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酶学复习题

一选择题

1 下列有关酶的论述,哪一项是错误的

A.酶有高度的特异性

B.酶有高度的催化效能

C.酶能催化热力学上不可能进行的反应

D.酶具有代谢更新的性质

E.酶由活细胞产生,在试管内仍有催化效能

2.下列对酶的叙述,哪一项是正确的

A.所有的酶都是蛋白质

B.所有的酶均以有机化合物为底物

C.所有的酶均需辅助因子

D.所有的酶对其作用的底物均有高度的特异性

E.以上都不对

3.以下哪项不是酶的特点

A.酶都是由细胞制造的蛋白质

B.易变PH,温度的影响

C.只加速反应速度,不改变反应的平衡点

D.催化效率高

E.具有一定的特异性

4.酶的生物学意义在于

A.作为细胞的结构成份

B.氧化供能

C.转变为其它重要的物质

D.作为生物催化剂,加速代谢过程

E.作为生物调节物,调节代谢

5.酶与化学催化剂的主要区别是

A.都是低分子化合物

B.都是人工合成的物质

C. 都耐热,不耐低温

D.在催化反应中质和量的方面,都不发生变化

E.酶的特异性,催化效率极高

6.结合酶在下列哪种情况下才有活性

A.酶蛋白单独存在

B.辅酶单独存在

C.亚基单独存在

D.全酶形式存在

E.激活剂存在

7.辅酶是

A.酶和底物的复合物

B.小分子肽或含氮化合物

C.参加酶促反应的维生素

D.酶催化活性必需的分子物质

E.一类子分子有机化合物

8.酶的活性中心是指

A.整个酶分子的中心部位

B.酶蛋白与辅酶结合部位

C.酶分子表面上有必要的部位

D.酶分子表面上有解离基因的部位

E.能与底物结合并催化物转变为产物的部位

9.酶原的激活是由于

A.激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去

B.激活剂使酶原的空间结构发生变化

C.激活剂携带底物进入酶原的活性中心

D.激活剂活化酶原分子上的催化基因

E.激活剂使酶原分子的活性中心暴露或形成

10.使酶原激活方式的正确表达是

A.氢键断裂,改变酶分子的构象

B.酶蛋白与辅助因子结合

C.酶蛋白进行化学修饰

D.亚基解聚或聚合

E.切除寡肽,分子构象变化

11.同功酶是指

A.辅酶相同的酶

B.活性中心的必需基因相同的酶

C.功能相同而酶分子结构不同的酶

D.功能和性质相同的酶

E.功能不同而酶分子结构相似的酶

12.同功酶

A.催化的化学反应相同

B.催化的化学反应不同

C.酶蛋白分子结构,性质相同

D.电泳行为相同

E.Km值相同

13.关于变构酶的错误的叙述是

A.有多个亚基组成

B.有与底物结合的部位

C.有与变构剂结合的部位

D.催化部位与变构部位在同一亚基上

E.催化部位与变构部位可以处在不同或相同的亚基上.

14.多酶体系是指

A.某种生物体内所有的酶

B.某种细胞内所有的酶

C.某种亚细胞结构内所有的酶

D.某种代谢反应链中的所有的酶

E.催化某种代谢过程的几个酶组成的复合体

15.国际酶学委员会将酶分为

A.七大类

B.八大类

C.六大类

D.五大类

E.四大类

16.酶促反应的作用是

A.保证产物比底物更稳定

B.获得更多的自由能

C.加快反应平衡达到的速率

D.保证底物全部转变为产物

E.改变反应的平衡常数

17.酶不能通过下列哪一方法加快反应速度

A.底物分子与酶的催化基团接近与定向

B.酶诱导底物分子发生变形,从而使敏感键易断裂

C.酶分子中氨基酸侧链基因可作为参与化学反应的质子的供体或受体

D. 利用肽键的键能降低反应活化能

E.酶与底物形成共价结合的中间络合物

18.酶促反应中的酸,碱效应主要取决于

A.H+的催化

B.质子供体或(和)质子受体

C.基团转移催化

D.OH-的催化

E.各种分子的重排

19.酶蛋白分子中参与酸,碱催化的最主要的酸,碱基团是

A.氨基

B.羧基

C.巯基

D.酚羟基

E.咪唑基

20.酶促作用对反应过程能量的影响在于

A.提高活化能

B.降低活化能

C.提高产物能阈

D.降低产物能阈

E.降低反应自由能

21.天然底物是

A.被酶作用的各种底物

B.几种底物中Km最大的一个

C.几种底物中Km最小的一个

D.能参与酶促反应的物质

E.以上均不是

22 酶促反应达到最大速度后,增加底物浓度不能加快反应速度的原因是

A. 全部酶与底物结合成酶一底物复合物

B.过量底物对酶有负反馈作用

C.过量底物与激活剂结合影响底物与酶结合

D.改变化学反应的平衡点

E.以上都不是

23.对Km的下列描述,哪项是错误的

A.Km是当反应速度为Vmax一半时的底物浓度

B.Km是酶的特征性常数,与酶性质有关而对酶浓度无关

C.Km作为常数,所以没有单位

D.Km可以近似表示酶和底物的亲合力

E.同一种酶对不同的底物有不同的Km

24.Km值与底物亲合力的大小的关系是

A.Km值越小,亲合力越大

B.Km值越大,亲和力越大

C.Km值越小,亲合力越小

D.Km值大小与亲合力无关

E.以上都是错误的

25.温度对酶活性的影响

A.低温可以使酶失活

B.催化的反应速度随温度升高而升高

C.最适温度是酶的特征性常数

D.最适温度随反应的时间而有所改变

E.以上全不对

26.下列关于PH对酶活性影响的说法,哪项是正确的

A. 体内所有酶的最适PH均接近中性

B.酶分子中所有极性基因解离度最大的PH为酶的最适PH

C.酶的最适PH的酶的特征性常数

D.溶液的PH低于或高于最适PH都会使酶的活性降低

E.最适PH不受缓冲液种类和浓度的影响

27.关于竞争性抑制剂的作用,哪项是错误的

A. 抑制物与底物结构上类似

B.抑制作用的强弱完全取决于它与酶的亲合力

C.抑制剂与酶的结合部位是酶与底物结合的部位

D. 抑制剂与酶的活性中心的结合是可逆的

E.抑制剂虽与酶结合,但不能被酶催化形成反应产物

28.符合竞争性抑制作用的说法是

A.抑制剂与底物结合

B.抑制剂与酶的活性中心结合

C.抑制剂与酶的活性中心以外的必需基因结合

D. 抑制剂与辅酶结合

E.抑制剂使二硫键还原,引起酶的空间构象崐紊乱

29.下列哪种动力学特征属于酶的竞争性抵制作用

A.Km增加,V不变

B.Km降低,V不变

C.Km不变,V增加

D.Km不变,V降低

E.Km降低,V降低

30 .非竞争性抑制作用是

A.抑制剂与酶的活性中心以外的部位结合

B.酶与抑制剂结合后,还可与底物结合

C.酶与底物结合后,还可与抑制剂结合

D.酶一底物一抑制剂复合物不能进一步释放产物

E.以上都对

31.下列哪种动力学特征属于酶的非竞争性抑制作用

A.Km增加,V不变

B.Km降低,V不变

C.Km不变,V增加

D.Km不变,V降低

E.Km降低,V降低

32 1979年国际生化学会推荐的催量(Katal)定义为:

A.在特定的测定系统中,酶催化底物每秒钟转变1mol能量

B.在特定的测定系统中,酶催化底物每秒钟转变1mmol能量

C.在特定的测定系统中,酶催化底物每秒钟转变1umol能量

D.在特定的测定系统中,酶催化底物每分钟转变1mol能量

E.以上均不对

33 .一般从组织提取液中提纯酶最好获得

A.最高蛋白质产量

B.酶单位的数值最大

C.添加辅助因子的量最小

D.最高Km

E.最高比活力

34酶的Km值大小与

A.酶性质有关

B.酶浓度有关

C.酶作用温度有关

D.酶作用时间有关

E.以上均有关

35 测定血清酶活性常用的方法是

A.分离提纯酶蛋白,称取重量计算酶含量

B.在规定条件下,测其单位时间内酶促底物减少量或产物生成量

C.在最适条件下完成酶促反应所需要的时间

D.以280nm的紫外线吸收测酶蛋白含量

E.以上方法都常用

36.底物浓度达到饱和后,再增加底物浓度

A.反应速度随底物浓度增加而加快

B.随着底物浓度的增加酶逐渐失活

C.酶的结合部位全部被底物占据,反应速度不再增加

D.再增加酶浓度反应速度不再加快

E.形成酶—底物复合体增加

37.Km值是指

A.反应速度为最大速度一半时的底物浓度

B.反应速度为最大速度一半时的酶浓度

C.反应速度为最大速度一半时的温度

D.反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度

E.以上都不是

38 .酶促反应中决定酶特异性(专一性)的部分是( )

A.酶蛋白

B.辅基或辅酶

C.金属离子

D.底物

E.催化基团

39.酶在催化反应中决定专一性的部分是

A.酶蛋白

B.辅基或辅酶

C.金属离子

D.底物(作用物)

E.B族维生素

40.下列维生素中哪一个不是脂溶性维生素( )

A.vitA

B.vitD

C.vitK

D.vltE

E.vitC

41.下列哪种是水溶性维生素( )

A.维生素D

B.维生素B12

C.维生素A

D.维生素K

E.维生素E

42.酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应

A.向反应体系提供能量

B.降低反应的自由能变化

C.降低反应的活化能

D.降低底物的能量水平

E.提高产物的能量水平

43.通常测定酶活性的反应体系中,哪项叙述是不适当的

A.作用物的浓度愈高愈好

B.应选择该酶的最适pH

C.反应温度应接近最适温度

D.合适的温育时间

E.有的酶需要加入激活剂

二名词解释

1.同工酶

2.酶原激活

3.酶的活性中心

4.酶的变构(别位)调节

5.酶的诱导契合学说

6.酶的化学修饰作用

7 .酶的活性部位与必需集团

8. 酶的专一性

三简答题

1.绘图说明底物(作用物)浓度,酶浓度,温度及酸碱度对酶促反应速度的影响(请标明横,纵坐标,并加以简单解释)

2 什么是米氏方程？Km的意义是什么？

3 酶的抑制作用与失活作用？

4 酶活力与酶的比活力有何区别？

5什么是"锁钥学说"？什么是酶的"诱导契合"学说该学说说明了什么？

食品酶学导论复习知识点

食品酶学导论考试重点、名词解释 1、酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分子。 2、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 3、比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）。比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。 4、酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的部位。 5、别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节部位，结合别构配体（效应剂）的部位。 6、酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。 7、同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。 8、Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。（它不是酶的特征常数，同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。） 9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。 10、乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，

再释放另一产物 11、酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。 12、大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能。 13、固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。 14、固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。 15、固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞。、重点知识概括 1、酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的化学本质是蛋白质。 2、酶的6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连接酶。 3、酶学对食品科学的重要性： 3.1、酶对食品加工和保藏的重要性：控制动植物原料中的酶，利用酶的催化活性进行生产活动； 3.2、酶对食品安全的重要性：酶的作用会产生毒素和有害物质，酶的作用改善食品品质； 3.3、酶对食品营养的重要性3.4、酶对食品分析的重要性 3.5、酶与食品生物技术

《酶工程》期末复习题整理#(精选.)

第一章 1.酶工程：是生物工程的重要组成部分，是随着酶学研究迅速发展，特别是酶的推广应用，使酶学和工程学相互渗透、结合、发展而成的一门新的技术科学，是酶学、微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的边缘科学技术。 2.化学酶工程：指自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究和应用 3.生物酶工程：是酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术结合的产物，亦称高级酶工程。 4.酶工程的组成部分？答：酶工程主要指自然酶和工程酶（经化学修饰、基因工程、蛋白质工程改造的酶）在国民经济各个领域中的应用。内容包括：酶的产生；酶的分离纯化；酶的改造；生物反应器。5.酶的结构特点？答：虽然少数有催化活性的RNA分子已经鉴定，但几乎所有的酶都是蛋白质，因而酶必然具有蛋白质四级结构形式。其中一级结构是指具有一定氨基酸顺序的多肽链的共价骨架；二级结构为在一级结构中相近的氨基酸残基间由氢键的相互作用而形成的带有螺旋、折叠、转角、卷曲等细微结构；三级结构系在二级结构基础上进一步进行分子盘区以形成包括主侧链的专一性三维排列；四级结构是指低聚蛋白中各折叠多肽链在空间的专一性三维排列。具有低聚蛋白结构的酶（寡聚酶）必须具有正确的四级结构才有活性。具有活性的酶都是球蛋白，即被广泛折叠、结构紧密的多肽链，其氨基酸亲水基团在外表，而疏水基团向内。 6.酶活性中心：是酶结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子中相当小的一部分，它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。 7.酶作用机制有哪几种学说？答：锁和钥匙模型、诱导契合模型 8.酶催化活力的影响因素？答：底物浓度、酶浓度、温度、pH等。 9.酶的分离纯化的初步分离纯化的步骤？答：（一）材料的选择和细胞抽提液的制备 1.材料的选择：目的蛋白含量要高，而且容易获得 2.细胞破碎方法及细胞抽提液的制备。为了确保可溶性细胞成分全部抽提出来，应当使用类似于生理条件下的缓冲液。动物组织和器官要尽可能除去结缔组织和脂肪、切碎后放人捣碎机中。完全破碎酵母和细菌细胞。 3.膜蛋白的释放:膜蛋白存在于细胞膜或有关细胞器的膜上。按其所在位置大体可分为外周蛋白和固有蛋白两种类型 4.胞外酶的分离:胞外酶是在微生物发酵时分泌到发酵液中的。发酵后可通过离心或过滤将菌体从发酵液中分离弃去，所得发酵清液通常要适当浓缩，然后再作进一步纯化。目前常用的浓缩方法是超滤法。（二）蛋白质的浓缩和脱盐浓缩方法主要有：沉淀法、吸附法、干胶吸附法、渗透浓缩法、超滤浓缩法

食品酶学复习资料教材

绪论 1酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。酶的定义：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。 2什么是酶工程？酶的生产与应用的技术过程食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。食品酶学主要内容：包括酶的基本知识，酶的分离与纯化以及酶在食品工业中的应用等内容。食品酶学主要任务：讲授酶学基本理论，酶的分离与纯化以及酶在食品加工和保藏中的应用等内容。 3米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。当时，，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。 4酶与底物结合形成中间络合物的理论 1.锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 2.诱导契合假说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 3.酶生物合成的调节机制——“操纵子学说” 5酶的特点：催化效率高、专一性强、反应条件温和、酶的活性是受调节控制绝对专一性：指一种酶只能催化一种底物进行反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。 6酶的系统名称由两部分组成：底物+反应类型 7酶分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类 1)氧化还原酶（oxidoreductases）：催化底物的氧化或还原，而不是基团的加成或者去除，反应时需要电子的供体或受体。 2)转移酶（Transferase）催化功能团从一个底物向另一个转移。 3)水解酶（Hydrolase）催化底物的水解反应。 4)裂合酶（Lyase）能催化底物分子开裂成两部分，其中之一含有双键。这类酶催化反应都是可逆的。开裂点可以是碳碳、碳氧或碳氮键。 5)异构酶（Isomerase）催化底物的分子内重排反应，特别是构型的改变和分子内的氧化还原。 6)合成酶（Ligase）能将两个底物连接成一个分子，在反应时由ATP或其他高能的核苷三磷酸供给反应所需的能量。 8酶活力定义：是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。酶活力通常以在最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。酶活力单位：用来表示酶活力的高低。在标准条件下（指温度25℃，以及最适底物浓度、最适缓冲液离子强度和pH）1min内催化1μmol底物转化为产物的酶量为该酶的一个活力单位。这个单位称为酶的国际单位（IU, international unit ）

分子生物学实验复习题附答案(最新整理)

分子生物学复习题实验一DNA的制备（1）为什么分子生物学实施时要担心EB？溴化乙锭（Ethidium bromide）是DNA诱变剂，溴化乙锭可以嵌入碱基分子中，导致错配。具有高致癌性(接触致癌) （2）DNA加样缓冲液的用途是什么？由于植物细胞匀浆含有多种酶类(尤其是氧化酶类)对DNA的抽提产生不利的影响，在抽提缓冲液中需加入抗氧化剂或强还原剂(如巯基乙醇)以降低这些酶类的活性。线状DNA大小/kb60-520-110-0.87-0.56-0.44-0.23-0.1 （4）琼脂糖凝胶电泳分离DNA的原理是什么 DNA分子在pH值高于其等电点的溶液中带负电荷，在电场中向阳极移动。DNA分子在电场中通过琼脂糖凝胶而泳动，除了电荷效应以外，还有分子筛效应。由于DNA分子可片段的相对分子质量不同，移动速度也不同，所以可将相对分子质量不同或构象不同的DNA分离。DNA片段迁移距离（迁移率）与碱基对的对数成反比，因此通过已知大小的标准物移动的距离与未知片段的移动距离时行比较，便可测出未知片段的大小。但是当DNA分子大小超过20kb时，普通琼脂糖凝胶就很难将它们分开。此时电泳的迁移率不再依赖于分子大小，因此，就用琼脂糖凝胶电泳分离DNA时，分子大小不宜超过此值。（5）琼脂糖凝胶电泳时胶中DNA是靠什么发出荧光的？为什么？溴化乙锭是一种高度灵敏的荧光染色剂,可插入DNA双螺旋结构的两个碱基之间，形成一种荧光络合物。在254nm波长紫外光照射下，呈现橙黄色的荧光。用溴化乙啶检测DNA，可检出10-9g以上的DNA 含量。（6）制备基因组DNA时用到的以下试剂分别起什么作用？ CTAB等离子型表面活性剂，能溶解细胞膜和核膜蛋白，使核蛋白解聚，从而使DNA得以游离出来氯仿有机溶剂，能使蛋白质变性，并使抽提液分相，因核酸(DNA、RNA)水溶性很强，经离心后即可从抽提液中除去细胞碎片和大部分蛋白质。无水乙醇上清液中加入无水乙醇使DNA沉淀，沉淀DNA溶于TE溶液中，即得植物总DNA溶液。75%乙醇,乙醇轻轻洗涤管壁实验二RNA的制备 1.制备RNA时通常要注意些什么？为什么？应该要注意(1)不要徒手操作,必须带手套;(2)加样时不能够大声说话,防止唾液等进入; 由于RNA分子的结构特点，容易受RNA酶的攻击反应而降解，加上RNA酶极为稳定且广泛存在，因而在提取过程中要严格防止RNA酶的污染，并设法抑制其活性，这是本实验成败的关键。 2.制备的RNA通常有哪些用途？制备的DNA通常又有哪些用途？研究基因的表达和调控时常常要从组织和细胞中分离和纯化RNA。质粒DNA构建克隆载体,分离目的基因 3.RNA制备好后是通过什么方法检测其有没有降解的？从胶上检测什么指标来判断RNA质量好坏？为什么？

生物化学检验中的诊断酶学课件ptConvertor

诊断酶学目的要求：熟悉酶在体内的病生变化机制；掌握酶促反应动力学的基本原理及酶活性测定方法; 掌握肝胆疾病的酶学指标应用与评价；第一节概述临床酶学：指临床实验室应用酶作为多种疾病的诊断、预防、治疗及预后评估的学科。包括基础酶学、诊断酶学、治疗酶学基础酶学：注重酶的动力学研究；诊断酶学：应用酶、酶试剂对疾病进行诊断；治疗酶学：利用酶制剂进行疾病治疗；一、复习酶的概念、结构与功能 1.基本概念酶是活细胞的产物，是生物催化剂；生物催化剂的特性：（1）高度不稳定性；（2）催化效率极高；（3）高度特异性；（4）催化作用的可调节性； 2.结构与功能（1）酶的化学组成单纯酶结合酶酶蛋白 + 辅助因子＝全酶辅基结合紧密辅酶结合疏松（2）酶的活性中心指酶分子表面的能与底物结合并起催化反应的特定区域，该区域由酶的必需基团所组成。酶的活性中心被占据或构象发生改变均可导致酶的催化效率下降或消失。二、血浆（清）酶分类 1.血浆特异酶在血浆中发挥作用，其降低表示合成该酶的组织受损。 2.非血浆特异酶在血浆中含量较低且无任何功能（1）外分泌酶来源于外分泌腺，其浓度与分泌的腺体功能有关（2）代谢酶存在于各种组织细胞，参与物质代谢；血清中大量出现时提示细胞受损；代谢酶分为：一般代谢酶器官特异性酶四、血清酶变化的病生机制过多细胞内酶生成过少变异 K2 K1 K3 组织间隙血管内 K4 K8 抑制抑制酶激活酶激活变化变化 K7 K5 K6 图示说明：不同组织或器官中的酶进入血中的途径不同；

不同的酶其清除方式不同；控制血清酶水平的因素： 1.酶在细胞内的合成速度 2.酶从细胞释入血清的速度取决于三个方面：细胞内外酶浓度差；酶蛋白分子量的大小；酶在细胞内的定位及存在形式； 3.酶在细胞外间隙的分布和运送酶从胞内进入血液的途径：（1）直接进入血液（2）部分直接入血，部分进入组织间隙（3）经淋巴系统入血 4.酶从血中清除的速度可用酶的半衰期表示 *血清酶从血清中消失的速率因人不同，因酶而异，随疾病过程的不同时间而变化。 5.其它注意激活剂或抑制剂对酶活性的影响五、其它影响血清酶的因素 1. 生理因素的影响性别、年龄、进食、运动、妊娠等 2.测定方法的影响方法的不同（速率法、终点法）测定条件的不同单位的差异 3.标本的影响（1）最好用血清（2）溶血的影响（3）尽快、及时分离（4）样品的存放 4.其它因素对酶活性测定的影响（1）温度的影响（2）抑制剂的影响（3）样品中酶浓度的影响（4）反应体系中其它物质的影响其它酶和物质；工具酶的污染；非酶反应；容器的污染等。第二节酶活性测定的基本知识一、酶活性的概念酶活性即酶促反应速度（v）：指在规定的条件下，单位时间（t）内底物（s）的减少量或产物（p）的增加量。 v ＝ - d[s] / dt v ＝ d[p] / dt 注意：强调单位时间的变化量二、酶促反应进程

食品酶学复习题(1)

1.酶的特性有哪些？（1）催化效率高：比一般的酶高106-1013倍；（2）酶作用的专一性：一种酶作用于一种或一类分子结构相似的物质（3）易变性：大多数酶的化学本质是蛋白质，因而会被高温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变。 8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主要依据，每一种酶都给以三个名称：系统名，惯用名和一个数字编号。 2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶水解脂肪，产生甘油、甘油一酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊二烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作用。4、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 3、Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。优点：同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次的使用；固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提高；可长期使用，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动力学的良好模型。26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些方面？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋白酶的稳定性（5）酸碱稳定性。 27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪几种？（四种以上）糖酶：裂解多糖中将单糖连接在一起的化学键，使多糖降解为小分子，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微生物产酶发酵类型是液体深层发酵 2. 琼脂糖凝胶过滤和离子交换法等纯化酶的机理各是什么？琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进入颗粒状凝胶的微孔的小分子被阻滞，不能进入微孔的大分子未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔大小可能改变凝胶量分级分离范围。（琼脂糖凝胶过滤根据分子大小而设计的方法）离子交换法：改变PH或提高溶液离子强度，根据酶结合到离子交换剂上的能力将混合物中的蛋白质分离开。（离子交换法按分子所带正负电荷多少分离的方法）5. 一些乳制品中为什么添加乳糖酶？乳糖的溶解度比较低，在冷冻乳制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构，乳糖部分水解可以防止出现这种情况。 .酶的动力学研究包括哪些内容？图示竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。酶促反应动力学以化学动力学为基础，通过对酶促反应速度的测定来讨论诸如底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响。 4. 酶制剂的保存需要考虑哪些因素？(1) 温度：在低温条件下（0-4℃）使用、处理和保存，有的需要更低的温度，加入甘油或多元醇有保护作用。(2) pH与缓冲液：pH应在酶的pH稳定范围内，采用缓冲液保存。(3) 酶蛋白浓度：一般酶浓度高较稳定，低浓度时易于解离、吸附或发生表面变性失效。(4) 氧：有些酶易于氧化而失活。(5) 为提高酶稳定性，常加入下列稳定剂：如钙离子保护淀粉酶，锰离子保护溶菌酶，二巯基乙醇保护巯基酶。（常加入下列稳定剂：①底物、抑制剂和辅酶，它们的作用可能是通过降低局部的能级水平，使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳定状态。②对巯基酶，可加入－SH保护剂。如二巯基乙醇、GSH(谷胱甘肽)、DTT(二硫苏糖醇)等。③其他如Ca2+能保护α－淀粉酶，Mn2+能稳定溶菌酶，Cl－能稳定透明质酸酶。）

食品酶学复习题1总结

一、填充题 1、酶分子修饰生物法是通过基因工程的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对蛋白质进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰以期获得化学结构更为合理的蛋白质。 2酶的固定化方法主要可分为四类分别为：吸附法、包埋法、共价键结合法、和交联法。 3、吸附法是通过载体表面和酶分子表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法，是固定化中最简单的方法。吸附法又可分为物理吸附法和离子吸附法。 4、重氮法是将酶蛋白与水不溶性载体的重氮基团通过共价键相连接而固定化的方法，是共价键法中使用最多的一种。 5、酶反应器有两种类型：一类是直接用游离酶进行反应，即均相酶反应器；另一类是应用固定化酶进行的非均相酶反应器。 6、酶联免疫测定（即ELISA）的基本原理包括以下两点：（1）利用抗原与抗体的特异反应将待测物与酶连接；（2）通过酶与底物产生颜色反应，用于定量测定。二、名词解释 1、同工酶：同工酶的命名：同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶，这种分子形式差异是由于酶蛋白的编码基因不同，或者虽然基因相同，但基因转录产物mRNA 或者其翻译产物是经过不同的加工过程产生的。 2、产酶促进剂：产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率，这类物质称为产酶促进剂。 3、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。1961 年国际酶学会规定，l min 催化lμmol 分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件(pH 、离子强度) 采用最适条件。 4、溶菌酶:溶菌酶又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。溶菌酶是由129个氨基酸构成的单纯碱性球蛋白，化学性质非常稳定。三、简答题 1、酶学对食品科学有哪些重要性? 答：（1）酶对食品加工和保藏的重要性（2）酶对食品安全的重要性（3）酶对食品营养的重要性（4）酶对食品分析的重要性（5）酶与食品生物技术 2、在酶的纯化方法中，酶和杂蛋白根据它们的性质差异有哪些分离方法？答：酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法根据这个基础分为： (1) 根据分子大小而设计的方法。如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。 (2) 根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。 (3) 按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等。 (4) 按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。 (5) 按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。 3、固定化酶有哪些优点？答：固定化酶的优点：（1 ）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用；（2 ）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；

临床化学之诊断酶学

诊断酶学一、血清酶（一）血清酶的分类 1.血浆特异酶：在血浆中发挥特定催化作用的酶。如胆碱酯酶、脂蛋白脂肪酶、铜氧化酶等。大多数在肝内合成。血浆特异酶活性的改变，除了反映血液功能外，还反映来源器官的功能。 2.非血浆特异酶：在血浆中浓度很低，且无功能。（1）分泌酶：来源于外分泌腺的酶。如胰淀粉酶、胰脂肪酶、胰蛋白酶、胃蛋白酶和前列腺酸性磷酸酶等。血液中分泌酶以失活状态存在，不发生催化作用。在血液中的浓度和其分泌腺体的功能活动和疾病有关，例如，急性胰腺炎时，血淀粉酶就会升高。（2）代谢酶（细胞酶）：在细胞内发挥催化功能的酶。正常时这些酶存在于组织细胞中，血浆中酶活性很低。细胞内、外浓度差异悬殊。当酶来源的组织细胞发生病变，细胞膜通透性增加或细胞坏死时，细胞内酶大量进入血浆，导致血浆酶活性显著增高。其下降的临床意义很少。这一类酶较多，如转氨酶、乳酸脱氢酶、肌酸激酶等，它们在肝病、心脏病时都可能出现变化。（二）血清酶生理变异及其病理生理机制 1.血清酶生理变异（1）性别：CK和GGT都是男性高于女性。（2）年龄：碱性磷酸酶（与骨生长发育相关）。（3）进食：酗酒可引起γ-GGT明显升高。（4）运动：剧烈运动可引起血清中多种酶升高，如CK、LD、AST等。（5）妊娠与分娩：妊娠时ALP升高，分娩时可能有CK、CK-BB、LD升高。 2.血清酶病理改变机制：（1）酶合成异常：血浆特异酶大多数是在肝合成，当肝功能障碍时酶浓度常下降。如血清胆碱酯酶活性在有肝功能障碍时可能下降。由于酶基因变异也可引起特定酶减少或消失，如肝-豆状核综合征患者血中铜氧化酶活性可明显下降。如有骨细胞增生时，血中ALP可上升。（2）细胞酶的释放：是疾病时大多数血清酶增高的主要机制，影响细胞酶释放的主要原因有： 1）细胞内、外酶浓度的差异； 2）酶在细胞内的定位和存在的形式； 3）酶蛋白分子量的大小：酶释放的速度和分子量成反比。例如LD分子量大于CK，而当有心肌梗死时，LD在血液中升高的时间就晚于CK。

(整理)酶学部分的练习题

第一部分填空 1、全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。 2、酶是生物体活细胞产生的，具有催化活性的。 3、竞争性抑制剂使酶对底物的表观 Km _______________ ，而 Vmax_ ____________ 。 4、酶是产生的，具有催化活性的。 5、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为K m a、K m b和K m c，且K m a﹥ K m b﹥K m c，则此酶的最适底物是_________，与酶亲和力最小的底物是_________。 6、___________抑制剂不改变酶促反应V max ， ___________抑制剂不改变酶促反应K m 。 7、全酶由__________和__________组成。 8、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为K m a、K m b和K m c，且K m a﹥ K m b﹥K m c，则此酶的最适底物是_________，与酶亲和力最小的底物是_________。 9、辅酶和辅基的区别在于前者与酶蛋白结合，后者与酶蛋白结合。 10、当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km值的倍。 11、酶活力是指，一般用表示。 12、酶反应的温度系数Q10一般为。 13、在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA 酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 14、T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。 15、酶的活性中心包括_________和_________两个功能部位。 16、1981年以前发现的酶化学本质是_________，均由活_________产生。

食品酶学复习重点

1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。 2、酶的催化作用为什么具有专一性？ (1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状 ①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变 ②催化基因的正确定向对催化是必要的 ③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说 3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度 (二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用 E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应 E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子 4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。 ⑵固定化酶极易与反应体系分离，产物溶液中没有酶的残留，简化了提纯工艺，而且产品收率高，质量好。 ⑶在大多数情况下，酶经过固定化后稳定性提高。 ⑷固定化酶具有一定的机械强度，可以用搅拌或装柱的方式作用于底物溶液，便于酶催化反应的连续化和自动化操作。 ⑸固定化酶的催化反应过程更易控制。 ⑹固定化酶与游离酶相比更适用于多酶体系的适用，不仅可利用多酶体系中的协同效果使酶催化反应速度大大提高，而且还可以控制反应按一定顺序进行。固定化应遵循的原则：

食品酶学_样卷

福建农林大学考试试卷（A）卷课程名称：食品酶学考试时间：120分钟食品科学与工程专业年级班学号姓名 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 1.下列哪种剂型的酶最方便于在食品生产中使用： A．液体 B．粉剂 C．颗粒 D．纯酶结晶 2.酶制剂的生产主要来源于： A.动物组织提取法； B.植物组织提取法； C.化学或生物合成法； D.微生物发酵法； 3.蛋白酶按其活性部位分为： A．胰蛋白酶、胃蛋白酶、凝乳酶 B．肽链端解酶、肽链内切酶C．丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶 D．水解酶、裂合酶4.酶委员会根据酶所催化的反应的性质将酶分为六大类，包括氧化还原酶、转移酶、裂合酶等，不包括以下哪种类型： A.水解酶 B.裂解酶 C.异构酶 D.连接酶 5.以吸附法固定化酶，酶与载体之间的结合力不包括： A．范德华力 B．疏水相互作用 C．双键 D．离子键

6.根据酶的电荷性质进行酶的分离纯化方法不包括： A．离子交换 B．电泳 C．等电聚焦D．离心沉淀 7.有关米氏常数Km叙述不正确的是： A．Km是酶的一个特征性常数：也就是说Km的大小只与酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。 B．Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物，Km值最小的底物往往被称为该酶的最适底物或天然底物。 C．Km可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 D．某个酶的Km值已知时，无法计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。 8.下图表示的是可逆抑制剂与不可逆抑制剂的区别，叙述正确的是： A．曲线1为无抑制剂；曲线2为不可逆抑制剂；曲线3为可逆抑制剂 B．曲线1为无抑制剂；曲线2为可逆抑制剂；曲线3为不可逆抑制剂 C．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为无抑制剂；曲线3为可逆抑制剂 D．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为可逆抑制剂；曲线3为无抑制剂 9.在一些用发酵方法加工的鱼制品中，由于鱼和细菌中什么酶的作用，会使这些食品缺少维生素B。 A．硫胺素酶 B．蛋白酶 C．胃蛋白酶 D．胰蛋白酶 10.在科技文献中，当一种酶作为主要研究对象时，在文中第一次出现时可以不标明酶的： A．系统名 B．数字编号 C．酶的来源 D．生产商 11.下列有关SOD叙述不正确的是： A．SOD是一类含金属的酶； B．SOD存在于几乎所有靠有氧呼吸的生物体内，从细菌、真菌、高等植物、高等动物直至人体均有存在； C．SOD分子中不含赖氨酸，芳香氨酸也很少，能抗胃蛋白酶水解； D．SOD是氧自由基专一清除剂，在照射前供给外源性SOD，可有抗辐射效果。

临床化学--诊断酶学练习题

临床化学--诊断酶学练习题一、A1 1、血清ALP活性升高最常见于 A、急性肾炎 B、骨肿瘤 C、恶性贫血 D、甲状腺功能低下 E、梗阻性黄疸 2、肌酸激酶组织含量最高的是 A、肺脏 B、骨骼肌 C、肾脏 D、红细胞 E、肝脏 3、有助于诊断骨骼和肝脏疾病的血清酶是 A、AST B、CK C、ALP D、ACP E、LPS 4、急性肝炎时AST/ALT比值 A、小于1 B、大于1 C、等于1 D、大于3 E、大于2 5、在人体组织中ACP含量最多的是 A、肝脏 B、心肌 C、红细胞 D、血小板 E、前列腺 6、酒精中毒时血清酶活力升高最明显的时 A、GGT B、ALP C、CK D、LD

E、ALT 7、急性心肌梗死时，下列血清酶最早升高的是 A、ALT B、LD C、CK D、AST E、ALP 8、肝病时血清LD同工酶升高最明显的是 A、LD1 B、LD2 C、LD3 D、LD4 E、LD5 9、ALT在人体各组织中含量最多的是 A、肺脏 B、心肌 C、脑组织 D、红细胞 E、肝脏 10、孕妇血清中酶活性增高最明显的是 A、LD B、ALP C、CK D、AMY E、LPS 11、LD5主要组织来源是 A、心脏 B、肺 C、肝脏 D、脾脏 E、肾脏 12、心肌酶谱不包括 A、ALT B、AST C、CK D、α-HBD E、LD

13、肌钙蛋白由几个亚单位组成 A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 14、LD由H和M亚基组成几种同工酶 A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 15、胞质中CK的同工酶有几种 A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 16、CK同工酶由几个亚基组成 A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 17、心肌中主要含有的CK同工酶是 A、CK-BB B、CK-MB C、CK-MM D、CK-BB和CK-MB E、CK-MM和CK-MB 18、关于乳酸脱氢酶性质的叙述错误的是 A、由两种亚单位组成 B、有5种同工酶 C、在肝脏中含量最高 D、具有“冷变性”的特点 E、血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异性的 19、转氨酶的辅酶是 A、烟酸

生物化学酶试题及答案.docx

【测试题】 ■一■ '、名词解释 1.酶 13 .最适PH 2 . .固定化酶 14 .不可逆性抑制 3 . .同工酶 15 .可逆性抑制 4 . .酶的特异性 16 .激活剂 5 . .酶的活性中心 17 .抑制剂 6 . .酶原及酶原激活 18 .核酶 7 . .抗体酶 19 .变构酶 8 . .活化能 20 .酶的共价修饰 9 . .诱导契合假说 21 .酶的VmaX 10 .初速度 22 .结合酶 11. Km 值 23 .酶活力 12 .最适温度 24 .比活力一、、填空题 25.酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的 26.酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。 27 .结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。 28. _______________________________________ 酶活性中心与底物相结合那些基团称 ,而起催化作用的那些基团称 _________________________________________ 。 29. ________________________________________________________________ 当Km 值近似 ES 的解离常数K S 时，Km 值可用来表示酶对底物的 _________________________________________ 。 30. _________________________________ 酶的特异性包括_特异性，特异性和特异性。 31 .米曼二氏根据中间产物学说推导出 V 与［S ］的数学方程式简称为，式中的 .. 为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到 _____ 一半时的 ____ 。 32 ?在其它因素不变的情况下，［S ］对酶促反应V 作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。 33 ?可逆性抑制是指抑制剂与酶进行 ______ 结合影响酶的反应速度， ______ 抑制剂与酶的活性中心结合， ____ 抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34. 反竞争性抑制剂使酶对底物表观 Km_，VmaX 。 35. 无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36?丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应 ______ ,而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质 _______ 的一组酶。 38. 辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。 39. ____________________ 肌酸激酶的亚基分型和型。 40. _____________ 最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以 ____ 。 41?某些酶以 ____ 形式分泌，不仅可保护 ____ 本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成—■发挥其催化作用。 42. 不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43. 当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下 Km _，Vma _______ 。 44. 当酶促反应速度为最大反应速度的 80%寸，底物浓度是 Km 的_ 倍。三、选择题 A 型题 45. 关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？

食品酶学各章复习题汇总(本科)

食品酶学复习题第一章 ?1、怎样理解酶的概念？ ?2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？ ?3、食品酶学的主要研究内容是什么？第二章 ?一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？ ?二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪些？ ?三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中，碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？第三章 ?一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？ ?二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同，能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？ ?三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？ ?四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介质和截留特性分别是怎样的？ ?五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？ ?六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？ ?七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基本原理和主要用途分别是什么？ ?八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？ ?九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？ ?十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？第四章 ?一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？ ?二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？

第五章 ?一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？ ?二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？ ?三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？ ?四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什么？ ?五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。 ?六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？ ?七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。 ?八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？ ?八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？第六章 ?1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？ ?2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？ ?3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途和作用机理。第七章 ?1、果蔬加工中常用的酶制剂有哪些？其用途和原理是什么？第八章 ?1、什么是ELISA？其基本原理是什么？酶在其中起了什么作用？在食品分析中有哪些应用？ ?2、举例说明什么是酶生物传感器？ ?3、举例说明酶抑制率法的基本原理和在食品分析中的主要应用。

食品酶学题目

食品酶学一、名词解释 1、酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。 2、生物传感器：由生物识别单元和物理转换器相结合所构成的分析仪器。 3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。 4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。 5、同功酶（(isoenzyme）：指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的AA序列、空间结构等）的酶。 6、酶活力单位（active unit）：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。 7、酶原：不具有活性的酶的前体。 8、酶比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白） 10、固定化酶（immobilized enzyme）：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。 11辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。 12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。 13、寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶。二、简答题 3、凝胶过滤的原理将凝胶装于层析柱中，加入混合液内含不同分子量的物质，小分子溶质能在凝胶海绵状网格内，即凝胶内部空间全都能为小分子溶质所到达，凝胶内外小分子溶质浓度一致。在向下移动的过程中，它从一个凝胶颗粒内部扩散到胶粒孔隙后再进入另一凝胶颗粒，如此不断地进入与流出，使流程增长，移动速率慢故最后流出层析柱。而中等大小的分子，它们也能在凝胶颗粒内外分布，部分送入凝胶颗粒，从而在大分子与小分子物质之间被洗脱。大分子溶质不能透入凝胶内，而只能沿着凝胶颗粒间隙运动，因此流程短，下移速度较小分子溶质快而首先流出层析柱。因而，样品通过定距离的层析柱后，不同大小的分子将按先后顺序依次流出，彼此分开。 4、分离纯化酶有哪些?根据什么? 根据酶和杂蛋白的性质差异，它们的分离方法可分为： ⑴根据分子大小而设计的方法，如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等 ⑵根据溶解度大小分离的方法，如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等 ⑶按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等 ⑷按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等 ⑸按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等 5、固定化酶（一）制备方法固定化酶的制备方法很多，常用的有吸附法、包埋法、结合法和交联法。根据酶自身的性质、应用目的、应用环境来选择固定化载体和方法。 1）吸附法（adsorption）：利用各种固体吸附剂将酶吸附在其表面上固定的方法，是固定化

(完整版)生物化学酶试题及答案

46．关于酶性质的叙述下列哪项是正确的？ A.酶的催化效率高是因为分子中含有辅酶或辅基 B.酶使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行 C.酶能提高反应所需的活化能 D.酶加快化学反应达到平衡的速度 E.酶能改变反应的平衡点 47．关于酶活性中心的叙述下列哪项是正确的？ A.所有酶的活性中心都有金属离子 B.所有的抑制剂都作用于酶的活性中心 C.所有的必需基团都位于酶的活性中心 D.所有酶的活性中心都含有辅酶 E.所有的酶都有活性中心 48．酶加速化学反应的根本原因是： A.升高反应温度 B.增加反应物碰撞频率 C.降低催化反应的活化能 D.增加底物浓度 E.降低产物的自由能 49．关于辅酶的叙述正确的是：Ａ.在催化反应中传递电子、原子或化学基团 B.与酶蛋白紧密结合 C.金属离子是体内最重要的辅酶 D.在催化反应中不于酶活性中心结合 E.体内辅酶种类很多，其数量与酶相当 50．酶与底物作用形成中间产物的叙述正确的是： A.酶与底物主要是以共价键结合 B.酶与底物的结合呈零级反应 C.酶诱导底物构象改变不利于结合 D.底物诱导酶构象改变有利于结合 E.底物结合于酶的变构部位 51．全酶是指： A.酶与底物复合物 B.酶与抑制剂复合物 C.酶与辅助因子复合物 D.酶的无活性前体 E.酶与变构剂的复合物 52．关于结合酶的论述正确的是： A.酶蛋白与辅酶共价结合 B.酶蛋白具有催化活性 C.酶蛋白决定酶的专一性 D.辅酶与酶蛋白结合紧密 E.辅酶能稳定酶分子构象 53．金属离子作为辅助因子的作用错误的是： A.作为酶活性中心的催化基团参加反应 B.与稳定酶的分子构象无关 C.可提高酶的催化活性 D.降低反应中的静电排斥 E.可与酶、底物形成复合物 54．酶辅基的叙述正确的是： A.与酶蛋白结合较紧密 B.决定酶催化作用的专一性 C.能用透析或过滤方法使其与酶蛋白分开 D.以非共价键与酶蛋白结合 E.由酶分子的氨基酸组成 55．关于酶的必需基团的论述错误的是： A.必需基团构象改变酶活性改变 B.酶原不含必需基团，因而无活性 C.必需基团可位于不同的肽段 D.必需基团有催化功能 E.必需基团有结合底物的功能 56．关于酶原激活的叙述正确的是： A.通过变构调节 B.通过共价修饰 C.酶蛋白与辅助因子结合 D.酶原激活的实质是活性中心形成和暴露的过程