生物化学 笔记
关键字：生物化学 笔记
蛋白质的结构和功能
氨基酸：具有α－氨基和α－羧基的化合物，是蛋白质的基本组成单位。
氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸称氨基酸残基。
氨基末端与羧基末端：在多肽链中具有游离。α－氨基的一端叫氨基末端。具有α－羧基的一端叫羧基末端。
肽键平面：蛋白质分子中的肽键具有双键性质，不能自由旋转位置而成的平面结构叫肽键平面。
多肽链：由多个氨基酸通过肽键相连的链状化合物称为多肽链。多肽链是形容其形状如链，表示由众多氨基酸残基组成。
等电点：氨基酸或蛋白质兼性离子在溶液中正负电荷相等时的溶液Ph值。
盐析：高浓度中性盐使蛋白质自溶液中沉淀析出的现象叫盐析。
沉降系数：在离心速度恒定时，沉降速度与离心加速度之比。
透析：利用蛋白质不易透过半透膜的特性将其与低分子杂质分开，从而纯化蛋白质的一种做法。
蛋白质构象：由于蛋白质分子中单键的扭曲或放置使基团在空间产生不同的排列，包括一级结构和空间结构的形状。
结合蛋白质：是由单纯蛋白质和辅基结合而成的高分子化合物。
蛋白质电泳：在电场中带电的蛋白质颗粒向着与其所带电荷电性相反的电极移动的现象。
蛋白质的变性作用：蛋白质分子在某些理化因素的影响下，不仅失去了水化膜和电荷，而且破坏了空间构象、理化性质发生了改变、生物活性丧失的现象。
复性：蛋白质在变性早期因构象变化较小，如除去变性因素后又恢复其天然活性的现象。
蛋白质的凝固作用：变性蛋白质分子互相凝聚为固体的现象。
简述蛋白质的沉淀方法。
答：(1)盐析：利用高浓度中性盐使蛋白质在水溶液中沉淀。(2)有机溶剂沉淀：在等电点时加入乙醇或丙酮等有机溶剂，破坏蛋白质水化膜使蛋白质沉淀。(3)重金属盐类沉淀：蛋白质在碱性溶液中与金属离子如PB2+,Ag+等结合生成沉淀。(4)生物碱试剂沉淀：蛋白质在酸性溶液中与生物试剂如苦味酸、鞣酸等作用析出沉淀。
多肽与蛋白质有区别吗?
答：多肽中氨基酸残基的数目一般少于50个，而蛋白质大多足由100多个氨基酸组成，但在数量上，两者也没有严格的分界线，除分子量外，蛋白质比多肽具有相对稳定的空间结构。
简述蛋白质在元素组成上的特点及其实际意义。
答：各种蛋白质的所含氮量比较接近，一般平均为16％。将定氮法测出的样品中含氮量乘以6．25即得样品蛋白质含量。
试写出α—氨基酸的通式，参与蛋白质编码的氨基酸有多少种?
答：参与蛋白质编码的氨基酸有20种。
简述蛋白质粘度与分子结构的
关系。
答：蛋白质由于是大分子物质，其粘度可反应蛋白质的分子大小、结构和形状的差异。对同一蛋白质而言，可反应出它的结构和形状的变化。比如结构破坏，不对称性增大，粘度电随之增大。
什么是蛋白质的透析？有何实际意义?
答：由于蛋白质不易透过半透膜的特性，将其与低分子杂质分开，从而达到纯化蛋白质的方法叫透析。利用这种方法可以获得初步纯化的蛋白质。
能否将胰岛素的A、B两条肽链称为亚基?为什么？
答：不可以。因为亚基是指具有独立的三级结构的多肽链，而胰岛素分子中的A、B两条肽链之间借二硫键相连。
何谓缀合蛋白质?可分哪几种?
答：缀合蛋白质是指其组成主要为蛋白质成分，但还含少量其他非蛋白成分，如含糖称为糖蛋白，含脂类称为脂蛋白，含核酸称为核蛋白，含金属离子称为金属蛋白，含色素称为色蛋白，含磷酸称为磷蛋白等。
何谓单纯蛋白质?按溶解度又可分为几种?
答：单纯蛋白质仅由氨基酸组成。按其溶解度可分为白蛋白、球蛋白、组蛋白等7种。
何种因素可引起蛋白质变性？
答：引起蛋白质变性的因素有物理的如加热、高压、紫外线、X射线、超声波等。化学的有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等。
蛋白质变性后理化性质有何改变?
答：变性蛋白质的溶解度下降，活性丧失，易被水解。
什么是肽键和肽?并写出形成肽链的反应方程式。
答：肽键是多肽和蛋白质分子中的基本化学连结键，它大多是由一个氨基酸的α－羧基与相邻的另一个氨基酸的α-氨基经脱水而生成，这种由氨基酸通过肽键相连的化合物就是肽，而由蛋白质不完全水解而形成的产物也是肽，通过肽键相连的氨基酸残基具有反式的空间结构。
阐述蛋白质的一、二、三、四级结构。
答：蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序；蛋白质二级结构是指蛋白质分子中主链诸原子的局部空间排布，它不包括侧链(R基团)构象的内容和与其他肽段的关系；蛋白质三级结构是指一个蛋白质分子内或亚基内所有原子的空间排布，但不包括亚基间或分子间原子的空间排列，即多肽链在二级结构基础上的进一步盘曲或折叠状态；蛋白质四级结构是指具有三级结构的多肽链(亚基或亚单位)借非共价键聚合起来的蛋白质分子称为四级结构。
试举例说明蛋白质的一级结构如何决定它的特定空间结构。
答：某些蛋白质分子变性后，在适当的温度、PH和离子强度下保温时．可自发折叠，盘曲成原行的天然构象。如牛胰核糖核酸酶一级结构是由124个氨基酸残基组成的多肽链，链中有8个半胱氨酸
形成4对二硫键，这些有特定位置的二硫键，维持具三级结构的稳定。如果使用巯基乙醇将二硫键还原成巯基，再用尿素使蛋白变性，核糖核酸酶正常构象则遭破坏，活性则完全丧失。此时，如将此酶液放入透析袋中去掉尿素和巯基乙醇，酶活性又逐渐恢复。显然除去尿素后被破坏了的共价键又复原．－SH在空气中重新氧化成－S-S－键，故酶的活性又恢复。本例充分说明一级结构并未破坏，除去变性因素后，能按原来的规律盘曲折叠成固有的空间结构。所以蛋白质的一级结构决定它特定的空间结构。
何谓蛋白质变性?引起变性的因素及变性蛋白质理化性质有何改变?又有何实际应用?
答：引起蛋白质变性的因素有物理的如加热、高压、紫外线、x射线、超声波等。化学的有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等。变性蛋白质的溶解度下降(易沉淀)，活性丧失，易被水解。在临床厂常利用它进行消毒杀菌，放在低温下保存生物制剂，或在临床检验时制作血滤液(即除去蛋白质后的血液)。
阐述蛋白质是生命的物质基础。
答：蛋白质是生命的物质基础，主要因为：(1)蛋白质是构成生物体的基本成分；(2)蛋白质具有多样性的生物功能，如塑造、更新、修补细胞功能；参与多种重要生理功能，包括催化和调节、转运和储存、运动和支持、免疫保护、生长繁殖、作为载体和受体等；(3)氧化供能。可见生命的每一活动都需要蛋白质的参与。
阐述常用沉淀蛋白质的化学方法及原理。
答：常用沉淀蛋白质的化学方法有盐析、有机溶媒、重金属离子、生物碱试剂(或大分子酸)。盐析是利用具高浓度中性盐夺取蛋白质的水化膜和中和电荷而沉淀；有机溶媒在蛋白质等电点时加入破坏水化膜而沉淀；重金属离子是在蛋白质带负电时(在碱性溶液中)加入结合成不溶性物质；生物碱试剂(或大分子酸)在蛋白质带正电时(在酸性溶液中)而析出沉淀。以上诸法均是中和电荷、破坏水化膜，但有的可引起变性现象。
举例说明蛋白质的多种生理功能。
答：蛋白质的多种生理功能有：(1)催化调节作用，如酶类催化作用、激素调节作用。(2)转运储存作用，如血红蛋白有运氧功能、清蛋白转运胆红素、脂肪酸等。(3)运动和支持作用，如肌动球蛋白是肌肉收缩的物质基础，胶原是构成皮肤、骨骼的主要物质。(4)免疫保护作用，如免疫球蛋白等、(5)生长繁殖作用如核蛋白等。(6)受体和载体都是传递信息和转运物质的蛋白质：(7)凝血作用，参与凝血的凝血因子中，绝大部分的化学本质是蛋白质。
阐述蛋白质的分子结构与功能的关系。
答：蛋白质功能是由蛋白质分
子结构决定的。结构不同，其功能不同，而且蛋白质不同的空间结构又是由其不同的一级结构决定的。如加压素和催产素同为九肽，其中只有两个氨基酸的差异，其作用就不同。有时在正常蛋白质中某一氨基酸残基改变就会引起蛋白质构象改变而导致产生疾病。如镰刀状贫血或酶的活性改变导致代谢紊乱。指甲和毛发中角蛋白，分子中含有大量的α－螺旋二级结构，因此性质稳定又坚韧而富有弹性，所以具有保护功能。具有四级结构蛋白质的变构作用，使其在体内的活性得到不断调整，以适应千变万化的环境。因此研究蛋白质分子结构对蛋白质的功能有着重要意义。
何谓肽类化合物?叙述其结构式的书写规则。
答：肽类化合物是指通常由2个以上氨基酸残基通过肽键相连的化合物，包括寡肽和多肽。不论多肽链由多少个氨基酸组成，其游离α－氨墓端称N端(又称氨基端)习惯上写在肽链左侧，用H2N或H-表示；另一端为游离的α－羧基端，称c端，(又称羧基端)，写在肽链右侧，用－COOH-或－OH表示，例如由甘氨酸、半胱氨酸和丝氨酸组成的三肽常写成(N端或H-)H2N-甘-半胱-丝-COOH(C端或-OH)。
叙述蛋白质分子结构以及维持其结构的主要化学键。
答：蛋白质分子结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一级结构是氨基酸残基在多肽链中的排列顺序，只含有肽键；二级结构是在一级结构基础上盘绕、卷曲而成，除肽键外还含分子内氢键和分子间氢键；三级结构又进一步盘绕和卷曲，除肽键、氢键外还含有盐键、酯键、二硫键、疏水键等副键；四级结构是由两个以上的多肽链(又称亚基)通过非共价键相连而成。
核酸的结构和功能
核苷：一分子碱基与一分子戊糖通过c－N糖苷键相连而成的化合物。
核苷酸：核苷的戊糖羟基与磷酸通过磷酯键相连而成。
核小体：DNA的超螺旋三级结构．再与组蛋白等形成球状小体称核小体。
内含子：在真核生物不连续的编码蛋白质基因之间的插入顺序叫内含子。
外显子：在真核生物基因中起蛋白质编码作用的DNA部分。
帽子结构：在真核生物mRNA中，其5，端有一以7－甲基鸟嘌呤核苷三磷酸的起始结构称帽子结构。
聚A尾巴：在真核生物mRNA分子的3，端有一长度为30－200个多聚腺苷酸(POIY)称为聚A尾巴。
沉淀系数：反映大分子物质在超速离心沉降中分子量大小的一个物理学单位。当离心速度恒定时，沉降速度与离心加速度的比。
增色反应：核酸变性后出现紫外光吸收值增高的现象。
变性：加热或加甲酰胺、尿素等化学试剂使碱基配对间的氢键断裂，核酸分子从有序的双螺旋结构
解离成无序的单链结构过程，即是核酸分子的变性。
复性：复性是指变性后彼此解离的二条单链DNA，因存在着碱基配对关系，当温度缓慢降低时又重新碱基配对形成氢键，形成双链DNA的过程。
杂交：杂交是指二条不同来源的变性单链DNA或RNA，通过氢键连结生成新的局部双链DNA或杂种的局部双键DNA－RNA的过程。
简述DNA双螺旋结构要点。
答：①两条相互平行而方向相反的脱氧核糖核苷酸链围绕同一中心轴旋转构成右手双螺旋结构。②互补的碱基通过氢键连接在一起，即A－TC－G。③互补碱基对的碱基环处于同一平面，并垂直于螺旋纵轴。④每圈由10个碱基对组成，其高度为3.4nm，螺旋直径为2nm。
什么叫DNA变性?变性后的DNA性质有何改变?
答：通过加热或加甲酰胺．尿素等化学试剂使碱基酸对间的氢键断裂，核酸分子从有序双螺旋结构解离成无序结构的过程称为DNA分子的变性，变性后的DNA粘度减低或消失，对紫外光吸收增加。
核酸的紫外吸收是如何形成的?测定核酸的紫外吸收有何生物学意义?
答：由于组成核酸的嘌岭碱和嘧啶碱具有共轭双键，在250－290nm波长范围山有强烈的吸收紫外光性质，最大吸收峰在260nm，因此核酸对紫外光有强烈的吸收作用。测定样品在260nm光密度值，可用于核酸的定性及定量及DNA变性和变性DNA复性的研究。
简述核酸分子组成。
答：核酸可分为DNA和RNA。它们完全水解后可得到末产物，即组成成分：DNA为脱氧核糖、四种含氮碱(A、G、C、T)和磷酸；RNA为核糖、四种含氮碱(A、G、C、U)和磷酸。它们通过碱基－戊糖－磷酸的方式相连成单核苷酸，以此作为核酸的基本单位。
简述核小体的结构。
答：核小体是真核生物染色质DNA的结构模型，它是由长约140多个碱基对组成的线性双螺旋。DNA缠绕在组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子组成的八聚体外约7／4圈，呈现小球状，两个小球之间为连接DNA与组蛋白H1结合。
简述核酸变性与粘度的关系。
答：核酸溶液是大分子化合物．分子量在数万以上，其粘度较大。特别是DNA其长度与其直径之比达到10（7），是不规则的线团状结构．比球形分子RNA的粘度大得多。当核酸变性或降解时，
则线状结构变化，粘度减低或消失。
论述DNA和RNA在分子组成和结构上的不同点。
答：DNA和RNA在分子组成上都是戊糖、碱基和磷酸组成单核苷酸，再通过3，5－磷酸二酯键相连成多核苷酸链。其不同处是DNA碱基中的胸腺嘧啶在RNA中被尿嘧啶所取代。戊糖在DNA为2－脱氧核糖，而在RNA则为核糖。在结构上，DNA和RNA的一级结构都是多核苷酸链。在二级结构上，DNA为双股螺旋结构，RNA一
般为单股多核苷酸链，可呈链状结构或自身回折成不规则的螺旋区，或成三叶草状结构，它们的三级结构就更复杂，如DNA有环状、麻花状，tRNA呈倒“L”状，mRNA和rKNA的空间结构也多形成突环发夹．花瓣成类似倒“L”形、个形等复杂空间结构。
试述游离核苷酸的生理功能。
答：(1)参与核酸的合成．如ATP，GPT．CTP等.(2)参与物质代谢如UTP参与糖原合成、CTP参与磷脂合成、GTP参与蛋白质合成。(3)参与辅酶的合成，如NAD，FAD，HSCOA等。
哪些因素可使DNA变性?变性后的理化因素有何变化?
答：引起DNA变性的因素很多，例如：在DNA溶液中加入过量的酸、碱或加热，以及加入化学试剂(醇、丙酮、尿素。甲酰胺）等，均可使DNA变性，变性的本质是因为维系碱基对的氢键断裂，双螺旋结构遭到破坏，呈单股无规则线团状结构、粘度、旋光性下降，对紫外光的吸收增加。
叙述核酸在紫外吸收上的特性及其实际意义。
答：核酸分子所含碱基嘌呤碱利嘧啶碱均有共轭双键，在260nm处有一吸收高峰，在230nm处有一低谷：可利用这一特征性的吸收光谱来进行核酸的定量和纯度鉴定及具水解情况分析。当核酸变性时，氢键断裂，两条DNA链分开，碱基外露，使紫外吸收值增高，称为增色效应，当复性时，碱基配对重新形成．DNA分子恢复双螺旋结构，紫外吸收值下降，称为减色效应。在分离提纯核酸时．可利用此特性来鉴定核酸样品蛋白质杂质。
叙述内含子和外显子的关系。
答：在真核生物基因中，除蛋白质编码基因外．都发现有插入顺序。由于插入顺序存在，使得编码一个蛋白质的DNA顺序在基因上足不连续的，这种插入顺序称为内含子．参与编码蛋白顺序的DNA部分则称为外显子，内含于在转录成mRNA过程中，这些内含子顺序会被全部剪切掉，剩下的外显子顺序全部拼接起来，使得基因完整地转给mRNA。
试述真核生物DNA中基因排布特点。
答：(1)真核生物基因含有大量顺序，至少占20～30％按重复频率多少可分为高重复顺序和中重复顺序，前者在一个单倍体基因组小重复次数在106－107之间，中间尤间隔顺序，无转录活性；后者重复次数通常在106以下，中间有非重复顺序间隔，可被转录。(2)基因不连续，基因中有插入顺序称为内含子，它在转录成mRNA时，这些内含子顺序、会被全部剪切掉，剩下的外显子顺序全部拼接起来。使得基因完整地转录给mRNA。
酶
酶是由活细胞合成的一种具有催化作用的蛋白质。
酶的专一性是指酶对底物的严格的选择性，即一种酶只能对某一种或某一类物质起催化作用。
一种酶只选择，催化一种底物起反应称酶的绝
对专一性。
一些酶能催化一类具有相似结构化合物或相同化学键的底物起反应，这种专一性叫相对专一性。
当底物分子含有一个手性碳原子时，一种酶只能作用于其两种异构体之一，而不能作用于其对映体或顺反异构体，这种特异性称为立体异构特异性。
酶原是细胞合成出来时还没有活性的酶的前身。
酶原在一定条件下转变生成具有活性酶的过程称为酶原激活。
反应物分子活化态与常态之间的能量差即分子由常态转变为活化状态所需的能量叫活化能。
酶分子上与酶活性有直接关系的、因其发生变化可使酶丧失活性的功能基团称为必需活性基团。
最适PH值：酶催化活性最大时，溶液的pH值。
最适温度：以酶促反应速度最大时的温度。
在酶分子上有一个由必需基团所组成的具有一定空间构型的活性区域．直接参与厂将底物转变为产物的反应过程，这一空间结构区域称酶的活性中心。
同工酶是一类催化相同的化学反应，但酶蛋白分子组成、结构及理化性质有差异的酶。
以几种不同功能的酶，彼此嵌合形成复合物，有利于化学反应进行，此种酶系称为多酶体系。
体内有些多酶体系的酶，彼此聚合起来，形成一个物理的结合体，一个甚至在电镜下可以观察到的颗粒称为多酶复合体。
能提高酶活性加快酶促反应速度的物质称为酶的激活剂。
酶催化作用的三大特点是什么?
答：酶催化作用的三大特点是：(1)具有高效催化效率。(2)具有专一性。(3)酶的不稳定性及活性在体内可受到调节。
金属离子在酶促反应中的作用是什么？
答：金属离子在酶促反应中的作用是与酶蛋白结合，稳定其构象，也促进其与酶蛋白、底物三者结合，催化加速反应，一些金属离子还起传递电子的作用。
为什么酶原没有活性而分子量较小的酶反而有催化活性呢?
答；酶原是细胞合成出来时还没有活性酶的前身。酶原在一定的条件下转变生成具有活性酶的过程称为酶原激活。酶原激活成酶一般是水解切掉一段或几段肽链。
简述多酶体系、多酶复合体与多功能酶的不同及特点。
答：由多个酶催化的链锁反应，这一系列酶就组成多酶体系。体内有些多酶体系的酶，彼此聚合起来，形成一个物理的结合体，一个甚至在电镜下可以观察到的颗粒。称多酶复合休。多功能酶是指一个多肽链上存在着几种酶的催化活性。
影响酶促反应速度的因素是什么?
答：影响酶促反应速度的因素主要有：酶的浓度、底物浓度、环境酸碱度、反应温度、有无酶的激活剂及抑制剂。
抑制剂对酶促反应速度有何影响?
答：抑制剂对酶促反应速度
的影响：(1)抑制剂的使用是毒物可以抑制酶的催化活性，降低了代谢反应速度从而造成疾病的病因；(2)抑制的使用抑制了体内异常升高的某些酶的活性，从而达到治病的目的。
酶可分为哪几类?其反应类型为什么?
答：酶可分为六类：(1)氧化还原酶类：催化底物的氧化还原，(2)转移酶类：催化底物间基团转移的反应：(3)水解酶类：催化底物加水分解的反应。(4)裂合酶类：催化一种底物生成二种产物的可逆反应，(5)异构酶类：催化各种同分异构体间互相转变的反应。(6)合成酶类：催化二种化合物水解ATP耗能缔合成一种化合物的单向反应。
什么是酶的活性中心?什么是必需基团?
答：在催化反应中，酶蛋白分子上局部的区域直接与底物及辅助因子结合发挥作用，这个局部的空间结构区域，就称为酶的活性中心。
简述酶催化作用的专一性。
答：酶催化作用之所以有专一性．是因为在酶促反应中，酶是与底物先结合形成不稳定中间产物再转变成产物并释放出酶的，因此酶对底物有一定的选择性要求，这就保证各种酶在细胞内种类繁多的代谢产物中选定它所催化的底物起反应。
什么是酶的抑制剂?可分为哪几种?
答：酶的抑制剂能使酶的活性降低甚至完全丧失，但并不使酶蛋白变性的物质。根据抑制剂与酶的作用方式不同，可分为：不可逆抑制剂和可逆性抑制剂两大类。根据抑制剂与底物的关系，又将可逆性抑制剂分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
酶原激活的化学本质是什么?
答：酶原激活主要通过两种反应方式进行，一种方式为酶原受到裂解作用，其中肽链一端脱落，暴露出活性中心。另一种方式为酶原蛋白的肽链经重新折叠“构成”活性部位。
何渭全酶?在酶促反应中各起什么作用?
答：由酶蛋白和辅因子结合而成的结合蛋白质叫全酶。酶蛋白决定酶的特异性，辅因子促进酶与底物结合，稳定酶效力最大时的构象或构成酶活性部位的组成部分，在总的酶促反应中可传递氢原子、电子、或作为某些化学基团的中间载体。结合蛋白酶中的酶蛋白和辅因子单独存在均无催化活性，只有全酶才能发挥最大的催化作用。
简述哪些因素参与酶原的激活作用。
答：参与酶原激活作用的因素主要有两方面：(1)某些小分子物质。(2)酶本身如胃蛋白酶原可被盐酸激活．已有活性的胃蛋白酶也具有激活该酶的能力。
何谓Km?有何含义?
答：米氏常数为酶的特征性物理常数，用Km值来表示，在一定条件下，一种酶对某一底物有一定的Km值，故通过测Km值可鉴别酶。其含义：Km是反应速度为最大速度一半时的底物浓
度；Km值愈小，酶与底物亲合力愈强、反应速度愈快。反之，反应速度愈慢。
何谓同工酶?有何应用?
答：催化活性相同而分子结构、理化性质及免疫活性不同的一类酶被称为同工酶。同工酶的测定对于某些疾病的鉴别诊断有—定的帮助。例如，五种乳酸脱氢酶．具分布不同LDH1主要存在于心肌细胞，LDH3主要存在于肺细胞。当心肌细胞受损时，LDH1活性升高；当肺细胞受损时，LDH3活性升高。
为什么说酶是蛋白质?
答：迄今发现的几千种酶已证明其化学本质都是蛋白质，因为它们同蛋白质一样：(1)主要由氨基酸组成的。(2)具有一、二、三、四级结构。(3)受某些理化因素的作用而变性或沉淀以至丧失活性。(4)具有两性电解质的性质。(5)分子量很大，其水溶液具有亲水胶体的性质，不能透析。(6)在体外也能被胰蛋白酶等水解而失活。总之，凡是蛋白质所具有的性质酶都具有，凡可使蛋白质变性的因素都可使酶失活。
Km值有何意义及应用?
答：当酶促反应处于V＝1／2Vmax时，则米氏方程Vmax／2＝Vmax*[S]／Km+[S]，1／2=[S]Km+[S]所以Km=[S].即Km值足当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，它的单位同底物浓度的单位一样是用mol／L来表示的。Km值的特点如下：(1)Km值是酶的特征常数之一，只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。不同的酶Km值不同。(2)同一种酶有几种底物就有几个Km值，当Km最小的底物，称为该酶的最适底物，表示和酶的亲和力大。当Km值大时，说明底物和酶的亲和力小。(3)Km值受pH及温度的影响，因此Km值作为常数叫底物PH值、温度都是一定的。Km值在实际应用中有：①测定酶的Km值可作为鉴别酶的一种手段。②可根据Km值的大小，选择最适底物.③Km值随不同底物而变的现象可帮助判断酶的特异性，并有助于研究酶的活性中心。④利用Km值与米－曼氏方程，从要求的反应速度，求出应当加入底物的合理浓度反过来，也可根据已知底物浓度，求出该条件下的反应速度。
酶促反应的高效率的机理是什么？
答：酶比一般催化剂的效力高，其原因：（1)酶与底物形成—个以共价键相结合的活泼中间产物，从而极大地降低反应的活化能。(2)酶可提高活性中心区的底物浓度，从而增加底物之间有效碰撞的机会(邻近效应)。(3）酶使底物功能基团受到影响，作定向转移，更有利于催化作用的发生。(4)酶活性部位内的催化基团能提供质子或吸收质子，呈现酸碱催化剂的作用。(5)酶使底物分子中某些化学键受到牵拉变形而易断裂。
酶的催化作用有哪些特征?
答：酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面：(1)酶有高度不稳定性，即酶对
周围环境极为敏感。由于酶的化学本质是蛋白质，它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质，因而也必然影响它的催化活性，酶对温度、pH值以及紫外线、有机溶剂、重金属盐等都非常敏感，极易受到这些因素的影响和破坏。(2)酶的催化效率极高，比一般催化剂高l07－1013倍。(3)酶作用的专一性是酶对底物的严格的选择性，一种酶只能作用于某一类化合物，以促进一定的化学变化，得到一定的产物。(4)酶可诱导产生。酶由活体细胞产生，其代谢要受中枢神经系统的调节和控制。因此，酶的浓度可按机体需要而增减。当有些酶增加底物的浓度时，可诱导酶的产生或使酶的浓度发生变化。
pH值是如何影响酶促反应速度的?为什么?
答：因为酶是蛋白质，酶分子上的酸性、碱性氨基酸的侧链基团随着pH的变化可以处于不同的解离状态。pH对酶促反应的影响是由于酸或碱可使酶的空间结构破坏，引起酶活性丧失，酸或碱影响酶活性部位的结合基团或催化基团的解离状态，使底物不能与之结合，或使底物不能转化成产物，酸或碱可以影响底物的解离状态，使底物不能与酶结合，或者结合后不能生成产物。只有在最适合PH时，酶辅基底物上的基团彼此解离后能最有效地结合成中间产物，推进酶促反应。
试述底物浓度对酶促反应有何影响。
答：在酶的含量pH值和反应温度固定不变的条件下，当底物浓度低时，增加底物浓度，反应速度随之急剧增加，反应速度与底物浓度成正比，开始呈直线关系。当底物浓度较高时，底物浓度增加．反应速度随之增加但变慢了，即反应速度不再与底物浓度成正比，当底物浓度达到一定后，若再增加其浓度则反应速度将趋于恒定．并不再受底物浓度的影响，即达到了最大速度。
试述温度对酶促反应的影响。有何意义?
答：酶促反应在一定范围(0～40℃)温度较低情况下，服从温度升高反应速度加快，温度降低反应速度减慢。由于酶是蛋白质，温度升高则蛋白质变性速度也加快，从而使酶活性降低以至完全丧失活性，酶促反应速度迅速下降，甚至停止。只有在某一温度时酶促反应速度最快，酶蛋白未变性、此时的温度称为酶作用的最适温度，人体内大多数酶的最适温度是37℃左右。体外实验表明：50－60℃酶开始变性，超过80％大多数酶都会丧失活性，即使再冷却也不会恢复；o℃时酶几乎无催化活性，但随着温度升高其活性可恢复。实际意义：如低温、冷冻保存酶制品；加热灭菌，低温麻醉等。
什么是竞争性抑制?有何特点?
答：抑制剂与底物结构相似、共同竞争酶的活性中心，妨碍酶与底物形成复合物，因
而使酶的活性受到抑制的可逆性抑制作用称为竞争性抑制作用。此种抑制作用的特点是，当底物浓度增加时，抑制剂的抑制作用就减弱甚至消除。学习竞争性抑制作用至少有两点实际意义：(1)可以阐明某些药物(如磺胺类药物及抗肿瘤药物等)的作用机理。(2)可用以指导探索合成控制代谢的新药，如抗肿瘤药等。
酶的专一性分哪几种类型?
酶的专一性可分为三种类型：(1)绝对专一性——作用于一种底物，以催化一种反应，对其他任何底物都无催化作用，例如脲酶只能催化尿素分解为氨和二氧化碳，而对甲基尿素则上作用。(2)相对专一性——一种酶只催化一类具有相似结构或相同化学键的底物起反应的酶，例如磷酸酯可水解由磷酸与醇、酚、甘油生成的酯。(3)立体异构专一性——当底物分子含有一个手性碳原子时，一种酶只能作用于具两种异构体之一，而不能作用于其对应体或顺反异构体，人消化液中淀粉酶只催化淀粉水解成葡萄糖(即α－1．4－糖苷键)，而不能催化水解纤维素(即β－1．4糖甘键)。
糖的代谢
物质代谢：生物体在其生存期间与其周围环境进行的物质交换过程。
合成代谢：由小分子物质生成大分子物质，并吸收能量的过程。
分解代谢：由大分子物质转变为小分子物质，并放出能量的过程。
中间代谢：是物质在生物体细胞内合成代谢与分解代谢的过程。
主动吸收：有载体蛋白参加，耗能的逆浓度梯度的吸收过程。
乳酸循环：由肌糖原转变为血乳酸到肝糖原到血糖到肌糖原的循环变化过程。
糖原的合成和分解：体内由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；由糖原分解为葡萄糖－1－磷酸、葡糖－6－磷酸．最后为葡萄糖的过程称糖原分解。
三羧酸循环：是乙酰辅酶A氧化成二氧化碳和水的通路。因为首先是乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合含三个羧基的柠檬酸，后者通过一系列酶促反应，最后又生成草酰乙酸，故又称为柠檬酸循环。
戊糖磷酸途径：葡萄糖或糖原经葡糖－6－磷酸氧化分解，生成核糖－5－磷酸和NADPH+H＋的途径。
糖异生：甘油、乳酸、某些氨基酸等非糖物质在肝、肾等组织细胞转化为糖的过程。
丙酮酸羧化支路：丙酮酸由丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者又经烯醇丙酮酸磷酸羧激酶催化生成烯醇丙酮酸磷酸的过程。
血糖：血中的葡萄糖简称血糖。
低血糖：当空腹血糖浓度低于3．33—3.84mmol／L时为低血糖。
高血糖：空腹血糖浓度高于7．22mmol／L称高血糖。
糖尿病：由于胰岛素绝对或相对不足引起的血糖升高伴有糖尿的—种代谢性疾病。
肾糖阈：当血糖浓度在8．88-9．99mmol／
L以上时，超过了肾对糖的重吸收能力，糖即随尿排出。这一出现尿糖的最低血糖值叫肾糖阈。
糖酵解：是体内糖在相对缺氧情况下不完全分解释放能量的代谢途径。
简述体内物质代谢的特征。
答：新陈代谢是生命的基本特征，包括物质代谢和能量代谢、体内物质代谢有四大基本特征：(1)代谢途径的多样性和复杂性。(2)代谢途径与酶的细胞内区域分布。(3)代谢途径的单项性。(4)代谢途径的可调节性。
简述正常人血糖的来源。
答：正常人血糖的来源有三个方面：(1)饮食时食物糖类消化吸收为主要来源。(2)肝糖原分解生成葡萄糖释放进入血液。(3)糖异生作用。一些非糖物质可以在体内转变生成糖。
简述血糖在体内四条主要代谢去路。
答：血糖在体内四条主要代谢去路：(1)被全身各组织摄取氧化分解供能，是主要的代谢去路。(2)转变为糖原储存。(3)转变成非糖物质脂肪储存。（4）转变生成其他糖类。如核酸中核糖和脱氧核糖。
何为糖酵解?其生理意义?
答：缺氧时葡萄糖分解为乳酸称为糖酵解。其生理意义在于能迅速提供能量。红细胞没有线粒体、能量全部由糖酵解供应神经、骨髓等代谢活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
为何说三羧酸循环是物质代谢的枢纽?
答：在糖有氧氧化途径中，有乙酰辅酶A生成，三羧酸循环是乙酰辅酶A在体内彻底氧化分解的代谢途径。通过三羧酸循环真正分解掉的是乙酰辅酶A，最终分解的产物是co2和H2O.
简述血糖浓度恒定的调节因素来源和去路。
答：人血糖浓度维持相对恒定，主要靠血糖来源与去路的动态平衡。参考2和3题。
何谓糖异生?该途径的生理意义为何?
答：由非糖物质转变生成葡萄糖或糖原的代谢过程，称为糖异生作用。其生理意义为：(1)维持饥饿时血糖的浓度；(2)剧烈运动时产生大量乳酸，通过异生作用可转变为糖原或葡萄糖。以防止酸中毒；(3)有利于氨基酸分解。
正常人的耐糖曲线和糖尿病人的耐糖曲线各有什么特点?
答：正常人口服葡萄糖后血糖浓度1小时左右出现高峰，但不超过肾糖阈，无尿糖出现，血糖在2小时左右恢复正常糖尿病人因血糖浓度高调节机能下降，故口服葡萄糖后血糖浓度明显升高，峰出现时间推迟且常超过肾糖阈，会出现尿糖，同时血糖浓度下降也慢。
简述乙酰辅酶A的来源和代谢的去向。
答：乙酰CoA可来源于糖的有氧氧化、脂肪酸的β－氧化、甘油的氧化、酮体的氧化及大多数氨基酸的分解代谢乙酰CoA可通过三羧酸循环和氧化磷酸化生成CO2和H2O及ATP，在胞浆和线粒体中做为原料合成性脂肪酸、酮体和胆固醇，可参
与体内的乙酰化反应。
磷酸戊糖途径有何生理意义?
答：通过磷酸戊糖途径可为机体细胞代谢提供5－磷酸核糖和NADPH。5－磷酸核糖是合成核苷酸的原料。NADPH可为体内许多合成代谢提供氢原子，并参与体内的羟化反应；维持谷胱甘肽于还原状态。
简述肝脏对血糖浓度的调节。
答：肝脏主要通过两方面来调节血糖浓度：一方面肝糖原的合成和分解可以调节。另一方面，通过糖异生作用调节，当血糖浓度降低时，非糖物质可在肝中转变为糖。
简述葡糖激酶和己糖激酶的主要区别。
答：己糖激酶分布广，底物为己糖，可被G-6-P抑制，主要作用是控制糖分解；葡糖激酶仅在肝中，底物是葡萄糖，不受G-6-P抑制，主要作用是葡萄糖浓度高时合成糖原.
葡萄糖的有氧氧化分几个阶段?各阶段在细胞的哪些部位进行?
答：有氧氧化分三个阶段，(1)葡萄糖转变成丙酮酸，在胞液中进行。(2)丙酮酸转变成乙酰CoA，在线粒体中进行。(3)乙酰CoA彻底氧化生成CO2、H2O和ATP，在线粒体中进行。
简述胰岛素的生理功能。
答：胰岛素的生理功能有六点：(1)使细胞膜通透性增强。(2)增强葡糖激酶的活性。(3)增强果糖磷酸激酶活性。(4)增强糖原合成酶活性。(5)抑制糖异生作用。(6)促进糖转化为脂肪。
试述糖的主要生理功能。
答：糖的主要生理功能有三：(1)氧化供能。(2)构成组织细胞的成分，(3)构成某些生物活性物质的成分，如糖蛋白是抗体和激素的组成成分。
糖有氧氧化与糖酵解有何不同?
答：糖酵解在缺氧条件下反应，在胞液中进行，生成产物为乳酸，而放出的ATP少。而糖有氧氧化是在氧充足条件下反应，在胞液和线粒体中进行，生成CO2和水及大量的ATP.
肝糖原和肌糖原有何不同?
答：肝糖原可分解为血糖而肌糖原不可。由于肌糖原分解产生的葡糖-6－磷酸经糖酵解途径变成了乳酸，后者经血循环到肝脏，通过糖异化作用合成肝糖原或葡萄糖。
血糖主要是什么？有何意义?
答：通过各种途径人血的单糖简称为血糖。正常值为4．44～6．67mmol／L。血糖是在体内的运输形式：正常人空腹血糖浓度相当恒定。测定血糖浓度可反映体内糖代谢是否正常。
简述葡糖－6－磷酸的代谢去向。
答：G—6—P的代谢去向有：①糖酵解途径生成乳酸，②糖异牛途径生成葡萄糖；③糖有氧氧化途径生成水、二氧化碳和ATP，④糖原合成途径生成糖原。⑤戊糖磷酸途径生成核糖—5—磷酸和NADPH+H+，⑥糖醛酸途径生成葡萄糖醛酸和戊酮糖—5－磷酸。
写出糖分解代谢的方式、特点和生理意义。
答：糖分解代谢的方式有三种：无氧酵解、有氧氧化和磷
酸戊糖。(1)无氧酵解是体内糖在缺氧情况下不完全分解生成乳酸并释放出能量。分四个阶段。具生理意义为供能和糖酵解的逆过程是肝脏糖异生的过程。(2)糖有氧氧化是在体内有氧的情况下进行完全分解生成H2O和大量ATP的过程。具生理意义为体内产能的主要途径；三羧酸循环是三养素彻底氧化供能的共同途径，也是三养素互变的中心枢纽。(3)磷酸戊糖代谢途径中，葡萄糖一方面耗能活化分解生成CO2．同时也可能转变生成戊糖。其生理意义为提供核糖磷酸体为体内合成核酸的原料：提供细胞代谢所需的还原型辅酶Ⅱ即NADPH。
试述三羧酸循环中以NAD＋、PAD为辅酶的化学反应过程。
三羧酸循环总反应是：乙酰辅酶A十3NAD+十FAD十GDP十H3PO4——2CO2十3NADH十H+十FADH2十GDP十HS-CoA能量生成的总反应是：乙酰辅酶A十2O2十11TDP十GDP十12H3PO4——CO2十11ATP十GTP十2H2O十HSCoA三羧酸循环中每分子乙酰辅酶A彻底氧化分解，有四次脱氧氧化，其中三次脱氢酶的辅酶是NAD＋，其一对氢最终交给氧生成水放能，可偶联合成3分子ATP；而三羧酸循环中有一次脱氢酶的辅酶是FAD。综合1分子乙酰辅酶A参与三羧酸循环彻底氧化分解，可生成12分子ATP(丙酮酸为15分子ATP).
试述磷酸戊糖途径的生理意义。
答：戊糖磷酸途径的生理意义为：能提供核糖磷酸为体内合成核酸的原料；能提供细胞代谢所需的还原型辅酶Ⅱ即NADPH。NADPH的功能有：(1)是脂肪酸及胆固醇等生物合成的供氢体。(2)作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量，从而对维持细胞特别是红细胞的完整性有重要作用。(3)参加肝内生物转化反应。
试述乳酸是如何变成葡萄糖的。
答：乳酸可通过下面反应生成葡萄糖：首先是乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢生成丙酮酸、接着丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成烯醇丙酮酸磷酸。(1)丙酮酸在以生物素为辅酶的丙酮酸羧化酶的催化下．与二氧化碳结合，并接受ATP提供的能量生成草酰乙酸。(2)草酰乙酸在烯醇丙酮酸磷酸羧激酶的催化下，由GTP提供能量放出二氧化碳，生成烯醇丙酮酸磷酸。(3)此后的反应为酵解的逆过程。其中的两步不可逆反应是通过两次底物磷酸化实现的。果糖－1，6－二磷酸由果糖二磷酸酶催化生成果糖－6－磷酸：葡糖－6－磷酸由葡糖－6－磷酸酶催化生成葡萄糖。
试述高血糖及糖尿病的发病机理。
答：一切引起血糖升高的激素分泌过多都可引起高血糖，但持续性高血糖多见于胰岛素绝对或相对不足所导致的糖尿病由于胰岛素分泌不足或受体缺乏，使血中葡萄糖不能被利用而导致能量不足。机体为获取能量，以多食和消耗体内脂肪而
代偿。另外，当血糖浓度超过肾糖阈而从尿排出，由此造成多尿和口渴多饮。
脂类的代谢
固定脂：也叫基本脂，是一类组成组织细胞膜结构，一般不随机体营养和能量消耗而有较大变动的脂类。
储存脂：也叫可变脂，是指以甘油三酯的形式主要储存在皮下与腹腔脂肪组织中。
脂肪动员：储存脂肪被酶催化水解为甘油和脂肪酸而释放人血的过程。
脂蛋白：一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白质按不同比例组成的，便于血液运输的脂类复合体。
载脂蛋白：一类转运脂类的，具有不同特殊功能的蛋白质载体、(血浆脂蛋白中的蛋白质部分)。
血脂：血浆中脂类的总称。主要包括三脂酰甘油、磷脂、胆固醇及其酯。
脂肪酸β—氧化：脂肪酰CoA在线粒体内进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四个连续反应过程。
酮体：脂肪酸在肝内酶的催化下，生成乙酰乙酸．β－羟丁酸和丙酮等中间产物的总称。
高脂蛋白血症：一类多因遗传性缺陷所致，以血浆中脂蛋白升高为特征的疾病。
鞘脂类：一类在组成上含鞘氨醇或二氢鞘氨醇而不含甘油的类脂。
脂肪肝：由于肝内磷脂酰胆碱的合成障碍导致脂肪不能及时从肝中运出而在肝内堆积而成的疾病。
HMG-CoA还原酶：HMG-CoA还原酶是催化HMGCoA转变为甲羟戊酸(MVA)进而合成胆固醇过程的限速酶。
简述脂类的生理功能。
答：(1)供能、储能功能；(2)构成生物膜结构；(3)体内脂类可转变生成多种具有重要生理功能的物质；(4)乳化、保温、防震等功能。
简述磷脂合成低下与脂肪肝发生的关系。
答：机体若胆碱摄入少，会使肝中磷脂酰胆碱含量减少，从而导致极低密度脂蛋白等合成障碍，使肝中甘油三酯转运出肝受阻，肝中有甘油三酯堆积。另一方面由于肝中甘油二酯转变成磷脂酰胆碱减少，又会使转变成甘油三酯过程增强，进一步加重肝中甘油三酯的堆积。组织学上证实肝实质脂肪化超过30％，就称为脂肪肝。
简述脂类的消化吸收。
答：食物脂类的消化主要在小肠上段进行。由于脂类不溶于水，故甘油三酯等首先在肝脏合成并由胆道分泌的胆汁酸盐作用下，乳化分散成微小的微团，增加脂类与消化液的接触，然后在胰脂肪酶与辅脂酶作用下．水解成甘油、脂肪酸和甘油二酯、甘油一酯。
何谓血脂?简述血脂的来源利去路。
答：血浆中的脂类称为血脂，包括甘油三酯、胆固醇及其酯，以及游离脂肪酸等。来源有三：食物中脂类、脂库动员、体内合成。去路有三：氧化分解、参与生物膜构成及贮存于脂库、转变为其他物质。
简述谷类、豆类、蔬菜等食物对胆
固醇吸收的影响。
答：蔬菜含有较多的纤维素、果胶、琼脂等物质能与胆汁酸结合成复合物，从而阻止胆固醇的吸收，豆类和谷类食物含有较多的豆固醇、谷固醇等植物固醇，它们不仅不易被肠道吸收，反而抑制胆固醇的吸收。故多吃豆类、蔬菜等有利于预防高胆固醇血症。
简述胆固醇合成的来源及转化。
答：合成胆固醇所需物质有乙酰CoA、NADPH+H＋和ATP，乙酰CoA和ATP多数来自糖的有氧分解途径，也可来自脂肪和氨基酸的分解途径；NADPH+H+主要来自戊糖磷酸途径。胆固醇在体内不能分解为CO2和H2O，只能转化为胆酸，维生素D3、肾上腺皮质激素和性激素等。
简述脂肪酸合成过程中乙酰CoA的来源。
答：乙酰CoA是脂肪酸合成的原料。在线粒体内与草酰乙酸缩合成柠檬酸，透过线粒体膜进入胞液，在裂解酶催化下，再分解成乙酰CoA和草酰乙酸。
糖是如何转变为脂肪的?
答：糖经有氧氧化代谢产生的二羟基丙酮磷酸、乙酰CoA和ATP及戊糖磷酸途径产生的NADPH+H+作为脂肪合成的基本原料。首先二羟基丙酮，磷酸还原成α—甘油磷酸；然后乙酰CoA、NADPH+H＋和ATP等经脂肪酸合成酶体系催化合成脂酰CoA；最后。α－甘油磷酸与脂酰CoA合成脂肪。
简述甘油的代谢过程。
答：甘油首先被甘油激酶激活消耗ATP生成α－甘油磷酸，后者在脱氢酶作用下，生成二羟基丙酮磷酸，二羟基丙酮磷酸就可循糖代谢有氧分解途径代谢生成CO2和H2O.
简述脂肪酸氧化分解过程。
答：脂肪酸氧化分解首先脂肪酸活化生成脂酰辅酶A；后者以肉毒碱为载体进入线粒体：然后脂肪酰辅酶人进行β－氧化，生成乙酰辅酶A；后者参加三羧酸循环彻底分解为CO2和H2O.
为什么糖尿病人(缺乏胰岛素引起的糖尿病)会出现酮血症和动脉粥样硬化？
答：糖尿病人因长期不能利用糖供能，以加强脂肪分解来补充能量。脂肪在肝内就会产生大量酮体进入血液，导致酮血症。脂肪酸大量分解产物是乙酰CoA，后者是合成胆固醇的原料，血内胆固醇含量过高就有叫能引起动脉粥样硬化。
试述脂肪酸的β氧化分解。
答：脂肪酸在体内的β－氧化是从羧基端开始的，每次断下来的是含有二个碳原子的乙酰辅酶A，故称为β－氧化。第一次脱氢是由脂肪酰辅酶A脱氢酶催化，该酶的辅酶为FAD；再一次脱氢由β－羟脂肪酰辅酶A脱氢酶催化下，每次β－氧化．长链脂肪酸缩短二个碳原子，生成一分子乙酰辅酶A。再次循环返复β－氧化，每次脂肪酰缩短二个碳原子同时，生成1个乙酰辅酶A，直至脂肪酸完全分解生成乙酰辅酶A。
血浆脂蛋白有多少种?其各自的生理功能有哪些？试述CM的代谢过程．
答：血浆脂蛋白按密度可分为四种：CM、VLDL，LDL，和HDL.血浆脂蛋白是脂类在血内存在和运输的形式，具极性较大，有助于提供脂类到各组织细胞中利用，CM在小肠粘膜细胞合成后，经淋巴管而入血液在血液中与来自HDL的APoCu结合成为成熟CM，CM在血液中流动要受肌肉、心肌等毛细血管内皮细胞中存在的LPL催化，不断将CM中的三酰甘油水解并释放出甘油和脂肪酸，CM逐渐变小成线粒被肝摄取．可利用合成VLDL。
试述酮体的生成和利用及其生理意义。
答：酮体是以肝内线粒体生成的乙酰CoA为原料，经过硫解酶、HMG-CoA合成酶及HMG-CoA裂解酶的作用下生成乙酰乙酸和乙酰CoA。乙酰乙酸可被还原成β－羟丁酸或脱羧成丙酮，二者总称为酮休。酮体足在肝外组织进行利用，当乙酰乙酸被运到心、肾等组织，在琥珀酰CoA转硫酶催化下，硫解为二分子乙酰辅酶A，参加：羧酸彻底分解供能。乙酰乙酸也可直接在硫激酶的催化下生成乙酰乙酰CoA，然后硫解为两分子乙酰CoA，再彻底分解供能。酮体在正常人体中含量个多，不会影响血浆pH值。溶解度高，运输方便，是一种由脂肪酸生成的可为脑和骨骼肌利用的主要能源，当骨骼肌氧化作用加强时，又可抑制糖和氨基酸的氧化，有利于脑对糖的充分利用和节约蛋白质的分解。
何谓脂类？脂类有哪些生理功能？
答：脂类是脂肪和类脂及其衍生物的总称。类脂主要包括磷脂、胆固醇及其酯和糖等。脂肪是体内能量贮存供给的重要物质，贮量小．产能多，由于脂肪分布于内脏周围及皮下组织中，所以有保护内脏及防止体温散失等作用，，类脂是构成生物膜的重要成分，膜的许多牛理功能是与膜上的类脂组成有关。肝脏合成的甘油三酯及血中脂类是以脂蛋白形式运输的、磷脂和胭固醇在脂蛋白中起联系疏水内核与亲水载脂蛋白的桥梁作用。
生物氧化
糖、脂肪、蛋白质等物质在生物体内氧化分解，最终生成水和二氧化碳并放出能量的过程叫生物氧化。
在生物氧化过程中，整个氢的传递过程以及参与这一系列催化反应的酶与辅酶构成了链状反应．这种形式的反应过程称为呼吸链。
参与呼吸链递氢或递电子的辅酶(或辅基)称为递氢体或递电子体。
氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下氢和电子沿呼吸链传递过程逐步释放能量，使ADP磷酸化生成ATP的过程。
底物水平磷酸化：在生物代谢过程中，底物分子因脱氢、脱水等作用使能量在分子内重新分布形成高能磷酸键，然后直接转移给ADP生成ATP的过程。
使氧化和磷酸化的偶联作用解除的化合物叫解偶联剂。
α－氧化脱羧：脱去α－位上羧基的
同时伴有脱氢的反应过程。
肌酸磷酸：是ATP将高能磷酸键转给存在于肌肉组织中的肌酸而生成的一种高能化合物。
简述生物氧化，其有何生理意义?
答：糖类、脂类和蛋白质等有机物在生物体内经过一系列氧化分解，最终生成CO2和H2O并释放出能量，此过程称为生物氧化。其根本意义在于为机体提供可利用的能量。
简述解偶联作用和解偶联剂。
答：解偶联剂不阻断呼吸链的电子传递，但能拆散氧化和磷酸化的偶联作用，使氧化过程照常进行。解偶联剂作用使呼吸链释放的能量不能用于合成ATP，由于ADP形成ATP受阻，ADP浓度增高，刺激呼吸链作用增强，但所释放的能量大部分以热能的形式散失，不能为机体有效利用。
简述生物氧化的特点。
答：生物氧化是在细胞内，37℃左右、近中性的含水环境中经一系列酶的催化逐步进行的底物在脱羧基的过程中生成CO2，在递氢体系中生成H2O，并逐步释放出大部分能量以高能键形式储存在ATP等高能化合物中，以供应生理需要。
NADH呼吸链包括哪些成分?存在的部位?
答：NADH呼吸链包括NADH、FMN、CoQ、细胞色素和铁硫蛋白。存在于细胞线粒体中，是体内最主要的呼吸链，体内大多数底物脱氧都是经过这条链生成水，产生的ATP数量多，是体内主要供能方式。
简述泛醌的化学本质及作用。
答：辅酶Q又称泛醌，在呼吸链中接受黄素酶传递来的氢，然后将其传给细胞色素体系，通过分子的结构互变，起到递氢的作用。
简述生物氧化中的氧化方式。
答：生物氧化中的氧化方式与一般化学的氧化方式完全相同，也是脱氢、失电子或与氧直接化合的过程。
简述不需氧脱氢酶和需氧脱氢酶的区别?
答：需氧脱氢酶主要分布在过氧化物酶体中。需O2体为受体，最终产物为H2O2，其辅基一般为FAD或FMN。不需氧脱氢酶主要分布在线粒体中，以其他辅酶或辅基（NAD、NADP、FMN或FAD等)作受体、最终产物是H2O2。
简述生物氧化过程中CO2生成方式。
答：生物氧化中二氧化碳不是碳和氧直接化合成的，而是由糖、脂类、蛋白质等有机物转变成含羧基的化合物．进行脱羧反应生成的。脱羧反应可分为α－脱羧和β－脱羧，并又可再分为直接脱羧和氧化脱羧。
试述生物氧化的三个阶段。
答：第一阶段是糖原、脂肪、蛋白质分解成葡萄糖、脂肪酸和甘油、氨基酸。此阶段释放的能量少于营养物内蕴藏能量的1％，且以热能的形式散失不能储存。第二阶段葡萄糖、脂肪酸、甘油和大多数氨基酸经一系列反应生成乙酰CoA，此阶段释放出总能量的1／3，其中一部分能量转变成机体可利用的化学能。第三阶段是三
羧酸循环和氧化磷酸化。乙酰CoA进入三羧酸循环反复地脱氢，脱下的氢给电子传递链与氧结合成H2O，同时释放出大量能量，相当于一部分ADP磷酸化生成ATP，这种氢的氧化与ADP磷酸化过程偶联在一起称氧化磷酸化。此阶段释放出总能量的2／3。
试述体内能量的生成、储存和利用。
答：体内能量来自于物质的氧化分解，能量以高能磷酸键的形式储存于ATP分于中。ATP的生成方式为底物水平磷酸化或氧化磷酸化。作为能源和能量直接供给者的ATP，当生成量过多时，就将高能磷酸键转移到肌酸分子上，生成肌酸磷酸而储存。后者可在体内ATP量不足时，再将高能磷酸键转移给ADP生成ATP。ATP水解可把能量转化成各种生理活动所需要的能量。
试述影响氧化磷酸化的因素。
答：影响氧化磷酸化的因素有三：(1)ADP／ATP比值。当线粒体内ADP／ATP比值增高时，氧化磷酸化速度加快，于是NADH迅速减少而NAD＋增多，从而间接促进三羧酸循环氧化过程ATP合成增多，反之，ATP合成减少。(2)甲状腺素的作用。甲状腺素能促进细胞膜上Na＋、K＋－ATP酶的生成，使ATP加速分解为ADP和Pi从而促进氧化磷酸化，(3)抑制剂的作用氧化磷酸化抑制剂主要有两类：一类是呼吸链抑制剂，是通过阻断呼吸链某一环节电子传递而抑制氧化磷酸化。另一类是解偶联剂，并不阻断呼吸链的电子传递，但能拆散氧化和磷酸化的偶联作用，使氧化过程照常进行。
试述黄素酶类的化学组成和作用机制。
答：黄素酶是以辅基FMN或FAD作为递氢体，FMN或FAD可作为需氧脱氢酶的辅基：在呼吸链中，FMN参与NADH呼吸链，FAD参与琥珀酸呼吸链，它们都是通过辅基中异咯嗪部分的氧化还原作用起到传递氢的作用.
蛋白质和氨基酸的代谢
氨基酸代谢池(或代谢库)：存在于细胞内液和细胞外液中的合成或吸收来的氨基酸总
称为氨基酸代谢池(或代谢库)。
氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应。
蛋白质的互补作用：把几种营养价值低的蛋白质混合食用以提高营养价值作用。
氮平衡：一种以测定蛋白质中氮摄入量和排出量，来判断蛋白质在体内利用情况的方法。
必需氨基酸：体内不能合成，必需由外界食物供给的氨基酸。其种类依不同动物略异，如人体必需氨基酸有八种，即异亮、蛋、缬、亮、色、苯丙、苏、赖氨酸等。
非必需氨基酸：由体内其他物质可以转变合成的氨基酸。
联合脱氨作用：是脱氨基的主要方式。一般指由转氨作用和L－谷氨酸脱氢酶催化联合完成。
鸟氨酸循环：由两分子氨和一分子CO2生成尿素的一个连续反应循环，因参与反应的第一个化
合物是鸟氨酸，生成尿素后又恢复为鸟氨酸，故称为鸟氨酸循环。
一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的以四氢叶酸为载体的活性基团。
支链氨基酸：是亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸三个必需氨基酸的总称，它们分解代谢的特点是主要在骨骼肌内进行。
简述决定蛋白质营养价值的因素。
答：蛋白质的营养价值取决于蛋白质所含氨基酸的种类，数量及其比例，尤其是取决于必需氨基酸的种类和含量，必需氨基酸的有无和数量的多少是决定一种蛋白质营养价值高低的主要因素。
为什么急性肝炎患者血清中转氨酶(ALT)活力升高?
答：由于肝脏中ALT含量最高，正常情况下．转氨酶主要分布于细胞内，血清中活性很低，当因患有肝炎时就使细胞的通透性增高或组织坏死细胞破裂时，就有大量转氨酶释放入血，造成血清转氨酶活力明显升高、(心肌梗塞患者血清AST活力明显上升原因同上)。
简述联合脱氨基作用与转氨基作用的主要区别。
答：转氨基作用只是将一个α－氨基酸的氨基转移到α－酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到脱氨基的目的。若将转氨酶与谷氨酸脱氢酶联合作用时，可达到真正脱氨基的目的。
为什么临床上对高血氨患者不能采用碱性皂液灌肠?
答：因为肠道的pH很低时，NH3与H+形成NH4+不易被吸收，而从粪便排出体外；若肠道pH值偏高时，氨的吸收增强，使机体中毒，因此临床上对高血氨患者常采用弱酸透析液体结肠透析，禁用碱性皂液灌肠。
简述血氨的来源和去路。
答：血液中氨的来源有氨基酸分解代谢产生的氨、肠道吸收的氨、肾脏中氨的产生。氨的去路包括尿素的生成是主要的，还有谷氨酰胺的生成和α－酮酸氨基化。
简述氨基酸的一般代谢。
答：是指氨基酸脱氨是作用和脱梭基作用。脱氨基作用有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基等方式，其中联合脱氨基为主要方式。
为什么临床上对妊娠呕吐及小儿惊厥患者采用维生素B6治疗?
答：因为维生素B6参与辅酶磷酸吡哆醛的组成，在细胞内磷酸化，形成磷酸吡哆醛，提高谷氨酸脱羧酶的活性，使谷氨酸脱羧生成足够量的γ－氨基丁酸，增强中枢神经的抑制作用，减低呕吐中枢及神经肌肉的兴奋性。
写出一碳单位的种类及其主要生理功能。
答：一碳单位包括甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基及亚氨甲基。一碳单位是合成嘌岭、嘧啶的重要原料，与核酸的生物合成关系密切。
α－酮酸的代谢去路有哪些?
答：α－酮酸主要有三方面代谢途径：(1)经氨基化生成非必需氨基酸；(2)转变成糖