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氨基酸,蛋白质和核酸

氨基酸,蛋白质和核酸
氨基酸,蛋白质和核酸

第十八章 氨基酸、蛋白质和核酸

[目的与要求]:

1. 掌握氨基酸的结构和性质;

2. 了解多肽与蛋白质

恩格斯曾经指出:“蛋白质和生命有着不可分割的关系,生命是蛋白质的存在形式”蛋白质存在于所有细胞中,生命活动的基本特征就是蛋白质的不断自我更新,也就是我们所说的新陈代谢。因此,蛋白质在生命过程中起着决定性的作用。氨基酸是蛋白质的基本单位。

一、氨基酸

分子中含有氨基的羧酸,叫氨基酸。

1、 氨基酸的分类与命名

氨基酸已有200余种,绝大多数为α—氨基酸,绝大多数为L —氨基酸。

(1).分类

据氨基和羧基的相对位置分为:α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。 据氨基和羧基的数目可分为:中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。 20种常见氨基酸:

(2)命名:氨基的系统命名法是把氨基作为取代基,羧基作为母体来命名

2、氨基酸的性质

(1).两性和等电点

① 等电点:当溶液调节至一定的pH 值时,氨基酸可以两性离子的形式存在,将此溶液置于电场中,氨基酸不向电场的任何一极移动,即处于电中性状态,这时溶液的pH 值称为氨基酸的等电点。

② pH 值:中性氨基酸的等电点小于7(负离子要多些)。等电点一般在5~6.3之间。 酸性氨基酸需加入酸将溶液调到等电点,故其等电点小于7。等电点一般在2.8~3.2之间。 碱性氨基酸需加入碱将溶液调到等电点,故其等电点大于7。等电点一般在7.6~10.8之间。(习题:P255,14.4)

③ 氨基酸在等电点时,溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物。

(6)茚三酮反应—α-氨基酸的特有反应(鉴别α-氨基酸)

一般生成紫色。脯氨酸、羟基脯氨酸生成黄色。

二、 肽

1.氨基酸分子间的氨基与羧基失水,以酰胺(肽键)相连而成的化合物叫做酞

2.肽的结构

C —端:保留游离的羧基;N —端:保留游离的氨基。 H 2N CH 2O HC CH 3

COOH (Ⅰ)甘氨酰- - 丙(Gly - Ala )

三肽有6种可能的方式;三肽有24种可能的方式;三肽有720种可能的方式。

三、蛋白质

1、组成:由氨基酸以酰胺键形成的高分子化合物,一般相对分子质量在10 000以上。

2、性质

1. 两性和等电点

蛋白质分子在酸性溶液中能电离成阳离子,在碱性溶液中能电离成阴离子,在某一pH 值溶液中蛋白质成两性离子,这时溶液的pH值就是该蛋白的等电点pI。

蛋白质在等电点时水溶性最小,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极。因此可利用蛋白质的两性和等电点分离、提纯蛋白质。

3.胶体性质:蛋白质溶液的胶体性质在生命活动中起着极为重要的作用。

蛋白质形成胶体溶液,它具有一定稳定性,主要原因是:

①蛋白质分子中含有许多亲水基如:-COOH、-NH2、-OH等,它们外在颗粒表面,在水溶液中能与水起水合作用形成水化膜,水化膜的存在增强了蛋白质的稳定性。

②蛋白质是两性化合物,颗粒表面都带有电荷,由于同性电荷相互排斥,使蛋白质分子间不会互相凝聚。

4.沉淀:蛋白质溶液与其它胶体一样,在各种不同的因素影响下,也会从溶液中析出沉淀,其方法很多。

①盐析法:在蛋白质溶液中加入大量盐[如NaCl、Na2SO4、硫酸铵等],由于盐既是电解又是亲水性的物质,它能破坏蛋白质的水化膜,因此当加入的盐达到一定的浓度时,蛋白质就会从溶液中沉淀析出。

②重金属法:在蛋白质溶液中加入Hg2+、Pb2+等能与蛋白质结合成不溶性蛋白质的重金属离子(盐)。重金属中毒,可用蛋白质(如牛奶、豆浆、生鸡蛋等)解毒。

可逆沉淀:是指沉淀出来的蛋白质分子的各级结构基本不变,只要消除沉淀因素,沉淀物能重新溶解。盐析法则是可逆沉淀。

不可逆沉淀:则不能恢复原蛋白质的结构。如重金属法则是不可逆沉淀

5.变性:变性作用是指蛋白质受物理因素(如加热。强烈振荡、紫外线或X-射线的照射等)或化学因素(如强酸、重金属、乙醇等有机溶剂)的影响,其性质和内部结构发生改变的作用。

蛋白质的变性一向认为是蛋白质的二级、三级结构有了改变或遭受破坏,结果使肽链松散开来,导致蛋白质一些理化性质的改变和生物活性的丧失。如用酒精、煮沸、高压、紫外线消毒或杀菌的原因就在于这些条件均可导致细菌或病毒体内蛋白质变性,从而造成细菌死亡或病毒丧失活性。

6.水解:蛋白质在酸或碱催化下能使各级结构彻底破坏,最后水解为各种氨基

酸的混合物。

蛋白质→→胨→多肽→氨基酸

研究蛋白质水解的蹭产物的结构和性质,可以为蛋白质的研究提供有价值的资料。

蛋白质与氨基酸的关系

一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降

生物化学--蛋白质部分习题及答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1.蛋白质分子的元素组成特点是 A.含大量的碳B.含大量的糖C.含少量的硫D.含少量的铜E.含氮量约16% 2.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A.15g/L B.20g/L C.31/L D.45g/L E.55g/L 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A.亮氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.脯氨酸 4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A.天冬氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.精氨酸E.甘氨酸 5.含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸B.苏氨酸C.酪氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸 6.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动? A.丙氨酸B.精氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.天冬氨酸 7.在pH7.0时,哪种氨基酸带正电荷? A.精氨酸B.亮氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸

E.苏氨酸 8.蛋氨酸是 A.支链氨基酸B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A.8种B.15种 C.20种D.25种 E.30种 10.构成天然蛋白质的氨基酸 A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸B.蛋氨酸 C.丝氨酸D.半胱氨酸 E.丙氨酸 12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子B.非极性分子 C.负离子D.正离子 E.兼性离子 13.所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应B.茚三酮反应 C.酚试剂反应D.米伦反应 E.考马斯亮蓝反应 14.蛋白质分子中的肽键 A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D.肽键无双键性质

最经典总结-组成蛋白质的氨基酸的结构及种类

考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类(5年6考) 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基; b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸,写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同,图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类:约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注:评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。

组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述,错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸,它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式,下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水,水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基,③为羧基,④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种,A正确;脱水缩合形成水,水中氢来自①③,B错误;R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合,C错误;生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子,D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式,如下图所示

找出氨基酸的共同体,即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H),剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”,则不属于构成蛋白质的氨基酸。

生物化学习题及答案(氨基酸和蛋白质)教学内容

生物化学习题(氨基酸和蛋白质) 一、名词解释: 两性离子:指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸:指人体(和其他哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH,用符号pI表示。 一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构:蛋白质分子的局部区域内,多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构:蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构:多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析:在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸铵),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象; 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性:在一定条件下,变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质:来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应:某些不涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其它部位(别构部位),引起蛋白质的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位:又称肽基,是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分:羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题: 1、天然氨基酸中,甘氨酸(Gly)不含不对称碳原子,故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量,这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp (三字符表示)三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法:盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 (生物碱试剂、某些酸类沉淀法)

蛋白质和氨基酸的呈色反应

实验二蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、实验目的 1.了解构成蛋白质的基本结构单位及主要联接方式。 2.了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。 3.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法 二、呈色反应: (一)双缩脱反应: 1.原理: 尿素加热至180℃左右生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性环境中能与cu2+结合生成紫红色化合物,此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键,其结构与双缩脲相似,也能发生此反应。可用于蛋白质的定性或定量测定。 一切蛋白质或二肽以上的多肽部有双缩脲反应,但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 2.试剂: (1)尿索: 10克 (2)10%氢氧化钠溶液 250毫升 (3)1%硫酸铜溶液 60毫升 (4)2%卵清蛋白溶液 80毫升 3.操作方法: 取少量尿素结晶,放在干燥试管中。用微火加热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时,停止加热,尿素放出氨,形成双缩脲。冷后,加10%氢氧化钠溶液约1毫升,振荡混匀,再加1%硫酸铜溶液1滴,再振荡。观察出现的粉红颜色。避免添加过量硫酸铜,否则,生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。 向另一试管加卵清蛋白溶液约l毫升和10%氢氧化钠溶液约2毫升,摇匀,再加1%硫酸铜溶液2滴,随加随摇,观察紫玫色的出现。

(二)茚三酮反应 1.原理: 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外,所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 该反应十分灵敏,1:1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应,是一种常用的氨基酸定量测定方法。 茚三酮反应分为两步,第一步是氨基酸被氧化形成CO 2、NH 3 和醛,水合 茚三酮被还原成还原型茚三酮;第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分于和氨缩合生成有色物质。 反应机理如下: 此反应的适宜pH为5—7,同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同,酸度过大时甚至不显色。 2.试剂: (1)蛋白质溶液 100毫升 2%卵清蛋白或新鲜鸡蛋清溶液(蛋清:水=1:9) (2)0.5%甘氨酸溶液 80毫升 (3)0.1%茚三酮水溶液 50毫升 (4)0.1%茚三酮—乙醇溶液 20毫升

化学教案——氨基酸、蛋白质和核酸

第十五章氨基酸、蛋白质和核酸 第一节氨基酸第二节蛋白质 【教学目标】 知识与技能:掌握氨基酸的结构特点及性质,了解肽键及多肽;了解蛋白质的组成;初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法;了解蛋白质的用途。 过程与方法:通过实验培养学生观察能力,使学生能正确进行实验分析,并加深对概念的理解,进而抽象形成规律性认识。辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感态度与价值观:通过实验,使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶;通过中国合成胰岛素这一伟大成就,激发学生爱国主义思想感情,民族自豪感。由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说,激发学生积极进取,追求真理的热情和献身护理事业的责任感。 激发兴趣和科学情感;培养探索的科学精神。 【教学重点、难点】 重点:氨基酸和蛋白质的化学性质;观察和抽象思维能力的培养。 难点:肽键的形成和科学抽象的方法。 【课时安排】2学时 【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论 【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。 (NH4)2SO4饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO4溶液、浓硝酸。【教学过程设计】 第1学时

CH2-COOH+NaOH CH2-COONa+H2O NH2 NH2 形成内盐 R-CH-COOH R-CH-COO- NH2 NH3+ 两性离子(内盐) 氨基酸在不同PH的溶液中的变化及存在形 式R-CH-COOH NH2 【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH调至 一特定值,使酸式电离的程度恰好等于碱 式电离程度,氨基酸则全部以两性离子存 在,净电荷为零,氨基酸分子呈电中性, 在电场作用下,既不向正极移动,也不向 负极移动。此时溶液的PH称为该氨基酸 的等电点。有“PI”表示。 【问题】请同学们思考,如果溶液的PH 小于PI,氨基酸以什么样的形式存在?是 阳离子?两性离子?还是阴离子? 【追问】溶液PH等于PI呢?溶液PH大 于PI呢? 【指导学生归纳】请看表15-1,请归纳酸 性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。 【讲述】氨基酸以两性离子形式存在时,溶 解度最小,最易从溶液中析出,利用这一性 质,可以分离、提纯氨基酸。 回答:阳离子 回答:两性离子 阴离子 回答: 酸性AA的PI在 2.7- 3.2 中性AA的PI略 小于7,一般在 5-6.5之间 碱性AA的PI在 9.5-10.7之间 氨基酸的等电点:PI 教师活动学生活动板书内容设计意图

构成蛋白质的氨基酸种类

构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用(一) 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; 2 蛋氨酸 (甲硫氨酸) Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能; 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生; 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗; 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能; 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺; 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸; 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢; 指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素,从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分,有促进精子生成,提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下,组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用,并与多种变态反应及发炎有 关。

人体虽能够合成,但通常不能满足正常的需要,因此,又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸,在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降,成人比婴儿显著下降。(近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸) 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用(二) 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢,有助缓和低血糖,改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活,并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统,尤其是在脊椎里,甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分,降低血液中的胆固醇浓度,防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物,是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用,有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感,还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量,谷酰胺的作用还包括建立免疫系统,加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质,从而改善心肌收缩功能,同时降低氧消耗,在冠状动脉循环 障碍缺氧时,对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环,促进氧和二氧化碳生成尿素,降低血液中氮和二氧化碳 的量,增强肝脏功能,消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢,促进氧化,改善中枢神经活动,有维持和促进脑细 胞功能的作用,促进智力的增加 指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 备注:以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用,没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。

氨基酸蛋白质核酸

第二单元 氨基酸 蛋白质 核酸 【学习任务】 1.了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。 2. 了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 3.了解蛋白质的组成、结构特点和主要化学性质。 4.认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义,了解我国在生命科学研究领域中的贡献,体会化学科学在生命科学发展中的重要作用。 【学习准备】 1、既与酸反应又与碱反应的物质有哪些? 2、盐析、变性和渗析三者的区别是什么? 3、焰色反应、显色反应、颜色反应三者的区别是什么? 4 、二肽是由几个氨基酸分子形成的?多肽分子和其所含的肽键数目有什么关系? 5、医用酒精、84消毒液、过氧乙酸等为什么能杀菌消毒?解救误服重金属盐中毒的病人时,为什么可服用大量生鸡蛋、牛奶或豆浆等解毒? 【学习活动】 学习活动1: 氨基酸的结构和性质 [活动探究]分析常见的氨基酸 知识归纳:1.结构:氨基酸的官能团为 和 。

2.氨基酸的性质 (1)物理性质 固态氨基酸主要以形式存在,熔点高,不易挥发,溶于有机溶剂。 (2)化学性质 ①两性:在氨基酸分子中是酸性基团,是碱性基团,在酸性条件主 要以阳离子形态存在;在碱性条件下主要以阴离子形态存在,其反应关系为: ②成肽反应 在的存在下加热,氨基酸分子之间通过一个分子的和另一个分子的 间脱去一分子水,缩合形成含有肽键()的化合物。例如: 总结1: [练习1]在4种化合物:①NaHCO3、②Al(OH)3、③(NH4)2S、④H2NCH2COOH 中,跟盐酸和氢氧化钠溶液都能反应的化合物是() A.②④ B. C.①②③ D. [变式探究1] 把晶体丙氨酸溶于水,使溶液呈碱性,则下列四种微粒中存在最多的是 A. B. C. D.

蛋白质习题及答案

一、名词解释(每词5分) 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题(每空5分) 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变,而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是()。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂,PRO必须满足的基本条件为() A、能快速地吸附在汽-水界面B、易于在界面上展开和重排 C、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 D、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题(每题2分) 1.蛋白质的水合性好,则其溶解性也好。() 2.通常蛋白质的起泡能力好,则稳定泡沫的能力也好。() 3.溶解度越大,蛋白质的乳化性能也越好,溶解度非常低的蛋白质,乳化性能差。 () 4.盐溶降低风味结合,而盐析类型的盐提高风味结合。() 5.氨基酸侧链的疏水值越大,该氨基酸的疏水性越大。() 五、简答题(每题5分) 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题(10分) 影响蛋白质变性的因素有哪些

食品营养学_练习题_第六章蛋白质和氨基酸

第六章蛋白质和氨基酸 一、填空 1、除8种必需氨基酸外,还有组氨酸是婴幼儿不可缺少的氨基酸。 2、营养学上,主要从蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度三方面来全面评价食品蛋白质的营养价值。 3、谷类食品中主要缺少的必需氨基酸是赖氨酸。 4、最好的植物性优质蛋白质是大豆蛋白。 5、谷类食品含蛋白质7.5-15% 。 6、牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白。 7、人奶中的蛋白质主要为乳清蛋白。 8、蛋白质和能量同时严重缺乏的后果可产生干瘦性营养不良。 9、蛋白质与糖类的反应是蛋白质或氨基酸分子中的氨基与还原糖的羰基之间的反应,称为羰氨反应,该反应主要损害的氨基酸是赖氨酸,蛋白质消化性和营养价值也因此下降。 10、谷类蛋白质营养价值较低的主要原因是优质蛋白质含量较低。 11、蛋白质净利用率表达为消化率*生物价。 12、氮平衡是指摄入氮和排出氮的差值。 二、选择 1、膳食蛋白质中非必需氨基酸A具有节约蛋氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.精氨酸 D.丝氨酸 2、婴幼儿和青少年的蛋白质代谢状况应维持D。 A.氮平衡 B. 负氮平衡 C.排出足够的尿素氮 D.正氮平衡 3、膳食蛋白质中非必需氨基酸B具有节约苯丙氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.丙氨酸 D.丝氨酸 4、大豆中的蛋白质含量是D。 A.15%-20% B.50%-60% C.10%-15% D.35%-40% 5、谷类食物中哪种氨基酸含量比较低? B A.色氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.蛋氨酸 6、合理膳食中蛋白质供给量占膳食总能量的适宜比例是B。 A. 8% B. 12% C.20% D.30% 7、在膳食质量评价内容中,优质蛋白质占总蛋白质摄入量的百分比应为D。 A. 15% B. 20% C.25% D.30% 8、以下含蛋白质相对较丰富的蔬菜是B。 A. 木耳菜 B. 香菇 C. 菠菜 D. 萝卜 9、评价食物蛋白质营养价值的公式×100表示的是D。 A.蛋白质的消化率 B.蛋白质的功效比值 C.蛋白质的净利用率 D.蛋白质的生物价 10、限制氨基酸是指D。

蛋白质习题(有答案和解析)

第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 (满分100分,90分钟) 一.单项选择题(每小题2分,共64分) 1.已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2,那么该氨基酸的R基是( ) A.—C7H7O B.—C7H7 C.—C7H7N D.—C7H5NO 2.同为组成生物体蛋白质的氨基酸,酪氨酸几乎不溶于水,而精氨酸易溶于水,这种差异的产生,取决于( ) A.两者R基团组成的不同 B.两者的结构完全不同C.酪氨酸的氨基多 D.精氨酸的羧基多 3.三鹿奶粉的三聚氰胺事件后,2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式:C3H6N6,其结构如右图,俗称密胺、蛋白精,正是因为它含有氮元素,才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法,不正确的是( ) A.组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B.高温使蛋白质变性,肽键断裂,变性后的蛋白质易消化 C.核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D.蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应,而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式,据图分析下列叙述不正确的是 ( )

A.以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B.将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下,经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C.甲是最简单的氨基酸 D.从上式可看出,只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5.甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2,则X氨基酸是( ) 6.下图是有关蛋白质分子的简要概念图,对图示分析正确的是( ) A.a肯定含有P元素 B.①过程有水生成 C.多肽中b的数目等于c的数目 D.d表示氨基酸种类的多样性 7.下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式:

《羧酸氨基酸和蛋白质第一课时》导学案2

《羧酸氨基酸和蛋白质第一课时》导学案 [学习目标定位]1.熟知羧酸的分类结构特点及其主要化学性质。 2.会比较羧基、羰基与羟 基的性质差异。 1.乙酸的组成与结构 乙酸的分子式C2H4Q,结构式为,结构简式为CHCOOH官能团是一COOH 2 ?乙酸的性质 ⑴ 乙酸俗名为醋酸,是一种无色液体,具有强烈的刺激性气味,易溶于水和乙醇_____________ (2)乙酸是一种弱酸,其酸性比碳酸的强,具有酸的通性。 在水中可以电离出H,电离方程式为CHlllIjH CH3COO + H。 (3)与酸碱指示剂作用,能使石蕊试液变红。_ ⑷ 与Mg反应的化学方程式为Mg+ 2CHCOOH^ (CHsCOO)”叶H2 f。 ⑸ 与CaO反应的化学方程式为CaO^ 2CHCOOZ (CH3COO2Ca+ H2O。 ⑹与C U(OH)2反应的化学方程式为Cu(OH)2+ 2CHCOOH^(CH3COO)Cu+ 2H2O ⑺ 与NetCO反应的化学方程式为N32CO + 2CHCOO—T2CHCOON住COf+ HQ 探究点一羧酸的概念 1.分类:观察下列几种酸的结构简式填空: ①乙酸:CHCOOH②硬脂酸:C7H35COOH ③亚油酸:C7H31COOH④苯甲酸:CHCOOH ⑤乙二酸:HOO—COOH (1)从上述酸的结构可以看出,羧酸可以看作是由羧基和烃基(或氢原子)相连而构成的化合 物。其通式可表示为R-COOH官能团为—COOH (2)按不同的分类标准对羧酸进行分类: 若按羧酸分子中烃基的结构分类,上述物质中的①②③⑤属于脂肪酸,④属于芳香酸。若按羧酸分子中羧基的数目分类,上述物质中的①②③④属于一元酸, ⑤属于二元酸。按烃基的饱和程度分①②⑤属于饱和酸, ③④属于不饱和酸。 2.物理性质 (1)水溶性:分子中碳原子数在4个以下的羧酸能与水互溶。随碳链增长,羧酸在水中的溶解 度迅速减小。 ⑵熔、沸点:比相同碳原子数的醇的沸点高,原因是羧酸分子之间更容易形成氢_______________ 3?常见的羧酸

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸(第一课时)教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块:高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级:高二年级 3、所用教材出版单位:人民教育出版社 4、所属的章节:第四章第三节 5、教学时间:40分钟 二、教学设计 1、教材分析: 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础,是一类非常重要的含氮生物高分子化合物,它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入,教材先介绍氨基酸的结构与性质,在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构,然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学,应抓住氨基酸是多官能团化合物,在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析: 学生在必修2教材中,有“基本营养物质”一节,已经简单介绍了蛋白质的性质,学生已经学习羧基的有关性质,在生物课中已学习酶和核酸的知识,本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路: 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入,然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习,蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行,以学生为主体,培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标: 1)知识与技能:了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质; 2)过程与方法: ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力,使之正确进行实验分析,从而加深对概念的理解,并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象,进行分析、推理,得出结论的思维能 力。 3)情感态度与价值观:通过学生实验,使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶; 5、教学重难点: 教学重点:氨基酸的性质

第一章蛋白质化学习题答案

(一)名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

邳州市第二中学高中化学选修五2.4羧酸氨基酸和蛋白质(一)学案(鲁科版)

课 题 第4节 羧酸 氨基酸和蛋白质(一) 教具 学案 多媒体课件 教学目的 教法 实验探究 合作交流 重点 难点 羧酸的结构特点及化学性质 教学情景设计 内 容 总结补充创 新 【自主学习】 一、羧酸的概述 1.概念:由________和________相连构成的有机化合物。 2.通式:________,官能团________。 3.分类: (1)按分子中烃基分 ①脂肪酸? ?? 低级脂肪酸:如乙酸: 高级脂肪酸????? 硬脂酸: 软脂酸: 油酸: ②芳香酸:如苯甲酸:________________,俗名________________。 (2)按分子中羧基的数目分 ①一元羧酸:如甲酸________,俗名________。 ②二元羧酸:如乙二酸________________,俗名________。 ③多元羧酸。 4.命名: (1)选主链:选取含有 的最长碳链为主链,命名为某酸。 (2)编号位:从 开始给主链碳原子编号。 (3)写名称:在某酸的前面加上取代基的 和

如:CH 3CH CH 3CH 2CH 2C OH O 。 5.物理性质 (1)水溶性 碳原子数在____以下的羧酸与水互溶,随着分子中碳链的增长,溶解度逐渐________。 (2)熔、沸点 比相应醇____,其原因是羧酸比与其相对分子质量相近的醇形成________的几率大。 6.常见的羧酸 【对点演练】 1.下列物质中,属于饱和一元脂肪酸的是( ) A .乙二酸 B .苯甲酸 C .硬脂酸 D .石炭酸 2.由—CH 3、—OH 、 、—COOH 四种基团两两组合而成的化合物中,其水溶液能使 紫色石蕊试液变红的有( ) A .1种 B .2种 C .3种 D .4种 【自主学习】 二、化学性质(以R —COOH 为例) 1.弱酸性 (1)与碳酸氢钠反应:________________________________________ (2)与氨气或氨水常温反应:___________________________________ 2.羟基被取代

1.蛋白质结构与功能-----氨基酸

蛋白质结构与功能——氨基酸 2010遗传学 Chapter 1 氨基酸 I 蛋白质的天然组成 天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成:L-氨基酸,L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。 一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。 II 氨基酸的结果 每种氨基酸(除了脯氨酸):都有一个羧基,一个氨基,一个特异性的侧链(R基)连接在α碳原子上。 在蛋白质中,这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。在一般情况下,除了氢键的构成以外,是不会发生化学反应的。 氨基酸的侧链残基(R基)提供了多种多样的功能基团,这些基团赋予蛋白质分子独特的性质,导致: A.一种独特的折叠构象 B.溶解性的差异 C.聚集态 D.和配基或其他大分子构成复合物的能力,酶 活性等等。 蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。 氨基酸的分类是依照它的侧链性质的 A.非极性侧链的氨基酸 B.不带电的极性侧链氨基酸 C.酸性侧链的氨基酸

D . 碱性侧链的氨基酸 A.非极性侧链氨基酸 非极性氨基酸在蛋白质中的位置: 在可溶性蛋白质中,非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。 甘氨酸 (Gly G ) 结构:最简单的氨基酸,在蛋白质氨基酸当中,是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。 特征:甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用,与其它氨基酸残基相比,由于缺少β-碳原子,它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。 功能和位置: 1. 甘氨酸经常位于紧密转角;和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处(如胶原) 和结合底物的地方。 2. 由于缺乏空间位阻侧链,所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。例如:Asn-Gly 3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点,例如N 端的十四酰基化(CH2(CH2)12CO -)和精氨酸甲基化的信号序列。 丙氨酸 (Ala A ) 结构:是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸,没有长侧链,没有特别的构象性质,可以出现在蛋白质结构的任何部位。 特征: 1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基 之一,弱疏水性。 2、 化学活性非常弱。 缬氨酸 (Val V) 特征:中度疏水的脂肪族侧链残基。 功能: 3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了 蛋白质的构象的灵活性。 2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻,特别是相邻残基具有β-分支的侧链(缬氨酸或异亮氨酸)。 异亮氨酸 (Ile I ) 特征:疏水的脂肪族残基侧链 功能: 1. β-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。 2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的内部,比起α螺 旋这种侧链在二级结构中更容易形成β折叠。

第二单元氨基酸蛋白质核酸第2课时蛋白质答案

第二单元氨基酸蛋白质核酸第2课时蛋白质答案1.以下关于蛋白质的表达中正确的选项是。 ①蛋白质溶液中加入(NH4)2SO4能够提纯蛋白质;②温度越高,酶的催化效率越高;③任何结构的蛋白质遇到浓HNO3都会变成黄色;④蛋白质水解的最终产物差不多上氨基酸;⑤蛋白质分子能透过半透膜;⑥阿胶是以蛋白质为原料制成的;⑦人造丝和蚕丝差不多上蛋白质; ⑧蛋白质中加入双缩脲试剂会呈紫色;⑨蛋白质中加入茚三酮呈紫玫瑰色;⑩蛋白质的二级结构决定生物活性;⑾蛋白质的一级结构是肽键按一定规律卷曲或折叠;⑿蛋白质的四级结构近似于椭球形。 [参考答案]①④⑥⑿ 2.不能使蛋白质变性的物质是〔〕 ①浓HNO3;②福尔马林;③硝酸银;④硫酸铵;⑤乙醇。 A.①②B.③④C.④D.④⑤ [参考答案]C 3.填空: 〔1〕高温杀菌的原理是利用。〔2〕使用浓硝酸时不慎溅到皮肤上,皮肤发黄的缘故是。〔3〕鉴不蛋白质和食盐溶液的方法是。〔4〕分离和提纯蛋白质的方法是。[参考答案]〔1〕高温使蛋白质变性〔2〕蛋白质的显色反应 〔3〕利用丁达尔现象〔4〕盐析 4.1997年,英国的〝克隆羊〞备受世界关注。〝克隆羊〞的关键技术之一是找到了一些专门的酶,这些酶激活一般体细胞使之像生殖细胞一样发育成个体,有关酶的讲法中错误的选项是 〔〕A.酶是具有催化作用的蛋白质B.由题可知酶具有选择性和专一性 C.高温或重金属盐能降低酶的活性D.酶只有在强酸、强碱条件下才能发挥作用[参考答案]D 5.含有以下结构片段的蛋白质在胃液中水解时,不可能产生的氨基酸是〔〕 [参考答案]D 6.有一分子式为C8H14N2O5的二肽,经水解得丙氨酸和氨基酸X,那么X分 子组成可能是〔〕

有机化学 第十四章 氨基酸和蛋白质的性质

第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础,是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中,它们是构成人体和动植物的基本材料,肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能,它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息,在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现:蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解,最终均产生α-氨基酸。因此,要了解蛋白质的组成、结构和性质,我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基(-NH2)取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种,构成蛋白质的氨基酸约有30余种,其中常见的有20余种,人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外,都是α-

氨基酸,其结构可用通式表示: RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外,都含有手性碳原子,有旋光性。其构型一般都是L-型(某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸)。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同,α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸;根据R-基团的极性不同,α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸;根据α-氨基酸分子中氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的数目不同,α-氨基酸还可分为中性氨基酸(羧基和氨基数目相等)、酸性氨基酸(羧基数目大于氨基数目)、碱性氨基酸(氨基的数目多于羧基数目)。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名,例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见,常用英文名称缩写符号(通常为前三个字母)或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或

氨基酸、多肽与蛋白质答案

第十四章氨基酸、多肽与蛋白质 14.2 写出下列氨基酸分别与过量盐酸或过量氢氧化钠水溶液作用的产物。 a. 脯氨酸 b. 酪氨酸 c. 丝氨酸 d. 天门冬氨酸 答案: 14.3 用简单化学方法鉴别下列各组化合物: b. 苏氨酸丝氨酸 c. 乳酸丙氨酸 答案: 14.4 写出下列各氨基酸在指定的PH介质中的主要存在形式。 a. 缬氨酸在PH为8时 b. 赖氨酸在PH为10时 c. 丝氨酸在PH为1时 d. 谷氨酸在PH为3时 答案: 14.5写出下列反应的主要产物 答案: 14.6 某化合物分子式为C3H7O2N,有旋光性,能分别与NaOH或HCl成盐,并能与醇成 酯,与HNO2作用时放出氮气,写出此化合物的结构式。 答案: 14.7 由3-甲基丁酸合成缬氨酸,产物是否有旋光性?为什么? 答案: 如果在无手性条件下,得到的产物无旋光活性,因为在α–氯代酸生成的那一步无立体选择性. 14.8 下面的化合物是二肽、三肽还是四肽?指出其中的肽键、N-端及C-端氨基酸,此 肽可被认为是酸性的、碱性的还是中性的? 答案:三肽,N端亮氨酸,C端甘氨酸. 中性. 14.10 命名下列肽,并给出简写名称。 答案: a 丝氨酸--甘氨酸--亮氨酸,简写为:丝--甘--亮 b 谷氨酸--苯丙氨酸--苏氨酸,简写为:谷--苯丙--苏 14.11 某多肽以酸水解后,再以碱中和水解液时,有氮气放出。由此可以得出有关此多 肽结构的什么信息? 答案:此多肽含有游离的羧基,且羧基与NH3形成酰胺. 14.12 某三肽完全水解后,得到甘氨酸及丙氨酸。若将此三肽与亚硝酸作用后再水解, 则得乳酸、丙氨酸及甘氨酸。写出此三肽的可能结构式。 答案:丙--甘--丙或丙--丙--甘 14.13 某九肽经部分水解,得到下列一些三肽:丝-脯-苯丙,甘-苯丙-丝,脯-苯丙 -精,精-脯-脯,脯-甘-苯丙,脯-脯-甘及苯丙-丝-脯。以简写方式排出此九肽中氨基酸的顺序。 答案: 精—脯—脯—甘—苯丙—丝—脯—苯丙—精 1

蛋白质和氨基酸性质

实验一蛋白质与氨基酸的理化性质实验 一、实验目的 1.了解蛋白质和某些氨基酸的颜色反应原理。 2.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 3.学习蛋白质等电点的测定。 二、蛋白质的盐析与变性 1.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒,在一定的理化因素影响下,蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水破坏水化层和双电层而沉淀。 蛋白质的沉淀反应分为可逆反应和不可逆反应两类。 (1)可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化,除去引起沉淀的因素后,沉淀的蛋白质仍能重新溶解于溶剂中,并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇(或丙酮)短时间作用与蛋白质。提纯蛋白质时,常利用此类反应分离蛋白质。 (2)不可逆的沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大变化,蛋白质常因变性而发生沉淀现象,沉淀后的蛋白质不再复溶于同类的溶剂中,加热引起的蛋白质沉淀与凝固、蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。 有时蛋白质变性后,由于维持溶液稳定的条件仍然存在(如电荷层),蛋白质并不絮凝析出。因此变性后的蛋白质并不一定都表现出沉淀现象。反之沉淀的蛋白质也未必都已变性。 2.试剂与材料 (1)蛋白质溶液[5%卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液 500ml (新鲜鸡蛋清:水=1:9)] (2)pH4.7乙酸-醋酸钠的缓冲溶液 100 ml (3)3%硝酸银溶液 10 ml (4)5%三氯乙酸溶液 50 ml (5)95%乙醇 250 ml (6)饱和硫酸铵溶液 250 ml

(7)硫酸铵结晶粉末 1000g (8)0.1mol/L盐酸溶液 300 ml (9)0.1mol/L氢氧化钠溶液 100ml (10)0.05mol/L碳酸钠溶液 100ml (11)0.1mol/L乙酸溶液 100ml (12)2%氯化钡溶液 150 ml 3.实验步骤 (1)蛋白质的盐析加入无机盐(硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)的浓溶液后,蛋白质水溶液溶解度发生变化,过饱和的蛋白质会发生絮凝沉淀,这种加入盐溶液或固体盐能析出蛋白质的现象称为盐析。加入的盐浓度不同,析出的蛋白质现象也不同,人们常用逐步提高蛋白质溶液中盐浓度的方法,使蛋白质分批沉淀,此类盐析方法称为分段盐析。 例如,球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出,而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。通过盐析来制备的蛋白质沉淀物,当加水稀释降低盐类浓度时,它又能再溶解,故蛋白质的盐析作用是一种可逆沉淀过程。 加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中,再加等量的饱和硫酸铵溶液,搅拌均匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。倒出少量沉淀物,加少量水,观察是否溶解,试解释实验现象。将试管内沉淀物过滤,向滤液中逐渐添加硫酸铵粉末,并慢速搅拌直到硫酸铵粉末不再溶解为止(饱和状态),此时析出的沉淀为清蛋白。 取出部分清蛋白沉淀物,加少量蒸馏水,观察沉淀的再溶解现象。 (2)重金属离子沉淀蛋白质重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。 取1支试管,加入蛋白质溶液2ml,再加3%硝酸银溶液1~2滴,震荡试管,观察是否有沉淀产生。放置片刻,倾去上层清液,加入少量的蒸馏水,观察沉淀是否溶解。(3)某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管,加入蛋白质溶液2ml,再加入1ml5%三氯乙酸溶液,振荡试管,观察沉淀的生成。放置片刻,倾出上清液,加入少量蒸馏水,观察沉淀是否溶解。 (4)有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管,加入2ml蛋白质溶液,再加入2ml95%乙醇。混匀,观察沉淀的产生。加入少量的蒸馏水,观察沉淀是否溶解。 三、蛋白质的颜色反应

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