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组蛋白和非组蛋白

组蛋白和非组蛋白


  组蛋白是存在于染色体内的与DNA结合的碱性蛋白质,染色体中组蛋白以外的蛋白质成分称非组蛋白。绝大部分非组蛋白呈酸性,因此也称酸性蛋白质或剩余蛋白质。组蛋白于1834年由德国科学家A.科塞尔发现。
  组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。每一核小体包括一个核心8聚体(由4种核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4的各两个单体组成);长度约为200个碱基对的脱氧核糖核酸(DNA);和一个单体组蛋白H1。长度约为140个碱基对的DNA盘绕于核心8聚体外面。在核心8聚体之间则由长度约为60个碱基对的DNA连接。这种DNA称为“接头”DNA。
  组蛋白的组分 几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分,分别用字母或数字命名,命名方法也不统一,如H1或称F1,Ⅰ;H2A或称F2A2,Ⅱb1;H2B或称F2B,Ⅱb2;H3或称F3,Ⅲ;H4或称F2A1,Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中,还存在特别的组蛋白成分,红细胞中为H5或F2C,Ⅴ,鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心,也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构,又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白(H2A和H2B);精氨酸含量丰富的组蛋白(H3和H4)。从整体来说,组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大,H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白,豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现,小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。
  组蛋白合成后的修饰 这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有:①乙酰化。有两种,一种是H1、H2A、H4 组蛋白的氨基末端乙酰化,形成α-乙酰丝氨酸,组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化,在细胞分裂期间,H1的1~3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期,H1有3~6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化,其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的9和27位和H4的20位的赖氨酸,鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合,ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。
  

组蛋白和非组蛋白

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