2013年江南大学生物工程学院发酵工程801生物化学真题

一。名词解释（5个，每个4分）（名词是英文的）

底物水平磷酸化，辅基，蛋白质的等电点，逆转录，磷酸戊糖途径

二。判断是非并改错（10个，每个2分）（顺序可能不同，也不是完全与题目一样，但意思应该差不多）

1，酶的活性中心由一级结构上相邻的氨基酸残基构成

2，只有偶数脂肪酸才能被氧化成为乙酰辅酶A

3，解偶联剂抑制呼吸链中的电子传递4，维生素E不容易被氧化，因此常作为抗氧化剂5，生物氧化过程一定需要氧气的参与

6，DNA的碱解和酶解，都只能得到5’-核苷酸

7，DNA双链中，一条链的碱基顺序为pGpApCpCpT,则另一条链的碱基顺序为pCpTpGpGpA 8，双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，因此二肽也有双缩脲反应

9，酶反应时间越长，则所需最适温度越高；酶反应时间越短，所需温度越低。

10，α-淀粉酶和β-淀粉酶的区别在于α-淀粉酶水解α- 1,4糖苷键，而β-淀粉酶水解β-1,4糖苷键

三。简答题（5题，每题10分）

1，直链淀粉和纤维素都是由葡萄糖分子聚合而成，为何物理性质差别如此之大？2，丙二酸是TCA循环中琥珀酸脱氢酶的抑制剂，预测丙二酸是琥珀酸脱氢酶的抑制剂的类型，为什么？加入丙二酸到反应体系后动力学常数和反应速度的变化？如何消除这种影响？

3，乙醛酸循环是什么？有什么生物学意义？

4，DNA的复制精确度大于RNA转录的大于蛋白质翻译的（具体是一些数据，记不清楚了），简述DNA复制保持高度忠实性的主要机制。

5，糖酵解的中间产物在其他代谢途径中的应用有哪些？

四。问答题（4题，每题15分）

1，碱基堆积力在稳定核酸结构中非常重要。（1）碱基堆积力的化学本质究竟是什么。（2）嘌呤和嘧啶中哪种碱基堆积力的作用更强，为什么。（3）在RNA结构中，经常看到结合的金属元素，它们所起的作用是什么。

2，在下列培养基条件下，大肠杆菌中lac操纵子的转录速度是怎么变化的（a）乳糖和葡萄糖（b）葡萄糖（c）乳糖

3，什么是蛋白质变性和蛋白质复性？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

4，嘌呤和嘧啶核苷酸的合成过程各有什么特点？其中分别有哪些氨基酸的参与？

江南大学2013年生物化学与分子生物学考研真题

江南大学生物化学与分子生物学13年初试真题（回忆版） 703分子生物学 一名词解释（2.5×10） 1多顺反子2重叠基因3 SNP 4比较基因组 5核酶 6 RNAi 7酵母人工染色体8分子伴侣9 GU-AG法则10忘了 二填空题（每空1.5分，共20空） 1DNA复制时需要先合成（），原核生物一般长度为（） 2乳糖操纵子的组成及酶 3 防止DNA环化的酶是（）除去（） 4 ( )是现在的测序方法通过取出（）来测定 5 DNA合成时的方向（），RNA合成的方向（），蛋白质合成时的方向（） 6 7 8 9 10记不起来了 三简答每题10分 1蛋白质合成后有哪些加工？ 2Westerblot的原理及过程 3分子的标记有哪些？ 4cAMP酶突变后对乳糖操纵子的影响？ 5基因组测序后得到了哪四张图？对医学的发展有哪些影响？ 四问答（每题15分 3题） 1Sanger测序的原理及过程读出图中的序列 2色氨酸操纵子的调控 3多克隆位点没做好记不住了 2013年江南大学生命科学综合真题 1 什么是序列比对？有什么作用？ 2 什么是代谢组？ 3 简述什么是生物信息学？ 4 SCI是什么？ 5 蛋白质变性的主要因素有哪些？蛋白质变性后会发生哪些变化？ 6 蛋白质的结构决定蛋白质的功能，一个蛋白质的氨基酸序列发生改变，则蛋白质的高级结构肯定发生变化，蛋白质的生物学功能会丧失。对此你有什么看法？ 7 为什么说DNA双螺旋模型具有划时代的意义？ 8 一个生物的基因组全序列已知，那么蛋白质组就已知了吗？ 9一个表现型回复突变的T4噬菌体，发生突变后前两个氨基酸未变，后面的氨基酸序列发生改变，这种突变属于哪类？改变后的多肽对于蛋白质的作用是什么？ 10 忘了- 以上大部分为10分一题，以下每题15分,总分150分 11什么是蛋白质组学？其主要研究内容是什么？ 12什么是比较基因组学？有哪些应用？ 13一个碱基发生改变，其表达产物会发生哪些变化？

2019年江南大学811生物化学综合考研真题(回忆版)【圣才出品】

2019年江南大学811生物化学综合考研真题（回忆版） 一、名词解释（每题5分，共30分） 1．Specific activity 2．Restriction endonuclease 3．PCR 4．盐析 5．稀有氨基酸 6．酶原的激活 二、判断题（每题2分，共20分） 1．羧肽酶A水解一个肽链，发现释放最快的是Leu，其次为Gly，据此推断肽段C末端为Gly-Leu。 2．核酸在pH 3.5的缓冲液中电泳时，方向为从正极到负极。

3．同工酶催化的反应是完全相同的，且反应速率也是相同的。 4．菲林试剂盒本尼迪特试剂在水浴加热中均能被单糖还原为砖红色沉淀。 5．一种氨酰tRNA合成酶可催化多种氨基酸的活化转运。 6．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。 7．DNA的T m值随（A＋T）/（G＋C）比值的增加而减少 8．脂肪酸从头合成中，将糖代谢生成的乙酰CoA从线粒体转移到细胞溶胶中的化合物是苹果酸。 9．反应平衡时，决定酶催化反应中底物转变为产物的速度参数是Kcat。 10．α-淀粉酶与β-淀粉酶的区别在于α-淀粉酶水解α-1,4糖苷键，β-淀粉酶水解β-1,4糖苷键。 三、简答题（每题10分，共40分） 1．简述凝胶过滤蛋白质原理。以凝胶电泳过滤肌红蛋白、过氧化氢酶、细胞色素C、肌球蛋白、糜蛋白酶以及血清蛋白的顺序。

2．简述维持蛋白质三级结构作用力。 3．微生物在无氧条件下将糖酵解产物转化为乙醇、乳酸、甘油的过程、酶及辅因子。 4．简述ATP、ADP、AMP和柠檬酸在糖酵解和三羧酸循环中调节代谢的作用。 四、问答题（每题15分，共60分） 1．25mg蛋白酶配制成25mL溶液，取其中2mL测定其蛋白氮含量为0.2mg。另取0.1mL测酶活力，每小时水解产生1500mg酪蛋白。酶活力单位规定为每分钟产生1mg 酪蛋白的酶量。求：（1）酶溶液蛋白浓度（mg/mL），酶活力（U/mL），比活（U/mg）；（2）每克纯酶制剂总蛋白含量mg及总活力U。 2．线粒体内膜上的磷酸甘油穿梭系统和肉毒碱穿梭系统分别用于转运什么物质，参与哪个代谢途径，两侧分别发生了什么反应？ 3．试述糖代谢与脂代谢关系。 4．糖酵解过程中，磷酸果糖激酶活性受到变构效应物的调节。现根据一组实验，得出加入果糖-2,6-二磷酸（F-2,6-BP）对磷酸果糖激酶反应相对速度的影响曲线。请据下图归纳果糖-6-磷酸和ATP对该酶活性的调节作用。（图略）

南农博士生化真题教学内容

2009动物生物化学试题 一、简单题 （一）以下试剂或技术常见于蛋白质研究，请简要说明其用途。 1.Trypsin 2.6mol/HCl 3.MALDI-TOF 4.?-Mercaptoethanol：?-巯基乙醇，可作为保护剂加入到蛋白质的抽提液中， 可防止或延缓巯基氧化作用发生。另外，在SDS-PAGE电泳中，加入巯基乙 醇进行热变性可以使蛋白质分子中的二硫键还原. 5.Coomassie blue：一种染料， （二）解释以下酶学动力学的概念 6.K cat：催化常数，在单底物反应中，且反应过程只产生一个活性中间产物时， 单位时间内每个酶分子或每一活性部位催化的反应次数。 7.K m：米氏常数，物理含义是指ES复合物消失速度与形成速度之比，其数值 为酶促反应达到最大反应速度一半时的底物浓度，即当V=1/2Vmax时，【S】 =Km 8.V o：酶促反应初速度，指在反应初始阶段，底物浓度基本维持不变时的反 应速度。 9.K i： 10.Optimum pH：最适pH （三）以下试剂或技术常见于核酸和基因分析，请简要说明其用途 11.DNA chips：DNA芯片 12.Northern blotting：RNA杂交 13.Restriction endonuclease：限制性内切酶，一类能识别双链DNA分子中特定 核苷酸序列，限于切割其序列之间的键的核酸内切酶。 14.EB：溴化乙啶 15.GMSA 二、问答题 1.研究人员观察到，肌肉中70kD的原肌球蛋白（Tropomyosin）的离心沉降速度反而 比65kD的血红蛋白（Hemoglobin）慢，它们的沉降系数分别是2.6s和4.31s。请给 出你对此现象的解释。 沉降系数:单位离心力的作用下颗粒沉降的速度，以Svedberg表示，简称S，单位为秒（s），1S单位等于1x10-13s。沉降速度基本上由分子大小和形状决定。血红 蛋白分子是由四个亚基构成四聚体， 2.你不会不知道Meselson和Stahl关于DNA半保留复制的经典实验吧？如果复制时全 保留的，那么实验结果会是怎样呢？（图） 实验：大肠杆菌在以15NH4Cl为唯一氮源的培养基中生长，经过连续培养使所有DNA分子上都标记15N。15N-DNA比普通的14N-DNA的密度大，在氯化铯密度梯 度离心时，这两种DNA分子将形成位置不同的区带。如果将15N标记的大肠杆菌转 移到普通培养基（14N的氮源）培养，经过一代后，所有DNA的密度介于 15N-DNA,14N-DNA之间，形成了一半含14N，一半含15N杂合子。两代后，14N和14N-15N 杂合分子等量出现。在继续培养可以看到14N-DNA分子增多，证明了DNA分子复制 时原来的DNA分子均可被分成两个单位，分别构成子代分子的一半，从而证明了

《生物化学》考试大纲

《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜

1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解

2013南农生化真题回忆版

南京农业大学2013年生物化学考研试题 一、名词解释32’ 1蛋白质四级结构 2 tRNA 3反竞争抑制 4尿素循环 5 Co Q 6泛素化 7柠檬酸穿梭 8生物氧化 二、酶促反应结构式16’ 1、6-磷酸葡萄糖脱氢酶 2 异柠檬酸脱氢酶 3 烯醇化酶 4脂酰Co A合成酶 三、简答题58’ 1DNA复制所需蛋白质因子（酶）有哪些？其功能作用是什么14’ 2新生肽链转运的两条途径名称是什么，过程？10’ 3转氨基在生物体的作用及辅酶是什么？10’ 4试举出蛋白质脱盐的两种方法及其原理？在用硫酸铵进行蛋白质盐析时注意事项10’ 5葡萄糖最终氧化生成H2O和CO2过程中有几次脱羧，是否来自葡萄糖中，如果是来自几号碳原子，为什么，如果不是，为什么？14’ 四、计算题10’ 有一无蛋白质的DNA和RNA混合样品180ug，其紫外吸收的A260/A280=1.9。已知50ugDNA 的A260=1和40ugRNA的A260=1。 1多少ug DNA的A280=1，多少ug RNA的A280=1？ 2样品中的DNA和RNA的ug 数是多少？ 五、实验题34’ 1某蛋白质酶经SDS电泳得两种成分分子量为80KDa,30KDa，分子量大的仍具有催化活性，而小的不具催化活性，再经β-巯基乙醇处理后分离得两种成分分子量为40KDa,15KDa,两者都不具催化活性，问该蛋白质的结构及结构与功能的关系？12’ 2 有一同学要测水稻叶片中的酶活力，可是他只找到了动物体中这种酶的测量方法，于是他用此方法测定，结果测得的酶活力非常低，试分析可能的原因有哪些？12’ 3写出下列英文缩写的化学物质在生化实验中的作用10’ DTT BSA DEAE-C PITC DEPC

江南大学生物化学习题集

(四) 是非判断题 1.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。( ) 2.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质,所以肽键不能自由旋转。( ) 3.所有的蛋白质都有酶活性。( ) 4.α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。( ) 5.多数氨基酸有D-和L-两种不同构型,而构型的改变涉及共价键的破裂。 6.所有氨基酸都具有旋光性。( ) 7.构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。( ) 8.蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。( ) 9.一氨基一羧基氨基酸的pI为中性,因为-COOH和-NH2的解离度相同。( ) 10.蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此涉及肽键的断裂。( ) 11.蛋白质是生物大分子,但并不都具有四级结构。( ) 12.血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,在与氧结合过程中呈现变构效应,而后者却不是。( ) 13.用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。 14.并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。( ) 15.蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。( ) 16.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。( ) 17.所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。( ) 18.一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时,它们之间可以形成两个二硫键。( ) 19.盐析法可使蛋白质沉淀,但不引起变性,所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。( ) 20.蛋白质的空间结构就是它的三级结构。( ) 21.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。( ) 22.具有四级结构的蛋白质,它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。( ) 23.变性蛋白质的溶解度降低,是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。( ) 24.蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的,肽链上每个肽键都参与氢键的形成。( ) 25.构成蛋白质的20种基本氨基酸除脯氨酸外,在结构上的共同点是与羧基相邻α-碳原子上都有一个氨基。( ) 26.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子形式存在。( ) 27.一氨基一羧基氨基酸的pH为中性,因为---COOH和NH3解离程度相等。( ) 28.构型的改变必须有旧共价键的破坏和新共价键的形成,而构象的改变则不发生此变化。( ) 29.组成蛋白质的氨基酸与茚三酮反应都呈兰紫色。( ) 30.肽的命名是从肽链的游离氨基开始的。( ) 31.蛋白质分子中肽链能自由旋转。( ) 32.蛋白质中主链骨架由NGGNGGNGG…………等组成。.( ) 33.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。.( ) 34.蛋白质在pl时其溶解度最小。( ) 35.pH2.3时,所有氨基酸都带正电荷。.( ) 36.SDS—PAGE中,肽链越长,结合的SDS分子越多,故泳动速度越快。( ) 37.该氨基酸溶液的pH大于它的pI时,则该氨基酸在电场中向正极移动。( ) 38.蛋白质分子的四级结构是指多个肽键通过共价键连成的整体分子。( ) 39.血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,后者则不是。.( )

2010年江南大学生物化学考研真题(回忆版)【圣才出品】

2010年江南大学生物化学考研真题（回忆版） 一、名词解释 1．Ultrafiltration 2．Pentose phosphate pathway 3．Chargaff principal 4．Domain 5．Reverse transcription 6．Hyper chromic effect 二、判断题 1．别构酶总是寡聚酶。 2．肽链就是亚基。 3．单糖α型和β型是对映体。 4．某一基因发生了点突变，则必然导致其编码的蛋白质的氨基酸序列改变! 5．糖酵解是不依赖氧气的代谢，因此有无氧气都不会影响糖酵解途径。6．与蛋白质一样，DNA的生物功能也是由其高级机构决定。 7．抗体酶是水解抗体的酶的总称。 8．在蛋白质合成中氨酰-t RNA总是进A位。 9．糖酵解是糖异生途径的简单逆行。 10．DNA复制的忠实性由DNA聚合酶3，---5，外切酶的校对来维持。

三、简答 1．简述t RNA二级结构的特点及每一部分的功能。 2．简述导致蛋白质变性的主要因素，如何在蛋白质分离纯化中减少其变性的机会。3．柠檬酸循环中并无氧气参加，为什么说它是葡萄糖的有氧分解。 4．简述乙酰CoA羧化酶在脂肪酸合成中的地位和作用。 四、问答 1．核酸，蛋白质，脂肪酸，糖原生物合成中延伸机制有何异同？ 2．确定下列反应的辅酶及由那种维生素衍生出来的。 醇转变为醛的反应 依赖ATP的羧化反应 脱羧，转醛基的反应 转甲酰基，甲叉基的反应 转乙酰基或更长的脂酰基的反应 3．抑制剂（判断类型）酶加倍，抑制剂加倍，抑制剂对Km的影响。 4．乳糖操纵子产生酶相关的4个基因分别是什么？为什么能利用乳糖？

2017江南大学考研初试参考书

2017年江南大学初试参考书学院考试科目参考书目 食品学院701食品营养与卫 生综合 何计国、甄润英《食品卫生学》；刘 志皋《食品营养学》；钱和《食品卫 生学》；钟耀广《食品安全学》 801生物化学（含 实验） 王镜岩《生物化学》 802化工原理（含实 验） 陈敏恒《化工原理》 803微生物学综合 （食品） 周德庆《微生物学教程》；James M.Jay 《现代食品微生物学》 法学院 342农业知识综合 四[专业硕士] 刘豪兴《农村社会学》；李秉龙《农 业经济学》 397法硕联考专业 基础（法学）[专业 硕士] 全国法律硕士专业学位教育指导委员 会《全国法律硕士专业学位研究生入 学联考考试指南》 398法硕联考专业 基础（非法学）[专 业硕士] 全国法律硕士专业学位教育指导委员 会《全国法律硕士专业学位研究生入 学联考考试指南》 497法硕联考综合 （法学）[专业硕 士] 全国法律硕士专业学位教育指导委员 会《全国法律硕士专业学位研究生入 学联考考试指南》 498法硕联考综合 （非法学）[专业硕 士] 全国法律硕士专业学位教育指导委员 会《全国法律硕士专业学位研究生入 学联考考试指南》 831管理学[专业硕 士] 周三多《管理学》 840法学综合考试 江伟《民事诉讼法》；蔡永民《民法 学》；张千帆《宪法学》；张文显《法 理学》 物联网工程学院 807自动控制原理 潘丰《自动控制原理》；胡寿松《自 动控制原理》 808电路邱关源《电路》 809信号与系统[专 业硕士] 徐天成《信号与系统》；燕庆明《信 号与系统教程》；郑君里《信号与系 统》 810半导体物理（含 半导体器件） 刘恩科《半导体物理学》；黄昆《半 导体物理学》；施敏《半导体器件物 理与工艺》

2020年江南大学生物化学811真题

2020年江南大学生物化学811真题 一、名词解释(5分×4=20分) 1．Competitive inhibitor 2．Gel filtration 3．Leading strand lagging strand 4．ACP 5．Promoter 二、选择题(2分×15=30分) 1．处于等电点的蛋白质具有以下哪种特性? A．带电荷最多 B．在电场中不向任 C．在硫酸铵溶液中 D．蛋白质变性 2．在双链DNA中G占10%,问T的含量 A．10% B．20% C．40% D．90% 3．蛋白质中维持二级结构的键 A．氢键 B．离子键 C．肽键 D．范德华力 4．同工酶具有以下哪种性质? A．催化同一反应 B．具有相同的蛋白分子结构 C．理化性质相同 D．免疫性能相同 5．酶原之所以没有活性是因为 A．活性中心未形成或未暴露 B．是已经变性的蛋白质 C．酶原是合成还不够长的肽链

D．酶原只是普通的蛋白质 6．关于解偶联剂,错误的一项是 A．使ATP生成减少 B．影响呼吸链电子传递 C．使呼吸加快,耗氧增加 D．使氧化反应和磷酸化反应脱节 7．原核生物中DNA指导的RNA聚合酶核心酶的ββ A．a 2 B．a ββo 2 C．aβ D．aββ 8．蛋白质生物合成中多肽链的氨基酸排列顺序取A．相应RNA的专一性 B．RNA中的反密码子 C．相应mRNA D．rRNA的专一性 9．碘乙酸是下列()酶的抑制剂 A.葡萄糖激酶 B.磷酸果糖激酶 C.丙酮酸激酶 D.3-磷酸甘油醛脱氢酶 10.软脂酸进入线粒体的载体是() A.肉碱 B.谷氨酸 C.乙酰辅酶A D.酰基载体蛋白 11.不能使溴水褪色的是() A．核糖 B．葡萄糖 C．半乳糖 D．果糖 12.大肠杆菌DNA连接酶需要什么供能()

2009~2012年江南大学生物化学考研真题(回忆版)【圣才出品】

2012年江南大学生物化学考研真题（回忆版）

2011年江南大学生物化学考研真题（回忆版） 一、名词解释：40分 1．DNA melting temperature 2．subunit 3．promoter 4．leading chain 5 oligoenzyme activation 6．urea cycle 二、判断正误并改正（20分） 1．所有的B族维生素都能作为辅基参与生物反应 2．肉毒碱能抑制脂肪的氧化 3．1g蛋白经电泳得10mg纯蛋白，则比活力提高100倍 4．单纯逆反应 三、简答题（40分） 1．写出蔗糖、麦芽糖和乳糖的组成结构以及主要反映，并写出鉴别上述糖的方法。 2．写出别构效应的原理。 3．写出吡哆醇和泛酸的活性形式以及其生物反应中的作用。 4．为什么凯氏定氮法只能粗略检测蛋白质含量？请写出一种不增加设备的情况下就能排除杂氮的影响的方法？

四、简答题（50分） 1．请设计反映鉴别抑制剂是可逆抑制剂还是不可逆抑制剂，并写出可逆抑制剂三种情况的动力学特点。（12） 2．有一个脂肪由两个软脂酸和一个硬脂酸以及一个甘油组成，写出它在体内完全降解的反应过程（可用流程图表示）以及生成的ATP数。（13） 3．写出DNA以及三种RNA的二级结构在蛋白质合成的作用。（12） 4．写出酶的调控方式过程，并说明它的生物学意义。（13）

2010年江南大学生物化学考研真题（回忆版） 一、名词解释 1．Ultrafiltration 2．Pentose phosphate pathway 3．Chargaff principal 4．Domain 5．Reverse transcription 6．Hyper chromic effect 二、判断题 1．别构酶总是寡聚酶。 2．肽链就是亚基。 3．单糖α型和β型是对映体。 4．某一基因发生了点突变，则必然导致其编码的蛋白质的氨基酸序列改变! {7 Q（5．糖酵解是不依赖氧气的代谢，因此有无氧气都不会影响糖酵解途径。 6．与蛋白质一样，DNA的生物功能也是由其高级机构决定。 7．抗体酶是水解抗体的酶的总称。 8．在蛋白质合成中氨酰-t RNA总是进A位。 9．糖酵解是糖异生途径的简单逆行。 10．DNA复制的忠实性由DNA聚合酶3，---5，外切酶的校对来维持。

2013年江南大学801生物化学(A卷)考研真题(回忆版)【圣才出品】

2013年江南大学801生物化学（A卷）考研真题（回忆版） 一、名词解释（5个，每个4分） substrate-level phosphorylation， prosthetic group reverse transcription pentose phosphate pathway 二、判断是非并改错（10个，每个2分） 1，酶的活性中心由一级结构上相邻的氨基酸残基构成 2，只有偶数脂肪酸才能被氧化成为乙酰辅酶A 3，解偶联剂抑制呼吸链中的电子传递4，维生素E不容易被氧化，因此常作为抗氧化剂 5，生物氧化过程一定需要氧气的参与 6，DNA的碱解和酶解，都只能得到5’-核苷酸 7，DNA双链中，一条链的碱基顺序为pGpApCpCpT,则另一条链的碱基顺序为pCpTpGpGpA 8，双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，因此二肽也有双缩脲反应 9，酶反应时间越长，则所需最适温度越高；酶反应时间越短，所需温度越低。 10，α-淀粉酶和β-淀粉酶的区别在于α-淀粉酶水解α- 1,4糖苷键，而β-淀粉酶水解β-1,4糖苷键

三、简答题（5题，每题10分） 1．直链淀粉和纤维素都是由葡萄糖分子聚合而成，为何物理性质差别如此之大？2，丙二酸是TCA循环中琥珀酸脱氢酶的抑制剂，预测丙二酸是琥珀酸脱氢酶的抑制剂的类型，为什么？加入丙二酸到反应体系后动力学常数和反应速度的变化？如何消除这种影响？ 3．乙醛酸循环是什么？有什么生物学意义？ 4．DNA的复制精确度大于RNA转录的大于蛋白质翻译的（具体是一些数据，记不清楚了），简述DNA复制保持高度忠实性的主要机制。 5．糖酵解的中间产物在其他代谢途径中的应用有哪些？ 四、问答题（4题，每题15分） 1．碱基堆积力在稳定核酸结构中非常重要。 （1）碱基堆积力的化学本质究竟是什么。 （2）嘌呤和嘧啶中哪种碱基堆积力的作用更强，为什么。 （3）在RNA结构中，经常看到结合的金属元素，它们所起的作用是什么。 2．在下列培养基条件下，大肠杆菌中lac操纵子的转录速度是怎么变化的（a）乳糖和葡萄糖（b）葡萄糖（c）乳糖 3．什么是蛋白质变性和蛋白质复性？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？ 4．嘌呤和嘧啶核苷酸的合成过程各有什么特点？其中分别有哪些氨基酸的参与？

801生化---95-18真题名词解释

生糖氨基酸（18）：在体内可以转变为糖的氨基酸。P325 肉毒碱转运（18）：中短链脂肪酸可直接穿过线粒体内膜，而长链脂肪酸需依靠肉碱（肉毒碱）携带，以脂酰肉碱的形式跨越内膜而进入基质的运输。P289 一碳单位（18）：含有一个碳原子的基团。P343 竞争性抑制（17、）：可逆性抑制剂（I）和底物（S）竞争酶分子的结合部位，从而影响底物与酶正常结合的现象称为竞争性抑制。 PI（17、11、00）：氨基酸（核酸）的等电点, 是氨基酸（核酸）的特征常数。分子处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性分子状态，此时溶液的pH值即为氨基酸（核酸）的等电点。Tm（17、10、08、00）：熔解温度，使被测DNA的50%发生变性的温度，即增色效应达到一半时的温度。 内含子（17、）：在转录后的加工中，从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。 酰基载体蛋白（ACP）（17、）：通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。 超二级结构（17、18）：也称为基元.在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元（a螺旋、β折叠、β转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。 β氧化（17、09、06）：碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成：氧化，水化，再氧化和硫解。 酶原激活（17、06）：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 酰胺平面（16、04）：肽键（C-N）具有部分双键性质，不能左右旋转，使得形成肽键的4个原子（-CO-NH-）与两边的Ca共计6个原子差不多处于同一平面内，这个刚性平面即为酰胺平面也称肽平面。 诱导契合假说（16、14、09、03、01））：酶活性中心部位的结构具有柔性，该部位在与底物结合之前并不需要和底物的结构完全吻合，底物能顺利结合到活性中心的结合部位上，在催化位点作用下发生反应的假说。 能荷（16、05）：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。能荷=[ATP]+0.5[ADP]/[ATP]+[ADP]+[AMP]。 剪切修复（16、10、）：通过切除-修复内切酶使DNA损伤消除的修复方法。一般是切除损伤区，然后在DNA聚合酶的作用下，以露出的单链为模板合成新的互补链，最后用连接酶将缺口连接起来。 信号肽（16、）：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质夸膜转移（定位）的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。 解偶联剂（16、08、03）：一种使电子传递与ＡＤＰ磷酸化之间的的紧密偶联关系解除的化合物，Ｅg2,4－二硝基苯酚。 氧化磷酸化（18、16、01）：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ＡＤＰ和Ｐi生成ＡＴＰ与磷酸化相偶联的过程。

2017年江南大学801生物化学(含实验)考研真题(回忆版)【圣才出品】

2017年江南大学801生物化学（含实验）考研真题（回忆版） 一、名词解释 1．protein denaturation 2．isoenzyme 3．substrate level phosphirylation 4．allosteric regulation 5．semiconservative replication 二、判断题 1．酶纯化过程中，要将酶溶液充分搅拌，震荡长时间静置，让其充分溶解，分布均匀。 2．两个核酸样品A和B，如果A的OD260/OD280大于B的OD260/OD280，那么A的纯度大于B的纯度。 3．米氏常数是酶的特征性常数之一，如果一个酶有几种底物，Km值最小的底物一般称为改酶的最适或天然底物。 4．双缩脲反应是多肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 5．糖酵解的第一步是葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，因此临床上可以用6-磷酸葡萄糖替代葡萄糖进行注射。 6．在沙漠条件下骆驼能量和水分的来源是其驼峰中贮存的大量糖类物质、 7．痛风病人应避免摄入大量嘧啶碱的食物。 8．“操纵子学说”认为酶的诱导和阻遏是在调节基因的产物—阻遏蛋白作用下，通过操纵基因（操纵子）控制机构基因或基因组的转录而发生的。

9．2,4-二硝基苯酚等解偶联剂能够使电子传递和ATP形成两个过程分离，并不影响电子的传递，但却能抑制ATP的生成。 10．蛋白质生物合成中，当mRNA上终止密码出现后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，成为有生物活性的蛋白质分子。 三、简答（5个） 1．分离氨基酸混合物经常使用强酸型阳离子交换树脂，请简述其原理及洗脱方法 2．什么是联合脱氨？主要包括哪两种？简述其中最主要的一个过程。 3．脂肪酸合成的原料乙酰辅酶A的主要来源有哪些？请简述乙酰辅酶A从线粒体转运到细胞溶胶的机制。 4．简述蛋白质生物合成过程。 5．指出下图中腺嘌呤环中相应原子在从头合成时的来源腺嘌呤从头合成元素来源。

生物化学题库参考答案(江南大学)

生物化学题库参考答案 其实我也不知道我是怎么过的...8缩1吧 一、名词解释 1．T m：指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA 中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。 2．氧化磷酸化：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ＡＤＰ和Ｐi生成ＡＴＰ与磷酸化相偶联的过程。 3、复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 4、减色效应：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。 5、半保留复制：DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。 6、盐溶：在盐浓度很低的范围内，随着温度的增加蛋白质溶解度升高的现象叫做盐析。 7、激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。 8．呼吸链：是指有机物在生物氧化过程中，底物脱下的氢（H++e-）经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成H2O的电子传递系统，又称呼吸链。 9．维生素：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。 10．酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并与酶催化作用直接有关的区域。 11．酶变性： 12．DNA变性：DNA双链解链，分离成两条单链的现象。 13．遗传密码：DNA（或mRNA）中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。 14．蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 15．退火：既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间`DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。 16、底物水平磷酸化：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的转递链无关。 17、半不连续复制：在DNA复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是不连续的，所以叫做半不连续复制。

2009年江南大学607药学综合考研真题【圣才出品】

2009年江南大学607药学综合考研真题 2009年硕士研究生入学考试试题 考试科目：药学综合607 注意：请从“药物化学、”“药理学”、“微生物学”、“生物化学”四部分中选做两部分，做多记“0”分，每部分150分，时间3小时，请首先在答题纸上写明所答的两部分科目名称，再将答案写在答题纸上，做在试卷上无效。 药物化学 一、名词解释（每小题4分，共计20分） 1、心血管系统药物 2、解热镇痛药 3、β-内酰胺酶抑制剂 4、氨基甙类抗生素 5、先导化合物 二、写出下列药物的化学结构及主要临床用途（每小题5分，共计30分） 1、硝苯地平 2、可乐定 3、阿司匹林 4、布洛芬 5、氯丙嗪

6、地西泮 三、配伍题（20分） [1-5] A.布洛芬 B.双氯酚酸钠 C.阿司匹林 D.吲哚美辛 E.对乙酰氨基酚 1.化学名为α-甲基-4-（2-甲基丙基）苯乙酸的是（） 2.化学名为1-（4-氯苯氧甲酰基）-5-甲氧基-2-甲基-1H-吲哚-3-乙酸的是（） 3.化学名为2-乙酰氧基苯甲酸的是（） 4.化学名为N-（4-羟基苯基）-乙酰胺的是（） 5.化学名为2-[（2，6-二氯苯基）氨基]-苯乙酸钠的是（） [6-10] A奥美拉唑 B富马酸酮替芬 C西咪替丁 D雷尼替丁 E法莫替丁 6.结构中含有噻唑环的H2受体拮抗剂是（）

7.主要用于治疗哮喘的抗过敏药是（） 8.结构中含有呋喃基的H2受体拮抗剂是（） 9.在过量稀盐酸中，加热水解生成呱类的是（） 10.结构中含有咪唑环的质子泵抑制剂是（） [11-15] A.盐酸美西律 B.盐酸胺碘酮 C.盐酸普鲁卡因 D.盐酸普萘洛尔 E.盐酸维拉帕米 11.属于延长动作电位时程的抗心律失常药是（） 12.属于钙拮抗剂类抗心律失常药是（） 13.属于钠通道阻滞剂类抗心律失常药ⅠA型的是（） 14.属于钠通道阻滞剂类抗心律失常药ⅠB型的是（） 15.属于β阻滞剂类抗心律失常药的是（） [16-20] A. 头孢氨苄 B. 氯霉素 C. 美他环素 D. 阿米卡星

2010年江南大学801生物化学考研真题

江南大学801生物化学2010年硕士研究生入学考试试题及解析 江南大学2010年硕士学位研究生入学考试试题（生物化学） 一、名词解释 1．Ultrafiltration 2．Pentose phosphate pathway 3．Chargaff principal 4．Domain 5．Reverse transcription 6．Hyper chromic effect 二、判断题 1．别构酶总是寡聚酶。 2．肽链就是亚基。 3．单糖α型和β型是对映体。 4．某一基因发生了点突变，则必然导致其编码的蛋白质的氨基酸序列改变! 5．糖酵解是不依赖氧气的代谢，因此有无氧气都不会影响糖酵解途径。 6．与蛋白质一样，DNA的生物功能也是由其高级机构决定。 7．抗体酶是水解抗体的酶的总称。 8．在蛋白质合成中氨酰-t RNA总是进A位。 9．糖酵解是糖异生途径的简单逆行。 10．DNA复制的忠实性由DNA聚合酶3，---5，外切酶的校对来维持。 三简答 1．简述t RNA二级结构的特点及每一部分的功能。 2．简述导致蛋白质变性的主要因素，如何在蛋白质分离纯化中减少其变性的机会。3．柠檬酸循环中并无氧气参加，为什么说它是葡萄糖的有氧分解。 4．简述乙酰CoA羧化酶在脂肪酸合成中的地位和作用。 四问答

1．核酸，蛋白质，脂肪酸，糖原生物合成中延伸机制有何异同？ 2．确定下列反应的辅酶及由那种维生素衍生出来的。 醇转变为醛的反应 依赖ATP的羧化反应 脱羧，转醛基的反应 转甲酰基，甲叉基的反应 转乙酰基或更长的脂酰基的反应 3．抑制剂（判断类型）酶加倍抑制剂加倍抑制剂对Km的影响 4．乳糖操纵子产生酶相关的4个基因分别是什么？为什么能利用乳糖？ 江南大学2010年硕士学位研究生入学考试试题答案（生物化学） 一、名词解释 1．Ultrafiltration：超滤:是一种利用压差的膜分离技术，过滤精度可以达到0.01微米，可滤除水中的铁锈、泥沙、细菌、大分子有机物等有害物质，并保留对人体有益的一些矿物质元素。 2．Pentose phosphate pathway：磷酸戊糖途径，又称己糖支路。葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成。 3．Chargaff principal：碱基互补配对原则，在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A与T配对，G与C配对，反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。 4．Domain:略 5．Reverse transcription：以RNA为模板，在反转录酶催化下转录为双链DNA的过程6．Hyper chromic effect：增色效应，由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。 二、判断题

江南大学19902009年生物化学历年真题部分问答题答案

1、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，试用最简便的化学方法鉴别。 答：依次使用下列化学试剂进行鉴定 2、某一已纯化的蛋白无SDS的凝胶电泳图如下所示，两种情况下的电极槽缓冲液都为8.2 从下面两副图给出的信息，有关纯化蛋白的结构你能得出什么结论？该蛋白的PI是大于还是小于8.2？ 答：非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质时主要是根据各组分的pI的差别。 图（a）的结果只呈现单一的带，根据题中给出的条件，表明该蛋白质是纯净的。 由于SDS是一种带负电荷的阴离子去垢剂，并且具有长长的疏水性碳氢链。它的这种性质不仅使寡聚蛋白质的亚基拆离，而且还能拆开肽链的折叠结构，并且沿伸展的肽链吸附在上面。这样，吸附在肽链上的带负电荷的SDS分子使肽链带净负电荷，并且吸附的SDS 量与肽链的大小成正比。结果是，不同大小的肽链将含有相同或几乎相同的q/r值。由于聚丙烯酰胺凝胶基质具有筛分效应，所以，分子较小的肽链将比较大的、但具有相同的q/r值的肽链迁移得更快。若蛋白质是由单一肽链或共价交联的几条肽链构成（在不含β-巯基乙醇的情况下），那么在用SDS处理后进行SDS-PAGE，其结果仍是单一的一条带。若蛋白质是由几条肽链非共价结合在一起，在用SDS处理后进行SDS-PAGE，则可能出现两种情况：一种仍是一条带，但其位置发生了变化（迁移得更快），表明此蛋白质是由几条相同的肽链构成，另一种可能出现几条带，则可以认为该蛋白质是由大小不同的几条肽链构成。图（b）的结果表明该蛋白质是由两种大小不同的肽链借非共健结合在一起的寡聚体蛋白质。从图（b）的电泳结果我们可以断定该蛋白质的等电点低于8.2。 3、含有以下四种蛋白质混合物：A，分子量12000，pI=10；B，分子量62000 ，pI=3；C，分子量28000，pI=7；D，分子量9000，pI=5。若不考虑其他因素，当它们（1）流过DEAE-纤维素阴离子交换柱时，用线性盐洗脱时。（2）流经SephadexG-75凝胶过滤柱时，这些蛋白质的洗脱顺序如何？阴离子交换柱起始pH可选择什么范围。

2017年江南大学生物化学811真题

2017年生物化学811真题 一、名词解释 1. Isoelectric precipitation 2. Specific activity 3. Super-secondary strueture 4. Transdeamination 5. Covalent modification 6. Gluconeogenesis 二. 判断对错 1、极性氨基酸残基通常不存在于蛋白质三级结构内部。 2、淀粉、糖原、几丁质都是同多糖。 3、ATP是磷酸果糖激酶的底物，当ATP浓度高时，反应速度会下降。 4、用C14标记葡萄糖分子的6个碳，则经过TCA循环使得6个碳分别从丙酮酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶中以CO2的形式释放出来。 5、β-淀粉酶从淀粉非还原端开始水解a.-1,4糖苷键，水解产物是β型麦芽糖。 6、尿素循环中的N一个来自甘氨酸，一个来自天冬氨酸。 7、在嘌呤核苷酸的从头合成途径中,嘌呤碱基的N3和N9均来自于GLN的氨基N。 8、腺苷酸环化酶基因的缺失将导致细菌在有葡萄糖的情况下lac操纵子表达水平的提高。 9、Km是酶的特征性常数,当底物浓度和酶浓度种类确定时,Km是一个常数。 10、反式脂肪酸比顺式脂肪酸稳定,所以自然界中大多以反式脂肪酸存在。 三简答题 1.胰腺合成的胰蛋白酶原进入小肠后，在肠激酶作用下形成有活性的胰蛋白酶，该激活过程如图所示。 ①酶原激活的本质是什么 ②为什么酶原激活后会从无活性转变为有活性 ③为什么不直接合成有活性的酶而要以酶原的形式合成酶 2、写出糖酵解和糖异生中的不可逆反应及其催化的酶 3、简述竞争性抑制剂，非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂的区别 4、指出下列各种情况下，应补充哪种维生素。 ①多食糖类化合物 ②多食肉类化合物 ③以玉米为主食 ④长期口服抗生素 ⑤嗜食生鸡蛋清的人 四．问答题 1、近年来,科学家们在测量蛋白质浓度时,经常引用文献 the mensurement of protein- Folin-酚,试述该种方法测量蛋白质浓度的原理,另外列举至少3种测

1995-2016年南京农业大学801生物化学考研真题及答案解析 汇编

2017版南京农业大学《801生物化学》全套考研资料 我们是布丁考研网南农大考研团队，是在读学长。我们亲身经历过南农大考研，录取后把自己当年考研时用过的资料重新整理，从本校的研招办拿到了最新的真题，同时新添加很多高参考价值的内部复习资料，保证资料的真实性，希望能帮助大家成功考入南农大。此外，我们还提供学长一对一个性化辅导服务，适合二战、在职、基础或本科不好的同学，可在短时间内快速把握重点和考点。有任何考南农大相关的疑问，也可以咨询我们，学长会提供免费的解答。更多信息，请关注布丁考研网。 以下为本科目的资料清单（有实物图及预览，货真价实）： 南京农业大学《生物化学》全套考研资料 一、南京农业大学《生物化学》历年考研真题及答案解析 2016年南京农业大学《生物化学》考研真题（11月份统一更新！） 2015年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2014年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2013年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2009年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2008年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2007年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2006年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2005年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2004年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2003年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2002年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2001年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 2000年南京农业大学《生物化学》考研真题 1999年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 1998年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 1997年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 1996年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 1995年南京农业大学《生物化学》考研真题（含答案解析） 二、南京农业大学《生物化学》期中期末试题及答案解析 三、南京农业大学《生物化学》复习笔记 1、南京农业大学《生物化学》辅导班笔记 2、南京农业大学《生物化学》手工复习材料 3、考研大纲及双语教学材料 四、南京农业大学《生物化学》习题集 1、南京农业大学《生物化学》内部题库及答案解析 2、南京农业大学《生物化学》内部名词解释库 3、南京农业大学《生物化学》实验报告及试题 以下为截图预览： 真题及答案预览