医学细胞生物学名词解释整理
《医学细胞生物学》名词解释
1、膜相结构：指真核细胞中以生物膜为基础形成的所有结构，包括细胞膜（质膜）和细胞内的所有膜性细胞器。如细胞膜、线粒体、高尔基复合体、内质网、溶酶体、核被膜、过氧化酶体等。
2、非膜相结构：指纤维状、颗粒状或管状的细胞器，如染色质（染色体）、核仁、核糖体、核骨架、核基质、细胞基质、微管、微丝、中间纤维和中心体等。
3、拟核：原核细胞内含有DNA区域，但由于没有被核膜包围，这个区域称为拟核。
4、中膜体：中膜体又称间体或质膜体, 它是原核细胞质膜内陷折叠形成的，（其中有小泡和细管样结构，含有琥珀酸脱氢酶和细胞色素类物质），与能量代谢有关的结构。
5、胞质溶胶：即细胞质基质。细胞质中除可分辨的细胞器以外的胶状物质称为细胞质基质，或称为胞质溶胶。
6、生物膜：现在人们把质膜和细胞内各种膜相结构的膜统称为生物膜。
7、细胞表面：由细胞外被、细胞膜和胞质溶胶层三者构成，是包围在细胞质外层的一个复合结构体系和多功能体系，是细胞与细胞、细胞与外环境相互作用并产生各种复杂功能的部位。
8、细胞连接：多细胞生物体的细胞已丧失某些独立性，而作为一个紧密联系的整体进行生命活动，为达到各细胞的统一和促进细胞间所必需的相互联系，相邻细胞密切接触的区域特化形成一定的连接结构，称为细胞连接。
9、紧密连接：又称闭锁小带，它是由相邻上皮细胞之间的细胞膜形成的点状融合构成的一个封闭带。
10、间隙连接：广泛存在于各种动物组织细胞之间，通过两个连接子对接把相邻细胞连在一起，相邻细胞之间约有3nm的间隙，故间隙连接处可见七层结构（四暗夹三明）。
11、锚定连接：是由一个细胞骨架系统成分与相邻细胞的骨架成分或细胞外基质相连接而成的。
12、黏着带：常位于上皮细胞顶部紧密连接的下方，是由黏合连接形成的连续的带状结构，其特点是相邻质膜并不融合，而隔以15~20nm的间隙，介于紧密连接与桥粒之间，所以黏着带又被称为中间连接。
13、黏着斑：是细胞以点状接触的形式，借助于肌动蛋白与细胞外基质相邻。
14、桥粒连接：分为点状桥粒和半桥粒两种。
15、点状桥粒：也称桥粒，是细胞内中间纤维（也称中间丝）的锚定位点，它在细胞间形成
纽扣式结构将相邻细胞铆接在一起。
16、半桥粒：是上皮细胞与基膜之间的连接装置，因其结构为桥粒的一半而得名。
17、主动运输：细胞膜利用代谢能来驱动物质逆浓度梯度运输的过程称为主动运输。
18、协同运输：载体蛋白利用膜两侧的离子浓度梯度的能量同时驱动两种物质运输的方式称为协同运输。
19、膜泡运输：转运物质被包裹在膜脂双层围绕的囊泡中运输的运输形式称为膜泡运输。分胞吞作用和胞吐作用两种形式，都需要能量供应，故属于主动运输。
20、受体介导的胞吞作用：是细胞摄入特定大分子的过程。特定大分子与聚集于细胞表面的受体互补结合，形成受体大分子复合物，该区域的细胞膜凹陷，形成有被小窝，有被小窝从质膜上脱落下来称为有被小泡，进入细胞内。
21、结构性分泌途径：一些分泌蛋白合成之后被迅速运到细胞膜，持续不断地排出，这种分泌过程称为结构性分泌途径。这种分泌途径几乎存在于所有细胞中。
22、调节性分泌途径：有些特化的分泌细胞合成激素、神经递质、消化酶之后，暂时储存在分泌泡之内，只有在接受细胞外信号（如激素）的刺激时，分泌泡才与细胞膜融合，将内容物排出，这种分泌过程称为调节性分泌途径。
23、细胞识别：细胞间相互的辨认和鉴别，以及对自己和异己物质分子认识的现象称为细胞识别。（包括受体与配体、抗原与抗体的识别等，具有种属特异性和组织特异性。）
24、粗面内质网：表面粗糙，有核糖体附着的是粗面内质网，常由板层状排列的扁囊构成，腔内含有均质的低或中等电子密度的蛋白样物质。
25、光面内质网：表面光滑，没有核糖体附着的是光面内质网，常由分支小管或圆形小泡构成，小管直径50~100nm，很少有扁囊。
26、信号肽：在信号假说中认为，在新合成的蛋白质的N端有一段由15~60个氨基酸残基组成的疏水序列，称为信号肽。
27、易位子：在信号假说中，位于内质网膜上的与新合成的多肽进入内质网有关的蛋白复合体，其本质是一种通道蛋白。
28、分子伴侣：分子伴侣是一类在细胞内协助其他蛋白质多肽链进行正确折叠、组装、转运及降解的蛋白质分子。
29、信号识别颗粒：在信号假说中，存在于胞质溶胶中，由6个多肽亚单位和1个RNA分子组成。SRP上有3个功能部位：翻译暂停结构域、信号肽结合位点、SRP受体结合位点。
30、顺面高尔基体：也称形成面、未成熟面或凸面，靠近内质网，为高尔基复合体顺面最外
侧的扁平膜囊，是中间多孔而呈连续分支状的管网状结构，也是内质网芽生的膜性小泡融合的部位。
31、反面高尔基体：也称为分泌面、成熟面或凹面，朝向质膜，是唯一高尔基复合体反面的最后1或2层结构，呈管网状，其中一部分与反面扁囊相邻，另一部分伸入反面的细胞质中，并有囊泡与之相连。反面高尔基网是膜性小泡出芽的部位。
32、O-连接的糖基化：是指蛋白质的酪氨酸、丝氨酸和苏氨酸残基侧链的羟基基团与寡糖共价结合，形成O-连接的寡糖糖蛋白。
33、初级溶酶体：是一种刚刚从高尔基复合体分选包装形成的含有溶酶体酶前体的运输小泡。
34、次级溶酶体：初级溶酶体与不同的作用底物结合后形成次级溶酶体。根据作用的底物的来源不同，次级溶酶体可分为异噬性溶酶体、自噬性溶酶体和残余小体等。
35、异噬性溶酶体：如果溶酶体中被消耗的底物为来自细胞外的一些外源性物质，称为异噬性溶酶体。
36、自噬性溶酶体：自噬性溶酶体的底物为细胞内的一些内源性物质，包括细胞内衰老或损伤的细胞器以及细胞的内含物，如线粒体、内质网、核糖体、脂类和糖原等。
37、残余小体：溶酶体消化不了的残余物质积累在溶酶体中，形成残余小体。
38、自溶作用：溶酶体的自溶作用是指溶酶体膜破裂，水解酶释放到细胞质中，结果引起细胞自身的溶解、细胞被释放的酶所消化。
39、膜流：膜流是指细胞的膜成分在质膜与内膜系统之间，以及在内膜系统各结构之间穿梭、转移、转换和重组的过程。
40、内膜系统：内膜系统是真核细胞特有的膜性结构系统，包含了多个在结构、功能和起源发生上相互联系的膜性细胞器。
41、线粒体嵴：线粒体内膜向内折叠形成许多线粒体嵴，使内膜的表面积扩增。
42、基本微粒：在线粒体内膜和嵴的基质面上附有许多带柄的圆球形颗粒，称为基本微粒。
43、线粒体的半自主性：线粒体中含有DNA、RNA、DNA聚合酶、RNA聚合酶、tRNA、核糖体、氨基酸活化酶等进行DNA复制、转录和蛋白质翻译的全套装备，表明线粒体是具有独自的复制、转录和翻译功能的细胞器。由于构成线粒体大部分蛋白质仍需要依赖细胞核基因编码，所以，线粒体具有半自主性。
44、附着核糖体：附着在内质网膜表面的核糖体称为附着核糖体。
45、游离核糖体：以游离的形式存在于细胞质中的核糖体称为游离核糖体。
46、多聚核糖体：在蛋白质的合成过程中，多个核糖体单体被mRNA串联在一起，形成多聚核糖体。
47、细胞骨架：细胞骨架主要包括微管、微丝和中间纤维。是指广泛存在于细胞内的蛋白质纤维网络系统。
48、微丝：是普遍存在于各种真核细胞中的骨架网络纤维，其直径为5~7nm，在那些具有运动功能和不对称形态的细胞中尤为丰富、发达，基本成分是肌动蛋白。
49、肌动蛋白：是构成微丝的基本才能股份，纯化的肌动蛋白单体为球形肌动蛋白。
50、胞质环流：植物细胞中胞质绕液泡环形缓慢流动的现象。动力来自肌动蛋白与肌球蛋白的相互作用。（细胞质绕液泡的环形流动形式。）
51、微管：是一种中空的圆柱状结构，是细胞骨架成分。与细胞支持和运动有关。有的微管参与组成细胞中的特定结构，如纺锤体、中心粒、纤毛、鞭毛和神经细胞的轴突等。
52、微管结合蛋白：参与微管的组成，不同微管结构与功能可能取决于所含的微管结合蛋白的差异。微管结合蛋白调节微管的特异性，如使微管相互交联形成束状结构，或使微管与有关的细胞器相连。
53、微管组织中心：在细胞中存在着一个与微管的组装与解聚相关的微管组织中心。
54、鞭毛、纤毛：真核细胞的纤毛和鞭毛是伸出细胞表面的特化结构，具有运动功能。比较长而数目少（只有1~2根）的称为鞭毛，短而数目多的称为纤毛。由基体、杆部和顶部组成。
55、中心体：中心体是低等植物和动物细胞中的微管组织中心。
56、中心粒：作为中心体核心结构的中心粒，其功能一般被认为与微管蛋白的合成及微管的聚合有关，并参与细胞的有丝分裂过程。同时，由于中心粒存在ATP酶，因而可能与细胞能量代谢相关联，为细胞运动和染色体移动提供能量。
57、核被膜：又称核膜，是整个内膜系统的一部分。位于细胞核的最外侧，是细胞质和细胞核之间的界膜。包括外核膜、内核膜、核周间隙、核孔复合体和核纤层等结构。
58、核孔复合体：所以真核细胞的核膜都分布着许多友内外两层核膜融合形成的小孔，称为核孔。电镜下，核孔并非单纯的的孔洞，而是一个复杂且有规律的盘状结构体系，称为核孔复合体。
59、核纤层：是细胞核内层核膜下高电子密度的纤维蛋白层，在细胞核内与核骨架相连，在细胞核外与中间纤维相连，构成贯穿于细胞核与细胞质的网架结构体系，整体观呈球形网络，切面观呈片层结构。
60、核定位信号：引导蛋白质选择性地输入到细胞核内的信号称为核定位信号。
61、染色质、染色体：是遗传信息的载体，具有共同的组成成分，能被碱性染料染色。主要成分是DNA和组蛋白，另外还有非组蛋白及少量RNA。
62、核小体：是染色质的基本结构单位，每个核小体由一个组蛋白核心和200bp左右的DNA 构成。
63、常染色质：是间期细胞核中解旋的细纤维丝，结构松散，用碱性染料染色时不易着色，在电镜下呈浅亮区。
64、异染色质：指间期核内结构紧密、呈凝集状态、碱性染料染色时着色很深的团块状结构，常包装成20~30nm的纤维丝，多分布于核的边缘，也有一部分异染色质与核仁结合，参与构成核仁染色质，在细胞分裂期位于染色体的着丝粒、端粒或染色体臂的常染色质之间。65、着丝粒：位于主缢痕中心，由高度重复的异染色质组成，是中期染色单体相互联系在一起的特殊部位。
66、动粒：又称着丝点，是主缢痕外侧表层的特殊结构。
67、端粒：是染色体末端的特化部位，在减数分裂的偶线期，端粒粘连与核膜或核孔，使染色体在核内定位分布。
68、核骨架：狭义的核骨架指细胞核内除去核膜、核纤层、染色质和核仁后的核基质，广义的核骨架包括核纤层、核孔复合体、残存的核仁（即核仁骨架）和核基质，核骨架与细胞质中的中间纤维共同构成一个网络系统，贯穿于核质之间，对细胞形态起支架作用，而且在细胞生长、分化、分裂、细胞的信息传递等方面均起着重要作用。
69、核仁相随染色质：在核仁周围有异染色质包围，称为核仁周围染色质，有的染色质伸入到和人内部，称为核仁内染色质。核仁周围染色质和核仁内染色质统称为核仁相随染色质。
70、核仁组织区：rDNA是一种串联重复排列的DNA序列，能告诉转录rRNA，故将rRNA 基因所在染色体的区域称为核仁组织区。
71、细胞周期：是细胞增殖周期的简称，指细胞从分裂结束后开始生长，到再次分裂终了所经历的全过程。
72、无丝分裂：又称直接分裂。细胞在进行无丝分裂时，细胞核拉长，从中间分开，随后细胞质一分为二，形成两个子细胞。
73、有丝分裂：又称间接分裂。是真核细胞数目增加的一种最主要的增殖方式。一个细胞要进行分裂，必须经过两个明显的连续过程：首先，经复制后的染色体必须移向细胞相对的两极；其次，细胞质必须按一定方式分裂，这样既保证每个子细胞不仅接受一套染色体，而且还接受包含必需细胞质成分和细胞器。
74、暂不增殖细胞：为暂时脱离细胞周期，不进行增殖，但在适当刺激下可重新进入细胞周期的细胞，也称为G0期细胞。
75、G1期：是指从子细胞形成到DNA开始复制之前的时期。这一时期物质代谢活跃，进行RNA和蛋白合成，细胞体积增大。
76、G2期：是从DNA复制完成到有丝分裂开始前的时期。G2期主要为有丝分裂进行物质和能量的准备，合成与细胞有丝分裂有关的特殊蛋白质。
77、M期：细胞在M期完成染色体分离和胞质分裂。M期分为前期、前中期、中期、后期和末期。
78、G1期限制点：细胞是否增殖，关键取决于G1早期的一个时期，称为限制点或R点。
79、有丝分裂器：包括中心体、纺锤体、星体和染色体等。但也有人认为，有丝分裂器专指非染色质相，而不包括染色质在内。
80、动粒微管：纺锤体微管中连接极和染色体动粒的，称为动粒微管。
81、细胞周期蛋白：真核细胞周期进程受一系列细胞周期素依赖性蛋白激酶（Cdk）复合物的有序形成、激活和灭活所控制。细胞周期蛋白就是参与细胞周期调控的分子之一，不仅仅起激活Cdk的作用，还决定了Cdk何时、何处、将何种底物磷酸化，从而推动细胞周期的前进。
82、减数分裂：是一种特殊的有丝分裂，通过减数分裂，染色体数目减少一半，有性生殖的个体以减数分裂方式形成生殖细胞。
83、联会复合体：分别来自父方和母方，形态大小相同的同源染色体两两配对称为联会，配对是靠两条同源染色体间沿长轴形成的联会复合体实现的。
84、二阶体：配对的同源染色体被称为二阶体。
85、细胞分化：是指同一来源的细胞经过分裂逐渐产生形态结构、生理功能和蛋白质合成等方面具有稳定性差异的过程。
86、全能细胞：在一定条件下具有发育成完整个体的潜能的细胞称为全能性细胞。
87、干细胞：是指那些正处在分化过程中、具有分裂增殖能力并能分化产生一种或一种以上专业细胞的原始细胞。
88、细胞决定：在细胞发生可识别的形态变化之前，就受到一定限制而确定了细胞的发展方向，这是细胞内已经发生了改变，确定了未来的发育命运，这种现象称为细胞决定。
89、细胞衰老：是细胞的增殖能力逐渐减弱的现象。细胞在形态结构、化学组成和生理功能等方面，出现一系列慢性、进行性和退化性的变化过程。
90、细胞凋亡：也称为程序性死亡，是细胞在一定的生理或病理条件下细胞发生主动的、由基因决定的死亡过程。
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名词解释 绪论 1、天文学：人类认识宇宙的一门自然科学，观测研究各种天体和天体系统，研究它们的位 置、分布、运动、结构、物理状况、化学组成及起源演化规律。 2、宇宙：宇就是空间，宙就是时间。宇宙就是客观存在的物质世界，而物质是不断运动 和变化发展的，空间和时间就是物质的表现形式。现代物理学和天文学的观测和理论都确 切地表明，空间和时间不仅跟物质不可分割，而且空间和时间是密切联系在一起的时空， 这才是辩证唯物的科学宇宙观和时空观。 3、天体：宇宙各种物质客体的总称。 第一章天球和星空 1、视星等：星等一般对应于星的观测（”视“）亮暗程度。 2、星座：为了识别星而把星空划分为一些区域。 3、星图：观测星空的地图。 4、天球仪：直观展示星座和恒星在天球上的分布的仪器。 5、星表：载有一系列天体的准确赤道坐标、星等、视差（距离）、光谱型等资料的表册。 6、天文年历：载有很多重要的天象资料的工具书。 7、真太阳时：以地球相对于太阳的自转周期——昼夜（一天或一日）作为时间计量标准。 8、平太阳时：在天球上以真太阳赤经平均变化速度作均匀运动所产生的一个周期作为时间 计量标准。 9、恒星时：以地球相对于遥远恒星的自转周期（恒星日）作为时间计量标准，简记为ST。 10、世界时：国际上采用英国格林威治天文台旧址的子午圈为本初子午圈（即零子午圈）， 以格林威治的地方平太阳时作为世界时，简记为UT。 11、北京时间：我国同一采用东八时区的区时（东经120°的地方平太阳时）。 12、历书时：以地球绕太阳公转周期为基准，简记为ET。 13、原子时：以铯 133 原子基态的两个超精细能级之间在零磁场中跃迁辐射9192631770 个周期所经历的时间间隔是一秒为基准，简记为TAI。 14、太阴历：以太阴（即月球）圆缺变化（朔望）周期为基准——称为月。 15、太阳历：以太阳的周年视运动（即回归年）为基准，也称为阳历。 第二章天体的运动和距离测定 1、内行星：相对于地球轨道而言，轨道半径小的水星核和金星。 2、外行星：相对于地球轨道而言，轨道半径大的火星、木星、土星、天王星、海王星和冥
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第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
药理学常见名词解释
一、名词解释： 耐受性：指机体对药物反应性降低的一种状态。 半衰期：资血浆药物浓度下降一半所需要的时间。 毒性反应：指药物在用要药剂量过大，用药时间过长或机体对药物敏感性过高时产生的危害性反应。 半数致死量（LD50）：反应药物毒性大小的重要数据。 副作用：药物在治疗剂量时出现的与用药目的无关的作用。 受体激动剂：与受体有较强亲和力，又有较强内在活性的药物。 交叉耐药性：机体对某药产生耐受性后，对另一种药物也的敏感性也降低。 后遗效应：停药后血药浓度已降至阀浓度以下时残存的药理效应。 首关消除：口服药物在胃肠黏膜吸收后，首先经门静脉进入肝脏，当通过肠黏膜及肝脏时部分药物发生转化，使进入体循环的有效药量减少的现象。 疫苗；激活一种或多种免疫活性细胞，增强机体免疫功能的药物。 抗菌药物:是指对病原菌具有抑制或杀灭作用，主要用于防治细菌性感染疾病的一类药物；属于抗微生物药物的范畴。 抗微生物药物:对病原微生物有抑制或杀灭作用，用于防治病原微生物感染性疾病的药物。 化学治疗:化学药物抑制或杀灭机体内的病原微生物、寄生虫及恶性肿瘤细胞，消除或缓解由它们所引起的疾病。 抗菌谱:是指药物的抗菌范围 窄谱：仅对单一菌种或单一菌属有抗菌作用。 广谱：对多数革兰阳性、革兰阴性细菌有抗菌作用，还对某些衣原体、支原体、立克次体、螺旋体及原虫等也有抑制作用。 抗生素后效应：抗生素在撤药后其浓度低于最低抑菌浓度时，细菌仍受到持久抑制的效应。如青霉素类和头孢菌素类抗菌药的抗生素后效应十分明显。PAE 的确切机制尚不清楚。 固有耐药性：是由细菌染色体基因决定而代代相传的耐药，如肠道杆菌对青霉素的耐药。 获得耐药性：指细菌与药物多次接触后，对药物的敏感性下降甚至消失，致使药物疗效低或无效。
名词解释
一、名词解释 1、智者：所谓“智者”在荷马时代，是指某种精神方面的能力和技巧，以及拥有这些能力和技巧的人。随着“智者”词义的延伸，具有治国能力的人同样被当做智者。到前5世纪后期，该词被用来专指以收费授徒为职业的巡回教师。 2、职官学校：约创办于中王国时期，训练一般的能从事某种专项工作的官员，修业期十二年。 3、寺庙学校：又称僧侣学校。这是中王国以后出现的一种附设在寺庙中的学校，着重科学技术教育，亦为学术中心。 4、产婆术：即“苏格拉底法”，问答法。是苏格拉底的教育思想之一,他将教师比喻成“知识”产婆，因此也叫产婆术。是西方最早的启发式教育。产婆术包括：讥讽、助产术、归纳和定义四个步骤。讥讽是就对方的发言不断追出提问，迫使对方自陷矛盾，终于承认自己的无知。助产术即帮助对方自己得到问题的答案。归纳即从各种具体事物中找到事物的共性、本质，通过对具体事物的比较寻求“一般”。定义是把个别事物归入一般概念得到事物的普遍概念。 5、宫廷学校：是一种设在国王或贵族宫廷中，主要培养王公贵族后代的教育机构。 6、古儒学校：公元前8世纪以后，随着科学文化的发展，古印度出现了办在婆罗门僧侣家中的学校，即“古儒学校”，教师即被称为“古儒”。儿童入学须经古儒的考验。古儒声称不收学费，但实际上接受家长丰厚的馈赠，其田地由学生代耕。学生入学后住到古儒家中，学习年限为12年，《吠陀》经为主要的学习内容，规定语音学、韵律学、文法学、字源学、天文学和祭礼这六科是学习《吠陀》经所必需的基本训练。因此，虽然学校课程以神学为主，但涉及的知识领域相当广泛，在客观上有利于印度学术的发展。由于学科的学术性质导致教学方法有一定的改进，但体
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
药理学名词解释归纳
药理学 名词解释 绪论 1．药理学Pharmacology 研究药物与机体（含病原体）之间相互作用规律及其机制的一门科学。 2. 药物diug 能改变或查明机体的生理功能及病理状态，用以预防、治疗及诊断疾病的物质。3．药动学pharmacokinetics 研究机体对药物的处置过程，即药物在机体的作用下发生的动态变化规律。 4．药效学Pharmacodynamics 研究药物对机体的作用及作用机制。即机体在药物影响下发生的生理、生化变化及机制。 5. 售后调研postmarketing surveillance 上市后在社会人群大范围内继续进行受试药物安全性和有效性评价，在广泛长期使用的条件下考查疗效和不良反应，该期对最终确定新药的临床价值有重要意义。 药效学 1．药物作用drug action 药物与组织细胞之间的初始作用。 2．药理效应drug effect 指继发于药物作用之后的组织细胞原有功能的改变。 3. 兴奋excitation 凡能使机体原有生理、生化功能加强的作用。 4. 抑制inhibition 凡能使机体原有生理、生化功能减弱的作用。 5. 特异性specifity 多数药物是通过化学反应而产生药理效应，这种化学反应的专一性使药物具有特异性。 6. 选择性selectivity 药物只对某些组织器官发生明显作用，而对其他组织作用很小或无作用。 7. 疗效therapeutic effect 药物作用的结果有利于改变病人的生理生化功能或病理过程，使患病机体恢复正常。 8．对因治疗etiological treatment 用药目的在于消除原发致病因子，彻底治愈疾病称对因治疗，或称治本。 9．对症治疗symptomatic treatment 用药目的在于改善疾病症状，减轻疾病的并发症称对症治疗，或称治标。 10．不良反应adverse reaction 凡不符合用药目的或给病人带来痛苦与危害的反应称不良反应。多数不良反应是药物固有效应的延伸． 11．副反应side reaction （副作用side effect）药物在治疗剂量时出现的与治疗目的无关的作用称副反应，亦称副作用。副反应是药物本身固有的，是因药物选择性低而引起的，一般不严重，难避免． 12．毒性反应toxic reaction 药物在剂量过大、用药时间过长、机体敏感性过高时对机体发生的危害性反应称毒性反应。一般较严重，但是可以预知和避免。 13．后遗效应residual effect 停药后血药浓度已降至阈浓度以下时残存的药理效应 14. 停药反应withdrawal reaction 长期应用某些药物，突然停药后原有病情加重现象。又称回跃反应（rebound reaction） 15. 变态反应allergic reaction（过敏反应hypersensitive reaciton）药物对过敏特质病人引起的异常免疫反应。 16. 特异质反应idiosyncratic reaction 少数患者对某些药物发生的与往常性质不同的不良良应。是由于遗传缺陷造成的。
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一、2013年重大天象 2013年将有2次日食、3次月食，分别是：4月26日月偏食、5月10日日环食、5月25日半影月食、10月19日半影月食、11月3日日环食，但在我市均不可见。然而无需遗憾，今年的天象，仍有许多值得期待的重要看点。引人注目、令人神往的当属两颗明亮彗星的光临，尤其是11月底那颗预计比满月还要明亮的C/2012 S1（ISON）。下面，将哈尔滨今年建议观测的重要天象分类列出如下，以供参考： 1、彗星 （1）3月中上旬至4月初： C/2011 L4 (PanSTARRS) 。3月10日过近日 点，亮度预计达到1等或更亮，由于哈尔滨地处北半球中高纬度，日落后将现 身于西方低空，可观测时间短暂，稍纵即逝。4月初将降为5等左右，应是 1997年海尔-波普彗星以来，北半球肉眼可见的最亮彗星。 (2) 11月底至12月初: C/2012 S1 (ISON) 。2012年9月21日发现的掠 日彗星，2013年11月28日过近日点，近日距只有约0.012天文单位，深夜至 清晨东方天空可见，最大亮度预计达到-14等左右，如不出意外的话，将是有 史以来最亮的“超级大彗星”。 彗星的亮度将在11月初达到6等以上，现身于黎明前的东方；随后亮度不断提 高，11月下旬超过1等，黎明前趋近地平、观测时间紧迫；之后逐渐靠近太 阳，28日前后与太阳角距将不足半度，但亮度达到最大，预计为-10等以上超 过满月，白日肉眼可见；之后与太阳日远、亮度渐弱，12月初可能仍在1等左 右，12月底运行至北天极附近，亮度4-5等之间。如若预报变为现实，则为本 年度绝不亚于金星凌日的绝妙天象。 2、流星雨 （1）5月6日08时17分，宝瓶座Eta流星雨极大, ZHR=60（相当于每小时天顶流星数60颗），无月光干扰。 （2）8月13日01时59分英仙座ZHR = 90，月落无扰。 （3）12月14日13时30分，双子座流星雨极大，ZHR = 120，深夜月落无扰。 其它还有：4月22日天琴座、10月9日天龙座、10月21日猎户座、11月17日狮子座、12月22日小熊座等传统节目，让我们拭目以待。 3、日月行星 （1）4月26日03时57分月偏食；望月、食分0.015；我国西南及西部可见全过程，全国可见初亏，哈尔滨则难以看到。 （2）5月10日，11月3日将发生两次日环食，我国无法看到。 （3）5月23日19时32分，全年最大最圆超级月亮。 （4）11月1日始，金星最佳观测期；预计12月7日左右，亮度达到全年最高。 （5）12月2日06时25分，月掩水星，东北部分地区以及中国钓鱼岛可见带掩而出。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生物化学名词解释完全版
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
药理学重点汇总笔记全
药理学一、名词解释： 1不良反应：对机体带来不适，痛苦或损害的反应。 2血浆半衰期：是指体内血药浓度下降一半所需要的时间，是表示药物消除速度的一种参数。 3选择性作用：在一定剂量范围内，多数药物吸收后，只对某一.两种器官或组织产生明显的药理作用，而对其它组织作用很小甚至无作用，药物的这种特性称为选择性。 4激动剂：药物与受体有较强的亲和力，也有较强的内在活性。它兴奋受体产生明显效应。 5拮抗剂：药物与受体亲和力较强，但无内在活性，故不产生效应，但能阻断激动药与受体结合，因而对抗或取消激动药的作用。 6部分激动剂：本类药物与受体的亲和力较强，但只有弱的内在活性，能引起较弱的生理效应，较大剂量时，如与激动药同时存在，能拮抗激动药的部分效应。 7半数致死量（LD50）：如以死亡为指标，则称为半数惊厥量或半数致死量。 8安全范围：有人用1％致死量与99％有效量的比值来衡量药物的安全性，5％致死量与95％有效量之间的距离称为药物的安全范围。 9生物利用度：指药物吸收进入血液循环的速度和程度，生物利用度高，说明药物吸收良好，反之，则药物吸收差。10首关消除：口服某些药物时，在胃肠道吸收后，经肝门静脉进入肝脏，在进入体循环前被肠粘膜及肝脏酶代谢灭活或结合贮存，使进入体循环的药量明显减少。称首关消除。 12.首过效应:口服经门静脉进人肝脏的药物，在进人体循环前被代谢灭活或结合储存，使进人体循环的药量明显减少。 11肝肠循环：药物自胆汁排泄到十二指肠后，在肠道被再吸收又回到肝脏的过程 12量效关系：在一定的范围内，药物的效应与靶部位的浓度成正相关，而后者决定于用药剂量或血中药物浓度，定量地分析与阐明两者间的变化规律称为量效关系。药物剂量与效应之间的规律性变化为量效关系。 13有效量：出现疗效的剂量。 14肝药酶诱导剂：是指有些药物长期使用后能加速肝药酶的合成并增强其活性，这类药物就称为肝药酶诱导剂。15最小有效量：在一定剂量范围内， 随剂量的增加药物效应逐渐增强，出 现疗效的最小剂量称为最小有效量。 16耐药性：是在长期应用化疗药物 后，病原体对药物产生的耐受性。 17身体依赖性：是由反复用药造成 的一种适应状态，中断用药产生一系 列痛苦难以忍受的戒断症状。 18抑菌药：指仅有抑制病原菌生长繁 殖而无杀灭作用的药物 19首剂现象：即部分患者首次给予哌唑 嗪（2mg以上）后出现直立性低血压、 心悸、昏厥等。 20稳态浓度：按一级消除动力学规 律，如恒速静脉滴注药物，血药浓度 平稳上升，没有任何波动，约经5个 半衰期达到稳态浓度，此时给药速率 与消除速率达到平衡，其血药浓度称 为稳态浓度。 21反跳现象长期用药因减量太快或 骤然停药所致原病复发加重的现象。 22半数有效量：是指药物在一群动 物中引起半数动物阳性反应的剂量 23二重感染：正常人体内的菌群处于 一种平衡共生状态，长期应用广谱抗生 素后，使敏感菌受到抑制，不敏感菌乘 机在体内繁殖生长，造成新的感染，称 为二重感染。 24后遗效应：指停药后血浆药物浓度已 降低到浓度以下时残存的生物效应 25抗菌谱：抗菌药物的抗菌作用范围。 26抗菌活性：抗菌药物抑制或杀灭病原 微生物的能力称为抗菌活性 27钙拮抗剂：主要通过阻断心肌和血 管平滑肌细胞膜上的钙离子通道，抑 制细胞外钙离子内流，使细胞内钙离 子水平降低而引起心血管等组织器 官功能改变的药物。 28治疗指数：药物的半数致死量 （LD50）和半数有效量（ED50）的 比值，用以评价药物的安全性，治疗 指数大的药物相对较安全。 29替代疗法：用于补充身体内生理 剂量不足的治疗方法，用于治疗急慢 性肾上腺皮质功能不全，脑垂体前叶 功能减退症及肾上腺次全切除术后。 30细菌耐药性：细菌耐药性是细菌 产生对抗生素不敏感的现象，产生原 因是细菌在自身生存过程中的一种 特殊表现形式。耐药性可分为固有耐 药和获得性耐药。 31副作用：在治疗剂量时出现的与 治疗目的无关的作用，可能给病人带 来不适或痛苦。 药理学：药理学是研究药物与机体相 互作用规律及其原理的科学。 药效学：药效学是研究药物对机体的作 用或在药物影响下机体细胞功能如何发 生变化。 药动学：药动学是研究药物的吸收、分 布、生物转化和排泄等体内过程的变化 规律。 药物：指用以防治及诊断疾病的物质。 在理论上，凡能影响机体器官生理功能 及细胞代谢的物质都属药物范畴。对药 物的基本要求安全，有效，故对其质量， 适应症、用法和用量均有严格的规定， 符合有关规定标准的才可供临床应用。 制剂：是药物经加工后制成便于病人使 用，能安全运输，贮存，又符合治疗要 求的剂型如片剂、注射剂、软膏等。 效能：药物所能达到的最大效应的能力 就是该药的效能，即最大效应。如再增 加药物剂量，效应不再进一步增强。 效价强度：产生相同效应的各个药物在 其达到一定治疗强度时所需要的剂量。 最小有效量：刚能引起效应的剂量称最 小有效量，亦称阈剂量。 半数有效量：能引起半数实验动物阳性 反应的剂量。 半数致死量：引起50%实验动物死亡的 剂量。 对因治疗：应用药物消除致病原因的治 疗。如抗生素杀灭体内的致病微生物。 对症治疗：应用药物来减轻或消灭疾病 症状的治疗。如发烧时的解热作用。 副作用：在治疗剂量时出现的与治疗目 的无关的作用。如阿托品引起的口干。 毒性反应：由于用药剂量过大而产生的 药物中毒反应，对机体有明显损害甚至 危及生命。可有急性毒性、慢性毒性急 特殊毒性。 后遗效应：停药后血浆药物浓度已降到 阈浓度以下时所残存的生物效应。 变态反应：人体对药物过敏所引起的反 应，与用药剂量无关。 选择性作用：治疗剂量的药物吸收入血 后，只对某个或几个器官组织产生明显 的作用，对其他器官组织作用很小或不 发生作用。 质反应：药物效应以阳性或阴性表示的 反应。 量反应：可以数量分级表示的药理效应 如血压、心率、呼吸等。 治疗指数：指药物安全性的指标，以 LD50/ED50的比值表示，此值越大越安 全。 安全范围：指ED95与LD5之间的距离。
化学名词解释(自己整理的)
1.盖斯俄国化学家1836年经过许多次实验，他总结出一条规律：在任何化学反应过程中的热量，不论该反应是一步完成的还是分步进行的，其总热量变化是相同的，1860年以热的加和性守恒定律形式发表。这就是举世闻名的盖斯定律。盖斯定律是断定能量守恒的先驱，也是化学热力学的基础。我们常称盖斯是热化学的奠基人。 2.勒·夏特列/勒·夏特利埃（Le Chatelier,Henri Louis），法国化学家。对热学的研究很自然将他引导到热力学的领域中去，使他得以在1888年宣布了一条他因而遐迩闻名的定律，那就是至今仍称为的勒夏特列原理。如果改变影响平衡的一个条件(如浓度,压强或温度等)，平衡就向能够减弱这种改变的方向移动。 3.阿伏加德罗（Ameldeo Avogadro,1776～1856）意大利物理学家、化学家。第一个认识到物质由分子组成、分子由原子组成。 4.德米特里·门捷列夫，19世纪俄国化学家，他发现了元素周期律，并就此发表了世界上第一份元素周期表。 5.1962年，巴特利特在研究无机氟化物时，发现强氧化性的六氟化铂可将O2氧化为O2+。由于O2到O2+的电离能（1165 kJ mol）与Xe到Xe的电离能相差不大（1170 kJ mol），因此他尝试用PtF6氧化Xe。结果反应得到了橙黄色的固体。巴特利特认为它是六氟合铂酸氙（Xe[PtF6]）。这是第一个制得的稀有气体化合物。后期的实验证明该化合物化学式并非如此简单，包括XeFPtF6和XeFPt2F11。 6.吉尔伯特·路易斯(GilbertNewtonLewis，1875—1946年)美国化学家。1916年，路易斯和柯塞尔同时研究原子价的电子理论。柯塞尔主要研究电价键理论。路易斯主要研究共价键理论，该理论认为，两个(或多个)原子可以相互“共有”一对或多对电子，以便达成惰性气体原子的电子层结构，而形成共价键。路易斯提出的共价键的电子理论，基本上解释了共价键的饱和性，明确了共价键的特点。共价键理论和电价键理论的建立，使得十九世纪中叶开始应用的两元素间的短线(即表示原子间的相互作用力或称“化学亲和力”)开始有明确的物理意义。但还没解决共价键的本性问题。 7.鲍林（1901.2.28—1994.8.19）是著名的量子化学家鲍林对化学键本质的研究，引申出了广泛使用的杂化轨道概念。杂化轨道理论认为，在形成化学键的过程中，原子轨道自身回重新组合，形成杂化轨道，以获得最佳的成键效果。根据杂化轨道理论，饱和碳原子的四个价层电子轨道，即一个2S轨道和三个2P轨道喙线性组合成四个完全对等的sp3杂化轨道，量子力学计算显示这四个杂化轨道在空间上形成正四面体，从而成功的解释了甲烷的正四面体结构。（现代价键理论，VB法）鲍林于1932年首先提出了用以描述原子核对电子吸引能力的电负性概念，并且提出了定量衡量原子电负性的计算公式。 8.弗里德里希·洪特（Friedrich Hund，1896年2月4日—1997年3月31日），德国理论物理学家，在能量相等的轨道上，自旋平行的电子数目最多时，原子的能量最低。所以在能量相等的轨道上，电子尽可能自旋平行地多占不同的轨道。例如碳原子核外有6个电子，按能量最低原理和泡利不相容原理，首先有2个电子排布到第一层的1s轨道中，另外2个电子填入第二层的2s轨道中，剩余2个电子排布在2个p轨道上，具有相同的自旋方向，而不是两个电子集中在一个p轨道，自旋方向相反。 9.分子轨道理论（MO理论）是处理双原子分子及多原子分子结构的一种有效的近似方法，是化学键理论的重要内容。它与价键理论不同，后者着重于用原子轨道的重组杂化成键来理解化学，而前者则注重于分子轨道的认知，即认为分子中的电子围绕整个分子运动。1932年，美国化学家慕利肯和德国化学家洪特提出了一种新的共价键理论——分子轨道理论（molecular orbital theory），即MO法。该理论注意了分子的整体性，因此较好地说明了多原子分子的结构。目前，该理论在现代共价键理论中占有很重要的地位。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。