生物化学总结复习
单体酶由一条多肽链组成寡聚酶由多个亚基靠非共价键以共价键聚合而成的酶
多酶体系由代谢上相互联系的几种酶聚合形成多酶复合物
单纯酶仅由多肽链构成结合酶由蛋白质和非蛋白质两部分构成，前者称酶蛋白，后者称辅助因子，两者结合形成的结合酶形式称为全酶必需基团与酶的活性密切相关的基团分为结合基团和催化基团
有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位
酶促反应的特点高度不稳定性，高度催化效率，高度特异性（绝对相对立体异构），酶活力的可调性
抑制剂能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质
1、不可逆抑制抑制剂与酶的必需有基团以共价键结合引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的：硫基酶（重金属离子）丝氨酸酶（有机磷化合物，胆碱酯酶，解磷定解救）
2、可逆抑制常以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域结合，从而使酶的活性降低或丧失①竞争性抑制抑制物与底物结构类似而引起的抑制，两者相互竞争与酶的活性中心结合（丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制，磺胺类药物）②非竞争性抑制抑制物与活性中心以外的必须基团相结合，使酶的构象改变而失去活性③反竞争性抑制抑制物与酶和底物的复合物结合而起到抑制。
酶原没有活性的酶的前体酶原在一定条件下被水解掉部分肽段，并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶，称为酶原的激活，其实质是酶活性中心的形成或暴露的过程其生理意义：避免活性酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用，酶的储存形式
同工酶能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶
乳酸脱氢酶有5种同工酶，LDH1在心肌含量最高，LDH5在肝脏含量最高
糖的生理功能1、氧化供能2、提供合成体内其他物质的原料3、组成人体组织结构的重要成分4、参与组成特殊功能的糖蛋白5、形成许多重要的生物活性物质
葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解为乳酸同时产生少量能量的过程称为糖的无氧分解或糖酵解胞质
糖酵解过程葡萄糖或糖原转变为果糖-1,6-二磷酸（已糖激酶，中间产物葡糖-6-磷酸，果糖磷酸激酶-1）裂解为2分子磷酸丙糖转变为2分子丙酮酸（唯一的脱氢反应，丙酮酸激酶）还原生成2分子乳酸
1分子葡萄糖酵解为2分乳糖，净产生2分子ATP（共4个ATP）三个酶：已糖激酶或葡萄糖激酶、果糖磷酸激酶-1和丙酮酸激酶，反应不可逆
糖酵解的生理意义是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式某些组织在有氧时也通过糖酵解供能
糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H20并释放大量能量的过程葡萄糖或糖原在细胞质内氧化生成丙酮酸；丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A（丙酮酸脱氢酶系）；乙酰辅酶A进入三羧酸循环，彻底氧化称为CO2和水
三羧酸循环①乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸（柠檬酸合酶）反应不可逆②柠檬酸经顺乌头酸生成异柠檬酸③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶，第一次氧化脱羧）④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰（α-酮戊二酸脱氢酶系）⑤琥珀酰辅酶A 转变为琥珀酸三羧酸循环中唯一的一次底物水平磷酸化⑥琥珀酸脱氢转变为延胡索酸生成2分子ATP⑦延胡索酸转变为苹果酸⑧苹果酸脱氢生成草酰乙酸生成3分子ATP
三羧酸循环的特点①是乙酰辅酶A的彻底氧化过程②有三个关键酶③从草酰乙酸开始，最
后又生成草酰乙酸
糖有氧氧化生理意义1、糖有氧氧化是机体获取能量的主要方式 2、三羧酸循环是体内糖、脂肪、和蛋白质三大营养物质分解代谢的最终代谢通路3、三羧酸循环又是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽
一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP，7个关键酶，3个与糖酵解相同
磷酸戊糖途径以葡萄糖-6-磷酸为起点，直接进行脱氢和脱羧反应，生成大量的NADPH和磷酸核糖（戊糖）
两个阶段：不可逆的氧化阶段和可逆的非氧化阶段
糖原合成由单糖合成糖原的过程葡萄糖生成葡糖-6-磷酸，在变位酶的作用下转变为葡糖-1-磷酸，在UDPG焦磷酸化酶作用下生成尿苷二磷酸（UDPG）UDPG作为葡萄糖供体，是活性形式，UDPG参与合成糖原
糖原合成特点 1、糖原合成需要糖原引物至少含4个葡萄糖（残基）的α-1，4-糖苷键作为引物2、糖原合酶是糖原合成过程中的关键酶3、糖原支链结构的形成需要分支酶的作用4、糖原合成过程需要消耗能量（2个高能磷酸键）5、糖原合成全过程是在胞质中进行
糖原分解（肝糖原分解）糖原分解为葡萄糖的过程糖原封面可偶尔问哦葡萄-1-磷酸脱支酶的作用葡糖-1-磷酸在变位酶作用下转变为葡糖-6-磷酸酶葡糖-6-磷酸酶水解为葡萄糖
糖原分解特点1、糖原磷酸化酶是糖原分解过程中的关键酶2、脱支酶转移3个葡萄糖残基至邻近糖链末端，并催化分支点α-1,6-糖苷键水解，生成游离葡萄糖3、糖原分解全过程是在胞质内进行
糖异生由非糖物质转变为葡萄糖的过程基本上循糖酵解的逆过程空腹血糖3..L
血糖的来源和去路食物多糖的消化吸收；空腹时肝糖原的分解；饥饿时糖异生氧化分解供能，进食后部分糖合成为肝糖原和肌糖原贮存起来；代谢转变为脂肪、核糖、葡糖醛酸和非必需氨基酸的碳架等
血糖浓度的调节肝脏（餐后肝糖原合成增加；空腹肝糖原分解；饥饿糖异生）肾脏（肾糖阈，超过随尿排出）
神经激素（降低血糖，胰岛素；升高血糖，肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素）
生物氧化主要是指糖、脂类和蛋白质等营养物在体内氧化分解逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程
生物氧化特点在近中性、37℃的水溶液中进行反应，需酶催化，有机酸脱羧产生CO2（α-单纯脱羧β-单纯脱羧α-氧化脱羧β-氧化脱羧），H与O2间接反应产生H2O，逐步放能，很大部分用于形成高能化合物
呼吸链是定位于线粒体内膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体（酶与辅酶）构成的链状传递体系，也称电子传递链功能把底物脱下的2H经一系列中间传递提的逐步传递，最终交给氧生成水，并释放大量的能量驱动ADP磷酸化生成ATP
呼吸链主要成分及其作用1、烟酰胺脱氢酶类及其辅酶（催化底物分解脱氢）2、黄素蛋白酶类及其辅基（催化底物分解脱氢）3、铁硫蛋白类（电子传递体）4、泛醌Q（递氢体）5、色素细胞类（电子传递体）
NADH氧化呼吸链代谢物在相应酶催化下脱2H交给NAD+生成NADH＋H+，后者进入NADH氧化呼吸链将与电子依次经过FMN、Fe-S、Q和Cyt类传递，最后交给1/2 O2生成H2O 驱动ADP 磷酸化生成3分子ATP
NAD+ →[ FMN (Fe-S)]→CoQ→Cytb(Fe-S)→ Cytc1 → Cytc →Cytaa3 →1/2O2
FADH2氧化呼吸链（琥珀酸氧化呼吸链）部分代谢物分解脱下的2H交给其辅基FAD接受，进
入FADH2氧化呼吸链，与NADH差别在于FADH2直接将氢传给泛醌。生成2分子ATP
[ FAD (Fe-S)]（琥珀酸）→CoQ→Cytb(Fe-S)→Cyt c1 →Cyt c →Cytaa3 →1/2O2
胞液中NADH+H+氧化胞液中生成的NADH不能自由透过线粒体内膜，而必须通过某种转运机制进入线粒体
1、甘油-3-磷酸穿梭肌肉及神经组织中进入FADH2氧化呼吸链，生成2分子ATP 1葡萄糖可生成36ATP
2、苹果酸-天冬氨酸穿梭心肌和肝组织进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP 1葡萄糖可生成38ATP
ATP的生成：1、底物水平磷酸化在分解代谢过程中，底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移给ADP形成ATP的过程2、氧化磷酸化在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水时，所释放的能量能够欧联ADP磷酸化生成ATP
影响氧化磷酸化因素1、抑制剂：呼吸链抑制剂，解偶联剂2、ADP调节3、甲状腺激素4、线粒体DNA突变
血脂的来源和去路外源性：食物中的脂类，内源性：体内合成的之类和脂库动员释放氧化供能，进入脂库贮存，构成生物膜，转变成其他物质运输形式：脂蛋白血浆脂蛋白组成：脂类+载脂蛋白
乳糜微粒（CM）在小肠粘膜细胞中合成，是运输外源性三酰甘油的主要形式
极低密度脂蛋白（VLDL）肝脏中合成，运输内源性三酰甘油
低密度脂蛋白（LDL）血浆中由VLDL转变而来，转运肝脏合成的内源性胆固醇至肝外健康人空腹时主要
高密度脂蛋白（HDL）在肝脏合成，部分在小肠，将肝外胆固醇逆向转运至肝内代谢
三酰甘油的分解1、脂肪动员贮存在脂库中的三酰甘油，被脂肪酶逐步分解为有利脂肪酸及甘油并释放入血供给给全身各组织氧化利用的过程三酰甘油脂肪酶是限速酶2、甘油的代谢 3、脂肪酸的分解：①脂肪的活化（胞质）②脂酰CoA进入线粒体（穿梭--需要肉碱为载体）③脂肪酸的β-氧化（线粒体）④乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化（线粒体）脂肪酸能量生成 17/2×N－7 N为？碳
乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮是脂肪酸在肝脏氧化分解时所形成的特有的中间代谢物
胆固醇合成肝脏合成能力最强，在胞质和内质网中进行原料：乙酰CoA，NADPH＋H+供氢，ATP供能
过程：甲羟戊酸合成鲨烯合成胆固醇合成胆固醇转化：胆汁酸类固醇激素维生素D3
必需氨基酸：异亮氨酸甲硫氨酸亮氨酸色氨酸苯丙氨酸苏氨酸赖氨酸半必需氨基酸：酪氨酸半胱氨酸
氨基酸的来源：食物蛋白的消化吸收组织蛋白的分解合成非必需氨基酸
去路：合成组织蛋白氨基酸的一般代谢氨基酸的特殊代谢
氨基酸的脱氨基作用1、转氨基作用特点：只发生氨基的转移，无游离氨产生；转氨基反应可逆维生素B6的磷酸酯，起氨基传递体作用丙氨酸氨基转移酶和天冬氨基转移酶最重要 ALT在肝细胞内活性最高，AST在心肌细胞内活性最高临床常通过测定血清ALT或AST 活性变化帮助诊断急性肝炎或心肌梗死 2、氧化脱氨基作用氨基酸在酶的作用下，脱氢氧化、水解脱氢，产生游离氨和α-酮酸 L-谷氨酸脱氢酶和氨基酸氧化酶特点：在体内分布广、活性高、特异性强，反应可逆，其逆过程是胞内合成谷氨酸的主要方式 3、联合脱氨基作用指把转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用欧联起来进行生成α-酮酸和氨的过程反应可逆，其逆过程是合成非必需氨基酸的主要途径主要在肝肾组织中 4、其他脱氨基作用：丝氨酸经脱水氨基作用生成丙酮酸和氨；半胱氨酸经脱硫化氢脱氨基作用生成丙酮酸和
氨；天冬氨酸还可经直接脱氢基作用生成延胡索酸和氨
氨的来源氨基酸脱氢基作用；肠道腐败作用和尿素分解；胺类物质氧化；肾小管上皮细胞水解谷氨酰胺产NH3
碱性尿利于NH3被吸收入血，酸性尿利于NH4+排出体外去路在肝脏合成尿素;合成谷氨酰胺;合成其他含氮物
氨的转运 1、谷氨酰胺运氨作用储氨、运氨、解除氨的一种形式2、葡萄糖-丙氨酸循环使肌肉中的氨以无毒的避难算形式运送到肝；使肝组织为肌肉活动提供能量
鸟氨酸循环首先鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸，然后瓜氨酸再接受1分子氨生成精氨酸，精氨酸进一步水解产生1分子尿素，并重新生成鸟氨酸，后者进入下一轮循环
尿素的合成过程1、氨基甲酰磷酸的合成：在肝细胞线粒体内，NH3和CO2在氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ）的催化下，由ATP提供能量，缩合成氨基甲酰磷酸。反应不可逆 2、瓜氨酸的合成：线粒体氨基甲酰磷酸经鸟氨酸甲酰胺转移酶催化，将氨基甲酰转移至鸟氨酸生成瓜氨酸，不可逆3、精氨酸的合成：瓜氨酸转运至胞质内，受精氨酸代琥珀酸合成酶催化，与天冬氨酸进行缩合生成精氨酸代琥珀酸，同志伴有1分子ATP分解为AMP和PPi，精氨酸代琥珀酸再经裂解酶催化，裂解为精氨酸和延胡索酸4、精氨酸水解生成尿素：在报纸内，精氨酸受精氨酸酶催化水解为尿素和鸟氨酸。鸟氨酸通过线粒体内膜上的载体蛋白又转运入线粒体，继续与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸，进入下一轮循环。尿素则通过血液循环送到肾脏随尿排出
核苷酸的功能①dNTP和NTP分别作为合成核酸（）的原料②ATP作为生物体的直接供能物质③UDP-葡萄糖、CDP-胆碱分别为糖原、甘油磷脂合成的活性中间体④AMP是某些辅酶或辅基NAD+、NADP+、HSCoA和FAD的组成成分⑤cAMP、cGMP作为激素的第二信使，参与细胞信息传递
尿酸是人体内嘌呤碱分解的终产物，正常含量核苷酸的合成途径：从头合成途径和补救合成途径
腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸的生成以IMP(次黄嘌呤核酸)为起点，在合成酶催化下，由GTP功能，IMP与天冬氨酸缩合生成腺苷酸代琥珀酸中间物，然后在裂解酶催化下释出延胡索酸生成腺嘌呤核苷酸（AMP）。IMP也可在脱氢酶催化下，发生加水脱氢反应，使嘌呤环上C-2氧化生成黄嘌呤核苷酸（XMP）；后者进一步受鸟嘌呤核苷酸合成酶催化，接受谷氨酰胺提供的氨基生成鸟嘌呤核苷酸（GMP），该反应需ATP供能。AMP和GMP可连续发生两次磷酸化进一步生成ATP和GTP，作为合成RNA的原料。嘌呤核苷酸的从头合成途径主要在肝内，其次是小肠黏膜和胸腺组织。
抗代谢物指在化学结构上与政策代谢物相似，能够竞争性拮抗正常代谢过程的物质。机理：通过与政策代谢物相互竞争与酶结合，以干扰或一致核苷酸的正常代谢，进而阻断核酸和蛋白质的生物合成
嘧啶核苷酸的从头合成：与嘌呤核苷酸的从头合成途径不同，嘧啶核苷酸的从头合成石先由谷氨酰胺提供氨基，与CO2和天冬氨酸结合生成嘧啶环；后者再与PRPP提供的R-5'-P结合生成尿嘧啶核苷酸（UMP）；UMP再逐步转变为胞苷三磷酸（CTP）。三个阶段：嘧啶环的合成，UMP的合成，UMP转变为CTP
脱氧胸苷酸（dTMP）的合成：dTMP是在dUMP水平上使C5发生甲基化而生成，反应需胸苷酸合酶催化，由N5,N10-甲烯基四氢叶酸提供甲基。dUMP可由dUDP水解去磷酸而生成，dUMP 也可由dCMP水解脱氨基而成
基因是核酸分子中贮存遗传信息的基本单位，含有编码蛋白质多肽链或RNA所必需的全部核苷酸序列。
基因组细胞或生物体中全部遗传信息的总和转录以DNA为模板合成RNA，将遗传信息转
抄给RNA分子
复制以亲代DNA为模板合成子代DNA，将遗传信息准确地从亲代传递给子代
翻译由mRNA中的核苷酸碱基序列所组成的遗传密码决定蛋白质中的氨基酸排列顺序
基因表达通过转录和翻译过程，基因的遗传信息在细胞内合成为有特定功能的蛋白质
遗传信息从DNA经RNA流向蛋白质的过程，称为遗传信息传递的中心法则
逆转录以RNA为模板指导DNA的合成
半保留复制新形成的子代分子中的一条链来自亲代DNA保留下来的，另一条链是新合成的，这样生成的子代DNA分子与亲代DNA分子的碱基排列顺序完全相同
参与DNA复制的主要酶类1、解旋、解链酶类①DNA拓扑异构酶②DNA解链酶③单链DNA结合蛋白2、引物酶与引发3、DNA聚合酶4、DNA连接酶
DNA复制的过程1、起始：DNA双链解开为复制叉，形成引发体并合成RNA引物2、延长：在RNA引物的3'-OH上，DNApolⅢ以4种dNTP为原料，分别以DNA的两条链为模板，由5'→3'方向催化合成互补DNA新链3、终止：需要DNApolⅠ切除引物、填补空隙，然后由DNA 连接酶连接封口
逆转录酶催化合成cDNA 从单链RNA到DNA双链的合成可分为三步：在同一种逆转录酶作用下，首先以病毒基因组RNA为模板，催化dNTP聚合生成互补DNA单链面产物是RNA-DNA杂化双链；然后催化杂化双链中RNA水解去除；再以剩下的单恋DNA作为模板，合成第2条DNA互补链，即cDNA双链
逆转录酶有三种催化活性：①RNA指导的DNA合成酶②水解RNA-DNA杂化双链中RNA的酶③DNA指导的DNA合成酶DNA的突变 DNA核苷酸碱基序列永久的改变，也称DNA损伤
点突变是DNA分子上一个碱基的变异。1、转换：同型碱基变异2、颠换：异型碱基变异
切除修护在一系列酶的作用下，将DNA分子中受损部分切除，并以完整的另一条链为模板进行修补合成，取代被切去的部分，使DNA恢复正常结构的过程。这是细胞内最重要和有效的修复方式
转录所需要的原料为四种核糖核苷三磷酸：ATP\GTP\CTP\UTP 作为RNA聚合酶的底物
转录的过程1、起始：σ亚基带动RNA聚合酶以全酶形式结合在DNA的转录起始部位，促使DNA双链局部解开，使第一个核苷酸链接上去，启动转录2、延长：由核心酶沿着DNA模板链3'→5'方向滑动，催化合成5'→3'方向的RNA链3、终止：①依赖ρ因子的转录终止②依赖茎环结构的终止
起始密码子AUG 终止密码子 UAA\UAG\UGA
遗传密码的特点1、遗传密码阅读的方向性（5'→3' N端→C端）2、遗传密码的连续性（插入一个碱基或缺失一个碱基的突变时，都会引起mRNA的阅读框移位，造成翻译产物氨基酸顺序的改变）3、遗传密码的简并性（除了色氨酸和甲硫氨酸各有1个密码子外，其余每种氨基酸都有2-6个密码子。一种氨基酸具有2个或2个以上密码子的现象称为遗传密码的简并性）4、遗传密码的通用性（从原核生物到人类都共用同一套遗传密码）
tRNA的作用既能辨认mRNA密码子，又能结合氨基酸的连接物
摆动配对 tRNA 分子的反密码子辨认 mRNA 上的密码子是，按5'→3'方向，反密码子的第1位碱基与密码子的第3位碱基互补结合时，有时并不严格遵守常见的碱基配对规律
核糖体是由几种rRNA与数十种蛋白质共同构成的超大分子复合体。由大小两个亚基组成
细胞质中的核糖体有两类附着于糙面内质网游离于胞质内
蛋白质生物合成从核糖体大小的亚基聚合在mRNA5'端AUG部位开始，沿着mRNA模板链5'→3' 方向移动，由tRNA反密码子通过碱基互补配对“阅读”mRNA三联体遗传密码并携带特定氨基酸在核糖体上“对号入座”，将氨基酸N端→C端方向链接起来构成多肽链，直至核糖体在mRNA3'端遇到终止信号而使大小亚基解体为止
肝脏在脂类代谢中的作用1、促进脂类的消化吸收2、肝脏是脂肪酸分解、合成和改造的主要场所3、肝脏是合成脂蛋白和磷脂的主要场所4、肝脏是胆固醇代谢的重要器官
肝脏在蛋白质代谢1、肝脏是氨基酸分解的主要场所2、肝脏是合成蛋白质的重要器官3、合成尿素以解氨毒
肝脏在维生素 1、促进脂溶性维生素的吸收2、贮存多种维生素3、参与多种B族维生素代谢转变为辅酶
胆酸和鹅脱氧胆酸以胆固醇为原料直接合成，称为初级胆汁酸
脱氧胆酸和石胆酸在肠菌作用下转变而成，称为次级胆汁酸
胆汁酸的肠肝循环各种胆汁酸随胆汁分泌排入肠道后，只有一小部分受肠菌作用后排出体外，极大部分胆汁酸又重吸收经门静脉回到肝脏，再随胆汁分泌排入肠道。通过胆汁酸的肠肝循环，每天循环6～12次，可使有限的胆汁酸被反复利用，以能最大限度地发挥胆汁酸盐的作用。弥补胆汁酸的不足，有利脂类消化吸收，还可维持胆汁中胆固醇的溶解状态
胆汁酸的功能1、促进脂类消化与吸收2、抑制胆固醇在胆汁中析出沉淀（结石）
第一二三章蛋白质化学
1、氨基酸的分类：
记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。
例题：1、请写出下列物质的结构式：
赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。
2、写出下列缩写符号的中文名称：
Ala Glu Asp Cys
3、是非题：
1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。
2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。
2、氨基酸的酸碱性质
3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。
4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm；
苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。
一般考选择题或填空题。
5、化学反应：
与氨基的反应：
6、蛋白质的结构层次
一级（10）结构（primary structure）：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。
二级（20）结构（secondary structure）：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。
超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。
结构域：
结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体
7、维持蛋白质各级结构的作用力：
一级结构：肽键
二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。
胰蛋白酶： Lys和Arg羧基所参加的反应
糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。
梭菌蛋白酶： Arg的羧基端
溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。
波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。
蛋白质：
名词解释：
蛋白质：蛋白质是由许多不同的a-氨基酸按照一定的序列通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。
构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化。
构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
基本氨基酸：能够被编码的20种氨基酸，在合成过程中只有20种可被tRNA识别。
等电点：当调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的氨基和羧基的解离度完全相等时，即氨基酸所带静电荷为零，在电场中即不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的等电点：蛋白质分子中带电荷的基团除肽链末端的羧基和氨基，还有氨基酸残基上的带电基团。调节蛋白质溶液的PH，使蛋白质所带正电荷和负电荷恰好相等，即蛋白质所带静电荷为零，在电场中即不向阴极移动也不向阳极移动，此时蛋白质所处溶液的PH称为该蛋白质等电点。
茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的化合物称肽。
肽单位：肽链主链上的重复结构，如C a－CO－NH－C a称为或肽单位肽单元。每个实际上就是一个肽平面。
肽平面：肽链主链的肽键C－N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
无规卷曲：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象，结构比较松散。这种结构和a-螺旋、b-折叠、b-转角相比是不规则的。酶的功能部位常位于这种区域内。
结构域：在比较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，这些实体就称为结构域。
蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
蛋白质四级结构：多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
亚基：蛋白质最小的共价单位，又称为亚单位。由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。
寡聚蛋白：几条多肽链通过非共价键连接组成的蛋白质统称寡聚蛋白。具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。
蛋白质的变性：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、光、有机溶剂、酸、碱、脲等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学性质发生变化，这种现象叫做蛋白质的变性。
蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象叫做蛋白质的复性。
盐析：硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等盐类可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称为盐析。
分段盐析：不同蛋白质盐析时所需盐浓度不同，因此调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。
等电点：两性的氨基酸分子所带静电荷为零时，在电场中既不向阴极移动，也不向阴极移动。
此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
纤维蛋白：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
简答、论述：
1、为什么蛋白质对生命非常重要？（生物学意义）
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质；参与了几乎所有的生命活动过程，是生命活动的物质基础。
⑴蛋白质还有以下重要的功能：
⑵催化代谢反应（酶）。
⑶小分子运输与细胞膜通透性（载体、通道蛋白）。
⑷生物运动的基础（肌动蛋白和肌球蛋白的相对滑动）。
⑸构成防御体系（抗体）。
⑹记忆和识别及神经作用。
⑺遗传信息控制。
2、什么导致了蛋白质的多样性？
首先，氨基酸有20种，这20种氨基酸排列顺序、数目千变万化，所以多肽链的种类很多。有的蛋白质由一条多肽链组成，有的由2或多条多肽链组成。多肽链内或链间的二硫键数目和位置都有很多种组合。所以蛋白质的种类很多。
其次，蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级结构。有a螺旋、b折叠、b转角、无规则卷曲等形式，这些形式以不同的顺序排列，产生了多样的二级结构。在此基础上还有超二级结构。
再次，蛋白质的空间结构多种多样，有时一个蛋白质分子由数个亚基构成。这些都导致了蛋白质的多样性。
4、氨基酸的化学性质：
5. 写出脯氨酸的结构及特性。
4、谷胱甘肽：
5、简述蛋白质的一级结构：
蛋白质的一级结构包括肽链数目；多肽链的氨基酸数目、顺序；多肽链内或链间的二硫键的数目和位置。（举例：胰岛素分子含两条多肽链，A链含有21个残基，B链含有30个残基。两条多肽链通过两个链间二硫键连接起来，A链上还有一个链内二硫键。）
6、简述蛋白质的二级结构（a螺旋，b折叠，b转角，无规则卷曲）：
⑴a螺旋：多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构（大多为右手螺旋），个氨基酸残基/周；100度/氨基酸残基；上升0。15nm/氨基酸。
⑵b折叠：b折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而成的，肽链的主链成锯齿折叠构象。a碳处于折叠的角上，两氨基酸之间的轴心距为
⑶b转角：4个氨基酸构成，第一个氨基酸的-C=O和第四个的-N-H之间形成氢键。
⑷无规则卷曲：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的，结构松散的肽段构象。
7、简述蛋白质的三级结构：
指一条多肽上所有原子（包括主链和残基侧链）在三维空间的分布。维系力主要有氢键、疏水键、离子键和范底华力。疏水键起着重要作用。（举例：抹香鲸肌红蛋白分子呈扁平菱形，整个分子十分致密结实，亲水氨基酸残基都排列在分子表面，疏水氨基酸残基都排列在分子内部。辅基血红素处在分子表面的一个疏水洞穴里，能避免被氧化，从而保证血红蛋白的氧合功能。）
8、简述蛋白质的四级结构
多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式，每条肽链被称为亚基。
维系里主要是盐键、氢键、疏水力。（举例：血红蛋白由四个亚基组成，两个a亚基，两个b亚基。这四个亚基的三级结构与肌红蛋白的三级结构十分相似）
9、蛋白质变性的现象和原因：
本质：特定的空间结构被破坏。
现象：生物活性丧失；溶解度降低；丧失结晶能力；容易被蛋白酶消化水解。
因素：①物理因素：加热，紫外线，X射线，超声波，高压，震荡，搅拌。
②化学因素：强酸、强碱、重金属、有机溶剂。
10、蛋白质一级结构的测定：
异硫氰酸苯酯（PTH）：蛋白质氮端氨基酸可与其反应生成PTH-氨基酸，在酸性溶液中释放。用乙酸乙酯抽提，层析法鉴定，检测出氮端氨基酸；以后逐个检出。（多肽顺序自动分析仪原理）
第四章酶
1、酶的概念
经典概念：是一类由活细胞产生的，
具有特殊催化能力，高度专一性的蛋白质。
目前的定义：是生物体内一类具有催
化能力和特定空间构象的生物大分子。
4、全酶＝酶蛋白＋辅助因子
5、酶的系统命名法
例题：写出下列反应酶的国际系统命名
6、酶的分类
1）氧化还原酶
2）转移酶
3）水解酶
4）裂合酶
5）异构酶
6）合成酶
7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力
酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。
酶活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（unit, U）。
8、酶的专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说
9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。
10、酶的活性部位：酶分子中能和底物结合并起催化作用的空间部位，分为结合部位和催化部位。
11、米氏方程
米氏常数的意义：米氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是浓度单位（mol/L）。Km是酶的一个特性常数，只与酶的性质有关。
12、温度系数（Q10）：反应提高10℃，其酶促反应速率与原来反应速率之比。
13、酶的抑制作用：酶的必需基团受到某种物质影响发生改变，导致酶活性降低或丧失。
可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者降低，可以用物理化学方法除去抑制剂，使酶复活。
分为三类：
①竞争性抑制作用
②非竞争性抑制作用
③反竞争性抑制作用
①竞争性抑制作用：抑制剂（I）与底物（S）有相似的结构，它们竞争酶的活性部位，从而影响底物与酶的正常结合，使酶的活性降低，这种抑制作用可以通过增加底物浓度解除。②非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不妨碍酶与底物的结合，可以形成ESI复合物，这种复合物不能进一步转变为产物。这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。
③反竞争性抑制作用：酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI复合物，这种复合物不能分解为产物，从而抑制了酶的活性。
16、决定酶高效率的机制：
邻近效应和定向效应；诱导契合；酸碱催化；共价催化；局部微环境的影响。
17、酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合，使酶发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。
效应物：能使酶分子发生别构作用的物质，又分为正效应物和负效应物。
酶：
名词解释：
全酶：是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。
酶的辅助因子：构成全酶的一个组分，主要包括金属离子及水分子有机化合物，主要作用是在酶促反应中运输电子、原子或某些功能基的作用。
酶活力：指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。单位是浓度/单位时间。
酶活力单位：酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
米氏常数K m：是米氏酶的特征常数致意。在E+S?ES→E+P反应中K m=(K2+K3)/K1，K m的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。单位是mol/L。
双倒数作图：又称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。酶的激活剂：凡是能提高酶活性的物质均称为激活剂。其中大部分为离子或简单的有机化合物，另外还有对酶原起激活作用的具有蛋白质性质的大分子物质。
酶的抑制剂：能使酶分子上的某些必须基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速率降低的物质。
竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与
酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化空间区域。对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一常是活性中心的组成部分。
多酶体系：在细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，称为多酶体系。一般可分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型
调节酶：位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。
别构效应：调节物与别构酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种购象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶反应的反应速度及代谢过程。
别构酶（变构酶）：一种一般具多个亚基，在结构上除了具有酶的活性中心外，还有可结合调节物的别构中心的酶。活性中心负责对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
酶原的激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位后与非极性的物质作用，使其失去部分肽断从而形成暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程。寡聚酶：由2个或3个以上的亚基组成的酶分子。
同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
写出6类酶和反应式：
1、氧化还原酶：（琥珀酸脱氢酶）
催化氧化还原反应的酶。
2、转移酶：（谷丙转氨酶）
催化分子间基团转移的酶。
3、水解酶：（蛋白酶）
催化水解反应的酶。
4、裂解酶：（草酰乙酸脱羧酶、碳酸酐酶）
催化非水解的除去底物分子中的基团及其逆反应的酶。
5、异构酶：（葡糖磷酸异构酶）
催化分子异构反应的酶。
6、合成酶：（丙酮酸羧化酶）
与ATP的一个焦磷酸键断裂相偶联，催化两个分子合成一个分子的反应。
结合酶中酶蛋白和辅因子的作用：
别构酶的特点
⑴别构酶一般都含2个以上亚基，亚基在结构和功能上可以相同或不同。
⑵别构酶的分子中一般有两种与功能相关的部位，即调节部位和催化部位。二者在空间上分开。
⑶每个酶分子可结合一个以上的配体（包括底物、效应剂、激活剂、抑制剂）。
⑷配体和酶蛋白的不同部位结合时，可在底物—底物，效应剂—底物和效应剂—效应剂之
间发生协同反应，此效应可以是正协同也可以是负协同。
⑸别构酶的动力学曲线为S形（正协同），而非双曲线或是表现双曲线（负协同），不符和米氏方程。
⑹别构酶出现协同效应的机制，可以是酶和配体结合引起酶分子空间构象的改变，从而增
加或降低了酶和下一分子配体的亲和力。
什么是酶原？酶原激活的实质是什么？
某些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性。这些没有活性的酶的前体称为酶原。
酶原激活是酶原转变为酶的过程。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。可逆抑制作用与不可逆抑制作用：
不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，因而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。
可逆抑制作用：抑制剂通以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可以通过透析、超滤等物理方法除去而使酶重新恢复活性。
竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
米氏常数Km的意义及其应用：
⑴Km是当酶促反应速度达到了最大反应速度一半时的底物浓度。
⑵当Km可以近似的表示酶与底物亲和力的大小（负相关）；利用酶对不同底物的不同
Km，可以找出酶的最适合底物。
⑶Km是酶的一种特征性常数；在一定条件下，可以利用它判断区分酶的种类。
⑷同一种酶可以有多个底物，则有多个Km，其中Km最小的为这种酶的最适底物。
⑸可根据Km判断反应进行的方向和可能性。
⑹Km和米氏方程可计算出在最大反应速度下应加入的底物量。
⑺根据Km可判断抑制剂的类型。
⑻利用Km可以换算[S]与v的关系。
使用酶做催化剂的优点和缺点（和无机催化剂相比）：
优点：专一性高，副反应很少，后处理容易。
催化效率高，酶用量少。
反应条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反应，不需要高温、高压。
酶的催化活性可以进行人工控制。
缺点：酶易失活，酶反应的温度、pH、离子强度等要很好控制。
酶不易得到，价格昂贵。
酶不易保存。
影响酶促反应的速度的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响：
⑴酶浓度：酶促反应的速度和酶浓度成正比。
⑵底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的增加而升高。在底物浓度升高到一定限度时，反应速度达到一极大值，此时再增加底物浓度，反应速度也不会增加。
按段解释：
一级反应：底物浓度较低时，反应速度与底物浓度呈正比。
混合级反应：底物浓度继续增加，反应速度与底物浓度不呈正比。
零级反应：底物浓度继续增加，底物浓度增大，反应速度不再上升，趋向一个极限。
⑶PH：反应速度在最适PH时达到最大。高于或低于最适PH时反应速度都会下降。
⑷温度：反应速度在最适温度时达到最大。高于或低于最适PH时反应速度都会下降。如果温度过高，酶会失去活性。
⑸激活剂：加入激活剂后反应速度大大增加。举例，唾液淀粉酶在Cl-作用下催化速率增加。
⑹抑制剂：使反应速度降低。分为可逆、不可逆抑制剂，不可逆又分为竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂，分别以下图说明。
第五章核酸
1、核苷酸：
四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
2、核酸的一级结构：核苷酸是核酸的基本结构单位。核苷酸以磷酸二酯键连接。
例题：核酸的基本结构单位是。
3、DNA的二级结构：双螺旋
Watson双螺旋的结构特点，双螺旋类型，双螺旋的维持力
4、tRNA的二级结构和三级结构
二级结构：三叶草形结构
三级结构：倒L形。
5、原核生物和真核生物mRNA的区别
原核生物mRNA为多顺反子mRNA。真核生物mRNA具5’端帽子和3’端多聚腺苷酸结构，是单顺反子。
6、限制性内切酶：在细菌中发现的，具有严格的碱基序列专一性，主要是降解外源的DNA 一类酶。
核酸：
名词解释：
.核苷：各种碱基和戊糖通过C-N糖苷键连接而成的化合物称为核苷。
.单核苷酸：核苷与磷酸缩合产生的磷酸酯称为单核苷酸。
磷酸二酯键：磷酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键称为磷酸二酯键。
磷酸单酯键：单核苷酸分子中核苷酸的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
.夏格夫法则：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
碱基互补规则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在C-G（或G-C）和A-T（或T-A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规则）。
碱基堆集力：是一种疏水作用力，是双螺旋内部的碱基对在垂直方向堆集形成的力，是维持DNA二级结构的主要作用力。
环化核苷酸：单核苷酸分子中的磷酸基分别与3-OH和5-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。
多磷酸核苷酸：5-核苷酸的磷酸基进一步磷酸化成二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸或更多的磷酸核苷，它们都被称为多磷酸核苷酸。
增色效应：当核酸分子加热变性时，在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象称为增色效应。减色效应：当加热变性的核酸分子，在退火的条件下发生复性时，在260nm处的紫外吸收会减少的现象称为减色效应。
退火：即DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间或DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。
分子杂交；当两条来源不同的DNA（或RNA）链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂交。
Tm值：当核酸分子加热变性时，在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半值时，此时所对应的温度称为解链温度或变性温度，用Tm值表示。
稀有碱基和稀有核苷酸：
核酸分子中除了常见的5种碱基以外，还可能含有其他微量的碱基。这些微量的碱基称为稀有碱基，由稀有碱基形成的核苷酸以及碱基与戊糖之间以非正常N-C糖苷键所形成的核苷酸都被称为稀有核苷酸。
二氢尿嘧啶假尿苷
一级结构：DNA分子中脱氧核苷酸的顺序，包括碱基的数目、顺序，链的方向，末端基。
二级结构：双螺旋结构。两条脱氧核苷酸链以反向平行的方式围绕同一中心轴形成右手螺旋；
螺旋表面有一条大沟，一条小沟。
磷酸基连在糖环外侧，糖环平面与螺旋轴基本平行，构成螺旋主轴。
碱基处于螺旋的内侧，按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。成对碱基基
本处于一个平面上，与假象的中心轴垂直。
双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为，两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺
旋由10对碱基组成。
维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。
三级结构：DNA双螺旋的进一步扭曲，构成三级结构。在生物体中，绝大多数双链DNA可以进一步扭曲成超螺旋。
原核生物和真核生物基因组的区别：
原核生物：DNA的大部分是为蛋白质编码的结构基因，而且每个基因在DNA分子中只出现一次或几次。
功能相关的基因常串联在一起，并转录在同一mRNA分子中。一个mRNA分子可
以翻译成多种蛋白质。
有基因重叠现象。
真核生物：有重复序列（依重复次数多少可分为单拷贝序列、中度重复序列、高度重复序列）。
有断裂基因。（基因中不编码的序列称为内含子，编码的片段称为外显子。）
画一个DNA的双螺旋：画出一段ATGC的DNA和AUGC的RNA：
影响Tm的因素：
⑴CG对的含量越高，Tm越高。
⑵溶液的离子强度较低时，Tm越低。
⑶高PH下，容易变性。Tm下降。
⑷在甲酰胺、尿素、甲醛等变性剂作用下，Tm下降。
第六章糖类
名词解释：
糖类化合物：多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。
醛糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
酮糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
糖苷：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
单糖：具有一个自由醛基或酮基，或有两个以上羟基的糖类化合物称为单糖。
（最简单的单糖是二羟丙酮和甘油醛）
多糖：由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。
葡萄糖的构象变化：
常见二糖：
第七章脂类
名词解释：
脂质体：当磷脂分散于水相时，分子的疏水尾部倾向于聚集在一起，避开水相，而亲水头部暴露在水相，形成具有双分子层结构的封闭囊泡，通称为脂质体。
脂肪酸：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
人体必须脂肪酸：身体无法制造，只能通过必须由食物中获得的脂肪酸，亚麻酸、花生四烯酸以及亚油酸被列为人体所需的3种必需脂肪酸
饱和脂肪酸：不含有—C=C—双键的脂肪酸。
不饱和脂肪酸：含有一个或一个以上—C=C—双键的脂肪酸。
流体镶嵌模型：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
C20:4Δ5、8、11、14
卵磷脂：即磷脂酰胆碱，是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
脑磷脂：即磷脂酰乙醇胺，是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
生物膜的组成：
⑴主体是极性的脂质双分子层。⑵由于脂双分子层的尾部有一定的饱和或不饱和脂肪酸，所
以具有流动性。
⑶膜的内嵌蛋白的表面具有疏水的氨基酸侧链，因此可以使此蛋白融合在分子层的中心疏水
部分中。
⑷外周蛋白的表面主要含有亲水集团，可通过静电引力与带电荷的脂质双分子层的极性头部连接。
⑸蛋白质组分与脂质之间无共价结合。⑹膜蛋白可以做横向移动。
蛋白质核酸多糖大分子脂类
基本单位氨基酸核糖核酸或脱氧核糖
核酸
单糖甘油和脂肪酸
连接方式肽键3′,5-′磷酸二酯键糖苷键一级结构
空间结构
作用相
同
点
不
同
点
附加：生物氧化
1、生物氧化的概念：
是有机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。
2、呼吸链：在生物氧化过程中，基质脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成水的电子传递系统，在具有线粒体的生物中，呼吸链分为NADH链和FADH2链两种。
4、呼吸链的组成：
NADH链：NADH－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。
FADH2链：FADH2－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。
5、底物水平磷酸化：在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP，产生ATP或GTP的反应。
6、氧化磷酸化：电子在呼吸链传递过程中释放的能量，在ATP合成酶催化下，促使ADP生成ATP，这是氧化与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化，是生物合成ATP的主要方式。
7、氧化作用和磷酸化作用相偶联的部位
8、呼吸抑制剂阻断呼吸链的部位：
计算当一对电子从NADH转移到细胞色素C的反应中，标准自由能的变化。 (pH=,250C，NAD＋/NADH+H+ E0,=, Cyt C Fe3+/Fe2+ E0,=+ )
答案：△G0’＝－nF△E
＝－2××【＋―（―）】＝－ Kcal/mol
生物氧化：
名词解释：
呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列严格排序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子传递中释放出的能量被机体用于合成ATP，作为生物体的能量来源。
底物水平的磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化，此过程与呼吸链的作用无关。
氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸化生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。
高能化合物：高能化合物是指含有高能键的化合物，该高能键可随水解反应或基团转移反应而释放大量自由能，供给生物体使用。
画出呼吸链的示意图：
什么是高能化合物？举例说明生物体内有哪些高能化合物？
高能化合物是指含有高能键的化合物，该高能键可能随水解反应或基团转移反应而释放大量自由能。生物体中根据高能键的特点可分为几种类型。
⑴磷氧键型（—O～P）属于该形的化合物比较多：酰基磷酸化合物（1，3-二磷酸甘油酸）。焦磷酸化合物（无机焦磷酸）。烯醇式磷酸化合物（磷酸烯醇式丙酮酸）。
⑵氮磷键型（—N～P）。如磷酸肌酸。
⑶硫脂键型（—CO～S）。如酰基辅酶A。
⑷甲硫键型（—S～CH3）。如S-腺苷蛋氨酸。
常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？机理是什么？
⑴鱼藤酮：从热带植物鱼藤的根中提取的化合物，能和NADH脱氢酶牢固结合，阻断电子由NADH向辅酶Q的传递。
⑵抗霉素A：从链霉素中分离出的抗菌素，抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递作用。
⑶氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氮可以阻断电子从细胞色素aa3向氧的传递作用，这也是氰化物和一氧化碳的中毒原理。
腺苷酸和无机磷酸是怎样进出线粒体的？
ATP在体内有哪些作用？
⑴是肌体能量的暂时贮存形式：
在生物氧化中，ADP将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方法贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。
⑵是机体其他能量形式的来源：
ATP分子内所含有的高能键可转化成其他能量形式，以维持机体的正常生理功能。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供量，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。这些三磷酸核苷分子中的高能键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。
⑶可生成cAMP参与激素作用：
生物化学总结
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
(完整版)生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。 生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH 第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构 一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH生物化学知识点整理
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