生物化学第二章试题综述

第二章蛋白质的结构与性质

一、本章重点

1.蛋白质的元素组成及其特点，运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量。

2.蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点、分类、理化性质。

3.肽的组成及结构特点。肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念。

4.蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构、四级结构）的概念，各种结构的组成方式、特点。

5.蛋白质结构与功能的关系。

6.蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、紫外吸收的性质，蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。

二、名词解释

氨基酸(amino acid)：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，组成蛋白质的氨基酸的氨基一般连在α-碳上。

必需氨基酸(essential amino acid)：指人（或其它脊椎动物）自身不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

非必需氨基酸(nonessential amino acid)：指人（或其它脊椎动物）自身能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

等电点(pI, isoelectric point)：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

茚三酮反应(ninhydrin reaction)：在加热条件下，氨基酸或肽与水合茚三酮反应生成蓝紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽(peptide)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

分配层析(chromatography)：按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

离子交换层析(ion-exchange chromatography)：利用离子交换剂(柱中装填物) 对要分离的各种离子的亲和力的不同，使离子在层析柱中达到分离目的的方法。

亲和层析(affinity chromatography)：蛋白质分子能对配基专一性地结合成复合物，改变条件，又能解离，利用这种特性而设计的一种层析技术。

凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析。一种利用多孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它混合物的层析技术。

透析(dialysis)：利用大分子不可以透过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将生物大分子纯化的一种分离提取技术。

沉降系数(sedimentation coefficient)：以时间表示的溶质在单位离心力场中的沉降速度。使用超速离心机。根据沉降速度法求算。沉降系数是以分子量、分子形状和水等情况来决定，其作为生物体大分子的一个特征是重要的。蛋白质的沉降系数大部分在1—20S这个范围。1S为10-13秒。

凝胶电泳(gel electrophoresis)：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的反应。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个氨基酸残基）被回收再进行下一轮降解循环。

同源蛋白质(homologous protein)：不同种类生物体内具有相同或类似序列和功能的蛋白质，例如血红蛋白。

构型(configuration)：有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。(如D型，L型)

构象(conformation)：指一个分子中，不改变共价键结构，由单键旋转所产生的空间排布。构象改变时，不涉及共价键的断裂和重新形成。

肽单位(peptide unit)：又称为肽基（peptide group），是指肽链中的酰胺基（－CO－NH－）。肽平面(peptide plane)：组成肽单位的4个原子和2个相邻的Cα原子倾向于共平面，形成多肽主链的酰胺平面(amide plane)。

蛋白质一级结构(protein primary structure)：指蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序。

蛋白质二级结构(protein secondary structure)：在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规律的排列。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。二级结构是通过骨架上羰基和酰胺基之间形成的氢键维持稳定的。

蛋白质三级结构(protein tertiary structure)：整个蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸残基侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力、盐键维持的。

蛋白质四级结构(protein quaternary structure)：多亚基蛋白质的空间结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第n+3个残基的酰胺氮上的氢形成氢键。螺距为0.54 nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15 nm。

β-折叠(β-pleated sheet)：蛋白质中常见的二级结构，是由几乎伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一条肽链的羰基氧和相邻另一条肽链的另一个酰胺氮上的氢之间形成

的氢键维持的。根据肽链延伸方向分为平行排列和反平行排列。

β-转角(β-turn)：也是多肽链中常见的二级结构，是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区。常见的转角含由4个氨基酸残基组成，

并有两种类型，转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残基大都是脯氨酸。

超二级结构(super-secondary structure)：也称为基元(motif)。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

结构域(domain)：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

疏水相互作用(hydrophobic interaction)：非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

伴侣蛋白(chaperone)：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质家族。伴侣蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

二硫键(disulfide bond)：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

范德华力(van der Waals force)：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

蛋白质变性(Protein denaturation)：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

肌红蛋白(myoglobin)：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

复性(renaturation)：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

血红蛋白(hemoglobin)：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

别构效应(allosteric effect)：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物功能改变的现象。

镰刀型细胞贫血病(sickle-cell anemia)：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第六个氨基酸残基是缬氨酸（Val），而不是正常人的谷氨酸残基(Glu)。

盐溶：某些蛋白质通常不溶于或微溶于纯水，而溶于稀中性盐溶液，在一定范围内，其溶解度随稀盐溶液浓度的增加而增大，蛋白质的这种特性称为盐溶。

盐析：加入高浓度的中性盐可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷。从而使蛋白质生成沉淀，这种加入中性盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析。

原体：象血红蛋白是由α、β各两个亚基构成，α亚基与β亚基接触，而α与α亚基或β与β亚基之间很少相互作用，因而可以把对称的血红蛋白分子看作两个不对称的αβ结构

组成的，这种对称的聚集体中不对称的等同结构成分称为原体。

简单蛋白：在蛋白质分子中只有氨基酸的成分，而不含有氨基酸以外的成分，这种蛋白质称为简单蛋白。

寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质称为寡聚蛋白。

结合蛋白：在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外，还有其它的非蛋白质成分的存在才能保证蛋白质的正常生物活性，这种蛋白质称为结合蛋白。

蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即蛋白质分子净电荷为零，在电场中即不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。

三、选择题

1.组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种： C

A. 300

B. 30

C. 20

D. 10

2.蛋白质元素组成中含量相对恒定为16%的是什么元素？ B

A. C

B. N

C. H

D. O

E. S

3.组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其： D

A. Cα

B. Cα-H

C. Cα-COOH

D. Cα-R

E. Cα-NH2

4.组成蛋白质的酸性氨基酸有几种？ A

A. 2

B. 3

C. 5

D. 10

5.组成蛋白质的碱性氨基酸有几种？ B

A. 4

B. 3

C. 5

D. 10

E. 20

6.组成蛋白质中的含巯基氨基酸是： D

A. 酪氨酸

B. 缬氨酸

C. 谷氨酸

D. 半胱氨酸

7.蛋白质分子中属于亚氨基酸的是： A

A. 脯氨酸

B.甘氨酸

C. 丙氨酸

D. 组氨酸

8.组成蛋白质的氨基酸在自然界存在什么差异？ E

A. 种族差异

B. 个体差异

C. 组织差异

D. 器官差异

E. 无差异

9.精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸？ B

A. 酸性

B. 碱性

C.中性极性

D. 中性非极性

E. 芳香族

10.氨基酸间脱水的产物首先产生的小分子化合物称为： B

A. 蛋白质

B. 肽

C. 核酸

D. 多糖

E. 脂肪

11.谷胱甘肽是由几个氨基酸残基组成的小肽？ B

A. 2

B. 3

C.9

D. 10

E. 39

12.氨基酸残基排列顺序属于蛋白质的几级结构？ A

A. 一

B. 二

C. 三

D. 四

E. 超二级结构

13.Sanger测出的第一条蛋白质分子的一级结构是什么？ B

A. 胰高血糖素

B. 胰岛素

C. 血浆白蛋白

D. 血浆免疫球蛋白

14.角蛋白分子中出现频率最高的二级结构是： A

A. α-螺旋

B. β-片层

C. β-转角

D. 无规则卷曲

15.维持蛋白质α-螺旋的化学键主要是： D

A. 肽键

B.二硫键

C. 盐键

D. 氢键

E. 疏水键

16.维持蛋白质β-片层结构的化学键主要是： B

A. 肽键

B. 氢键

C. 盐键

D. 疏水键

E. 二硫键

17.无规则卷曲属于蛋白质哪一层次的分子结构： B

A. 一级

B. 二级

C. 超二级

D. 三级

E. 四级

18.稳定蛋白质三级结构形成分子内低介电区的键是： C

A. 氢键

B. 盐键

C. 疏水键

D. 肽键

E. 范德华力

19.一般蛋白质分子中二硫键断裂会导致生物活性： D

A. 升高

B. 降低

C. 不变

D. 丧失

E. 略有改变

20.“分子病”首先是蛋白质什么基础层次结构的改变？ A

A. 一级

B. 二级

C. 超二级

D. 三级

E.四级

21.注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质： A

A. 变性

B. 变构

C. 沉淀

D. 电离

E.溶解

22.Pb2+可使蛋白质： B

A. 变构

B. 变性

C. 变异

D. 等电点改变

23.蛋白质变性时除生物活性丧失外重要改变是： B

A. 溶解度增大

B. 溶解度减小

C. 紫外吸收值增加

D.紫外吸收值降低

E. 两性解离增加

24.可使蛋白质低温沉淀而减少变性的方法是加下列哪种物质？ E

A. Pb2+

B. Hg2+

C. 三氯醋酸

D. 生物碱试剂

E. 有机溶剂

25.细胞内含量最多的有机成分为： A

A. 蛋白质

B. 核酸

C. 糖

D. 脂类

E. 酶

26.芳香族氨基酸的紫外吸收峰一般在什么波长（nm）？ C

A. <260

B. 260

C. 280

D. 300

E. >300

27.催产素与加压素是几肽？ C

A. 2

B. 3

C. 8

D.10

28.镰刀型红细胞贫血症是哪种蛋白质结构的改变与异常？ E

A. 乳酸脱氢酶

B. 淀粉酶

C. 胰岛素

D.肌红蛋白

E. 血红蛋白

29.以下哪种蛋白质是单纯蛋白质？ A

A. 血浆白蛋白

B. 免疫球蛋白

C. 核蛋白

D. 糖蛋白

30.以糖作为辅基的结合蛋白质称为： B

A. 脂蛋白

B. 糖蛋白

C. 磷蛋白

D. 色蛋白

E. 核蛋白

31.蛋白质的胶体性质是因为分子量范围大多为： C

A. 上百

B. 上千

C. 上万

D. 几十

E. 大小不一

32.人体内大多数蛋白质的等电点在下列哪个pH值范围？ C

A. 10以上

B. 7-10

C. 5-7

D. 4-5

E. 小于4

33.蛋白质的紫外吸收峰在波长为： A

A. 280 nm

B. 300 nm

C. 320 nm

D. 340 nm

E.360 nm

34.盐析分离蛋白质常用的试剂是： D

A. NaCl

B. Na2SO4

C. KNO3

D. (NH4)2SO4

E. NH4NO2

35.胰岛素分子由二条肽链共多少氨基酸残基组成: D

A. 20

B. 31

C. 39

D. 51

E. 80

36.在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称为 C

A. 三级结构

B. 缔合现象

C. 四级结构

D. 变构现象

37.形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是涉及肽键中的原子处于： C

A. 不断绕动状态

B. 可以相对自由旋转

C. 同一平面

D. 随不同外界环境而变化的状态

38.甘氨酸的解离常数是pK1=2.34，pK2=9.60，它的等电点（pI）是： B

A. 7.26

B. 5.97

C. 7.14

D. 10.77

39.肽链中的肽键是： C

A. 顺式结构

B. 顺式和反式共存

C. 反式结构

40.维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是： B

A. 静电作用力

B. 氢键

C. 疏水键

D. 范德华作用力

41.蛋白质变性是指蛋白质 B

A. 一级结构改变

B. 空间构象破坏

C. 辅基脱落

D. 蛋白质水解

42.下列哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构？ D

A. Met

B. Ser

C. Glu

D. Cys

43.在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是： C

A. 丙氨酸

B. 亮氨酸

C. 甘氨酸

D. 丝氨酸

44.天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构的共同特征是： D

A. 全部是L－型

B. 全部是D型

C. 部分是L－型，部分是D－型

D.绝大多数都是L－型

45.谷氨酸的pK’α-COOH为2.19，pK’α-NH+3为9.67，pK’r-COOH为4.25，其pI是： B

A. 4.25

B. 3.22

C. 6.96

D. 5.93

46.在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？ D

A. Pro

B. Lys

C. His

D. Glu

47.天然蛋白质中不存在的氨基酸是： B

A. 半胱氨酸

B. 瓜氨酸

C. 丝氨酸

D. 蛋氨酸

48.下列哪种氨基酸在α－螺旋中最少： C

A. 亮氨酸

B. 丙氨酸

C. 脯氨酸

D. 谷氨酸

49.当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的： D

A. 稳定性增加

B. 表面净电荷不变

C. 表面净电荷增加

D. 溶解度最小

50.可用下列哪种方法使蛋白质分子中-S-S-断裂： C

A. 加尿素

B. 透析法

C. 加过甲酸

D. 加重金属盐

51.下列哪种方法可得到蛋白质的“指纹图谱”? D

A. 酸水解，然后凝胶过滤

B. 彻底碱水解并用离子交换层析测定氨基酸组成

C. 用氨肽酶水解并测定被释放的氨基酸组成

D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳

52.下列关于肽链部分断裂的叙述哪一个是正确的? B

A. 溴化氰断裂苏氨酸的羧基形成的肽键

B. 胰蛋白酶专一性水解碱性氨基酸的羧基形成的肽键

C. 蛋白酶专一性水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键

D. 胰凝乳蛋白酶专一性水解芳香族氨基酸的氨基形成的肽键

53.下列有关Phe-Lys-Ala-Val-Phe -Leu-Lys的叙述哪个是正确的？ B

A. 是一个六肽

B. 是一个碱性多肽

C. 对脂质表面无亲和力

D. 是一个酸性多肽

四、多选题

1.蛋白质分子中酸性氨基酸包括：CD

A. 赖氨酸

B. 丙氨酸

C. 谷氨酸

D. 天冬氨酸

E. 谷氨酰胺

2.蛋白质分子中碱性氨基酸包括: AE

A. 赖氨酸

B. 丙氨酸

C. 谷氨酸

D. 天冬氨酸

E. 精氨酸

3.蛋白质的二级结构包括以下哪些结构单元：ABCE

A. α-螺旋

B. β-片层

C. β-转角

D. π-螺旋

E. 无规则卷曲

4.下述哪些是共价键：AC

A. 肽键

B. 盐键

C. 二硫键

D. 氢键

E. 疏水键

5.下述哪些是非共价键：BCDE

A. 二硫键

B. 氢键

C. 盐键

D. 疏水键

E. 范德华力

6.变性作用改变蛋白质哪些结构层次？BCDE

A. 一级

B. 二级

C. 超二级

D. 三级

E. 四级

7.重金属Pb2+与Hg2+可使蛋白质分子发生下列哪些反应？AB

A. 变性

B. 沉淀

C. 变构

D. 电离

E. 紫外吸收值升高

8.易造成蛋白质变性的因素有哪些？ABCDE

A. 加热

B. 紫外线

C. 尿素

D. 强酸

E. 重金属盐

9.体内蛋白质的生理功能众多，包括以下哪些方面? ABCDE

A. 催化

B. 调节

C. 保护支持

D. 运输

E. 防御

10.蛋白质分子中含羟基的氨基酸有：AE

A. 丝氨酸

B. 苯丙氨酸

C. 甘氨酸

D. 甲硫氨酸

E. 酪氨酸

11.亮氨酸属于哪一类氨基酸？CE

A. 酸性

B. 碱性

C. 中性

D. 杂环

E. 支链

12.缬氨酸属于哪一类氨基酸？ADE

A. 脂肪族

B. 芳香族

C. 杂环

D. 支链

E. 中性

13.色氨酸属于哪一类氨基酸？CDE

A. 酸性

B. 碱性

C. 中性

D. 杂环

E. 芳香族

14.下列哪些是碱性氨基酸：ACD

A. 组氨酸

B. 蛋氨酸

C. 精氨酸

D. 赖氨酸

15.关于α-螺旋正确的是：ABD

A. 螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周

B. 绝大多数为右手螺旋结构

C. 两螺旋之间借二硫键维持其稳定

D. 氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧

16.蛋白质的二级结构包括：ABCD

A. α-螺旋

B. β-片层

C. β-转角

D. 无规卷曲

17.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC

A. 是一种伸展的肽链结构

B. 肽键平面折叠成锯齿状

C. 也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成

D. 两链间形成离子键以使结构稳定

18.维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD

A. 肽键

B. 疏水键

C. 离子键

D. 范德华力

19.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD

A. pI为4.5的蛋白质

B. pI为7.4的蛋白质

C. pI为7的蛋白质

D. pI为6.5的蛋白质

20.使蛋白质沉淀但基本不变性的方法有：AC

A. 中性盐沉淀蛋白

B. 鞣酸沉淀蛋白

C. 低温乙醇沉淀蛋白

D. 重金属盐沉淀蛋白

五、填空题

1.组成蛋白质的主要元素有_________，______ __，_________，_________，_________。

（碳；氢；氧；氮；硫）

2.蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带________电荷，在碱性溶液中带

_______电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成以_________存在，该溶液的pH值称为蛋白质的__________。（正；负；两性离子（兼性离子）；等电点）

3.蛋白质的基本组成单位为__________，组成蛋白质的常见氨基酸共有__________种。

（氨基酸；20）

4.根据其侧链的极性，氨基酸可分成_________，_________，________和_________四

类。（非极性氨基酸；极性不带电荷氨基酸；酸性氨基酸；碱性氨基酸）

5.在250～280 nm波长范围有特征性吸收峰的氨基酸有________，________和_______。

（酪氨酸；色氨酸；苯丙氨酸）

6.蛋白质的一级结构是指_________在蛋白质多肽链中的_________。（氨基酸；排列顺

序）

7.在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的________与另一个氨基酸α碳原子上的

________脱去一分子水形成的键叫________，它是蛋白质分子中的基本结构键。（氨基；羧基；肽键）

8.蛋白质颗粒表面的_________和_________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。（电荷

层；水化膜）

9.蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_____键，使天然蛋白质

原有的_______与______性质改变，_______活性丧失。（次级；物理；化学；生物学）10.按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_______，蛋白质分

子形状的长短轴之比大于10的称为_________。若按照组成分类，分子组成中仅含氨基酸的称_______，分子组成中除了蛋白质部分还含非蛋白质部分的称_________，其中非蛋白质部分称_________。（球状蛋白质；纤维状蛋白质；单纯蛋白质；结合蛋白质；辅基）

11.和是破坏α-螺旋的氨基酸。前者不是一个真正的α-氨基酸；后者

没有旋光性。在肌红蛋白和血红蛋白多肽中，不是每一个转弯处都有一个，但每一个产生一个转弯。（Pro；Gly；Pro；Pro）

12.氨基酸通过其侧链在肽链内或肽链之间形成共价的键，起稳定蛋

白质结构的作用。（Cys；二硫键）

13.在正常生理条件下（pH7左右），蛋白质中和氨基酸残基的侧链几乎完全

带正电荷，但是的侧链仅部分带正电荷。（Arg；Lys；His）

14.带电氨基酸有氨基酸与氨基酸两类，其中前者包括、，

后者包括、、。（酸性；碱性；Asp；Glu；Arg；

Lys；His）

15.氨基酸的等电点用表示，其含义是。（pI；当

氨基酸所带的净电荷为零时所处的溶液的pH值）

16.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基

酸以离子形式存在。（兼性；阴）

17.由于脯氨酸不是真正的氨基酸，而是氨基酸，与茚三酮反应生成色物质。（亚；

黄）

18.具紫外吸收能力的氨基酸有、、，其中的吸收最强。（Trp；

Tyr；Phe；Trp）

19.含有羟基的天然氨基酸有、和。（Ser；Thr；Tyr）

20.许多氨基酸通过________键，逐一连接而成__________。（肽；肽（链））

21.多肽链中氨基酸的_______称为一级结构，主要化学键为________。（排列顺序；肽

键）

22.谷胱甘肽的第一个肽键由________羧基与半胱氨酸的氨基组成，其主要功能基团为

________。（谷氨酸γ-；巯基）

23.维系蛋白质二级结构最主要的化学键是。（氢键）

24.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键是由每个氨基酸的与前面隔三

个氨基酸的形成的。（羰基氧（C=O）；亚氨基氢（N-H））

25.蛋白质二级结构是指________的相对空间位置，并_________氨基酸残基侧链的构象。

（蛋白质分子中某一段肽链主链；不包括）

26.有生物活性的蛋白质至少具备________结构，有的还有________结构。（三级；四级）

27.由于肽链上_________原子所连的二个单键的可__________，决定了两个相邻肽平面

的相对空间位置。（α碳；自由旋转）

28.镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白分子中亚基第六位氨基酸残基被

氨基酸残基取代而造成的。（β；Glu；Val）

29.蛋白质溶液一般是稳定亲水胶体，其稳定的因素是蛋白质分子上的

及。（水化层；双电层）

30.蛋白质变性的实质是。（次级键断裂，但一级结构不变

31.蛋白质出现丰富的构象是因为肽主链的键和键能进行转动。（N-Cα；

C-Cα）

32.Pauling等提出的蛋白质α-螺旋模型：每圈螺旋包含氨基酸残基，高度

为。（3.6；0.54 nm）

33.蛋白质主链构象的结构单元包括、、、。（α-

螺旋；β-折叠；β-转角；无规则卷曲）

34.维持蛋白质构象的作用力（次级键）有、、和。（氢键；

疏水作用；离子键；范德华力）

35.中性盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度，称现象。当盐浓度高时，

盐的加入使蛋白质的溶解度，称现象。（增大；盐溶；变小；盐析）36.在pH=7.4的缓冲溶液中分离下列氨基酸：Lys、Ala、His、Glu，若采用电泳分离，则

向正极移动较快的是，向负极移动较快的是。（Glu；Lys）37.胰蛋白酶是一种酶，专一地水解肽链中和的

基形成的肽键。（肽链内切酶；Lys；Arg；羧）

38.常用以切断二硫键的还原性试剂为，而可以防止二硫键重新形成。

（巯基乙醇；烷化剂）

39.蛋白质变性主要是其_________结构遭到破坏，而其_________结构仍可完好无损。（空

间；一级）

40.蛋白质空间构象的正确形成，除_________为决定因素外，还常需一类称为________

的蛋白质参与。（一级结构；分子伴侣）

41.血红蛋白是含有_________辅基的蛋白质，其中的________离子可结合1分子O2。（血

红素；二价铁）

42.血红蛋白的氧解离曲线为__________，说明第一个亚基与O2结合可________第二个

亚基与O2结合，这被称为_________效应。（S型；促进；正协同）

43.蛋白质颗粒表面有许多________，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层________，可

防止蛋白质从溶液中________。（亲水基团；水化膜；沉淀析出）

44.蛋白质颗粒在电场中移动，移动的速率主要取决于________和_______，这种分离蛋

白质的方法称为________。（蛋白质的表面电荷量；分子量；电泳）

45.用凝胶过滤分离蛋白质，分子量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较________，因此最

先流出凝胶柱的蛋白质，其分子量最_______。（长；大）

六、是非题

( ) 1. 所有组成蛋白质的氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。

错:脯氨酸与茚三酮反应产生黄色化合物。

( ) 2. 因为羰基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。

对：在肽平面中，羧基碳和亚氨基氮之间的键长为0.132 nm，介于C-N 单键和C＝N 双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋转。

( ) 3. 所有的蛋白质都有酶活性。

错：蛋白质具有重要的生物功能，有些蛋白质是酶，可催化特定的生化反应，有些蛋白质则具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白质都具有酶的活性。

( ) 4. α-碳和羰基碳之间的键不能自由旋转。

错：α-碳和羧基碳之间的键是C-C单键，可以自由旋转。

( ) 5. 所有蛋白质氨基酸都具有旋光性。

错：由于甘氨酸的α-碳上连接有2 个氢原子，所以不是不对称碳原子，没有2 种不同的立体异构体，所以不具有旋光性。其它常见的氨基酸都具有不对称碳原子，因此具有旋光性。

( )6. 构成蛋白质的20 种氨基酸都是必需氨基酸。

错：必需氨基酸是指人（或哺乳动物）自身不能合成机体又必需的氨基酸，包括8种氨基酸。其它氨基酸人体自身可以合成，称为非必需氨基酸。

( ) 7. 蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。

对：蛋白质的一级结构是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，不同氨基酸的结构和化学性质不同，因而决定了多肽链形成二级结构的类型以及不同类型之间的比例以及在此基础上形成的更高层次的空间结构。如在脯氨酸存在的地方α-螺旋中断，R侧链具有大的支链的氨基酸聚集的地方妨碍螺旋结构的形成，所以一级结构在很大程度上决定了蛋白质的空间构象。

( ) 8. 一氨基一羧基氨基酸的pI接近中性，因为-COOH 和-NH2 的pK值几乎相等。

错：一氨基一羧基氨基酸为中性氨基酸，其等电点为中性或接近中性，但氨基和羧基的解离度，即pK值不同。

( ) 9. 蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。

错：蛋白质的变性是蛋白质空间结构的破坏，这是由于维持蛋白质构象稳定的作用力次级键被破坏所造成的，但变性不引起多肽链的降解，即肽键不断裂。

( ) 10. 蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。

对：有些蛋白质是由一条多肽链构成的，只具有三级结构，不具有四级结构，如肌红

蛋白。

( ) 11. 血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应，而后者却不是。

对：血红蛋白是由4 个亚基组成的具有4 级结构的蛋白质，当血红蛋白的一个亚基与氧结合后可加速其它亚基与氧的结合，所以具有变构效应。肌红蛋白是仅有一条多肽链的蛋白质，具有三级结构，不具有四级结构，所以在与氧的结合过程中不表现出变构效应。

( ) 12. 并非所有构成蛋白质的20 种氨基酸的α-碳原子上都有一个游离羧基和一个游离氨基。

对：大多数氨基酸的α-碳原子上都有一个自由氨基和一个自由羧基，但脯氨酸和羟脯氨酸的α-碳原子上连接的氨基氮与侧链的末端碳共价结合形成环式结构，所以不是游离氨基，而是亚氨基。

( ) 13. 蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。

对：蛋白质是由氨基酸组成的大分子，有些氨基酸的R侧链具有可解离基团，如羧基、氨基、咪唑基等等。这些基团有的可释放H+，有的可接受H+，所以使得蛋白质分子即是酸又是碱，是两性电解质。蛋白质分子中可解离R基团的种类和数量决定了蛋白质提供和接受H+的能力，即决定了它的酸碱性质。

( ) 14. 在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链称为一个亚基。

对：在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。( ) 15. 所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩脲反应。

错：具有两个或两个以上肽键的物质才具有类似于双缩脲的结构，具有双缩脲反应，而二肽只具有一个肽键，所以不具有双缩脲反应。

( ) 16. 盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。

对：盐析引起的蛋白质沉淀是由于大量的中性盐破坏了蛋白质胶体的稳定因素（蛋白质分子表面的水化膜及所带同性电荷互相排斥），从而使蛋白质溶解度降低并沉淀，但并未破坏蛋白质的空间结构，所以不引起变性。根据不同蛋白质盐析所需的盐饱和度分段盐析可将蛋白质进行分离和纯化。

( ) 17. 蛋白质的空间结构就是它的三级结构。

错：蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构三个层次，三级结构只是其中一个层次。

( ) 18. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

错：维持蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、疏水键、范德华力以及二硫键，其中最重要的是疏水键。

( )19. 具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。

错：具有四级结构的蛋白质，只有所有的亚基以特定的适当方式组装在一起时才具有生物活性，缺少一个亚基或单独一个亚基存在时都不具有生物活性。

( )20. 变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的

水膜所引起的。

错：蛋白质变性是由于维持蛋白质构象稳定的作用力（次级键和二硫键）被破坏从而使蛋白质空间结构被破坏并丧失生物活性的现象。次级键被破坏以后，蛋白质结构松散，原来聚集在分子内部的疏水性氨基酸侧链伸向外部，减弱了蛋白质分子与水分子的相互作用，因而使溶解度将低。

七、简答题

1.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？

蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。蛋白质变性后其性质的变化为：①生物活性丧失；②物理、化学性质改变，如溶解度降低，粘度增大，光学性质改变，丧失结晶能力，易被蛋白酶消化水解等。

2.参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？

维持蛋白质结构的作用力非常复杂，主要涉及共价键和次级键。其中共价键又包括配位键和二硫键等。次级键主要包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。

3.简述蛋白质结构与功能的关系？

蛋白质复杂的组成和结构是其生物学功能多样性的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反映：

①蛋白质的一级结构决定它的高级结构，高级结构决定了它特定的生物功能。归根结底，蛋白质的生物功能是由它的一级结构即氨基酸序列决定的。例如人的镰刀状细胞贫血病就是由于血红蛋白分子中β亚基第六位Glu被V al取代而造成的。一个氨基酸的改变，就造成了其原有生物功能的丧失。

②蛋白质的生物功能取决于它特定的高级结构。高级结构改变，蛋白质的生物功能也要改变或丧失，例如核糖核酸酶的复性——变性实验，就出色地证明了蛋白质的功能取决特定的天然构象，而规定其构象的信息包含在它的一级结构中。

4.测得一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量。

蛋白质MW=Trp残基÷10.29%=(204-18)÷10.29%=64138Da

5.胰岛素分子中包含A链和B链，是否代表有两个亚基？为什么？

否，因为亚基最主要的特征是本身具有特定的空间构象，而胰岛素单独的A链、B链都不具有特定的空间构象，所以说胰岛素分子中的A链和B链并不代表两个亚基。

6.什么是α-碳原子的二面角Φ角和ψ角？

因为肽键具有部分双键的性质，形成肽键的C－N之间不能自由旋转，使得每个肽单位中的6个原子处于一个平面上，称为肽平面，肽平面之间通过Cα连接，Cα上的两个键C α－C和Cα－N键由于是单键可以绕轴自由旋转，其中绕Cα－N键旋转的平面构成的角称为Φ，而绕Cα－C键旋转所构成的角称为ψ，这两个旋转角度叫二面角，可以表示出相邻两个肽平面的相对位置。

7.为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量

的？用凯氏定氮法测出某小麦籽粒干样品总N含量为2.1%，求籽粒中粗蛋白含量。

各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白

质含量。常用的公式为：蛋白质含量（克％）=每克样品含氮克数×6.25×100。

籽粒中粗蛋白含量=2.1%×6.25=13.1%

8.在蛋白质中Cys的一般状态是什么？

Cys-SH或Cys-S-S-Cys

9.何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？

一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基，进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。肽键具有部分双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。肽链有方向性，游离α-氨基的一端称为氨基端，也称N-末端，游离α-羧基的一端称为羧基端，也称C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序。

10.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？

蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与前面第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中，多肽链几乎完全伸展，肽平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。

11.举例说明蛋白质的四级结构。

蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白，它是由2个α亚基和2个β-亚基组成形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。

12.举例说明蛋白质的变构效应。

当配体与蛋白质亚基结合，引起亚基构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为变构效应。变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。例如一个氧分子与血红蛋白质分子中一个亚基结合，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，使之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。

13.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？

蛋白质分离纯化的方法主要有：盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离，达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。蛋白质为胶体颗粒，在离心力作用下，可沉降。由于蛋白质其密度与形态各不相同，可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动。由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。离子交换层析是根据蛋白质是两性电解

质，在一定的pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。分子筛层析（凝胶过滤层析）是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质进入颗粒内部，而大分子蛋白则不能，因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同，流出层析柱的先后不同，可将蛋白质按分子量大小而分离。

生物化学期末考试试题及答案范文

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )

生物化学检验

第二章 1.⑴清蛋白，功能：运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物（运输载体、运输营养）。 ⑵血浆脂蛋白：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白等，功能:运输胆固醇,甘油三酯,磷酸及脂肪酸。？ 2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性疾病等组织损伤侵害,诱导炎症,使单核细胞和巨 噬细胞等细胞释放紧急反应性细胞因子，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生触珠蛋白、铜蓝蛋白、C-反应蛋白（CRP）等，使其血浆中浓度显著升高,而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降,此炎症反应过程,称之为急性时相反应(APR)。该过程中出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白(APP)。 3.⑴前清蛋白(PA)：在SPE（正常血清蛋白电泳）中显示在清蛋白前方故而得名,主要包括视黄 醇结合蛋白(RBP)和甲状腺素转运蛋白(TTR)，两者均由肝脏合成. ⑵PA生理功能：PA为转运蛋白和组织修补材料。RBP转运视黄醇，TTR转运T4 。 ⑶PA临川意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标（PA200~400mg/L为正常）； ③作为肝脏功能不全的指标。 4.⑴触珠蛋白(Hp)又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带。 ⑵生理功能:①能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，每分子Hp结合两分子Hb； ②防止Hb从肾丢失而为机体有效地保留铁,并能避免Hb对肾脏的损伤。 ⑶临川意义:连续观察可用于监测溶血是否处于进行状态。 5.铜蓝蛋白(Cp)，肝实质细胞合成的单链多肽。 6.转铁蛋白(Tf)：临川意义：用于贫血的鉴别诊断，缺铁性低血色素贫血时，Tf代偿性合成增加。 7. C-反应蛋白(CRP)： 其临床意义：CRP是一个被认识的APP(急性时相反应蛋白)。CRP是非特异性指标，主要用于结合临床监测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎症性疾病的活动度；③监测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染；④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应。 8.⑴蛋白质测定一般利用以下蛋白质特有的结构或性质：①重复的肽链结构；②酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；③与色素结合的能力；④沉淀后借浊度或光折射测定。 ⑵凯氏定氮法：是公认的参考方法，用于标准蛋白质的定值和校正其他方法。 ⑶双缩脲法：是临床常用常规方法。 ⑷直接紫外吸收法：用于较纯的酶、免疫球蛋白等蛋白质测定。 第三章 1.血糖：是指血液中的葡萄糖。空腹血糖浓度相对恒定在3.89~6.11mmol/L（70~110mg/dl） 2.降低血糖的激素：胰岛素由胰腺的胰岛B（β)细胞所产生的多肽激素。 3.升高血糖的激素：胰高血糖素由A(α)细胞分泌的一种多肽。 其功能作用: ①促进肝糖原分解和糖异生；②促进脂肪动员；③分泌主要受血糖浓度调节。 4.高血糖指空腹血糖浓度超过7.0mmol/L,若超过肾糖阈值(8.9-10mmol/L)时则出现尿糖。 5.糖尿病(DM)：是一组由于胰岛素分泌不足或（和）胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病， 其特征是高血糖症。 6.糖尿病的诊断标准：①DM的典型症状（如多食、多饮、多尿和无原因体重减轻等），同时随机

护理生物化学基础重点测试题及答案教学文案

生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．0 0g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E

A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解

D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH 值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸E．瓜氨酸 二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸B．酪氨酸 C．色氨酸D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构

生物化学试题带答案

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的

生物化学期末考试试卷与答案

安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成

临床生化检验项目组合

临床生化检验项目组合 功能检测项目： 肝功能五项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶 肝功能十四项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶、总蛋白、白蛋白、球蛋白、白/球比、直接胆红素、间接胆红素、腺苷脱氨酶、总胆汁酸、胆碱脂酶 肝功能十八项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶、总蛋白、白蛋白、球蛋白、白/球比、直接胆红素、间接胆红素、腺苷脱氨酶、总胆汁酸、前白蛋白、甲胎蛋白、5-核苷酸酶、胆碱脂酶、a-L-岩藻糖苷酶 肾功能检测项目： 肾功能五项：肌酐、尿素氮、尿酸、二氧化碳、β2-微球蛋白 肾功能九项：肌酐、尿素氮、尿酸、二氧化碳、β2-微球蛋白、胱胺酸蛋白酶抑制剂C、尿微量白蛋白、视黄醇结合蛋白、a1微球蛋白。 血脂检测项目： 血脂七项：甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B。 血脂八项：甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B、脂蛋白a。 心血管疾病检测项目： 血管紧张素转换酶、全量C反应蛋白、肌酸激酶、肌酸激酶同工酶、乳酸脱 氢酶、α-羟丁酸、肌红蛋白、肌钙蛋白、同型半胱胺酸。 血脂类及心血管类检测项目： 甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B、脂蛋白a、全量程c反应蛋白、同型半胱胺酸、血管紧张素转换酶。 糖尿病检测项目： 葡萄糖、果糖胺、糖化血红蛋白、β-羟丁酸。 胰腺疾病检测项目： 淀粉酶、脂肪酶 血栓与止血检测项目： D-二聚体 风湿三项： 抗‘O’、类风湿、C-反应蛋白 微量元素及电解质： 铜、铁、锌、无机磷、镁、钙、CO2-CP

华中农业大学《生物化学实验》试卷

华中农业大学本科生课程考试试卷 考试课程与试卷类型：植物生理学实验原理与技术（A）姓名： 学年学期：2008－2009－1 学号： 考试时间：2009－－班级： 一、名词解释 ( 每题 4 分 , 共 12分 ) 1. 聚丙烯酰胺凝胶 2. 离心技术 3．可见光分光光度法/反相纸层析 二、填空题 ( 每空 2 分 , 共 42分 ) 1. 反相纸层析法分离油菜不饱和脂肪酸的实验中 ,分离后的不饱和脂肪酸经红氨酸溶液显色后 , 其最终产物颜色是（1）,从点样端起层析谱带所对应的脂肪酸依次是 (2) 、（3）、（4）、（5）、（6）。 2. 圆盘聚丙烯酰胺凝胶电泳分离过氧化物酶同工酶的实验中 , 电泳时上槽接电源（7）极 ,下槽接电源 (8) 极 , 电泳开始电流应调节至每管（9）mA, 十分钟后电流调节至每管 (10) mA; 在上槽或样品中加入溴酚蓝是起（11）的作用。 3. 核酸提取过程中 , 将含有 DNA 的溶液置72℃处理 3 分钟，其目的是（12）；在淀粉酶活性测定过程中将淀粉酶液置于 70℃下处理 15 分钟的目的是（13）。 4．在微量凯氏定氮法测定植物组织中的总氮和蛋白氮，有三个主要的实验阶段，它们分别是（14）、（15）和（16）。在第二阶段，若收集三角瓶中的溶液颜色由_（17）变为（18），表明反应完全。第三阶段所用的标准浓度的滴定溶液名称是（19）。 5. DNA 提取研磨时加入的研磨缓冲液的NaCl浓度是（20），研磨时加入SDS的作用是（21）

三、是非判断题 (判断对错，对的标T，错的标F，每题 2 分，共 10 分 ) 1．萌发的小麦种子中含有很高活性的淀粉酶，其中α－淀粉酶不耐热，在70℃迅速钝化。（） 2．本学期测定还原性糖和可溶性蛋白含量时都用到了斐林试剂，这两个实验中所用的斐林试剂的配方是相同的。（） 3．DNA提取中，加入冷乙醇是为了使DNA分子复性变粗。（） 4．离心机使用中，要求同一台离心机所用的离心管都有相同的重量。（）5．油菜种子硫甙葡萄糖苷的快速分析法中，反应的实质是测定水解硫苷产生的葡萄糖的数量。（） 四、问答题（共36分） 1．试述维生素C测定的基本原理及其实验过程中的注意事项（12分） 2．简述凯氏定氮法测定蛋白质含量的基本原理。为什么一些不法商人要在蛋白质制品中加入三聚氰胺？（12分） 3．凝胶电泳法测定同工酶的原理是什么？为什么本学期所作的胶条染色后显示的谱带就是过氧化物同工酶带？（12分）

生物化学试题及答案(6)

生物化学试题及答案（6） 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小 生物化学试题及答案（6） 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

2015高级生物化学及实验技术试题答案

高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。

他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问

生物化学习题【题库】

生物化学习题集 生物化学教研室 二〇〇八年三月

生物化学习题 第一章核酸的结构和功能 一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（） A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（） A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是：（） A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是：（） A、有反密码环和 3’—端有—CCA序列 B、有密码环 C、有反密码环和5’—端有—CCA序列 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的？（） A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的？（） A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋侧 7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂交?（） A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（） A、核糖相同，部分碱基不同 B、碱基相同，核糖不同 C、碱基不同，核糖不同 D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述哪项是错误的？（） A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（） A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（） A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力 D德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中哪一项是不正确的？（） A、3'，5'－磷酸二酯键 C、互补碱基对之间的氢键 B、碱基堆积力 D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键 13、Tm是指( )的温度 A、双螺旋DNA达到完全变性时 B、双螺旋DNA开始变性时 C、双螺旋DNA结构失去1/2时 D、双螺旋结构失去1/4时

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）

1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA

生物化学实验理论考试题答案

生物化学实验理论考试题答案 1.醋酸纤维薄膜电泳时点样端应靠近电极的哪一端，为什么？ 答；电泳时点样端应靠近负极，因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的作用,为什么？ 答；空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜的电泳原理？ 答；血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为8.6时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.何谓Rf值？影响Rf值的因素？ 答;Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关，对同一种物质来讲Rf是一个常量。 5.什么是盐析？盐析会引起蛋白质的变性吗？一般用什么试剂? 答;盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性，因为蛋白质的结构并未发生改变，去掉引起盐析的因素蛋白质仍能溶解；一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析 6.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？ 答;还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 7.影响蛋白质沉淀的因素是什么？沉淀和变性有什么联系？ 答;水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶

生物化学试题及答案期末用

生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、

生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。

10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD

生物化学检验复习重点

第六章酶学分析技术 1.酶的国际单位（IU）1IU指在规定的条件下（25°C，最适pH，最适底物浓度），每分钟转化1umol底物的酶量。 2.1katal：指在规定的条件下，每秒钟转化1umol底物的酶量。 3.抑制剂：凡是能降解酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。 4.连续检测法：是测定底物或产物随时间的变化量，在酶促反应的线性期每间隔一定时间测定一次产物或底物的变化 量，根据其变化量间接求出酶活性浓度，又称速率法。 5.同工酶：同一种属中由不同基因或等位基因所编码的多肽链单体、纯聚体或杂化体，具有相同的催化功能，但其分 子组成、空间构想、理化性质、生物学性质以及器官分布和细胞内定位不同的一类酶。 6.亚型：也称同工型，指基因在编码过程中由于翻译后修饰的差异所形成的多种形式的一类酶。 7.米氏常数Km：是酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度，一般是在10ˉ6~10ˉ2mol/L之间，是酶的特异性常数 之一，只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。 8.简述同工酶产生的机理：①不同基因位点编码②由等位基因变异编码产生③多肽链化学修饰产生 第七章蛋白质检验 1.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性疾病等组织损伤侵害、诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞通过释 放紧急反应性细胞因子IL-1、IL-6、TNF，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、触珠蛋白、铜蓝蛋白、C3、C4、纤维蛋白原、C-反应蛋白和血清淀粉样蛋白A等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程称为急性时相反应（APR）.参与急性时相反应的蛋白称为急性时相反应蛋白。 2.M蛋白：又称单克隆免疫球蛋白，是一种单克隆B细胞异常增殖时产生的，具有相同结构和电泳行为的免疫球蛋 白分子或其分子片段，一般无抗体活性。 3.C-反应蛋白：在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C多糖的蛋白质，是第一个被认定为急性时 相反应的蛋白质。 1.血浆蛋白质的功能： 维持血浆胶体渗透压；运输功能；维持血浆的酸碱平衡，调节血浆pH；免疫与防御功能；凝血、抗凝血及纤溶等功能。此外还有营养、催化、代谢调控等功能 2.清蛋白的生理功能：营养作用；维持血浆胶体渗透压；维持血浆正常的pH；运输作用 3.清蛋白的临床意义： 增高：仅见于严重失水 降低：⑴清蛋白合成不足：①常见于急性或慢性肝脏疾病②蛋白质营养不良或吸收不良 ⑵清蛋白丢失：①肾病综合征，Alb可由尿中丢失②肠道炎症性疾病③烧伤及渗出性皮炎 ⑶清蛋白分解代谢增加：组织损伤或炎症 ⑷清蛋白的分布异常：门静脉高压，肝硬化 ⑸无清蛋白：遗传性缺陷 评价标准： >35g/L为正常，28~34g/L为轻度缺乏，21~27g/L为中度缺乏，<21g/L为严重缺乏 当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。 4.双缩脲法测血清总蛋白： 原理：蛋白质分子的肽键在碱性条件下能与Cu2+作用生成紫红色复合物，其显色深浅与蛋白质的含量成正比。由于这种反应和两分子尿素缩合后的产物双缩脲与碱性铜溶液中的Cu2+作用形成紫红色产物的反应类似，故称为双缩脲反应。凡分子中含有两个或两个以上甲酰胺基的任何化合物都能发生此反应。 临床意义： 血清总蛋白升高见于： ⑴血液浓缩：严重腹泻、呕吐、高热、休克以及慢性肾上腺皮质功能减退等疾病时，⑴由于水分丢失使血液浓缩，血清总蛋白浓度可明显升高，但清蛋白/球蛋白比值变化不大，临床称为假性蛋白增多症。 ⑵合成增加：多见于球蛋白合成增加，如多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症、冷沉淀等。 血清总蛋白降低见于： ⑴合成障碍：如慢性肝炎、急性肝细胞坏死、肝硬化等 ⑵血液稀释：如静脉注射过多低渗溶液或因各种原因引起的钠、水潴留。 ⑶蛋白质丢失：如大量失血，肾病综合征时的蛋白尿，溃疡性结肠炎。 ⑷其他：如慢性胃肠道疾病，消耗性疾病如严重肺结核、甲状腺功能亢进，肾病综合征、长期营养不良、恶性肿瘤。5．溴甲酚绿法BCG测定血清清蛋白 原理：BCG是一种阴离子染料，在pH4.2的缓冲液中与带正电荷的清蛋白结合成复合物，溶液由未结合前的黄色变成蓝绿色，在626nm波长处的吸光度与清蛋白浓度成正比，经与同样处理厄清蛋白标准液比较，即可求得清蛋白的含量。

生物化学实验题目

实验一胆固醇的提取2012-11-15 16:20:00 生物师范班题目 1.比色法测定样品的理论基础是什么？ 被测样品必须要有颜色。 2. 胆固醇含量在多少范围时，与值呈良好的线性关系？ 在400mg/ml范围内。 3.在提取胆固醇的过程中，为什么要加无水乙醇？ 促使蛋白质沉淀。 4.在试管中加入1ml磷硫铁试剂，会产生什么现象？（至少写2点） 产生紫红色化合物。产生热量。 5.在无水乙醇中加磷硫铁试剂时，正确的加法是什么？将产生什么现象？请准确描述 该现象。 沿管壁慢慢加入。溶液分层。上层是无水乙醇，下层是磷硫铁试剂。 1. 胆固醇提取过程中，无水乙醇为什么要分两次加入？ 目的是使蛋白质以分散很细的沉淀颗粒析出。 2.我们用比色法测定胆固醇含量的仪器名称是什么？ 分光光度计 3. P-S-Fe试剂配置时，能用稀硫酸吗？为什么？ 不能。因为FeCl3本身是亲水性物质，稀硫酸中含有水，会降低P-S-Fe试剂的浓度，从而导致反应不能发生。 4.请简述移液枪的使用步骤。 根据所要吸取的溶液的体积选定合适量程的移液枪。 调好量程。 插枪头。 吸取液体。 将移液枪的量程调至最大。 5. 请简述0.08mg/ml胆固醇标准溶液的配置方法。 准确称取胆固醇80mg，溶于无水乙醇，定容至100ml 将贮液用无水乙醇准确稀释10倍既得。

实验二总糖和还原糖测定2012-11-15 16:20:00 生物师范班 1. 请写出还愿糖与非还原糖结构的不同之处 拥有自由的醛基和酮基 2. 对没有还原性的糖，用什么方法进行糖含量的测定？ 酸水解的方法将非还原性的糖降解呈还原糖。 3. DNS之所以能和还原糖反应，是因为其结构中含有__________? 硝基 4. 如果将DNS和其与还原糖反应的产物同时进行比色，谁的A值更大？为什么？ 产物的更大，因为产物生成棕红色，颜色越深，吸光度越高。 5. 还原糖提取过程中，为什么要离心两次？ 因为这样可以更好地将还原糖全部提取出来。第二次洗涤沉淀。 海洋技术班 1.单糖都是还原糖吗？为什么？ 是的，因为有自由醛基和酮基 2.为什么能用比色法测定还原糖的量？ 因为还原糖的量与光吸收值呈线性关系。 3.DNS的全称是？ 3,5-二硝基水杨酸 4.总糖提取过程中，碘液的作用是什么？ 确认淀粉水解完全。 5.请简述标准曲线的作用。 通过标准曲线来算出未知样品的浓度。

生物化学题库及答案.

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸