生物化学
绪论
一、生物化学的概念：
生物化学是在分子水平上研究生物体的化学本质及生命活动过程中化学变化规律的科学。动物生物化学：
动物生物化学是在分子水平上研究动物体的化学本质及生命活动过程中化学变化规律的科学。
二、生物化学发展简史P2（选择、填空）
第一章蛋白质的结构与功能
一、概述
蛋白质的元素组成
N的含量在各种蛋白质中很相近，平均为16%，这是蛋白质元素组成的特点，也是凯氏定氮法测定蛋白质含量的依据。
蛋白质含量=蛋白氮含量*6.25（6.25为蛋白质系数即100/16）
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。
1.蛋白质中氨基酸的结构：
NH2
1
R一C一COOH
1
H
氨基酸的俗名（不考但要记得）
2.氨基酸的性质
（1）氨基酸的等电点
等电点就是两性解离物质所带净电荷为零时溶液的PH。（用pI表示）
等电点溶解度最小
pI=（pKa＇＋pKb＇）/2
在等电点以上的任何pH，氨基酸带净负电荷，在电场中将向正极移动
在低于等电点的任何pH，氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动。
在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点愈远，氨基酸所携带的净电荷愈大。
等电点沉淀：当氨基酸处于等电点状态时，由于静电引力的作用，其溶解度最小，容易发生沉淀；利用这一特性可以从各种氨基酸的混合物溶液中分离制取某种氨基酸。
（2）氨基酸的光学活性与吸收光谱
凡是和L—甘油醛的立体构型相似的氨基酸就称为L—氨基酸，凡是和D—甘油醛构型相似的氨基酸就称为D—氨基酸。（旋光性）
COOH
1
NH2一C一H
1
R L—氨基酸
吸收光谱：色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外光区（220~300nm）呈现特征性吸收谱带，吸收峰分别在280nm、275nm、257nm、其中最大吸收在280nm（280nm处对光吸收的测定是定量蛋白质浓度的最常用的方法）。
三、蛋白质的结构（名词）
（一）蛋白质的一级结构
1.蛋白质的一级结构指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。即蛋白质的共价结构。维系一级结构的力是肽键。
2.二面角：Cα原子位于相邻二个肽平面的交线上，Cα原子上的Cα-N和Cα-C键都是单键。肽平面1可以围绕Cα-N单键旋转，其旋转的角度用Φ表示；肽平面2也可以围绕C α-C单键旋转，其旋转的角度用Ψ表示。由于Φ和Ψ这二个转角决定了相邻二个肽平面在空间上的相对位置，因此，习惯上将这二个转角称为二面角。
二面角决定多肽链主链骨架的构象。
（二）蛋白质的三维结构
1.蛋白质的二级结构特点（简答、填空）
指肽链主链在一级结构的基础上，某些肽段借助氢键进一步盘旋或折叠，从而形成的有规律或周期性构象。维系二级结构的力是氢键。
（1）α螺旋：是蛋白质中最常见、最丰富的二级结构。有以下特点：
①每一圈包含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋上升，每个氨基酸残基沿轴旋转100°。
②每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-47°。
③相邻螺圈之间形成链内氢键。每个氨基酸残基（n）的＞C＝O 与另一个氨基酸残基（n+4）的＞N－H 形成氢键。
④与α-碳原子相连的R侧链，位于α-螺旋的外侧。
（2）β折叠：
①二条β-折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β-折叠片。
②侧链垂直于折叠片的平面，并交替从平面上下两侧伸出。
③两条肽链间或一条肽链的两条肽段间通过羰基氧原子和亚氨基的氮原子形成氢键来稳定结构。
2.超二级结构
相邻的二级结构单元（主要是α螺旋和β折叠）组合在一起，形成有规则的、空间上能够辨认的二级结构的组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。常见的超二级结构有αα、ββ、βαβ等3种组合形式。
3.结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠成为相对独立、近似球形的三维实体称为结构域，是三级结构的局部折叠区。
3.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。
三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。
维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。
4.蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。维系四级结构的力为疏水作用力。
四、蛋白质结构与功能的关系
1.蛋白质一级结构与同源蛋白质的物种差异和生物进化（必考简答）
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称为同功能蛋白质，它们的氨基酸序列具有明显的相似性，这种现象称为序列同源，有明显序列同源的蛋白质也称为同源蛋白质。
从不同物种得到的同源蛋白质中，许多氨基酸残基完全相同，称为不变残基，它们决定了蛋白质的空间结构和功能。而其他氨基酸残基有相当大的变化，成为可变残基，它们的差异体现了种属特异性。根据结构的差异程度可以断定它们在亲缘关系上的远近，从而为生物进化的研究提供有价值的依据。
2．分子病是指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。例：镰刀状红细胞贫血病
五、蛋白质的重要性质及其应用
1.蛋白质的等电点：
①概念：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等，即净电荷为零，在直流电场中，既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时，溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。
②蛋白质分子在等电点时，电导率、渗透压、溶解度、黏度等均达到最低值。利用蛋白质在等电点时溶解度最小的性质可分离和纯化蛋白质。
2.当加入高浓度的中性盐时，大量的盐离子将破坏蛋白质分子表面的水化层，中和它们的电荷，使蛋白质沉淀析出，这种现象称为盐析。
3.蛋白质的变性与复性（简答）
（1）变性：天然蛋白质因受物理或化学因素影响，破坏了蛋白质内部的次级键，分子构象发生变化，从有序而紧密的结构变为无序结构，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但一级结构未发生破坏，这种现象称为变性作用。
特征：①蛋白质的构象由有序转为无序，生物学活性随之丧失，如酶失去催化功能、血红蛋白丧失载氧能力等；②原本包藏在分子内部的输水侧链基团外露，疏水性增加，溶解度下降，黏度增加，扩散系数降低，蛋白质易成絮状凝结；③原来埋藏在蛋白质分子内部的芳香族侧链基团暴露到分子表面，从而出现光谱吸收变化；④生物化学性质发生改变，变性蛋白分子结构伸展松散，易被蛋白水解酶作用，例如熟食就易被消化。
（2）复性：当引起变性的因素作用比较温和，蛋白质构象仅仅是有些松散时，如除去变性因素，蛋白质可按照热力学原理缓慢地重新自发折叠恢复成原来的构象的现象。
第二章核酸的结构与功能
一、核酸的化学组成
核酸是一种多聚核苷酸，它的基本结构单位是核苷酸。
核酸：核苷酸：磷酸
核苷：戊糖：核糖或脱氧核糖
碱基：嘌呤碱
嘧啶碱
（稀有碱基）
二、DNA的双螺旋结构（简答）
DNA的二级结构——右手双螺旋结构：
①两条反向平行的多核苷酸链，围绕着同一个中心轴，以右手旋转方式互相缠绕形成
一个双螺旋，两条多核苷酸链中，一条走向是3’—5’，另一条是5’—3’。
②疏水的嘌呤碱基和嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二
酯键相连形成的骨架位于双螺旋的外侧。
③碱基平面与中心轴垂直，脱氧核糖平面与中心轴平行，脱氧核糖平面与碱基平面几
乎呈直角。每个碱基平面上有两个碱基形成碱基对。每10对核苷酸绕中心轴旋转一圈，相邻碱基平面之间沿中心轴的距离为0.34nm，旋转夹角为36度，螺旋的螺距为
3.4nm。
④沿中心轴方向观察，两条链的配对碱基并不充满双螺旋的全部空间，由于碱基对的
方向性使得碱基对占据的空间不对称，在双螺旋的表面形成交替出现的大沟和小沟。
DNA双螺旋之间形成的沟称为大沟，而两条多核苷酸链之间形成的沟称为小沟。
⑤两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。在DNA双螺旋中，碱基总是腺
嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。
三、RNA的结构和功能
1.信使RNA的结构与功能
①真核生物的mRNA都是单顺反子mRNA，即每条mRNA链上只有一个编码区。
②真核生物mRNA的5’端帽子结构：
a.最简单的5’端帽子结构，是7-甲基鸟苷三磷酸，它与mRNA 原来的5’端的核苷酸连接形成m7GpppNm。第一个核苷酸的C2’也是甲基化的。
b. 5＇端帽子结构的作用：
（1）作为一种保护装置将mRNA 5’端封闭起来，可使mRNA 免受核酸外切酶的水解破坏；
（2）作为蛋白质合成系统的辨认信号，被专一的蛋白因子所识别，启动翻译过程。
③真核生物mRNA的3’端poly尾巴：
真核生物mRNA的3’端有一段长短不一的多聚腺苷酸尾巴poly(A).poly(A)是在转录后经poly(A)聚合酶作用添加上去的。目前认为这种3’端poly(A)结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转运有关，也可能与mRNA的半衰期和稳定性有关。
2.转移RNA的结构与功能
tRNA的二级结构都呈三叶草形，共同的三级结构是倒L形。
五、核酸的理化性质及其应用
1.物理性质
2.DNA的变性与复性
（1）DNA变性是指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为单链无规则线性结构的现象。
变性导致：①溶液黏度降低②溶液比旋下降③增色效应：指变性后DNA溶液紫外光吸收增强的现象。
（2）DNA复性是指变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的互补链重新缔合成为双螺旋结构的现象。
3.DNA的熔解温度
DNA的加热变性过程是在一个狭窄的温度范围内迅速发生的，这一过程类似晶体的熔化。通常将50%DNA分子发生变性时的温度称为解链温度或熔解温度（Tm），DNA的Tm一般在82~95℃。
影响Tm的因素（简答）：
（1）DNA 的性质和组成：
①DNA的均一性：均一的DNA（如病毒DNA），Tm 值范围较小。
②G-C含量：G-C 含量愈高的DNA 分子，Tm值也大。
（2）溶液的性质：一般说离子强度低时，Tm 值较低，转变的温度范围也较宽；反之，离子强度高时，Tm 值较高，转变的温度范围也较窄。
六、基因和基因组
基因是指编码蛋白质肽链和RNA的DNA片段。一个生物体的全部基因称为基因组。
七、基因重组与基因工程
重组DNA技术的基本操作过程（简答）
（1）目的基因的获得
①以mRNA为模板用反转录酶反转录合成cDNA ②构建基因文库钓取目的基因③化学合成基因④直接用限制性核酸内切酶切取⑤提取DNA后PCR体外特异扩增（2）载体的选择和制备
（3）DNA分子的体外连接
①粘性末端连接②利用人工接头连接③加入同聚体尾连接④平齐末端连接
（4）外源DNA导入宿主细胞
①转化②转导和转染
（5）目的基因的筛选和鉴定
①遗传学方法②核酸杂交法③免疫学方法④PCR
（6）克隆基因的表达
第四章酶
一、概述
（一）酶的化学本质
RNA催化剂数量极少，绝大多数酶仍然是蛋白质
（二）酶的组成
1.单纯蛋白质酶
单纯蛋白质又称为单成分酶，水解产物只有氨基酸，酶活性仅决定于它们的蛋白质空间结构，如脲酶、核糖核酸酶、胰凝乳蛋白酶等。
2.结合蛋白质酶
结合蛋白质酶又称为双成分酶。整个酶分子称为全酶，除含酶蛋白外，还有非蛋白质成分的辅助因子，即全酶=酶蛋白+辅助因子。辅助因子是酶表现催化活性所必需的。在催化反应中起传递电子、原子和某些化学基团的作用，而酶蛋白决定酶反应的专一性，只有全酶才能充分表现出酶的活性，缺一不可。
3.辅助因子
辅助因子主要有金属离子、金属有机化合物、有机小分子化合物。
辅基和辅酶的差别（简答）
辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛（非共价键结合），用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。
辅基：通常把那些与酶蛋白结合比较牢固的（共价键结合），用透析法不易除去的小分子有机化名物，称为辅基。
（1）辅酶和辅基的区别
与酶蛋白结合的强弱——透析
（2）辅酶和辅基的功能
本质：小分子有机化合物
具有氧化还原性或转移基团的能力
（3）辅酶和辅基的作用特点
直接参与反应——“第二底物”
二、酶的命名与分类
分类及编号（选择、填空）
（1）氧化还原酶类（2）转移酶类（3）水解酶类
（4）裂合酶类（5）异构酶类（6）合成酶类
三、维生素与辅酶
水溶性
脂溶性
四、酶结构与功能的关系
（一）酶的活性部位与必需基团
1.酶活性部位
酶活性部位或活性中心指酶分子上结合底物并催化底物发生化学反应的有限三维空间。
2.酶催化作用的必需基团：那些经缺失、替换或化学修饰后能影响或破坏酶活性的氨基酸残基是酶催化作用的必需基团。
（二）酶原与酶原激活（名词）
细胞中合成的不具催化活性的酶前体形式，称为酶原。将无活性的酶原转变成有活性酶的过程称为酶原激活。
（三）多功能酶与多媒体系（名词）
多功能酶是具有两种以上催化活性的酶。有的多功能酶是由多亚基组成的寡聚酶，多的多功能酶是由单一肽链构成的单体酶。
根据酶催化反应的需要，由催化一系列反应步骤的酶彼此以次级键嵌合形成具有高度组织性的复合体，这一多酶复合体被称为多酶体系。
五、酶作用专一性的机理（论述）
1.锁钥学说
底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补，就像锁与钥匙一样，这样才能紧密结合，形成酶-底物复合物（1890年Fischer）。这个学说可以解释酶的绝对专一性，但是不能解释酶的相对专一性。
2.诱导契合学说
酶分子活性中心的结构并不与底物分子的结构互补,但活性中心有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心的各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向，从而使酶与底物互补结合，产生酶-底物复合物，并使底物发生化学反应(1958年Koshland) 。
六、酶促反应动力学
（一）6个影响因素（及如何影响）：
底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂
1.底物浓度：
一定pH、温度、酶浓度下，[S] –v呈双曲线关系。
[S]较低时，v与[S]呈正比，为一级反应；
[S]增加，v 不再按比例升高，为混合级反应；
[S]继续加大，v 趋于极限，为零级反应。
米氏方程：
米氏常数的意义：
（1）Km是酶的特征性常数，其物理意义为：当酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。
（2）一种酶有几种底物时，对每种底物各有一个Km，其中Km最小的底物称为该酶的最适底物。
（3）Km是代谢物对多种代谢途径选择取向的决定因素之一。
（4）Km可反应酶对底物亲和力的大小，1/Km近似表明酶对底物亲和力的大小：1/Km越大，酶对底物亲和力越强
1/Km越小，酶对底物亲和力越弱
（5）在已知Km的情况下，应用米氏方程即可计算任意底物浓度时的反应速率，或任何反应速率下的底物浓度。
2.酶浓度：在底物浓度大大超过酶浓度、温度和pH 固定不变、反应体系中不含有抑制剂的情况下，酶反应速度与酶浓度成正比。
3.PH：
（1）pH 过小或过大（即过酸或过碱）都能使酶蛋白变性而失活。
（2）pH 的改变能影响酶活性中心上必需基团的解离程度，同时也可以影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化。
（3）只有在特定的pH 条件下，酶、底物和辅酶的解离状态最适宜它们相互结合，并发生催化作用，从而使酶反应速度达到最大值，这个pH 称为酶的最适pH 。酶的最适pH 不是酶的特征性常数。
4.温度
温度升高会使反应速率加快，而酶的稳定性也会下降。达到最大反应速率的最适温度是两者之间。
5.激活剂：激活剂是指能提高酶活性进而提高酶促反应速率的物质。
（1）金属离子，如Ca2+、Mg2+、Zn2+、K+、Na+ 等。
（2）无机阴离子，如Cl-、Br-、I- 等。
（3）小分子有机化合物，如半胱氨酸、维生素C、谷胱甘肽、巯基乙醇等。
激活剂的作用是相对的。
（1）一种酶的激活剂对另一种酶来讲，可能是抑制剂。
（2）不同浓度的激活剂对酶活性的影响也不同，往往是低浓度下起激活作用，高浓度下起抑制作用。
6.抑制剂：抑制剂指那些能与酶分子专一性结合，特别是与酶活性部位结合，引起酶活性部位空间结构变化或使催化基团变化，而使酶分子活性下降甚至丧失的物质。由抑制剂引起酶活性下降或丧失而酶蛋白不变性的作用称为抑制作用（分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用）。
不可逆抑制作用：
结合部位：活性中心的必需基团
结合方式：共价键
（1）非专一性不可逆抑制剂：一种抑制剂可作用于酶分子上的不同基团或作用于几种不同的酶。
（2）专一性不可逆抑制剂：一种抑制剂只作用于酶分子中一种氨基酸侧链基团，该氨基酸残基属于酶的必需基团。
可逆抑制作用：
结合部位：活性中心或非活性中心
结合方式：非共价键
（1）竞争性抑制作用：竞争性抑制剂具有与底物相似的化学结构，可以与底物竞争酶的活性部位，影响底物与酶的正常结合，从而使酶活性下降，这种现象称为竞争性抑制作用。可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。
（2）非竞争性抑制作用：酶与抑制剂结合后可与底物结合，或酶与底物结合后又可与抑制剂结合，形成的酶—底物—抑制剂复合物不能进一步释放出产物，从而达到抑制酶活性的作用，因而称为非竞争性抑制作用。（底物和抑制剂可以同时与酶结合，两者没有竞争作用）（3）反竞争性抑制作用
（二）酶活力测定与酶活力单位
1.酶活力及其测定
酶活力是指酶催化一定化学反应的能力，又称为酶活性。
酶活力的大小可用在一定条件下酶催化某一化学反应的速率来表示。
酶催化的反应速率越大，则酶的活力也越大。因此，测定酶活力就是测定酶促反应速率。
酶活力大小用酶活力单位U表示。
规定：在25℃，最适pH，饱和底物浓度的反应条件下，每分钟催化减少1μmol/L 底物或生成1μmol/L产物所需的酶量，定为一个国际单位。
单位：1 IU＝1μmol／min
实质：酶所催化反应的初始速度
2.纯化倍数和回收率
酶的纯化倍数用比活力表示。比活力是指每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数，用U/mg 蛋白表示。比活力是酶制剂的一个纯度指标。对于同一种酶，比活力越高，纯化度越高。
七、重要的酶类（名词）
（一）变构酶
变构酶又称为别构酶，是指那些处于代谢途径关键部位、具有变构调节作用的一类酶。（二）同工酶
指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、组成却有所不同的一组酶。
（三）共价调节酶
也叫共价修饰酶，这类酶存在活性型与相对无活性型两种形式，通过共价修饰和去修饰作用使这两种形式发生可逆转变。
（四）抗体酶
（五）固定化酶
第六章糖代谢
一、概述
二、糖的无氧分解
动物体内组织在无氧情况下，细胞液中葡萄糖降解为乳酸并伴随着少量ATP生成的一系列反应。
反应历程：（图见下页）
（1）葡萄糖经磷酸化作用形成6-磷酸葡萄糖
（2）6-磷酸葡萄糖异构化为6-磷酸果糖
（3）6-磷酸果糖生成1，6-二磷酸果糖
（4）1，6 -二磷酸果糖裂解
（5）磷酸丙糖的异构化
（6）3-磷酸甘油醛形成1，3-二磷酸甘油酸
（7）1，3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸。糖酵解途径中第一个产生ATP步骤（底物水平磷酸化）
（8-10）丙酮酸的形成。糖酵解途径中第二个产生ATP步骤（底物水平磷酸化）
（11）丙酮酸转变成乳酸，NAD+ 的再生
整个糖酵解过程在胞浆中进行，反应的终产物是乳酸。全过程共有11 步，分为两个阶段。
①1分子葡萄糖经第一阶段共5步反应，生成3-磷酸甘油醛，消耗2分子ATP，为耗能过程。
②第二阶段6 步反应生成4 分子A TP，为释能过程。
一分子葡萄糖至丙酮酸净生成2 分子ATP。
整个途径的关键酶是己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
糖酵解中，己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的反应是不可逆的，这些酶除具有催化功能外，还有调节功能。
糖酵解的生理意义：
①它是生物最普遍的供能反应途径。红细胞没有线粒体，只能以糖酵解途径作为唯一的供能途径。
②它是机体应急供能方式。当供氧不足时，即转为主要依靠糖酵解途径供能，如剧烈运动，心肺患疾等。
③糖酵解途径中形成的许多中间产物，可作为合成其他物质的原料。如磷酸二羟丙酮可转变为甘油，丙酮酸可转变为丙氨酸或乙酰CoA。
三、糖的有氧分解
葡萄糖在有氧条件下，分解生成二氧化碳和水的过程称为糖的有氧分解。
代谢历程：
（1）葡萄糖转变为丙酮酸
（2）丙酮酸氧化为乙酰CoA
（3）柠檬酸循环（三羧酸循环）
由乙酰CoA（2碳）和草酰乙酸（4碳）缩合开始，经过8 步连续反应，使一分子乙酰基完全氧化，再生成草酰乙酸而完成一个循环。
柠檬酸循环自身的调节：起关键作用的酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸
脱氢酶复合体。乙酰CoA来源于丙酮酸，因此还受到丙酮酸脱氢酶活性的调节。
葡萄糖完全氧化产生的ATP：
（1）从葡萄糖到丙酮酸的产能：除了产生与糖酵解相同的2分子ATP外，3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADH + H+ 通过不同的穿梭作用，进入呼吸链可产生1.5分子或2.5分子A TP。1分子葡萄糖生成2分子3-磷酸甘油醛，所以生成3分子或5分子ATP。因此，在这个阶段中，1mol 葡萄糖可产生5mol ATP或7mol ATP。
（2）丙酮酸氧化脱羧的产能：产生一个NADH + H+，通过呼吸链可产生2.5mol ATP。1mol 葡萄糖可产生2mol丙酮酸，故生成5mol ATP。
（3）柠檬酸循环的4次脱氢的产能：在柠檬酸循环的4次脱氢中，3次产生NADH + H+，可生成7.5mol ATP；1次产生FADH 生成1.5mol ATP；再加上由琥珀酰CoA生成琥珀酸产生1mol ATP，因此，1mol 乙酰辅酶A经柠檬酸循环可产生10mol ATP。1mol葡萄糖产生2mol乙酰辅酶A，所以必须经2次柠檬酸循环才能完全氧化为水和CO2，即产生20mol ATP。葡萄糖彻底氧化生成ATP 的数目：每摩尔葡萄糖彻底氧化生成水和二氧化碳，净生成30mol （肌肉、脑组织等）或32mol ATP（心脏、肝脏等）。
四、磷酸戊糖途径的生理意义
（1）磷酸戊糖途径主要生成NADPH+H+：体内多种物质生物合成均需NADPH 作供氢体，如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。
（2）磷酸戊糖途径重要的中间产物：5–磷酸核糖是核酸合成的原料。
（3）与糖的有氧、无氧分解相互联系
（4）与植物的光合作用有着密切的联系
五、糖异生
1.由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。体内的非糖前体物质主要是乳酸、丙酸、生糖氨基酸
和甘油。
2.与无氧分解比较（书P177图）
酶的比较：
3.糖异生作用的反应过程
三个不可逆反应：
4.葡萄糖异生的生理意义
（1）维持血糖浓度的相对恒定（2）回收乳酸分子中的能量（3）为氨基酸代谢的主要途径（4）维持有机体的酸碱平衡
5.乳酸循环：肝脏为收缩的肌肉提供葡萄糖，肌肉则从葡萄糖酵解中获得ATP和乳酸，肝脏再利用乳酸异生成葡萄糖。这种乳酸、葡萄糖在肝脏和肌肉组织的互变循环称为乳酸循环或称Cori循环。有利于体内乳酸的再利用，防止发生乳酸性酸中毒，促进肝糖原的不断更新。
六、糖原的分解与合成代谢
1.葡聚糖中葡萄糖的连接形式有两种：一种是以α（1—4）糖苷键相连接（直链），另一种是在多糖分子的分支处，以α（1—6）糖苷键的形式相连。
2.糖原分解是指由糖原分解为葡萄糖的过程。需要三种酶发挥作用：糖原磷酸化酶（限速酶）、糖基转移酶、糖原脱枝酶（α-1，6-糖苷酶）
3.糖原的合成：肝、肌肉等组织中可以合成糖原。糖基的供体是尿苷二磷酸葡萄糖（UDGP）。糖原的合成通过三个步骤，包括三个酶的催化作用：尿苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶，糖原合成酶（限速酶），糖原分支酶。
糖原引物必须存在。
第七章脂类物质代谢
一、脂肪的分解
1.储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解成脂肪酸和甘油（产物），并释放入血液供其他组织分解利用的过程称为脂肪动员。细胞中催化脂肪水解的酶有3种：三酰甘油脂肪酶、二酰甘油脂肪酶、一酰甘油脂肪酶。第一步反应为限速反应，催化这步反应的脂肪酶（三酰甘油脂肪酶）受激素调节，所以也称为激素敏感性脂肪酶。
2.甘油的分解：由于脂肪细胞缺少甘油激酶，甘油不能被脂肪细胞利用，通过血液运至肝脏进行代谢。（书P199上图甘油分解的酶促反应）
3.脂肪酸的分解：（书P202图）
在动物体内，脂肪降解产生的游离脂肪酸将穿过脂肪细胞膜和毛细血管内皮细胞进入血液，与血浆中的清蛋白结合。
活化的脂酰CoA在限速酶肉碱酰基转移酶的作用下与肉碱结合生成脂酰肉碱。（书P200图）
4.计算：书P201最后一段
16C棕榈酸→106ATP
18C→9乙酰CoA→8次循环
二、奇数碳脂肪酸的氧化：奇数碳脂肪酸经β氧化后除生成乙酰CoA外，最终还要生成1分子丙酰CoA。（书P203图）
三、酮体的代谢：
（1）酮体是乙酰乙酸、D—β—羟丁酸和丙酮3种物质的总称。它们是脂肪酸在肝中氧化分解产生的特有的中间代谢物。
（2）酮体的生成：由脂肪酸氧化分解产生的乙酰CoA生成。肝细胞线粒体内含有合成酮体的酶，尤其是β—羟—β—甲基戊二酸单酰CoA合成酶，但缺乏利用酮体的酶。（能生成但不能利用）
（3）酮体的利用：肝内产生，肝外组织利用。心肌、脑组织等。
四、脂肪酸的生物合成
1.脂肪酸合成原料乙酰CoA的转运：柠檬酸—丙酮酸循环
乙酰CoA主要来自糖的有氧分解和脂肪酸的β氧化。
2.丙二酸单酰CoA的合成：
在脂肪酸从头合成过程中，用于合成脂肪酸链的二碳单位直接供体并不是乙酰CoA，而是乙酰CoA的羧化产物丙二酸单酰CoA，酶是乙酰CoA羧化酶，是脂肪酸合成的限速酶。
3.脂肪酸合成酶复合体酶系：酰基载体蛋白（ACP）
五．不饱和脂肪酸的合成
由于人和其他哺乳动物缺乏在脂肪酸第9位碳原子以外位置引入双键的酶，所以自身不能合成亚油酸和亚麻酸，必须从植物中获得。
六、脂肪的生物合成
需要3—磷酸甘油和脂酰CoA作为原料，3—磷酸甘油可由糖的无氧分解中间产物磷酸二羟丙酮还原产生，也可由甘油激酶催化将ATP的磷酸基直接转移到甘油分子上形成。（书P215图、P216图）二酰甘油脂酰转移酶为关键酶。
七、甘油磷脂的代谢
1.磷脂酶：
磷脂酶A1主要存在于动物细胞中，专一水解C1位的脂肪酸，产物为溶血卵磷脂和脂肪酸。磷脂酶A2存在于蛇毒和蜂毒中，也发现以酶原形式存在于动物胰腺中，专一水解C2位的脂肪酸，产物为溶血卵磷脂和脂肪酸。
磷脂酶C存在于动物脑细胞、蛇毒和某些细菌中，专一水解C3位上的磷脂键，产物为二酰甘油和磷酰胆碱。
磷脂酶D存在于高等植物中，既可催化磷酸与胆碱之间的磷脂键水解，产生磷脂酸和胆碱，也可催化卵磷脂分子中的磷脂酰基转移到其他含羟基化合物上。
2.甘油磷脂的合成（看一下书P217）
八、胆固醇的代谢
1.胆固醇的生物合成
肝是合成胆固醇的主要场所，机体内70%~80%的胆固醇都是肝合成。合成胆固醇的酶系存在于细胞液和滑面内质网膜上。合成胆固醇的原料是乙酰CoA。
2.胆固醇的转化:转化为胆汁酸及其他衍生物、类固醇激素、维生素D
九、脂蛋白代谢
1.血浆脂蛋白主要存在于血液中，又可称可溶性脂蛋白。它主要由蛋白质、三酰甘油、磷脂、胆固醇及其酯组成。根据血浆脂蛋白的密度、颗粒大小、表面电荷、免疫性和脂质与蛋白质组成比例的不同，可分为乳糜微粒、极低密度脂蛋白或前β脂蛋白、低密度脂蛋白或β脂蛋白、高密度脂蛋白或α脂蛋白4类。
2.血浆脂蛋白的代谢形式主要功能
乳糜微粒（CM）是转运外源性脂肪和胆固醇的主要形式。VLDL是转运内源性脂肪的主要形式。LDL由VLDL转变而来，是转运内源性胆固醇的主要形式。HDL主要由肝和小肠细胞合成，将肝外组织中的胆固醇及磷脂逆向转运到肝内，并在肝中转化为胆汁酸排出体外。
第八章生物氧化
一、生物氧化
糖、脂、蛋白质等有机物质在活细胞内氧化分解产生CO2（来自有机酸脱羧）和水（通过呼吸链生成）并放出能量的过程。
二、电子传递链
1.又称为呼吸链，是指代谢物上脱下的氢经一系列递氢体或电子传递体按对电子亲和力逐渐升高的顺序依次传递，最后传给分子氧从而生成水的氧化还原体系。
2.真核生物细胞的电子传递链存在于线粒体内膜上，原核生物细胞的电子传递链存在于质膜上。
3.在线粒体内典型的电子传递链有2条：NADH电子传递链和FADH2电子传递链。书P237图
4.排列顺序
电子从电负性较大的传递体依次通过电正性较高的传递体逐步流向氧分子。电子总是从低氧化还原电位流向高电位。
5.电子传递抑制剂（填空、选择）
能够阻断电子传递链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。利用专一性电子传递抑制剂选择性地阻断电子传递链中某个传递步骤，是研究电子传递链顺序的一种重要方法。
三、氧化磷酸化
指底物的氧化作用与ADP的磷酸化作用通过能量相偶联生成ATP的过程。
1.概念
（1）底物水平磷酸化
在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，在通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。
（2）电子传递磷酸化
电子从NADH＋H+或FADH2经电子传递链传递给分子氧并形成水，同时偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，称为电子传递磷酸化或氧化磷酸化，是需氧生物合成ATP的主要途径。
偶联：1对电子通过NADH呼吸链到分子氧的传递，可形成2.5个ATP；一对电子通过FADH2
呼吸链，则可形成1.5个ATP。（计算）
2.氧化磷酸化机理
化学渗透假说：电子沿呼吸链传递时，释出的能量用于把H＋由线粒体的基质穿过内膜泵到线粒体内膜和外膜之间的膜间腔中，膜间腔中的H＋浓度高于间质中的H＋浓度，线粒体的内膜外侧为正、内侧为负，于是形成一种跨线粒体内膜的质子梯度，产生了膜电势，即产生贮藏能量的电化学质子梯度。正是由这种电化学质子梯度推动H＋由膜间又穿过内膜上的ATP 酶复合体的Fo部位返回到基质中。此时在ATP 酶复合体的F1 部位，发生ATP 酶催化ADP 磷酸化为ATP 的反应。
3.线粒体外NADH+H+的氧化磷酸化作用（糖代谢计算能量时考）
(1)3-磷酸甘油穿梭途径 P246
在某些肌肉组织和大脑里
(2)苹果酸—天冬氨酸穿梭途径 P247
主要在肝和心肌等组织
第九章蛋白质的讲解与氨基酸代谢
一、蛋白质的营养与蛋白质的降解
1氮平衡
（1）氮的总平衡：生物从外界摄入的氮与排出的氮总量相等时的状态。
（2）氮的正平衡：生物从外界摄入氮的总量大于排出氮的总量时的代谢状态。
（3）氮的负平衡：生物从外界摄入氮的总量小于排出氮的总量时的代谢状态。
2.蛋白质的需要量
由于各种蛋白质的氨基酸组成不同，所以它们的营养价值也各不相同。蛋白质的营养价值可以用蛋白质的生理价值或称蛋白质的生物学价值来表示。蛋白质的生理价值是指从摄入物质中消化吸收的蛋白质经代谢转化为机体组织蛋白的利用率，计算公式为
蛋白质的生理价值=100*氮的保留量/氮的吸收量
组成蛋白质的氨基酸一部分可以在机体中合成，而另一部分则不能合成或合成量极少。机体不能合成，必须通过外界补充的氨基酸称为必需氨基酸。对于人和动物来说，必需氨基酸有8种：Ile、Leu、Val、Lys、Met、Thr、Trp、Phe。
任何一种蛋白质其单独的生理价值都可能不够高，因此根据个体的营养需要，合理地将它们配合使用，则其生理价值就可能大大提高，这种作用称为蛋白质的互补作用。
二、氨基酸的分解代谢
（一）氨基酸的一般代谢
1．脱羧基作用
2．脱氨基作用
（1）氧化脱氨基作用
氨基酸在各种氧化脱氢酶即氨基酸脱氢酶催化下，脱掉氨基生成相应α—酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。在动物体内L-谷氨酸脱氢酶活性最高，其辅酶是NAD+。催化谷氨酸生成α—酮戊二酸。
（2）非氧化脱氢基作用
（3）转氨基作用
生物体内存在有各种各样的转氨酶，亦称氨基移换酶，它们可以催化α-氨基酸与α—酮酸之间的氨基转换反应，使原有α-氨基酸将α-氨基转移变成相应的α-酮酸，而原有的α-酮酸接受氨基后转变生成相应的α-氨基酸。这类反应称为转氨基作用。
（4）联合脱氨基作用
将生物体内转氨基作用与氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨基过程。
3.氨的代谢去路（有毒）
（1）谷氨酰胺的生成（无毒形式）谷氨酰胺是NH3在体内的储存和运输形式。
（2）尿素的生成在肝中生成，又称尿素循环。过程书P260
4.α-酮酸的代谢去路
（1）生糖作用
经过上述途径能够生成葡萄糖，这些氨基酸就称为生糖氨基酸。
（2）生酮作用
有些氨基酸经脱氨基后所生成的α-酮酸经过进一步代谢只能转化为乙酰辅酶A，而乙酰CoA的进一步代谢除彻底氧化外只能用于合成酮体等脂类物质，这个过程叫做生酮作用。这类氨基酸称为生酮氨基酸。
（3）氧化供能
（二）个别氨基酸的代谢
1.一碳单位的代谢
甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸等含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
属于一碳单位的原子基团有：甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—又称甲叉基）、甲炔基（—CH==又称甲撑基），甲酰基（—CHO）、羟甲基（—CH2 OH）、氨基甲基（—CH2 NH2）、亚氨甲基（—CH==NH）等。
一碳单位的代谢和转移大多与四氢叶酸有关。四氢叶酸是一碳单位转移酶的辅酶。四氢叶酸转移一碳单位时，通过其分子上的N5、N10与之连接。
一碳单位作用：参与嘌呤和嘧啶的合成。
2.芳香族氨基酸的分解代谢
苯丙氨酸在苯丙氨酸羟化酶催化下，转变为酪氨酸，当苯丙氨酸羟化酶缺乏时，苯丙氨酸主要通过脱氨基转变成苯丙酮酸，形成苯丙酮酸尿症，易引起小儿痴呆等症状。酪氨酸在酪氨酸酶催化下转变为3，4-二羟苯丙氨酸即多巴，多巴在人类黑色素细胞中进一步氧化、脱羧，生成吲哚醌，人皮肤的黑色素就是吲哚醌的复合物。因此，当先天性缺乏酪氨酸酶时，就会引起白化病。多巴进一步代谢可生成多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素，三者统称为儿茶酚胺类物质，都是神经递质或激素。当儿茶酚胺类物质代谢异常时，会造成神经系统功能障碍，是帕金森氏病的病因之一。酪氨酸还可以经过脱氨基，生成对羟基苯丙酮酸、二羟基苯丙酮酸和尿黑酸。在尿黑酸酶的催化下，进一步分解生成延胡索酸和乙酰乙酸，进入糖代谢和酮体代谢，因此苯丙氨酸和酪氨酸都是升糖兼生酮氨基酸。在先天性遗传缺陷导致尿黑酸酶缺失时，尿液中会出现大量尿黑酸，而患尿黑酸症。
3.含硫氨基酸的分解代谢
甲硫氨酸的代谢
甲硫氨酸含有硫原子并有一个同硫原子相连的甲基，因此它在代谢反应中是甲基供体。当甲硫氨酸在腺苷转移酶催化下同ATP反应时，可生成S-腺苷甲硫氨酸，又称为活性甲硫氨酸，能作为甲基供体。
第十章核酸的降解与核苷酸降解（不重点）
1.嘌呤的分解代谢（终产物）
人类、灵长类及鸟类以尿酸为最终产物而排出体外，其他哺乳动物以尿囊素为最终产物，大多数鱼类和两栖类动物以尿素为最终产物，而硬骨鱼则以尿囊酸形式排出体外。
2.嘧啶的分解代谢
胞嘧啶→尿嘧啶→β—丙氨酸胸腺嘧啶→β—氨基异丁酸
3.嘌呤环上各原子的来源：书P273图
常见的化学成分分析方法及其原理98394
常见的化学成分分析方法 一、化学分析方法 化学分析从大类分是指经典的重量分析和容量分析。重量分析是指根据试样经过化学实验反应后生成的产物的质量来计算式样的化学组成，多数是指质量法。容量法是指根据试样在反应中所需要消耗的标准试液的体积。容量法即可以测定式样的主要成分，也可以测定试样的次要成分。 重量分析 指采用添加化学试剂是待测物质转变为相应的沉淀物，并通过测定沉淀物的质量来确定待测物的含量。 容量分析 滴定分析主要分为酸碱滴定分析、络合滴定分析、氧化还原滴定分析、沉淀滴定分析。 酸碱滴定分析是指以酸碱中和反应为原理，利用酸性标定物来滴定碱性物质或利用碱性标定物来滴定酸性待测物，最后以酸碱指示剂（如酚酞等）的变化来确定滴定的终点，通过加入的标定物的多少来确定待测物质的含量。 络合滴定分析是指以络合反应（形成配合物）反应为基础的滴定分析方法。如EDTA与金属离子发生显色反应来确定金属离子的含量等。络合反应广泛地应用于分析化学的各种分离与测定中，如许多显色剂，萃取剂，沉淀剂，掩蔽剂等都是络合剂，因此，有关络合反应的理论和实践知识，是分析化学的重要内容之一。 氧化还原滴定分析：是以溶液中氧化剂和还原剂之间的电子转移为基础的一种滴定分析方法。氧化还原滴定法应用非常广泛，它不仅可用于无机分析，而且可以广泛用于有机分析，许多具有氧化性或还原性的有机化合物可以用氧化还原滴定法来加以测定。通常借助指示剂来判断。有些滴定剂溶液或被滴定物质本身有足够深的颜色，如果反应后褪色，则其本身就可起指示剂的作用，例如高锰酸钾。而可溶性淀粉与痕量碘能产生深蓝色，当碘被还原成碘离子时，深蓝色消失，因此在碘量法中，通常用淀粉溶液作指示剂。 沉淀滴定分析：是以沉淀反应为基础的一种滴定分析方法，又称银量法（以
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学选择题含答案
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 } C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 ） C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链B / A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 ? 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在
生物化学题目
问答题： 1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。 糖的氧化途径与糖异生具有协调作用，一条代谢途径活跃时，另一条代谢途径必然减弱，这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. （1）变构效应剂的调节作用；（2）激素调节 2、机体如何调节糖原的合成与分解，使其有条不紊地进行 糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径，这样有利于机体进行精细调节。糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。机体的调节方式是通过同一信号，使一个酶呈活性状态，另一个酶则呈非活性状态，可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行，造成ATP的浪费。（1）糖原磷酸化酶：（2）糖原合酶：胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶，使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A，使糖原合酶a磷酸化而活性降低。蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化，从而催化糖原磷酸化酶b 磷酸化，导致糖原分解加强，糖原合成受到抑制，血糖增高。 3、简述血糖的来源和去路 血糖的来源：1、食物经消化吸收的葡萄糖；2、肝糖原分解3、糖异生 血糖的去路：1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。 4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径 （1）6-磷酸葡萄糖的来源：1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖；3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。（2）6-磷酸葡萄糖的去路：1、经糖酵解生成乳酸；2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、A TP；3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原；4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经；5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。 5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径 在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。 （1）供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，NADH + H+供氢，还原生成乳酸。 （2）供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经过三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。 （3）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖。 （4）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。 （5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。 决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到变构效应剂与激素的调节。 6、百米短跑时，肌肉收缩产生大量乳酸，试述乳酸的主要代谢去向 1、进入血液，肝脏内糖异生合成糖 2、心肌中LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。 3、肾脏异生为糖，或随尿排出 4、肌肉内脱氢生成丙酮酸进入有氧氧化。 7、说明动物机体糖代谢的主要途径。 糖代谢分为糖的分解和糖的合成。①糖酵解；②三羧酸循环；③磷酸戊糖途径；④糖醛酸途径；⑤糖异生作用；⑥糖原的合成和分解。
生物化学复习题及答案
生物化学复习 一、单选题： 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸，哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中，哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下，抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节，错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶)，催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应，其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化
生物化学B卷新编
生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是（ C ） A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α－螺旋和β－折叠结构稳定的化学键是（ E ） A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述，正确的是（ A ） A．有些酶可以没有活性中心 B．都有辅酶作为结合基团 C．都有金属离子 D．都有特定的空间构象 E．抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述，错误的是（） A．生物学性质相同 B．酶分子一级结构不同 C．同工酶各成员K m 值不同 D．是一组催化相同化学反应的酶 E．酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是（ C ） A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是（ C ） A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH
7. 长期饥饿时，血糖主要来自（D ） A．肌肉蛋白降解的氨基酸 B．肝蛋白降解的氨基酸 C．肌糖原分解 D．肝糖原分解 E．甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是（ E ） A. 脂肪酸氧化 B. 2，3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自（ C ） A．类脂 B．生糖氨基酸 C．葡萄糖 D．脂肪酸 E．酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为（ C ） A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E．加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是（ A ） A．肝脏可生成酮体，但不能氧化酮体 B．仅在病理情况下产生 C．主要成分为乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮 D．合成酮体的酶系存在于线粒体 E．原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是（ D ） A．电子传递链各组分组成4个复合体 B．主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C．每对氢原子氧化时都生成3个ATP D．抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E．如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学基本知识
第六章生物化学实验基本知识 主编：齐锦生编委： 孔德娟齐锦生许丽辉杨崇辉周秀霞罗湘衡君智炜张晓玲王芳 实验室要求 一、实验课的目的 1、加深理解：加深对生物化学基本理论的理解。 2、掌握技术：掌握生物化学的基本实验方法和实验技术（四大基本技术：离心、电泳、层析、比色）及分子生物学的一些基本技术和方法。 3、培养能力：培养学生的思维能力、动手能力和表达能力。 4、掌握精髓：科学的精髓是实事求是、敢于探索、善于创新的精神，要对实验中出现的一切反常现象进行讨论，并大胆提出自己的看法。 二、生化实验室规则和要求 1、预习：课前要预习实验教材，了解实验目的、原理，熟悉操作规程。 2、秩序：自觉遵守纪律，维护教学秩序，不准迟到、早退，保持安静，严禁谈笑打闹，听从教师指导，未经教师同意，不得随意离开实验室。 3、整洁：搞好实验环境和仪器的卫生整洁，实验台面必须保持整洁，仪器药品要井然有序，公用试剂用毕，应立即盖严放回原处，勿使药品试剂撒在实验台面和地面。实验完毕，需将药品试剂排列整齐，仪器要洗净倒置放好。固体废物，如滤纸、棉花、血块不得倒入水池中，以免堵塞下水道；一般性废液可倒入水池中冲走，但强酸强碱或有毒有害溶液必须用水高度稀释后，方可倒入水池中，同时放水冲走，以免腐蚀水管。全体同学由班长安排轮流值日，负责当天实验室卫生、安全和一些服务性工作，经教师验收合格后，方可离开实验室。 4、节约：使用仪器、药品、试剂及各种物品必须厉行节约，并节约水电。应特别注意保持药品和试剂的纯净，严防混杂、乱用和污染。使用和洗涤仪器应小心仔细，防止损坏，贵重仪器使用前应熟悉使用方法，严格遵守操作规程，严禁随意开动，发现故障后应立即报告指导教师，不要自己动手检修，如有损坏按学校规定赔偿。 5、安全：注意人身和国家财产安全是至关重要的，要时刻注意防火、防水、防电、防危险品、防事故，以免发生意外。实验室内严禁吸烟。使用乙醚、苯、乙醇、丙酮等易燃品时，不允许在电炉、酒精灯上直接加热。实验中须远离火源，如有危险发生，应首先关掉电源；有机溶剂着火时，勿用水泼，以免扩大燃烧面积，可用沙土、灭火器具灭之。用火时必须严格做到：火着人在，人走火灭。用毕电器后及时切断电源。加热试剂、液体时，管口不要对人，要十分小心操作，避免灼伤人。实验室内一切物品未经本室负责教师批准，严禁携带出室外，有毒物品尤其如此。借物必须办理登记手续。
(生物化学)论述题
中国农业大学（生物化学）论述题 ２００２ 第一章，蛋白质 １．蛋白质的生物学功能是什么？ ２．蛋白质的元素组成特点及其应用如何？ ３．氨基酸的分类有哪几种方法？按侧链Ｒ基团分类的理由是什么？ ４．蛋白质的分子组成有什么特点？ ５．何为蛋白质氨基酸？何为非蛋白质氨基酸？ ６．氨基酸有什么重要的理化性质？何为氨基酸的等电点？如何pK’值计算氨基酸的等电点？ ７．什么是肽键，氨基酸残基和肽单位，肽平面？举例说明。 ８．说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用？ ９．Ｌ（＋，—）ＧＬＹ存在吗？构型与构象的概念及区别是什么？ １０。何为蛋白质的一级结构？研究一级结构的意义是什么？ １１。何为蛋白质的二级结构？蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet? １２。何为蛋白质的三级结构？以肌红蛋白为例说明之。 参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些？ １３。以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义？比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。 １４。蛋白质有哪些重要性质？何为蛋白质的变性与复性？ 试述变性的特点和机理。 １５。举例说明蛋白质的结构与功能的关系。 第二章，核酸 1．举例说明核酸是遗传信息的载体 2．简述DNA的种类和分布 3．简述RNA的种类和分布 4．DNA与RNA分子组成有什么差别？ 5．DNA分子大小与生物进化有什么关系？ 6．什么是稀有碱基？如何产生的？ 7．简述核苷酸的生理功能 8．简述RNA与DNA的分离提取方法 9．什么是DNA的增色效应和减色效应？ 10 在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定？ 11什么是Tm值？与DNA分子组成有什么关系？ 12什么是退火，DNA分子在什么温度下退火最好？ 13，DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化？ 14．什么是分子杂交？举例说明 15为什么说DNA及RNA是两性分子？ 16 什么是Chargaff定则，有什么意义？ 17什么是DNA的一级结构？ 18 Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么？
生物化学选择题
生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质
茶叶生化成分资料
a 茶多酚对茶叶的色、香、味品质的形成有重要作用。是一种天然的抗氧化剂，具有高效的抗衰老、抗辐射、去脂减肥等功效[1-3]。茶多酚是茶叶内含成分和功能性成分，与茶叶平品质呈正相关[3]，茶多酚含量越高，用于提取茶多酚制品，不仅取得率高，而且产品质量好。由表2可知，茶多酚含量最高的是25号丙弄古茶树(47.37%)。 b 氨基酸与茶叶的香气的形成密切相关，也是形成茶汤鲜爽味的主要成分[3-6]。由表2可知游离氨基酸含量最高的是63号施甸县摆榔尖山古茶(8.17%)： c 咖啡碱在茶树新稍中的含量一般为2%-4%[7],咖啡碱可以兴奋神经中枢，刺激肠胃帮助消化，能够利尿醒酒，解热镇痛，消毒灭菌，抵御疾病，抵抗酒精、烟碱、吗啡等的毒害，松弛平滑肌，调节呼吸系统[8]。含量最大的是65号施甸县太平下西山头1号古茶（4.63%）： d 水浸出物指茶叶中能被热水浸出的可溶性物质总称[9]。其值越大，内含成分越丰富，则加工成的茶具有较好的品质。对水浸出物（大于45%）的特异资源进行选育与繁殖，用以生产高品质高得率的速溶茶，茶饮料等茶叶深加工产品。由表2可知水浸出物最大的是26号龙塘古茶树（57.67%），50%以上的有25个，其中施甸县和保山隆阳区就有7个（11个），水浸出物含量最低的是13号CGWQ-LX-08649大理茶（42.60%）。 e 儿茶素是茶多酚类物质的首要组份，是茶叶保健功能的主要成分，其含量和组成与茶叶品质密切相关，也是茶树进化的标志之一[10]。儿茶素又可分为非酯型儿茶素（即简单儿茶素、主要包括EC、
EGC、C、等）和酯型儿茶素（复杂儿茶素，主要包括EGCG、ECG等），儿茶素总量做多的是22号CGMS-MS-09987普洱茶（ 23.45%）：（+）C含量最大的是59号龙陵县古茶树17号（53.68mg/g）：EC含量最多的是48号龙陵县古茶树6号（96.62mg/g）:EGC含量最大的63号是施甸县摆榔尖山古茶（98.31mg/g）:ECG含量最大的是22号 CGMS-MS-09987普洱茶（74.65mg/g）：EGCG含量最多的是71号保山市隆阳区旧街（129.23mg/g）: k 一般来说，酚氨比是用来衡量绿茶的醇度（鲜醇、不涩、爽口）的，酚氨比小着，茶汤醇度较好的滋味鲜醇[11-12]。酚氨比是一个体现茶树适制性的指标，韩沛霖[13]的研究表明，酚氨比小于8适合加工绿茶，大于15一般适合制红茶，在中间的红绿兼制[14-15]。酚氨比的变化范围是3.41~20.15，平均8.76，变异系数为38.84%。 茶多酚、游离氨基酸、咖啡碱、水浸出物、（+）C、EC、EGC、ECG、EGCG、儿茶素总量、酚氨比的变化范围分别为：29.29%~42.32、2.37%~6.49%、0.81%~3.93%、42.61%~52.44%、0.00mg/g~53.68mg/g、2.80mg/g~48.84mg/g、0.00mg/g~78.24mg/g、2.26mg/g~51.60mg/g、18.25mg/g~76.63mg/g、7.11%~18.74%、4.88~12.36，均值分别为：32.28%、4.85%、2.92%、46.08%、5.58mg/g、16.51mg/g、25.92mg/g、
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学选择+填空题-含答案
生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转
8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()
生物化学知识点总结
两性化合物：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。 等电点：当溶液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的正负数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称p I。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 ①pI 〉pH：分子显正电性。 氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀 在等电点pH条件下，蛋白质为电中性，比较稳定。其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值，易发生絮结沉淀。 在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质， 2、4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。 层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法 层析法由三个基本条件构成： ⊙水不溶性惰性支持物 ⊙流动相能携带溶质沿支持物流动 ⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。能对各种溶质的流 动产生不同的阻滞作用。 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。它是蛋白质生物功能的基础。 组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基 肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转 组成肽键的四个原子和与之相连的两个 碳原子都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定 2,4-二硝基氟苯（DNFB)法 丹磺酰氯（DNS）法 羧肽酶法：从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸 肼解法：多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。 氨基酸序列测定—Edman降解 几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质
(完整版)生物化学理论教学大纲
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
生物化学复习题 (1)
1.1994年O.T.Avery等通过什么实验证明DNA是遗传物质的？ 答：肺炎球菌转化实验证明DNA是遗传物质。 2.核酸分为哪些类？它们的分布和功能是什么？ 答：（1）核酸分为两大类，即：核糖核酸（RNA）、脱氧核糖核酸（DNA） （2）核酸的分布： ① DNA的分布：真核生物，98%在核染色体中，核外的线粒体中存在mDNA，叶绿体中存在ctDNA。 原核生物，存在于拟核和核外的质粒中。 病毒：DNA病毒 ②RNA的分布：分布于细胞质中。有mRNA、rRNA、tRNA （3）功能：①的DNA是主要遗传物质 ②RNA主要参与蛋白质的生物合成。 tRNA：转运氨基酸TrRNA：核糖体的骨架 mRNA：合成蛋白质的模板 ③RNA的功能多样性。 参与基因表达的调控；催化作用；遗传信息的加工；病毒RNA是遗传信息的载体。 3.说明Watson－Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。 答：（1）DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm。 （2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对则在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对（bp），螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm，并有一个36o的夹角，糖环平面则于中心轴平行。 （3）两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构的特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对。既A与T配对，G与C配对，A－T间有2个氢键，G－C间有3个氢键。 （4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有沟内蛋白质才能识别到不同碱基顺序。
生物化学选择题含答案
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？ C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？ B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是： A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链？ D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？ B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 C．每隔3.6 个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？ B A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？ D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？ A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？ A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？ E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在 E．以上各项都是 14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？ C A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B．的结构是借助于链内氢键稳定的
生物化学题库及答案
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、
氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。
生物化学总结
一生物化学概述 （一）生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 2 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 3 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 （二）生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 （一）蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子（一定结构和功能） 2 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 （二）氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子（R-）兼性离子（R+-）阳性离子（R+）PH>PI PH=PI PH 成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa（带负电）：Asp Glu 极性aa：碱性aa（带正电）：Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa（不带电）：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心：His、Ser （三）蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白（titin）,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素（29AA）,促肾上腺皮质激素（ACTH,39AA）；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽（9AA），具有强的血管扩张作用；脑啡肽（5AA），除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯（2AA）具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸（RGD），抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体，熔点很高。 ?酸碱性质：游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ?肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在（碱性）溶液中可与（铜）离子产生（紫红色）的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由（肽键）维系。 （实验题）N端：Sanger法（2、4-二硝基氟苯反应）、DNS法（丹磺酰氯末端分析法）、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由（氢键）维系α-螺旋（与DNA比较） A.几乎都是（右手）螺旋。 B. 每圈（3.6）个氨基酸残基，高度（0.54）nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升（0.15）nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面（N端）（第三个）残基上的N-H间形成氢键。