生物化学绪论 教案
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教学内容
第一章绪论
第一节生物化学的概念与研究内容
一、生物化学的概念
生物化学是研究生命的化学，即研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。
二、生命化学研究的内容
（一）生物体的物质组成
无机物：水和无机盐
组成生物体的物质小分子有机物：有机酸、单糖、氨基酸、核苷酸等
生物大分子：蛋白质、核酸、多糖及脂复合物
几个概念
●有机物：含碳化合物或碳氢化合物及其衍生物的总称。
●无机物：指除有机物（含碳骨架的物质）以外的一切元素及其化合物。
如：水、食盐、硫酸等，CO、CO2、CO3-、氰化物等也属于无机物。
生物体中的无机物主要有水及一些无机离子，如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cl-等，所以无机物主要由水和无机盐组成，水分为自由水和结合水，无机盐可分为离子和化合物。
●相对分子量：化学式中各个原子的相对原子质量的综合，数值上等于摩尔质量。
●生物大分子：指作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。
●小分子是相对于大分子来说的，当某个化合物分子量非常大，几千到几万的时候，可以
被称作大分子，其他就是小分子。
●小分子有机物是分子量很小的有机物，如甲烷、乙烯等。
（二）物质代谢及其调节
物质代谢
新陈代谢
能量代谢
1、合成代谢：从小的前体或构件分子合成较大的分子的过程。
（同化作用）如：氨基酸和核苷酸合成蛋白质和核酸，需要消耗能量。
2、分解代谢：将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子，逐步反应降解成较小的、（异化作用）简单的终产物的过程。（释放能量）
●在新陈代谢中，机体通过物质的合成代谢维持其生长、发育、更新和修复，通过分
解代谢产生能量和排除废物。
（三）物质结构、生理功能与新陈代谢的关系
（四）遗传信息的传递与表达
生物体具有繁殖能力和遗传特性。核酸是遗传的物质基础。
第二节生物化学与健康的关系
一、生物化学的发展概况
（一）古代生物化学在实践中的应用
（二）近代生物学的发展
1、叙述生物化学阶段：
以研究生物体的化学组成为主。
2、动态生物化学阶段：
发现了必需氨基酸、必需脂肪酸、维生素和激素等。确定了DNA是遗传的物质基础。
3、功能生物化学阶段：
生物化学研究进入分子生物学时代。
二、生物化学与健康的关系
健康是指人体内代谢的各种化学反应与体内正常生理活动相适应的状态。
综上所述，学习生物化学的基本理论、基本知识和基本技能，可为后续的基础医学课程、临床医学课程和药学课程奠定坚实的基础。
上海海洋大学生物化学期末试卷教案资料
生物化学期终试卷（2006-2007学年第一学期） 一、是非题：（共20分） 1. 细胞色素是指含有FAD辅基的电子传递蛋白。【F】 2. 哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。【F】 3. 6-磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。【T】 4. 酮体是指在肝脏中合成的丙酮酸、乙酰乙酸、B-丁酸。【F】 5. 在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。【T】 6. 脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。【T】 7. ATP虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。【T】 8. 葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行。【F】 9. 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。【F】 10. 奇数碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。【F】 11. 原核细胞和真核细胞新生肽链N端第一个残基都为fMet。【F】 12. 真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。【F】 13. 核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。【T】 14. 一般讲，从DNA的三联体密码子可以推定氨基酸的顺序，相反从氨基酸的顺序也可以毫无疑问地推定DNA顺序。【F】 15. 原核生物转录终止时不一定要ρ（Rho）因子参与。【T】 16. RNA的转录合成和DNA的合成一样，在起始合成前亦需要有RNA引物参加。【F】 17. 在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3'端向5'端进行翻译的。【F】 18. 1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。【T】 19. 原核生物DNA聚合酶都有5'-3'的外切活性。【F】 20. 脂肪酸氧化降解主要始于分子的羟基端。【F】 二、单项选择题：（共20分） 1. 生物体内ATP最主要的来源是：【D】 A、糖酵解 B、TCA循环 D 、氧化磷酸化作用C、磷酸戊糖途径 2. 线粒体外NADH经α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体内实现氧化磷酸化，其p/o值】C【为： A、0 B、1 D 、2 、 3 C3. 在三羧酸循环中，由α-酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要：【A】 +B、A、NADNADP D 、FMN 、ATP C4. 糖酵解是在细胞的什么部位进行的：【B】 A、线粒体基质 B、胞液中 D C、内质网膜上、细胞核内 5. 糖酵解时哪一对代谢物提供~P使ADP生成ATP：【B】 A、甘油醛-3-磷酸及果糖磷酸 B、甘油醛-1，3-二磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 C、甘油醛-α-磷酸及葡萄糖-6-磷酸 D、葡萄糖-1-磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 6. 下列化合物中不含有高能磷酸键的是：【B】 A、ADP B、6-磷酸葡萄糖 D 、烯醇丙酮酸磷酸C、乙酰磷酸
考研生化绪论篇
第一章绪论 1.1概念 生物化学（Biochemistry）是用化学的、物理学、生物学的原理和方法，研究生物体内物质的化学组成、结构和功能，以及生命活动过程中各种化学变化过程及其与环境相互关系的基础生命学科。 生物化学是一门边缘性学科，也是生命科学领域的领头学科。 1.2发展历史 1.2.119世纪末以前是叙述生物化学阶段 1.尿素合成使“活力论"遭遇第一次打击 1828年，在哥廷根大学任教的化学家弗里德利竞:魏勒(FriedrickWshler)在实验室里将氧氛铵（amumoniumcyanate)加热产生了尿素(urea)。 2.“燃烧”学说使“活力论”再次遭遇重创 尤斯图斯冯李比希(JustusVonLichig)在19世纪20年间提出了著名的“燃烧”学说动物通过呼吸获取空气中的O2，氧化分解摄取的食物，产生水和CO2，并且释放热量，保持体温，维持活力。 李比希将食物分为物，脂和蛋白质三大奖主要成分。并提出物质在生物体内可进行合成和分解两种化学过程。 物质代谢(metabolism)的概念统这样产生了。 3.细胞是生命体的基本结构单位 既然生命活动是以化学反应为基础的，化学反应又在何处进行？ 4.血红蛋白赋予血液红色 化学家恩斯特霍普-席勒(EmstHoppe-Seyler)首次从血液中分离出血红蛋白，证明“血液的红色是由血红蛋白的颜色引起的”，并在1864年将血红蛋白制成了结晶(crystal)。 5.酶是化学反应的主宰 路易斯巴斯德(LouisPateur)首先证明，只有活的酵母细胞才能进行发酵。 1833年，在巴黎一个糖厂工作的安塞尔莫-保国(AnehmePaen)和简-弗朗修斯(JeanFansisPerson)从麦芽中分离出一种可使淀粉转变为可溶性物质，即淀粉酶distase,后来化学家又称之为amylase)。 稍后几年、细胞的发现人史旺又从胃波中分离出似于如今胃蛋白酶的物质。并证明这种酶是由胃细胞产生的。 1.2.220世纪上半中叶是动态生物化学阶段 1.糖酵解又称为恩伯登-麦耶霍夫途径 细胞是如何通过分解反应获得能量的? 由于同位素示踪技术的应用，在很多早期工作基础上，终于在20世纪30年代术，科学家们详细描述了无氧时葡萄糖的分解建径一（糖）酵解(agbcalsyts)的酶促反应顺序。 古斯塔夫思伯登（CoustavFmbden)和奥托:麦耶霍夫(OtoMieserthon(诺贝尔奖，1922)对葡萄糖碑解的分子演绎过程贡献最大，因此糖酵解途径又称恩伯登-麦耶霍夫途径(Embden-Mteyerhofpathway). 2.三羧酸循环是物质氧化分解的最终途径 这些生物化学知识详尽描绘了物质氧化分解的过程，揭示了生命特征-新陈代谢的化学本质，为认识细胞的功能提供了极有价值的线索，极大地推进了生命科学领域的进步。 1937年Krebs揭示了三羧酸循环机制（诺贝尔奖，1953）
大学生物化学教案
生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）蛋白质的基本单位是氨基酸 （二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
(完整版)生物化学绪论
兰州科技职业学院 课程名称：生物化学授课教师：李妮 No: __4___
第一章绪论 生物化学：研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，称为生物化学。 分子生物学:通常将生物大分子的结构、功能及其代谢调控等的研究，称为分子生物学。 从广义的角度可将分子生物学视为生物化学的重要组成部分。 一、生物化学发展简史 生物化学是既古老又年轻的一门学科。在我国可追溯到公元前21世纪，而欧洲约为200年前。直到 1903年才由德国科学家C.A. Neuberg 提出“Biochemistry” 而成为一门独 立的学科。 (一)古代生物化学的发展 1. 公元前21世纪我国人民已能用曲(麯 )造酒，称曲为酒母，即酶。 2. 公元前12世纪前，我们的祖先已能利用豆、谷、麦等为原料，制成酱、饴和醋，饴是 淀粉酶催化淀粉水解的产物，这足已表明是酶学的萌芽时期。 3. 汉代淮南王刘安制作豆腐，说明当时在提取豆类蛋白质方面已经应用了近代生物化学及胶体化学的方法。 4. 公元7世纪孙思邈用猪肝治疗雀目的记载，实际上是用富含维生素A的猪肝治疗夜盲症。 5. 北宋沈括记载的“秋石阴炼法”，实际上就是采用皂角汁沉淀等方法从尿中提取性激素制剂。 6. 明末宋应星记载的用石灰澄清法将甘蔗制糖的工艺，被近代公认为最经济的方法。 (二)近代生物化学的发展 1. 18世纪下半叶，德国药师K.Scheele首次从动植物材料中，分离出乳酸、柠檬酸、酒 石酸、苹果酸、尿酸和甘油等。 2.法国化学家https://www.wendangku.net/doc/cd473743.html,voisier的实验证明，有机体的呼吸和蜡烛的燃烧同样都是碳氢化合 物的氧化。在氧化过程中，氧被消耗而水和二氧化碳被生成，同时放出热能。这一发现被 视为生物氧化研究的开端。 3. 1868年瑞士青年医生F.Miescher发现了核素，后来定名为核酸，为后续的研究作出了 重要贡献。 (三)现代生物化学的发展 1. 20世纪初期德国化学家E. Fischer在发现缬氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸之后，又用化 学方法合成了18个氨基酸的多肽。 我国生物化学家吴宪等在血液分析方面，创立了血滤液的制备及血糖的测定等方法，并在 蛋白质的研究中，提出了蛋白质变性的学说。 在营养学方面，发现了必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；在内分泌学方面，发现了 多种激素；在酶学方面，酶结晶获得成功。 在物质代谢方面，确定了主要代谢途径，包括糖代谢及三羧酸循环、脂肪酸β氧化、尿素合成等。
《生物化学》教案
《生物化学实验》教案 实验一糖的还原性及多糖的实验 一．实验目的 学习鉴定糖类及区分酮糖和醛糖的方法；了解鉴定还原糖的方法及其原理。熟悉淀粉多糖的碘实验反应原理和方法，了解淀粉的水解过程。 二．实验原理 费林（Fehling）试剂和本尼迪特（Benedict）试剂均为含Cu2+ 的碱性溶液，能使具有自由醛基或酮基的糖氧化，其本身则被还原成红色或黄色的Cu2O ①。此法常用作还原糖的定性或定量测定。其反应表示如下： 目前临床上多用本尼迪特法，因此法具有：①试剂稳定，不需临用时配制；②不因氯仿的存在而被干扰；③肌酐或肌酸等物质所产生的干扰程度远较费林试剂小等优点。 淀粉广布于植物界，谷、果实、种子、块茎中含量丰富，工业用的淀粉主要来源于玉米、山芋、马铃薯。本试验以马铃薯为原料，利用淀粉不溶或难溶于水的性质来制备淀粉。 淀粉遇碘呈蓝色①，是由于碘被吸附在淀粉上，形成一复合物，此复合物不稳定，极易被醇、氢氧化钠和加热等使颜色褪去，其他多糖大多能与碘呈特异的颜色，此类呈色物质也不稳定。 淀粉在酸催化下加热，逐步水解成分子较小的糖，最后水解成葡萄糖，其过程如下： （C6H10O5）x(C6H10O5) y C12H22O11C6H12O6淀粉各种糊精麦芽糖葡萄糖 淀粉完全水解后，失去与碘的作用，同时出现单糖的还原性。
实验二 蛋白质的两性反应和等电点的测定 一、实验目的 了解蛋白质的两性解离性质，学会一种测定蛋白质等电点的方法。 二、实验原理 蛋白质由许多氨基酸组成，虽然绝大多数的氨基与羧基成肽键结合，但是总有一定数量自由的氨基与羧基，以及酚基、巯基、胍基、咪唑基等酸碱基团，因此蛋白质和氨基酸一样是两性电解质。调解溶液的酸碱度达到一定的氢离子浓度时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，以兼性离子状态COO -NH 3+R 存在，在电场内该蛋白质分子既不向阴极移动，也不向阳极移动，这时溶液的pH 值，称为该蛋白质的等电点（pI ）。当溶液的pH 值低于蛋白 质等电点时，即在Ｈ+ 较多的条件下，蛋白质分子带正电荷成为阳离子；当溶液的pH 值大 于等电点时，即在ＯＨ- 较多的条件下，蛋白质分子带负电荷，成为阴离子。 COOH NH 3+P COO - NH 3+P COO - NH 2P H-OH 阳离子 兼性离子 阴离子 pH
大学生物化学教案
大学生物化学教案 1.化学的概念（共性和个性） 化学学科的共性都是研究： 1)化学组成 物质的本质，包括：物质的组成、结构和性质； 物质的转化即物质转化的条件和方法。 根据研究的方法和角度不同，可划分成各种不同的化学： 如：无机化学、有机化学、物理化学 我们由此可以引出生物化学的概念。 2）结构与功能：生物分子的结构、功能，结构与功能的内在关系。 3）物质和能量的转化：生物体内大分子、小分子之间的相互转化，以及伴随的能量变化。
4）一切生命现象的新陈代谢，包括：生长、分化、运动、思维等；和自我复制如：繁殖、遗传等。 3.生物化学的内容 1）生物体的化学组成 四类基本生物大分子 2）新陈代谢的研究 3）遗传的分子基础和代谢的调节控制 (a)以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应; (b)以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活调节; (c)以酶的合成系统为基础的酶量调节。 1.史前期
2.18世纪（启蒙期） 3.19世纪（发展期） 4.20世纪上半叶 5.20世纪下半叶 6.我国生物化学的发展情况 1.微生物的代谢活动是工业发酵的基础。 2.菌种是发酵工业的基础 1.框架式记忆 2.上课前预习 3.上课认真做笔记 4.下课后总结
5.结合实验来学习 6.充分利用网络资源 1.糖的分布 2.糖的定义 1.作为生物能源 2.作为其他物质如蛋白质、核酸、脂类等生物合成的碳骨架 3.作为生物体的结构物质 4.参与信号识别如糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能 分为：单糖、寡糖、多糖和复合糖 1.单糖 2.寡糖
由2～6个相同或不同的单糖分子缩合而成，也叫低聚糖。 3.多糖 很多个单糖分子脱水缩合的生物大分子，按组成有同多糖和杂多糖之分。 糖和非糖物质共价结合成的。 复合物。如糖脂或脂多糖，糖蛋白或蛋白聚糖。 1.链式结构 1）构型 指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。其改变涉及共价键的破坏，划分以甘油醛为基准。 2）异构体
临床生化化学及检验绪论试题库
临床生化化学及检验绪论试题库 一、A 型题 1.临床生物化学是一门新兴的、年轻的学科，它是化学，生物化学和临床医学的 结合，它又被称为 A.化学 B.生物化学 C.临床化学 D.临床医学 E.化学病理学 2.临床生物化学为下列医疗方面提供信息和理论依据,除了 A.疾病诊断 B.病情监测 C.疗效评估 D.预后判断 E.细胞形态学观察 3.临床生物化学的研究内容不包括 A.阐述疾病的生化基础 B.阐述疾病发展过程中的生化变化 C.结合临床病例的研究 D.开发临床生化检验方法与技术 E.疾病治疗方案的研究 4.首次正式提出该学科的名称和研究领域的专著是 A.Lichtuitz 出版的《临床化学》 B.Van Slyke 出版的《临床化学》 C.吴宪1919年发表的博士论文
D.刘士豪出版的《生物化学与临床医学的联系》 E.以上皆不是 5.首次较系统地建立了血液中葡萄糖等化学物质的检测方法的是 A.Lichtuitz 出版的《临床化学》 B.Van Slyke 出版的《临床化学》 C.吴宪1919年发表的博士论文 D.刘士豪出版的《生物化学与临床医学的联系》 E.以上皆不是 6.国内第一步临床生物化学专著是 A.Lichtuitz 出版的《临床化学》 B.Van Slyke 出版的《临床化学》 C.吴宪1919年发表的博士论文 D.刘士豪出版的《生物化学与临床医学的联系》 E.以上皆不是 7.为我国培养了国内第一批临床检验生物化学工作者的著名教授是 A.吴宪 B.刘士豪 C.Van Slyke D.Lichtuitz E.以上皆不是
8.分光光度技术发展于 A.16世纪中期 B.17世纪中期 C.19世纪中期 D.20世纪中期 E.以上皆不是 9.免疫学定量技术发展于 A.16世纪中期 B.17世纪中期 C.20世纪后期 D.20世纪中期 E.以上皆不是 10.人类基因组计划完成于 A.1999年 B.2000年 C.2001年 D.2002年 E.以上皆不是 11.开创了分子诊断学先河的科学家是 A.吴宪 B.刘士豪 C.Van Slyke D.Lichtuitz E.Yuan Wai Kan 12.PCR 等多种基因分析技术建立于 A.16世纪中期 B.17世纪中期 C.20世纪末期 D.20世纪中期 E.以上皆不是 二、X 型题 13.临床生物化学为哪些医疗方面提供信息和理论依据 A.疾病诊断 B.病情监测 C.药物疗效 D.预后判断
生物化学教案
基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；?第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： （1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pK a时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH 第一章绪论 ( 1 学时 ) 1.1 生物化学的涵义 1.2 生物化学的起源与发展 1.3 生物化学的重要性 1.4 生物化学的学习方法 学习要求：了解生物化学的学习内容和学习方法，了解生物化学产生与发展的几个重要阶段及其代表性成果，了解生物化学在人类生产、生活中的重要性及其与其它学科的 密切关系。 学习重点：生物化学的涵义；生物化学发展的重要阶段。 第二章糖类化学 ( 5学时） 2.1 糖类的概念 2.1.1 糖类的概念 2.1.2 糖的分类 2.1.3 糖类的主要生理作用 2.2 单糖 2.2.1 单糖的分类命名常见单糖 2.2.2 单糖的结构 2.2.2.1 糖的链状结构 2.2.2.2 单糖的环状结构 2.2.2.3 单糖的构象 2.2.3 单糖的性质 2.2. 3.1 物理性质 2.2. 3.2 化学性质 2.3 寡糖 2.3.1 寡糖的命名 2.3.2 主要的二糖（麦芽糖蔗糖乳糖）的结构性质 2.4 多糖 2.4.1 均一多糖 2.4.1.1 淀粉糖原 2.4.1.2 纤维素几丁质 2.4.2 不均一多糖 2.4.2.1 细菌细胞壁 2.4.2.2 细胞间质 学习要求：掌握糖的概念和分类；掌握单糖的结构和性质，区分单糖的构型和构象，链状结构和环状结构，醛糖和酮糖，α型与β型等重要概念，熟悉单糖的氧化性与还原 性等重要化学性质及其意义；了解三种主要的二糖的结构和性质；掌握重要的多 糖：淀粉与糖原的结构与性质比较，了解其它多糖的种类与生理意义。 学习重点：单糖的结构和性质；淀粉与糖原的结构与性质。 第三章脂类化学 （4学时） 3.1 脂类的概念 3.1.1 脂类的概念 3.1.2 脂类的分类 3.1.3 脂类的生理作用 3.2 脂肪酸 3.2.1 脂肪酸的概念 3.2.2 脂肪酸的结构 3.2.3 脂肪酸的物理性质性质与结构的关系 3.2.4 必需脂肪酸 3.3 单脂 3.3.1 甘油三酯 3.3.1.1 甘油三酯的结构命名 3.3.1.2 甘油三酯的物理性质 3.3.1.3 甘油三酯的化学性质 3.3.1.4 甘油三酯的生理作用 3.3.2 蜡 生物化学临床五年制教案 课程代码 MED130004 前言 根据教学大纲要求，按临床五年制本科生的教学进度安排(总学时106学时)， 由本系主讲教师共同制订本教案，以供教师备课、讲课、复习指导参考。 绪论 教学要求： 1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。 2．认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。 课时安排： 0．5学时 重点： 本课程的主要内容及未来的研究方向 难点： 生物化学的发展历史及未来的研究方向 教学内容 1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。 2．生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。 3．生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。 中、英文专业词汇 biochemistry生物化学 molecular biology分子生物学 polymerase chain reaction(PCR)聚合酶链反应 gene knockout基因剔除 ribozyme(RNA enzyme)核酶 human genome project(HGP)人类基因组计划 biomolecules生物大分子 思考题： 1．生物化学的定义是什么？研究对象和研究手段分别又是什么？ 2．生物化学与医学有什么关系？为什么作为医学生的必修课？ 参考书： 1．Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer.Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007 2． David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004. 教案 课程名称生物化学 院（部）医学院 教研室(实验室) 生物化学 授课班级级 主讲教师 职称 使用教材生物化学人卫，周爱儒主编，7版 河南大学教务处制 二○○七年一月 教案（首页） 注：课程类别：公共基础课、专业基础课、专业必修课、专业选修课、集中实践环节、实验课、公共选修课 生物化学课程教案 生物化学课程教案 第十章DNA的生物合成 遗传信息从亲代DNA传递到子代DNA分子上，称为复制，这是生物体内高分子的聚合过程，即DNA的生物合成。 第一节复制的基本规律 一、半保留复制 （一）半保留复制的定义 复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。子代细胞的DNA双链，其中一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。由于碱基互补，两个子细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制（semi-conservative replication）。 （二）半保留复制的实验依据 把细菌放在含15NH4Cl的培养液中培养若干代，分离出的DNA是含15N的“重”DNA，密度比一般含14N的DNA高。用密度梯度离心法，15N-DNA形成的致密带位于普通14N-DNA所形成的致密带的下方。 把含15N－DNA的细菌放回含普通的NH4Cl培养液中培养。细菌在营养条件充足时，20分钟就可以生长成新一代。提取子一代的DNA再作密度梯度离心分析，发现其致密带介于重带与普通带之间，看不到有单独的重带或普通DNA 带。 实验结果说明：子一代DNA双链中有一股是15N单链，而另一股是14N单链。前者是从亲代接受和保留下来的，后者则是完全新合成的。密度梯度离心实验，完全支持半保留复制的设想。 含15N-DNA的细菌在普通培养液中继续培育出子二代，其DNA则是中等密度的DNA与普通DNA各占一半这也进一步证明复制是采取半保留式的。实验还可按子3代、子4代……进行下去，15N－DNA则按1／8、1／16…¨的几何级数逐渐被“稀释”掉。 （三）半保留复制的意义 1、使亲代DNA所含的信息以极高的准确度传递给子代DNA分子。 2、DNA通过复制和基因表达这两种主要功能，决定了生物的特性和类型并体现了遗传过程的相对保守性。 遗传的保守性，是物种稳定性的分子基础，但不是绝对的。 食品生物化学教案 【篇一：生物化学教案】 基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授 课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食 品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学 科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明 确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢 奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发 现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸 由终止密码uga编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解 离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：ph=pka时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同ph下的组成分析和电泳行为？ phpi时，氨基酸带负电荷，aa-cooh解离成aa-coo，向正极移动。ph=pi时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小phpi时，氨基酸带正电荷，aa-nh2解离成-nh3，向负极移动。 （4）8种必需氨基酸（记忆）： ile、met 、val 、leu、trp、 phe、 thr、lys （四）课程选用的教材、教学的基本内容和重点 教材：王镜岩等主编，《生物化学》上、下册，高等教育出版社，第三版。 参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。 罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。 张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。 Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。 从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系； （2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律； （3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控； （4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术 （五）课程的教学方法、教学手段和特点 ⒈讲课根据具体教学内容，采用大班讲授与小班讨论相结合的方法。教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。对学有余力的学生，积极开展第二课堂，因材施教。 ⒉实验实验分小班进行，尽量让学生多动手操作。通过实验，使学生加深对基本理论的理解，掌握必要的基本技术及培养独立工作的能力。实验中，教师要以身作则，严格要求，耐心指导，狠抓科学性、准确性、严密性。教师注意多巡堂，多启发，让学生多动手，多思考，并通过多媒体手段下载有关生化实验的最新方法和技术播放给学生观看，尽可能让学生了解本学科的前沿知识。 ⒊自学和第二课堂活动学生在听课和实验的基础上，积极主动地自学。对学有余力的学生，通过指定课外阅读资料，翻译专业文献，专题讲座，组织业余兴趣小组等形式适当提高。对学习有困难的学生，应帮助其分析原因，指导学习方法。 ⒋复习过程中，及时了解学生学习情况，针对存在的问题进行答疑。 （六）课程教学重点与难点 本课程的教学重点与难点为以下三个方面： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系； （2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、 《生物化学》教案 第一章蛋白质（4学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？ His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式的推导 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。 pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小 pH 绪论 一、选择题 （一） A 型题 1 ．关于生物化学叙述错误的是 A ．生物化学是生命的化学 B ．生物化学是生物与化学 C ．生物化学是生物体内的化学 D ．生物化学研究对象是生物体 E ．生物化学研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质 2 ．关于分子生物学叙述错误的是 A ．研究核酸的结构与功能 B ．研究蛋白质的结构与功能 C ．研究基因结构、表达与调控 D ．研究对象是人体 E ．是生物化学的重要组成部分 3 ．关于生物化学的发展叙述错误的是 A ．经历了三个阶段 B ．18 世纪中至19 世纪末是叙述生物化学阶段 C ．20 世纪前半叶是动态生物化学阶段 D ．20 世纪后半叶以来是分子生物学时期 E ．DNA 双螺旋结构模型的提出是在动态生物化学阶段 4 ．当代生物化学研究的主要内容不包括 A ．生物体的物质组成 B ．生物分子的结构和功能 C ．物质代谢及其调节 D ．基因信息传递 E ．基因信息传递的调控 5 ．我国生物化学家吴宪做出贡献的领域是 A ．生物分子合成 B ．免疫化学 C ．蛋白质变性和血液分析 D ．人类基因组计划 E ．人类后基因组计划 6 ．我国生物化学家刘思职做出贡献的领域是 A ．生物分子合成 B ．免疫化学 C ．蛋白质变性和血液分析 D ．人类基因组计划 E ．人类后基因组计划 7 ．我国生物化学家人工合成具有生物活性的牛胰岛素是在 A ．公元前21 世纪 B ．20 世纪 C ．1965 年 D ．1981 年 E ．2001 年 （二） B 型题 A ．生物分子合成 B ．免疫化学 C ．蛋白质变性和血液分析 D ．人类基因组计划 E ．人类后基因组计划 1 ．生物化学家刘思职做出贡献的领域是 2 ．生物化学家吴宪做出贡献的领域是 3 ．1965 年我国生物化学家做出贡献的领域是 A ．20 世纪20 年代 B ．1953 年 C ．1965 年 D ．1981 年 E ．2001 年 4 ．我国人工合成牛胰岛素是在 5 ．我国人工合成酵母丙氨酰tRNA 是在 6 ．国际人类基因组序列草图的完成是在 7 ．吴宪提出蛋白质变性学说是在 A ．20 世纪50 年代 B ．20 世纪60 年代 C ．20 世纪70 年代 D ．20 世纪80 年代 E ．20 世纪90 年代 8 ．DNA 双螺旋结构模型的提出 9 ．重组DNA 技术的建立 教案首页 教学内容 第一章绪论 第一节生物化学的概念与研究内容 一、生物化学的概念 生物化学是研究生命的化学，即研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、生命化学研究的内容 （一）生物体的物质组成 无机物：水和无机盐 组成生物体的物质小分子有机物：有机酸、单糖、氨基酸、核苷酸等 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖及脂复合物 几个概念 ●有机物：含碳化合物或碳氢化合物及其衍生物的总称。 ●无机物：指除有机物（含碳骨架的物质）以外的一切元素及其化合物。 如：水、食盐、硫酸等，CO、CO2、CO3-、氰化物等也属于无机物。 生物体中的无机物主要有水及一些无机离子，如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cl-等，所以无机物主要由水和无机盐组成，水分为自由水和结合水，无机盐可分为离子和化合物。 ●相对分子量：化学式中各个原子的相对原子质量的综合，数值上等于摩尔质量。 ●生物大分子：指作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。 ●小分子是相对于大分子来说的，当某个化合物分子量非常大，几千到几万的时候，可以 被称作大分子，其他就是小分子。 ●小分子有机物是分子量很小的有机物，如甲烷、乙烯等。 （二）物质代谢及其调节 物质代谢 新陈代谢 能量代谢 1、合成代谢：从小的前体或构件分子合成较大的分子的过程。 （同化作用）如：氨基酸和核苷酸合成蛋白质和核酸，需要消耗能量。 2、分解代谢：将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子，逐步反应降解成较小的、（异化作用）简单的终产物的过程。（释放能量） ●在新陈代谢中，机体通过物质的合成代谢维持其生长、发育、更新和修复，通过分 解代谢产生能量和排除废物。 （三）物质结构、生理功能与新陈代谢的关系 （四）遗传信息的传递与表达 生物体具有繁殖能力和遗传特性。核酸是遗传的物质基础。 生物化学教案院系：食品与生物工程学院 专业：生物工程09级 教师：_________ 冯戲 _________ 时间：2010-2011 年第一学期 所用教材：王镜岩、朱圣庚主编高等教育出版社出版 绪论 主要内容：生物化学的涵义、学科的形成和发展、本课程的内容组成、为什么要学 习生化、学习生化注意的几个问题 目的：了解生物化学的含义及生物化学的发展史，掌握生物化学组成的30种分子。一、生物化学的含义 生物化学是关于生命的化学本质的科学。它是以研究生物体的化学组成，生物物质的结构和功能，生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的生物化学原理为基本内容的科学。 二、学科的形成和发展 1、史前（19 世纪以前）积累了许多与生化有关的实践经验。 我们的祖先早在公元前22 世纪就用谷物酿酒；公元前12 世纪就会制酱；公元7 世纪孙思邈就用车前子、杏仁等中草药治疗脚气，用猪肝治疗夜盲症；18 世纪70 年代，Scheele 从动植物材料中分离出甘油及柠檬酸、苹果酸、乳酸、尿酸等有机物；18 世纪80年代，Lavoisier证明了呼吸就是氧化作用，他还证明了酒精发酵本质上是一系列的化 学过程。 2、19 世纪，人们对生命现象展开了比较广泛的研究，对生命的化学本质的认识有了很大的提高，为生物化学学科的形成奠定了基础。 1810 年Gay-lussac 推导出了酒精发酵的反应式；19 世纪50 年代Pasteur 证明了酒精发酵是微生物引起的，排除了发酵自生论。1877 年，Hoppe-Seyler 首次提出 “ biochemie ”（生物化学）这一名词，并创办了《生理化学》杂志；1897年B u chner 兄弟利用酵 母汁液发酵蔗糖产生酒精的研究，是生化发展早期的一个里程碑。 3、上世纪30 年代到80 年代，生物化学进入快速发展的时期。 课程名称有机化学 课程代码学分3总学时48讲课学时48实验学时 课程性质基础课（√）专业基础课（）专业课（）必修课（√）选修课（）任课教师职称讲师授课时间 授课对象农学、生物学、食品科学各专业 教学目的与要求 化学学科是现代生命科学的基础，是生物技术转化为生产力的桥梁和纽带，是未来生命科学工作者知识结构的重要组成部分。有机化学化学课程是各专业本科生的必修基础课，主要讲授有机化合物的组成、结构、性质及其性质变化规律。通过本门课程的学习，使学生掌握有机化学的基本概念和基本理论、基本有机反应及有机化合物结构与性能之间的关系，了解常见有机化合物在农业生产中及人们日常生活中应用，提高学生的认知能力及创新能力。为学生今后的专业课学习及今后的科研、教学、生产工作打下坚实的化学基础。 教学基本要求学生学完本课程后，应达到如下要求： 1、了解本课程的知识结构体系、研究范畴及在基础科学中的地位。 2、掌握有机化学基础理论及其应用。 3、了解与农业有关的有机化合物知识。 教材有机化学,夏百根,北京,中国农业出版社,2002. 主要参考资料基础有机化学，刑其毅，北京：高等教育出版社 有机化学，王积涛，南京：南开大学出版社 有机化学，曾昭琼，北京：高等教育出版社 有机化学（第三版），汪小兰编，北京高等教育出版社. 有机化学，谷文祥，北京：科学出版社 生物化学(上、下册），沈同,王镜岩主编,北京高等教育出版社 系（教研 室）或导师 审阅意见 主任（导师）签字：年月日 教学内容与学时分配 教学时数 讲课实验小计备注教学内容 绪论2学时独立开课 烷烃和环烷烃4学时 烯烃、炔烃和二烯烃5学时 芳香烃4学时 旋光异构3学时1学时（习题课）卤代烃3学时 醇、酚、醚4学时 醛、酮、醌4学时1学时（习题课） 羧酸、取代酸及衍生物5学时 含氮和含磷有机物4学时 杂环化合物3学时1学时（习题课） 油脂和类脂﹡自学内容 碳水化合物2学时 氨基酸、蛋白质和核酸1学时1学时（习题课） 波谱知识简介﹡自学内容 总计44学时4学时 锦州医学院生物化学教学方案 授课对象：本科生 授课教师：肖建英、刘用璋、朱艳凌、李红、赵勇、许珂玉 目录 一、绪论 生物大分子的结构与功能 二、蛋白质的结构与功能 三、核酸的结构与功能 四、酶 物质代谢与调节 五、糖代谢 六、脂代谢 七、生物氧化 八、氨基酸代谢 九、核苷酸代谢 十、物质代谢与调节 基因信息传递 十一、.DNA合成（复制） 十二、.RNA的生物合成(转录) 十三、.蛋白质的生物合成（翻译） 十四、.基因表达调控 十五、.基因重组与基因工程 专题篇 十六、.细胞信息传递 十七、.血液的生物化学 十八、.肝的生物化学 一、生物化学绪论 教学目标及基本要求 1、掌握生物化学的概念和研究的基本内容。 2、明确生物化学学习的目的，了解生物化学与其它医学的关系。 3、了解生物化学的发展简史与新进展。 4、简单了解生物化学与分子生物学常用的技术及应用。 内容提要与时间分配 1、生物化学的概念。（5分钟） 2、生物化学的发展简史。（10分钟） 3、生物化学的研究内容：分子的结构与功能，物质代谢及调节，基因信息传递及调控，DNA重组技术及基因工程，细胞的信息传递，癌基因、抑癌基因与生长因子，基因诊断与基因治疗。（10分钟） 4、生物化学常用的技术及应用，了解分子生物学新进展。（10分钟） 5、生物化学与医学及其它学科的关系。（5分钟） 重点、难点与进展 重点：分子生物学的概念及研究内容。 难点：分子生物学技术在各方面的应用。 进展：DNA重组、转基因、基因剔除、新基因克隆、人类基因组计划与功能基因组计划等的发展。 教学方法 1．教授与自学相结合。 2．理论与临床相结合。 3．讲授重点内容。 教学手段（挂图、分子结构模型、幻灯、多媒体…等） 多媒体教学。 使用的教材及参考资料 教材： 生物化学第六版周爱儒主编人民卫生出版社，2003。 参考资料： 生物化学第二版张昌颖主编人民卫生出版社，1986。 生物化学第二版沈同王镜岩主编高等教育出版社，1999。 教研室主任意见： 已阅，教案整洁，重点突出。 本单元教学总结（教学经验、效果、存在问题、改进措施等） 通过多媒体教学，将声、动画与教学内容有机结合，使其真实形象的反映到绪论中，使同学们印像深刻，加深对知识的理解，效果良好。 课后复习题 何谓生物化学，其研究的内容是什么？ 二．蛋白质结构与功能 教学目标及基本要求 1、掌握蛋白质的分子组成、分类、分子结构特点。 2、了解蛋白质分子结构与功能的关系。 3、掌握蛋白质理化性质及分离纯化的方法和原理。 4、了解组成蛋白质的多肽链氨基酸序列及蛋白质空间结构的测定方法。 教学内容提要及时间分配 1．蛋白质的分子组成及分类：组成的基本单位，氨基酸的结构、分类、理化性质，肽和生物活性肽生理功能，蛋白质分类。（40分钟） 2．蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构，肽单元概念，蛋白质的二级结构的形式、特点及影响其结构的因素，模序概念、功能。蛋白质的三级、四级结构，维系各级结构稳定的主要化学键。（80分钟） 3、蛋白质结构与功能的关系：一级结构、空间结构、功能三者之间的关系。（30分钟） 4、蛋白质的理化性质、分离纯化的方法和原理。（30分钟） 5、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构测定。（20分钟） 教学重点、难点与进展 重点： 1.蛋白质平均含氮量，氨基酸分类及理化性质。 2.分子结构特点及影响其结构稳定的因素。南京大学生物化学本科生教学大纲
生物化学五年制教案
生物化学课程教案
食品生物化学教案
上海交通大学生物化学教学大纲
生物化学教案
00生物化学习题与解析--绪论
生物化学绪论 教案
生物化学教案-上册
动物生物化学教案-甘肃农业大学
教学教案锦州医学院生物化学教案