链或双链的寡脱氧核苷酸的核酸内切酶。

RNase：RNA水解酶，RNase H是一种核糖核酸内切酶，能分解RNA/DNA杂交体系中的RNA链。RNase A 对RNA有水解作用，但对DNA则不起作用。

限制修饰系统：一种存在于细菌（可能还有其他原核生物），可保护个体免于外来DNA（如噬菌体）侵入的系统，主要由限制内切酶和甲基化酶组成的二元系统。

Tm：把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或溶解温度，用Tm表示。

Southern-blot : 一种常用的 DNA 定量的分子生物学方法，Southern印迹法就是将电泳凝胶上的DNA片段转移到硝酸纤维素膜上后，再进行杂交。

Northern-blot：Northern印迹法，将RNA变性后转移到硝酸纤维素膜上再进行杂交。

EB：溴化乙锭是一种高度灵敏的荧光染色剂，用于观察琼脂糖（agarose）和聚丙烯酰胺凝胶中的DNA。

PCR：聚合酶链反应体外扩增DNA技术，

ddGTP：双脱氧腺嘌呤核苷三磷酸。

2、简答题

1)影响Tm的因素有哪些？

答：DNA的均一性、G-C之含量、介质中的离子浓度。

2）影响质粒电泳行为的因素有哪些。

答：DNA分子的大小、胶浓度、电压、电极缓冲液、温度、碱基组成、溴化乙锭。

3）DNA双脱氧测序的原理

答：聚合酶用模板作指导，不断地将dNTP加到引物的3'-OH末端，使引物延伸，合成出新的互补DNA链。如果加入一种特殊核苷酸，双脱氧核苷三磷酸（ddNTP），因它在脱氧核糖的3’位置缺少一个羟基，故不能同后续的dNTP形成磷酸二酯键。经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分离制得的放射性自显影区带图谱将为新合成的不同长度的DNA链中C的分布提供准确信息，从而将全部C的位置确定下来。类似的方法，在ddATP、ddGTP和ddTTP存在的条件下，可同时制得分别以ddA、ddG和ddT残基为3‘端结尾的三组长短不一的片段。将制得的四组混合物平行地点加在变性聚丙烯酰胺凝胶电泳板上进行电泳，每组制品中的各个组分将按其链长的不同得到分离，制得相应的放射性自显影图谱。从所得图谱即可直接读得DNA的碱基序列.

4）分子杂交技术的原理及应用。

答：互补的核苷酸序列通过Walson-Crick碱基配对形成稳定的杂合双链分子DNA分子的过程称为杂交。杂交过程是高度特异性的,可以根据所使用的探针已知序列进行特异性的靶序列检测；使用于克隆基因的筛选、酶切图谱的制作、基因组中特定基因序列的定性、定量检测和疾病的诊断等方面。

5）DNA复杂度与复性速度之间的关系。

答：DNA的片段越大，复性速度越小，具有的重复序列越多福星速度越快。（下P510）6）核酸纯度鉴定方法？核酸分子均一性的鉴定方法？

答：测定OD260：OD280的比值来表示DNA的纯度。

7）PCR技术的基本原理，关键步骤及应用。

答：高温可以使DNA的双链解离形成单链，再通过引物与DNA模板结合，之后在TaqDNA 聚合酶催化下DNA链延伸，合成与模板互补的子链，最终形成新的DNA。

基本步骤：设计一对引物以便有效扩增所需的DNA序列，并尽可能减少产生的非特异性产物；选择三个温度进行热循环：变性（使DNA双链解离形成单链）、退火（低温下引物与模板DNA互补区结合）、延伸（中温下，在DNA酶的催化下以引物为起点的DNA链的延伸。）；扩增完成后取出一定产物，检测扩增结果。

应用：病原体的检测、法医和刑侦鉴定、癌基因的检查、基因探针的制备、基因组测序和染色体巡视、cDNA库的构建、基因突变的分析和定位诱变、DNA重组、基因的分离和克隆、遗传病和某些疑难病的诊断以及孕妇的产前检查。

8）Southern blot 的基本流程。

答：将DNA样品经限制性内切酶降解后，用琼脂糖凝胶电泳进行分离。将胶浸泡在碱（NaOH）溶液中使DNA进行变形，然后将变性转移到硝酸纤维素膜上（硝酸纤维素膜只吸附变性DNA），在80摄氏度焙烤4~6小时，使DNA牢固地吸附在硝酸纤维素膜上。然后与放射性同位素标记的变性DNA探针进行杂交。杂交需在较高的盐浓度及适当的温度（一般68）下进行数小时或十余小时。然后通过洗涤，除去未杂交上的标记物。将硝酸纤维素膜烘干后进行放射自显影。

第12章糖化学

1、名词和符号

单糖：不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖。

果糖：

多糖：水解时产生20个以上单糖分子的糖类。

杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物的多糖。

同多糖：水解时只产生一种单糖或单糖衍生物的多糖。

还原糖：可被氧化充当还原剂的糖。

非还原糖:没有还原能力，不能还原斐林试剂或托伦斯试剂的糖。

Glc（glucose葡萄糖）：

Fuc (Fucose 岩藻糖)：

Fru(fructose, 果糖)：

Gal（ Galactose，半乳糖）：

Man（Mannose（甘露糖）：

Rib (Ribose,核糖)：

Xyl（Xylose，木聚糖）：

Ara（arabinose ，阿拉伯糖）：

2、简答题

1)淀粉、纤维素、几丁质、细菌细胞壁的基本结构单元和连接方式。

答：

2)糖和蛋白质连接的两种主要方式是什么，主要和那些氨基酸残基连接。

答：N-糖肽键连接和O-糖肽键连接；N-糖肽键连接主要和天冬酰胺残基连接。O-糖肽

键连接主要和丝氨酸残基和苏氨酸残基、羟赖氨酸残基、羟脯氨酸残基。

3)糖在生物体内的功能。

答：作为生物体的结构成分、作为生物体的主要能源物质、作为重要的中间代谢物转变为其他物质、与糖形成糖蛋白作为细胞识别的信息分子。

第十三章脂化学

卵磷脂

脑磷脂

鞘磷脂

鞘氨醇

豆蔻酸：14碳的饱和脂肪酸

月桂酸：12碳的饱和脂肪酸

棕榈酸 :16碳的饱和脂肪酸

硬脂酸：18碳的饱和脂肪酸

花生酸 :20碳的饱和脂肪酸

油酸 :18碳单不饱和酸，18:1△9c

亚油酸：18碳多不饱和酸，18:2△9c,12c

2) 脂质根据化学本质分为哪几类。

答：脂质按化学组成的分类：

一、单纯脂质(simple lipid):由脂肪酸和甘油形成的酯

1、甘油三酯：由3分子脂肪酸和1分子甘油组成

2、腊：主要由长链脂肪酸和长链醇或固醇组成

二、复合脂质(compound lipid):除含脂肪酸和醇外，尚有其他称为非脂分子的成分。

1、磷脂：非脂成分是磷酸和含氮碱(如胆碱、乙醇胺)。可因醇成分的不同，分为

（1）甘油磷脂

（2）鞘氨醇磷脂

2、糖脂: 非脂成分是糖。可因醇成分的不同，分为：

（1）鞘糖脂

（2）甘油糖脂

三、衍生脂质(derived lipid):由单纯脂质和复合脂质衍生而来，包括：取代烃，固醇类（甾类），萜和其他脂质

细菌和古细菌细胞膜的组成区别：

第14章生物膜

一名词和符号

1.外周蛋白：分布于脂双层（外层或内层）的表面,他们通过非共价键或静电作用与

其他膜蛋白相互作用连接在膜上。

2. 内在蛋白：一般占膜蛋白的70%-80%左右，内在蛋白以疏水的部分直接与磷脂的疏

水部分共价结合，两端带有极性，贯穿膜的内外；

3. 膜锚定蛋白：锚定蛋白是一种比较大的细胞内连接蛋白, 每个红细胞约含10万个

锚定蛋白，相对分子质量为215,000。锚定蛋白一方面与血影蛋白相连,

另一方面与跨膜的带3蛋白的细胞质结构域部分相连, 这样，锚定蛋

白借助于带3蛋白将血影蛋白连接到细胞膜上，也就将骨架固定到质

膜上。

4.相变温度：在一定温度下，脂分子从液晶态(能流动具有一定形状和体积的物态)转变

为凝胶状(不流动)的晶态。这一能引起物相变化的温度称为相变温度。5. flippase：翻转酶又称磷脂转位蛋白(phospholipid translocator),将磷脂从膜的一侧翻转到另一侧的酶, 是一个蛋白家族。翻转酶催化的磷脂移动也是有选择性的,如将磷脂酰胆碱翻转的翻转酶则不能催化其他的磷脂翻转, 这样保证了膜中磷脂分布的不对称。

6.caveolin：小窝蛋白

7.通道：通道蛋白：简称通道（channel）或离子通道（ion channel）。通道蛋白的构象可

随环境变化而变化。通道蛋白在某种构象时中间会形成允许离子通过的孔道。

8.载体泵

9.uniport：单向转运——仅与膜电势梯度（ΔE）相关联的转运，属于需要载体的易化

扩散。参与单向转运的载体被称为单向传递体。

10. symport ：共向转运——被转运物质与H+同向越过膜的转运；阴离子与中性物质通

常以此种方式进行跨膜转运。

11.Antiport：反向转运——被转运物质与H+反向越过膜的转运，一些阳离子可以此种方

式转运

二简答题

1.简述细胞膜的生物功能。

答：（1）分隔形成细胞和细胞器，为细胞的生命活动提供相对稳定的内环境，膜的面积

大大增加，提高了发生在膜上的生物功能；

（2）屏障作用，膜两侧的水溶性物质不能自由通过；

（3）选择性物质运输，伴随着能量的传递；

（4）生物功能：激素作用、酶促反应、细胞识别、电子传递等。

（5）物质转运功能：细胞与周围环境之间的物质交换，是通过细胞膜的砖运动功能实现的

2.简述细胞膜的基本结构模式，什么实验可以证明膜是流动的，膜流动的物质跨膜运输的基本模式。

答：（1）脂双层模型（2）Danielli与Davson三夹板模型（3）Robertson单位膜模型（4）“流体镶嵌”模型

（1）细胞融合实验（荧光抗体免疫标记实验）：用抗鼠细胞膜蛋白的荧光抗体（显绿色荧光）和抗人细胞膜蛋白的荧光抗体（显红色荧光）分别标记小鼠和人的细胞表面，然后用灭活的仙台病毒处理使两种细胞融合，10分钟后不同颜色的荧光在融合细胞表面开始扩散，40分钟后已分辨不出融合细胞表面绿色荧光或红色荧光区域，如加上不同的滤光片则显示红色荧光或绿色荧光都均匀在分布在融合细胞表面。从而证实了膜蛋白具有流动性。（2）淋巴细胞的成斑和成帽反应：在某些细胞中，当荧光抗体标记时间继续延长，已均匀分布在细胞表面的标记荧光会重新排布，聚集在细胞表面的某些部位，即所谓成斑现象，或聚集在细胞一端，叫成帽现象。这两种现象进一步证实了膜蛋白的流动性。（3）光脱色恢复技术：用荧光素标记的膜蛋白，然后用激光束照射细胞表面某一区域，使被照射区的荧光淬灭变暗，由于膜蛋白的流动性，淬灭区域的亮度逐渐增加，最后恢复到与周围的荧光强度相等。从而证实了膜蛋白具有流动性。

3.膜的流动性与那些因素有关？

答：（1）.蛋白质，与类脂镶嵌成膜，决定膜功能的特异性；

（2）.类脂，在生物膜中起骨架作用；

（3）.糖，与膜蛋白和膜脂形成糖蛋白与糖脂，起识别、免疫等作用；

（4）其他因素：相变温度；磷脂脂酰链的不饱和程度和链长；胆固醇，鞘磷脂的含量；PH、离子强度，金属量离子等都可影响

第15章代谢总论

a)名词符号

1. Chemoheterotrophic：化能异养--这是大多数动物和细菌的营养方式，以有

机物为C源和能源，来合成自身有机物

2.photoautotroph：光能自养质--这是植物和一些带有色素的自养细菌如绿S细菌的

类型，它们以无机的CO2为C源，以光能为能量来源，从而合成自身的有机物。

3. in-vivo：体内研究

4. in-vitro：体外研究

5.厌氧生物：或称厌气生物，是指一种不需要氧气生长的生物，而当中一般都是细

菌。它们大致上可以分为三种，即专性厌氧生物、兼性厌氧生物及耐氧

厌氧生物

6.需要生物：必须在氧充足的环境中才能生长繁殖的生物，即指在异化作用过程中，

需从大气中获得充分的游离氧，才能分解机体中的有机物质而获得能量。

b)简答

1)如何控制同一细胞中的合成和分解代谢。

答：分子水平调节：酶活力的调节：通过调节酶起作用；抑制剂、激活剂等调节；共价调节——化学修饰改变酶活性、磷酸化去磷酸化、腺苷酸化；变构调节——效应物与酶别构中心结合，引起酶构象改变而影响酶活性。酶数量的调节：基因表达、同工酶、酶原激活

细胞水平调节：细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。

2)如何研究代谢过程，常用的方法有哪些。

答：1.使用酶的抑制剂：酶的抑制剂可使代谢途径受到阻断，结果造成某一种代谢中间物的积累，从而为测定该中间代谢物提供可能。

2利用遗传缺欠症研究代谢途径

3.气体测量法：利用代谢过程中气体（如氧气）的消耗或产生二氧化碳的变化量来探

测新陈代谢情况。

4.同位素示踪法：

5.核磁共振波谱法：

3)ATP和辅酶在代谢中作用。

答：三磷酸腺苷(ATP)在细胞能量代谢上起着极其重要的作用。物质在氧化时产生的能量一部分贮存在ATP分子的高能磷酸键中。ATP分子分解放能的反应可以与各种需要能量做功的生物学反应互相配合，发挥各种生理功能，如物质的合成代谢、肌肉的收缩、吸收及分泌、体温维持以及生物电活动等。因此可以认为ATP是能量代谢转化的中心。

ATP还可将高能磷酸键转移给UDP、CDP及GTP生成UTP、CTP及GTP。它们在有些合成代谢中也是能量的直接来源。而且在某些合成反应中，有些核苷酸衍生物还是活化的中间代谢物。例如,UTP参与糖原合成作用以供给能量，并且UDP还有携带转运葡萄糖的作用。

辅酶1和辅酶2的递能作用：物质的氧化产生的高能位电子和脱下的氢原子通过辅酶1和辅酶2传递给生物合成中需要还原能力的反应。FMN(黄素腺嘌呤单核苷酸)和FAD（黄

素腺嘌呤二核苷酸）递能作用，他们也是传递电子和氢原子中的载体，特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。辅酶A是生物界许多代谢酶的辅基，乙酰辅酶A 是辅酶A与乙酰基相连接的形式——活化了的乙酸，是糖类、氨基酸和脂肪酸等多种有机物代谢的中间产物。乙酰辅酶A广泛参与糖、蛋白质、脂肪和核酸等物质的代谢过程，包括分解代谢与合成代谢。

第16章糖的分解代谢

一、名词符号

1.PEP ：磷酸烯醇式丙酮酸结构简式是CH2=C(OH)-CO-O-PO3H2 PEP是糖酵解中重

要中间产物,在光反应阶段产生(主要化学式为:NADP*+2e-+H*→NADPH),为暗反应阶段提供能量与相应的酶(PEP缩合酶),也是C4植物中将CO2固定的化合物。只在C4植物中存在,是一种特殊的C3，C3(PEP)+CO2=C4。

2.糖酵解：葡萄糖在酶作用下，在细胞质中经一系列的氧化脱氢分解为丙酮酸的过程。

二、简答

1)图示EMP途径的基本流程，列出其中主要的调控部位，说明2，6二磷酸果糖如何

调控EMP途径，而它自身又如何调控。

答：（1）EMP途径：

2，6二磷酸果糖是磷酸果糖激酶强有力的激活剂。在肝脏果糖2.6-二磷酸提高果糖激酶与果糖6-磷酸的亲和力并降低ATP的抑制效应。

2)图示TCA循环的步骤，为什么说TCA是物质代谢的中枢

该循环既是糖、脂肪、蛋白彻底氧化分解的共同途径；又可通过代谢中间产物与其他代谢途径发生联系和相互转变。三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变的联络机构。

3)什么是PPP途径，PPP途径分为哪两个阶段，PPP途径意义何在。

答：ppp途径是戊糖磷酸途径--有氧条件下，在细胞质中将葡萄糖直接氧化分解成二氧化碳的过程。氧化阶段(6 G-6-P → 6 葡萄糖酸-6-P → 6 核酮糖-５)和非氧化反应阶段（6核酮糖-5-P →5果糖-6-P →5葡萄糖-6-P）

1戊糖磷酸途径是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径

2戊糖磷酸途径是细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转変提供可能

4)哪些酶参与了淀粉和合成和分解。

答：直链淀粉的合成：淀粉磷酸化酶D-酶（糖苷转移酶）淀粉合成酶

直链淀粉的合成：Q酶

淀粉分解：淀粉磷酸化酶α-淀粉酶和β-淀粉酶麦芽糖酶

5)1分子葡萄糖彻底分解需要经历那些过程，可产生多少ATP分子。

答：1糖酵解；2.丙酮酸扩散进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA；3. 乙酰CoA经TCA 循环，彻底氧化生成二氧化碳和水，并产生大量ATP。1分子葡萄糖彻底分解可产生38个ATP。

第17章氧化磷酸化与电子传递链

1、名词

生物氧化:有机分子在细胞内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量形成ATP的过程，笼统的称为生物氧化。其特点：体温条件下进行，通过酶的催化作用，经过一系列化学变化，在此过程中逐渐释放能量，又称细胞氧化或细胞呼吸。

氧化磷酸化：NADH和FADH2上的电子通过一系列电子传递载体传递O2，伴随NADH 和FADH2的再氧化，将释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。

底物水平磷酸化：氧化磷酸化作用和底物水平磷酸化作用有原则区别，氧化磷酸化作用是指直接与电子传递链相偶联的由ADP形成ATP的磷酸化作用；底物水平磷酸化是指ATP的形式直接由一个代谢中间产物上的磷酸基团转移到ADP分子上的作用。

F1F0-ATP酶复合体：ATP合成是由一个酶的复合体系完成的，这个复合体系称ATP 合酶，由两个主要单元构成，起质子通道的单元称F0单元和催化ATP合成的单元称F1单元，因此ATP合酶又称F1F0-ATP酶。

能荷：细胞所处能量状态用ATP\ADP\AMP之间关系式来表示，称为能荷。

能荷=｛[ATP]+1/2[ADP]｝/{[ATP]+[ADP]+[AMP]}

2、简答

1) 图示电子传递链和组成，电子传递链如何偶联ATP的生成。

详见下册121页图24-3

以NAD+(CoI)或NADP+(CoII)为辅酶的脱氢酶

黄素蛋白（黄酶，yellow enzyme, flavoprotein, FP）

辅酶Q(CoQ, 泛醌，ubiquinone)

细胞色素复合物(cytochrome complex)

S.? NAD+? FP1? CoQ ?细胞色素还原酶?细胞色素c?细胞色素氧化酶?(a+a3) ?1/2O2

-↑

FP2

↑

S.

1. 烟酰胺脱氢酶类（nicotinamide dehydrogenases)(或称吡啶脱氢酶类，pyridine dehydrogenases)

2. 黄素酶类（flavoprotein, flavinlinked dehydrogenase, NADH dehydrogenase)

黄素单核苷酸（FMN)

黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD)

3. 辅酶Q(coenzyme Q, CoQ)(泛醌ubiquinone)

4. 细胞色素类（cytochromes)

Cytb,Cytc,Cytc1,Cyta1a3

电子传递链如何偶联ATP-------化学渗透假说

电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度，这个梯度的电化学电势驱动ATP合成。

2) 电子传递链和氧化磷酸化主要的抑制剂及抑制位点。

电子传递链抑制剂：（1）鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素。作用是阻断在NADH-Q还原酶内的传递，阻断了电子由NADH向CoA的传递。

（2）抗霉素A。干扰细胞色素还原酶中电子从细胞色素bH的传递作用，从而抑制电子从还原型CoQ到细胞色素G的传递作用。

（3）氰化物、叠氮化合物、一氧化碳。都有阻断电子在细胞色素氧化酶中传递作用。

氧化磷酸化抑制剂：寡霉素等。干扰了有电子传递的高能状态形成ATP的过程。

第18章糖类合成

1、结构、符号和名词

RUBP:1,5-二磷酸核酮糖，CO2与RUBP反应生成两份自3-磷酸甘油酸，进行二氧化碳的固定。

UDPG：尿甘二磷酸葡萄糖，也称UDP-葡萄糖ADPG:腺甘二磷酸葡萄糖，也称ADP-葡萄糖。两者都是葡萄糖活化形式。

光反应中心：反应中心复合物是由几种与叶绿素a相关的多肽，以及一些与脂相连的蛋白质所构成，它们的作用是作为电子供体和受体。

光反应：需光，光和色素把光能转化为化学能，光解H2O放出O2，并产生ATP和NADPH。暗反应：不需光，利用光反应生成的ATP和NADPH将CO2固定，将其还原为糖或其他有机物的一系列酶促反应。

光合磷酸化：光合作用生物的光系统捕获的光能一部分能量转化为ATP的磷酸键能，这一过程称为光和磷酸化。

环式光合磷酸化：非环式光合磷酸化：光和电子传递以两种方式进行，谈们都导致跨膜电子动势的生成。循环光合电子流引起的方式称环式光合磷酸化。

碳三循环：即卡尔文循环―20世纪50年代卡尔文(Calvin)等人提出的高等植物及各种光合有机体中二氧化碳同化的循环过程。由核酮糖-1，5-双磷酸羧化酶／加氧酶催化核酮糖-1，5-双磷酸的羧化而形成甘油酸-3-磷酸的循环，产生的磷酸果糖可在叶绿体中产生淀粉。。

碳四循环：即Hatch-stack途径。

糖异生：指由非糖物质，如甘油、乳酸、草酰乙酸等在相关酶的催化下，绕过糖酵解的三个不可逆反应合成葡萄糖的过程。

糖醛酸途径：：从6-P-G或1-P-G开始，经UDP-葡萄糖醛酸生成糖醛酸的途径称糖醛酸途径（glucuronic acid cycle或uronic acid pathway）。途径：6-P-G转化成尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG），再由NAD连接的脱氢酶催化，使之氧化成尿苷二磷酸葡萄糖醛酸（UDP葡萄糖醛酸)，再水解生成D-葡萄糖醛酸。

2、关键酶

Rubisco：核酮糖-1，5-二磷酸羧化酶\加氧酶。催化RUBP与CO2结合，形成不稳定6C中间物，裂解为2分子3-磷酸甘油酸的反应。

PSI PSII ：放氧光合生物包括藻类高等植物，光合机构较复杂，同时含有两个作用中心或两个光系统（PSI和PS II）,两个系统各有自己的光化学作用中心和一套天线色素。PSI含铁氧还蛋白型作用中心，此系统中叶绿素a含量比一律苏b高。PSII含脱镁叶绿素-醌型作用中心，含有大量叶绿素a、叶绿素b及其他辅助色素。

3、一句话问题

1) 光反应阶段水被光解产生氧气，水的光解与PSII相关。

2) PSII被700nm的光激发，而PSI被680nm的光激发。

3) 光合电子传递过程伴随着H离子从叶绿体基质到基粒片层中的运输，导致H 离子梯度的形成。

4) 同位素示踪C3循环的实验室体内实验（in vivo）。

5) C3循环的第一步是RUBP和rubisco的催化下羧化形成不稳定的6碳中间体，

迅速降解为两个3碳化合物3-磷酸甘油酸。

6) Robisco由8个大亚基和8个小亚基组成，大亚基有叶绿体基因编码，而小亚基由和基因编码。

7) 碳四植物的二氧化碳固定发生在叶肉细胞，而C3循环主要发生在维管束鞘细胞，叶肉细胞想将CO2固定为草酰乙酸，然后以苹果酸形式运送到维管束鞘细胞。

8) 糖醛酸途径与肝脏的解毒过程相关，与Vc的代谢相关。

9) 寡糖和多糖合成过程中糖需要先活化为UDPG或ADPG形式，如糖原合成时，活化的糖为UDPG，而淀粉合成时ADPG是糖的活化形式。

4、简答题：

1) 简述光合作用两阶段发生的反应，两者如何联系起来。

光反应：非循环光和磷酸化：2H2O+8hv+2[NADP+]+3ADP+3Pi→O2+2NADPH+[2H+]+3ATP+3H2O

循环光和磷酸化:简化ADP+Pi→3ATP+3H2O

暗反应：详见下册221页图27-25

光反应生成的ATP和NADPH经过

传递直接参与到暗反应中，详见

暗反应图。

2) 图示光合电子传递链的组成。

光反应中心周围的天线色素吸收光能，汇

集到反应中心，色素分子由基态P激发为

激发态P*，通常吸收一个光子可使一个电

子的能量提高1V(1ev)。

被激发的电子沿类囊体膜中一系列电子递体传递，组成了光合作用的电子传递链--光合链。光合链的能量有两次起落，涉及两个光系统，组成Z字形光合链。分两阶段：

1．PS II从H2O得电子、产生O2、通过Cyt bf还原质蓝素并产生质子梯度（用于ATP生成）。

2．PS I光照激发变为P700*(弱氧化剂)，还原的PC捕获电子变为P700，并再一次激发电子，受体A0接受P700*发出的电子变为A0-(强还原剂)，最终传至NADP+形成NADPH。

3) 比较EMP和糖异生的中反应的异同。

EMP即，糖酵解，为以下个部分：

（1）葡萄糖活化【1】葡萄糖+ATP→6-磷酸葡萄糖+ADP【2】6-磷酸葡萄糖→→6-磷酸果糖【3】6-磷酸果糖→1，6-二磷酸果糖

（2）磷酸丙糖的生成【1】1，6-二磷酸果糖→→磷酸二羟基丙酮+3-磷酸甘油醛【2】磷酸二羟基丙酮→→3-磷酸甘油醛

（3）丙酮酸生成【1】3-磷酸甘油醛+NAD+ + Pi→→1,3-二磷酸甘油酸+NADH + H+[2] 1,3-二磷酸甘油酸+ADP→→3-磷酸甘油酸【3】3-磷酸甘油酸→→2-磷酸甘油酸【4】2-磷酸甘油酸→→磷酸烯醇式丙酮酸+H2O【5】磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸【6】烯醇式丙酮酸→→丙酮酸

（4）丙酮酸的去路

糖异生过程中，丙酮酸转变为葡萄糖，由于糖酵解上面过程中（1）【1】、（1）【3】、（3）【5】过程不可逆，糖异生并非是糖酵解的逆转，三步不可逆反应由下列步骤代替。

【1】丙酮酸+CO2+ATP→→草酰乙酸+ADP+Pi 草酰乙酸+GDP→→PEP+CO2+GDP

【2】1，6-二磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi

【3】6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi

注：→→指可逆反应→指不可逆反应

第十九、二十章脂类代谢

肉毒碱

卵磷脂（磷脂酰胆碱）

脑磷脂（磷脂酰乙醇胺）

鞘氨醇（4-鞘胺醇）

神经酰胺

二酰基甘油

HMG-COA：3（β）-羟基-3（β）-甲基戊二酰-CoA

MVA

ACP：酰基载体蛋白

BCCP：生物素羧基载体蛋白

HDL：高密度脂蛋白

LDL：低密度脂蛋白

VLDL：极低密度脂蛋白

PL：参与磷脂分解代谢的酶为phospholipase，包括A(A1和A2) B C D 四大类。水解后的产物若为甘油酯骨架上去掉一个酯键，则破坏了作为膜脂的功能，导致溶血，这样的脂被称为溶血（甘油）磷脂，催化的酶被称为溶血（甘油）磷脂酶。A1广泛存在于动物的细胞器、微粒体中，专一水解磷脂分子C1上的酯键，水解产物为溶血性磷脂（Lysophosphatidyl lipid)，为溶血性磷脂酶。A2大量存在于蛇毒、蝎毒、蜂毒等，专一水解C2上的酯键，产物为溶血性；为溶血性磷脂酶。B专一水解A2水解产物1-脂酰磷脂C1上的酯键，也是溶血性磷脂酶。C主要存在于动物脑、蛇毒和微生物中，作用于磷脂酸C3位的磷酸酯键。D主要存在于高等植物，水解C3位第2个磷酸酯键，如下图：

苯基标记：

生化复习题脂类代谢参考答案

脂类代谢 名词解释： 1．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 2.α-氧化：α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。 3. 脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。 4. 脂肪酸ω-氧化：ω-氧化是C5、C6、C10、C12脂肪酸在远离羧基的烷基末端碳原子被氧化成羟基，再进一步氧化而成为羧基，生成α,ω-二羧酸的过程。 5. 乙醛酸循环：一种被修改的柠檬酸循环，在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变，以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源。某些植物和微生物体内有此循环，他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成。 6. 柠檬酸穿梭：就是线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下，需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和，后者就可用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可又一次参与转运乙酰CoA的循环。 7．乙酰CoA羧化酶系：大肠杆菌乙酰CoA羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白（BCCP）和转羧基酶三种组份，它们共同作用催化乙酰CoA的羧化反应，生成丙二酸单酰-CoA。 8．脂肪酸合酶系统：脂肪酸合酶系统包括酰基载体蛋白（ACP）和6种酶，它们分别是：乙酰转酰酶；丙二酸单酰转酰酶；β-酮脂酰ACP合成酶；β-酮脂酰ACP还原酶；β-羟；脂酰ACP脱水酶；烯脂酰ACP还原酶。 9.肉毒碱穿梭系统（carnitine shuttle system）：脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体内的一个穿梭循环途径。 10.酮体（acetone body）：在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。 11.酰基载体蛋白（ACP）：通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。 填空题 1．脂肪；甘油；脂肪酸 2．ATP-Mg2+ ；CoA-SH；脂酰S-CoA；肉毒碱-脂酰转移酶系统 3．0.5n-1；0.5n；0.5n-1；0.5n-1 4．异柠檬酸裂解酶；苹果酸合成酶；三羧酸；脱羧；三羧酸 5．乙酰CoA；丙二酸单酰CoA；NADPH+H+ 6．生物素；ATP；乙酰CoA；HCO3- ；丙二酸单酰CoA；激活剂；抑制剂 7．ACP；CoA；4’-磷酸泛酰巯基乙胺 8．软脂酸；线粒体；内质网；细胞溶质 9．氧化脱氢；厌氧； 10．3-磷酸甘油；脂酰-CoA；磷脂酸；二酰甘油；二酰甘油转移酶 11．CDP-二酰甘油；UDP-G；ADP-G 选择题 1．A：脂肪酸β-氧化酶系分布于线粒体基质内。酰基载体蛋白是脂肪酸合成酶系的蛋白辅酶。脂肪酸β-氧化生成NADH，而葡萄糖转变成丙酮酸需要NAD+。 2．A：脂肪酸氧化在线粒体进行，连续脱下二碳单位使烃链变短。产生的ATP供细胞利用。肉毒碱能促进而不是抑制脂肪酸氧化降解。脂肪酸形成酰基CoA后才能氧化降解。 3．D：参与脂肪酸β-氧化的辅因子有CoASH, FAD ,NAD+, FAD。 4．ABCD：

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生物化学重点及难点归纳总结

生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.

食品生物化学教学大纲

食品生物化学教学大纲集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

课程编号09054206： 《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业 总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰 执笔人：呼凤兰审核人：高平 一、课程性质.目的和任务： 《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。 二、教学基本要求 要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。 三、教学内容、目标要求与学时分配 第一章绪论 教学内容： 食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论 目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。 教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容 课时分配：2课时 第二章食品物料重要成分化学

生化总复习题答案

填空题： 1.写出下列生化常用英文缩写的中文全称：ATP 腺苷三磷酸；NADH 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（还原型）；His: 组氨酸；NAD 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化型），FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸（氧化型），NADP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（氧化型），ACP 酰基载体蛋白，CoQ 辅酶Q, CoA 辅酶A, Glu 谷氨酸, Arg 精氨酸, Lys 赖氨酸, Asp 天冬氨酸, PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸, TG 甘油三酯, Cyt c: 细胞色素c 2．生物体内磷酸化作用可分为氧化磷酸化、底物水平磷酸化和光合磷酸化。 3．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH＋H+来自3－磷酸甘油醛的氧化。 4．脂肪酸在线粒体内降解的第一步反应是酯酰CoA 脱氢，该反应的载氢体是 FAD。 5. 竞争性抑制剂与底物分子竞争地结合到酶的活性中心。在高浓度底物下，竞争性抑制剂的作用可以被克服。 6. 非竞争抑制剂结合在酶的非活性中心上，它使酶总的三维形状发生构象改变，导致催化活性降低。非竞争性抑制剂的效应不能由高浓度底物而克服。 7.在代谢途径中，终产物通常反馈抑制同一途径上游的关键步骤，以防止中间体的增加以及代谢物与能量的不必要的使用。 8 . 纤维素是由_β－葡萄糖__组成,它们之间通过_β－1，4__糖苷键相连。 9. 淀粉是由__α－葡萄糖__组成,它们之间通过_α－1，4__糖苷键相连，并由α－1，6__糖苷键形成支链。 10．核酸变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为增色效应；变性的DNA复性时，紫外吸收回复到原来水平，称为减色效应。 11. T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的核酸，称之为核酶这是对酶概念的重要发展。 12. 酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为ES复合物此时酶促反应速成度为最大反应速度。 13．核糖核苷酸的合成途径有从头合成途径和补救合成途径。 14. 糖苷是指糖的_半缩醛羟基___和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 15. 许多代谢途径的第一个酶是限速酶，终产物多是它的抑制剂，对它进行反馈抑制，底物多为其激活剂。 16. DNA在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则大部分DNA保持单链状态，若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成双链。 17. 增加脂肪酸链的长度，或降低脂肪酸链中不饱和双键的数量，膜的流动性会降低。哺乳动物生物膜中，由于胆固醇闭和环状结构的干扰作用，增加其含量也会降低膜的流动性。 18. 线粒体的内膜和外膜之间是膜间腔。内膜是ATP合成过程中电子传递和氧化磷酸化的场所。

中国药科大学生物化学精品课程习题(维生素)

一、选择题（单项选择题） 1．下列哪一个化合物的名称与所给出的维生素名称不符? ( ) A．α－生育酚一维生素E B．硫胺素一维生素B， C．抗坏血酸一维生素C D．氰钴胺素一维生素B12 E．吡哆醛一维生素B2 2．下列哪一个辅酶不是来自维生素 ( ) A．CoQ B．FAD C．NAD＋ D.pLp E．Tpp 3．分子中具有醌式结构的是 ( ) A．维生素A B．维生素B1 C．维生素C D．维生素E E．维生素K 4．具有抗氧化作用的脂溶性维生素是 ( ) A．维生素C B．维生素E C．维生素A D．维生素B1 E．维生素D 5．下列维生素中含有噻唑环的是 ( ) 丸维生素E2 B．维生素B1 C．维生素PP D．叶酸 E．维生素B7 6．成人及儿童因缺乏哪种维生素而导致干眼病? ( ) A．维生素]35 B．叶酸 C．维生素A D.维生素B3 E．维生素B6 7．下列哪种维生素可转化为甲基和甲酰基载体的辅酶? ( ) A. 硫胺素 B．叶酸 C.维生素A D．泛酸 E．核黄素 8．下列关于维生素C结构和性质的叙述，哪一项是错误的? ( ) A. 维生素C是含六个碳原子骨架的化合物 B．维生素C具有酸性是因为一COOH释放质子 C．还原型维生素C为烯醇式，而氧化型维生素C为酮式 D．还原型维生素C的元素组成为C：H：O=6：8：6 E．维生素C是一种内酯化合物 9．下列哪一种维生素或辅酶不含环状结构 ( ) A.烟酸 B．四氢叶酸 C．维生素D3 D．泛酸 E．生物素 10．下列哪一种辅酶能与焦磷酸硫胺素一起在丙酮酸转变为乙酰辅酶A的过程中起重要作用 ( ) A．维生素B3 B‘硫辛酸 C．维生素A D．维生素C E．NADP 11．泛酸是CoA的组成成分，后者在糖、脂和蛋白质代谢中起 ( ) A．脱羧作用 B．酰基转移作用 C.脱氢作用 D．还原作用 E．氧化作用12．下列哪个不是丙酮酸脱氢酶系的辅助因子? ( ) A．pLp B．Tpp C．硫辛酸 D．FAD E．CoA 13．下列哪一个反应需要生物素 ( ) A．羟化作用 B．羧化作用 C．脱羧作用 D．脱水作用 E．脱氨基作用 14．转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一个? ( ) A. 尼克酸 B．泛酸 C．硫胺素 D．磷酸吡哆醛 E．核黄素 15．下列哪一种化合物由谷氨酸、对氨基苯甲酸和蝶呤啶组成 ( ) A. 维生素B12 B．氰钴胺素 C．叶酸 D．生物素 E．CoA 16．除CoA可以作为酰基载体之外，下列哪种物质也可以传递乙酰基 ( ) A. 生物素 B．叶酸 C. Tpp D．硫辛酸 E．维生素B12 17．来自于食物的抗生物素蛋白不影响哪一种酶的催化反应? ( ) A．琥珀酸脱氢酶 B．丙酰辅酶A羧化酶

(高考生物)食品生物化学食品生物化学课程标准

（生物科技行业）食品生物化学食品生物化学课程标 准

《食品生物化学》课程标准 一.课程概述 生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律，侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。 食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础，与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学，是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理（工艺学）等。 这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识，理解生命的变化和发展过程，指导食品原料进行生物技术和化学技术改造，指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位，对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。 二．课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论，尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发，并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式，并能把所学的基本理论应用

生物化学复习重点

绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

临床生化指标参考手册2017版

临床生化指标参考手册 生化指标是临床上最常规的检测项目，包括肝功能、肾功能、血脂类、糖代谢、心肌类、特定蛋白、胰腺类及电解质等方面，通过检测血液或尿液中的各种蛋白质、酶类、多糖、脂质及多种离子等，为临床医生的确诊和医疗方案的制订提供依据。生化指标项目繁多，下面小编为大家整理汇编了最具临床意义的生化指标。由于各医院所采用的指标参考区间并不统一，故在此没有列出，以免产生不必要的困惑和误导。 肝功能检查指标临床意义 指标名称缩写临床意义 丙氨酸氨基转移酶ALT增高：可见于肝胆疾病，传染性肝炎，肝癌，肝硬变活动期，中毒性肝炎，脂肪肝，胆管炎和胆囊炎等；心血管疾病：心肌梗死，心 肌炎等。 天门冬氨酸氨基转移酶AST血清中AST可来源于肝细胞，各种肝病可引起血清中AST的升高，中毒性肝炎时可更高。血中AST 显著增高时，在排除心肌病变 后，应考虑肝线粒体大量破坏、肝细胞坏死。血清转氨酶增高程度 与病变程度平行。 转氨酶下降可能是疾病恢复的标志，但也可能是肝细胞坏死殆尽的 结果。 天门冬氨酸氨基转移酶/丙氨酸氨基转移酶AST/ AL T 急性肝炎时多小于1；慢性肝炎多大于1；酒精性肝病时常大于2， 原发性肝癌时AST/ ALT > 1 (约半数> 3)。严重肝细胞坏死时，A ST/ ALT 比值升高。 比值为0.31~0.63者预后较佳，1.20~2.26者往往进展为暴发性肝 衰竭而死亡。比值愈大肝损害愈严重。 AST线粒体同工酶ASTm来自线粒体者为ASTm，来自胞浆中可溶性者为ASTs，肝细胞坏死时ASTm 显著升高。 ASTm 长期升高表示病变转为慢性。胆道疾病时，如胆石症引起 梗阻，虽肝细胞无病变，仍可见ALT 轻或中度增高，一般不超过3 倍，且梗阻解除即于24~48小时大幅度下降，若同时有肝细胞损害 则可更高。 原发性肝癌时AST/ ALT > 1 (约半数> 3)，慢性肝病尤其ALT 无 明显升高，ASTm 处于高值者，应疑及肝癌。 谷胱甘肽S转移GST测定GST 是反映急性肝细胞损伤的极敏感指标。当GST 活性下降2017-11-20CACLP体外诊断资讯

《食品生物化学》课程标准

《食品生物化学》课程标准 一.课程概述 生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律，侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。 食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础，与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学，是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理（工艺学）等。 这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识，理解生命的变化和发展过程，指导食品原料进行生物技术和化学技术改造，指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位，对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。 二．课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论，尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发，并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式，并能把所学的基本理论应用到指导生活、生产和科学研究实践。培养学生在生产和生活中发现、分析和解决问题的能力等。 三、课程内容和教学要求 这门学科的知识与技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下： 知道———是指对这门学科和有机体内部发生、发展和消亡机制的认知。 理解———是指对这门学科涉及到的概念、原理的说明和解释，能理解生命体内部各种生化现象之间的相互关系。 掌握———是指运用已理解的概念和原理说明、解释、类推同类生化反应和生命现象。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成某些生化实验。 教学内容和要求表中的“√”号表示教学知识和技能的教学要求层次。 本标准中打“*”号的内容可作为自学，教师可根据实际情况确定要求或不布置要求。

生化复习题大专

前言 生物化学是从分子水平上研究正常人体的化学组成及其在生命活动中代谢变化规律的科学。是医学院校一门十分重要的医学基础课程。本门课程的学习效果直接影响到学生对其它医学基础课和临床课的学习，而且本学科内容抽象、新知识较多，历届学生普遍反映难以理解和掌握。为使广大同学能在较短时间内掌握生化课的基础知识和重点要求，根据中等卫生职业学校生化课的培养目标及教学大纲，我们编写了本复习资料，以期为中等卫生职业学校的学生学习、掌握生物化学这门课程提供帮助。 本书为全国中等卫生职业学校教材的同步练习册，共十三章，每章包括选择题、填空题、判断正误题、名词解释、综合题五种类型。每章试题后均附有参考答案。最后还附有全国中等卫生职业学校生化考试模拟试题五套，以供参考。 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、新陈代谢 二、综合题 1、简述生物化学的研究内容。 2、简述生物化学发展的过程。 3、生物化学与医学有何联系。 参考答案 一、名词解释 1、生物化学：是研究生物体的物质组成和结构以及生物体内发生的各种化学变化的科学。 2、新陈代谢：是生物体与外界环境之间、以及生物体内发生的物质和能量代谢。是生物和非生物的根本区别。 二、综合题 1、（1）物质组成：组成人体的物质可分为有机物和无机物，它们为生命活动的进行提供必要的环境和条件。 （2）物质代谢 （3）遗传信息的传递 （4）生物分子的结构和功能：对生物分子的化学组成和结构以及它们与生命活动的联系应有一个基本的了解。 （5）物质代谢的调节：通过体内对代谢速度和代谢方向的调节，使机体在内外环境不断变化时能够保持稳态和进行各种活动的能力。 2、（1）18世纪中叶，随着化学、物理学的发展以及医学、农学的发展的需要，生物化学逐步发展 （2）1903年，生物化学于有机化学、生理学脱离，走向独立学科 （3）20世纪50年代，生物化学迅速发展：对于生物分子的结构与功能的关系、代谢途径与生理功能的关系有了深入的了解。 3、医学的发展和生物化学的发展紧密联系，相互促进。为了保证人的健康、预防疾病的发生和治疗疾病，医学必须建立在对人体形态和功能详尽了解的基础上、建立在对内外环境的致病因子是如何引起疾病的基础上，医学在发展的过程中形成了多种学科，生物化学也渗透到基础医学领域。

生物化学期末考试重点

等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能

-血常规、生化指标与临床意义

血常规 1．红细胞（RBC或BLC）参考值：3.8~5.1*10^12 生理功能：（附1） 1、运输氧、二氧化碳、电解质、葡萄糖以及人体排出来的废物新陈代谢所必须的 物质；酸碱平衡功能（血红蛋白Fe2+） 2、吞噬细胞样的功能，在其细胞膜表面具有过氧化物酶，该酶是典型的溶酶体酶， 它可起着巨噬细胞样的杀伤作用。 3、免疫粘附功能：抗原-抗体复合物与补体C3b结合后，可粘附于灵长目或非灵长 目的红细胞与血小板上（C3b受体）；清除免疫复合物的特性是白细胞和淋巴细胞所不及的。 4、防御感染：细胞与细菌、病毒等微生物免疫粘附后，不仅可以通过过氧化物酶对 它们产生直接的杀伤作用，而且还可以促进吞噬细胞对它们的吞噬作用。因此，红 细胞的免疫功能可以看作是机体抗感染免疫的因素之一。 5、免疫功能：识别携带抗原；清除循环中免疫复合物；增强T细胞依赖反应；效 应细胞（B/T）样作用 增多：分为相对增多（呕吐、腹泻、多汗、多尿、大面积灼伤等所致绝对增多（真性红细胞增多症等），继发性：代偿性增多（缺氧等），非代偿性增多（肝细胞癌、卵巢癌、子宫肌瘤等肿瘤相关及肾盂积水、多囊肾、肾癌等肾脏相关）。 减少：生理性：≤15岁儿童、部分老年人、妊娠中晚期等；病理性：常见于缺铁性、溶血性、再生障碍性贫血及急、慢性失血等（生成过多、破坏过多、丢失过多）。 2．血红蛋白（HB或HGB）参考值：115~150g/L 生理功能：运输氧、二氧化碳、电解质、葡萄糖以及人体排出来的废物新陈代谢所必须的物质；酸碱平衡功能（血红蛋白Fe2+） 增多： 相对增多（呕吐、腹泻、多汗、多尿、大面积灼伤等所致）；绝对增多（真性红细胞增多症等）：生理性增多：见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈劳动、恐惧等；病理性增多：由于促红细胞生成素代偿性增多所致，见于严重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形，如法洛四联症、紫绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的异常血红蛋白病等；某些肿瘤或肾脏疾病，如肾癌、肝细胞癌、肾胚胎瘤以及肾盂积水、多囊肾等 减少：轻度：血红蛋白<90g/L、中度：血红蛋白90～60g/L、重度：血红蛋白60～30g/L、极重度：血红蛋白＜30g/L 生理性：≤15岁儿童、部分老年人、妊娠中晚期等；病理性：常见于缺 铁性、溶血性、再生障碍性贫血及急、慢性失血等（生成过多、破坏过多、丢失过多） （1）红细胞压积（HCT）：参考值：0.35~0.45L/L一定量的抗凝全血经离心沉淀后，测得下沉的红细胞占全血的容积比。 增多：血液浓缩；其他同红细胞 降低：同红细胞

完整版食品生物化学名词解释和简答题答案

试题一 四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。．

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加

中国药科大学生物化学精品课程习题(脂类代谢)

一、单项选择题 1．辅脂酶在脂肪消化吸收中的作用 ( ) A．直接水解脂肪成脂肪酸和甘油 B．是合成脂肪的主要关键酶 C．是胰脂酶对脂肪消化不可缺少的蛋白质辅助因子 D．是脂肪酸β氧化的第一个酶 E．以上都是 2．辅脂酶对胰脂酶起辅助作用的机制是 ( ) A. 传递H原子 B．提供O2 C. 解除肠腔内胆汁酸盐对胰脂酶的抑制 D．通过氧化还原反应为胰脂酶提供NADPH+H+ E．降低胰脂酶和脂肪的结合 3．合成甘油三酯最强的器官是 ( ) A．肝 B．肾 C．脂肪组织 D．脑 E．小肠 4．肝细胞内的脂肪合成后的去向 ( ) A. 在肝细胞内水解 B．在肝细胞内储存， C. 在肝细胞内氧化供能 D. 在肝细胞内与载脂蛋白结合为VLDL分泌入血 E．以上都不对 5．小肠黏膜细胞再合成脂肪的原料主要来源于 ( ) A．小肠黏膜细胞吸收来的脂肪的水解产物 B．肝细胞合成的脂肪到达小肠后被消化的产物 C．小肠黏膜细胞吸收来的胆固醇的水解产物 D．脂肪组织的分解产物 E．以上都对 6．脂肪动员指 ( ) A．脂肪组织中脂肪的合成 B．脂肪组织中脂肪的分解 C．脂肪组织中脂肪被脂肪酶水解为游离脂肪酸和甘油并释放人血供其他组织氧化利用 D．脂肪组织中脂肪酸的合成及甘油的生成 E．以上都对 7．能促进脂肪动员的激素有 ( ) A．肾上腺素 B．胰高血糖素 C．促甲状腺素 D．ACTH E．以上都是 8．线粒体外脂肪酸合成的限速酶是 ( ) A. 酰基转移酶 B．乙酰CoA羧化酶 C．肉毒碱脂酰CoA转移酶I D．肉毒碱脂酰CoA转移酶Ⅱ E．β—酮脂酰还原酶 9．酮体肝外氧化，原因是肝内缺乏 ( ) A. 乙酰乙酰CoA硫解酶 B. 琥珀酰CoA转硫酶 C．β羟丁酸脱氢酶 D．β—羟—β—甲戊二酸单酰CoA合成酶

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰

血液生化检查各项指标临床意义

血液生化检查各项指标 临床意义 The document was finally revised on 2021

血液生化检查各项指标临床意义 一、肝功全项 （一）白蛋白／球蛋白的比例A/G 1— 用于衡量肝脏疾病的严重程度。A/G比值＜1提示有慢性肝实质性损害。动态观察A/G比值可提示病情的发展和估计预后，病情恶化时白蛋白逐渐减少，A/G比值下降，A/G比值持续倒置表示预后较差。 （二）球蛋白 1、增高 (1)、多发性骨髓瘤及原发性巨球蛋白血症。 (2)、肝硬化。 (3)、结缔组织病、血吸虫病、疟疾、红斑狼疮。 (4)、慢性感染、黑热病、慢性肾炎等。 2、降低 1、生理性低蛋白血症，见于3岁以内的婴幼儿。 2、低Y-球蛋白血症或先天性无Y-球蛋白血症。 3、肾上腺皮质功能亢进和使用免疫抑制药等常使免疫球蛋白合成减少，引起球蛋白降低。 （三）间接胆红素IBIL增高常见于溶血性黄疽、先天性黄疽、肝细胞性（肝炎）或混合性黄疽，也见于阻塞性黄疽。 注：总胆红素，直接胆红素、间接胆红素的辩证关系： 1、三者均高，属肝细胞性黄疽、如急性重症肝炎、慢性活动性肝炎、肝硬化、中毒性肝炎、肝癌等。 2、总胆红素和直接胆红素升高，属阻塞性黄疽，如胆道结石、胆道阻塞、肝癌、胰头癌等。 3、总胆红素和间接胆红素升高，属于溶血性黄疸，如溶血性盆血、血型不合输血、恶性症疾、新生儿黄疽等。 （四）总胆红素TBIL－／2 1、增高见于 （1）肝细胞性疾病：如急性黄疽性肝炎，慢性活动性肝炎，肝硬化、肝坏死等。 （2）阻塞性疾病：如胆石症、胰头癌等。 （3）其他：如新生儿黄疽、败血症、溶血性贫血、严重大面积烧伤、溶血等。 2、减低无临床意义 （五）直接胆红素DBIL增高常见于阻塞性黄疽、肝癌、胰头癌、胆石症等。 减少：无临床意义 （六）丙氨酸转氨酶ALT 0-40u／L 增高： 1、肝胆疾病:传染性肝炎、肝癌、肝硬化活动期、中毒性肝炎、脂肪肝、胆石症、胆管炎、胆囊炎。 2、心血重疾病：心肌梗死、心肌炎、心功能不全的肝淤血、脑出血等。 3、骨骼肌病：多发性肌炎、肌营养不良等。 4、其他：某些药物和毒物引起ALT活性升高，如氨丙嗪、异烟肼、水杨酸制剂、乙醇、铅、汞、四氯化碳或有机磷等。 减少：无临床意义 （七）天冬氨酸转氨酶AST0-40u/L