第五章 酶通论【生物化学】

生物化学试题 酶

第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案] C 2. 下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B. 所有的酶活性中心都含有辅酶 C. 酶的必需基团都位于活性中心之内 D. 所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E. 所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案] A 3. 乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（1997年生化考题） A. 酶蛋白变形 B. 失去辅酶 C. 酶含量减少 D. 环境PH值发生了改变 E. 以上都不是 [答案] B 4. 关于酶的化学修饰，错误的是 A. 酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B. 变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D. 两种形式的转变由共价变化 E. 有放大效应 [答案] B 5. ．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案] E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成 B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C. 仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案] B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂 D．酶动力学遵守米式方程 (答案) A、B和C

酶(生物化学)

酶 一、填空题 1．酶是产生的，具有催化活性的。2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为，这是对酶概念的重要发展。 3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。 4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。 5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。 6．竞争性抑制剂使酶促反应的km ，而Vmax 。 7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。 8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。 9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。 10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。 12.与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。 13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。 14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。 15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。 16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km值。 17.与化学催化剂相比，酶具有、、和等催化特性。 18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。 19.影响酶促反应速度的因素 有、、、、、。

20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶 ，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。 二、选择题 1．有四种辅因子(1) NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆醛，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为： A、(1)(3) B、(2)(4) C、(3)(4) D、(1)(4) 2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性： A、硫胺素 B、核黄素 C、生物素 D、泛酸 3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是： A、传递电子、质子和化学基团 B、稳定酶蛋白的构象 C、提高酶的催化性质 D、决定酶的专一性 4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基 5．从组织中提取酶时，最理想的结果是： A、蛋白产量最高 B、转换系数最高 C、酶活力单位数值很大 D、比活力最高 6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是： A、纸电泳 B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 C、醋酸纤维薄膜电泳 D、聚丙烯酰胺凝胶电泳 7．酶催化底物时将产生哪种效应 A、提高产物能量水平 B、降低反应的活化能 C、提高反应所需活化能 D、降低反应物的能量水平 8．下列不属于酶催化高效率的因素为： A、对环境变化敏感 B、共价催化 C、靠近及定向 D、微环境影响 9．米氏常数： A、随酶浓度的增加而增加 B、随酶浓度的增加而减小 C、随底物浓度的增加而增大 D、是酶的特征常数 10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基： A、FAD B、NADP+ C、辅酶Q D、辅酶A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说： A、酶与底物的关系如锁钥关系 B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。 C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。

生物化学 讲义

《生物化学》课程教学讲义1．课程简介 21世纪是生命科学的世纪，《生物化学》是现代生物学的基础，是生命科学发展的支柱，是生命科学领域的“世界语”因此奠定坚实的生物化学基础是农业科学生命科学学生和科技工作者的共同需要。 生物化学的内容：生物化学是生命的化学。生物是一个高度复杂和组织化的分子系统。这个分子系统主要是由生物大分子—糖类、脂类、蛋白质和核酸组成的。生物的多样性是生物体中生物分子多样性及其结构复杂性（一级结构和空间结构）决定的。但生物体内生物分子及其化学变化不是无序的。生命的化学有着自己的规律。 生命最突出的属性是自我复制和新陈代谢。自我复制依赖的遗传信息都存在于由核酸序列组成的基因中。代谢包含生物体内发生的所有化学反应-四大物质代谢，酶是反应的催化剂，物质代谢伴随着能量的生成和利用。 总之生物化学的内容可划分为两部分：静态生物化学—生物分子的化学组成、结构和性质；生物分子的结构、功能与生命现象的关系。动态生物化学—生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。 生物化学的发展史：19世纪末，德国化学家李比希 （J.Liebig）初创了生理化学，德国的霍佩赛勒（E.F.Hoppe-seyler）将生理化学建成一门独立的学科，并于1877年提 出“Biochemie”一词，译成英语为“Biochemistry”，即生

物化学。 生物化学的发展大体可分为三个阶段：静态生物化学阶段(static biochemistry stage) 时期:19世纪末到20世纪30年代 特点:发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成,并对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。 动态生物化学阶段(dynamic biochemistry stage) 时期:20世纪30～60年代 主要特点:研究生物体内物质的变化，即代谢途径，所以称动态生化阶段。 现代生物化学阶段(modern biochemistry stage) 时期:从20世纪60年代开始 特点:探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 我国:1966年王应睐和邹承鲁合成结晶牛胰岛素；1972年,X-射线衍射法测定了猪胰岛素的空间结构；1979年合成了41个核苷酸的酵母丙氨酸 tRNA3；1981年完成了该tRNA的全合成(76个核苷酸)；唯一一个发展中国家,加入人类基因组计划,并出色完成了1%的任务。 生物化学的应用和发展前景：生物化学的原理和技术是研究现代生物科学的重要手段之一；生物化学的原理和技术在生产实践中广泛应用，如食品发酵制药及皮革工业，预防治疗医学等都与生物化学有着密切联系；生物化学是农业科学的重要理论基础之一，如研究植物的新陈代谢过程，可以控制植物的发育，优质高产。了解生物的遗传特性，可进行基因重组。另

生物化学第四章酶习题

第七章酶化学 一、填空题 1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。 2.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。 3.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位，其中________________直接与底物结合，决定酶的专一性，________________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 4.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基，TPCK常用于修饰________________残基。 5.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为________________，纵轴上的截距为________________。 6.磺胺类药物可以抑制________________酶，从而抑制细菌生长繁殖。 7.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。 二、是非题 1.[ ]对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 2.[ ]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。 3.[ ]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。 4.[ ]Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。 5.[ ]当[S]>> Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。 6.[ ]酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。 7.[ ]增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。 8.[ ]正协同效应使酶促反应速度增加。 9.[ ]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。 10.[ ]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。 三、选择题 1.[ ]利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？ A.在反应的初速度阶段，E+P→ES可以忽略 B.假设［S］>>［E］，则［S］-［ES］≈［S］ C.假设E+S→ES反应处于平衡状态 D.反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等 2.[ ]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量S和一定量的I，然后改变［E］，测v，得v～［E］曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？ A.1 B.2 C.3 D.不可确定

(完整版)生物化学-酶(习题附答案)

一、名词解释 1 核酶 答案: 具有催化活性的RNA。 2 酶 答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。 3 酶的竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。 4 辅基 答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋 白分开。 5 辅酶 答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶 蛋白分开。 6 酶的活性中心 答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。 7 酶原 答案: 没有催化活性的酶前体 8 米氏常数 答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 9 酶的激活剂 答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。 10 酶的抑制剂 答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这 种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。 11 酶的不可逆抑制剂 答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除 的抑制剂。 12 酶的可逆抑制剂 答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。 13 酶的非竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心 外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。 14 酶活力 答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。 15 比活力 答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。 二、填空题 1 酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。 答案: 蛋白质，理化性质，各级结构 2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。

生物化学 第3章 酶

第3章 酶 学习要求 1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。 2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。 3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。 基本知识点 酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。 酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA 所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH 、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。 其中，Km 为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。Vmax 和Km 可用米氏方程的双倒数作图来求取。酶在最适pH 和最适温度时催化活性最高，但最适pH 和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。可逆抑制中，竞争抑制作用的表观Km 值增大，Vmax 不变；非竞争抑制作用的Km 值不变，Vmax 减小，反竞争抑制作用的Km 值与Vmax 均减小。 在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。变构酶是与一些效应剂可逆地结合，通过改变酶的构象而影响其活性的一组酶，多亚基变构酶具有协同效应。酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶和无活性酶或者低活性酶与高活性酶的互变。酶的变构调节和酶的化学修饰是体内快速调节酶活性的重要方式。体] [] max[S Km S V V +=

第 五 章 酶习题答案--生化习题及答案

参考答案 一、单项选择题 1.C 2.D 3.D 4.A 5.C 6.B 7.E 8.A 9.D 10.A 11.E 12.B 13.D 14.C 15.B 16.C 17.C 18.D 19.E 20.B 21.E 22.C 23.E 24.D 25.C 26.D 27.E 28.E 29.D 30.B 31.E 32.A 33.E 34.A 35.D 36.D 37.C 38.B 二、填空题 1．酶蛋白辅酶（辅基）决定酶的促反应的专一性（特异性）传递氢原子、电子 或某些基团 2．4倍 9倍 3．竞争性 4．非竞争性 5．四 H M 5种心肌 6．活化能平衡点 7．绝对相对立体异构 8．一半底物 9．相同不同 10．竞争性非竞争性 三、名词解释（以书本为准） 1．由一条多肽链构成的酶称为单体酶。 2．由多个亚基以非共价键聚合成的酶称为寡聚酶。 3．由代谢上相互联系的几种酶聚合形成多酶复合体称为多酶体系。 4．一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶称为串联酶或多功能酶。 5．由蛋白质和非蛋白质两部分组成的酶。 6．结合酶中蛋白质部分。 7．结合酶中非蛋白质部分。 8．与酶蛋白的结合较疏松，可以用透析或超滤的方法除去之。 9．与酶蛋白结合较紧密，不能通过透析或超滤方法除去之。 10．酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 11．必需基团在酶蛋白一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心 或称活性部位。 12．酶对其所催化的底物具有严格的选择性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或作用于一种化学键，以催化一定的化学反应转变为产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。

生物化学 第3章 酶

第三章酶 一、填空题： 1、组成酶的蛋白质叫，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为。 2、酶的活性中心有两个功能部位，即___部位和_ __部位。 3、酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的基，丝氨酸的基及半胱 氨酸的。 4、丙二酸是酶的性抑制剂。 5、米氏常数的求法有和方法，其中最常用的 方法是。 6、1／km可近似地表示酶与底物的大小，Km越大，表明。 7、酶活性中心的特点：、、。 8、酶的结合部位决定，而催化部位决定。 9、酶活性中心往往处于酶分子表面的中，形成区，从而使酶与 底物之间的作用加强。 10、同一种酶有几种底物，就有个Km值，其中Km值最的底物，便为该酶 的底物。 11、加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度将，Km值将。 12、表示酶量的多少常用表示。 13、酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。 14、酶催化的反应具有两个明显的特征：即和。 15、全酶包括和。 16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测基团可能是酶活性中心的 必需基团。 17、酶是由产生的，具有催化能力的。 18、L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因此此酶具有专一性。 19、抑制剂不改变酶促反应的Vmax，而抑制剂不改变酶促反应Km。 20、同工酶是一类相同、不同的一类酶。 21、维生素B2又叫，做为某些酶的辅基形式为、两种。 22、泛酸在生物体内主要作为、的组成成分存在，其组成物的功能基 因是，可传递。 23、NAD、FAD、COA的相同之处在于三者均有作为其成分。 24、BCCP的中文名称为。 25、人类若缺乏维生素，即产生脚气病。 26、生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个化合物，它是辅酶，它 的生化作用是。 27、维生素B6在生物体内的功能形式是_ 和_，它可做为酶的 辅酶。 28、叶酸以作辅酶，有和两种形式，生化功能 是。

生物化学 酶

第六章酶 一、选择题 单选题 1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？ A．作用时间B．底物浓度C．抑制剂浓度D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小 2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？ A．不可逆抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于 A．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指 A．整个酶分子的中心部位B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位D．酶分子表面上具有解离基团的部位 E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。 5．符合竞争性抑制作用的说法是 A．抑制剂与底物结合B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间构象紊乱 E．抑制剂与辅酶结合，妨碍全酶的形成 6．在形成酶-底物复合物（ES）时 A．只有酶的构象发生变化B．只有底物的构象发生变化 C．只有辅酶的构象发生变化D．酶和底物的构象都发生变化 E．底物的构象首先发生变化 7．酶原的激活是由于 A．激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去B．激活剂使酶原的空间构象发生变化C．激活剂携带底物进入酶原的活性中心D．激活剂活化酶原上的催化基团 E．激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心或活性中心暴露出来。 8．催化乳酸转变为丙酮酸的酶属于 A．裂解酶B．合成酶C．氧化还原酶D．转移酶E．水解酶 9．下列关于酶活性中心的说法中，有错误的一项是 A．酶的活性中心可处在一条多肽链上B．酶的活性中心可跨越在两条多肽链上C．酶的活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成具有一定空间结构的区域 D．酶的必需基团就是酶的活性中心E．酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系

生物化学 第四章 酶

生物化学 第四章 酶 1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么? (1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸 (2) 化学本质：蛋白质 2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶? 单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶； 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ； 多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系； 多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶 3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶 单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等 结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。 酶蛋白的作用：决定反应专一性 辅助因子的作用：决定反应的种类与性质 4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同 辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去 5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。 活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合 (2)催化基团：催化底物发生化学反应 6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义? 酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 (2)酶原是酶的安全储存形式，在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。 7、什么是同工酶?乳酸脱氢酶同工酶有哪几种?血清中同工酶活性改变有何临床意义? 同工酶：催化同一化学反应，但酶蛋白分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 乳酸脱氢酶同工酶:1LDH 、2LDH 、3LDH 、4LDH 、5LDH 血清中同工酶活性改变的临床意义：疾病诊断 8、根据酶促反应的类型，酶可以分为哪几类?

第三章酶习题_生物化学

第三章酶 学习要点 一、概述定义，RNA也有催化功能 作为生物催化剂的特点：高效率，高度专一性，对作用条件敏感，活性可调；专一性：绝对专一性，相对专一性，立体专一性 组成：简单酶，结合酶[全酶＝酶蛋白＋辅助因子（辅酶、辅基）] 二、酶的作用机理 1.活性中心：概念 构成：立体结构、其组分的一级结构不连续 2.酶(E)与底物（S）结合：中间产物学说（E+S=E·S→E+P） 诱导契合学说(底物诱导酶活性中心构象变化，使之与其构象匹配) 3.反应活化能的降低：反应活化能；酶降低活化能的方式（形成E·S，经历与一般反应不同的途径） 三、影响酶促反应速度的因素：1.底物浓度：米氏方程(V=Vm[S]/Km+[S]) 米氏常数的意义：物理意义：V＝1/2Vm时的[S]；生物意义：Km是特征常数，倒数表示亲和力，多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小，计算 2．温度：最适温度，原因：变性与反应 3．pH:最适pH 4．激活剂：概念，种类：金属离子、有机分子、蛋白分子 5．抑制剂：概念，分类：不可逆抑制、可逆抑制 可逆抑制（1）竞争性抑制：I与S相似，竞争结合活性中心，增加[S]可去除抑制，Vm不变，Km变大 （2）非竞争性抑制：I与S不相似，结合于活性中心之外，不能通过增加[S]去除,Km不变，Vm变小 五、别构酶与同工酶1.别构酶:结构：多亚基，两中心 调节因子；正调节，负调节； 别构效应 动力学特点：S形曲线 优点：[S]变化小，V变化大 2．同工酶：概念， 六、分类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类 七、、酶活力的测定1.反应速度 2．酶活力单位(U)： 25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量 八、辅助因子和维生素 1．NAD和NADP(含烟酰胺，VB5)：NAD+(NADP+)＋2e-＋2H+＝NADH(NADPH)＋H+,氧化还原酶辅助因子 2.FMN、FAD（含核黄素，VB2）：FAD(FMN)＋2e-＋2H+＝FADH2(FMAH2),氧化还原酶辅助因子 3.焦磷酸硫胺素(TPP)（含硫胺素， VB1）：脱羧酶辅助因子 4.磷酸吡哆素（含吡哆素，VB6）：转氨酶辅助因子 5.生物素（VH）：羧化酶辅助因子 6.泛酸（VB3）：CoA的组成 7.硫辛酸 8.血红素

第三章 酶化学

第三章酶化学 1．试比较酶与非酶催化剂的异同点。 2．解释酶作用专一性的假说有哪些？各自的要点是什么？ 3．酶的习惯命名法的命名原则是什么？ 5．已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸；一次突变丙氨酸转变为甘氨酸，但酶活性没有受到影响。在另一次突变时，丙氨酸变成了谷氨酸，使该酶的活性明显丧失，请分析原因。 6．在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问： 1）继续增加底物浓度，2）增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化？为什么？ 8．何谓共价调节酶？举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。 10．举例说明酶的专一性及其研究意义是什么？ 12．下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况： 1）无抑制剂存在时，反应的最大速度和Km是多少？ 2）若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少？该抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 3）若有100mmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少？该种抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 13．举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。 16．酶原及酶原激活的生物学意义是什么？ 17．为什么吸烟者患肺气肿的可能性较大？ 18．从一级结构看，胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸，为什么胰蛋白酶不能水解自身？ 20．以E．coli天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）为例说明变构酶的结构特征及其在代谢调节中的作用？ 21．虽然凝血酶和胰蛋白酶的性质有许多相似之处，但胰蛋白酶原经自身催化可转变为胰蛋白酶，而凝血酶原不能，为什么？

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第一章绪论 一、生物化学的概念 生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。生物化学是一门医学基础理论课。 二、生物化学的主要内容 1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。蛋白质、核酸 2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。 3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。 三、生物化学的发展史 四、生物化学与健康的关系 生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。 本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。 五、学好生物化学的几点建议 1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。 2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。 3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。 4．学习后及时做好复习，整理好笔记。 5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。 6．实验实训课是完成本课程的重要环节。亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。 第一章蛋白质的化学 一、蛋白质的分子组成 （一）蛋白质的元素组成 蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。 特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。（实例应用） （二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA） （一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外） （三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。 二、蛋白质的结构与功能 （一）蛋白质的基本结构 1．肽键和肽 （1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键，肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。 （2）肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽。

第五章 酶习题--生化习题及答案

第五章酶 一、单项选择题 1．关于酶的叙述哪项是正确的？ A．体内所有具有催化活性的物质都是酶B．所有的酶都含有辅基或辅酶C．大多数酶的化学本质是蛋白质D．都具有立体异构特异性 E．能改变化学反应的平衡点并加速反应的进行 2．有关酶的辅酶叙述正确的是 A．是与酶蛋白结合紧密的金属离子B．分子结构中不含维生素的小分子有机化合物C．在催化反应中不与酶的活性中心结合D．在反应中参与传递氢原子、电子或其他基团E．是与酶蛋白紧密结合的小分子有机化合物 3．酶和一般化学催化剂相比具有下列特点，例外的是 A．具有更强的催化效能B．具有更强的专一性 C．催化的反应无副反应D．可在高温下进行 E．其活性可以受调控的 4. 酶能使反应速度加快，主要在于 A. 大大降低反应的活化能 B. 增加反应的活化能 C. 减少了活化分子 D. 增加了碰撞频率 E. 减少反应中产物与底物分子自由能的差值 5. 在酶促反应中，决定反应特异性的是 A. 无机离子 B. 溶液pH C. 酶蛋白 D. 辅酶 E. 辅助因子 6．酶的特异性是指 A．酶与辅酶特异的结合B．酶对其所催化的底物有特异的选择性C．酶在细胞中的定位是特异性的D．酶催化反应的机制各不相同 E．在酶的分类中各属不同的类别 7．酶促反应动力学研究的是 A．酶分子的空间构象B．酶的电泳行为 C．酶的活性中心D．酶的基因来源

E．影响酶促反应速度的因素 8. 在心肌组织中，哪一种乳酸脱氢酶同工酶的含量最高 A. LDH1 B. LDH2 C. LDH3 D. LDH4 E. LDH5 9. 酶与一般催化剂的区别是 A. 只能加速热力学上可以进行的反应 B. 不改变化学反应的平衡点 C. 缩短达到化学平衡的时间 D. 具有高度特异性 E. 能降低活化能 10.关于活化能的描述哪一项是正确的 A. 初态底物分子转变为活化分子所需的能量 B. 是底物和产物能量水平的差值 C. 酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同 D. 活化能越大，反应越容易进行 E. 是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量 11．酶与一般催化剂具有下列共性，例外的是 A．同时加快正、逆反应速度 B. 不能改变反应平衡点 C．降低反应活化能 D. 反应前后自身没有质与量的改变E．由特定构象的活性中心发挥作用 12．金属离子作为辅助因子具有下列作用，例外的是 A．稳定酶蛋白活性构象B．中和阳离子 C．参与构成酶的活性中心D．连接酶和底物的桥梁 E．中和阴离子 13. 在形成酶-底物复合物时 A. 只有酶的构象发生变化 B. 只有底物的构象发生变化 C. 只有辅酶的构象发生变化 D. 酶和底物的构象都发生变化 E. 底物的构象首先发生变化 14．有关酶蛋白或辅助因子的叙述正确的是 A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均有催化作用 B．一种酶蛋白可与多种辅助因子结合成全酶 C．一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成特异性的全酶 D．酶蛋白参与传递氢原子或电子的作用

生化第三章酶

第三章酶 本章要点 生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。 一、酶的分子结构与功能 1.单体酶：由单一亚基构成的酶。（如溶菌酶） 2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。（如磷酸果糖激酶-1） 3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。（如丙酮酸脱氢酶复 合物） 4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。（如氨基甲酰 磷酸合成酶Ⅱ） （一）、酶的分子组成中常含有辅助因子 1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和 类型。 2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。 3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。在酶促反应中，辅酶作为底 物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。 4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。在酶促反应中，辅基不能离 开酶蛋白。 5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中 主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。 6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用 ①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生； ②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物； ③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合； ④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。 7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。 （二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位 1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。 2.酶的必需基团：酶分子氨基酸残基的侧链中与酶活性密切相关的化学基团。

生物化学之酶篇

一、酶 1、活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol. 2、酶作为生物催化剂的特点： (1)酶易失活（酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行）。 (2)酶具有很高的催化效率。 用酶的转换数（TN,等于催化常数k cat)来表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。转换数变化范围为1到104。 (3)酶具有高度专一性 所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。 (4)酶活性受到调节和控制 a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。 b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。 c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化物质生产的第一步的酶，往往被它的终产物抑制——反馈抑制。 d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节

e、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。 3、酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。注：酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性，假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。因此，蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。 4、酶的化学组成 a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。 单纯蛋白质酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。 缀合蛋白质酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。 即全酶=脱辅酶+辅因子。 b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。 辅酶：指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。 辅基：指以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。 注：生物体内辅酶（辅基）数目有限，而酶种类繁多，故同一种辅酶（辅基）往往可以与多种不同的脱辅酶结合而表现出多种不同的催化作用，这说明脱辅酶部分决定酶催化的专一性，而辅酶（辅基）部门在酶催化中通常起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。

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第一章蛋白质化学（12学时） 【基本要求】: 1.掌握蛋白质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。 2.掌握蛋白质的一二三四级结构以及稳定其结构的重要作用力。 3.掌握蛋白质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜色反应）。 【内容提要与学时分配】 1．蛋白质的生物学功能（1） 2．蛋白质的元素组成与分子组成（2） 3．蛋白质的分子结构（4） 4．蛋白质结构与功能的关系（2） 5．蛋白质的理化性质（2）6．蛋白质的分类与分离纯化简介（1） 第一节蛋白质通论 一、蛋白质的生物学意义（160） 蛋白质是生命的体现者——恩格斯语。Protein —“第一重要的”，“最原初的”。 概括起来，蛋白质主要有以下功能： 1.催化功能(Enzyme) 2.调节功能 3. 运动功能 4. 运输和跨膜转运功能 5. 保护和防御功能 6. 信息传递与识别功能 7. 贮存功能 8. 结构功能 二、蛋白质的分类（158） （一）按分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白 （二）按分子组成分类 简单蛋白：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。 缀合蛋白：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。 三、蛋白质的元素组成与分子量（157） 1.元素组成 蛋白质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。其中氮的含量较为恒定，而且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。 如常用的凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25（即100/16）。 2.蛋白质的分子量蛋白质的分子量变化范围很大，从6000到100万或更大。 四、蛋白质的水解（123） 蛋白质的水解主要有三种方法： 1.酸水解 2.碱水解 3.酶水解 第二节氨基酸( amino acid) 一、氨基酸的结构与分类（124） （一）基本氨基酸 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋白质氨基酸。 基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 一般结构特征： I.它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。 II.不同的氨基酸，其R侧链不同，对氨基酸的理化性质和在结构中的影响也不同。 III.天然氨基酸都是L-构型的，即羧基在上，氨基在左端。若氨基在右为D-构型（与标准甘油醛的构型参照得出的）。A．按照氨基酸侧链的极性分类（127）： 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu B．按照氨基酸侧链的化学结构，分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1.脂肪族氨基酸共15种。 侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile。侧链含有羟基：Ser, Thr 侧链含硫原子：Cys, Met 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）

生物化学第 三 章酶试题及答案

第三章酶 【测试题】 一、名词解释 1．酶13．最适pH 2．固定化酶14．不可逆性抑制 3．同工酶15．可逆性抑制 4．酶的特异性16．激活剂 5．酶的活性中心17．抑制剂 6．酶原及酶原激活18．核酶 7．抗体酶19．变构酶 8．活化能20．酶的共价修饰 9．诱导契合假说21．酶的Vmax 10．初速度22．结合酶 11．Km值23．酶活力 12．最适温度24．比活力 二、填空题 25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。 27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称。 29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的。 30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。 31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的。 32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。 33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ，Vmax 。 35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。 39．肌酸激酶的亚基分型和型。 40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。 42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km ，Vmax 。 44．当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km的倍。 三、选择题 A型题 45．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？

《生物化学》第三章 酶化学与辅酶及答案

第三章酶化学与辅酶 一、选择题 （在备选答案中只有一个是正确的） 1．关于酶的叙述哪项是正确的？ A．所有的酶都含有辅基或辅酶 B．只能在体内起催化作用 C．大多数酶的化学本质是蛋白质 D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行 E．都具有立体异构专一性（特异性） 2．酶原所以没有活性是因为： A．酶蛋白肽链合成不完全 B．活性中心未形成或未暴露 C．酶原是普通的蛋白质 D．缺乏辅酶或辅基 E．是已经变性的蛋白质 3．磺胺类药物的类似物是： A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶 4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？ A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域 B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外 C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程 E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变 5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？ A．磷酸吡哆醛B．核黄素C．叶酸D．尼克酰胺E．硫胺素 6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？ A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用 B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶 C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶 D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性 E．辅助因子直接参加反应 7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？ A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75 8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于： A．可逆性抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．反竞争性抑制作用 E．不可逆性抑制作用 9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？ A．影响必需基团解离状态 B．也能影响底物的解离状态 C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D．破坏酶蛋白的一级结构 E．pH改变能影响酶的Km值