生化考试复习重点
1.球状蛋白质的分子结构包括哪些层次？应该从哪几方面认识蛋白质结构与功能的关系？举例论述蛋白质分子的三维结构与其功能之间的联系。
球状蛋白质的分子结构包括一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。
Pr的功能与其特殊结构有着密切联系，结构是特定功能的内在依据，功能则是特定结构的外在表现。以Mb和Hb为例。
Mb 1）结构：是精确的三维结构球蛋白，由一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素辅基结构构成，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，E、F螺旋之间有一条疏水的裂缝，血红素就结合在这个缝内。2）功能：贮存氧，在细胞代谢需要氧时释放出氧，氧和曲线为双曲线，适合于通过组织从血液接受氧气将它储藏在细胞内备用。游离状态下，血红素对CO的亲和力比对O2的亲和力大25000倍，而结合状态仅大200倍；且在Mb中，远测His（E1）的存在对其与CO的结合产生更大的位阻效应，大大降低了对CO的亲和力和CO中毒的危险，从而保证生理条件下，Mb能有效地履行贮藏和输送O2的功能，脱氧Mb与血红素结合后，α螺旋恢复至75%，分子结构紧凑，稳定性提高，说明血红素辅基对肽链折叠有影响。
Hb 1)结构：由4个亚基（α2β2）组成，每个亚基含一条多肽链和一个血红素辅基，构成一个四面体。2）功能：适合于从肺泡到组织的氧气运输，氧合曲线呈S型。Hb与O2结合存在协同效应，即Hb有四个与氧结合的区域，先结合的O2影响同一分子中空闲O2结合部位对后续O2的亲和力，当氧和血红素结合时，Fe2+外层电子重排，从顺时变为反时，直径缩小13%，卟啉平面变成扁平，Fe移入卟啉而中央小孔，触发了Hb亚基构象改变，破坏了原来的非共价键形成的新的非共价键，导致其他三个没和氧结合的亚基发生变化，导致局部的氧和部位构象改变，对氧的亲和力提高，出现S型曲线。2，3-二磷酸甘油酸（BPG）是Hb别构效应剂，对稳定脱氧血红蛋白的四级结构发挥着重要作用，它与脱氧血红蛋白中亚基间的静电作用在血红蛋白氧合后就不存在了。如果没有BPG,Hb的氧合就不存在协同效应
2.什么是G蛋白？举例论述G蛋白在信号转导中的作用？
G蛋白又称GTP 结合蛋白,或鸟苷酸调节蛋白,是一族特殊的调节蛋白,它以其特定的方式偶联到许多膜受体及效
应器,在细胞信号跨膜转动过程中起重要作用。
G蛋白主要有两大类：a,异源三聚体G蛋白：与7次跨膜受体结合，以α亚基（Gα）和β、γ亚基(Gβγ)三聚体的形式存在于细胞质膜内侧。b,小分子G蛋白（21kD）：它们在多种细胞信号转导途径中亦具有开关作用。
G蛋白在细胞信号转导的作用：
不同的G蛋白识别不同的配体,并与其结合。然后把信号转导给第二信使分子。与第二信使产生的有关酶有:腺苷酸环化酶(AC) ,鸟苷酸环化酶( GC) 和磷脂酶C( PLC) 。另外还有一些离子通道也受G蛋白作用。
G蛋白对钙的通道调节有两种方式,一种是与钙通道偶联直接调节,另一种为间接调节。例如,儿茶酚胺激活体,通过Gs 使AC 活性提高,产生大量cAMP ,从而使蛋白激酶A 的活性提高,而钙通道则是蛋白激酶的底物之一。
G蛋白即GTP结合蛋白或鸟苷酸调节蛋白，已发现它是一个蛋白质家族，其中有许多在细胞信号转导中起着偶联膜受体与效应器的中介作用。G蛋白的GTP结合形式为其活化状态；GDP结合形式为其非活化状态。通常按其分子大小分为异源三聚体（αβγ）G蛋白，缩写为Gp，和单链小分子G蛋白。
异源三聚体G蛋白由α、β、γ亚基组成，目前已发现20余种α亚基，分子量约39～40kDa；β亚基至少有6种，分子量约37kDa；γ亚基已发现12种，分子量8kDa左右。这些亚基可以组合成上千种αβγ三聚体，各种Gp的α亚基差别最大，成为Gp分类的依据。G蛋白通过G蛋白偶联受体（GPCRs）与各种下游效应分子，如离子通道、腺苷酸环化酶、PLC联系，调节各种细胞功能。
（1）Gα的活化与功能
在非活化态，Gp以异源三聚体（αβγ）形式存在，Gα与GDP结合。当配体与Gp偶联的受体结合后，受体螺旋3和6的方向改变，导致胞内域构象变化，与GαC-端相互作用，促使GTP交换GDP，GTPase功能区的开关Ⅱ结构旋转，将疏水口袋关闭，促使Gα·GTP与βγ亚基分离。Gp与配体-受体复合物分离，降低了二者之间的亲和力,使配体-受体复合物解离。Gα.GTP与效应分子结合并将其激活，同时Gα的GTPase把结合的GTP水解成GDP和Pi，变回非活化状态，开关Ⅱ旋回原位，重开疏水口袋，使Gα与βγ结合成αβγ而灭能；活化的Gα可调节多种效应酶，如Gsα可激活ACase，Giα可抑制ACase，Gtα可活化光受体cGMP专一的PDE，GQα可活化PI-PLCβ等。
（2）Gβγ的活化及功能
Gβγ不仅能帮助Gα更好地与质膜结合，对Gα的活性起辅助和抑制作用，Gβγ自己也能与一些效应分子相互作用，例如直接调节PI-PLCβ1、β2、β3，ACase；直接或间接活化某些离子通道；活化PI-3K、MAPK
等；以及与Rho、Rac、Arf等小分子G蛋白发生作用。
非水解GTP类似物如GTPγS等，可与Gα结合并使之持续活化。细菌毒素CTX可催化把NAD+上的ADP-核糖基转移到Gsα的一个Arg残基上，抑制其GTPase活性，从而使Gsα·GTP持续活化；PTX则催化Giα上一个Cys残基的ADP-核糖基化，使之失去对效应酶的抑制作用。另外还发现Gp突变与一些疾病的联系，如8例生长激素分泌型垂体瘤中，有5例GsαArg201突变成Cys/His，伴有[cAMP]过高；3例Glu227突变成Leu/His，伴有GTPase活性下降, 致使生长激素分泌过多。
3.蛋白质的翻译后修饰有哪些类型？举例论述两种蛋白质的共价修饰。泛素化，磷酸化
新生多肽链多数都需经过翻译后修饰才会转变为成熟的蛋白质。许多蛋白质要分别经过甲基化、羟基化、糖基化、泛肽化、羧基化、磷酸化、乙酰化、脂酰化和异戊烯基化。例如蛋白质的泛肽化、蛋白质的可逆磷酸化等。
蛋白质的泛肽化：蛋白酶体对蛋白质的降解通过泛素介导,所以又称为泛素降解途径。泛素介导的过程被称为泛素化。蛋白酶体对蛋白质的降解作用分为两个过程:一是对被降解的蛋白质进行标记,由泛素完成;二是蛋白酶解作用,由蛋白酶体催化。蛋白酶体存在于所有真核细胞中，其活性受γ干扰素的调节。
泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1粘附在泛素分子尾部的Cys残基上激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上,随后,E2酶和一些种类不同的E3酶共同识别靶蛋白,对其进行泛素化修饰。根据E3与靶蛋白的相对比例可以将靶蛋白单泛素化修饰和多聚泛素化修饰。E3酶的外形就像一个夹子,靶蛋白连接在中间的空隙内。酶的左侧结构域决定靶蛋白的特异性识别,右侧结构域定位E2酶以转移泛素分子。
蛋白质的可逆磷酸化：蛋白质可逆磷酸化修饰是调控各种各样生物学功能的通用机制。其后，人们陆续发现了许多受这种方式调控的生理生化过程，如基因的复制和转录，分子识别和信号转导，蛋白质的合成与降解，物质代谢与跨膜运输，细胞形态建成与肌肉收缩，细胞周期的运转，细胞增殖与分化等等。实际上，蛋白质的可逆磷酸化是许多信号转导途径实现其生物学功能的枢纽。
可逆磷酸化作用调节蛋白质活性的机制通过可逆磷酸化向蛋白质大分子中引入或去掉一个或不多几个共价结合的磷酸基，可使其生物学活性发生戏剧性的转变，二者之间的关系可以归纳为以下几种：
a单一部位磷酸化导致单一功能的变化，如肝细胞糖原磷酸化酶中Ser14被磷酸化之后即可从钝化状态变成活化构象，催化糖原的磷酸解。
b多部位磷酸化导致单一功能的变化，肝细胞中的糖原合酶Ser7和Ser10分别被AMPK和PKA磷酸化而钝化。c多部位磷酸化分别导致不同功能的变化，如转录因子STAT1的单体为钝化状态，当被受体结合的JAK将其Tyr701磷酸化后，有了二聚化和核转位的能力，再经一种MAPK将其Ser727磷酸化，才会充分活化，刺激靶基因的转录。
d单一部位磷酸化导致多个不同功能的变化，如肝细胞中的果糖6-磷酸激酶-2/果糖2,6-二磷酸酶，Ser32的磷酸化导致激酶活性的钝化和磷酶酶活性的活化。
4.何谓别构酶？举例说明别构酶在代谢调节中的作用机制。
别构酶就是具有协同效应的酶，有多个活性中心和调节中心，可定位在不同的亚基上或定位于同一亚基空间上分开的部位。活性中心与调节中心之间通过协同效应相互影响。活性中心负责与底物的结合与催化，调节中心负责酶反应速度。正效应剂的结合使酶催化活性增高，负效应剂的结合则使酶催化活性降低。
首先结合的配体使后续配体更易结合，成为正协同；第一个配体结合后，对后续配体的亲和力下降则成为负协同。结合的配体影响同种配体与空间部位的结合，称为同促效应；先结合的配体影响异种配体在另一些部位上的结合，则称异促效应。异促效应的表现为正协同，同促效应既有正协同又有负协同。无协同为双曲线，正协同为S型曲线，负协同为假双曲线。
正协同别构酶如天冬氨酸转氨甲酰酶有6个调节亚基和6个催化亚基，调节亚基形成3个二聚体，在一个赤道面上，6个催化亚基形成2个三聚体分别位于赤道上、下两方，组成球体，在氨甲酰磷酸存在时，V-S作图为S型曲线，ATP为激活剂，使S型曲线左移，且随ATP增大，渐趋双曲线，同时控制酶活性的的底物分子开关向浓度小的方向移动，范围变窄，别构抑制剂CTP使S型曲线右移，且随CTP浓度增大，S型曲线的特征愈明显，同时控制E活性的底物分子开关向浓度大的方向移动，而且范围渐宽。ATCase的活性也受ASP的调控，S 型曲线中段对应的ASP范围内，ATCase活性与ASP变化成正比。通过这样一种快速灵活而有效的别构调节使这类E活性适应生理功能的需要。
负协同别构酶如3-磷酸甘油醛脱氢酶（3-PGD），可结合4分子的NAD+，但结合的亲和力不同，实际上通
常只能接合分子的NAD+，这种现象称为半位反应性，3-PGD 接合两个NAD+后，由于别构效应，使得另外两个亚基对NAD+的亲和力下降2-3个数量级，在一定的底物浓度范围内，E 活性不受底物浓度变化的影响，这是另一种意义上的调节，3-PGD 在NAD+浓度很低时就能发挥一般活性，使糖酵解能以一定速率顺利进行，同时防止过多的NAD+对糖酵解的干扰，这就是其生理意义。
5.试述蛋白质泛素化修饰的反应历程及其生物学意义。
真核细胞中，细胞溶胶和细胞核内多数蛋白由泛肽-26S 蛋白酶体途径降解。泛肽是一种高度保守的小蛋白，在一系列酶的作用下与靶蛋白共价连接。多泛肽化的靶蛋白可被26S 蛋白酶体识别并迅速降解。泛肽途径的酶促
过程概括如图：
通常只有一种E1，催化泛素的活化。而E2和E3却存在许多种，尤其是E3，主要负责蛋白-泛肽连接的选择性蛋白降解的专一性，不同的靶蛋白由不同的E3来识别，通过E3吧活化的泛肽连接在靶蛋白上，再连上四个以上的泛肽形成泛肽链。再经26S 蛋白酶体降解。26S 蛋白酶体由至少30多种不同的亚基组成，包括空桶状的20S 蛋白酶体和结合在其两端的19S 调节复合物，催化多泛肽化靶蛋白质降解。泛肽再经去泛肽化酶再生之后重复利用。
生物学意义：主要负责细胞溶胶和细胞核内短寿命蛋白和反常蛋白的降解，如转录因子、限速酶等，如不及时消除，会干扰正常的生理活动。降解后，这些酶的数量由基因表达来调控，可以得到更精确的控制。
6.以糖原代谢为例说明细胞信号转导的分子机制。说明G 蛋白偶联的受体，共价修饰。
细胞信号转导包括信号分子的接受、信号的放大和效应的产生三个阶段。大多数胞外化学信号都通过质膜上的专一性受体识别与结合，产生胞内信使，再通过特定的效应分子作用于其靶分子，导致蛋白质结构、酶活力、膜通透性、基因表达等方面的改变，从而产生一系列生理、病理效应。细胞信号转导突出胞外信号跨膜进入细胞时的信号转换与放大。例如，糖元降解时产生的热稳定因子（cAMP ）可以促使糖元磷酸化酶活化。许多动物激素都是与受体结合，激活与其偶联的G 蛋白，活化的G 蛋白作用于ACase,从而改变细胞内的cAMP 的浓度。cAMP 浓度升高时，蛋白激酶（PKA ）的两个调节亚基即于cAMP 结合，导致构象改变，对催化亚基的亲和力下降，PKA 被激活，每个PKA 分子使许多酶分子磷酸化活化，每个酶分子产生许多产物分子，从而有效地把胞间信号的微小变化转化成大量胞内效应因子，产生明显的生物学效应。
7.生物核心组蛋白的共价修饰及生物学意义
真核细胞的基因表达调控涉及组蛋白的共价修饰，包括核心组蛋白（H2A,H2B,H3,H4）中特定Lys 残基的乙酰化/去乙酰化、特定Lys 和Arg 残基的甲基化/去甲基化（其中Lys 可能有单、双、三甲基化；Arg 可出现单甲基化、对称的或不对称的双甲基化 ）；特定Ser/Thr 残基的磷酸化/去磷酸化以及特定Lys 上的泛素化/去泛素化。研究表明，这些修饰顺序地或组合地发挥作用，唤起某些染色质的基础功能 ，产生独特的生物学效应。鉴于组蛋白的共价修饰如此集中和复杂，其中包涵着调控染色质结构和基因表达的信息，因此将其称为“组蛋白密码”。例如，H3的K9、K14和H4的K5乙酰化以及H3的K4和H4的R3甲基化与转录活化相关；H4K12乙酰化和H3K9甲基化则与染色质压缩和转录钝化相关；H3的S10和S28磷酸化与核小体沉积有关。
组蛋白乙酰化/去乙酰化修饰的生物学意义
（1）参与新合成的组蛋白组装成核小体 （2）调节染色质的压缩和折叠程度 （3）与异染色质的建立和扩展有关
（4）提高基因的转录活性 （5）组蛋白去乙酰化酶是阻遏复合物的组分
（6）组蛋白去乙酰化酶在另一些多蛋白复合物中促进转录并防止编码区内脱离正轨的起始
组蛋白乙酰化/去乙酰化修饰与改变染色质的结 构和活性状态的转变相关：在许多情况下，多部位乙酰化/去乙酰
Ub E2·O ③
化协同地、组合地起作用；在某些情况下，特定部位个别残基的乙酰化/去乙下酰化具有明确的效应。
组蛋白甲基化/去甲基化的生物学意义
组蛋白的甲基化/去甲基化是“组蛋白密码子”的组成部分，广泛参与染色质结构重塑、基因表达调控等重要的生理过程。组蛋白甲基化常以组合方式体现其生物学效应，某些特定位点上的甲基化也会呈现明显的功能。
H3K4me3出现在酵母活化基因的启动子处；而在被阻遏基因的启动子处则为H3K4me2；异染色质结合蛋白1（HP1）必须结合在H3K9被甲基化的部位。
识别并结合H3K4甲基化标志的蛋白质结构模块包括Royal超家族和PHD指超家族，在已表征的17种PHD指结构中，有3种优先结合H3K4me3。许多非组蛋白含有结合组蛋白修饰标志的模块，组蛋白修饰主要用于建立转录因子顺序召募机制，并稳定形成的蛋白复合物。
1结构域与超二级结构
结构域：蛋白质中位于超二级结构和与三级结构之间的一个结构层次，在分子中呈紧密的球状亚结构，是独立的结构单位、独立的功能单位和独立的折叠单位。
超二级结构：两个或多个相邻的构象元件被长度、走向不规则的连接肽连接，进一步组合成有规律的、空间上可辨认的局部折叠。
同：都是处于二三级结构之间的局部空间结构。
异：前者是相对独立的结构单元、功能单位和折叠单位，比超二级结构大；后者是一种结构模式，无明确的功能，是建立高级结构的基础。
2Ks型抑制剂与Kcat型抑制剂
Ks型专一性不可逆抑制剂：部分结构与底物类似，可直接结合于活性部位，另一部分则与活性中心某基团反应，对其进行共价修饰使E失活。
Kcat型专一性不可逆抑制剂：具有类似于底物的结合和反应基团，可结合于酶的活性部位并在其作用之下发生反应；与底物不同的是它还具有潜伏的反应基团，受酶催化之后即被活化，与酶活性中心某基团共价结合，使酶丧失活性。
同：都是不可逆抑制剂，对酶活性部位的不可逆修饰。
异：前者直接结合于活性部分，共价修饰；后者结合酶发生反应后，产物是潜在的抑制剂。
3 N-聚糖与O-聚糖
同：均为糖蛋白中糖基与肽链的连接方式，都是蛋白糖，是聚糖链与还原端和肽链特定部位的氨基酸侧链基团相连接。
异：前者糖链还原端的β-D-GlcNAc残基C1-OH基与多肽链Asn残基侧链酰胺-NH2缩合，形成C-N糖苷键，是伴随翻译的修饰过程，一般有分支，糖链可以很长；后者糖链还原端与肽链THr、Ser的侧链-OH形成C-O糖苷键，是翻译后的修饰，糖链较短，不一定有分支。
4 分子伴侣与支架蛋白
分子伴侣：具有ATP酶活性，通过控制与靶蛋白的结合/释放，推动其在活体内正确折叠、组装、运输到位或控制其在活化/钝化构象之间转换，但并不构成靶蛋白组成部分。结合靶蛋白时选择性比较低。
支架蛋白：通常没有ATP酶活性，它和上下游蛋白组装在一起，并不离去，结合蛋白时选择性比较高。
同：帮助别的蛋白组装折叠。
异：前者不构成靶蛋白的组成部分，结合蛋白时选择性低，同时还具ATP酶活性。后者成为复合物组分，结合时选择性高，通常无酶活性。
5 Ⅰ型脂肪酸合酶与Ⅱ型脂肪酸合酶
Ⅰ型脂肪酸合酶：多功能型，酵母的Ⅰ型FAS全酶由6个213kDa的α-亚基和6个203kDa的β-亚基组成十二聚体（α6β6）。α-亚基包含3个功能域：KSase、KRase和ACP功能域；β-亚基含有4个功能域：ATase、MTase、DH和ERase功能域。哺乳动物细胞中的Ⅰ型FAS全酶是同源二聚体，每个亚基的Mr约272kDa，从N-端开始依次为KSase、A Tase、MTase、DH、ERase、KRase、ACP和TEase共8个功能域。在全酶中两个亚基头尾相对，每个亚基前4个功能域与另一亚基后4个功能域构成一个功能齐全的催化单位，理论上可以同时全成两个脂肪酸Ⅱ型脂肪酸合酶：多亚基型，质体的Ⅱ型FAS由ACP和6种酶活性组成松散型多酶体系
同：
异：
6 蛋白质的跨膜转位与蛋白质的核输入
蛋白质跨膜转位：线粒体含有数百种蛋白质，只有极少数由线粒体DNA编码，在线粒体内合成并从衬质一侧嵌入内膜。大多数线粒体蛋白是由核基因编码的，由细胞质中游离的核糖体以前体的形式合成，再运送至线粒体。完成运输需要前体蛋白带有运输信号的特殊肽段(线粒体前体蛋白的导肽)，膜上专一的转位复合物以及细胞溶胶和线粒内的分子伴侣之间的协同配合。
蛋白质的核输入：输入细胞核的蛋白质内有一段特殊的氨基酸序列作为输入信号，称为核定位信号（NLS）。例如，病毒SV40的TAg蛋白126PKKKRKV132是其NLS的最小单位；核糖体L29和多瘤病毒TAg蛋白的NLS 由分开的两段富含碱性氨基酸的片段组成，它们分别是KHRKHPG……KTRKHRG和VSRKRPRPA……PKKARED。芳烃受体核转位子的NLS除两段分开的碱性序列外，还需要二者之间的一段酸性序列。迄今已知的NLS都是短序列，一般不超过8～10个残基；碱性氨基酸（K和R）比例高；在多肽链中没有特定的位点，常在分子表面；在同一蛋白中可多次出现，而且表现出一定的加合效应。NLS介导的蛋白质核输入是个多步骤、单向、温度和能量依赖的复杂过程，并表现出竞争饱和性。输入由输入素介导、Ran、p10/NTF2等蛋白质的参与。同：
异：
7 植物的初生代谢与次生代谢
初生代谢：见于所有植物的代谢物，如蛋白质氨基酸、核苷酸、酰基酯、糖类、有机酸、植物甾醇等，是基本生命活动必不可少的代谢物，习惯上称为初生代谢物
次生代谢：而另一些代谢物则有差别地分布于植物王国分类学上有限的几个种群中，似乎并不直接参与最基本的生长、发育等生命活动，因而相应地称为次生代谢物
同：
异：
8 热激蛋白与分子伴侣
热激蛋白：Hsp是多基因族编码的产物，其表达包括组成型的和胁迫诱导的，Hsp基因表达有组织专一性，与生物对热冲击的耐受性有关，在不同生物中诱导Hsp基因表达的分子机制也有许多相似之处。真核生物主要Hsp 呈现高度同源性，表明其功能对生存是基本的、必要的。
分子伴侣：结合并稳定靶蛋白不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合/释放，推动其在活体内正确地折叠、组装、运输到位，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。
同：
异：
9 蛋白质的遗传密码与卷曲密码
遗传密码：在核酸上三个碱基决定一个氨基酸，DNA中共有四种碱基，称为三联体密码，层简单，已经破译。卷曲密码：指多肽链中氨基酸序列所包含的决定其三维结构的信息，未被破译。
同：都包含决定蛋白质结构的信息。
异：本质不同。前者在核酸上，由3个碱基决定，已经破译；后者是指多肽链中氨基酸序列所包含的决定其三维结构的信息。（到现在尚未破译）
10 蛋白质的泛素化与SUMO化
蛋白质的泛素化：泛素化是单个或多个泛素在泛素激活酶、泛素结合酶及泛素蛋白质连接酶的作用下共价修饰底物蛋白质的过程。蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应。泛素-26S蛋白酶体系统除负责细胞溶胶和细胞核内短寿命蛋白和反常蛋白的降解以及Ⅰ类MHC抗原肽的加工外，显然还参与了膜受体、转运体的下调。组蛋白的泛素化与转录调控有关。果蝇热激蛋白转录因子泛素化之后失活，当受到热冲击时，细胞内游离Ub浓度下降时脱泛素化而活化，Hsp基因表达增强。同时Ub-H2A对转录的阻遏也被解除。泛素基因表达也增强，细胞内游离泛素浓度随着反常蛋白降解而上升，H2A和Hsp转录因子的泛素化也随之增加。蛋白酶体19S调节复合物亚基S5a/Rpn10除识别和结合多泛素链外，还与DNA损伤修复中的核苷酸切除修复因子相互作用。有报道认为19S调节复合物具有核苷酸切除修复活性。19S调节复合另一亚基Rpn4与芽殖酵母一些基因上游的蛋白酶体相关调控元件相结合，其中包括与核苷酸切除修复相关的基因。有证据强烈表明泛素系统在发育和凋亡中发挥重要作用，尽管尚未确定涉及的靶蛋白。
蛋白质的SUMO化：一种多功能的蛋白质翻译后修饰方式。SUMO基因表达时，合成很大的前体，须经SUMO
专一的蛋白酶SENP1加工成单体。已鉴定出的两种SENP分别为UIp1和UIp2,均属半胱氨酸蛋白酶。SUMO单体有97个氨基酸残基，三维结构类似于泛素，也通过其羧基端结合于靶蛋白的赖氨酸残基ε-氨基。类泛素（Ubl）化与泛素化的分子机制相似，由包括Ubl活化酶（E1）、Ubl缀合酶（E2）和Ubl连接酶（E3）等一整套的酶催化。例如，SUMO E1 SAE1/SAE2(Aos1/Uba2)催化SUMO的羧基端以硫酯键连接于SAE2的Cys173。SUMO E2 Ubc9把上述E1的SUMO缀合到自己的Cys93上，在E3的帮助下把这个SUMO连接到靶蛋白的Lys残基上。这个Lys在靶蛋白表面的ψKXE模体内，ψ为大疏水侧链的氨基酸，X为任意氨基酸。S.cerevisiae的Siz是一种SUMO E3,敲除siz基因导致SUMO修饰几乎全部受阻。Drosophila的PIAS是Siz的同系物，删除pias基因是致死性的。核孔蛋白RanBP2具有SUMO E3活性，催化Sp100和HDAC4的SUMO。同：都是蛋白质翻译后修饰的方式，泛素与SUMO分子结构相似，反应途径也类似.
异：SUMO化修饰具有与泛素化修饰截然不同的功能.泛素化修饰的靶分子主要被蛋白酶体降解,而SUMO化修饰则介导靶分子定位和功能调节. SUMO化修饰可参与转录调节、核转运、维持基因组完整性及信号转导等多种细胞内活动，是一种重要的多功能的蛋白质翻译后修饰方式。SUMO化修饰功能的失调可能导致某些疾病的发生。
11 天冬氨酸蛋白酶与胱天蛋白酶
天冬氨酸蛋白酶：通常识别一个氨基酸，活性部位有两个必需的天冬氨酸（Asp）,主要通过广义酸碱催化裂解特定的肽链，抑制肽专一机制。
胱天蛋白酶：特异的识别四肽模体并切断Asp之后的肽链，活性中心为半胱氨酸，均以酶元形式存在。是专为细胞凋亡准备的。
同：都是蛋白质，都水解蛋白质
异：前者分子量小，活性部位有两个必需的天冬氨酸；后者活性部位是半胱氨酸。
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
生物化学复习重点
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
新版南京医科大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
又是一年考研时节，每年这个时候都是考验的重要时刻，我是从大三上学期学习开始备考的，也跟大家一样，复习的时候除了学习，还经常看一些学姐学长们的考研经验，希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦，所以跟大家分享一下我的学习经验，希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息！ 其实一开始，关于考研我还是有一些抗拒的，感觉考研既费时间又费精力，可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行，需要我用很多时间才能够深入的理解它，所谓风雨之后方见才害怕难过，所以在室友们的鼓励和支持下，我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样，但是既然选择了，为了不让自己的努力平白的付出，说什么都要坚持下去！ 因为是这一路的所思所想，所以这篇经验贴稍微有一些长，字数上有一些多，分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的，不然也不会有人考上有人考不上，在借鉴别人的方法时候，一定要融合自己特点。 注：文章结尾有彩蛋，内附详细资料及下载，还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为：
1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月； 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月； 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病，跟我英语水平差不多的同学，词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段，词汇量的重要性胜过四六级，尤其是一些熟词僻义，往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以，一旦你准备学习考研英语，词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够？按照大纲的要求，大概是5500多个。实际上，核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背？在英语复习的前期一定不要着急开始做真题，因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下，做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月，背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list，大概150个单词左右，平均速度大概1分钟看1个，2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题，单词释义题都是高频考点，这一点在完型中体现的非常突出，不仅是是完型，其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目，掌握了高频单词，对于做题的帮助还是非常大的，英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题，单词接触的量可以减少，但是对于生疏词应该进行重点的记忆，一天过1个list（75个单词）。一定记住的有两点：①背单词不需要死记单词的拼写！②多余的方法无用，音标法加上常用的词根词缀就能搞
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
生化复习要点
绪论 1 生物化学的定义，研究内容。 2 了解生物化学与药学之间的关系。 3 了解生物化学的发展历史。 第1章糖的化学 1 重要概念： 糖，单糖，寡糖，多糖，同聚多糖，均一多糖，杂聚多糖，不均一多糖，黏多糖，结合糖，糖蛋白与蛋白聚糖，糖脂与脂多糖，透明质酸， 2 了解知道平时接触到的一些糖类在化学上属于哪类糖？ 3 糖的主要生物学作用。 4 掌握糖类的化学通式， 5 了解下面的常见糖类分别是什么类糖？果糖，蔗糖，葡萄糖，麦芽糖，乳糖，半乳糖，棉子糖，核糖，脱氧核糖，赤藓酮糖，赤藓糖，木酮糖，甘油醛，二羟丙酮，淀粉，糖原，纤维素，琼脂等。 6 了解多糖的几种分类方法。 7 淀粉是由α-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是α-1,4-糖苷键，直链与支链淀粉的区别是什么？ 8 糖原是由α-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是α-1,4-糖苷键、α-1,6-糖苷键，与淀粉有什么不同和相同之处？ 9 纤维素是由β-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是β-1,4-糖苷键。
10 几丁质是由N-乙酰氨基葡萄糖组成的，连接的化学键β-1,4-糖苷键。 11 常见的黏多糖有透明质酸、肝素、硫酸软骨素。 12 透明质酸是由D-葡萄糖醛酸、N-乙酰氨基葡萄糖交替组成的？ 13 组成细菌细胞壁的多糖中最主要的是肽聚糖。 14 大致了解一下有药理活性的多糖有哪些？有没有正在使用的属于糖类的药物？ 15 了解有哪些糖类以及衍生物等被用做药物使用。 第2章脂类 1 重要的概念：脂类，单纯脂类，复合脂类，衍生脂类，饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸，必需脂肪酸， 2 掌握脂肪的化学结构式， 3 了解脂类的主要生物学功能。 4 熟悉表2-1和2-2中脂肪酸的类型，掌握各种脂肪酸的结构特点（含有几个碳原子和双键？俗名是什么？） 5 所谓的“脑黄金”的化学结构是什么？ 6 磷脂分为甘油磷脂、鞘磷脂。 7 写出甘油磷脂结构式，在细胞内有什么作用？常见的甘油磷脂有暖磷脂、脑磷脂、磷脂酰丝氨酸、磷酸酰肌醇、缩醛磷脂、二磷脂酰甘油。 8 鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸、胆碱组成。其中含有的醇类是鞘氨醇。在细胞内的重要作用是什么？
生物化学期末考试重点
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
历年生化考研西医综合试题重要知识点
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生化复习重点及试题酶
生化复习重点及试题（酶） 一、知识要点 在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。 酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。 影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（Km）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km值与Vmax的影响是各不相同的。 酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。 胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由 Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。 同工酶和变构酶是两种重要的酶。同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。 酶技术是近年来发展起来的，现在的基因工程、遗传工程、细胞工程、
生物化学简明教程考试重点
生物化学简明教程最精简重点 一、名词解释 增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。 减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低 一碳单位：指具有一个碳原子的基团。 生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科 Tm值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度 酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基 ] 氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用 呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系 糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程 底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型 脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子 β-氧化：脂肪酸氧化是发生在β原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即β-氧化 氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量 从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径 / 补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸 半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代DNA的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链 不对称转录：一、指双链DNA只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链 前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链 后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链 密码子：mRNA上所含A,,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基 反密码子：指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序 起始密码子：特定起始点的密码子(AUG) ] 终止密码子：mRNA中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA） 二，蛋白质 1，两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子, 2，等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3+，-COO-解离度完全相等，此时溶液的PH。 PI>PH时，氨基酸向阴极移动;反之，向阴极移动 3，氨基酸与水合茚三酮反应特征：脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质 4，与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：生成的2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。通过提取后进一步鉴定，可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸，此法称为Sanger法 5，与异硫氰酸苯酯反应（Edman反应）：此反应可测定出多肽链N端的氨基酸排列顺序 6，蛋白质结构：一级结构：多肽链中的氨基酸序列。二级结构：多肽链有一定周期性的，由氢键维持的局
生化期末复习要点
10临床康复-生化期末复习要点 第三章蛋白质 1、在二十种标准氨基酸中，含硫氨基酸有：甲硫氨酸、半胱氨酸；含羟基的氨基酸：丝氨 酸、苏氨酸、酪氨酸。 2、维持蛋白质分子的化学键：疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。 3、蛋白质的二级结构有：肽单位、α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构、结 构域；其中主要形式有螺旋、折叠，稳定其结构的主要化学键是氢键。 4、影响蛋白质亲水胶体的因素：水化膜和表面带同种电荷。 5、等电点：蛋白质在某一pH值条件下，其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，溶 液中蛋白质的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 6、蛋白质各级结构主要的化学键： 一级结构：以肽键来维持其结构的稳定。 二级结构：氢键是维持其主要的化学键。 三级结构：主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。 第四章核酸 1、核酸分子结构的化学键：氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。 2、维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。 3、tRNA的二级结构为三叶草形。三环：T G、反密码子环、D环；四臂：T G臂、反 密码子臂、D臂、氨基酸臂。 4、碱基配对：A-T, C-G, A-U。 5、核小体：是构成染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白构成，其中组蛋白H2A、H2B、 H3、H4各两个亚基构成八聚体核心，再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈，其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。其组成：DNA和组蛋白两种成分。 6、tRNA的一级结构特点：含10~20%稀有碱基，如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端 大多数为G。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，为三环四臂。 tRNA的三级结构特点：倒L形。 mRNA的结构特点：5’末端帽子结构，3’末端有一个多聚腺苷酸结构。 7、简述三种主要的RNA的生物功能。 mRAN：合成蛋白质的直接模板。 tRAN：携带转运氨基酸。 rRAN：与蛋白质组成核糖体，提供合成蛋白质的场所。 8、DAN的变性：指DNA双螺旋解旋、解链，形成无规则线性结构，从而发生性质改变（如 粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等）。 第五章维生素与微量元素 1、维生素：指机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物 供给的一组低分子量的有机物质。 2、简述维生素A的生化功能及缺乏病。 生化功能：构成视觉细胞内感光物质的成分；促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性；有一定的抗癌、防癌作用。 缺乏病：夜盲症，干眼病。
生物化学考试重点
1.DNA半保留复制DNA复制保留原模板DNA的一条链，另一条链为新合成。 2.蛋白质变性在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，理化性质改变，生物学活性丧失。 3.核酸分子杂交不同来源核酸变性后在一起复性，互补核算片段形成局部双链。 4.酶活性中心发挥酶活性所必需的特定空间结构区域。 5.逆转录以RNA为模板合成DNA的过程。由于与转录过程相反，称为反转录，催化此反应的酶是逆转录酶。 6.三羧酸循环乙酰辅酶A经过循环体系，氧化分解成CO2和水的过程，由于含三羧酸的柠檬酸为其第一个中间产物，又名柠檬酸循环，是三大类营养物分解代谢的共同通路。 7实时PCR 在PCR体系中引入荧光标记分子，以计算PCR产物量，常用于定量分析。 8.生物氧化生物体内的氧化分解，最终生成CO2和水的过程，并逐步放出能量。 9.糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下，彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放出能量的过程。 10.糖异生非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。 11.同工酶催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质等不同的一组酶。 12.酮体乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮的统称，是脂肪酸分解代谢的中间产物。 13.限制性核酸内切酶识别DNA的特意序列，并在识别部位或其周围切割DNA 的一类内切酶，是基因工程的重要工具酶。 14.氧化磷酸化生物氧化脱氢与氧结合生成水，与ADP磷酸化生成ATP的过程相偶联，称为氧化磷酸化。是体内生成ATP的主要方式。 15.一碳单位某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，由四氢叶酸携带参加代谢。 1.DNA 二级结构的特点 【1】 DNA 是反向平行双链结构，以一共同轴为中心缠绕成右手螺旋。 【2】碱基配对使双链结构互补，脱氧核糖基和磷酸基位于双链的外侧，而碱基位于内侧。且 A=T.G=C. 【3】疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。 【4】螺旋直径为2nm, 螺旋旋转一圈刚好为10个碱基对螺距为3。4nm. 2.简述糖的生理功能和糖分解代谢途径的概念与意义。 糖的生理功能 【1】糖是人体最主要的提供能量的物质。 【2】糖是组成人体结构的重要部分，如糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂等。 【3】 糖分解代谢途径 【1】糖酵解在缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程【葡萄糖---丙酮酸】途径。 意义机体在缺氧情况下，获取能量的有效方式，某些细胞在供养应正常 的情况下的重要供能途径 【2】糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水二氧化碳的过程称为有氧氧化。【胞液、线粒体中进行】集体获能的主要方式。 【3】磷酸戊糖途径 6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下，6- 磷酸葡萄糖
生化考研复习题
生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 （1）在低pH值时沉淀。 （2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。 （4）加热时沉淀。 2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。 （1）测定小肽的氨基酸顺序。 （2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）. （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 （5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。 4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？ 6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。 9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为： 肌红蛋白（马心肌）16900 过氧化氢酶（马肝）247500 细胞色素C（牛心肌）13370 肌球蛋白（鳕鱼肌）524800 糜蛋白酶元（牛胰）23240 血清清蛋白（人）68500