动物生物化学考研大纲(硕士)

动物生物化学考研大纲（硕士）

动物生物化学是动物科学、动物医学及动物药学专业的专业基础课。通过此课程的学习使学生从分子水平了解生命现象的化学本质，了解生物体的化学组成、分子结构、物质代谢、能量转化、生物遗传的分子基础、代谢调节及基因表达调控。为今后从事动物科学、动物医学研究与实践奠定必要的基础。

主要参考教材：《动物生物化学》邹思湘主编，第四版，全国统编教材。

第一章绪论

第一节生物化学的概念、研究对象和内容

第二节生物化学的发展简史

第三节生物化学与畜牧兽医的关系

主要了解生物化学的概念、主要的研究内容、研究热点及发展趋势。

第二章蛋白质化学

第一节蛋白质在生命活动中的重要作用

第二节蛋白质的分类

第三节蛋白质的化学组成

第四节蛋白质的化学结构

第五节蛋白质结构与功能的关系

第六节蛋白质的物理化学性质

了解蛋白质的生理功能及分类，掌握组成蛋白质的基本结构—氨基酸结构及性质；掌握蛋白质结构各层次结构概念及特点。弄清蛋白质结构与功能的关系，掌握蛋白质的主要理化性质。

第三章核酸化学

第一节核酸的组成、性质和生物学功能

第二节DNA 和RNA的结构

第三节核酸的变性、复性及杂交

第四节核酸的分离纯化、纯度鉴定和结构测定

弄清DNA和RNA的化学组成、性质和生物学功能，掌握DNA双螺旋结构特点、RNA分类、结构特点及生物学功能。掌握核酸变性、复性的基本概念及其应用。

第四章酶

第一节酶的一般概念

第二节酶的化学组成

第三节酶结构与功能的关系

第四节酶催化机理

第五节酶促反应动力学

第六节酶活性的调节

第七节酶的命名和分类

了解酶的基本概念，掌握酶促反应特点，掌握酶的化学组成及辅酶（维生素），弄清酶结构与功能的关系，了解酶催化机制，掌握酶促反应动力学及酶活性调节的方式。

第五章糖代谢

第一节糖在动物体内的一般概况

第二节糖原的分解与合成代谢

第三节葡萄糖的分解代谢

第四节糖异生作用

第五节磷酸戊糖途径

第六节糖代谢各途径的联系及调节

了解糖在的物体的一般代谢概况，掌握糖原合成与分解、糖酵解与三羧酸循环、糖异生的代谢过程及反应、关键酶、能量转变及生理意义，掌握戊糖磷酸途径的生理意义，弄清糖代谢各途径的联系及调节。

第六章生物氧化

第一节生物氧化特点及酶类

第二节生物氧化二氧化碳的生产

第三节生物氧化水的生成

第四节生物氧化ATP的生成

弄清生物氧化的特点及其酶类，了解生物氧化二氧化碳生成的方式，掌握线粒体两条呼吸链的组成、排列顺序、抑制剂抑制部位，掌握氧化磷酸化机制。

第七章脂类代谢

第一节脂类的生理功能

第二节脂肪的分解代谢

第三节脂肪的合成代谢

第四节脂肪代谢的调控

第五节类脂的代谢

第六节脂类在体内运转的概况

了解脂类的生理功能，弄清脂肪的动员，掌握脂肪酸的?—氧化过程，掌握酮体合成与分解过程，酮体生成意义，弄清脂肪酸合成的特点、关键酶等，了解脂肪合成途径和脂肪代谢调控，掌握类脂代谢特点（合成原料、能量来源、关键酶等），了解脂类在体内的转运概况。

第八章含氮小分子的代谢

第一节蛋白质的营养作用

第二节氨基酸的一般分解代谢

第三节氨的代谢

第四节α一酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成

第五节个别氨基酸代谢

第六节核苷酸的代谢

了解蛋白质的营养作用，弄清氨基酸的各种脱氨基方式，掌握氨基酸的联合脱氨基作用，掌握尿素合成的主要阶段和反应过程，弄清体内α-酮酸的代谢去路及体内非必需氨基酸合成途径。弄清提供一碳基团的氨基酸和酪氨酸转变的物质。弄清的物体核苷酸从头合成途径的特点和嘌呤核苷酸在不同生物体内代谢的终产物。

第九章物质代谢的联系与调节

第一节物质代谢的基本目的

第二节物质代谢的相互关系

第三节物质代谢调节的一般原理

了解物体三大营养物质代谢的联系，掌握代谢调节的方式和原理，熟悉信号转导的基本通路。

第十章 DNA的生物合成

第一节参与DNA复制的主要酶类和蛋白因子

第二节 DNA的复制过程

第三节其他类型的复制方式

第四节反转录合成DNA

第五节 DNA的损伤与修复

掌握参与DNA复制过程的酶类、蛋白因子及其它们在复制过程中的作用，掌握DNA半保留复制过程及特点，弄清反转录的概念及特点，弄清DNA损伤修复机制。

第十一章 RNA的生物合成

第一节转录的特点

第二节原核生物基因的转录

第三节真核生物基因的转录

第四节催化活性RNA——核酶及其功能

掌握原核RNA聚合酶的结构、功能及原核生物RNA的转录过程，掌握真核生物RNA聚合酶的分类及生物学功能，弄清启动子的结构特征，特别是原核生物启动子的结构特征；弄清RNA转录后的加工修饰，特别是真核生物mRNA转录后的加工修饰。

第十二章蛋白质的生物合成

第一节蛋白质翻译系统的主要组成成分和功能

第二节原核生物蛋白质生物合成的过程

第三节真核生物蛋白质生物合成的特点

第四节多肽链翻优厚的家加工

第五节蛋白质的转位

掌握参与蛋白生物合成的成员，三种RNA的作用原理，遗传密码、密码子与反密码子，其它酶与蛋白质因子的相互作用，掌握蛋白质合成过程中的氨基酸活化与转运，熟悉核糖体循环中的起始、延长、终止阶段，掌握真核生物与原核生物蛋白质合成的异同，熟悉肽链合成后的加工和运输方式，了解蛋白质生物合成的阻断剂。

第十三章基因表达调控

第一节基因与基因组

第二节原核生物的基因表达调节

第三节真核生物的基因表达调节

掌握基因及其表达调节过程中所涉及到的概念，掌握原核生物乳糖操纵子和色氨酸操纵子的调节机制，了解真核生物基因表达调节的特点及分子基础。

第十四章核酸技术

第一节 DNA重组技术

第二节基因操作的主要技术

第三节核酸技术的应用与发展前景。

熟悉DNA重组技术的基本过程，了解DNA重组技术所用的工具酶及载体和宿主系统，掌握核酸分子杂交、PCR技术的基本原理，了解基因操作的其它技术。

高级动物生化复习资料--研究生

1. 蛋白质一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构，肽平面、Rossman折叠、Bohr效应的概念、分叉进化。 （1）一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 （2）二级结构：指多肽链主链上原子的局部空间排列状态。 （3）超二级结构：在蛋白质结构中有一些二级结构的组合物，充当三级结构的构件。 （4）结构域：蛋白质三维结构中存在着易于鉴别的具有重要的功能球状亚结构，1973年温特劳弗尔（Wetlaufer）将蛋白质中的这种亚结构称为结构域。 （5）三级结构：指二级结构和非二级结构在空间进一步盘曲折叠，形成包括主、侧链原子在内的专一性三维排布。。 （6）四级结构：四级结构就是指蛋白质分子中亚基在空间排列状态、亚基间的相互作用以及接触部位的布局。 （7）肽平面：肽键具有部分双键的性质（约40%），不能自由旋转，所以肽键是一个刚性平面，称为肽平面（酰胺平面）。（8）Rossman折叠：蛋白质中常常还有两组βαβ组合成的一种更为复杂的超二级结构，这种结构称为Rossman折叠，它包括两个相邻的βαβ单元，即βαβαβ，有时还有ββααββ结构，这是βXβ单元的特殊形式。 （7）Bohr效应：H+ 浓度或pH的变化可以影响血红蛋白对氧的亲合力。在肺组织中，CO2分压低、H+ 浓度低、pH较高的情况下，血红蛋白与氧的亲合力增加，所以易与氧结合成氧合血红蛋白。但在周围组织中，CO2分压高、H+ 浓度高、pH较低的情况下，血红蛋白与氧的亲合力降低，所以氧合血红蛋白易释放出氧成为脱氧血红蛋白。这就是Bohr效应。 （8）分叉进化：这种从一个共同祖先蛋白质发展出另一种新蛋白质的现象称为分叉进化。 2试举两例说明蛋白质一级结构与功能的关系 蛋白质的氨基酸顺序与生物功能具的密切的关系，特别是蛋白质与其它生物大分子物质之间的相互作用及其作用方式都是由氨基酸顺序决定的。 牛的催产素和抗利尿素的结构相似，都是环八肽，但有两个氨基酸不同。羧基端第3个氨基酸和第8个氨基酸，前者是异亮氨酸和亮氨酸，后者是苯丙氨酸和精氨酸，导致两者有不同的生理功能和催化活性。催产素主要是促进子宫收缩的催产作用，但同时也具有微弱的抗利尿活性；抗利尿素的主要作用是抗利尿和增血压，但也具有微弱的催产活性。 正常人血红蛋白β链从N-端开始第6位氨基酸是谷氨酸，当此氨基酸被缬氨酸取代时，将导致镰刀型贫血病。谷氨酸的侧链是带有负电荷的亲水羧基，而缬氨酸的侧链是不带电荷的疏水基团。当谷氨酸被缬氨酸取代后使Hb的表面电荷性质发生了改变，于是等电点改变，溶解度降低和不正常聚合增加，以致红细胞收缩变形而成为镰刀状，且输氧能力下降，细胞脆弱，容易溶血，严重的可导致死亡。这正是我们所说的分子病中的一种，是由于基因突变引起的，具有遗传性。 3 目前已知的蛋白质的超二级结构有哪些，各有什么特征？ 1. 卷曲的卷曲α-螺旋其特征是两股（或三股）右手α-螺旋彼此沿一个轴缠绕在一起，形成一个左手的超螺旋，两股右手α-螺旋之间的作用角大约为18°,超螺旋的重复距离为14nm。 2. βXβ单元（β-片-β单元）在多肽链的两股平行β-折叠中间以X连接起来，称为βXβ单元。在βXβ单元中，如果中间的连接为不规则的卷曲，就称之为βcβ单元；如果中间的连接是α-螺旋，就称为βαβ单元；如果中间连接为另一β结构，则称为βββ单元。 3.β-迂回在蛋白质中有些β-折叠层是由3个或更多相邻的反平行β-折叠形成，它们中间以短链（大多数为β-转角）连接。1980年斯查尔（Schulz）称之为β-迂回。 4.β-折叠桶蛋白质中的β-折叠层可以进一步折叠成桶状结构，1982年理查德森(Richandson)将其称为β-折叠桶，简称β-桶。β-折叠桶由β-折叠片形成。一条长的反平行的β-折叠片全部地或部分地卷成一个桶状。 5.α-螺旋-转角-α-螺旋 4、简述血红蛋白的结构特征及其在结合氧的过程中的变化 血红蛋白是由四个亚基聚合成的四聚体，在四聚体中，四个亚基成D2正四面体分布，即四个亚基分布在正四面体的四个角上。 血红蛋白与氧结合时，其分子构象要发生一系列的变化，主要的变化有以下几个方面： ①脱氧血红蛋白中Fe的配位数为5，其中4个来自卟啉环的N，另一个来自近侧组氨酸（F8）的第三位N。此时配位场较弱，Fe（Ⅱ）与卟啉环的四个N是通过电价配位键连接的，Fe（Ⅱ）采取高自旋结构，具有4个不成对电子，分布在4个轨道上，因此原子半径大，突出在卟啉环的中央空穴之外，与卟啉环平面保持0.06nm的距离。血红蛋白氧合后，Fe

1330082畜牧微生物教学大纲

GDOU-B-11-213 《畜牧微生物学》课程教学大纲 课程简介 课程简介: 畜牧微生物学主要以微生物学的基本理论和技术研究细菌、病毒、真菌的形态、构造、生理、生态，正常动物体的微生物、自然界中与动物相关的微生物及其作用；与饲料有关的微生物，饲料的加工调制与微生物学检验；与畜产品有关的微生物，畜产品的加工、贮藏与微生物学检验；引起畜禽传染病的病原微生物。 课程大纲 一、课程的性质与任务： 畜牧微生物学(animal husbandry microbiology)是微生物学的一门分支学科。是动物科学、动物营养与饲料加工专业的专业基础课，是一门专业性强, 研究内容广泛的应用学科。 畜牧微生物学的任务是将微生物学的基本理论和技术知识综合应用到畜牧业生产中，充分发挥有益微生物的作用，控制有害微生物的作用，保障畜禽健康生长，提高畜禽产品生产的数量和质量，促进畜牧业经济的发展。 二、课程的目的与基本要求： 本课程要求学生熟练掌握细菌、病毒、真菌的形态、构造、生理、生态以及微生物在动物疾病的发生与防制、畜牧业生产、饲料加工、畜产品加工等方面的作用的有关理论知识和基本技术。理解自然界中微生物的分布、外界因素对微生物的影响等知识，了解微生物在物质循环中的作用，微生物的变异及肉、乳、蛋等动物性食品中微生物的来源、种类及作用等知识。 三、面向专业： 动物科学、动物营养与饲料加工 四、先修课程: 《家畜解剖学》、《家畜生理与组织胚胎学》、《动物生物化学》 五、本课程与其它课程的联系： 《家畜解剖学》、《家畜生理与组织胚胎学》、《动物生物化学》等作为本课程的先修

课程,为学习本课程提供了相关的基本理论知识; 本课程又为《家畜生产学》、《畜产品加工》、《饲料生产学》、《饲料添加剂学》、《兽医学》等后续课程提供有关理论知识和基本技术,是许多后续课程的一门专业基础课。 六、教学内容安排、要求、学时分配及作业： 绪论 (1.0学时) 微生物的类型与基本特征(B) 微生物与人类、动物、植物的关系(B) 微生物学微生物学概念(A);微生物学发展阶段(C) 畜牧微生物学概念(A) 要求：1.掌握微生物、微生物学、畜牧微生物学概念。 2.了解畜牧微生物学与其他学科的关系。 作业：1.微生物、微生物学、畜牧微生物学概念。 第一章：原核细胞微生物 (4.0学时) 第一节细菌 1．细菌的大小、形态与排列(A) 2．细菌的构造(A) 3．细菌的观察方法(B) 4．细菌的生长代谢与繁殖(A) 5．细菌的人工培养(B) 6．细菌的分类与命名(C) 第二节其他原核微生物 螺旋体(C)霉形体(B)立克次氏体(C)衣原体(C) 要求： 1.掌握细菌的形态、构造、化学组成、营养需要、呼吸的类型、细菌生长和繁殖的条件。 2.理解细菌的营养类型、酶、细菌的繁殖速度与生长曲线 3.了解细菌的观察方法、培养生长性状、对营养物质的摄取、细菌的代谢产物、分类与命名。 作业： 1.细菌基本构造有哪些功能？ 2.细菌的特殊构造、化学组成、营养需要、呼吸类型、营养类型有哪些？ 3.细菌对营养物质摄取的途径有哪些？ 4.细菌生长和繁殖的条件、真菌生长繁殖的条件有哪些？ 5.细菌的代谢产物有哪些？ 第二章真核细胞微生物 (1.0学时) 第一节酵母菌(B) 第二节霉菌(A) 第三节真菌的培养(A) 要求： 1.掌握真菌生长繁殖的条件。

动物生物化学试题

动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），

（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

动物生物化学

《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的

动物生物化学(1)

动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？

答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱

6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。

02634生物化学大纲

02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

动物生物化学(1)

一．绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说

动物生物化学大纲

826《动物生物化学》大纲 动物生物化学是动物科学、动物医学及动物药学专业本科生的重要专业基础课。要求考生了解生命现象的化学本质及化学组成，掌握生物大分子的分子结构、三大营养物质的代谢及能量转化、生物遗传的分子基础（DNA复制、转录及蛋白质生物合成）、代谢调节及基因表达调控等。 1.主要了解生物化学的概念、主要的研究内容、研究热点及发展趋势。 2.了解蛋白质的生理功能及分类，掌握组成蛋白质的基本结构—氨基酸结构及 性质；掌握蛋白质结构各层次结构概念及特点。弄清蛋白质结构与功能的关系，掌握蛋白质的主要理化性质。 3.弄清DNA和RNA的化学组成、性质和生物学功能，掌握DNA双螺旋结构特点、RNA分类、结构特点及生物学功能。掌握核酸变性、复性的基本概念及其应用。 4.了解酶的基本概念，掌握酶促反应特点，掌握酶的化学组成及辅酶（维生素）， 弄清酶结构与功能的关系，了解酶催化机制，掌握酶促反应动力学及酶活性调节的方式。 5.了解糖在的物体的一般代谢概况，掌握糖原合成与分解、糖酵解与三羧酸循 环、糖异生的代谢过程及反应、关键酶、能量转变及生理意义，掌握戊糖磷酸途径的生理意义，弄清糖代谢各途径的联系及调节。 6.弄清生物氧化的特点及其酶类，了解生物氧化二氧化碳生成的方式，掌握线粒体两条呼吸链的组成、排列顺序、抑制剂抑制部位，掌握氧化磷酸化机制。 7.了解脂类的生理功能，弄清脂肪的动员，掌握脂肪酸的?—氧化过程，掌握酮 体合成与分解过程，酮体生成意义，弄清脂肪酸合成的特点、关键酶等，了解脂肪合成途径和脂肪代谢调控，掌握类脂代谢特点（合成原料、合成过程的能量来源、关键酶等），了解脂类在体内的转运概况。 8.了解蛋白质的营养作用，弄清氨基酸的各种脱氨基方式，掌握氨基酸的联合 脱氨基作用，掌握尿素合成的主要阶段和反应过程，弄清体内α-酮酸的代谢去路及体内非必需氨基酸合成途径。弄清提供一碳基团的氨基酸和酪氨酸转变的物质。弄清的物体核苷酸从头合成途径的特点和嘌呤核苷酸在不同生物体内代谢的终产物。

湖南农业大学2017年《618动物生物化学》考研专业课真题试卷

2017年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码：动物生物化学 618 适用专业（领域）：动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具： 考生注意事项：①所有答案必须做在答题纸上，做在试题纸上一律无效； ②按试题顺序答题，在答题纸上标明题目序号。 一．单项选择题（共计30 分，每小题1分） 1．蛋白质的空间构象主要取决于（）。 A．氨基酸残基的序列B．α-螺旋的数量 C．肽链中的肽键D．肽链中的二硫键位置 2．体内参与核苷酸合成代谢的甲基直接供体是（）。 A．甲硫氨酸B．S-酰苷甲硫氨酸C．甘氨酸D．苏氨酸 3．酶的竞争性抑制作用动力学特征是（）。 A．Km不变，Vmax减小B．Km增加，Vmax 减小 C．Km增加，Vmax 不变D．Km和Vmax 都减小 4．奇数碳原子脂肪酸经β-氧化后除生成乙酰CoA外还有（）。 A．丙二酸单酰CoA B．丙酰CoA C．琥珀酰CoA D．乙酰乙酰CoA 5．在糖原的生物合成中，葡萄糖的活性形式是（）。 A．G-1-P B．CDP-G C．G-6-P D．UDP-G 6．一氧化碳和氰化物对呼吸链的抑制作用部位是（）。 A．NADH→CoQ B．FADH2→CoQ C．CoQ→Cytc D．Cytaa3→O2 7．解偶联剂引起的效应是（）。 A．氧不断消耗，ATP正常合成B．氧消耗停止，ATP合成停止 C．氧不断消耗，ATP合成停止D．氧消耗停止，ATP正常合成 8．合成酮体的关键酶是（）。 A．HMG-CoA合成酶B．乙酰CoA羧化酶 C．HMG-CoA裂解酶D．乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶 9．嘧啶核苷酸的合成中4位、5位及6位的碳原子和1位氮原子来源于（）。 A．天冬氨酸B．谷氨酸C．谷氨酰胺D．甘氨酸 10．软脂酰COA经过一次β氧化，其产物通过三羧循环和氧化磷酸化生成ATP的分子数 共4页第1页

兽医药理学课程教学大纲

《兽医药理学》课程教学大纲 一、课程基本信息 课程代码：250439 课程名称：兽医药理学 英文名称：Veternary pharmacology 课程类别：专业基础课 学时：54 学分：3.0 适用对象: 动物科学(动物医学方向)、动物科学(动物防疫检疫) 考核方式：考试，本课程学生的考核成绩包括期末成绩、期中成绩、平时成绩和试验成绩；期末考试采用闭卷笔试，占总成绩60%；期中考试成绩占总成绩20%；实验成绩占15%，平时成绩（课堂讨论等情况）占5%。 先修课程：家畜解剖学、家畜生理学、动物生物化学、家畜病理学、兽医微生物学 二、课程简介 兽医药理学是研究药物与动物相互作用规律的一门学科，它以生化、解剖学、生理学、病理学、微生物学等的知识为基础，又为本专业科、外科、产科、传染病等临床课的教学及实践服务，因此，是一门承上启下的专业基础课，本课程的任务主要是培养未来兽医师学会正确选药、合理用药、提高药效、减少不良反应；并为未来的兽医工作者进行临床前的药理实验研究、开发新药及新制剂创造条件。 Veterinary pharmacology is a Science which investigate the rule of the reciprocity between the animal and medicine,it is based on the knowledge of biochemistry, anatomy,pathology,microbiology etc,also serve for clinical courses such as internal medicine,chirurgery surgery,midwifery, epidemiology etc,so it is a course of bridge,the task of Veterinary pharmascdogy is to educating veterinarians can correctly use medicines,improve the medicine effect ,reduce the kickback，and create qualification for the future veterinarians to undertake pharmarcological research ,new medicine empoldering etc. 三、课程性质与教学目的 《兽医药理学》属于专业基础课。 《兽医药理学》主要讲授动物药理学和药理学与动物医学专业联系的基本理论和基本知识、以及药理学研究的基本方法，使学生掌握动物药理学和药理学与动物医学专业联系的基本理论和基本知识、学会正确使用药物和开展和引导动物药理研究的

动物营养教学大纲

《动物营养与饲料》教学大纲下载PDF版本 课程编号：学时：60 其中实验 10 学 时教学实习 0.5周 一、课程的性质和任务 《动物营养与饲料》是畜牧兽医专业的专业基础课。主要介绍动物所需各种营养物质的营养作用与营养缺乏症、饲料营养价值与饲料加工利用、畜禽饲养标准及日粮/配合饲料产品设计、产品质量管理等内容。既是畜牧业生产的必备知识，又是饲料工业生产的技术核心。通过本课程的学习，掌握动物营养与饲料科学的基本理论，能配制日粮/设计配合饲料产品；进行日粮营养诊断，处理常见问题；会饲料常规营养成分分析。 二、相关课程的衔接 本课程是在学习《无机化学》、《有机化学》、《动物生物化学》、《家畜生理学》等课程开设的基础上进行，为后续学习动物生产课程奠定坚实的基础。 三、教学的基本要求 （一）知识教育目标 1.了解饲料营养物质组成及营养生理作用；掌握主要营养物质缺乏和过量对动物生产性能及健康的影响。 2.了解动物对饲料消化吸收规律，掌握能量在动物体内的转化过程。 3.了解饲料分类方法及原则，掌握各类饲料的营养特点。 4.了解添加剂预混料配方设计方法。掌握配合饲料、浓缩饲料配方设计原则，掌握主要动物饲料配方设计技巧。 5.了解饲料生产工艺流程及质量管理措施。 （二）能力教育目标 1.会判别典型营养缺乏症，能采取有效措施纠正。 2.会合理利用饲料原料。 3.会使用饲料产品，能根据现有条件设计配合饲料、浓缩饲料、精料补充料配方。 4.会进行日粮营养诊断，能解决常见问题。 5.会饲料原料常规分析操作。 （三）思想教育目标 通过课程学习，教育学生遵守职业道德，严格控制饲料安全以保证食品安全；教育学生遵守国家法律法规。通过实践教学，使学生养成学生吃苦耐劳的好习惯。 四、教学方法与重点、难点 教学方法：教学过程中，通过已开课程专业知识，采用启发式教学，注意通过生产实例讲授；注意采用多媒体教学手段辅助教学。密切结合计算机在饲料配方设计中的应用，采用计算机及行业软件辅助教学。为培养学生实践能力和知识把握能力，可配合机房开放进行。

动物生物化学 期末复习资料 超准

生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成

考研动物生物化学复习题

动物生物化学 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括___________________ 、 ______________ 和 ____________ o 2、生物化学发展的三个阶段是________________ 、_________ 和_____________ o 3、新陈代谢包括________________ 、_________ 和_____________ 三个阶段。 4、**Biochemistry ” 一词首先由德国的____________ 于1877年提ill。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说 __________ 和______________ o 6 水的主要作用有以下四个方 面________________ 、________________ 、_________ 和_____________ 。 三、单项选择题 1.现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A.DNA的右手双螺旋结构模型 B.三竣酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2.我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3.1965年我国首先合成的其有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C. DNA聚合酶 D. DNA连接酶 4.生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5.1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RXA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包扌舌蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段

动物生物化学大题答案

第二章核酸 一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。 二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。 第三章蛋白质

河北农业大学826动物生物化学2019年考研专业课初试大纲

2019年河北农业大学考研专业课初试大纲 《动物生物化学》大纲 动物生物化学是动物科学、动物医学及动物药学专业本科生的重要专业基础课。要求考生了解生命现象的化学本质及化学组成，掌握生物大分子的分子结构、三大营养物质的代谢及能量转化、生物遗传的分子基础（DNA复制、转录及蛋白质生物合成）、代谢调节及基因表达调控等。 1.主要了解生物化学的概念、主要的研究内容、研究热点及发展趋势。 2.了解蛋白质的生理功能及分类，掌握组成蛋白质的基本结构—氨基酸结构及 性质；掌握蛋白质结构各层次结构概念及特点。掌握蛋白质结构与功能的关系，了解蛋白质的主要理化性质。 3.弄清DNA和RNA的化学组成、性质和生物学功能，了解DNA双螺旋结构特点，掌握RNA分类及生物学功能。掌握核酸变性、复性的基本概念。 4.了解酶的基本概念，掌握酶促反应特点，掌握酶的化学组成及辅酶（维生素）， 弄清酶结构与功能的关系，了解酶催化机制，掌握酶促反应动力学及酶活性调节的方式。 5.了解糖在的物体的一般代谢概况，掌握糖原合成与分解、糖酵解与三羧酸循 环、糖异生的代谢过程及反应、关键酶、能量转变及生理意义，掌握戊糖磷酸途径的生理意义，弄清糖代谢各途径的联系及调节。 6.弄清生物氧化的特点及其酶类，了解生物氧化二氧化碳生成的方式，掌握线粒体两条呼吸链的组成、排列顺序、抑制剂抑制部位，掌握氧化磷酸化机制。 7.了解脂类的生理功能，弄清脂肪的动员，掌握脂肪酸的?—氧化过程，掌握酮 体的概念和生理意义，弄清脂肪酸合成的特点和关键酶，了解脂肪代谢调控和类脂代谢特点（合成原料、合成过程的能量来源、关键酶），了解脂类在体内的转运概况。 8.了解蛋白质的营养作用，弄清氨基酸的各种脱氨基方式，掌握氨基酸的联合 脱氨基作用，掌握尿素合成的主要阶段，了解体内非必需氨基酸合成途径。弄清提供一碳基团的氨基酸和酪氨酸转变的物质。弄清核苷酸从头合成途径的特点和嘌呤核苷酸在不同生物体内代谢的终产物。 9.了解物体三大营养物质代谢的联系，掌握代谢调节的方式和原理。 精都考研网（专业课精编资料、一对一辅导、视频网课）https://www.wendangku.net/doc/c016707593.html,

《动物遗传学》教学大纲

《动物遗传学》 一、课程基本情况 课程编号：04110121 课程总学时：40(其中讲课：38，实验：0，上机：0，实习：0，课外：2) 课程学分：2.5 课程分类：必修 开设学期：春季 开课单位：动物科学与技术学院动物遗传育种与繁殖系 适用专业：动物科学专业（必修） 所需先修课：《生物统计学》和《动物生物化学》 课程负责人：吴常信、邓学梅、方美英、付金銮、吴克亮 二、课程内容简介 《动物遗传学》是农业院校动物生产类专业的重要专业基础课程之一。课程的内容包括分子、细胞、群体、数量等多个层面。这门课程是学习动物育种学和从事动物育种实践的前期知识，也是学习和从事分子遗传学、数量遗传学等方向研究的理论基础。 三、各部分教学纲要 绪论（2学时） 遗传学基本概念；遗传学发展历史；近年来遗传学领域的重大科学成就。 第一章遗传的物质基础（3学时） 内容：第一节遗传物质的发现；第二节核酸的结构；第三节基因和基因组的结构特征。 要点：本章将讲述遗传现象，经典实验（DNA是遗传物质，双螺旋结构的发现，遗传密码的发现，遗传工程的兴起）；基因概念的由来，基因的基本结构，基因组的基本结构（原核－真核），基因与动物的表型，在基因水平上的遗传与变异。 重点：经典实验分析，真核基因的结构。

难点：如何动态理解基因的概念。 教学要求：剖析证明DNA是遗传物质的经典实验，引导学生领会从实验中的关键证据，理解实验到结论的逻辑关系。讲解基因概念演变的过程，详细讲述真核生物的基因结构特点，拓展介绍新发现的基因结构和功能模式。 第二章遗传信息的传递（6学时） 内容：第一节DNA 复制；第二节基因的转录；第三节蛋白质的生物合成；第四节基因表达调控。 要点：本章将讲述复制的过程，端粒酶，体外复制；转录的过程，主要的调控元件，原核基因的表达调控，真核基因的表达调控；遗传密码的简并性和偏好性，翻译的过程，翻译水平的调控。 重点：真核基因复制、转录、翻译的特点；真核基因表达调控主要模式。 难点：基因表达调控的机理。 教学要求：讲解并利用动漫演示遗传信息传递的过程，结合过程介绍，讲解复制、转录、翻译相关的关键酶及其与DNA/RNA序列的互作关系。举例介绍基因表达的调控方式。 第三章遗传物质的改变（3学时） 内容：第一节基因突变；第二节遗传多态性；第三节基因图谱。 要点：本章将讲述基因突变的分子基础，基因突变产生的机制；遗传标记的种类，遗传标记应用原理，应用举例；基因图谱的概念和基本原理。 重点：基因突变与功能的关系，遗传标记的种类和检测原理。 难点：遗传标记检测的原理。 教学要求：详细讲解基因突变的分子基础，简要介绍核苷酸化学就够的改变及其成因。举例讲解遗传标记种类、检测原理及其应用。概念性讲解基因作图的基本原理。 第四章染色体和细胞分裂（4学时） 内容：第一节染色体；第二节染色体畸变；第三节细胞分裂。

动物生物化学试题最新完整标准答案

动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20 分，每小题 4 分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题 1 分，共5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15 分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1 分）， 稳定其结构的主要作用力有（2 分）。 2. 原核生物的操纵子是由(1 分) 基因，(1 分) 基因及其下游 的若干个功能上相关的（1 分）基因所构成。 3. NADH 呼吸链的组成与排列顺序为 （3 分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1 分）， （1 分）和（1 分），在肝外组织中 利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒 体需要一个名为（1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶A须经过 （1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。

四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10 分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50 分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（ 4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶 A 经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3 分）请说 明理由（ 5 分）。（8 分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III 和聚合酶I 作用的异同。（8 分） 5. 真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8 分） 6. 简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10 分）

动物生物化学

生物化学 名词解释 1.生物化学（biochemistry）：从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学。 2.蛋白质（protein）：由α-氨基酸彼此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物 大分子。 3.一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序。 4.构型（configuration）：化合物分子中原子或基团的空间排布，需要共价键的断裂或重组才能产生新的 立体异构体。 5.构象（conformation）：由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布。 6.肽平面：由于肽键不能旋转，致使肽键中的4个原子及相邻的两个Cα处于一个平面上，这种刚性结构的 平面称肽平面。 7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构。 8.超二级结构：在二级结构基础上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、彼此作用，在局部区域形 成规则的二级结构的聚合体。 9.结构域：较长的多肽链，其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。 10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物，行使相同或相似功能的蛋白质。 11.沉降系数（S）：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，该值称沉降系数。 12.变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基与配体结合后发生构象改变，引起相邻其他亚基的构象改变，以 及与配体结合的能力改变。 13.氨基酸的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中 不移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。 14.蛋白质的变性（denaturation）：在理化因素的作用下，蛋白质空间结构被破坏，并失去原有性质的现象。 15.蛋白质的复性（renaturation）：在适当条件下，变性的蛋白质重新折叠成天然构象，恢复其生物学特性。 16.沉淀：在理化因素的作用下，破坏蛋白质表面的水化膜及同性电荷，溶解度降低，相互聚集而从溶液中沉 淀析出的现象。 17.酶（enzyme）：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂。 18.酶蛋白（apoengyme）：需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分。 19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团。 20.同工酶（isoenzyme）：指功能相同、组成或结构不同的一类酶。 21.诱导契合学说：酶分子或活性中心具有一定柔性，酶与底物接近时，诱导酶分子的构象发生改变，与底物 适应结合。 22.酶活力：酶催化化学反应的能力。 23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。 24.酶促反应动力学：酶促反应动力学是研究酶促反应速度的规律，以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活 剂和抑制剂等因素对酶促反应速度的影响。 25.K m：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除 去的抑制作用。 27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中心的基团结合，可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活 性的抑制作用。 28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶活性中心，使底物不能结合，从而降低酶促反应速度 的可逆性抑制作用。 29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合，从而降低酶促反应速度的抑制作用。 30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合，使酶分子构象发生改变，从而改变酶的活性。 31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后，对后续分子结合的影响。 32.共价修饰：在另一种酶的催化下，酶分子共价结合或解离掉某种化学基团，改变酶的活性。 33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成，具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子。