3.蛋白质化学
第三章蛋白质化学Chapter 3 Chemistry of protein
甘肃农业大学生命科学技术学院
张宁
Email：ningzh@https://www.wendangku.net/doc/df4452639.html,
contents
第一节氨基酸
第二节肽
第三节蛋白质的分子结构
第四节蛋白质结构与功能的关系第五节蛋白质的重要性质
第六节蛋白质的分类
第七节蛋白质的分离提纯及应用
概论
1838年，荷兰生理学家G.J.Muller用元素分析法分析了血清、蚕丝、蛋清等物质，尽管来源不同，却都是C、H、O、N元素组成的。
Muller认为它是生命中最重要的，就命名为“protein”，希腊原意是“最原始的”，“第一重要的”。中文译作——蛋白质，缩写Pr.
蛋白质有重要的生物学意义。小细胞中，蛋白质种类数以千计，eg：E.coli细胞，双向电泳，三千多种蛋白质。
蛋白质是生物表现千差万别的功能的物质基础。
蛋白质功能的多样性
1.酶类：在生物催化剂的作用下，新陈代谢有条不紊。
已发现的酶25,000种。
2．结构组分：作为结构成分或支持作用。胶原蛋白参与结缔组织和骨骼作为身体支架；羊毛、毛发、羽毛和指甲中的α-角蛋白；韧带中的弹性蛋白；蚕丝、蜘蛛网中的丝纤蛋白；血管和皮肤的弹性蛋白；细胞和细胞器的膜蛋白。
3．营养和贮藏蛋白：贮存氨基酸作为营养物质为胚胎和幼体发育提供营养的功能。如：植物种子的谷蛋白、醇溶蛋白供种子萌发；动物的卵清蛋白等。
4．运输蛋白：运输各种小分子和离子的蛋白。如：血红蛋白将氧从肺送到组织细胞；血浆中的脂蛋白在肝与其它器官间转运脂类；ATPase；电子传递体等。
蛋白质功能的多样性
5．收缩或运动蛋白：使细胞或生物体收缩、变形或移动的一类。如:骨骼肌收缩系统中主要的肌球蛋白和肌动蛋白；细菌的鞭毛、纤毛运动蛋白
6．激素蛋白类：调节物质代谢的作用。如：胰岛素调血糖；垂体前叶分泌的生长激素等。
7．保护或防御蛋白：抵御异体侵入，保护自身生命活动。如：抗体（免疫球蛋白）；皮肤的角蛋白；凝血蛋白；干扰素等。
8．受体蛋白：接受和传递调节信息的蛋白质。如：各种激素的专一性受体蛋白；味蕾上的味觉蛋白；视网膜上的视色素蛋白。
9．生长和分化的调控蛋白：调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达。如组蛋白、阻遏蛋白及表皮生长因子
第一节氨基酸
52.5
7
21.5
16
0.8
102030405060
百分含量（W %）
蛋 白 质 元 素 组 成
C H O N 其它
蛋白质
（protein/Pr.）是由20种α-氨基酸组成的高分子有机化合物。
一、蛋白质的元素组成
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S及
P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。?
元素组成： C H O N S 其它
含量%：50～55 6～7 20～23 15～170.3～3 微量或无
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定
氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝样品中含N量×6.25
二、蛋白质的基本结构单位
水解
蛋白质α-氨基酸
蛋白质水解产生一系列的α-氨基酸，所以，其基本单位是氨基酸（a mino a cid），缩写AA或Aa
氨基酸的结构通式(离子形式)
α
+)、一个羧基(-COO-)、一个氢氨基酸分子具有一个氨基(-NH
3
原子上。
原子、一个特殊的R基团，结合到不对称的C
α
20种氨基酸的R 侧链各不相同。
除Pro(α-亚氨基酸)外，19种Aa共同点：都是含有α-氨基的有机酸，即有一个氨基连在与羧基相邻的α碳原子上，因而称为α-氨基酸。
三、氨基酸的分类
1.分类原则—在生理pH条件下，根据氨基酸R基团的结构和性质。
2.分类
非极性（疏水）侧链R基团氨基酸（8种）
极性但不带电荷R基团氨基酸（7种）
R基团带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）（2种）
R基团带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）（3种）
（一）非极性（疏水）侧链R 基团的氨基酸
疏水性的氨基酸有8种，在水中溶解度较极性氨基酸小。它们是5种脂肪烃的Ala 、Leu 、Val 、Met 、Ile,2种芳香环的Phe 、Try ，1种仲胺侧链的α-亚氨基酸Pro.
氨基酸结构式
三字母符单字母符丙氨酸Ala A 缬氨酸Val V 亮氨酸Leu L 异亮氨酸Ile I 甲硫氨酸
Met
M
CH COO
NH 3_+
CH 3
CH COO
NH 3_+
C
H 3CH CH 3
CH COO
NH 3_+
C
H 3C H
CH 3
CH 2CH COO
NH 3_+
C H 2
CH
CH 3
C H 3CH COO
NH 3_+
C H 3S
CH 2
（一）非极性（疏水）侧链R 基团的氨基酸
疏水性的氨基酸有8种，在水中溶解度较极性氨基酸小。它们是5种脂肪烃的Ala 、Leu 、Val 、Met 、Ile,2种芳香环的Phe 、Trp ，1种仲胺侧链的α-亚氨基酸Pro.
氨基酸结构式
三字母符单字母符苯丙氨酸
Phe F
色氨酸（吲哚基）Trp W
脯氨酸
Pro P
CH COO
NH 3_+
CH 2
CH COO
NH 3_+
CH 2
NH 2COO
_+
这组氨基酸共7种，比疏水氨基酸易溶于水，因其R基团是不解离的极性基团，能与水形成氢键。-OH、-SH、-CO-NH2都是极性基团。Gly不带R基团，但氨基和羧基又很强极性占分子很大比例，也属极性分子。-SH和Tyr酚羟基失质子倾向最大氨基酸结构式三字母符单字
母符甘氨酸Gly G
丝氨酸Ser S
苏氨酸Thr T
半胱氨
酸
Cys C
H CH COO
NH
3
+
_
CH
2
CH COO
NH
3
O
H
+
_
CH CH COO
NH
3
C
H
3
OH
+
_
+
_
CH
2
CH COO
NH
3
S
H
这一组氨基酸共7种，比疏水氨基酸易溶于水，因其R基团是不解离的极性基团，能与水形成氢键。-OH、-SH、-CO-NH2都是极性基团。Gly不带R基团，但氨基和羧基又很强极性占分子很大比例，也属极性分子。-SH和Tyr酚羟基失质子倾向最大
氨基酸结构式三字母
符单字母符
酪氨酸
(对甲基苯酚)
Tyr Y
天冬酰胺
（乙酰胺）
Asn N
谷氨酰胺（丙酰胺）
Gln Q
+
_
CH
2
CH COO
NH
3
O
H
+
_
CH
2
CH COO
NH
3
C
O
N
H
2
+
_
CH
2
CH COO
NH
3
CH
2
C
O
N
H
2
这一类的是两种酸性氨基酸，Asp和Glu都含有远端羧基，第二个-COOH在pH6-7时完全解离，因此分子在近中性介质中，带负电荷。
氨基酸结构式三字母
符单字母
符
天冬氨酸
（乙酸基）
Asp D
谷氨酸（丙酸基）
Glu E
+
_
CH
2
CH COO
NH
3
OOC
_
+
_
OOC CH
2
CH
2
CH COO
NH
3
_
这是一类碱性氨基酸，在pH7介质中携带净正电荷。Lys 除α-NH 2 外，还有远端ε-NH 2 ；Arg 含带正电荷的胍基；His 有咪唑基，它是pK 值在7.0附近唯一的Aa 。
氨基酸结构式
三字母符单字母符赖氨酸
Lys K
精氨酸
Arg R
组氨酸
His H
+
_CH 2CH 2
CH 2
CH COO
NH 3CH 2
NH 3
++
_
CH 2CH 2
CH 2
CH COO NH 3NH
C N
H 2NH 2+
+
_HN NH
CH 2
CH COO
NH 3+
二十种氨基酸的结构特点
含支链Aa：Val、Leu，Ile
含羟基的Aa：Ser、Thr、（Tyr）
含硫的Aa：Cys（含巯基）、Met（含硫甲基） 含苯环的Aa：Phe、Trp、Tyr
含胍基的Aa：Arg
含咪唑基的Aa：His
亚氨基酸：Pro
含酰胺的Aa：Asn、Gln
含吲哚基的Aa：Trp
含ε-氨基的Aa：Lys
非蛋白氨基酸（近二百种）
氨基酸
蛋白氨基酸
20种常见氨基酸
稀有氨基酸
四、其它分类
常见的天然氨基酸－－20种
稀有氨基酸－－是正常氨基酸的衍生物，在遗传上没有直接的三联密码。
非蛋白质氨基酸－－不在蛋白质分子中出现的氨基酸。
概念：蛋白质合成后在基本氨基酸基础上经加工修饰而生成的氨基酸
4—羟基脯氨酸
N H
COOH
N
H
COOH
O
H
N
H
2
C
H
2
C
H
2
C
H
2
C
H
2
C
H
COOH
NH
2
赖氨酸
5—羟基赖氨酸OH （一）稀有氨基酸（不常见氨基酸）
（二）非蛋白氨基酸
N H
2
CH
2
CH
2
CH
2
CH COOH
NH
2
CH
2
CH
2
CH COOH
NH
2
S
H
N
H
2
CH
2
CH
2
CH
2
COOH
鸟氨酸
高半胱氨酸
g-氨基丁酸
D-谷氨酸、D-丙氨酸等
生物学功能：代谢物前体、氮素的贮藏和运输、调节生长、杀虫防御、种属识别等
第二章蛋白质化学2
第二章核酸的结构和功能 一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B）。 A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（D）。 A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（C）。 A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是（A）。 A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有反密码环和5’—端有—CCA序列 C、有密码环 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（D）是不正确的。 A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（A）是正确的。 A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧 7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列（C）RNA杂交。 A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（C）。 A、核糖相同，部分碱基不同 B、碱基相同，核糖不同 C、碱基不同，核糖不同 D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述，（A）是错误的。 A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（B ）。 A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C）。 A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力D范德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（A）是不正确的。 A、3'，5'－磷酸二酯键C、碱基堆积力
生物化学-蛋白质化学练习含答案
生物化学-蛋白质化学练习含答案
第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH
6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3
蛋白质化学复习题1
第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。
7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。
医学知识
第四章蛋白质化学 氨基酸是蛋白质的结构单位,合成蛋白质的氨基酸20种,称为标准氨基酸(编码aa) C、H、O、N是蛋白质的主要元素，有些还有P、S，N是蛋白质的特征性元素 生物样品中的含量=样品含量×6.25↘16%的倒数，1gN所代表蛋白质的质量 20种氨基酸中：脯氨酸是亚氨基酸，其他事–氨基酸，除脯氨酸和甘氨酸，其余的均为L-型–氨基酸。 氨基酸的性质：①紫外吸收：色氨酸和酪氨酸（都含有芳香环）在280nm波长附近有吸收峰②两性解离与等电点③茚三酮反应：发生氧化和缩合，生成蓝紫色化合物，在570nm有吸收峰。茚三酮反应做氨基酸的定量分析。 蛋白质的分子结构：一级结构（基本结构）--化学键：肽键为主键，二硫键为副键、二、三、四级结构（空间结构或构象）。二级结构--化学键：氢键，包括①–螺旋，② -折叠，③ -转角，④无归转曲。三级结构—化学键：二硫键、氢键、疏水键、离子键、范德华力，四级结构—化学键：氢键、疏水键、离子键、范德华力。肽键概念：P34 蛋白质分子中氨基酸的连接方式——肽键氨基酸通过肽键能连接构成的肽链有方向性，以N端为头 多肽链是蛋白质的基本结构，改变蛋白质的构象，生理活性也会改变。 蛋白质的理化性质：紫外吸收;①肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收两性解离与等电点;在某一PH值下，蛋白质的静电荷为零，该PH值就是蛋白质的等电点。⒈如果PH
高中化学知识点—糖类油脂蛋白质
高中化学知识点规律大全 ——糖类油脂蛋白质 1．糖类 [糖类的结构和组成] (1)糖类的结构：分子中含有多个羟基、醛基的多羟基醛，以及水解后能生成多羟基醛的由C、H、O组成的有机物．糖类根据其能否水解以及水解产物的多少，可分为单糖、二糖和多糖等． (2)糖类的组成：糖类的通式为Cn(H2O)m，对此通式，要注意掌握以下两点：①该通式只能说明糖类是由C、H、O三种元素组成的，并不能反映糖类的结构；②少数属于糖类的物质不一定符合此通式，如鼠李糖的分子式为C6H12O5；反之，符合这一通式的有机物不一定属于糖类，如甲醛CH2O、乙酸C2H4O2等． [单糖——葡萄糖] (1)自然界中的存在：葡萄和其他带甜味的水果中，以及蜂蜜和人的血液里． (2)结构：分子式为C6H12O6(与甲醛、乙酸、乙酸乙酯等的最简式相同，均为CH2O)，其结构简式为：CH2OH－(CHOH)4－CHO，是一种多羟基醛． (3)化学性质：兼有醇和醛的化学性质． ①能发生银镜反应． ②与新制的Cu(OH)2碱性悬浊液共热生成红色沉淀． ③能被H2还原： CH2OH－(CHOH)4－CHO + H 2CH2OH－(CHOH)4－CH2OH(己六醇) ④酯化反应： CH2OH－(CHOH)4－CHO+5CH3COOH CH2－(CH)：--CHO(五乙酸葡萄糖酯) OOCCH3 (4)用途：①是一种重要的营养物质，它在人体组织中进行氧化反应，放出热量，以供维持人体生命活动所需要的能量； ②用于制镜业、糖果制造业；③用于医药工业．体弱多病和血糖过低的患者可通过静脉注射葡萄糖溶液的方式来迅速补充营养． [二糖——蔗糖和麦芽糖] 蔗糖(C12H22O11) 麦芽糖(C12H22O11) 分子结构特征分子中不含－CHO 分子中含有－CHO 物理性质无色晶体，溶于水，比葡萄糖甜白色晶体，易溶于水，不如蔗糖甜 化学性质①没有还原性，不能发生银镜反应，也不能与新 制的Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→C6H1206 (蔗糖) (葡萄糖) ~C6H1206 (果糖) ①有还原性，能发生银镜反应，能与新制的 Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→ (麦芽糖) 2C6H1206 (葡萄糖) 存在或制法存在于甘蔗、甜菜中2(C6H l005)。+nH2O→ (淀粉) nC l2H22011 (麦芽糖) 相互联系 ①都属于二糖，分子式都是C12H22O11，互为同分异构体 ②蔗糖为非还原糖，而麦芽糖为还原糖 ③水解产物都能发生银镜反应，都能还原新制的Cu(OH)2悬浊液 [食品添加剂] 功能品种 食用色素调节食品色泽，改善食品外观胡萝卜素(橙红色)、番茄红素(红色)、胭脂红酸(红色)、苋菜红(紫红色)、靛蓝(蓝色)、姜黄色素(黄色)、叶绿素(绿色)、柠檬黄(黄色) 食用香料赋予食品香味，引人愉悦花椒、茴香、桂皮、丁香油、柠檬油、水果香精 甜味剂赋予食品甜味，改善口感糖精(其甜味是蔗糖的300倍～500 倍)、木糖醇(可供糖尿病患者食用) 鲜味剂使食品呈现鲜味，引起食欲味精(谷氨酸钠) 防腐剂阻抑细菌繁殖，防止食物腐败苯甲酸及其钠盐、山梨酸及其盐、丙酸钙 抗氧化剂抗氧化，阻止空气中的氧气使食物氧化变质抗坏血酸(维生素C)、维生素E、丁基羟基茴香醚
1蛋白质化学(答案)
1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH 生命的基础—蛋白质 【学习目标】 1、了解蛋白质的组成、结构和用途，掌握蛋白质的性质； 2、介绍几种氨基酸的结构和名称，了解氨基酸由于羧基和氨基的存在而具有两性的性质； 3、了解肽键及多肽的初步知识。 【要点梳理】 要点一、蛋白质的组成和结构 1．蛋白质的组成元素 蛋白质是一类结构非常复杂的化合物，含碳、氢、氧、氮及少量的硫，有的还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。 2．蛋白质的物质属类 蛋白质的相对分子质量很大，通常从几万到几十万，属于天然有机高分子化合物。 3．氨基酸组成了蛋白质 要点诠释： （1）羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H原子后得到的，是个碱性基。氨基的电子式： （2）氨基酸至少包含一个氨基和一个羧基，其通式为：（-R表示烃基或氢原子）。由于氨基具有碱性，羧基具有酸性，因此，氨基酸与酸或碱都能发生反应生成盐，具有两性。 （3）离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α-氢原子，次近的碳原子上的氢原子叫β-氢原子。羧酸分子里的α-氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。 （4）蛋白质的结构非常复杂，它在酶或酸、碱的作用下能发生水解反应，最终生成氨基酸。所以说氨基酸是蛋白质的基石。天然蛋白质大都是由α-氨基酸组成。常见的氨基酸及其结构简式如下表： 名称俗称结构简式 氨基乙酸甘氨酸 α-氨基丙酸丙氨酸 α-氨基戊二酸谷氨酸 4．多肽 （1）肽和肽键 一个分子中的氨基跟另一个分子中的羧基之间消去水分子，经缩合反应而生成的产物叫做肽，其中的酰胺基结构（-CO-NH-）叫做肽键。 肽键的形成： （2）二肽、多肽和肽链 由两个氨基酸分子消去水分子而形成含有一个肽键的化合物是二肽。由多个氨基酸分子消去水分子形成的含有多个肽键的化合物是多肽。多肽常呈链状，因此也叫肽链。 （3）多肽与蛋白质的关系 多肽与蛋白质之间没有严格的界限，一般常把相对分子质量小于10 000的叫做多肽。蛋白质水解得到多肽，多肽进一步水解，最后得到氨基酸。上述过程可用下式表示： 5．蛋白质结构的复杂性 氨基酸是蛋白质的基本结构单元，种类很多，组成蛋白质时种类、数量不同，排列的次序差异很大，所以，蛋白质的结构很复杂。 一个蛋白质分子可以含有一条或多条肽链，肽链中有很多肽键，一个肽键中的氧原子与另一个肽键中氨基的氢原子通过氢键连接，形成类似于螺旋状的结构，最后形成具有三维空间结构的蛋白质分子。 要点诠释：氢键是一种特殊的静电吸引作用。F、O、N等非金属原子的半径比较小，原子吸引电子的能力很强，能把与它结合的H原子的电子吸引，使H原子几乎成为“裸露”的质子。这个半径很小，带正电的H核，允许带负电的F、O、N等原子充分接近它，形成氢键。氢键通常用X-H…Y表示，其中X、Y分别代表F、O、N等原子。 6．蛋白质分子结构的多样性与功能的关系 蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。肌肉、血清、蛋白质、毛发、指甲、角、蹄、蚕丝、蛋白激素、酶等都是由不同的蛋白质组成的，一切重要的生命现象和生理机能都与蛋白质密切相关。 蛋白质分子结构的多样性，决定了蛋白质分子具有多种重要功能。如胰岛素调节功能、酶的催化功能、肌肉的运动功能等。 要点二、蛋白质的性质 1．溶解性：蛋白质在水中的溶解性不同，有的能溶于水，如鸡蛋白；有的难溶于水，如丝、毛等。 2．两性：蛋白质是由氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，其中存在氨基和羧基，因此，它也有两性。 3．盐析：向蛋白质溶液中加入轻金属盐的浓溶液，可以使蛋白质的溶解度变小而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。 要点诠释： （1）析出的蛋白质仍然具有原来的生理活性，所以说这是一个物理变化。 （2）盐析是可逆的，当加水时，析出的蛋白质又会溶解。因此，可以采用多次盐析的方法来分离和提纯蛋白质。 （3）使蛋白质盐析成功的关键有两点：一是盐的类型为轻金属盐或铵盐，切不可用重金属盐（重金属盐能使蛋白质变性）；二是盐溶液为饱和溶液，且用量要较大。 （4）盐析是物理变化，这一性质体现了蛋白质溶液是胶体。 4．变性：当向蛋白质溶液中加入重金属盐、强酸、强碱、有机物溶液（如甲醛、酒精、苯甲酸等），或者紫外线照射、X射线照射均能使蛋白质发生不可逆的凝固，凝固后不能在水中溶解，这种变化叫做变性。 要点诠释： （1）蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。 （2）高温杀菌消毒就是利用加热使蛋白质凝固从而使细菌死亡。重金属盐（如铜盐、铅盐、汞盐等）能使蛋白质凝固，所以使人中毒。万一误食了重金属离子，应立即喝大量牛奶等来缓解毒性，以减小人体蛋白质中毒的程度。 （3）前生命科学工作者积极展开如何防治衰老保持青春活力，也就是防止蛋白质变性过程的研究。 （4）蛋白质的变性属于化学变化。 普通高中课程标准实验教科书—化学选修1[人教版] 第二课时 [复习]氨基酸性质:两性. [讲述]蛋白质是α—氨基酸缩聚的产物。蛋白质分子中还存在残留的氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两性。此外，蛋白质还有一些重要性质，我们一起通过下面的实验来认识。 [板书]二、蛋白质性质 [思考] 蛋白质溶液属于哪种分散系？为什么？ 1．盐析（边实验、边观察。） [思考]（1）什么叫盐析？它的特点是什么？ （2）盐析有哪些应用？ （经实验、阅读后回答。） [回答]蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析出，叫做盐析。盐析是可逆的，表示如下： [讲解]采用多次盐析法，可以分离和提纯蛋白质。 2．变性 [思考] 1．什么叫蛋白质变性？这个过程的特点是什么？除实验涉及之外，还有哪些因素能引起蛋白质变性？ 2．蛋白质变性有哪些应用？ （1）医疗上高温消毒杀菌的原理是什么？ （2）有人误服重金属盐，如铅盐、铜盐、汞盐等，应该怎样急救？ （3）为什么注射针剂前要用卫生酒精对皮肤消毒？ （4）为什么40％的甲醛溶液（俗称福尔马林）可用作制生物标本的常用药剂？ （经思考、议论后回答。） [板书] [讲述]由蛋白质变性引起的蛋白质凝结是不可逆的。蛋白质变性凝结后丧失可溶性，还失去生理活性。 [回答]（1）医疗上高温消毒杀菌，就是利用加热使蛋白质凝固，从而使细菌死亡。 （2）误服重金属盐，可以服用大量牛乳、蛋清或豆浆，以吸收重金属盐解毒，免使人体蛋白质变性中毒。 （3）用卫生酒精擦洗皮肤，能使皮肤表面附着的细菌（体内的蛋白质）凝固变性而死亡，达到消毒杀菌，避免感染的目的。 （4）甲醛使蛋白质凝固变性，使标本透明而不浑浊，说明甲醛溶液能长期保存标本，不影响展示效果。 3．颜色反应 [实验1—4] [讲解]蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。这种反应能用于蛋白质的检验。 [板书]三、人体必需的氨基酸 [阅读] 相关内容说出人体必需的8种氨基酸及搭配食物的营养作用。 [讲解] 人体必需的8种氨基酸 口诀：甲携来一本亮色书 生物化学论文 —蛋白质 蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新 蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。、 蛋白质是荷兰科学家格利特·马尔德在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存 。 蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。 人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。 高一化学教学案（22） 专题3 有机化合物的获得与应用 第二单元食品中的有机化合物 蛋白质和氨基酸 班级学号姓名 【学习目标】 1、了解蛋白质的基本组成和结构； 2、了解蛋白质的性质和检验方法； 3、了解几种常见的氨基酸的结构和性质； 4、通过有关实验掌握蛋白质的检验方法，提高分析研究蛋白质问题的能力。 【知识梳理】 1、蛋白质的结构 蛋白质广泛存在于___________ ，是组成细胞的基础物质。含有_______________ _等元素。分子量很大，从___________ 到______________。所含的官能团有____________和______________。 2、蛋白质的性质： (1)两性：在蛋白质分子中存在着没有缩合的羧基和氨基，它既能跟酸反应又能跟碱反应，具有两性。 (2)盐析——可逆过程： 浓的盐溶液[如(NH4)2SO4] 蛋白质溶液蛋白质（结晶） 加水 注：①蛋白质溶液具有胶体的性质。 ②少量的某些盐能促进蛋白质的溶解，浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低。 ③盐析是物理过程，是可逆过程 ④盐析可以用来分离、提纯蛋白质。 (3)变性——不可逆过程 热、酸、碱、重金属盐、紫外线、某些有机物（如乙醇、甲醛、苯酚）等都能使蛋白质发生变性。 3、蛋白质的用途： (1)蛋白质是不可缺少的营养物质； (2)蛋白质是重要的纺织原料。 (3)蛋白质可应于食品、医药制剂等方面。 ［问题与讨论］ ①人误食重金属盐如何解毒？ ②人长期在日光下暴晒为什么易得皮肤癌？ ③红汞、酒精为什么有消毒杀菌作用？ ④如何鉴别人造丝和真丝布料？ 4、蛋白质的水解，在一定条件下，能够____________转化为______________。氨基酸之间也能够______________________转化为______________，构成蛋白质。氨基酸的结构特点是:________________________ 。它具有_____________和_______________性。 几种常见的氨基酸： 名称俗称结构简式 氨基乙酸甘氨酸 CH2—COOH NH2 α—氨基丙酸丙氨酸 CH3—CH—COOH NH2 α—氨基戊二酸谷氨酸 HOOC—CH2—CH2—CH—COOH NH2 【典例分析】 1.下列关于蛋白质的叙述正确的是 ( ) A.鸡蛋黄的主要成分是蛋白质 B.鸡蛋生食营养价值更高 C.鸡蛋白遇碘变蓝色 D.蛋白质水解最终产物是氨基酸 2．下列物质中可以使蛋白质变性的是：（） ①福尔马林②酒精③高锰酸钾溶液④硫酸铵溶液⑤硫酸铜⑥双氧水⑦硝酸 A．除④、⑦外 B．除③、⑥外 C．①②⑤D．除④外 第二章蛋白质化学 （一）名词解释 1．兼性离子（两性离子）； 2.等电点； 3.构象； 4.蛋白质的变构作用（别构效应）； 5.超二级结构； 6.结构域；7. 蛋白质的三级结构； 8.肽单位 9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)； 10.Bohr 效应（Bohr effect）；11.蛋白质的二级结构； 12.盐溶与盐析 （二）填充题 1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI 的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。 2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82，pK2 (咪唑基)值是6.00， pK3(α-NH3+)值是9.17，它的等电点是__________。 3.Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9，82，其pI等于________。 4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和 _________。其中_______的摩尔吸光系数最大。 5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。 6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。 7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。 8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。 9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽链之间的肽键形成________来维持。 10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为_______，每个氨基酸残基使螺旋轴上升______，并沿轴旋转______度。 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分 为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具 有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸 和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团 是。这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、、4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸 被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者 为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。而当肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。8．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。 9．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 10．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶 的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 11．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性 是、。 12．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 13．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在。 14．侧链含—OH的氨基酸有、和三种。侧链含—SH的氨基酸是氨基酸。15．人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括、、、、、、、等八种。 16．蛋白质变性的主要原因是被破坏；蛋白质变性后的主要特征 是；变性蛋白质在去除致变因素后仍能（部分）恢复原有生 蛋白质 一、蛋白质的组成、结构和性质 1．蛋白质是由多种氨基酸结合而成的含氮生物高分子化合物。 氨基酸→多肽→蛋白质 2．组成：由C、H、O、N、S等元素组成。 二、蛋白质的性质 （1）蛋白质的两性：形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸脱水形成的，在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基。而且，侧链中也有酸性或碱性基团。因此，蛋白质与氨基酸一样也是两性分子，既能与酸又能与碱反应。 （2）蛋白质的水解 蛋白质氨基酸 （3）蛋白质的灼烧：分别点燃一小段棉线和纯毛线，观察现象并闻气味。结论：____________。（4）蛋白质的盐析：在试管里加入1~2ml鸡蛋清的水溶液，然后分别加入少量饱和(NH4)2SO4、Na2SO4溶液，观察现象。把少量有沉淀的液体倒入另一个盛蒸馏水的试管里，观察现象。结论：。 （5）蛋白质的变性： ①在试管里加入2ml鸡蛋清的水溶液，加热，观察现象。将试管里的下层絮状蛋白质取出一些放在水中，观察现象。结论：。 ②在试管里加入3ml鸡蛋清溶液，分别加入1ml10%CuSO4溶液、1%的醋酸铅溶液2 滴，观察现象。将少量沉淀放入水中，观察现象。 ③在试管里加入2ml鸡蛋清溶液和2ml甲醛溶液，观察现象。将少量沉淀放入水中，观察现象。结论：。 1、下列不属于天然高分子化合物的是（） A．淀粉B．氨基酸C．油脂D．蛋白质 2、下列变化肯定属于不可逆的是（） A．电离B．水解C．盐析D．蛋白质变性 3．可以用来分离蛋白质与食盐溶液的方法是（） A．渗析B．过滤C．电泳D．分液 4．使蛋白质因氧化而变性起到杀菌消毒作用的药物是（） A．苯酚B．福尔马林C．食盐D．漂白粉 5．下列说法中，正确的是（） A．CH3COOC3H7水解后产物中，一定含有1-丙醇 B．淀粉水解的最后产物是乙醇 C．天然蛋白质水解的最后产物是多种α-氨基酸 D．蛋白质溶液中加入硫酸钾溶液后，蛋白质从溶液析出，这种变化叫做变性 6．下列各组物质制成的无色透明液体，能通过丁达尔现象鉴别的是（） A．葡萄糖和蔗糖B．蛋白质和甘氨酸C．麦芽糖和甘油D．淀粉和蛋白质7．糖类、脂肪和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质。以下叙述正确的是（）A．植物油不能使溴的四氯化碳溶液褪色B．葡萄糖能发生氧化反应和水解反应 C．淀粉水解的最终产物是葡萄糖D．蛋白质溶液遇硫酸铜后产生的沉淀能重新溶 第3章蛋白质化学试题及答案（3） 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖 C．含少量的硫D．含少量的铜 E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸 C．甘氨酸D．谷氨酸 E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸 C．脯氨酸D．精氨酸 E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸 C．酪氨酸D．谷氨酸 E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸 C．谷氨酸D．赖氨酸 E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸 C．谷氨酸D．赖氨酸 E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质 E．以上均不是 15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A．盐键B．二硫键 C．疏水键D．肽键 E．氢键 16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于 A．一级结构B．二级结构 C．三级结构D．四级结构 E．高级结构 17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是 蛋白质 蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无DL之分） 氨基酸的分类 非极性脂肪族氨基酸7种 极性中性氨基酸5种 含芳香族氨基酸3种 酸性氨基酸2 碱性氨基酸3 记忆方法： 冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的， 捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）读（组氨酸）。 下列氨基酸属于酸性氨基酸的是 A.丙氨酸 B.赖氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 『正确答案』D 『答案解析』常见的酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。常见的碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（冬天的谷子是酸的，捡来精读）。 1.蛋白质的结构 2.蛋白质的变性 a.概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 b.本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 c.意义：（1）高温灭菌。（2）利于消化吸收。 d.特点： （1）化学性质改变：生物活性的丧失。 （2）物理性质的改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、易沉淀、易被蛋白酶水解。 变性蛋白质的主要特点是 A.不易被蛋白酶水解 B.分子量降低 C.溶解性增加 D.生物学活性丧失 『正确答案』D 『答案解析』变性蛋白质的主要特点是：生物活性的丧失。溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、易被蛋白酶水解。破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 二、核酸：基本单位-核苷酸 1.核苷酸分子组成： 核-核糖（戊糖） 2.分类：DNA和RNA RNA所含碱基：AUCG。 DNA所含碱基：ATCG。 （2）RNA的分类及特点 mRNA（信使）tRNA（搬运） rRNA（核糖 体）功能蛋白质合成模板氨基酸转运的载体 蛋白质合成的 场所含量占RNA的2～5% 占RNA的15% 占RNA的80% 以上分子量大小各异分子量最小差异较大 分布细胞核细胞质细胞质细胞质 二级结 构 三叶草 三级结 构 倒L型 结构特 点 5′端帽子结构3′端多聚A尾带 有遗传信息密码 含有稀有碱基、反密码子。 3′端为-CCA 核糖体大、小 亚基 三、酶 1.酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。 2.酶的催化作用 3.酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。 （1）活性中心内的必需基团：它包含两个基团（结合基团和催化基团），其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。 （2）活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必 高中化学蛋白质知识点 高中化学蛋白质知识点篇(一) (1)存在：蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质.动物的肌肉、皮肤、发、毛、蹄、角等的主要成分都是蛋白质.植物的种子、茎中含有丰富的蛋白质.酶、激素、细菌、抵抗疾病的抗体等，都含有蛋白质. (2)组成元素：C、H、O、N、S等.蛋白质是由不同的氨基酸通过发生缩聚反应而成的天然高分子化合物. (3)性质： ①水解.在酸、碱或酶的作用下，能发生水解，水解的最终产物是氨基酸. ②盐析.向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐(如铵盐、钠盐等)溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出. 说明a.蛋白质的盐析是物理变化.b.蛋白质发生盐析后，性质不改变，析出的蛋白质加水后又可重新溶解.因此，盐析是可逆的.例如，向鸡蛋白溶液中加入(NH4)2SO4的饱和溶液，有沉淀生成，再加入水，生成的沉淀又溶解.c.利用蛋白质的盐析，可分离、提纯蛋白质. ③变性.在热、酸、碱、重金属盐、紫外线、有机溶剂的作用下，蛋白质的性质发生改变而凝结. 说明蛋白质的变性是化学变化.蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性.因此，蛋白质的变性是不可逆的，经变性析出的蛋白质，加水后不能再重新溶解. ④颜色反应.含苯环的蛋白质与浓HNO3作用后，呈黄色.例如，在使用浓HNO3时，不慎将浓HNO3溅到皮肤上而使皮肤呈现黄色. ⑤灼烧蛋白质时，有烧焦羽毛的味.利用此性质，可用来鉴 别蛋白质与纤维素(纤维素燃烧后，产生的是无味的CO2和H2O). 高中化学蛋白质知识点篇(二) 蛋白质结构与功能的关系 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 1.一级结构与功能的关系3蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明： (1)一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中-链第6 位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。 (2)一级结构与生物进化研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素 C 的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。 (3)蛋白质的激活作用在生物体内，有些蛋白质常以前的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。 (1).核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复2020高中化学 生命的基础—蛋白质知识讲解学案 新人教版选修1
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高中化学必修二学案：蛋白质和氨基酸
第二章 蛋白质化学
湖北民族学院医学院生物化学试题——蛋白质化学
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(完整版)蛋白质化学试题及答案(3)
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