生物化学资料

第一篇生物化学检验基础知识

第一章绪论

问答题：

1.简述生物化学检验的概念及意义？

答：生物化学检验又称临床化学，是在研究人体健康和疾病的生物化学过程变化的基础上，利用物理学、化学、生物学、病理学、免疫学、生物化学的理论与技术，通过检验人体血液、尿液、脑脊液等标本中化学物质的量与质的变化，为临床医生提供疾病诊断、病情检测、疗效观察、判断预后以及健康评估等信息，最终判断被检者是否存在潜在疾病或排除某些疾病、揭示疾病变化以及药物治疗对机体生物化学过程影响的一门学科。

2.现代生物化学检验的内容有哪些？

答：1寻找疾病发生发展过程中的特异性物质及其检测方法，为诊断和治疗疾病提供最有力的证据；2研究和改进检测方法，使检验技术操作更加简单，方法特异性更强、灵敏度更高、精密度和准确度更好；3持续改进实验室工作流程及与之配套的计算机管理系统，建立行之有效的实验室质量管理体系，加强流程化、过程质量化管理，保证检测结果准确、快速、可靠；4向临床提供科学、合理、满意的解释服务即检验信息咨询，使检验资源得到充分利用。

3.如何学习生物化学检验？

答：

第二章生物化学检验的基础知识

一、单项选择题

1生化检验室的血液标本采集时间应在（A）

A.清晨空腹

B.餐前30分钟

C.餐后2小时

D.临睡前

E.没有时间限制

2以下哪项不是采集血液标本的注意事项（D）

A.根据化验目的计算血量

B.需全血的标本应选择抗凝试管

C.血清标本应防止溶血 C.女性患者月经期不易留取

E.生化标本应清晨空腹抽取

3测量尿蛋白定量时，需加入的防腐剂是（C）

A.浓盐酸

B.麝香草酚

C.甲苯

D.稀盐酸

E.甲醛

4静脉采血时，错误的操作是（D）

A.从内向外消毒穿刺部位皮肤

B.进针时使针头斜面和针筒刻度向上

C.见血后松开压脉带

D.未拔针头而直接将血液打入容器

E.如需抗凝应轻轻混匀

5做尿妊娠试验时，需留何时尿标本获得准确结果（A）

A.晨尿

B.12小时尿

C.24小时尿

D.上午10时尿

E.与时间无关

6采集血清标本容器需用（B）

A.肝素抗凝管

B.清洁干燥管

C.液状石蜡抗凝管

D.盛草酸钠瓶

E.盛草酸钾瓶

7成人静脉采血时，通常采血的部位是（B）

A.手背静脉

B.肘部静脉

C.颈外静脉

D.内裸静脉

E.股静脉

8枸橼酸钠的抗凝原理是（D）

A.阻止凝血酶的形成

B.阻止血小板聚集

C.除去球蛋白

D.与血液中的钙离子形成螯合物

E.除去纤维蛋白原

9正常情况下，浆膜腔内有（B）

A.少量液体起保护作用

B.少量液体起润滑作用

C.没有液体

D. 大量液体起保护作用

E.大量液体起润滑作用

10标本条码下有10个阿拉伯数字，其中第4~5位表示（C）.

A.标本号

B.标本类型

C.组合号

D.月份

E.日期

二、问答题

1简述急诊检验与危急值的报告方式。

答：急诊检验：报告单从接受标本开始至报告单发出最长不得超过2小时。即使检验结果完全正常也应在规定时间内发出报告，因此正常结果与异常结果有同样的诊断意义，特别是对排除某些疾病有重要的参考价值。

危急值报告：当检验结果出现“危急值”后，检验者要立即通过电话向临床医生或当班护士报告，并要求接、打电话双方都要有通话记录，通话记录最少包括危急值的项目、危急值和接电话人姓名等内容。

2简述生化检验的工作流程。

答：检验前阶段、检验中阶段、检验后阶段。

3简述血液标本的采集方法及注意事项。

答：方法：毛细血管采血法、静脉采血法和动脉采血法。

注意事项：采血时必须严格注意消毒、无菌操作，确定采血部位......

第三章生物化学检验常用技术

一、单项选择题

1发射光谱分析法是下列哪类测定法的原理（A）

A.火焰光度法

B.离子选择电极法

C.化学比色法

D.免疫比浊法

E.放射免疫法2Lambert-Beer定律只适用于（C）

A.单色光，非均匀，散射，低浓度溶液

B.白光，均匀，非散射，低浓度溶液

C.单色光，均匀，非散射，低浓度溶液

D.单色光，均匀，非散射，高浓度溶液

E.复色光，均匀，低浓度溶液

3可见-紫外分光光度法的原理基础为（A）

https://www.wendangku.net/doc/c87861842.html,mbert-Beer定律

B.Nernst方程式

C.Rayleigh方程式

D.Heidelberger曲线

E.以上均不是

4荧光分析所用的激发光主要是（B）

A.可见光

B.紫外线

C.红外线

D.X线

E.γ-射线

5下面有关电泳技术的叙述哪项是错误的（C）

A.电场强度越大，电泳速度加快，产热也增多，蛋白质易变性

B.表面电荷密度高的粒子比表面电荷密度低的粒子移动速度快

C.电场强度降低，增加了标本的扩散，电泳区带分辨率增高

D.球状分子比纤维分子移动速度快

E.电泳中缓冲液的要求是化学性质稳点、缓冲容量大、电导率低、离子移动性好

6关于聚丙烯酰胺凝胶电泳的说法错误的是（E）

A.分离血清蛋白质可以得到20种以上的组分

B.根据凝胶的性状可分为圆柱形和平板型两类

C.聚丙烯酰胺凝胶具有分子筛的作用

D.是区带电泳的一种

E.是最早使用的电泳技术

7干化学分析使用的仪器是（B）

A.分光光度计

B.发射式分光光度计

C.浊度计

D.比色计

E.荧光计

8pH计中的电极属于(C)

A.晶体电极

B.气敏电极

C.玻璃电极

D.酶电极

E.流动载体电极

9离子选择性电极法目前最多用于检测下列哪一项（D）

A.ALT

B.ALP

C.Glu

D.K+

E.BUN

二、问答题

1.分光光度法中，选择入射光波长的原则是什么？

答：原则：一般选择最大吸收波长，灵敏度高。

2.简述PCR反应体系成分。

答：1模板.2引物.3脱氧核苷三磷酸(dNTP).4Taq DNA 聚合酶.5镁离子浓度.6其他反应因素。

3.选择电泳缓冲液应考虑的因素为哪些？

答：1缓冲溶质.2pH.3离子浓度。

第五章酶学分析技术

一、单项选择题

1.不影响酶活性测定的因素为（）

A.底物浓度

B.样品杯直径

C.温度

D.pH

E.缓冲液的离子强度

2.根据国际生化学会委员会的规定，酶的一个国际单位是指（）

A.最适合条件下，每小时催化生成1mmol产物的酶量。

B.37℃，每分钟催化生成1umol产物的酶量。

C.25℃下，其他为最适条件，每分钟催化生成1umol产物的酶量。

D.30℃下，每小时催化生成1mmol产物的酶量。

E.最适条件下，每分钟催化1umol底物反应所需的酶量。

3.已知某酶的Km为0.05mmol/L，要使此酶所催化的V达Vmax的80%，底物浓度应是（）

A.0.1mmol/L

B.0.2mmol/L

C.0.4mmol/L

D.0.5mmol/L

E.0.6mmol/L

4.为保证酶动力学分析，要求底物浓度必须是（）

A. ＞10Km值

B.与Km值相同

C.等于?Km值

D.＜?Km值

E.＜?Km值

5.酶促反应进程的三个时期分别为（C）

A.线性期、偏离线性期、延滞期

B.偏离线性期、线性期、延滞期

C.延滞期、线性期、偏离线性期

D.线性期、延滞期、偏离线性期

E.延滞期、偏离线性期、线性期

6.有关连续监测法的说法错误的是（D）

A.又称为速率法

B.检测在线性期

C.产物能直接检测

D.对仪器无一定要求

E.检测在延滞期

7.Trinder反应中最常用的色素原是（）

A.联苯胺

B.邻联茴香胺

C.4-AA和酚

D.2,4-二氯苯酚

E.以上都不是

8.以NAD+还原成NADH反应为基础的生化分析，采用的波长及吸光度变化为（A）

A.340nm，从小到大

B.340nm，从大到小

C.405nm，从小到大

D.405nm，从大到小

E.280nm，从小到大

9.临床上常用来分析同工酶的方法是（A）

A.电泳法

B.层析法

C.沉淀法

D.热失活分析法

E.蛋白酶水解法

10.患者，男，72岁，进行性排尿困难2年。直肠指诊触及前列腺侧叶增大，中间沟左侧叶有2cm大小硬结，怀疑为前列腺癌。临床常用来诊断前列腺疾病的酶学指标是（）

A.ALT

B.ACP

C.ALP

D.AST

E.AMY

二、问答题

1.酶学测定标本的采集、处理与储存的注意事项有哪些？

答：防止溶血、合理使用抗凝剂、适宜的温度、减少副反应干扰。此外，采集各种体液样本的器皿质地和洁净度，采血部位，以及血清中过量的胆红素、脂质，样品制备过程中的振摇等，均影响酶活性测定。

2.酶活性测定的速率法与终点法有何不同？

答：速率法又称连续检测法，是指在多个时间点连续监测产物（或底物）在线性范围内的生成量（或消耗量）即零级反应速率测定酶活性的方法。

定时法是固定时间法的简称，是指测定反应开始后一段时间内（t1~t2）产物的生成量或底物的消耗量以测定的方法。两种方法都是生物化学检验的方法，都需要比色。

3.简述酶学分析中的两类指示反应。

答：1.偶联以NAD（P）＋或NAD(P)H为辅酶的脱氢酶（DH）及其指示反应

2.偶联H2O2的工具酶及其指示反应

4.影响酶学分析的因素有哪些？

答：标本因素的影响：溶血、抗凝剂、存放条件。

测定条件的影响：波长，样品量与试剂，稀释水量，反应时间，孵育时间，延迟时间，检测时间，试剂吸光度上、下限，底物耗尽限额，线性度等

第八章体液蛋白质检测

一、单项选择题

1.血浆中含量最高的蛋白质是(B)

A.PA

B.ALB

C.HP

D.AFP

E.CER

2.血浆中分子量最大的蛋白质是（C）

A.α1-AT

B.α1-AG

C.α2-MG

D.CEA

E.PA

3.以下蛋白质中属于负性急性时相反应蛋白的是（C）

A.α1-AG

B.Fib

C.Alb

D.CEA

E.α2-MG

4.Hp主要作用是不可逆地结合血浆中（D）

A.铜

B.药物

C.铁

D.游离血红蛋白

E.维生素A

5.TRF主要作用是运输（C）

A.Cu2+

B.Fe2+

C.Fe3+

D.维生素D

E.激素

6.血浆胶体渗透压主要靠哪种蛋白质维持（D）

A.α2-MG

B.Fib

C.CER

D.Alb

E.PA

7.原发性肝癌的特异性肿瘤标志物是（B）

A.CEA

B.AFP

C.CA125

D.反应蛋白

E.CA153

8.测定血清Alb的推荐方法（B）

A.BCP法

B.BCG法

C.免疫比浊法

D.酚试剂法

E.双缩脲发

9.血清蛋白质采用醋酸纤维素薄膜电泳后，颜色最深的是（A）

A.清蛋白

B.α1-球蛋白

C.β1-球蛋白

D.γ-球蛋白

E.β2-球蛋白

10.以下哪种血清蛋白质电泳图谱的表现是肝硬化所特有的（A）

A.β-γ桥

B.M蛋白带

C.Alb区带颜色变深

D.Alb区带缺失

E.γ-球蛋白区带颜色变浅

11.第一个被认定为急性时相反应蛋白的是（C）

A.α1-AT

B.α1-AG

C.CRP

D.CER

E.Fib

二、问答题

1.何为急性时相反应蛋白？急性时相反应蛋白有哪些？

答：发生急性疾病时，血浆中许多蛋白质浓度会发生明显改变，有些蛋白质浓度升高，有些蛋白质浓度降低，随着病情的好转，这些蛋白质又逐渐恢复至正常。这种现象称为急性时相反应，而这些浓度发生变化的蛋白质则称为急性时相反应蛋白。

包括α1-AG，α1-AT，Hp，CER,C3，C4，Fib，CRP,PA,Alb,TRF等。

2.双缩脲法为什么不能用于测定二肽或氨基酸？双缩脲法测定血清总蛋白的原理是什么？答：双缩脲法至少需含2个甲酰胺基才能与Cu2+络合，所以氨基酸和二肽无此反应。

原理：蛋白质分子的两个肽键在碱性条件下能与Cu2+作用生成紫红色络合物，在540nm 波长处有明显吸收峰，吸光度在一定范围内与血清蛋白质的含量成正比，由此计算TP含量。

3.多发性骨髓瘤时，血清蛋白质电泳图谱有何特征性的表现？

答：出现典型的M蛋白峰，是由于多发性骨髓瘤患者浆细胞浸润引起的，M蛋白出现在γ区，称为“γ型”，出现在β区，称为“β型”，为多发性骨髓瘤的一项重要诊断标准。

4.病例分析题：患者一年前开始出现活动后心悸、气促、乏力，上2层楼梯即觉四肢乏力，6个月前出现心悸、乏力症状加重，并出现下肢水肿，遂住院治疗。患者有10年糖尿病病史，查尿蛋白++，总胆固醇8.95mmol/L，初步诊断为“肾病综合征”。

请问：确诊需要进一步检查血液中哪些生化指标？

答：如PA,α1-AG,α1-AT,TRF,IgG,α2-MG,β-LP,Hp，IgM等。

第九章糖代谢紊乱检验

一、单项选择题

1.糖尿病性糖耐量的OGTT结果包括（D）

A.空腹血糖在6~6.7mmol/L

B.口服葡萄糖2小时达最高峰

C.血中葡萄糖峰值大于10mmol/L

D.血糖3.9~6.0mmol/L

E.以上均不是

2.关于1型糖尿病的病因，叙述错误的是（E）

A.好发于青春期

B.胰岛素受体数目减少或缺陷

C.易发生酮症酸中毒

D.对胰岛素治疗敏感

E.患者肥胖

3.在原发性糖尿病诊断过程中，下列哪一项试验与糖尿病诊断无关（C）

A.GHb

B.血糖

C.肌酐

D.OGTT

E.胰岛素测定

4.糖化血红蛋白的浓度反映测定日以前多长时间的血糖水平（C）

A.1~2周

B.2~6周

C.1~2个月

D.2~3个月

E.6个月

5.己糖激酶法测血糖，除使用己糖激酶外，还需要另外一种酶是（B）

A.过氧化氢酶

B.葡萄糖-6-磷酸脱氢酶

C.葡萄糖激酶

D.葡萄糖-6-磷酸酶

E.葡萄糖氧化酶

6.女性，41岁。身高164cm、体重65kg，近半年多饮、多尿伴乏力。血压20/13.3kPa，余未见明显异常。空腹血糖6.9mmol/L。应做哪项检查以明确诊断（C）

A.重复一次空腹血糖

B.测餐后2小时血糖

C.OGTT

D.测24小时尿糖、尿蛋白

E.糖化血红蛋白

7.有关果糖胺的叙述正确的是（C）

A.主要是测定糖化血红蛋白

B.包括糖化晶状蛋白、膜蛋白

C.反映过去2~3周的平均血糖水平

D.可替代糖化血红蛋白

E.是糖尿病远期控制水平的监测指标

8.在下列测血糖的方法中，适合于手工操作，目前仍有基层医院使用的方法是（B）

A.Foling-Wu法

B.邻甲苯胺法

C.碘量法

D.己糖激酶发

E.葡萄糖氧化酶法

二、问答题

1.试述血糖测定（GOD-POD法）的原理，正常参考范围（区间）及临床意义。

答：原理：

参考范围：空腹血清葡萄糖：3.9~6.1mmol/L

临床意义：

2.评价C-肽测定在糖尿病诊断中的应用。

答：

3.简述OGTT试验方法、注意事项及其意义要点。

答：

第十章脂代谢紊乱检验

一、单项选择题

1.血浆脂蛋白密度由大到小的顺序是（B）

A.LDL>VLDL>CM>HDL

B.HDL>LDL>VLDL>CM

C.VLDL>LDL>HDL>CM

D.CM>VLDL>LDL>HDL

E.HDL>VLDL>LDL>CM

2.下列各项脂蛋白中，脂质含量最多的脂蛋白是（A）

A.CM

B.VLDL

C.LDL

D.HDL

E.Lp（a）

3.与动脉粥样硬化发生率呈负相关的脂蛋白是（A）

A.HDL

B.VLDL

C.CM

D.LDL

E.IDL

4.运输内源性甘油三酯的脂蛋白主要是下列哪一种（B）

A.CM

B.VLDL

C.LDL

D.HDL

E.Lp（a）

5.载脂蛋白A I是下列哪种脂蛋白的主要结构蛋白（E）

A.Lp（a）

B.LDL

C.VLDL

D.CM

E.HDL

8.目前常规检验方法中，通常测定下述何种物质来反映人体内HDL的含量（B）

A.HDL中的甘油三酯

B.HDL中的胆固醇

C.HDL中的磷脂

D.HDL中的载脂蛋白

E.HDL中的脂蛋白（α）

11.HDL中存在的主要载脂蛋白是（A）

A.ApoA

B.ApoB100

C.ApoC

D.ApoE

E.ApoB48

12.LDL中存在的主要载脂蛋白是（B）

A.ApoA

B.ApoB100

C.ApoC

D.ApoE

E.ApoB48

14.下列哪种脂蛋白可以将肝脏合成的内源性胆固醇运转至肝外组织（C）

A.CM

B.VLDL

C.LDL

D.HDL

E.Lp(a)

15.下列哪中脂蛋白参与胆固醇的逆向转运（D）

A.CM

B.VLDL

C.LDL

D.HDL

E.Lp(a)

16.I型高脂蛋白血症的血清检查特点是（B）

A.冰箱放置过夜后，血清透明，胆固醇正常，甘油三酯稍高

B.冰箱放置过夜后，血清上层为奶油层，下层清澈，胆固醇正常或稍高，甘油三酯明显增加

C.冰箱放置过夜后，血清上层为奶油层，下层乳白，胆固醇稍高，甘油三酯增加

D.冰箱放置过夜后，血清透明，胆固醇明显增加，甘油三酯正常

E.冰箱放置过夜后，血清乳白，胆固醇正常，甘油三酯稍高

18.血清脂蛋白电泳时出现宽β带常见于什么型高脂蛋白血症（D）

A.I

B.II

C.III

D.IV

E.V

20.目前我国测定TC的参考方法是（D）

A.电泳法

B.匀相测定法

C.超速离心法

D.HPLC法

E.聚乙烯硫酸盐沉淀法

二、问答题

1.影响血脂分析前变异的因素主要有哪些？

答：

2.临床表型分类法如何对高脂蛋白血症进行分类？

答：

3.磷酸甘油氧化酶法（GPO-PAP法）测定血清中TG，如何去除FG的干扰？

答：

第十一章体液电解质与微量元素检验

一、单项选择题

1.目前临床实验室检测血清钾、钠、氯、钙最常用的方法是（B）

A.原子吸收分光光度法

B.ISE法

C.分光光度法

D.滴定法

E.ID-MS法

2.适用于尿钾、钠、钙、尿胆原等项目测定的防腐剂是（E）

A.浓盐酸

B.甲苯

C.冰醋酸

D.麝香草酚

E.浓硫酸

3.体液分布最多的部位是（B）

A.血液

B.细胞内液

C.淋巴液

D.组织间液

E.消化液

4.可导致神经肌肉兴奋性增加的是（D）

A.H+升高

B.Mg2+升高

C.K+降低

D.Ca2+下降

E.Na+降低

5.可引起低血钾的是（E）

A.肾上腺皮质功能降低

B.高渗性脱水

C.代谢性酸中毒

D.呼吸性酸中毒

E.注射胰岛素

6.血浆蛋白与钙结合受pH的影响，下列叙述中错误的是（D）

A.pH下降，钙离子浓度增加

B.pH上升，钙离子浓度下降

C.每改变0.1pH单位，血浆结合钙可改变0.05mmol/L

D.碱中毒时，血清钙离子浓度下降，总钙量也下降

E.碱中毒时，总钙量可能正常

7.与高血压的发生和预后有密切关系的是（C）

A.锌/铁

B.镉/铜

C.锌/镉

D.锌/铜

E.锌/钙

8.O-CPC法测定血清总钙的pH为（C）

A.＜7.0

B.10.5以下

C.10.5~12

D.＞12

E.以上都不是

9.PTH对尿中钙、磷代谢的影响是（A）

A.增加肾小管对钙的重吸收，减少对磷的重吸收

B.增加肾小管对磷的重吸收，减少对钙的重吸收

C.增加肾小管对钙、磷的重吸收

D.减少肾小管对钙、磷的重吸收

E.以上都不是

10.总铁结合力（TIBC）测定可用于间接检测（B）

A.血清铁

B.铁的饱和度

C.运铁蛋白的饱和状态

D.运铁蛋白分子中未饱和的铁结合位点

E.运铁蛋白

二、问答题

1.简述体液电解质的分布特点。

答：

2.试述实验室测定钠、钾、氯最常用的方法与原理。

答：

3.试述实验室测定钙、磷、镁最常用的方法与原理。

答：

4.简述亚铁嗪比色法测定血清铁和总铁结合力的原理。

答：

第十二章血气分析与酸碱平衡紊乱

一、单项选择题

1.常用血气和酸碱平衡分析的标本是（）

A.动脉全血

B.静脉全血

C.血浆

D.毛细血管血

E.血清

2.血气和酸碱平衡分析标本采用的抗凝剂是（）

A.枸橼酸钠

B.草酸钠

C.氟化钠

D.肝素

E.草酸铵

3.血浆中缓冲能力最大的缓冲对是（）

A.Hb缓冲对

B.血浆蛋白缓冲对

C.红细胞缓冲对

D.血浆磷酸盐缓冲对

E.血浆碳酸氢盐缓冲对

4.下列不参与缓冲对组成的是（）

A.NaHCO3

B.H2CO3

C.Hb

D.Cl-

E.K2HPO4

5.以下关于人体酸碱平衡调节的描述错误的是（）

A.血液缓冲系统由弱酸及其盐组成

B.肺是重要的酸碱平衡调解器官

C.肾脏最重要的调节功能是重吸收HCO3-

D.当机体发生酸中毒时，血K+浓度下降

E.组织细胞如红细胞、肌肉、骨骼等对酸碱平衡也具有一定的调节作用

6.糖尿病酮症会引起（）

A.代谢性碱中毒

B.代谢性酸中毒

C.呼吸性酸中毒

D.呼吸性碱中毒

E.代谢性碱中毒伴呼吸性酸中毒

7.慢性梗阻肺病常有（）

A.代谢性碱中毒

B.代谢性酸中毒

C.呼吸性酸中毒

D.呼吸性碱中毒

E.代谢性碱中毒伴呼吸性酸中毒

8.当血清中[HCO3-]＜22mmol/L时，一般判断为（）

A.代谢性碱中毒

B.代谢性酸中毒

C.呼吸性酸中毒

D.呼吸性碱中毒

E.代谢性碱中毒伴呼吸性酸中毒

9.下列叙述不正确的是（）

A.根据pH不能鉴别酸碱平衡紊乱的性质

B.pH正常可排除机体酸碱平衡紊乱

C.当pH＞7.45时为失代偿性碱中毒

D.当pH＜7.35时为失代偿性酸中毒

E.血pH即血浆中[H+]的负对数

10.下列哪项使细胞内钾向细胞外转移引起高钾血症（）

A.急性肾功能不全

B.代谢性酸中毒

C.代谢性碱中毒

D.严重呕吐、腹泻

E.尿毒症

二、问答题

1.什么是酸碱平衡紊乱？单纯性酸碱平衡紊乱包括哪几种？各种血气和酸碱指标变化情况如何？如何判断酸碱平衡紊乱的种类？

答：

2.血气和酸碱平衡分析标本的采集、处理有何要求？

答：

第十三章肝胆疾病的检验

一、单项选择题

1.下列哪种酶是血浆特异酶（B）

A.淀粉酶

B.凝血酶原

C.碱性磷酸酶

D.酸性磷酸酶

E.脂肪酶

2.阻塞性黄疸时，下列结果正确的是（D）

A.血中结合胆红素增多，尿中胆红素试验阴性

B.血中结合胆红素增多，尿中尿胆原增多

C.血中未结合胆红素增多，尿中尿胆原增多

D.血中未结合胆红素增多，尿中胆红素试验阳性

E.血中结合胆红素增多，尿中胆红素试验阳性

3.

生物化学期末考试试题及答案范文

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )

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第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等， 净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29

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什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

生物化学期末考试试卷与答案

安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成

生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解

生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，

生物化学深刻复习资料(全)

生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）

1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA

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第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：

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第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成

生物化学试题及答案期末用

生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、

生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。

10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD

鲁东大学生物化学期末复习资料试题大题答案

蛋白质结构与功能的关系解答一 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能，即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化，其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症（HbS）。 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧

血红蛋白（Hb）是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb）相似，中间有一个疏水“口袋”，亚铁血红素位于“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白（HbO2）后，发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”，导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分

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复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。

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一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）

考研生物化学复习笔记

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架