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生物化学名词解释
第一章糖类
单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
寡糖（oligoccharide）由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。
构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L 型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
醛糖（aldose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
酮糖（ketose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
对映体（enantiomer）互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。
差向异构体（epimer）同一不对称碳原子，各取代基取向不同，而产生两种差向同分异构体。如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖；与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖(C2)，阿洛糖（C3），半乳糖（C4）。
异头物（anomer）仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
异头碳（anomer carbon）环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。变旋（mutarotation）吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
糖苷（dlycoside）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。糖苷键（glycosidic bond）一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。还原糖（reducing sugar）羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
淀粉（starch）一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
糖原（glycogen）是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
纤维素（cellulose）葡萄糖分子通过β-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。通常含数千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。
极限糊精（limit dexitrin）是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。
肽聚糖（peptidoglycan）N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
糖蛋白（glycoprotein）含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
蛋白聚糖（proteoglycan）由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。
糖胺聚糖（glycosaminoglycan）蛋白聚糖大分子中聚糖部分的总称。由糖胺的二糖重复单位组成，二糖单位中通常有一个是含氨基的糖，另一个常常是糖醛酸，并且糖基的羟基常常被硫酸酯化。曾称为黏多糖，为杂多糖的一种，主要存在于高等动物结缔组织中，植物中也有发现。糖胺聚糖可分为硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、透明质酸、肝素及硫酸乙酰肝素等类别。
凝集素（Lectin）是指一种从各种植物，无脊椎动物和高等动物中提纯的糖蛋白或结合糖的蛋白，因其能凝集红血球（含血型物质），故名凝集素。常用的为植物凝集素（Phytoagglutin，PNA），通常以其被提取的植物命名，如刀豆素A（Conconvalina，ConA）、麦胚素（Wheat germ agglutinin，WGA）、花生凝集素（Peanut agglutinin，PNA）和大豆凝集素（Soybean agglutinin，SBA）等，凝集素是它们的总称。
第二章脂类
脂肪酸（fatty acid）是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
饱和脂肪酸（saturated fatty acid）不含有—C=C—双键的脂肪酸。
不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
必需脂肪酸（occential fatty acid）维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，如亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。
注：必须氨基酸（essential amino acid）人体不能合成或合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
半必需氨基酸人体内合成量不能满足需求，必须从外界获取的氨基酸。包括精氨酸、组氨酸。
三脂酰苷油（triacylglycerol）那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
磷脂（phospholipid）含有磷酸成分的脂。分为甘油磷脂、鞘磷脂。
鞘脂（sphingolipid）一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
鞘磷脂（sphingomyelin）一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。卵磷脂（lecithin）即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
脑磷脂（cephalin）即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
脂质体（liposome）是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
生物膜（bioligical membrane）围绕细胞或细胞器的脂双层膜，由磷脂双层结合有蛋白质和胆固醇、糖脂构成，起渗透屏障、物质转运和信号转导的作用。
内在膜蛋白（integral membrane protein）插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。外周膜蛋白（peripheral membrane protein）通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
流体镶嵌模型（fluid mosaic model）针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和
膜蛋白可以进行横向扩散。
乳化（emulsification）一种液体以极微小液滴均匀地分散在互不相溶的另一种液体中的作用。
皂化值（saponification number）完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。
碘值（iodine number;iodine value;IV）脂肪不饱和程度的一种度量，等于100g脂肪所摄取碘的克数。检测时，以淀粉液作指示剂，用标准硫代硫酸钠液进行滴定。碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸含量高或其不饱和程度高。
酸值（acid number;acid value）中和1g油脂中的游离脂肪酸所需氢氧化钾的毫克数。常用以表示其缓慢氧化后的酸败程度。一般酸值大于6的油脂不宜食用。
酸败（rancidity）天然油脂长时间暴露在空气中会引起变质的现象。这是由于油脂的不饱和成分受空气中氧、水分或霉菌的作用发生自动氧化，生成过氧化物进而降解为挥发性醛、酮、羧酸的复杂混合物，并产生难闻的气味。
抗氧化剂（oxidation inhibitor;antioxidant）
乙酰值（acetylation value）又称乙酰化值。对脂肪中羟基数目的定量。油脂中含羟基的脂肪酸可与乙酸酐或其他酰化剂作用生成相应的酯。乙酰化值指1g乙酰化的油脂所分解出的乙酰用氢氧化钾中和时所需的氢氧化钾mg数。
萜（terpene）由两个或多个异戊二烯单位连接而成的萜烯及其衍生物。根据异戊二烯的数目分单萜、倍半萜、双萜、三萜、四萜和多萜。
通透系数（permeability coefficient）是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
通道蛋白（channel protein）是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
（膜）孔蛋白（pore protein）其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
被动运输（passive transport）离子或小分子在浓度差或电位差的驱动下顺电化学梯度穿膜的运输方式。包括简单扩散和协助扩散。
简单扩散：也叫自由扩散（free diffusing），特点是：①沿浓度梯度（或电化学梯度）扩散；②不需要提供能量；③没有膜蛋白的协助。
协助扩散：也称促进扩散（faciliatied diffusion）、易化扩散（facilitated deffusion），其运输特点是：①比自由扩散转运速率高；②存在最大转运速率；在一定限度内运输速率同物质浓度成正比。如超过一定限度，浓度再增加，运输也不再增加。因膜上载体蛋白的结合位点已达饱和；③有特异性，即与特定溶质结合。
主动转运（active transport）特异性运输蛋白消耗能量使离子或小分子逆浓度梯度穿膜的运输方式。
协同运输（contransport）是一类靠间接提供能量完成的主动运输方式。物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，而维持这种电化学势的是钠钾泵或质子泵。包括同向协同、反向协同。
基团运输一般来说，物质通过膜运输是不需要进行化学修饰，但有些糖在通过细菌膜时需要进行磷酸化反应加入一个磷酸基团，以糖-磷酸的形式才能通过膜，称为基团运输。一个最明显的例子是1964年由Rosman S等在大肠杆菌中发现的磷酸烯醇式丙酮酸转磷酸化酶系统即PTS（phosphoenolpyruvate(PEP)-linked phosphotransferase system）系统
胞吞作用（endocytosis）物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。包括吞噬作用和胞饮作用。
吞噬作用（phagocytosis）吞噬细胞摄取颗粒物质的过程。
胞饮作用（pinocytosis）细胞从外界中摄取可溶性物质的过程。
第三章氨基酸和蛋白质
氨基酸（amino acid）是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
两性电解质（ampholyte）同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
等电点（pI,isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
范德华力（van der Waals force）分子间作用力又被称为范德华力，按其实质来说是一种电性的吸引力。可分为取向力、诱导力、色散力三种，广义的范德华力包括氢键。
氢键（hydrogen bond）氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X 的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。
疏水作用（hydrophobic interaction）疏水作用是指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。
二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
肽平面（peptide plane）也叫酰胺平面，指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。
谷胱甘肽（glutathione ，GSH）由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽，主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂，它能够清除掉人体内的自由基，清洁和净化人体内环境污染，从而增进了人的身心健康。谷胱甘肽有还原型（G-SH）和氧化型（G-S-S-G）两种形式，在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数。谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变。该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH。
Edman降解(Edman degradation)从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
双缩脲反应（biuret reaction）蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的呈色反应。在540nm 波长处有最大吸收。可用于蛋白质的定性和定量检测。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮）黄色）化合物的反应。此反应十分灵敏，根据反应所生成的蓝紫色的深浅，在570nm波长下进行比色就可测定样品中氨基酸的含量，也可以在分离氨基酸时作为显色剂对氨基酸进行定性或定量分析。
α-碳原子的二面角两个肽键平面之间的α-碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角(dihedral angle)。绕Cα-N键轴旋转的二面角（C-N-Cα-C）称为φ，绕Cα-C键轴旋转的二面角（N-Cα-C-N）称为ψ，原则上φ和ψ可以取-180°~+180°之间的任一值，这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述。
变性（denaturation;degeneration）蛋白质或核酸分子中除了连接氨基酸或核苷酸链的一级
化学键以外的任何天然构象的改变。可涉及非共价键如氢键的断裂和共价键如二硫键的断裂，可导致蛋白质或核酸的一种或多种化学、生物学或物理学特性的改变。
复性（renaturation;annealing）变性的逆转。蛋白质或核酸分子变性后，又全部或部分恢复其天然构象的过程。
蛋白质一级结构（primary structure）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。维持一级结构的主要作用力是肽键。
蛋白质的二级结构（secondary structure）多肽链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。如蛋白质的α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
α螺旋（α-helix）最先由Linus Pauling好Robert Corey于1951年提出，是蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为
0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
β折叠（β-strand）是蛋白质的二级结构,肽键平面折叠成锯齿状,相邻肽链主链的N-H 和C=O之间形成有规则的氢键,在β-折叠中,所有的肽键都参与链间氢键的形成,氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系.
β转角（β-turn;β-bend;reverse turn）由4个氨基酸残基组成，其中第一个残基的CO 基团和第四个残基的NH基团之间形成氢键，使多肽链的方向发生“U”形改变。
无规卷曲（random coil）直链多聚体的一种比较不规则的构象，其侧链间的相互作用比较小。无规卷曲对围绕单键转动阻力极小，并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲，因此不具独特的三维结构和最适构象。无规卷曲可因环境而改变，有其生物学意义，这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。
超二级结构（super-secondary structure）蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。典型的超二级结构有βαβ、βββ、αα等。
结构域（Structural Domain）是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域，可被特定分子识别和具有特定功能。
蛋白质的三级结构（tertiary structure）蛋白质分子在二级、超二级结构的基础上进一步盘绕形成的高级结构。
亚基（subunit）又称亚单位，组成蛋白质四级结构最小的共价单位，是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白。
分子病（molecular disease）由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。DNA分子的此种异常，有些可随个体繁殖而传给后代。如镰状细胞性贫血，是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患。
蛋白质的四级结构（quaternary structure）蛋白质的层次结构中的第四个层次，特指组成蛋白质的各个亚基通过非共价键相互作用(包括疏水相互作用、氢键和盐键等)排列组装而成的立体结构。大分子蛋白质常由多条多肽链所组成，每条多肽链各具独立的三级结构。蛋白质的四级结构是指几个各具独立三级结构之多肽链的相互结集、以特定的方式接触、排列形成更高层次的大分子蛋白质的空间构象。
模序（Motif）也称模体，在许多蛋白质分子中，可以发现2到3个具有二级结构的肽段，在空间上互相接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为蛋白质的“模序”。一个模序总有其特异的氨基酸序列，发挥特殊的功能，例如“锌指结构”（zinc finger），此模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成，形似手指，具有结合锌离子的功能。模体的特征性空间结构使其特殊功能的结构基础。
抗原决定簇（antigenic determinant）又称表位，是决定抗原性的特殊化学基团，大多存在于抗原物质的表面，有些存在于抗原物质的内部，须经酶或其他方式处理后才暴露出来。抗体（antibody;Ab）机体的免疫系统在抗原刺激下，由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。主要分布在血清中，也分布于组织液及外分泌液中。
抗原（antigen;Ag）是指能够刺激机体产生（特异性）免疫应答，并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合，发生免疫效应（特异性反应）的物质。抗原的基本特性有两种：一是诱导免疫应答的能力，也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应，也就是抗原性。
半抗原（hapten）能与对应抗体结合出现抗原-抗体反应、又不能单独激发人或动物体产生抗体的抗原。它只有反应原性，不具免疫原性，又称不完全抗原。大多数多糖和所有的类脂都属于半抗原。如果用化学方法把半抗原与某种纯蛋白的分子（载体）结合，纯蛋白会获得新的免疫原性，并能刺激动物产生相应的抗体。半抗原一旦与纯蛋白结合，就构成该蛋白质的一个抗原簇。一些比一般半抗原分子量小，但有特异结构的化学活性基团物质（如青霉素、磺胺剂等），称为简单半抗原。当简单半抗原进入过敏体质的机体时，能与体内组织蛋白结合，成为完全抗原，这种完全抗原可引起超敏反应。一般来说，B淋巴细胞识别半抗原决定簇，T淋巴细胞识别载体抗原决定簇。
单克隆抗体（monoclonal antibody;McAb;mAb）高度均质性的特异性抗体，由一个识别单一抗原表位的B细胞克隆所分泌。一般来自杂交瘤细胞。
多克隆抗体（polyclonal antibody）由多个B细胞克隆所产生的抗体，可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异。
活性肽（Active Peptide）肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，在人体内起重要生理作用，发挥生理功能。具有活性的多肽称为活性肽，又称生物活性肽或生物活性多肽。
同源蛋白（homologous protein）结构和功能类似的蛋白质。这些蛋白质可以是在进化过程中，来自共同的祖先蛋白质，但以后发散进化成为结构类似，而功能差异较大的蛋白质。另一种可能是在一定条件的作用下，由不同的祖先收敛进化为结构和功能类似的蛋白质。
血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。
肌红蛋白（myoglobin，MYO,Mb）由153个氨基酸残基组成，是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。它的氧饱和曲线为双曲线型。
别构效应
层析（chromatography）按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
亲合层析（affinity chromatograph）利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
透析（dialysis）通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
盐溶（salting-in）在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。
盐析（salting-out）增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象。是蛋白质分离纯化中经常使用的方法，最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。
凝胶电泳（gel electrophoresis）以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
等电聚胶电泳（isoelectric focusing electrophoresis,IFE）利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
双向电泳（two-dimensional electrophorese）等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
Wentern blot蛋白质印迹，它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法。其基本原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色，通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中的表达情况的信息。同源蛋白质（homologous protein）来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
纤维蛋白（fibrous protein）一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
球蛋白(globular protein)紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
胶原（蛋白）（collagen）是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
分子伴侣（chaperone;molecular chaperone）一组从细菌到人广泛存在的蛋白质，非共价地与新生肽链和解折叠的蛋白质肽链结合，并帮助它们折叠和转运，通常不参与靶蛋白的生理功能。主要有三大类：伴侣蛋白、热激蛋白70家族和热激蛋白90家族。
波尔效应（Bohr effect）CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
协同效应（synergistic effect）是指两种或两种以上的组分相加或调配在一起，所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和。而其中对混合物产生这种效果的物质称为增效剂(synergist)。分为正协同效应、负协同效应。
镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸
（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。患病者的血液红细胞表现为镰刀状，其携带氧的功能只有正常红细胞的一半。
第四章酶
酶（enzyme）生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是
通过降低活化能加快反应的速度。
单体酶仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。
寡聚酶由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。
多酶体系（multienzyme system）在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
辅酶（coenzyme）是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。有许多维他命及其衍生物，如核黄素、硫胺素和叶酸，都属于辅酶。这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：NAD或NADP+携带氢离子，辅酶A携带乙酰基，叶酸携带甲酰基，S-腺苷基蛋氨酸也可携带甲酰基。
辅基（prosthetic group）酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合，例如细胞色素氧化酶的铁卟啉。
辅因子（cofactor）是指与酶结合且在催化反应中必要的具有辅助功能的非蛋白质化合物。脱脯基酶蛋白(apoenzyme)酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶（holoenzyme）具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核酶又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA。
注：端粒酶（telomerase）一种自身携带模板的逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，RNA组分中含有一段短的模板序列与端粒DNA的重复序列互补，而其蛋白质组分具有逆转录酶活性，以RNA为模板催化端粒DNA的合成，将其加到端粒的3′端，以维持端粒长度及功能。
端粒（telomere）线状染色体末端的DNA重复序列，是真核染色体两臂末端由特定的DNA重复序列构成的结构，使正常染色体端部间不发生融合，保证每条染色体的完整性。端粒是短的多重复的非转录序列（TTAGGG）及一些结合蛋白组成特殊结构，除了提供非转录DNA的缓冲物外，它还能保护染色体未端免于融合和退化，在染色体定位、复制、保护和控制细胞生长及寿命方面具有重要作用，并与细胞凋亡、细胞转化和永生化密切相关。抗体酶（abzyme）通过改变抗体中与抗原结合的微环境，并在适当的部位引入相应的催化基团，所产生的具有催化活性的抗体。可由两种途径获得抗体酶：①采用过渡态的底物类似物诱导；②在现有的抗体基础上，通过化学修饰或通过蛋白质工程向其配体结合部位导入催化基团。
固定化酶（immobilized enzyme）是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。酶固定化后一般稳定性增加，易从反应系统中分离，且易于控制，能反复多次使用。便于运输和贮存，有利于自动化生产。酶活力单位（U,active unit）酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
催化常数（catalytic number）(K cat)也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和
状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(K m+[s])
米氏常数（Michaelis constant）酶促反应的反应速度达到最大反应速度（v max）一半时的底物浓度。
初速度(initial velocity)酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
双倒数作图（double-reciprocal plot）那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
激活剂（activator）凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂。
抑制剂（depressant;depressor）
竞争性抑制作用（competitive inhibition）通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制剂使K m 增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使K m不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/K m不变。
酶原（zymogen）通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
别构酶（allosteric enzyme）具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)，受变构调节的酶称变构酶。
别构效应（allosteric effect）一个蛋白质与其配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应或变构效应。
同促效应（homotropic effect）当一个效应物分子与酶结合之后，影响另一相同的效应物分子与酶的另一部位结合称为同促效应。
异促效应（heterotropic effect）当一分子效应物和酶结合之后，影响到另一不同的效应物分子与酶的另一部位结合则称为异促效应。
齐变模式（concerted model）相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。
序变模式（sequential model）相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。
比活（specific activity）每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）1mol反应底物中所有分子由其态转化为过渡态所需要的能量。活性部位（active energy）酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
调节部位（regulatory site）在酶分子催化部位外，能结合调节物而影响酶活性的部位。
同工酶（isoenzyme isozyme）催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。
组成酶（constitutive enzyme）细胞内以相对恒定量存在的酶，其含量不受组织、介质的组成和生长条件的影响。
诱导酶（inducible enzyme）在正常细胞中没有或只有很少量存在，但在酶诱导的过程中，由于诱导物的作用而被大量合成的酶。
调节酶（regulatory enzyme）在多酶体系中对代谢过程起调节作用的酶，一般是反应序列中的第一种酶，或是代谢途径分支点的酶。其催化活性受到严格的调节控制。
丝氨酸蛋白酶（serine protease）活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。
酶工程（enzyme engineering）将酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能,借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。
乒乓反应（ping-pong reaction）在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。酸-碱催化（acid-base catalysis）质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
第五章维生素与激素
维生素（vitamin）是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。
水溶性维生素（water-soluble vitamin）一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
脂溶性维生素（lipid vitamin）由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。
黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。
硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate，TPP）是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。
辅酶A(coenzyme A)一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。
磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。
转氨酶（transaminase）那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。
类胡萝卜素（carotenoid）由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。
生物素（biotin）参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
抗维生素（antivitamin）某些化合物的结构类似于维生素的结构，他们在体内与维生素竞争，而使维生素不能发挥作用，这些化合物被称为抗维生素。经常是用某些抗维生素来治疗维生
素缺乏症。
内源因子（intrinsic factor）胃幽门黏膜分泌的一种糖蛋白，维生素B12只有与他结合才可能通过肠壁被吸收，且不被肠细菌破坏。缺乏内源因子可导致维生素B12缺乏症。
E-F手结构细胞内存在有多种钙结合蛋白，这些蛋白的钙结合部位都有一个共同的结构特征，即在钙结合位点有两个螺旋区（E区和F区），他们的相对位置就像右手的大拇指和食指，该就像结合在两个螺旋连接处的凹陷中，这种结构称为E-F手结构。
激素（hormone）由特定细胞分泌的对靶细胞的物质代谢或生理功能起调控作用的一类微量有机分子。
激素受体（hormone receptor）细胞膜上或细胞内激素作用的靶分子，能特异地识别激素分子并与之结合，进而引起生物效应的特殊蛋白质。
级联放大（cascade amplification）在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫作级联系统。共价修饰酶是具有此效果的典型代表。
激素效应元件（HER）指内固醇甲状腺素等激素受体结合的一段短的DNA序列（12~20bp），这类受体结合DNA后可改变相邻基因的表达。
自磷酸化（autophosphorylation）蛋白激酶催化其自身磷酸化的现象。在配体与具有内在蛋白激酶活性的受体结合时发生的这种作用能使受体二聚化。自磷酸化在细胞因子介导胞内信号转导及其发挥生物活性中起重要作用。
维生素中毒症所谓维生素中毒症，就是服用过量的维生素后所发生的中毒性病症。
癞皮病本病的发生与尼克酸的摄入、吸收减少及代谢障碍有关，尤其在以玉米等谷类为主食，又缺乏适当付食品地区，有时可以地方性疾病表现。
佝偻病（rickets）俗称缺钙，在婴儿期较为常见，是由于维生素D缺乏引起体内钙、磷代谢紊乱，而使骨骼钙化不良的一种疾病。
脚气病（weak foot）即维生素B1或硫胺素缺乏病（thiamine deficiency）。硫胺素是参与体内糖及能量代谢的重要维生素，其缺乏可导致消化、神经和心血管诸系统的功能紊乱。脚气病临床有三种类型即“干型”神经脚气。后者多发生成年长者，伴有消耗症状，以神经系统异常为主。“婴儿型”严重，表现为急性心血管症状，不及时救治可引起死亡。
第六章核酸
核酸（nucleic acid）由核苷酸或脱氧核苷酸通过3′，5′-磷酸二酯键连接而成的一类生物大分子。具有非常重要的生物功能，主要是贮存遗传信息和传递遗传信息。包括核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)两类。
核苷（nucleoside）由碱基和五碳糖(核糖或脱氧核糖)连接而成，即嘌呤的N-9或嘧啶的N-1与核糖或脱氧核糖的C-1通过β糖苷键连接而成的化合物，包括核糖核苷和脱氧核糖核苷两类。构成RNA的核苷是核糖核苷，主要有腺苷、鸟苷、胞苷和尿苷。构成DNA的核苷是脱氧核糖核苷，主要有脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胞苷和脱氧胸腺苷。
核苷酸（nucleotide）核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。视连接部位不同，有2′-核苷酸(核苷2′-磷酸)、3′-核苷酸(核苷3′-磷酸)和5′-核苷酸(核苷5′-磷酸酸)三种，体内通常是5′-磷酸酯。
cAMP(cycle AMP) 3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
磷酸二脂键（phosphodiester linkage）一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷
的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。
脱氧核糖核酸（DNA）含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。
核糖核酸（RNA）通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid，rRNA）作为组成成分的一类RNA，rRNA是细胞内最丰富的RNA 。
信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid，mRNA)一类用作蛋白质合成模板的RNA。
转运核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid，tRNA）一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。tRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。二级结构为三叶草型（掌握结构及功能特点）。
假尿苷（pseudouridine）尿嘧啶的C-5与核糖中的C-1通过β糖苷键连接形成的化合物。在核糖核酸，特别是转移核糖核酸中发现的稀有成分。人尿中含量较高。符号：ψ。
转化（transformation）一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。
转导（transduction）借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。
接合（conjugation;zygosis;Conjugation）细菌与细菌接触后细菌DNA转移和重组。。
夏格夫法则（Chargaff’s rules）所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
DNA的双螺旋（DNA double helix）一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。典型的双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。
大沟（major groove）和小沟（minor groove）绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
DNA的一级结构脱氧核糖核苷酸（核苷酸），通过3',5'－磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体，以及其基本单位—脱氧核糖核苷酸的排列顺序。
DNA的二级结构两条脱氧多核苷酸链反向平行盘绕所形成的双螺旋结构。
DNA的三级结构是指DNA中单链与双链、双链之间的相互作用形成的三链或四链结构。DNA的四级结构核酸以反式作用存在（如核糖体、剪接体），这可看作是核酸的四级水平的结构。
DNA超螺旋（DNAsupercoiling）DNA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。
拓扑异构酶（topoisomerse）通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。
发夹结构（hairpin structure）多核苷酸链中由茎区(双链区、螺旋区)和环区(单链区)组成的类似于“发夹”状的结构。常出现在RNA的二级结构中，在蛋白质的二级结构中也有发夹结
构。
回文结构（palindrome）双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构，每条单链以任一方向阅读时都与另一条链的序列是一致的，对于一个假象的轴成180°旋转对称，这种结构称为回纹结构。例如5'GGTACC3' 3'CCATGG5'。反向重复序列（inverted repeat;IR）在同一多核苷酸链内的相反方向上存在的重复的核苷酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。
连环数（linking number）闭环DNA双螺旋中，两条链相互缠绕的总次数。符号：L。
核小体（nucleosome）用于包装染色质的结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成的。染色质（chromatin）是存在与真核生物间期细胞核内，易被碱性染料着色的一种无定形物质。染色质中含有作为骨架的完整的双链DNA，以及组蛋白`非组蛋白和少量的DNA。
染色体（chromosome）是染色质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕`折叠`凝缩和精细包装形成的具有固定形态的遗传物质存在形式。简而言之，染色体是一个大的单一的双链DNA分子与相关蛋白质组成的复合物，DNA中含有许多贮存和传递遗传信息的基因。
顺反子（cistron）即结构基因，为决定一条多肽链合成的功能单位，约1000bp。也称基因。DNA变性（DNA denaturation）DNA双链解链，分离成两条单链的现象。
DNA复性（DNA renaturation）DNA的复性指变性DNA 在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。
退火（annealing）既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间`DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。熔解温度（melting temperature,Tm）双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。
内含子（intron）真核生物细胞DNA中的间插序列。这些序列被转录在前体RNA中，经过剪接被去除，最终不存在于成熟RNA分子中。内含子和外显子的交替排列构成了割裂基因。在前体RNA中的内含子常被称作“间插序列”。
外显子（expressed region）基因组DNA中出现在成熟RNA分子上的序列。外显子被内含子隔开，转录后经过加工被连接在一起，生成成熟的RNA分子。信使核糖核酸(mRNA)所携带的信息参与指定蛋白质产物的氨基酸排列。
粘性末端（cohesive end; sticky end）当一种限制性内切酶在一个特异性的碱基序列处切断DNA时，就可在切口处留下几个未配对的核苷酸片段，即5?突出。这些片断可以通过重叠的5…末端形成的氢键相连，或者通过分子内反应环化。因此称这些片断具有粘性，叫做粘性末端。与平末端相对。
表达载体（expression vector）能使插入基因进入宿主细胞表达的克隆载体，包括原核表达载体和真核表达载体，可以是质粒、噬菌体或病毒等。典型的表达载体带有能使基因表达的调控序列，并在适当位置有可插入外源基因的限制性内切酶位点。包括四部分：目的基因、启动子、终止子、标记基因。
Southern blot利用琼脂糖凝胶电泳分离经限制性内切酶消化的DNA片段，将胶上的DNA变性并在原位将单链DNA片段转移至尼龙膜或其他固相支持物上，经干烤或者紫外线照射固定，再与相对应结构的标记探针进行杂交，用放射自显影或酶反应显色，从而检测特定DNA分子的含量。
增色效应（hyperchromic effect）当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。
减色效应（hypochromic effect）随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
核酸内切酶（exonuclease）核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。
核酸外切酶（exonuclease）从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。
限制性内切酶（restriction endonuclease）一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。
限制酶图谱（restriction map）同一DNA用不同的限制酶进行切割，从而获得各种限制酶的切割位点，由此建立的位点图谱有助于对DNA的结构进行分析。
反向重复序列（inverted repeat sequence）在同一多核甘酸内的相反方向上存在的重复的核甘酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。
重组DNA技术（recombination DNA technology）也称之为基因工程（genomic engineering）.利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体DNA 重组后转入另一生物细胞中进行复制`转录和表达的技术。
密码子（codon）由3个相邻的核苷酸组成的信使核糖核酸(mRNA)基本编码单位。
反密码子（anticodon）转运核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基，位于转移核糖核酸的反密码子环的中部。
DNA甲基化（DNA methylation）在甲基转移酶的催化下，DNA的CG两个核苷酸的胞嘧啶被选择性地添加甲基，形成5－甲基胞嘧啶，这常见于基因的5'-CG-3'序列。DNA甲基化主要形成5－甲基胞嘧啶（5-mC）和少量的N6-甲基嘌呤（N6-mA）及7－甲基鸟嘌呤（7-mG）。
PCR(Polymerase Chain Reaction)聚合酶链式反应，是指在体外通过DNA互补双链解链、退火和聚合延伸的多次循环来扩增DNA特定序列的方法。
噬菌体（phage;bacteriophage）以细菌为宿主进行复制的病毒。常用于作为DNA克隆的载体，如λ噬菌体。
第七章生物氧化
呼吸电子传递链（respiratory electron-transport chain）是由一系列的递氢反应(hydrogen transfer reactions)和递电子反应(eletron transfer reactions)按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。
氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi生成ATP与磷酸化相偶联的过程。
光和磷酸化（photophosphorylation）在叶绿体的类囊体膜上，伴随着光和电子传递链的电子传递合成ATP的过程称为光和磷酸化。
底物水平磷酸化（substrate phosphorylation）带有高能的底物在其代谢反应中所释放的能量(如琥珀酰辅酶A被催化脱下辅酶A时)能使ADP磷酸化生成ATP的过程。该种磷酸化与呼吸链无关。
化学渗透理论（chemiosnotic theory）一种学说，主要论点是底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP和ATP和Pi形成ATP的能量。
P/O比（P/O ratio）指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生的ATP分子数，或者呼吸过程中，消耗的O2和产生的ATP分子数之比。电子从NADH传递给O2时，P/O＝2.5，而电子从FADH2传递给O2时，P/O＝1.5。
高能化合物（high energy compound）在标准条件下水解时，自由能大幅度减少和化合物。一般是指水解释放的能量能驱动ADP磷酸化合成ATP的化合物。
解偶联剂（uncoupling agent）一种使电子传递与ＡＤＰ磷酸化之间的的紧密偶联关系解除的化合物，如2,4－二硝基苯酚。
第八章糖代谢
分解代谢反应（catabolic reaction）降解复杂分子为生物体提供小的构件分子和能量
代谢反应。
合成代谢反应（anablic reaction）合成用于细胞维持和生长所需分子的代谢反应。
反馈抑制（feedback inbition）催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径终产物抑制的现象
前馈激活（feed-forward activition）代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。
标准自由能变化（△G O）相应于在一系列标准条件（温度298K，压力1atm（=101.325KPa）,所有溶质的浓度都是不是mol/L）下发生的反应自由能变化。△GO′表示pH7.0条件下的标准自由能变化。
标准还原电动势（EO′）25℃和pH7.0条件下，还原剂和它的氧化形式在1mol/L浓度下表现出的电动势.
糖酵解（glycolysis）由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子NADH。
发酵（fermentation）：营养分子（如葡萄糖）产能的厌氧降解。在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。
巴斯德效应（Pasteur effect）在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应，即呼吸抑制发酵的作用。是有氧氧化产生了较多的ATP抑制了糖酵解的一些酶所致，有利于能源物质的经济利用。
α淀粉酶（α-amylase）编号：EC 3.2.1.1。淀粉酶的一种，为内切淀粉酶，催化随机水解α-1，4-糖苷键，产生麦芽糖、麦芽三糖和α糊精。
β淀粉酶（β-amylase）编号：EC 3.2.1.2。淀粉酶的一种，为外切淀粉酶，催化从淀粉分子的非还原性末端开始水解，产生麦芽糖。
柠檬酸循环（citric acid cycle）也称为三羧酸循环（TAC），Krebs循环。是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。
回补反应(anaplerotic reaction)酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
乙醛酸循环（glyoxylate cycle）是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤
乳酸循环（Cori cycle）肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环。
戊糖磷酸途径（pentose phosphare parhway）又称为磷酸已糖支路。是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。
糖醛酸途径（glucuronate pathway）从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏血酸的动物体
内，才可以通过该途径合成维生素C。
乙醛酸循环（glyoxylate cycle）在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。两个关键酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶。
无效循环（futile cycle）也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。
磷酸解（phosphorolysis）通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。
半乳糖血症（galactosemia）人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏１－磷酸半乳糖尿苷酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。
糖原累积病（glycogen storage, GSD）是一种遗传性疾病，主要病因为先天性糖代谢酶缺陷所造成的糖原代谢障碍。
尾部生长（tailward growth）一种聚合反应机理经过私有化的单体的头部结合到聚合的尾部，连接到聚合物尾部的单体的尾部又生成了接下一个单体的受体。
糖异生作用（gluconenogenesis）由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步近似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
丙酮酸脱氢酶复合体又称丙酮酸脱氢酶系，是一种催化丙酮酸脱羧反应的多酶复合体，由三种酶（丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶）和六种辅助因子（焦磷酸硫胺素、硫辛酸、FAD、NAD、CoA和Mg离子）组成，在它们的协同作用下，使丙酮酸转变为乙酰CoA和CO2。
丙酮酸羧化支路在糖异生途径中，由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸经草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。丙酮酸羧化支路消耗ATP 是丙酮酸绕过“能障”生成磷酸烯醇式丙酮酸进入糖异生途径
光合作用（photosynthesis）是植物、藻类利用叶绿素和某些细菌利用其细胞本身，在可见光的照射下，将二氧化碳和水（细菌为硫化氢和水）转化为有机物，并释放出氧气（细菌释放氢气）的生化过程。
光反应（light reaction）通过叶绿素等光合色素分子吸收、传递光能，并将光能转化为化学能，形成ATP和NADPH的过程。包括光能的吸收、传递和光合磷酸化等过程。
暗反应（dark reaction）又称碳反应，叶绿体利用光反应产生的ATP和NADPH这两个高能化合物分别作为能源和还原的动力将CO2固定，使之转变成葡萄糖的过程。
第九章脂代谢
β-氧化（β-oxidation）碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成：氧化，水化，再氧化和硫解。
α氧化（α-oxidation）脂肪酸分子中的α-碳原子首先被羟基化，再进一步经过脱氢、脱羧形成脂肪醛，然后在水的参与下，氧化成比原来脂肪酸分子少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。
ω氧化（ω-oxidation）脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羧基，再进一步氧化成ω-羧基，形成α、ω-二羧脂肪酸，以后可以在两端进行α-氧化而分解。
脂肪动员（fat mobilization）在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。
在脂肪动员中，脂肪细胞内激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）起决定作用，它是脂肪分解的限速酶。
脂肪肝是指由于各种原因引起的肝细胞内脂肪堆积过多的病变。
酮体（acetone body）在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
酮血症当人体患有糖尿病，糖类物质利用受阻或长期不能进食，机体所需能量不能从糖的氧化取得，于是大量动用脂肪提供能量，脂肪酸大量氧化，生成的酮体超过了肝外组织所能利用的限度，导致血液中酮体堆积，含量升高，临床上称为酮血症。
酮尿症发生酮血症的同时，在尿液中有大量的酮体出现，称酮尿症。严重饥饿或未经治疗的糖尿病人血糖浓度低导致糖异生加强，脂肪酸氧化加速产生大量乙酰—CoA，而葡萄糖异生使草酰乙酸耗尽，而后者又是乙酰—CoA进入柠檬酸循环所必需的，由此乙酰—CoA转向酮体的方向，最终血液和尿液中出现了大量的酮体。
酸中毒体内血液和组织中酸性物质的堆积，其本质是血液中氢离子浓度上升、PH值下降。肉毒碱穿梭系统（carnitine shuttle system）：脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。
柠檬酸转运系统（citrate transport system）：将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。在转运乙酰CoA的同时，细胞质中NADH氧化成NAD﹢,NADP+还原为NADPH。每循环一次消耗两分子ATP.
酰基载体蛋白（ACP）通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。
血浆脂蛋白指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。血浆脂蛋白可以把脂类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。
硫激酶（thiokinase）又称脂酰辅酶A合成酶(acyl-CoA synthetase)，在ATP存在的条件下，催化脂肪酸的羧基与辅酶A的巯基连接而形成脂肪酰辅酶A，从而使脂肪酸活化进入β氧化途径的酶。此酶至少有三种：短链脂肪酸硫激酶(编号：EC 6.2.1.1)，激活乙酸、丙酸；中链脂肪酸硫激酶(编号：EC 6.2.1.2)，激活4～10个碳原子的脂肪酸；长链脂肪酸硫激酶(编号：EC 6.2.1.3)，激活12个碳原子以上的长链脂肪酸。
抗脂解激素能够使脂肪酶活性降低的内分泌激素为抗脂解激素。例如胰岛素就是体内一种重要的抗脂解激素。
激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）即脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶，它对各种激素敏感，活性受多种激素调节，胰岛素能抑制其活性，胰高血糖素和肾上腺素能增加其活性，是脂肪动员的关键酶。
第十章氨基酸的代谢
生物固氮作用（biological nitrogen fixatio）大气中的氮被原还为氨的过程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。
尿素循环（urea cycle）是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。
脱氨（deamination）在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸）中除去氨基的过程。
氧化脱氨（oxidative deamination）α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。（脱氨和水解）
转氨（transamination）一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。
联合脱氨基作用（transdeamination）转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物的需求。
生糖氨基酸（glucongenic amino acid）降解可生成能作为糖异生前体的分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
生酮氨基酸（acetonegenic amino acid）降解可生成乙酰CoA或酮体的氨侉酸。
苯丙酮尿症（phenylketonuria）是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酸堆积的代谢遗传病。缺乏丙酮酸羟化酶，苯丙氨酸只能靠转氨生成苯丙酮酸，病人尿中排出大量苯丙酮酸。苯丙酮酸堆积对神经有毒害，使智力发肓出现障碍。又称为苯丙酮尿症（phenylketonuria;PKU）。尿黑酸症（alcaptonuria）是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸酶引起的代谢遗传病。这种病人的尿中含有尿黑酸，在碱性条件下暴露于氧气中，氧化并聚合为类似于黑色素的物质，从而使尿成黑色。
第十一章核苷酸代谢
核苷酸磷酸化酶（nucloside phosphoryalse）能分解核苷生成含氮碱和戊糖的磷酸酯的酶。核苷水解酶（nucloside hydrolase）能分解核苷生成含氮碱和戊糖的酶。
从头合成（de novo synthesis）生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径，例如核苷酸的从头合成。
补救途径（salvage pathway）与从头合成途径不同，生物分子，例如核苷酸，可以由该类分子降解形成的中间代谢物，如碱基等来合成，该途径是一个再循环途径。
抗代谢物（antimetabolite）在微生物生长过程中常常需要一些生长因子才能正常生长，可以利用生长因子的结构类似物干扰集体的正常代谢，以达到抑制微生物生长的目的。此类生长因子的结构类似物又称为抗代谢物。
别嘌呤醇（allopurinol）是结构上烦恼于黄嘌呤的化合物（在嘌呤环上第七位是C，第八位是N），对黄嘌呤氧化酶有很强的抑制作用，常用来治疗痛风。
自杀抑制作用（suicide substrate）:底物烦恼物经酶催化生成的产物变成了该酶的抑制剂，例如别嘌呤醇对黄嘌呤氧化酶的抑制就属于这种类型。
Lesch-Nyhan综合症（Lesch-Nyhan syndrome）也称为自毁容貌症，是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP 和GMP，而是降解为尿酸，过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。
痛风(gout)：是尿酸过量生产或尿酸排泻不充分引起的尿酸堆积造成的，尿酸结晶堆积在软骨，软组织，肾脏以及关节处。在关节处的沉积会造成剧烈的疼痛。
第十二章DNA复制、转录和翻译
半保留复制（semiconservative replication）DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
复制叉（replication fork）Y字型结构，在复制叉处作为模板的双链DNA解旋，同是合成新的DNA链。
DNA聚合酶（DNA polymerase）以DNA为模板，催化核苷酸残基加到已存在的聚核苷酸3ˊ末端反应的酶。某些DNA聚全酶具有外切核酸酶的活性，可用来校正新合成的核苷酸的序列。
Klenow片段（Klenow fragment）E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨
基酸残基片段。该片段保留了DNA聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。
前导链（leading strand）与复制叉移动的方向一致，通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
滞后链（lagging strand）与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
冈崎片段（Okazaki fragment）相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残基），是在DNA 的滞后链的不连续合成期间生成的片段，这是Reiji Okazaki在DNA合成实验中添加放射性的脱氧核苷酸前体观察到的。
引发体（primosome）一种多蛋白复合体，E.coli中的引发体包括催化DNA滞后链不连续DNA合成所必需的，短的RNA引物合成的引发酶，解旋酶。
复制体（replisome）一种多蛋白复合体，包含DNA聚合酶，引发酶，解旋酶，单链结合蛋白和其它辅助因子。复制体位于每个复制叉处进行细菌染色体DNA复制的聚合反应。
单链结合蛋白（SSB）一种与单链DNA结合紧密的蛋白，它的结构可以防止复制叉处单链DNA本身重新折叠回双链区。
滚环复制（rolling-circle replication）复制环状DNA的一种模式，在该模式中，DNA聚合酶结合在一个缺口链的3ˊ端绕环合成与模板链互补的DNA，每一轮都是新合成的DNA取代前一轮合成的DNA。
逆转录酶（reverse transcriptase）一种催化以RNA为模板合成DNA的DNA聚合酶，具有RNA指导的DNA合成，水解RNA和DNA指导的DNA合成的酶活性。
互补NDA（cDNA）：通过逆转录酶由mRNA模板合成的双链DNA。
聚合酶链式反应（PCR）扩增样品中的DNA量和富集众多DNA分子中的一个特定的DNA 序列的一种技术。在该反应中，使用与目的DNA序列互补的寡核苷酸作为引物，进行多轮的DNA合成。其中包括DNA变性，引物退火和在Tap DNA聚合酶催化下的DNA合成。
直接修复（direct repair）是通过一种可连续扫描DNA，识别出损伤部位的蛋白质，将损伤部位直接修复的方法。该修复方法不用切断DNA或切除碱基。
切除修复（excision repair）通过切除-修复内切酶使DNA损伤消除的修复方法。一般是切除损伤区，然后在DNA聚合酶的作用下，以露出的单链为模板合成新的互补链，最后用连接酶将缺口连接起来。
错配修复（mismatch repair）在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出下正确地链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。
遗传学中心法则（genetic central dogma）：描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。遗传信息贮存在DNA中，DNA被复制传给子代细胞，信息被拷贝或由DNA转录成RNA，然后RNA翻译成多肽。不过，由于逆转录酶的反应，也可以以RNA为模板合成DNA。
转录（transcription）在由RNA聚合酶和辅助因子组成的转录复合物的催化下，从双链DNA 分子中拷贝生物信息生成一条RNA链的过程。
模板链（template strand）可作为模板转录为RNA的那条链该链与转录的RNA碱基互补（A-U，G-C）。在转录过程中,RNA聚合酶与模板链结合，并沿着模板链的3′→5′方向移动，按照5′→3′方向催化RNA的合成。
编码链（coding strand）双链DNA中，不能进行转录的那一条DNA链，该链的核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致（在RNA中是以U取代了DNA中的T）。
核心酶（core enzyme）大肠杆菌的RNA聚合酶全酶由5个亚基组成（α2ββδ），没有δ基的酶叫核心酶。核心酶只能使已开始合成的RNA链延长，但不具有起始合成RNA的能力，
必须加入δ基才表现出全部聚合酶的活性。
RNA聚合酶（RNA polymerase）以一条DNA链或RNA为模板催化由核苷-5′-三磷酸合成RNA的酶。
启动子（promoter）在DNA分子中，RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。
内含子（intron）在转录后的加工中，从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。
外显子（exon）既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。
终止因子（termination factor）协助RNA聚合酶识别终止信号的的辅助因子（蛋白质）。核酶（ribozyme）：具有像酶那样催化功能的RNA分子。
剪接体（spliceosome）大的蛋白质—RNA复合体，它催化内含子从mRNA前体中除去的反应。
RNA加工过程（RNA processing）将一个RNA原初转录产物转换成成熟RNA分子的反应过程。加工包括从原初产物中删除一些核苷酸，添加一些基因没有编码的核苷酸和对那些碱基进行共介修饰。
RNA剪接（RNA splicing）从DNA模板链转录出的最初转录产物中除去内含子，并将外显子连接起来形成一个连续的RNA分子的过程。
翻译（translation）在蛋白质合成期间，将存在于mRNA上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。
遗传密码（genetic code）核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。；连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几乎为所有生物通用。
起始密码子（iniation codon）指定蛋白质合成起始位点的密码子。最常见的起始密码子是蛋氨酸密码：AUG
终止密码子（termination codon）任何tRNA分子都不能正常识别的，但可被特殊的蛋白结合并引起新合成的肽链从翻译机器上释放的密码子。存在三个终止密码子：UAG ,UAA和UGA。
密码子（condon）mRNA（或DNA）上的三联体核苷酸残基序列，该序列编码着一个指定的氨基酸，tRNA 的反密码子与mRNA的密码子互补。
反密码子（anticodon）tRNA分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。在翻译期间，反密码子与mRNA中的互补密码子结合。
简并密码子（degenerate codon）也称为同义密码子。是指编码相同的氨基酸的几个不同的密码子。
氨基酸臂（amino arm）也称为接纳茎。tRNA分子中靠近3ˊ端的核苷酸序列和5ˊ端的序列碱基配对，形成的可接收氨基酸的臂（茎）。
TψC臂（TψC arm）tRNA中含有胸腺嘧啶核苷酸-假尿嘧啶核苷酸-胞嘧啶核苷酸残基序列的茎-环结构。
氨酰-tRNA（aminoacyl-tRNA）在氨基酸臂的3ˊ端的腺苷酸残基共价连接了氨基酸的tRNA 分子。
同工tRNA（isoacceptor tRNA）结合相同氨基酸的不同的tRNA分子。
摆动（wobble）：处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基（也称为摆动位置），例如I可以与密码子上3ˊ端的U，C和A配对。由于存在摆动现象，所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的m RAN密码子结合。
氨酰-tRNA合成酶（aminoacyl-tRNA synthetase）催化特定氨基酸激活并共介结合在相应
考研生物化学名词解释
PartI生化名解 1.肽单元(peptideunit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2.结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3.模体(motif):在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4.蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5.蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI):当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6.酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考)
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生物化学名词解释新完整版
生物化学名词解释新
生物化学名词解释 第一章蛋白质的结构与功能 1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。 2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。 3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。 4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。 5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。 6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。 7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。 第二章核酸的结构与功能 1.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。 2.Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。 4.HnRNA：核内不均一RNA。在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。 5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。 6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。 第三章酶 1.酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。 2.酶的活性中心与必需基团：与酶的活性密切相关的必需基团在空间结构上彼此靠近组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。必需基团是指酶分子中存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性相关，其中那些与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 3.酶原与酶原的激活：有些酶在细胞内初合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称做酶原。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，实际上就是酶的活性中心的形成或暴露的过程。 4.同工酶：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学一名词解释及简答题
DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示 氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体 半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成 必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸 变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节 不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体 单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶 蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象 蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式 蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置 底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化 底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性 多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系 发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构 反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码 反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上 反义RNA:具有互补序列的RNA 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞 分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 辅基:酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去 复制叉:复制DNA分子的Y形区域,在此区域发生链的分离及新链的合成 冈崎片段:一组短的DNA片段,就是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接形成较长的
dw 生物化学名词解释
动物生物化学名词解释 氨基酸:含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。 必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。 非必需氨基酸指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 等电点:使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 茚三酮反应: 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 离子交换层析：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。 透析：过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析,一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。 高压液相层析：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。 等电聚焦电泳：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。双向电泳：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。 Edman降解: 从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 同源蛋白质: 来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如血红蛋白。构型：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 肽单位：又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。蛋白质二级结构: 在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 蛋白质三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。 蛋白质四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。 α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。 β-转角: 也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变
生化名词解释
生化名词解释1 1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。 3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。 7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。 10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。 11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14．二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。 15．二面角：在多肽链中，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以
生物化学名词解释全
生物化学名词解释全
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
生物化学重点名词解释
生物化学重点名词解释 —重点章节 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 4．磷氧比（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charge） 7．诱导酶（Inducible enzyme） 8．标兵酶（Pacemaker enzyme） 9．操纵子（Operon） 10．衰减子（Attenuator） 11．阻遏物（Repressor） 12．辅阻遏物（Corepressor） 13．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein） 14．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase） 15．共价修饰（Covalent modification） 16．级联系统（Cascade system） 17．反馈抑制（Feedback inhibition） 18．交叉调节（Cross regulation） 19．前馈激活（Feedforward activation） 20．钙调蛋白（Calmodulin） 21．糖异生(glycogenolysis) 22．Q酶(Q-enzyme) 23．乳酸循环(lactate cycle) 24．发酵(fermentation) 25．变构调节(allosteric regulation) 26．糖酵解途径(glycolytic pathway) 27．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 28．肝糖原分解(glycogenolysis) 29．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 30．D-酶（D-enzyme） 31．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 1．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化 2．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成A TP，以作为生物体的能量来源。
生物化学名词解释
9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
生物化学名词解释
1．什么是两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。 2．等电点：蛋白质是两性电 解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。调节溶液的Ph值， 可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带 的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶 液的pH值即为该中蛋白质的等电点。 3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。 4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。 5．结构域：结构域又成为辖区。在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。 6．蛋白质一?二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。二级结构与侧链R的构象无关。维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每
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1、active site 活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位。 2、catalytic antibody 催化性抗体：对某一化学反应的过渡态具有特异催化能力的抗体.,可由过渡态类似物作为免疫原产生. 如:N-甲基中卟啉诱导产生的抗体 3、catalytic triad 催化三角区(三分体)：胰凝乳蛋白酶的三个残基(组、丝、天冬氨酸)所形成的具特定构象的催化中心。 4、hemophilia 血友病：某些凝血因子的缺陷或缺失所致的遗传性疾病;导致创伤后长时间流血不止.典型的血友病(A)的特点是由于从凝血酶原转变为凝血酶异常缓慢从而血凝固时间延长.病因是抗血友病因子Ⅷ功能缺陷,此性状是X连锁隐性遗传的. 5、double-reciprocal plot双倒数图：此指Lineweaver Burk图，用1/S(X轴)对1/V(Y轴)作图，此为一直线。 6、regulatory subunit of A TCase （A TCase酶的调控亚基）：由不同亚基组成的多亚基酶中的一个单位,具有调节功能而无催化功能. 7、concerted model协同(变构)模型：that all subunits in a molecule switch from the T to the R state in unison. The central tenet of the concerted model is that symmetry is preserved in allosteric transitions. 8、PKA蛋白激酶A：是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。由两个催化亚基和两个调节亚基组成，在没有cAMP时，以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合，改变调节亚基构象，使调节亚基和催化亚基解离，释放出催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化，于是改变这些蛋白的活性，进一步影响到相关基因的表达。 9、pseudosubstrate in PKA假底物： 10、zymogen酶原指酶的非活性前体,常可通过蛋白酶部分水解转化为酶.此术语特别指胰腺酶的无催化活性的酶原(如…),它们在分泌后经切除某一肽段而被激活. 11、π-chymotrypsinπ-胰凝乳蛋白酶： 12、master activation step (by protease) 主要激活步骤 13、pancreatic trypsin inhibitor胰腺(分泌的)胰蛋白酶抑制剂 14、γ-carboxyglutamateγ-羧基谷氨酸一种非编码氨基酸,它的多个残基存在于许多钙结合蛋白(如凝血蛋白酶原) 中.它是蛋白质生物合成后谷氨酸残基经依赖VK的羧化作用形成的. 15、S erpins: serine protease inhibitor丝氨酸蛋白酶抑制剂(抑制蛋白) ?Antitrypsin and antithrombin are serpins, a family of serine protease inhibitors. 16、a carbonium ion (in lysozyme)碳正离子 17、a cyclic phosphate (in ribonuclease A)环磷酸(中间物) 18、zinc-containing proteolytic enzyme 含锌蛋白水解酶 19、HIV-1 protease HIV-1蛋白酶一种天冬氨酸蛋白酶,是两个亚基的同二聚体.它作为蛋白水解酶的功能对HIV(病毒)的生命周期是必须的.它的这一功能作为设计抗AIDS药物的目标。 20、ribozyme 核酶具催化活性的RNA分子.如RNase P和L19(兼具核糖核酸酶又具RNA 聚合酶的功能).它对生命起源的研究具有特殊意义. 21、feedback inhibition (in catalytic activity of enzyme)反馈抑制一个酶作为代谢途经中的组分,它的活性受到它以后步骤的产物的累积性抑制.如… 22、calmodulin钙调蛋白一种热稳定的依赖于钙的酸性小型调节蛋白,每个分子与四个钙离子结合因而能刺激许多真核酶(或酶系统).如:许多依赖钙的蛋白激酶