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生物化学名词解释

生物化学：子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学。

两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。

必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸.

等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。

蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。

结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。

蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。

蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。

蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。

蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。

蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。

沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值。

核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。

核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。

核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。

增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。

减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。

Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的值

糖类: 糖类使多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。

糖原: 糖原是由葡萄糖组成的非常大的有分支的高分子化合物，是动物体内葡萄糖的储藏形式。

糖蛋白: 糖蛋白是一类由糖和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。

糖苷: 糖苷是由单糖或寡糖通过糖苷键与配基（如醇类、酚类、醛类或含氮碱等）结合而成的糖衍生物。

糖脂: 是一个或多个单糖残基通过糖苷键与脂类连接而成的化合物是生物膜的

组成成分之一。

必需脂肪酸：人体和哺乳动物不能够合成亚油酸和亚麻酸，这两种脂肪酸对人体功能是必不可少的，但必须有膳食提供，因此被称为必需脂肪酸。

复合脂质: 分子中除含有脂肪酸和醇组成的酯外，还含有其他非脂成分的脂质。

酸值：中和1克油脂中游离脂肪酸所消耗氢氧化钾的毫克数。

皂化价：皂化1克油脂所消耗氢氧化钾的毫克数。

1、酶：是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。

2、酶的活性中心：酶分子中由必需基团相互靠近形成的直接和底物结合并和酶的催化作用直接相关的部位。

3、酶原：没有活性的酶的前体。

4、激活剂：提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。

5、抑制剂：降低酶活性或使酶活性完全丧失的物质。

6、变构剂：酶分子中除了具有活性中心外，还有能于调节物结合的别构中心的一类酶。

7、同功酶：催化相同的化学反应而结构和性质不同的酶。

8、活化能：一摩尔常态分子转变成活化分子所需要的能量。

9、酶的专一性：酶对所催化的底物具有严格的选择性，通常一种酶只能作用于结构相似的一类物质甚至是某种特定物质。

10、竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，并且和底物相互竞争结合在酶的相同部位，当抑制剂与酶结合就妨碍了底物与酶结合，减少了酶的作用机会，降低酶活性。

11、辅酶：与酶蛋白结合比较疏松，用透析法可以除去的辅助因子。

12、辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的辅助因子。

13、共价修饰酶：调节剂以共价键与酶结合，有活性和非活性两种形式。

14、诱导酶：当细胞内加入特定诱导物质后诱导产生的酶或含量显著增加的酶。

15、多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化

1、生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程。

2、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链。

3、氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用。

4、磷氧比；消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数

5、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为~

6、高能化合物：指水解可释放的能量能驱动ADP磷酸化生成ATP的化合物。

7、解偶联剂：一种使电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物。

8、化学渗透学说：是一种理论，认为底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP和磷酸形成ATP的能量。

1、糖异生作用：非糖物质转变为葡萄糖的过程。

3、乳酸循环：是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原作用再生成葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用。

4、发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程。

6、糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程

7、肝糖原分解：指肝糖原分解为葡萄糖的过程。

8、磷酸戊糖途径：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶作用下形成6-磷酸葡萄糖酸进而生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。

9、糖酵解：是糖分解代谢途径，通过该途径，一分子葡萄糖转换为两分子丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子NADH。

1．脂肪动员：指脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为脂肪酸和甘油病释放入血供其他组

织利用的过程。

2．脂肪酸的β－氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA，进入线粒体内，在脂肪酸β－氧化多酶复合体催化下，依此进行脱氢、水化、再脱氢和硫解的连续反应，释放出以1分子乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA的过程。

3．酮体：指脂肪酸在肝脏分解氧化时产生的中间产物包括乙酰乙酸、β－羟丁酸和

丙酮三种。

4．必需脂肪酸：机体不能自行合成，但它们又是构成细胞的成分以及代谢中不可缺少的，必须由饲料中获得的脂肪酸。

5．血脂：是指血浆中所含的脂质，它包括五种。

6．酸中毒：人体在某些特殊情况下，（如饥饿或糖代谢障碍），三羧酸循环不能正常进行，

机体所需要的能量只能有脂肪酸分解来共给，这样就产生了大量的酮体，当酸

性的酮体进入血液，引起血液的PH过高：

1．氮平衡：指正常人摄入氮等与排出氮，反映正常人的蛋白质代谢情况。2．转氨基作用：在转氨酶作用下，一种氨基酸的α－氨基转移到另一种α－酮酸上生成新的氨基酸，原来的氨基酸则转变为α－酮酸，此过程成为转氨基作用。3．联合脱氨基作用：指氨基酸与α－酮酸和谷氨酸，经L－谷氨酸脱氢酶作用生产游离氨和α－酮戊二酸的过程，是转氨基作用和L －谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。

4．嘌呤核苷酸循环：指骨骼肌中存在的一种氨基酸脱氨基作用方式，即通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基的作用。

5．尿素循环：尿素循环即鸟氨酸循环，是将有毒的氨转变为无毒的尿素的循环。肝脏是尿素合成的重要器官。

6．一碳单位: 指某些氨基酸在体内进行代谢的过程中产生含一个碳原子的基团。

7．嘌呤核苷酸的从头合成途径:利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳等小分子物质为原料，经过一系列酶促反应合成的过程。

8．嘌呤核苷酸的补救途径:是利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程合成的途径。

1．冈崎片段: DNA双链中，合成方向与复制叉移动方向不同的单链，其在合成时，先形成小的DNA片段，称为冈崎片段

2．前导链:DNA单链的复制方向是从5’→3’端方向，DNA的一条单链的合成方向与复制叉移动方向一致，是连续合成的称为前导链

3．滞后链: DNA的两条链是反向平行，而DNA两条单链的复制方向是从5’→3’端方向，所以一条单链的合成方向与复制叉移动方向相反，是不连续合成的，其先合成一个个片段然后再连接成链。这条单链称为滞后链

4．复制叉: 复制的DNA分子中，在解链区的模板DNA双螺旋链和解链的两条单链构成叉状结构，成为复制叉。

1．转录单位:DNA链的转录起始于DNA模板的一个特殊起点，并在一终点处终止，此转录区域称为转录单位。一个转录单位可是一个基因，也可是多个基因。

2．断裂基因:真核生物的基因内部编码序列被非编码序列相间隔，这种基因结构成为短裂基因

3. 内含子：真核生物的断裂基因中的非编码序列称为内含子。其转录产生的RNA片段在RNA的修饰过程中被剪切掉。

4. 外显子：真核生物的断裂基因中的编码序列称为外显子。其转录产生的RNA 片段在RNA的修饰过程中保留下来并编码肽链。

1．基因表达：是指基因转录成mRNA ，然后进一步翻译成蛋白质的过程。

2．结构基因；可被转录为mRNA，并被翻译成各种具有生物功能的蛋白质的DNA序列。

3．调节基因；某些可调节控制结构基因表达的DNA序列。

4．操纵子；原核生物基因能表达的调节序列或功能单位，有共同的控制区和调节系统，它

包括结构基因和控制部位。

5．负调节指开放的乳糖操纵子可被调节基因能的编码产物阻遏蛋白所关闭。6．分解代谢产物阻抑；当大肠杆菌利用完葡萄糖后再激活乳糖操纵子，从而利用乳糖继续生长。

7．反义RNA：指能与mRNA互补结合从而阻断mRNA翻译的RNA分子，它是反义基因或基因的反义链转录产物，对基因表达的调节是一种翻译水平的调节。

1．基因诊断：应用DNA重组技术对基因组DNA进行分析，一判断某种遗传疾病是否存在基因能缺陷。

2．DNA指纹图谱；由于同一家族的小卫星DNA重复单位含有相同或相似的核心序列。于是用小卫星DNA作为探针，可以同时和同一物种的多种酶切基因组DNA片段杂交，或得具有高度个体特异性的杂交图谱，其特异性向人的指纹一样因人而异故称为DNA指纹文图谱。

3．转基因技术：指借助于物理、化学或生物学的方法将预先构建好的外源基因表达载体导入细菌、动植物细胞或动物受精卵中，使其与宿主染色体发生整合并一串的过程。

4．转染：将噬菌体、病毒为载体构建的重组体导入宿主细胞的过程。5．DNA的重组；外源DNA片段与载体DNA的连接过程。

生物化学试题

一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。

1、蛋白质一级结构的主要化学键是()

A、氢键

B、疏水键

C、盐键

D、二硫键

E、肽键

2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化()

A、一级结构发生改变

B、构型发生改变

C、分子量变小

D、构象发生改变

E、溶解度变大

3、下列没有高能键的化合物是()

A、磷酸肌酸

B、谷氨酰胺

C、ADP

D、1，3一二磷酸甘油酸

E、磷酸烯醇式丙酮酸

4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是()

A、IMP

B、AMP

C、GMP

D、XMP

E、ATP

5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是()

A、ACP

B、肉碱

C、柠檬酸

D、乙酰肉碱

E、乙酰辅酶A

6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是()

A、氧化脱氨基作用

B、联合脱氨基作用

C、转氨基作用

D、非氧化脱氨基作用

E、脱水脱氨基作用

7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确()

A、产生NADH和FADH2

B、有GTP生成

C、氧化乙酰COA

D、提供草酰乙酸净合成

E、在无氧条件下不能运转

8、胆固醇生物合成的限速酶是()

A、HMG COA合成酶

B、HMG COA裂解酶

C、HMG COA还原酶

D、乙酰乙酰COA脱氢酶

E、硫激酶

9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶()

A、醛缩酶

B、烯醇化酶

C、乳酸脱氢酶

D、磷酸果糖激酶

E、3一磷酸甘油脱氢酶

10、DNA二级结构模型是()

A、α一螺旋

B、走向相反的右手双螺旋

C、三股螺旋

D、走向相反的左手双螺旋

E、走向相同的右手双螺旋

11、下列维生素中参与转氨基作用的是()

A、硫胺素

B、尼克酸

C、核黄素

D、磷酸吡哆醛

E、泛酸

12、人体嘌呤分解代谢的终产物是()

A、尿素

B、尿酸

C、氨

D、β—丙氨酸

E、β—氨基异丁酸

13、蛋白质生物合成的起始信号是()

A、UAG

B、UAA

C、UGA

D、AUG

E、AGU

14、非蛋白氮中含量最多的物质是()

A、氨基酸

B、尿酸

C、肌酸

D、尿素

E、胆红素

15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是()

A、在一磷酸核苷水平上还原

B、在二磷酸核苷水平上还原

C、在三磷酸核苷水平上还原

D、在核苷水平上还原

E、直接由核糖还原

16、妨碍胆道钙吸收的物质是()

A、乳酸

B、氨基酸

C、抗坏血酸

D、柠檬酸

E、草酸盐

17、下列哪种途径在线粒体中进行()

A、糖的无氧酵介

B、糖元的分解

C、糖元的合成

D、糖的磷酸戊糖途径

E、三羧酸循环

18、关于DNA复制，下列哪项是错误的()

A、真核细胞DNA有多个复制起始点

B、为半保留复制

C、亲代DNA双链都可作为模板

D、子代DNA的合成都是连续进行的

E、子代与亲代DNA分子核苷酸序列完全相同

19、肌糖元不能直接补充血糖，是因为肌肉组织中不含()

A、磷酸化酶

B、已糖激酶

C、6一磷酸葡萄糖脱氢酶

D、葡萄糖—6—磷酸酶

E、醛缩酶

20、肝脏合成最多的血浆蛋白是()

A、α—球蛋白

B、β—球蛋白

C、清蛋白

D、凝血酶原

E、纤维蛋白原

21、体内能转化成黑色素的氨基酸是()

A、酪氨酸

B、脯氨酸

C、色氨酸

D、蛋氨酸

E、谷氨酸

22、磷酸戊糖途径是在细胞的哪个部位进行的()

A、细胞核

B、线粒体

C、细胞浆

D、微粒体

E、内质网

23、合成糖原时，葡萄糖的供体是()

A、G－1－P

B、G－6－P

C、UDPG

D、CDPG

E、GDPG

24、下列关于氨基甲酰磷酸的叙述哪项是正确的()

A、它主要用来合成谷氨酰胺

B、用于尿酸的合成

C、合成胆固醇

D、为嘧啶核苷酸合成的中间产物

E、为嘌呤核苷酸合成的中间产物

25、与蛋白质生物合成无关的因子是()

A、起始因子

B、终止因子

C、延长因子

D、GTP

E、P因子

26、冈崎片段是指()

A、模板上的一段DNA

B、在领头链上合成的DNA片段

C、在随从链上由引物引导合成的不连续的DNA片段

D、除去RNA引物后修补的DNA片段

E、指互补于RNA引物的那一段DNA

27、下列哪组动力学常数变化属于酶的竞争性抑制作用()

A、Km增加，Vmax不变

B、Km降低，Vmax不变

C、Km不变，Vmax增加

D、Km不变，Vmax降低

E、Km降低，Vmax降低

28、运输内源性甘油三酯的血浆脂蛋白主要是()

A、VLDL

B、CM

C、HDL

D、IDL

E、LDL

29、结合胆红素是指()

A、胆红素——清蛋白

B、胆红素——Y蛋白

C、胆红素——葡萄糖醛酸

D、胆红素——Z蛋白

E、胆红素——珠蛋白

30、合成卵磷脂所需的活性胆碱是()

A、ATP胆碱

B、ADP胆碱

C、CTP胆碱

D、CDP胆碱

E、UDP 胆碱

31、在核酸分子中核苷酸之间连接的方式是()

A、2′－3′磷酸二酯键

B、2′－5′磷酸二酯键

C、3′－5′磷酸二酯键

D、肽键

E、糖苷键

32、能抑制甘油三酯分解的激素是()

A、甲状腺素

B、去甲肾上腺素

C、胰岛素

D、肾上腺素

E、生

长素

33、下列哪种氨基酸是尿素合成过程的中间产物()

A、甘氨酸

B、色氨酸

C、赖氨酸

D、瓜氨酸

E、缬氨酸

34、体内酸性物质的主要来源是()

A、硫酸

B、乳酸

C、CO2

D、柠檬酸

E、磷酸

35、下列哪种物质是游离型次级胆汁酸()

A、鹅脱氧胆酸

B、甘氨胆酸

C、牛磺胆酸

D、脱氧胆酸

E、胆酸

36、生物体编码氨基酸的终止密码有多少个()

A、1

B、2

C、3

D、4

E、5

二、填充题

1、氨基酸在等电点(PI)时，以______离子形式存在，在PH>PI时以______离子存在，在PH

2、血浆脂蛋白用超速离心法可分为______、______、______、______四类。

3、饱和脂酰COAβ—氧化主要经过______、______、______、______四步反应，β—氧化的终产物是______，每次β—氧化可产生______克分子ATP。

4、大肠杆菌RNA聚合酶全酶由______组成，核心酶组成是______，参予识别起始信号的是______。

5、根据激素的化学本质，可将其分成______、______、______和______四类。

6、肝脏生物转化作用的第一相反应包括______、______、______；第二相反应是______。

7、大多数真核细胞的MRNA5′一端都有______ 帽结构，3′一端有______结构。

8、体内硫酸根的供体是______、甲基的供体是______、磷酸核糖的供体是______。

9、常见的一碳单位有______、______、______、______等，携带它们的载体是_______。

10、下列氨基酸的脱羧产物分别为：组氨酸______，色氨酸______，谷氨酸______。

11、对神经肌肉应激性Ca＋2起______作用，K＋起______。

12、VitD的活性形式是______。

13、合成血红蛋白中血红素的基本原料是______、______、______。

14、血红素在体内分解代谢的主要产物是______、包括______、______、______、______等。

15、Watsan－Crick提出的双螺旋结构中，______处于分子外边，______处于分子中央，螺旋每上升一圈bp数为。

16、蛋白质二级结构的形式有______、______和______。

17、组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______、______、______。

18、血钙可分为______和______，血浆钙中只有______才直接起生理作用。

19、丙酮酸脱氢酶系包括______、______、______三种酶，______、______、______、______、______五种辅助因子。

20、人体铁的贮存形式有______、______。

21、影响酶促反应速度的因素有______、______、______、______和______等。

22、胆固醇在体内可转变为哪些活性物质______、______和______。

23、生物体物质代谢调节的基本方式是______、______、______。

24、肾小管的“三泌”作用是______、______、______，其功用是换回______。

25、线粒体呼吸链的递氢体和递电子体有______、______、______、______、______。

26、酮体是由______、______、______组成。

27、核苷酸是由______、______和______三种成分组成。

28、DNA的三级结构是______结构，核小体是由______和______构成。

三、名词解释

1、蛋白质的变性作用

2、酶的活性中心

3、糖异生

4、氧化磷酸化

5、呼吸链

6、载脂蛋白

7、r－谷氨酰循环

8、DNA半保留复制

9、不对称转录10、酶原的激活11、胆色素12、反向转录

四、问答题

1、简述血氨的来源和去路。

2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么?

3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。

4、血糖正常值是多少，机体是如何进行调节的。

5、简述蛋白质及肽类激素的调节机制。

6、代谢性酸中毒时，机体是如何调节酸碱平衡的。

参考答案：

一、选择题：1、E2、D3、B4、A5、B6、B7、D8、C9、D10、B11、D12、B13、D14、D 15、B16、E17、E18、D19、D20、C21、A22、C23、C24、D25、E26、C27、A28、A29、C30、D31、C32、C33、D34、C35、D36、C

二、填空题：1、两性离子、负离子、正离子2、CM、VLDL、LDL、HDL

3、脱氢、加水、再脱氢、硫解、乙酰辅酶A、5

4、α2ββ′σ、α2ββ′、σ

5、蛋白质和多肽类激素、氨基酸衍生物类激素、类固醇激素、脂肪酸衍生物

6、氧化、还原、水解、结合反应

7、M7G 、POL YA

8、PAPS SAM PRPP

9、－CH3、=CH2、－CH=、－CHO、－CH=NH、FH4 10、组胺、5－羟角胺、r－氨基丁酸

11、降低、升高12、1，25－(OH2)VitD3 13、甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2＋14、铁卟啉化合物、胆红素、胆绿素、胆素原、胆素15、磷酸核糖、碱基、10 16、α－螺旋、β－折叠、β－转角、无规则卷曲17、酪氨酸丝氨酸苏氨酸18、非扩散钙、可扩散钙、Ca2＋19、丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶、TPP、硫辛酸、FAD NAD CoASH 20、铁蛋白、含铁血黄素21、温度、PH、酶浓度、底物浓度、抑制剂22、胆汁酸、类固醇激素、

VitD3 23、细胞水平、器官水平、整体水平24、泌H＋、泌K＋、泌、NaHCO3 25、NAD＋或NADP＋、FAD或FMA、铁硫蛋白、辅酶Q、细胞色素类26、乙酰乙酸、β－羟丁酸、丙酮27、含氮碱基、戊糖、磷酸28、超螺旋、DNA、组蛋白、

三、名词解释1、物理或化学因素(如加热、酸、碱等)引起蛋白质结构变化，并导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失，称为蛋白质变性，变性时不涉及一级结构改变或肽键的断裂。

2、必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接负责结合及催化底物发生反应的区域。

3、由非糖物质如乳酸、甘油等在肝中转变为糖的过程。

4、生物氧化的释能反应同时伴有ADP磷酸化生成ATP的吸能反应，二者偶联，称为氧化磷酸化。

5、定位于线粒体内膜，由一组H和电子传递体按一定顺序排列所构成的，能把还原当量(2H=2e＋2H＋)氧化成H2O的反应链称为呼吸链。

6、载脂蛋白是存在于血浆脂蛋白中的一类蛋白质。现一般将其以A、B、C、D、E表示分为五类，其中有的又分若干亚类(以Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ等表示)，它们的共同作用是促使脂类溶于血浆转运，稳定脂蛋白结构。有的尚有激活有关酶、识别受体等特殊功能。

7、是指氨基酸从肠粘膜细胞吸收，通过定位于膜上的r－谷氨酰转肽酶催化使吸收的氨基酸与G－SH反应，生成r－谷氨酰基－氨基酸而将氨基酸转入细胞内的过程。由于该过程具有循环往复的性质，故称其为r－谷氨酰循环。8、一个亲代DNA分子复制一次所得到的两个子代DNA分子，两条链里的一股是来自亲代，另一股是新合成的，即“新、旧”各半，称半保留复制。9、双链DNA分子上分布着很多基因，并不是所有基因的转录均在同一条DNA单链上，而是一些基因在这条单链转录，另一些基因的转录在另一条单链上，DNA双链一次只有一条链(或某一区段)可作为模板转录，称之为不对称转录。10、有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。酶原

在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。11、胆色素是铁卟啉化合物的分解产物，它包括：胆红素、胆绿素、胆素原和胆素。因其具有颜色故名胆色素。正常时随胆汁排泄。12、以病毒RNA为模板，以4SRNA或色氨酸(t)RNA为引物，4种dNTP为原料，根据碱基配对原则，在反向转录酶催化下合成DNA的过程。

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生物化学重点名词解释汇总情况

生物化学名词解释（英汉）完全版！ 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。同生化 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰甘油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13，在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。

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第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid）五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。五、问答 1. 答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答：按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章蛋白质的结构与功能等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行稳定化学键：氢键蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构使错误聚集的肽段解聚帮助形成二硫键蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif）蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章核酸的结构与功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。

生物化学名词解释

生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律自由能：自发过程中能用于作功的能量。两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖

生物化学名词解释问答题整理

名词解释【肽键】一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。【等电点（pI）】蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。【增色效应】由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。【必需基团】酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材）酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。【活性中心】或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。【米氏常数（Km）】在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。【糖异生】生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。【糖酵解】是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP）【酮体】

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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

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名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收

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第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

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生物化学名词解释完全版第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。

名词解释及答案生物化学

1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零，在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断

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