蛋白质及多肽分子自组装
蛋白质及多肽分子自组装
北京大学力学系生物医学工程专业2003级，郭瑾
摘要：自组装已成为合成一系列新型纳米材料的一种有效且有发展前景的方法。本文将就蛋白质/多肽分子的组装方式：多肽纳米管、多肽纤维、蛋白质网络等做出具体介绍。
关键词：自组装 蛋白质 多肽 多肽纳米管 多肽纤维 蛋白质网络
自组装已成为合成一系列新型纳米材料的一种有效且有发展前景的方法。在自组装的过程中，原子、分子、粒子和其他基本单元在系统能量的驱动下具有组装形成功能性结构的能力。自组装也指如果体系拆分成相应的亚单元，在适当的条件下，这些亚单元会混合重新形成完整结构。对自组装过程，最重要的驱动力是亚单元间的相互作用能，无论这些亚单元是原子、分子或粒子。分子自组装是在自由扩散的情况下，分子通过非共价键特异性结合形成有序的高级结构。很多分子都可以自组装【1】：有机分子，蛋白质，多肽，DNA。
1981年Eric Drexler提出“bottom－up”式的构建纳米期间的方法，他指出以蛋白质作为构建单元通过自组装形成高级结构。蛋白质或多肽分子自组装主要依靠氢键、静电相互作用、疏水相互作用等次级键的作用。它们组装的形态主要有以下几种：
1．多肽纳米管
多肽纳米管目前采用以下几种可能的方式【2】：
（1）折叠片层卷曲成中空的螺旋状结构（螺旋状卷曲式结构，图1a）
（2）棍棒结构组装成筒状的分子束结构（筒状束式结构，图1b）
（3）大环分子堆砌成连续管状结构（环状管式结构,图1c）
（4）扇形或契形分子形成碟片状结构堆砌成碟片状柱式结构（图1d）
近年来，有些学者又提出了一些新的纳米管模型。Meital Reches等【3】在研究非常短的芳香肽形成淀粉样纤维的稳定性时观察到了纳米管的形成。在理论和实验的基础上，他们认为芳香残基的堆积在分子识别及自组装成纤维的过程中起重要作用。由于芳香部分有受限的几何形状，而且之间还有吸引力，因此该部分可以提供形成有序结构而需要的有序性，方向性。这样的一些背景使他们有兴趣研究与Aβ核心识别区相应的肽片段。他们选择二肽phe－phe，孵育后进行醋酸双氧铀负染，在TEM下观察到周围亮中间暗的结构，说明形成的是空心管状结构（见图2）。为了进一步确认管是中空而且是填充水溶液的，他们向纳米管溶液中加入银离子。HR－TEM和EDX都表明在管中形成了银纳米颗粒。若将管加入到沸腾的银离子溶液中，再用柠檬酸还原，可以确保银纳米导线更加一致的组装。TEM(未染色)表明金属有80－90%是组装在管中的(图3B)。用蛋白酶K将肽水解后得到直径20nm左右(比管的直径小)的银纳米导线(图3C, D)。
图2
接下来他们又发现其类似物苯基甘氨酸可组装成纳米球。二苯丙氨酸引入疏基时,可改
变其自组装,由管状变为类似于二苯基甘氨酸形成的球状颗粒。两种结构的模型见图4。
图3
图4
2002年，Sylvain Vanthey等【4】报道了一种由双亲多肽链构建的双壁闭口多肽纳米管。他们采用如图5所示的几种多肽。孵育后在快速冷冻深层蚀刻电镜下观察，到了如图6所示的纤维。在图7中可以很清楚的看到管状结构和分叉处的形态。
Fig. 5. Space-filling molecular models of surfactant peptide. (A)A6D. (B)V6D.(C) V6D2.
(D) L6D2. D (aspartic acid) bears negative charges, and A (alanine), V(valine), and
L (leucine) constitute the hydrophobic tails with increasing hydrophobicity. Green,
carbons; red, oxygen; blue, nitrogen; white, hydrogen. Each peptide is 2–3 nm in length,
similar to biological phospholipids.
Fig. 6. Quick-freeze deep-etch TEM image of
the surfactant peptides A6D, V6D, V6D2, and
L6D2 in water (4.3 mM). These peptides
self-assembled into a dense network extended
to several micrometers in length. Because the
droplet solution containing the peptide
nanotubes is in three dimensions, the network
of a two-dimensional image appears denser than
the actual structure, similar to looking at a
picture of the branches on a tree without
leaves. (A) A6D. (B) V6D. (C) V6D2. (D) L6D2.
Fig. 7. (A) Quick-freeze_deep-etch TEM image of A6D and V6D dissolved in water (4.3 mM at pH 7) at high-resolution. The images show the dimensions, 30–50 nm in diameter with openings of nanotube ends (red arrows). (Inset) Opening ends in more detail. Note some opening ends of the peptide nanotube may be cut vertically. The strong contrast shadow of the platinum coat also suggests the hollow tubular structure. Similar lipid right-handed helical tubular nano-and microstructures have been reported . B and C show a three-way junction and many three-way junctions, respectively. There are openings at the ends (D and E, indicated by red arrows), with the other ends possibly buried inside the replica. There also are some vesicles and nanotubes in the upper right corner (E, arrows point to the hollow opening at the ends). Micelles and vesicles are present also. (E) Example of vesicles that are budding off of a nanotube.
其组装过程分为两步（如图8）：（1）由两段2nm双亲多肽链亲脂端相连，组成一个直径为50nm 的环状多肽，(2) 组装成闭口的双壁圆环或直管结构,也可组装成三叉口的结构。这与脂质的小管结构很类似。
图8
2．自组装纤维
关于蛋白质/多肽自组装成纤维的报道很多【5－8】，如Pochan等【9】选择一段多肽，孵育后多肽溶液变为有一定力学强度、热稳定性的凝胶（见图9），其组装过程见图10。Zhang 等以另一种孵育后的多肽凝胶作为组织工程支架尝试应用于神经组织【10】、软骨组织【11】。
图9
图10
3．蛋白质自组装网
人工合成多肽组装成二维网状结构，目前报道较少。但Shun－ichi Inoue等【12】应用天然Samia cynthia蚕丝蛋白自组装成了网络结构。蚕丝蛋白取于晚期蚕丝腺，蚕丝蛋白单体的原子力显微镜下的形态如图11所示，大约长300nm，10nm宽，0.4nm高。而将单体溶液在5摄氏度条件下孵育24小时，即可形成如图12所示的网状结构。他们推测由单体形成网状结构的过程中梳状的中间结构形成（如图13所示）。
图11 图12
图13. Schematic image of the structure formation of S. c. ricini fibroin.
(a) Single molecule of S. c. ricini fibroin, (b) comblike structure, and
(c) fabriclike structure.
蛋白质自组装体系既保持了蛋白质的生物功能, 又实现了在分子水平上控制分子排列, 在21世纪的生命科学、信息科学、微电子科学、材料科学、生物技术及其功能材料及生物化学元件等方面的开发和利用上具有广阔的前景, 必将发挥更大的作用。当然在应用时仍有很多问题有待解决，如作为生物材料的组织相溶性、功能化等等。
参考文献：
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Self-Assembled Peptide Nanotubes. Science, 2003, 300: 625－627.
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12．Shun-ichi Inoue. Nanostructure of Natural Fibrous Protein: In Vitro Nanofabric Formation of Samia cynthia ricini Wild Silk Fibroin by Self-Assembling. Nano Letters.
生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH “蛋白质相关计算”专题 二、求氨基酸的分子式 此类题型的关键就是按照氨基酸分子通式和所给 R 基写出氨基酸的分子式，涉及到多肽时则根据脱水缩合原理 反向推断。 例题2.谷胱甘肽（C 10H 17O 6N 3S ）是存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽， 它是由谷氨酸（C 5H 9O 4N ）、甘氨酸 （C 2H 5O 2N ） 和半胱氨酸缩合而成的，则半胱氨酸可能的分子式为 （ ） A . GHNS B. GH 5NS C . C 3H 7QNS D. C 3H 3C 2NS 三、有关蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的计算 1 .n 个氨基酸脱水缩合形成一条多肽链，则肽键数=脱水数=氨基酸数— 1 = （ n -1）个； 2.n 个氨基酸脱水缩合形成一个由m 条多肽链组成的蛋白质时，则脱去的水分子数和形成的肽键数为 （n-m ）个； 3?无论蛋白质中有多少条肽链，始终有：脱水数=肽键数=氨基酸数-肽链数； 4?注：环状肽特点是肽键数与氨基酸数相同。即肽键的数目 =脱去的水分子的数目=氨基酸的数目。 例题3.某蛋白质分子共有四条肽链，300个肽键，则形成这个蛋白质分子所需氨基酸分子数以及它们在脱水缩合过程中生成 的水分子数分别是（ ） A . 296 和 296 B . 304 和 304 C . 304 和 300 D . 300 和 300 例题4.某三十九肽中共有丙氨酸 4个，现去掉其中的丙氨酸得到 4条长短不等的多肽（如图），这些多肽中肽键总数为 （） A . 31 B . 32 C . 34 D . 35 四、有关蛋白质中游离的氨基或羧基数目的计算 氨基酸间脱水缩合时，原来的氨基和羧基已不存在，形成的多肽的一端是 -NH 2，另一端是一COOH 所以对 于n 条肽链的多肽，每1条肽链至少应有1个-NH 2, 1个一COOH 若还有--NH 2或一COOH 则存在于R 基中。 1. 蛋白质中氨基数=肽链条数+R 基上的氨基数=各氨基酸中氨基的总数-肽键数； 2. 蛋白质中羧基数=肽链条数+R 基上的羧基数=各氨基酸中羧基的总数-肽键数； 3. 在不考虑R 基上的氨基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链中， 至少含有的氨基数为1，蛋白质分 子由多条肽链构成，则至少含有的氨基数等于肽链数； 4. 在不考虑R 基上的羧基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链中， 至少含有的羧基数为1,蛋白质分 子由多条肽链构成，则至少含有的羧基数等于肽链数。 例题5.氨基酸分子脱水缩合形成含 氨基酸数和肽键数分别是（ 2条肽链的蛋白质分子时，相对分子量减少了 ） 900，由此可知， 此蛋白质分子中含有的 A . 52、52 B . 50、50 C . 52、50 D . 50、 49 、氨基酸、多肽、肽键、肽链和蛋白质的关系可归纳成下图: ：T4 1.1 例题1.能正确表示蛋白质分子由简到繁的结构层次的一组是: ) 多肽 ⑤肽链 ⑥形成具有一定空间结构的蛋白质分子（ A.①②③④⑤⑥ B .②①④③⑤⑥ C .②①④③⑥⑤ D .②①③④⑤⑥ ①氨基酸 ②CHON 等化学元素 ③氨基酸分子互相结合 ④ 2015年安徽省生物学竞赛模拟试卷及答案 注意事项：1、本试卷共100题，全部为不定向选择题，每小题1分，共100分；每小题答案完全正确得1分，错选、多选、漏选均不得分。 2、请考生务必将自己的姓名、所在学校、准考证号写在答题纸上。 3、字迹工整，卷面整洁，用铅笔在答题纸做答。 4、考试时间：2011年4月10日9：00～11：00。 一、细胞生物学、生物化学、微生物学 1、目前发现的最小的细胞是（）。A. 细菌 B. 放线菌 C. 支原体 D. 立克次氏体 2、下列哪一项不是原核细胞和真核细胞共有的特征（）。A. 具有核物质并能进行增殖 B. 具有典型的细胞膜 C. 具有蛋白质合成系统 D. 具有一条染色体 3、细胞膜的分子结构特点是（）。A. 脂双分子层构成膜的连续主体 B. 膜蛋白以镶嵌和附着的方式存在脂双层上 C. 具有流动性 D. 膜物质呈不对称分布 4、核小体的化学成分是（）。 A. RNA和非组蛋白 B. RNA和组蛋白 C. DNA和组蛋白 D. DNA和非组蛋白 5、下列哪一项结构在光学显微镜下不可观察到。A. 核仁B. 染色体C. 染色质D. 核小体 6、过氧化物酶体的主要功能是（）。 A. 合成ATP B. 胞内消化作用 C. 参与过氧化物的形成与分解 D. 合成外输性蛋白质 7、有核糖体附着的细胞器包括（）。A. 溶酶体 B. 核膜 C. 滑面内质网 D. 粗面内质网 8、下列哪些结构由微管组成（）。A. 中心粒 B. 染色体 C. 纺锤体 D. 鞭毛 9、细胞有丝分裂前期发生的事件不包括（）。 A. 确定分裂极 B. 染色体形成 C. 染色体排列在赤道板上 D. 核膜消失 10、关于细胞周期，叙述错误的一项是（）。A. 间期经历的时间比M期长 B. 间期处于休止状态 C. RNA 从G1期开始合成 D. 前期染色质凝集成染色体 11、关于细胞分化的叙述，正确的一项是（）。A. 分化是因为遗传物质丢失 B. 分化是因为基因扩增 C. 分化是因为基因重组 D. 分化是转录水平的控制 12、细胞无选择地吞入固体物质的过程为（）。 A. 胞吞作用 B. 吞噬作用 C. 吞饮作用 D. 受体介导的胞吞作用 13、在用显微镜观察时，视野中有一污点，移动装片和擦目镜镜头，污点都没被移去，那么污点肯定是在（）。A. 目镜上 B. 装片上 C. 反光镜上 D. 物镜上 14、在氨基酸的分类中，属于芳香族氨基酸的是（）。 A. 苯丙氨酸 B. 酪氨酸 C. 色氨酸 D. 丙氨酸 15、某蛋白质有A、B两条肽链，A链有24个氨基酸，B链有32个氨基酸。那么，该蛋白质的肽键数目是（）。A. 53 B. 54 C. 55 D. 56 16、下列哪一项关于DNA和RNA的描述是错误的。A. DNA是双螺旋结构，RNA是单链结构 B. DNA的基本单位为脱氧核糖核酸，RNA的基本单位为核糖核酸 C. DNA只有酸解离，RNA具有两性解离 D. DNA没有碱基T（胸腺嘧啶）而有碱基U（尿嘧啶） 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 第六章蛋白质的降解及其生物学意义 ?第一节蛋白质降解的概述 ?第二节参与蛋白质降解的酶类 ?第三节蛋白酶体-泛素系统及其功能 ?第四节蛋白质降解的生物学意义 蛋白质降解是生命的重要过程 ?维持细胞的稳态。 ?清除因突变、热或氧化胁迫造成的错误折叠的蛋白质，防止形成细胞内凝集。 ?及时终止不同生命时期调节蛋白的生物活性。 ?蛋白质的过度降解也是有害的，蛋白质的降解必须受到空间和时间上 蛋白质降解的体系 ?蛋白质消化分解为被机体吸收的营养物质。 ?研究蛋白质结构时，用蛋白酶降解肽链。 ?蛋白质新生肽链生物合成以及新生肽链折叠的过程中，质量的控制都与“次品”的降解有关。 ?蛋白质在行使功能时，很多调节控制都与肽键的断裂有关，如前肽的切除、无活性的前体蛋白质的激活等。 第一节蛋白质降解的概述 蛋白质的寿命 ?细胞内绝大多数蛋白质的降解是服从一级反应动力学。半衰期介于几十秒到百余天，大多数是70～80d。 ?哺乳动物细胞内各种蛋白质的平均周转率为1 ～2d。代谢过程中的关键酶以及处于分支点的酶寿命仅几分钟，有利于体内稳态在情况改变后快速建立。 –大鼠肝脏的鸟氨酸脱羧酶半衰期仅11min，是大鼠肝脏中降解最快的蛋白质。 –肌肉肌动蛋白和肌球蛋白的寿命约l～2w。 –血红蛋白的寿命超过一个月。 ?蛋白质的半衰期并不恒定，与细胞的生理状态密切相关。 蛋白质寿命的N端规则 ?N端规则：细胞质中蛋白质的寿命与肽链的N端氨基酸残基的性质有一定的关系。 ?N端的氨基酸残基为D、R、L、K和F的蛋白质，其半衰期只有2~3min。 ?N端的氨基酸残基为A、G、M和V的蛋白质，它们在原核细胞中的半衰期可超过10h，而在真核细胞中甚至可超过20h。 酿酒酵母蛋白质代谢特点 ?酿酒酵母中不稳定蛋白的N端氨基酸残基有12个：Asn（B）、Asp（D）、Glu（E）、Phe（F）、His（H）、Ile（I）、Leu（L）、Lys（K）、Arg（R）、Trp（W）、Tyr（Y）和Gln（Z）。 ?酵母中存在切除N端甲硫氨酸的氨肽酶，它作用的蛋白质底物的N端第二个氨基酸一定是N端规则中的氨基酸残基。 PEST假设 ?PEST（Pro-Glu-Ser-Thr）假设：认为含有序列为PEST肽段的蛋白质，在细胞质中很快被降解，在这个亲水的区域附近常有碱性残基。 ?PEST肽段的缺失，可以延长此突变蛋白质的寿命。 ?在22个快速降解的蛋白质中有20个是含有PEST序列。 ?在35个慢速降解的蛋白质中有32个不含PEST序列。 分泌到细胞外蛋白质的寿命 ?分泌到细胞外的蛋白质，它们的寿命都比较长，如胶原蛋白、眼睛中的晶体蛋白。 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 自组装抗肿瘤多肽的设计合成、表征和作用机制研究 癌症是人类健康的一大杀手,具有难以治愈、致死率高等特点。对于癌症的治疗,目前应用最广泛的小分子化疗药物往往具有溶解性不佳、细胞选择性差、毒副作用明显等缺点,且容易使细胞产生多重耐药性,进一步提高了肿瘤治疗的 难度。 因此,人们亟待研发出一类能够有效解决或避免上述问题的新型抗肿瘤药物。抗肿瘤多肽是一类可以抑制肿瘤细胞生长或者杀死肿瘤细胞的多肽,主要来源于抗菌肽。 大多数抗肿瘤多肽都属于裂解肽,其作用位点在细胞膜上,它们不需进入细 胞内部即可裂解细胞膜杀死细胞,从而能够有效克服细胞的多重耐药性;同时,它的化学本质是多肽,具有生物活性高、生物相容性好、合成方法成熟等优点,因此,抗肿瘤多肽为肿瘤治疗提供了新的方案。然而,抗肿瘤多肽也有许多缺点,如药效有待提高、作用机制不明确、稳定性差等,需要我们对其进行针对性地优化,以提升其应用潜力。 分子自组装行为广泛存在于自然环境和生命体系中,具有自组装能力的分子种类繁多,多肽是其中一个重要的组成部分。多肽的自组装过程受多种非共价作用力的影响,且对环境条件的改变具有响应性,因此它们被视为一类“智能型”生物材料,在细胞培养、药物载体、组织工程等方向均显示出巨大的应用潜力。 自组装行为对抗肿瘤多肽性质和功能的改变也具有重要作用,它可以通过改变多肽的结构和电荷分布而对抗肿瘤多肽的环境响应性、细胞选择性、稳定性等方面产生影响,因而被视为抗肿瘤多肽的有效优化手段。为了解决抗肿瘤多肽的应用问题,我们尝试从两方面对其进行改进。 一方面,我们对抗肿瘤多肽的细胞活性进行优化,并深入了解其作用机制,在提高其抗肿瘤活性的同时,对其结构与功能之间的关系进行分析总结,为高效抗肿瘤多肽的设计和发展提供有益的指导;另一方面,我们通过引入多肽自组装,针对性地解决抗肿瘤多肽的稳定性问题,同时进一步了解多肽的结构、活性和稳定性三者之间的关系,以期为无载体抗肿瘤多肽药物的设计和优化提供有效方案。最后,我们利用多肽的自组装性质尝试构建一种环境响应性多肽水凝胶材料,拓展自组装多肽的应用方向。 在本论文中,我们采取生物化学、细胞生物学等方面的实验手段,对抗肿瘤多肽序列进行优化并深入了解了其细胞作用机制,并将自组装的思路引入了抗肿瘤多肽的优化设计和环境响应性生物材料的构建当中,主要取得了以下进展:1.新型抗肿瘤多肽的序列设计、优化及作用机制研究。以多肽Maurioporin为模板设计并合成了一条抗肿瘤多肽ZXR-1(FKIGGFIKKLWRSKLA),通过将赖氨酸有目的地突变为丙氨酸,得到了亲疏水面界限更加分明的多肽ZXR-2 (FKIGGFIKKLWRSKLA),MTT结果显示突变后多肽整体抗肿瘤活性明显增强;通过激光共聚焦观察、Western Blot、流式细胞仪分析等手段对多肽的细胞作用机制进行表征,发现两条序列上高度相似的多肽在突变前后,细胞作用机制发生明显变化:ZXR-1能够进入细胞,破坏线粒体电位,最终诱导细胞凋亡,而ZXR-2则直接作用于细胞膜,裂解细胞。 我们分析,二者的作用机制差异一方面来源于两亲性和电荷分布的区别,另一方面,多肽序列中“异亮氨酸-亮氨酸”对(I3-L10,I7-L14)也对多肽的抗肿瘤活性和作用机制产生了一定影响。这一氨基酸对的发现以及它对抗肿瘤多肽在活性和作用机制上的影响在前人的研究中鲜有报道,对ZXR-1和ZXR-2的结构功能 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 西南民族大学学报·自然科学版 第37卷第4期 Journal of Southwest University for Nationalities ?Natural Science Edition Jul. 2011___________________________________________________________________ ___________________________ 收稿日期：2011-05-03 作者简介：周庆翰（1981-）, 男, 讲师, 博士, 主要从事高分子材料合成、生物材料研究. Email: zhqinghan@https://www.wendangku.net/doc/c04217164.html,. 基金项目：西南民族大学学生创新项目资助. 文章编号: 1003-2843(2011)04-0632-03 一种新型多肽仿生材料的自组装结构研究 周庆翰1, 罗建斌1, 林娟2, 廖戎1, 万静1, 马晨1 （1. 西南民族大学化学与环境保护工程学院, 四川成都 610041；2. 成都医学院生物医学系, 四川成都 610083） 摘 要:利用天然蛋白质氨基酸序列设计生物仿生材料是近年来兴起的一个热门研究领域. 本文中将蚕丝蛋白特征氨基酸序列（Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser ）部分引入离子互补型多肽RADA16-I ：（Arg-Ala-Asp-Ala ）4中, 设计了新型多肽RAGA16：Arg-Ala-Asp-Ala -Gly-Ala-Gly-Ala-Arg-Ala-Asp-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser. 采用原子力显微镜（AFM ）等技术对多肽的自组装结构进行了研究, 发现新型多肽自组装形成数微米长的纤维结构, 通过分析得知多肽二级结构中Silk I 结构成分比例增加是导致其纳米结构的变化主要原因. 因此推测蚕丝蛋白特征序列对改变材料纳米结构有明显作用. 关键词：蚕丝蛋白；自组装多肽；纳米结构 中图分类号: R318.08 文献标志码: A doi : 10.3969/j.issn.1003-2483.2011.07.35 分子自组装现象广泛存在于自然界中, 但应用自组装技术制备纳米级材料却只有十几年的历史. 在众多的分子自组装体系中, 含天然氨基酸的多肽分子由于具有序列设计灵活、化学合成方便、生物相容性好等优点, 近年来发展迅速, 在组织工程、药物缓释及生物材料等领域有着巨大的应用潜力[1-2]. 1993年张曙光等[3]从酵母蛋白中发现了一组可自组装的离子互补型多肽, 开拓了一个分子自组装技术的新领域；Ghadiri 等[4]利用自组装技术合成了以多肽之间的β-折叠结构为基础的纳米管结构；Aggeli 等[5]发现多肽分子之间的β-折叠结构使多肽自组装成规整的纳米纤维；Stupp 等[6]设计了一种双亲缩氨酸分子, 能够形成类似细胞外基质的纳米结构纤维支架. 近几年来, 通过改变多肽的氨基酸序列, 已设计出了众多具有特殊功能的纳米自组装材料应用于不同的科研领域[7-9]. 然而由于多肽分子结构的特点, 如何设计具有特殊结构的纳米材料一直是科学们所关注热点[10]. 生物仿生材料的诞生, 为我们提供了一条可行之路[11]. 蚕丝是一种天然高分子材料, 因其丝纤维具有突出的力学性能及生物相容性能, 该类材料被广泛应用于组织工程支架材料、药物缓控释材料等领域, 是当今仿生材料研究的一个热点[12]. 本研究设计了一种新型多肽RAGA16, 对其自组装结构进行了表征, 发现蚕丝蛋白特征序列的引入改变了传统多肽的分子自组装结构, 实验表明此类方法对于设计特殊结构的纳米材料具有巨大研究潜力. 1 实验部分 1.1 主要仪器与试剂 本实验所研究多肽材料序列分别为：Ac-GAGAGS-NH 2, Ac-（RADA ）4-NH 2, Ac-RADAGAGARADAGAGS -NH 2均购买自上海波泰生物科技有限公司, 样品为冻干粉, 纯度大于95%, N 末端和C 末端分别被乙酰基和氨基保护. 丙酮、丙三醇、四氢呋喃、DMF 等试剂购自国药集团化学试剂有限公司；去离子水使用Milli-Q 纯水仪制备. 本实验所使用原子力显微镜为SPA400 SPM Unit （Seiko Instruments Inc., Japan ）. 1.2 实验方法 AFM 观察：1L 多肽溶液滴于洁净云母片上, 用少量去离子水冲洗；干燥后, 室温下扫描, 采用敲击模式. 扫 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 蛋白质合成过程的中的相关计算 一．蛋白质中肽键个数或形成蛋白质时失去的水分子数 1．肽键数 =失去的水分子数＝蛋白质中氨基酸总数—肽链的条数 2．若为环状蛋白，则为：肽键数 =失去的水分子数＝蛋白质中氨基酸个数 注：若题中没有表明，则按非环状蛋白处理。 例1：结晶牛胰岛素由α、β两条多肽链构成，α链含21个氨基酸、β链含30个氨基酸，其失去的水分子数及形成的肽键数目分别是 ( ) A．51和5l B。 50和50 C．50和49 D．49和49 解析：两条肽链中的肽键数目为n一2，故合成两条肽链的蛋白质分子共失去的水分子数目为n一2，即5l一2＝49。每形成一个肽键则生成一个水分子，所以失去水分个数目也是49个。 点拨：此题的常见错误是没有考虑到肽链的数目，只看成一条肽链，而误选B。在解答此题的过程中要熟练掌握蛋白质分子合成过程中，失去的水分子数目和形成的肽键数目与氨基酸数目、肽链数目之间的关系：失去水分子数＝肽键数＝氨基酸总数一肽链救。 变式练习1：人体血红蛋白分子中的一条多肽链有145个肽键，则形成这条多肽链的氨基酸分子数和它们在缩合过程中生成的水分子数分别是 ( ) A．145和145 B．145和144 C．145和146 D．146和145 二．蛋白质的平均分子量的计算 蛋白质的平均分子量＝蛋白质中氨基酸总数×20种氨基酸的平均分子量－失去的水分子数×18（若有二硫键，则应再减去二硫键的个数×2） 补充：二硫键的形成。－SH ＋HS－＝－S－S－＋2H 例2.一种蛋白质是由两条肽链构成的，共含有100个氨基酸，若每个氨基酸的相对分子质最平均是120，则该蛋白质的相对分子质量约是 ( ) A．12 000 B． 10 236 C ．10 218 D． 13 764 点拨：蛋白质由两条肽链构成，氨基酸缩合形成多肽，同时失去水分子。所以，氨基酸缩合形成两条肽链失去水分子数是lOO一2＝98个。由此推知，该蛋白质的相对分子质量约是：120XlOO一(100—2) X 18＝10 236。 变式练习2：某蛋白质分子的相对分子质量为10 412，20种氨基酸的平均相对分子质量为128，在形成该蛋白质分子时脱去的水分子总质量为1 620，则该蛋白质分子的肽链数为 ( ) A．一条 B．两条C．三条 D．四条解析：水分子个数＝1 620÷18＝90个；氨基酸的个数＝(10 412＋1 620)÷128＝94个，则肽链数＝氨基酸个数一水分子数＝94—90＝4。 三．蛋白质中氨基数或羧基数 (1) 蛋白质中氨基数或羧基数（共）有多少个 ①氨基数＝肽链数十R基上的氨基数＝各氨基酸中氨基总数一肽键数 ②羧基数＝肽链数十R基上的羧基数＝各氨基酸中羧基总数一肽键数 例3:现有氨基酸800个，其中氨基总数为810个，羧基总数为808个，则由这些氨基酸 高一生物《分子与细胞》习题专练（38）课标版 1．某蛋白质由m条肽链、n个氨基酸组成。该蛋白质至少含有—COOH、—NH2、氧原子的个数分别为 ( ) A．m、m、n－m B．m、n、n－2m C．m、m、n＋m D．m、m、n＋2m 解析：因每条肽链至少含有1个游离的—COOH和1个游离的—NH2，故该蛋白质至少含有m个—COOH，m个—NH2。因该蛋白质由m条肽链、n个氨基酸组成，故其至少含有(n－m)个肽键。因1个肽键中含有一个氧原子，且该蛋白质中至少含有m个游离的—COOH，故该蛋白质至少含有(n－m)×1＋2×m＝n－m＋2m＝n＋m个氧原子。 答案：C 2．现有氨基酸800个，其中氨基总数为810个，羧基总数为808个，则由这些氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次分别为 ( ) A．798、2和2 B．798、12和10 C．799、1和1 D．799、11和9 解析：由氨基酸数－肽链数＝肽键数可知，2条肽链的蛋白质共有肽键数为798，每条肽链的两端各有一个氨基和一个羧基，故两条肽链的氨基和羧基数为肽链两端的氨基和羧基加氨基酸R基上的氨基和羧基，即氨基总数＝2＋(810－800)＝12，羧基总数＝2＋(808－800)＝10。 答案：B 3．下面是某蛋白质的肽链结构示意图(图甲，其中数字为氨基酸序号)及部分肽链放大图(图乙)，请据图判断下列叙述中正确的是 ( ) A．该蛋白质中含有两条肽链，52个肽键 B．图乙中含有的R基是①②④⑥⑧ C．从图乙可推知该蛋白质至少含有4个游离的羧基 D．若氨基酸的平均相对分子质量为128，则该蛋白质的相对分子质量为5646 解析：从图中可见有两条多肽链，一共51个氨基酸，有49个肽键，计算相对分子质量时注意，形成“—S—S—”时脱了6个H。 答案：C 4．(2012·南昌模拟)有关下图中蛋白质的叙述，正确的是 ( ) A．含有两条肽链 B．共有126个肽键 C．R基中共含17个氨基 D．形成该蛋白质时共脱掉125个水分子 解析：蛋白质中游离的羧基数＝肽链条数＋R基上羧基数，同理，游离的氨基数＝肽链条数＋R基上氨基数。结合坐标图可知，该蛋白质含有两条肽链，124个肽键，R基中共含15个氨基，形成该蛋白质过程中共脱掉124个水分子。 答案：A 5．某22肽被水解成1个4肽，2个3肽，2个6肽，则这些短肽的氨基总数的最小值及肽键总数依次是 ( ) A．6、18 B．5、18 C．5、17 D．6、17 解析：1个n肽至少有一个氨基和一个羧基，含(n－1)个肽键，故一个22肽水解后形成的短肽的氨基总数最小值(至少)有1＋2＋2＝5，肽键的总数为3×1＋2×2＋5×2＝17。 答案：C 6．某蛋白质分子由2条肽链组成，共657个氨基酸(如图所示)，请回答： (1)该蛋白质分子中至少含有游离的氨基________个，游离的羧基________个。 (2)该蛋白质分子中，共有________个肽键；在该蛋白质分子形成过程中，相对分子质量减少了________。 (3)假设该蛋白质分子中的一条肽链为178肽，其分子式为C x H y N z O w S(z>178，w>179)，并且是由下列五种氨基酸组成的：蛋白质相关计算专题
某蛋白质有A、B两条肽链,A链有24个氨基酸,B链有32个
生物化学-蛋白质化学练习含答案
蛋白质的降解
生物化学名词解释——蛋白质
自组装抗肿瘤多肽的设计合成、表征和作用机制研究
生物化学蛋白质化学
一种新型多肽仿生材料的自组装结构研究
生物化学-蛋白质化学练习含答案
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