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pQlink vector map

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Published online20February2007Nucleic Acids Research,2007,Vol.35,No.6e43

doi:10.1093/nar/gkm067 Vectors for co-expression of an unrestricted number of proteins

Christoph Scheich1,Daniel Ku¨mmel2,3,Dimitri Soumailakakis1,

Udo Heinemann2,3and Konrad Bu¨ssow1,*

1Max Planck Institute for Molecular Genetics,Department of Vertebrate Genomics,Ihnestr.63-73,14195Berlin, Germany,2Max Delbru¨ck Center for Molecular Medicine,Robert-Ro¨ssle-Strasse10,13125Berlin,Germany and

3Free University of Berlin,Institute of Chemistry and Biochemistry,Takustra?e6,14195Berlin,Germany Received November10,2006;Revised January17,2007;Accepted January23,2007

ABSTRACT

A vector system is presented that allows generation of E.coli co-expression clones by a standardized, robust cloning procedure.The number of co-expressed proteins is not limited.Five‘pQLink’vectors for expression of His-tag and GST-tag fusion proteins as well as untagged proteins and for cloning by restriction enzymes or Gateway cloning were generated.The vectors allow proteins to be expressed individually;to achieve co-expression,two pQLink plasmids are combined by ligation-independent cloning.pQLink co-expression plasmids can accept an unrestricted number of genes.As an example,the co-expression of a heterotetrameric human transport protein particle(TRAPP)complex from a single plasmid, its isolation and analysis of its stoichiometry are shown.pQLink clones can be used directly for pull-down experiments if the proteins are expressed with different tags.We demonstrate pull-down experiments of human valosin-containing protein (VCP)with fragments of the autocrine motility factor receptor(AMFR).The cloning method avoids PCR or gel isolation of restriction fragments,and a single resistance marker and origin of replication are used, allowing over-expression of rare tRNAs from a second plasmid.It is expected that applications are not restricted to bacteria,but could include co-expression in other hosts such as Bacluovirus/ insect cells.

INTRODUCTION

Co-expression of subunits is an important technique in the study of protein complexes.Proteins that form tight complexes with partners may not be soluble when over-expressed alone(1).Proteins that form stable homodimers may only form heterodimers upon co-expression,but not by mixing the puri?ed complex partners(2,3).The Protein Structure Factory has estab-lished high throughput protein expression procedures for human proteins in E.coli(4,5).To achieve co-expression in a systematic way we have created a new vector system described here.

Co-expression is often achieved with two or more plasmids,each carrying the gene of one subunit and a di?erent selection marker(6).The plasmids should also have di?erent compatible replicons,although co-expression with plasmids that have the same replicon has been demonstrated(7).Instead of multiple vectors, several genes can be inserted into the same vector.This requires a vector with more than one multiple cloning site and the use of di?erent sets of restriction enzymes for each cloning step(8).Genes are transcribed either from individual promoters or from a single promoter,leading to a long polycistronic mRNA.Polycistronic expression has been reported to lead to lower expression of the more downstream encoded protein,which can be exploited to in?uence the stoichiometry of a protein complex(9). Several-fold higher expression with individual promoters compared to polycistronic transcription has been reported(10).A recent evaluation of co-expression experiments performed by the Structural Proteomics in Europe(SPINE)consortium compared examples of co-expression with various systems(11).

The pETDuet system of Novagen allows construction of a co-expression plasmid for two genes in a single PCR step.Alternative approaches to co-expression from a single vector require di?erent sets of restriction enzymes for multiple insertions.Berger et al.have developed a Baculovirus co-expression system that allows iterative addition of genes to a Baculovirus vector(12).Alexandrov et al.have developed a vector with a‘LINK’sequence that allows fusion of two plasmids into one(13).The method allows cloning of all cDNAs of interest into one standard expression vector

*To whom correspondence should be addressed.Tel:t493094062983;Fax:t493094062925;Email:buessow@molgen.mpg.de

?2007The Author(s)

This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution Non-Commercial License(https://www.wendangku.net/doc/f717262041.html,/licenses/ by-nc/2.0/uk/)which permits unrestricted non-commercial use,distribution,and reproduction in any medium,provided the original work is properly cited. by guest on November 21, 2013 https://www.wendangku.net/doc/f717262041.html,/ Downloaded from

by a standardized,high-throughput procedure.Then, co-expression plasmids are generated by fusion of LINK sequences with the ligation-independent cloning method (LIC)that avoids PCR,which may introduce mutations. Two alternative rare cutting restriction enzymes are used. Inserts to be cloned are unlikely to contain both sites. The method is limited to co-expression of two proteins. We have designed a modi?ed version of the LINK sequence cloning technique.Vectors with two modi?ed LINK sequences were created that allow the creation of co-expression plasmids by the established LINK cloning procedure but avoid the duplication of the vector back-bone.In principle,the vectors can accept an unlimited number of genes to be co-expressed.

To demonstrate the usefulness of the method, co-expression and binding of VCP and the C-terminus of AMFR(14,15)is demonstrated.In addition,the co-expression of four subunits of the human transport protein particle(TRAPP)(16)from a single plasmid and an analysis of their stoichiometry is shown. MATERIALS AND METHODS

Vector construction

The vector pQTEV2was constructed from pQE-2 (Qiagen)by replacing the multiple cloning site with synthetic oligonucleotides to introduce a TEV protease site and attB Gateway recombination sites.To obtain pQLinkH,LINK sequences were inserted by PCR ampli?cation of bp2–379of pQTEV2with the primers 50-TTTCTCGAGC TTAATTAACA ACACCATTTG TCGAGAAATC ATAAAAAATT TATT-30and 50-TTTTGCTAGC CTTAATTAAC CACTCCATTT GTAACCACTC CATTTAAATG GTGTTGTTAC TTGGATTCTC ACCAATAAAA A-30and cloning of the product into pQTEV2using XhoI and NheI. To construct pQLinkG,a GST coding sequence was PCR ampli?ed from pGEX-5X-1(GE Healthcare)with primers carrying EcoRI and PstI restriction sites. The fragment was cloned between the EcoRI and PstI sites of pQLinkH,thereby removing the His-tag. pQLinkHD and pQLinkGD were obtained from pQLinkH and pQLinkG—which contain attB sites—by Gateway BP reactions with pDONR221,which inserted the Gateway destination vector cassettes.pQLinkHD and pQLinkGD confer both ampicillin and chloramphenicol resistance and require the strain DB3á1for propagation. The vector pQLinkN without a tag was generated from pQLinkH using QuikChange TM site-directed mutagenesis (17)with the double-stranded oligonucleotide 50-AAAGAGGAGA AATTAACTAT GGGATCCAGT CTTCGCATGC AT-30.The sequences of the new vectors were veri?ed by sequencing and were submitted to GenBank(EF025686–EF025689,EF196676).

Cloning of expression clones

The E.coli strain SCS1with the helper plasmid pRARE for over-expression of rare tRNAs(18)was used as a host for cloning of expression and co-expression clones, unless indicated otherwise.The VCP coding sequence (GenBank NP_009057)was cloned into pQLinkH and

AMFR C-terminal regions(GenBank NP_001135)and

into pQLinkG(AMFR)with BamHI and NotI.BamHI/

NotI fragments of full-length cDNAs encoding four

human TRAPP subunits were cloned into pQLinkH.

The Bet3(GenBank AF041432)and Mum2(AAD44697)

full-length cDNAs lack the native start and stop codons

and were cloned with the BamHI site adjacent to the

second codon and with a stop codon downstream of the

NotI site,which encodes for three additional C-terminal

alanine residues.Full-length Tpc6(CAD61947)and synbindin(AAH10866)cDNAs were cloned with the

BamHI site adjacent to the native start codon and with

a TGA stop codon replacing the native stop codon.The

Bet3:Tpc6pETDuet-1clone was described previously(2).

Cloning of co-expression clones

Co-expression plasmids were cloned according to Alexandrov et al.(13).To produce a co-expression

plasmid from two pQLink plasmids,0.2–0.5m g of one

plasmid was digested overnight with5units PacI in10m l

at378C while the other was cleaved with5units SwaI at

258C.GST-plasmids were digested with PacI because the

GST coding region contains a SwaI site.Enzymes were inactivated at658C for20min and5m l DNA was treated

with1.3units LIC quali?ed T4DNA polymerase(Merck Biosciences)in20m l(50mM Tris-HCl,pH8.0,10mM

MgCl2,5m g/ml BSA,5mM DTT,2.5mM dCTP for the

PacI digest and2.5mM dGTP for the SwaI digest).Upon incubation for30min at258C and heat inactivation at

658C for20min,the two plasmids were mixed and heated

to658C and cooled to room temperature for annealing.

Two microlitres of25mM EDTA were added,followed by

E.coli transformation.Transformants were tested for expected inserts by colony PCR with primers pQTEV3U,

50-TATAAAAATA GGCGTATCAC GAGG-30and

pQTEV3L,50-CCAGTGATTT TTTTCTCCAT TTT-30

and598C annealing temperature.These primers are positioned upstream of the LINK1and downstream of

the LINK2sequences,respectively.

Co-expression of AMFR and VCP and GST pull down

His-VCP:GST-AMFR co-expression plasmids were expressed in2l with1mM IPTG for4h at168C.Cells

were harvested,resuspended in20mM Tris-HCl,pH7.5,

150mM NaCl,2mM b-mercaptoethanol,1mM PMSF

and1tablet/50ml lysate of Roche complete EDTA-free protease inhibitor cocktail and lysed via incubation

with0.5mg/ml lysozyme for30min on ice,followed by

addition of8units/ml benzonase and treatment with an

Avestin Emulsi?ex C5homogenizer.Insoluble material

was removed by centrifugation(30min,75000g)and the

lysate was loaded on a glutathione sepharose column.The

column was washed with wash bu?er(20mM Tris-HCl,

pH7.5,150mM NaCl)and incubated overnight with

0.1mg/ml TEV protease in wash bu?er at88C.Proteins mobilized by the protease were collected and analysed by

SDS-PAGE.

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Co-expression and pull down with nickel chelating beads Protein expression and puri?cation were performed as described(19).Brie?y,proteins were expressed in1ml cultures with1mM IPTG at378C(TRAPP proteins)or 168C(AMFR and VCP).His-tag fusion proteins and their bound interaction partners were immobilized on Ni-NTA agarose(Qiagen),washed with20mM Tris-HCl,pH8.0, 300mM NaCl and20mM imidazole and then eluted with 70m l500mM imidazole in wash bu?er.Six-microlitre aliquots of eluate were analysed by SDS-PAGE.

BL21(DE3)E.coli clones with pETDuet-1Bet3:Tpc6 (2)and pQLinkH Bet3:pQLinkN Tpc6plasmids were cultured in50ml and protein expression was induced with 1mM IPTG at OD600$0.7for4h.

Purification and characterization of TRAPP subcomplexes TRAPP co-expression plasmids were expressed in0.5l overnight express TM instant TB medium(Novagen).Cells were lysed using a French Press(SLM-AMINCO)and puri?ed using Ni-NTA agarose(Qiagen),according to the manufacturer’s instructions.Gel?ltration was performed on a Superdex20026/60column(GE Healthcare) equilibrated with20mM Tris-HCl pH7.5,200mM NaCl and2mM DTT.

RESULTS

Vector construction

We have constructed?ve vectors for protein expression in E.coli that allow preparation of co-expression constructs by a simple cloning procedure(Figure1).The vectors contain two LINK sequences(13)that?ank the expression cassette of promoter,multiple cloning site and a transcriptional terminator.LINK1contains a PacI restriction site and LINK2a SwaI and a PacI site (Figure1A).The LINK sequences allow insertion of a PacI fragment of one plasmid at the SwaI site of another plasmid by LIC(Figure1B).

The vectors pQLinkH and pQLinkG have a His-tag and a GST-tag,respectively,followed by a TEV protease site and a multiple cloning site.The vector pQLinkN is used for expression of proteins without a tag.It contains a start codon adjacent to the BamHI site and can be used to express a protein complex with only one tagged subunit for isolation.In the vectors pQLinkHD and pQLinkGD, the TEV site and the multiple cloning site of pQLinkH and pQLinkG were replaced by a cassette for Gateway recombination cloning.The vectors pQLinkH and pQLinkG contain Gateway attB sites and inserts can be shuttled by a reverse Gateway reaction into a pDONR donor vector to obtain Entry clones.Vector sequences were submitted to GenBank(EF025686–EF025689, EF196676)and vectors will be available from Addgene. The cloning of co-expression plasmids by LIC was very robust in our hands and about90%of transformants contained the expected insert.Correct clones are easily recognized by the large product size of colony PCRs.Co-expression of VCP and AMFR

The GST coding sequence contains a SwaI site,which requires that pQLinkG clones are cut with PacI and not

with SwaI when generating a co-expression clone.To circumvent this limitation,pQLinkG2was generated by introducing a silent mutation that removes this site in pQLinkG.To study the interaction of VCP and AMFR,a human VCP cDNA was cloned into pQLinkH and three

C-terminal fragments of the643amino acid coding region

of AMFR were cloned into pQLinkG.These fragments comprise the Cue domain(amino acids450–510),the downstream region up to the C-terminus(498–643)and

a combination of both(455–643).Previously,the larger constructs were found to interact with VCP,but not

with amino acids450–510(15).His-VCP:GST-AMFR

co-expression clones were obtained by inserting a PacI fragment of the VCP plasmid into the LINK2sequence of

the AMFR pQLinkG plasmids.Protein expression was induced and the expression products of two His-VCP:GST-AMFR co-expression clones were coupled to

a glutathione agarose column.The column was treated

with TEV protease to separate AMFR and GST and elute AMFR and any attached proteins.Co-expression was successful and,as shown in Figure2A,the longer AMFR fragment bound to His-VCP while the shorter one did not. Reverse pull-down experiments were also performed

by coupling His-VCP to nickel chelating beads.

Co-puri?cation with this matrix was generally less e?cient

than with glutathione agarose.Co-puri?ed bands were observed upon Coomassie staining and anti-GST western blotting for the AMFR constructs456–643and498–643 (Figure4B).Only a weak background of co-puri?ed

GST and of the small AMFR construct was observed. These results indicate that amino acids498–643of AMFR,the region downstream of the Cue domain,are responsible for the interaction with VCP,as it was found

by Grelle et al.(15).

Purification and characterization of TRAPP subcomplexes

Upon construction of a co-expression plasmid,only

the outer LINK sequences reconstitute(Figure1B). Therefore,it is possible to continuously increase the number of genes by combining plasmids that carry

any number of expression cassettes.We have constructed

a co-expression plasmid for four subunits of the human TRAPP complex.Bet3,Tpc6,Mum2and synbindin were cloned into pQLinkH,and the expression of individual proteins was tested by small-scale expression and metal chelate a?nity chromatography(Figure3A).A Bet3

and Tpc6co-expression plasmid was constructed and

a several-fold increase in the yield of puri?ed Tpc6was achieved(Figure3A).This result is in agreement with earlier studies that showed that the Bet3:Tpc6heterodimer

is likely to represent the physiologically relevant form

of both proteins(2).Mum2was included in the plasmid,

and?nally a plasmid with all four subunits,including synbindin,was constructed.The yield of puri?ed Mum2

was also increased upon co-expression.All four subunits

of the complex were successfully co-expressed and the

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Restriction digest,T4DNA polymerase

treatment

SwaI

PacI

Amp

R

Q

T1term.

λ t 0H i n d I I N B a m

a t t B

genes

pQLinkH

pQLinkG

pQLinkN

A

B

Plasmid 1,PacI digest and T4DNA pol.treatment

Plasmid 2,SwaI digest and T4DNA pol.treatment

Annealing product

LINK1LINK2

LINK1

LINK2

LINK1

C

+

Figure 1.Map of the pQLink vectors and construction of co-expression plasmids.(A )Map of vector pQLinkH and genetic elements of all pQLink vectors.The LINK sequences are shown with lines indicating overhangs generated by restriction digest and T4DNA polymerase treatment.MCS ?multiple cloning site,TEV ?TEV protease cleavage site,term.?transcription terminator.(B )Construction of a co-expression plasmid from two pQLink plasmids with two di?erent cDNA inserts,labelled 1and 2.The resulting plasmid can accept additional inserts,labelled 3and 4.S ?SwaI,P ?PacI.(C )The LINK sequences and their digestion and annealing.The lines indicate overhangs generated by restriction digest and T4DNA polymerase treatment.Two plasmids,identi?ed by upper and lower case nucleotide codes,are digested and annealed,leading to a product with a LINK1and a LINK20sequence,slightly larger than the original LINK2sequence.

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yield of puri?ed protein was equal to or better than that for the expression of the individual proteins.

We compared the expression achieved by our system to the pETDuet co-expression system.The plasmids pETDuet-1Bet3:Tpc6and pQLinkH Bet3:pQLinkN Tpc6both encode for His-tagged Bet3and untagged Tpc6protein.The expression clones showed good expres-sion of both proteins,with comparable protein levels in both systems (Figure 3B).Bet3from pQLinkH was more strongly expressed and migrated at a higher molecular weight because of the TEV cleavage site not present in pETDuet-1.

With expression constructs containing up to four subunits in hand,we used the pQLink system to study the assembly and stoichiometry of TRAPP https://www.wendangku.net/doc/f717262041.html,binations of Bet3:Tpc6,Bet3:Tpc6:Mum2and Bet3:Tpc6:Mum2:synbindin were expressed and a?nity puri?ed using nickel chelating beads.Samples were then analysed by gel ?ltration to isolate the protein subcom-plexes (Figure 4A).As previously described,Bet3and Tpc6form a heterodimer,which binds Mum2(2).The isolated Bet3:Tpc6:Mum2complex exhibited a

molecular weight of $90kDa.A heterotrimer would have a molecular weight of only 65kDa,which suggests that the observed complex contains a fourth TRAPP polypeptide.It might result from binding of a Mum2dimer to a Bet3:Tpc6heterodimer,since Mum2alone forms homodimers (unpublished observation).Upon including synbindin in the co-expression system,a complex of similar size was formed,corresponding to a 85-kDa tetramer containing one molecule each of Bet3,Tpc6,Mum2and synbindin.This tetrameric complex could be isolated and crystallized (not shown).DISCUSSION

The vectors described here allow generation of expression clones for His-tag and GST-tag fusion proteins and untagged proteins by restriction enzyme or Gateway recombination-based methods.The vectors are capable of expressing single proteins and can be converted into co-expression plasmids by a simple,PCR-free LIC reaction that is suitable for high-throughput projects.Any combination of pQLink plasmids is

possible.

VCP

AMFR (aa 450-510)

M

TEV

protease

250150100

755037

252015

10

kDa

VCP

W P

W

P W P

W P W

P

GST-AMFR (aa 450-510)

GST-AMFR (aa 498-643)kDa V C P

V C P +A M F R (a a 450-510)

V C P +A M F R (a a 455-643)

V C P +A M F R (a a 498-643)

V C P +G S T

A B

V C P +A M F R (a a 455-643)

V C P +A M F R (a a 45

0-

5

10

)

25

37

5075GST-AMFR (aa 498-643)a n t i -G S T W e s t e r n b l o t

C o o m a s s i e s t a i n i n g

100755037

25Figure 2.Co-expression of His-tagged VCP with GST-tagged AMFR fragments.SDS-PAGE and Coomassie staining of whole cells solubilized in SDS-PAGE sample bu?er (W)and proteins puri?ed under non-denaturating conditions (P)(A )Proteins were eluted from a glutathione agarose column by TEV protease treatment and analysed by SDS-PAGE and Coomassie staining.Degradation products of the larger AMFR construct were observed.W ?whole cellular protein extract,P ?puri?ed proteins,M ?molecular weight marker.(B )Protein products of co-expression clones of His-VCP with GST-AMFR and GST alone were puri?ed with nickel chelating beads and separated by SDS-PAGE and visualized by Coomassie staining (upper panel)or anti-GST western blot (lower panel,reagents:anti-GST HRP conjugate,GE-Healthcare,and Western Lightning Western Blot Chemiluminescence Reagent,Perkin Elmer).

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The use of di?erent tags or the combination of tagged and untagged complex subunits facilitates the production of homogenous complex preparations.

The presence of an internal SwaI or PacI site in the gene of interest would prevent the use of the system.However,SwaI and PacI are rarely cutting enzymes with eight base pair recognition sites,and one is free to choose either PacI or SwaI for a given gene.Therefore we expect that almost all genes of interest can be converted into co-expression clones.The comparison of yields showed that this expression system works equally well as the pETDuet system.

The speci?c interaction of a C-terminal region of AMFR with VCP was con?rmed.Co-expression of the four TRAPP subunits Bet3,Tpc6,Mum2and synbindin was demonstrated.Figure 3shows that co-expression generally does not decrease the yield of individual proteins.On the contrary,all four proteins were obtained with similar or increased yield upon co-expression and a?nity puri?cation.Gel ?ltration revealed that the four TRAPP subunits form a heterotetramer containing one

molecule of each of the four TRAPP subunits.Bet3,Tpc6and Mum2without synbindin form a complex of similar size,which suggests that this complex is also a tetramer that might include two Mum2molecules.These ?ndings

100

150200250

100

150200250

0.0

0.2

0.40.60.8

1.0A d s o r b t i o n [a .u .]

0.0

0.20.40.60.81.0

0.0

0.2

0.40.60.81.0A d s o r b t i o n [m l ]

A d s

o r b t i o n [a .u .]

158kDa void

440kDa 67kDa 43kDa 14kDa

25 kDa Bet3:Tpc6:Mum2

Bet3:Tpc6:Mum2:synbindin

B

A

B e t 3

:T p

c 6B e t 3:T p c 6:

M u m 2B e t 3:T p c 6:M u m 2:s y n b i n

d i

Bet3:Tpc6

20 kDa

*

*

*

M a r k e

r

Volume [ml]

Volume [ml]

100

150200

250

Volume [ml]

Figure 4.Analysis of TRAPP subcomplexes.(A )Proteins were co-expressed,puri?ed with nickel chelating beads and loaded on

a

calibrated gel ?ltration column.(B )SDS-PAGE and Coomassie staining of isolated subcomplexes (marked with an asterisk in A).

M W P W P W P W P W P W P W P

+???+++?+??+++??+??++??

?

+

?

?

+

Bet3

Tpc6

Mum2

Synbindin

75503725201510

kDa

0I

0I

p E T D u e t -1B e t 3:T p c 6

p Q L i n k H B e t 3:

p Q L i n k N T p c 6A

B

6745292112.5

kDa Figure 3.Co-expression of four subunits of the human TRAPP complex.(A )Protein expression products and nickel a?nity chromato-graphy products of seven clones expressing di?erent subunits were analysed by SDS-PAGE and Coomassie staining.W ?whole cellular protein extract,P ?puri?ed proteins,M ?molecular weight marker.(B )Expression test with pETDuet-1Bet3:Tpc6and pQLinkH Bet3:pQLinkN Tpc6in BL21(DE3).Total cellular protein was analysed before (0)and after (I)4-h induction.

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agree with a recent study that identi?ed TRAPP subcomplexes consisting of Bet3:Tpc6:Mum2and Mum2:synbindin,respectively(20).

In addition to the co-expressions documented here, we generated co-expression constructs for20other pairs of human proteins using the Gateway pQLink vectors. Cloning was robust and expression levels of individual and co-expressed proteins were similar in virtually all cases(data not shown).This further demonstrates the robustness of our method.

In principle,there is no limit to the number of proteins that can be co-expressed,even though one should expect that the cloning e?ciency decreases as the size of the plasmid constructs increases.It seems likely that our method can be transferred to expression host systems other than E.coli.For Baculovirus vectors, a co-expression system that also relies on duplication of expression cassettes including promoters and transcription terminators has been described(12).This demonstrates that duplication of promoters and terminators in a Baculovirus vector is unproblematic as has been shown by Alexandrov et al.and in our work with E.coli vectors. ACKNOWLEDGEMENTS

We thank Janett Tischer for excellent technical assistance and Annett Boeddrich and Klaas Max for VCP and AMFR plasmids.The vector pQTEV2was created by Asgar Ergin.This work was funded by the German Federal Ministry of Education and Research(BMBF)in the National Genome Network programme(NGFN FKZ 01GR0472),the SFB633of the German Research Foundation and SPINE II Complexes(LSHG-CT-2006-031220).Funding to pay the Open Access publication charge was provided by the BMBF.

Con?ict of interest statement.None declared.

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by guest on November 21, 2013

https://www.wendangku.net/doc/f717262041.html,/

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ArcGIS之水文分析

ArcGIS教程之DEM水文分析详细图文教程,本教程和之前的两个教程有关联的,数据上是使用上一个教程的结果,步骤相互联系!最后会提供给大家数据和教程的链接!水文分析需要: 1.理解基于DEM数据进行水文分析的基本原理。 2.利用ArcGIS的提供的水文分析工具进行水文分析的基本方法和步骤。 下面开始教程: 工具/原料 ?软件准备:ArcGIS Desktop 10.0---ArcMap(spatial Analyst模块) ?数据准备:DEM(使用由本人前面的教程【ArcGIS地形分析--TIN及DEM 的生成,TIN的显示】中使用的原始数据。 方法/步骤 1.数据基础:无洼地的DEM 在ArcMap中加载 DEM数据,右击DEM图层,点击缩放至图层,显示全部。 2.在【ArcToolbox】中,(要打开扩展模块)执行命令[SpatialAnalyst工 具]——>[水文分析]——> [填洼],按下图所示指定各参数,其中Z限制——填充阈值,当设置一个值后,在洼地填充过程中,那些洼地深度大于阈值的地方将作为真实地形保留,不予填充;系统默认情况是不设阈值,也就是所有的洼地区域都将被填平。之后点击确定即可。 3.确定后执行结果得到无洼地的DEM数据[Fill_dem1]

4.关键步骤:流向分析 在上一步的基础上进行,在【ArcToolbox】中,执行命令[SpatialAnaly st工具]——>[水文分析]——>[流向],按下图所示指定各参数: 5.确定后执行完成后得到流向栅格[Flowdir_fill1],理解代表什么含义! 6.计算流水累积量 在上一步的基础上进行,在【ArcToolbox】中,执行命令[SpatialAnaly st工具]——>[水文分析]——>[流量],按下图所示指定各参数: 1.7 确定后执行完成得到流水累积量栅格[flowacc_flow1] 如图: 7.提取河流网络 首先,提取河流网络栅格。 在上一步的基础上进行,打开【Arctoolbox】,运行工具[Spatial Anal yst 工具]——>[地图代数]——>[栅格计算器],在[地图代数表达式]中输入公式:Con(Flow Accumulation1>800,1),(这里的Flow Accumulat ion1要以上一步得到的文件名为准,注意是Con,不是con,大写第一个字母,不然出错)如图: [输出栅格]指定为:StreamNet保存路径和文件名任意)

MAPGIS几何校正两种方法

MAPGIS几何校的正两种方法 一、mapgis主菜单图像处理中的图像分析, 首先,将JPEG文件转化为msi文件。具体操作如下: 1,文件,数据输入,转换数据类型,选择JPEG文件,添加文件,转换,选择保存位置。 其次,进行坐标校正 2,打开图像分析,文件,打开影像,镶嵌融合,控制点信息,选中控制点,一个一个删除控制点。 3,在四个角有公里网相交的点添加控制点,在弹出的小窗口中较准确的选择控制点位置,按空格键,按照地质图中公里网数值输入X、Y坐标,确定,是。按照上面的步骤再增加两个控制点, 4,镶嵌融合,校正预览,影像校正,选择粗校正的文件保存位置。 5,然后按照第3步骤均匀的增加17个控制点,镶嵌融合,校正参数,选择多项式参数为二次多项式,影像精校正,选择精校正之后的文件存储位置。(选作) 再次,将JPEG文件矢量化 6,mapgis主菜单图像处理中图形处理,新建工程,连着三个确定,添加项目,选择文件型为mapgis图形文件(msi),选择粗校正文件,建立图层对图片进行矢量化。 最后,进行投影变化 7,mapgis主菜单图像处理中实用服务,投影变化,投影转换有两种办法,一种是单个文件进行转换,另一种是成批文件投影转换,首先,介绍第一种方法 7.1,文件,打开文件,选择wp、wt、wl其中的一种,再在矢量化结果中的文件夹中选择其中的某一个图层,P投影转换,设置当前地图参数,进行投影变换。 7.2,P投影转换,B成批文件投影转换,投影文件/目录,选择矢量化的文件,当前投影参数,设置好之后点开始投影,确定,此种方法会覆盖原有的矢量化文件(做好备份)。二、 7,第一种方法精校正完成以后,mapgis主菜单图像处理中图形处理,新建工程,连着三确定,添加项目,选择文件类型为mapgis图形文件(msi),选择精校正文件,建立图层对图片进行矢量化。 8,其他,整图变换,键盘输入参数K,变换类型全打钩,给定原点变换打钩,远点X、Y 输入地质图左下角公里值相交点的坐标,参数输入中,位移参数X、Y为原图的左下角相同点与矢量化的图相同点之间的差值,输入之后,确定。

MAPGIS图像配准-图像校正

MAPGIS图像配准 . MAPGIS图像配准 2.1. 栅格图像 1.打开MapGIS主界面,点击“图像处理”----“图像分析”模块。 2.点击“文件”--“数据输入”,将其他栅格图像(bmp,jpg,tif等)转换为msi格式,选择转换数据类型,点击添加文件,添加要转换的文件到转换文件列表中,点击转换即可。 以下操作是在镶嵌融合菜单下进行 2.打开参照图像或者是点、线、面文件 3.系统会自动显示4个控制点,可以对控制点进行修改,也可以删除控制点后自己添加 4.开始添加控制点。 选添加控制点命令。利用右键切换放大和指针,左键选控制点位置,左右键来回切换进行选点,确保精度,用空格确定;然后在参照文件上选与控制点相对应的位置,方法同上,用空格确定,将有对话框提示,确定即可。 5.用以上方法继续添加其它的控制点,控制点数至少四个。可以选控制点预览命令,浏览控制点,保存控制点文件。 6.选中校正预览命令 7.选校正参数命令进行设置,默认即可。 8.选影像精校正命令,即可生成所需文件。 2.2. 矢量矫正 1.打开MapGIS主界面,打开误差校正模块。 2.打开需要配准的图层 3.打开菜单“控制点”->“设置控制点参数”,设置参数,可以选择完控制点之后统一输入理论坐标。 4.打开菜单“控制点”->“选择采集文件”,即控制点从所选择的图层文件中选取。 5.打开菜单“控制点”->“添加校正控制点”,弹出是否新建控制点文件的对话框,选择“是” 6.然后在工作区中添加控制点(一般选择坐标格网交叉点或者道路交叉点,水系交叉点等显著地物),如此重复添加控制点,一般不少于4个控制点。 7.打开菜单“控制点”->“编辑校正控制点”,弹出如下对话框,在理论X,理论Y值中输入对应控制点的理论值

MAPGIS误差校正

误差校正的操作 在实用服务/误差校正,如下图: 单击误差校正,弹出如下图: 选择文件/打开文件,此处已系统自带例子为例,如下图;

误差校正有三个难点; 1 在文件/打开控制点,此处如果第一次进行误差校正,需要打开控制点,此时也支持新建控制点,给控制点起个名字,然后保存。 2 要分清楚理论值和实际值,理论值指图形应该在的位置,实际值是指图形现在在的位置。如果你想把a图校到b图上,a图较实际值,也就是它现在在的位置;b图叫理论值即a 图应该在的位置。 3 采集搜索范围的设置,是根据实际情况设置的,原则是在理论值的参与校正点的某个点在采集搜索范围内只能有一个点参与校正。 误差校正的原理就是计算机根据采集的实际值的控制点与理论值的相应控制点计算出一个平均的偏移系说,参与校正的点越多校正的就

越准确,理论上三个点确定一个平面,但是实际上参与校正的点至少四个。 由于校正的情况不一样,所以方法也不同,如果你手头上有两幅具有共同点的矢量图,只是比例尺或其他因素造成的不能套和在一起,就用下面的方法,前提是两幅图上必须有相同的同名点,比如a上有c 点,b图上也有c点。 下面介绍具体的校正步骤: 1文件/打开控制点,如下图: 选择打开控制点,如下图:

此时如果是第一次校正,给控制点起名,然后打开,如果以前有控制点可以将其打开进行编辑。 单击打开,弹出如下对话框: 单击是,将控制点保存。 2 控制点/设置空制点参数,如下图;

3控制点/选择采集文件,如下;

本例子标准线文件是理论值,方里网是实际值,我就是想通过误差校正将其他的点线面校到标准线文件框里。 4 添加校正控制点

ArcGIS地形分析实验内容步骤

实验九地形分析-----TIN及DEM的生成及应用(综合实验) 一、实验目的 DEM是对地形地貌的一种离散的数字表达,是对地面特性进行空间描述的一种数字方法、途径,它的应用可遍及整个地学领域。通过对本次实习的学习,我们应: a)加深对TIN建立过程的原理、方法的认识; b)熟练掌握ArcGIS中建立DEM、TIN的技术方法。 c)掌握根据DEM或TIN 计算坡度、坡向的方法。 d)结合实际,掌握应用DEM解决地学空间分析问题的能力。 二、实验准备 软件准备:ArcGIS Desktop -----ArcMap(3D分析模块---3D Analyst) 实验数据:矢量图层:高程点Elevpt_Clip.shp,等高线Elev_Clip.shp,边界Boundary.shp,洱海Erhai.shp,移动基站.shp 三、实验内容及步骤 1. TIN 及DEM 生成 1.1由高程点、等高线矢量数据生成TIN转为DEM 在ArcMap中新建一个地图文档(Insert---Data Frame) (1)添加矢量数据:Elevpt_Clip、Elev_Clip、Boundary、Erhai(同时选中:在点击的同时按 住Shift) (2)激活“3D Analyst”扩展模块(执行菜单命令[Tools]>>[Extensions扩展],在出现的对 话框中选中3D分析模块---3D Analyst),在工具栏空白区域点右键打开[3D Analyst] 工具栏 (3)执行工具栏[3D Analyst]中的菜单命令[3D Analyst]>>[Create/Modify TIN创建/修改 TIN]>>[Create TIN From Features从要素生成TIN]; (4)在对话框[Create TIN From Features]中定义每个图层的数据使用方式; 在[Create TIN From Features]对话框中,在需要参与构造TIN的图层名称前的检查框上打上勾,指定每个图层中的一个字段作为高度源(Height Source),设定三角网特征输入(Input as)方式。可以选定某一个值的字段作为属性信息(可以为None)。即勾选elevpt Clip:高度源(height resource):ELEV;三角网作为(triangulate as):mass points;标识之字段(tag value field):none。勾选elev Clip,高度源(height resource):ELEV;三角网作为(triangulate as):mass points;勾选Boundary,三角网作为(triangulate as):soft clip,其余不变,勾选ErHai,高度源(height resource):ELEV;三角网作为(triangulate as):hard replace;标识之字段(tag value field):none。

mapgis制图步骤及常用功能

Mapgis制图方法步骤及常用功能 电脑制图基本步骤: 在做一幅图之前,先新建一个文件夹(用来保存与该图有关的所有文件),用图名给该文件夹命名,例:×××矿1号剖面,之后将扫描的图放入该文件夹中。 打开MAPGIS主菜单,进行系统设置,把工作目录设置为刚才新建的文件夹(×××矿1号剖面),其余三项在安装MAPGIS软件时设置好。 因为扫描文件为(*.tif)格式,在MAPGIS中使用不变,因此需要转换成MAPGIS可使用的文件格式(*msi),需要进行数据类型转换: MAPGIS主菜单→图象处理→图象分析(镶嵌配准)→ 文件→数据输入→转换数据类型:(*.tif)→添加文件(扫描的文件)→转换 图形处理→输入编辑→确定:新建工程(把做的这张图看作一个工程),在左区点右键→新建区、新建线、新建点→ 矢量化→装入光栅文件→描图 其它常用功能: 做平面图之前,生成标准图框: 自动生成图框: MAPGIS主菜单→实用服务→投影变换→ 系列标准图框→键盘生成矩形图框→ 矩形图框参数输入:坐标系:国家坐标系;带号:20/40;注记:公里值。边框参数:内间距10,外间距1,边框宽1。网线类型:绘制实线坐标线;比例尺:图的比例尺(例:5000);矩形分幅方法:任意公里矩形分幅。 图廓参数:横向起始公里值(去带号):例20556000→556.000,纵向起始公里值:例4820.000,横向结束公里值:,纵向结束公里值:, 图廓内网线参数:网起始值(根据起始公里值定):,网间隔(根据比例尺定):;(例横向起始值为556.020,比例尺为5000,网起始值应为:556.500,网间隔为0.5)图幅名称:××××,图框文件名:×××,线参数设置→点参数设置→确定 因为扫描图纸过程中会产生变形,为校正所产生的误差,需要用标准图框对扫描图转换后的(*.msi)格式的图纸进行图像校正,如下: 图像校对: MAPGIS主菜单→图象处理→图象分析→ 打开影像(*.msi文件)→ 镶嵌融合→打开参照文件→参照线文件→ 镶嵌融合→删除所有控制点→ 镶嵌融合→添加控制点(点原图(左侧)的某点,再点右侧图对应的点,之后连续三次空格,)→ 镶嵌融合→控制点浏览(添加足够数量的控制点)→校正预览→影像校正 为将野外用GPS实测的地质、物化探点(有大地坐标)一次性投影到所图纸上,需要做投影变换 投影变换:

MapGIS 10制图流程操作手册

MapGIS 10 制图流程操作手册

第 1 章栅格几何校正 1.1 栅格数据标准图幅校正(DRG 校正)流程 标准图幅校正主要是对国家绘制的标准地形图进行操作。由于早期标准地形图以纸质档 保存,为便于统一管理和分析应用,将其扫描为电子地图后,可利用标准图幅校正操作,将 图幅校正为正确的地理坐标的电子图幅,在标准图幅校正的过程中,不仅可以为标准地形图 赋上正确的地理坐标,也可对扫描时造成的形变误差进行修正。 步骤1:影像数据入库管理 在实际操作中,为便于统一管理数据,需将影像数据导入到数据库中。可利用GDBCatalog—栅格数据集右键—导入影像数据功能实现数据的入库操作。 步骤2:启动栅格几何校正 在栅格编辑菜单选择标准图幅校正功能,视图显示如下: 注意:在进行标准图幅校正前,需对图幅的信息进行读取,如图幅号、网格间距、坐标 系信息。

校正影像显示窗口:控制点全图浏览窗口; 校正文件局部放大显示窗口:控制点确认窗口,放大在校正影像显示窗口中选择的内容; 控制点列表显示窗口:显示图中控制点信息。 步骤3:根据图幅信息生成GCP 控制点 1、选择栅格数据 在标准图幅校正设置窗口的校正图层项浏览选择栅格数据(若当前地图已 添加待校正的栅格数据则可直接点下拉条选择添加),如图:

2、输入图幅信息 点击[下一步],设置图幅信息,如图: 在“图幅信息”对话框中各参数说明如下:i. 图幅号:读图输入图幅号信息。ii. 网格间距:读图输入格网间距。

iii. 坐标系:读图选择选择坐标系信息。 iv. 图框类型:加密框是根据图幅信息生成梯形图框,而四点框是直接生成矩形内框,加密框的精度相对较高。此处是对1:1 万的图幅进行校正,用四点框即可。 v. 最小间隔:添加的控制点的相邻点间距 vi. 采用大地坐标:指生成的标准图幅是否采用大地坐标,若采用大地坐标,则单位为米,否则采用图幅自身的坐标单位。 3、定位内图廓点,建立理论坐标和图像坐标的对应关系。 点击[下一步],在该对话框定位内图廓点,建立理论坐标和图像坐标的对应关系。 利用放大、缩小、移动等基本操作在左侧窗口的图像上确定四个内图廓点的大概位置,使内图廓点位于右侧窗口当前显示范围,然后再利用放大、缩小、移动等基本操作在右侧窗口的图像上确定四个内图廓点精确的位置。以定位左上角的内图廓点为例:点击对话框中的左上角按钮利用放大,缩小,移动等操作找到并点击左上角的内-图廓点的大概位置后,然后再点击图像上左上角的内图廓点即完成该点的设置。

ArcGIS地形分析--TIN及DEM的生成,TIN的显示练习数据

DEM的应用包括:坡度:Slope、坡向:Aspect、提取等高线、算地形表面的阴影图、可视性分析、地形剖面、水文分析等,其中涉及的知识点有: a)对TIN建立过程的原理、方法的认识; b)掌握ArcGIS中建立DEM、TIN的技术方法。 (对于这两步的教程本人之前有做过,下面教程不会再重复) c)掌握根据DEM 计算坡度、坡向的方法。 d)理解基于DEM数据进行水文分析的基本原理。 e)利用ArcGIS的提供的水文分析工具进行水文分析的基本方法和步骤。 下面开始教程: 工具/原料 ?软件准备:ArcGIS Desktop 10.0---ArcMap(3D Analyst模块和spatial analyst模块) ?数据:DEM和TIN(使用由本人前面的教程【ArcGIS地形分析--TIN及DEM的生成,TIN的显示】得到的结果数据。 ?原始数据下载:https://www.wendangku.net/doc/f717262041.html,/s/1GGzT2 方法/步骤 1. 1

建议先看【ArcGIS地形分析--TIN及DEM的生成,TIN的显示】经验教程,因为本经验教程的数据使用的是此经验的最后结果数据! (数据会提高下载,另外本人使用的版本是10.1英文版,不过教程步骤为中文的,本人翻译过来,方便大家!有些地方和9.3差别很大,和10.0差别不大) END DEM应用之坡度:Slope 1. 1 首先,(1) 新建地图文档,加载【ArcGIS地形分析--TIN及DEM的生成,TIN的显示】经验教程中得到的DEM数据:TINGrid (2) 在【ArcToolbox】中,执行命令[3D Analyst工具]——[栅格表面]——[坡度],参照下图所示,指定各参数:

MAPGIS误差校正的方法及应用.

第28卷第4期吉林地质Vol.28 No.4 2009 年12 月JILIN GEOLOGY Dec. 2009 文章编号:1001—2427(200904 - 126 - MAPGIS 误差校正的方法及应用 姜福旭1, 崔丹2 1.吉林省绿色食品办公室,吉林长春130062; 2.吉林省地质调查院,吉林长春130061 摘要:本文介绍在矢量图件时需扫描TIF影像,MAPGIS软件对扫描TIF影像进行误差校正的使用方法及期特点。关键词: 中图分类号:TP302.4 文献标识码:B 随着计算机技术的飞速发展和各种软件的开发应用,在地质工作中各种图件由原来的手工清绘变为由计算机MAPGIS 软件绘制图件,因传统的绘图方法是用手工清绘,一图一绘的方法,对不同图件相同的内容重复绘制,这样工作量极大,又不能保证不同图件相同内容的一致性,因此其成果准确性低,图件美观性差。MAPGIS 软件绘制图件,可将相同的内容重复使用, 而且线条流畅、字体美观, 这样既可节省时间,又能保证绘制图件准确性及美观性,提高工作效益和保证工作质量,为使用部门提供优质高效的成果图件。但由于在原有纸介质和在扫描过程中产生一定的误差,为了保证图件矢量化的准确性和提高图件的精度,首先需要对TIF 影像进行误差校正。 1 误差校正的目的

在计算机机助制图中,主要是通过扫描原有图,形成影像(TIF 格式文件,并且扫描的分辨率>300 dp然后按其影像进行计算机制图,将普通图纸上的图件,转化为计算机可识别处理的图形文件。但由于扫描的影像或矢量化的图件与实际存在一定的误差,使矢量化数据转换成图形时不能套合,无法精确联结,相邻图幅不能拼接,因此需要对影像或矢量化图形文件进行校正。 1.1 校正误差 由于有些影像精度不能满足要求,主要原因是由于原有纸图折叠、变型、扫描过程中操作误差变形及数字化设备精度等因素引起,使影像的大小与理论的大小相差较大; 矢量化的图形与实际图形所在的位置往往有偏差,即存在误差。个别文件中图1.2 校正到标准空间位置 由于扫描的影像或矢量化后的数据文件处在非标准空间位置,无法实现各种文件不同比例尺的相互投影转换,也不能够将影像中不存在的,但后来工作中形成的带坐标的相关数据资料在计算机直接投影上图(如钻孔点及储量计算边界等,造成文 件使用受到限制,因此,可采用误差校正将其数据文件或扫描影像从未知定位到一个已知的坐标系里,对其进行定位、定性,实现唯一的空间位置, 达到相邻图幅可以拼接。 2 误差校正的方法 2.1 直接对影像进行误差校正 在校正之前首先要对外部的影像文件(TIF、JPEG等格式进行格式转换, 转换成MAPGIS 格式影像文件(msi 格式; 其次打开影像(msi 格式文件,在镶嵌融合菜单中<打开参照影像>, <添加控制点>,选择实际图中的控制点后,再选择理论对应的控制点,按空格键,依次进行添加完所有控制点后; 进行<校正预览>以便用于理论值与影像的点相对应,生成的控制点由于原始影像变形等原因与影像公里网交点不完全吻合,需要对点位进行调整修正; 控制点修改完毕后要进行<图像校正>, 校正后的影像应与理论公里网吻合很好, 收稿日期:2009-09-10; 修订日期:2009-10-20

MapGIS 10空间分析手册

MapGIS10空间分析手册 2014年5月武汉

第1章MAPGIS10空间分析 地理信息系统(GIS)具有很强的空间信息分析功能,这是区别于计算机地图制图系统的显著特征之一。利用空间信息分析技术,通过对原始数据模型的观察和实验,用户可以获得新的经验和知识,并以此作为空间行为的决策依据。空间信息分析的内涵极为丰富。作为GIS的核心部分之一,空间信息分析在地理数据的应用中发挥着举足轻重的作用。 以下通过三种主要GIS数据类型——矢量、栅格、TIN(不规则三角网),分别介绍Mapgis10提供的应用于不同数据类型的常用空间分析方法。 一、矢量空间分析 矢量空间分析主要通过空间数据和空间模型的联合分析来挖掘空间目标的潜在信息,而这些空间目标的基本信息,无非是其空间位置、分布、形态、距离、方位、拓扑关系等,其中距离、方位、拓扑关系组成了空间目标的空间关系,它是地理实体之间的空间特性,可以作为数据组织、查询、分析和推理的基础。通过将地理空间目标划分为点、线、面不同的类型,可以获得这些不同类型目标的形态结构。将空间目标的空间数据和属性数据结合起来,可以进行许多特定任务的空间计算与分析。 1.1图元合并 图元合并即矢量空间聚合,是根据空间邻接关系、分类属性字段,进行数据类型的合并或转换以实现空间地域的兼并(数据的综合)。空间聚合的结果往往将较复杂的类别转换为较简单的类别,当从地点、地区到大区域的制图综合变换时常需要使用这种分析处理方法。

图1图元合并示例图 1.2空间查询 空间查询是将输入图层与查询图层的要素或是交互输入的查询范围进行空间拓扑判别(包含、相离、相交、外包矩形相交),从输入图层中提取出满足拓扑判别条件的图元。 1.3叠加分析 覆盖叠加分析是将两层或多层地图要素进行叠加产生一个新要素层的操作,其结果将原来要素分割生成新的要素,新要素综合了原来两层或多层要素所具有的属性。也就是说,覆盖叠加分析不仅生成了新的空间关系,还将输入数据层的属性联系起来产生了新的属性关系。覆盖叠加分析是对新要素的属性按一定的数学模型进行计算分析,进而产生用户需要的结果或回答用户提出的问题。叠加分析提供的运算类型有:求并、求交、相减、判别、对称差、区区更新。 求并运算:通过把两个图层的区域范围联合起来而保持来自输入图层和叠加图层的所有地图要素。求并运算将原来的多边形或线要素分割成新要素,新要素综合了原来两层的属性。

Mapgis中光栅文件校正

Mapgis中光栅文件校正 一、原始纸质图扫描光栅文件 上图为河北西郝庄铁矿区一张纸质1:2000储量估算图扫描后的jpg格式光栅文件(也可为tif、jpg、bmp格式),要在Mapgis中进行光栅文件坐标配准 二、光栅文件坐标配准。 1、生成标准图框。 1)“实用服务”模块→投影变换→系列标准图框→用键盘生成矩形图框,出现以下对话框:

2)以光栅图内图廓左下角X及Y值作为起始公里值,以内图廓右上角X及Y坐标值作为结束公里值,单位为公里。 原图左下角X及Y坐标值为: X=527.65;Y=4084.6; 原图右上角X及Y坐标值为: X=528.60;Y=4085.90;

3)“坐标系”选“国家坐标系”,“矩形分幅方法”选“任意公里矩形分幅” 4)X坐标值前两位38为3度带带号,原图比例尺为1:2000,网格间距xd及yd均为0.2,网格线类型选“绘制实线坐标线”,各参数输入结果如下图所示: 点击确定,图框自动生成如下图。Dx的直就等于1cm为多少公

里。如1:5000的比例次,1cm=500m=0。5KM,故dx=0.5! 5)点击“文件”→“另存文件”→选定全部点、线、区文件→“确定” 6)指定存放目录→以“图框”名将点、线、区文件全部存在指定的文件夹中 2、生成MAPGIS内部msi影像文件 1)返回MAPGIS主界面→图像处理→图像分析,

2)文件→数据输入,出现如下对话框: 3)“转换数据类型”处选择要转换光栅文件的类型(如JPG、tif、bmp等)→点“添加文件[F]”选择要转换的光栅文件→“目标文件目录”处点“…”指定转换后的msi影像文件存放目录→点“转换[V]”即生成msi影像文件。

ArcGIS地形分析

实验三、地形分析-----TIN及DEM的生成及应用一、实验目的 DEM是对地形地貌的一种离散的数字表达,是对地面特性进行空间描述的一种数字方法、途径,它的应用可遍及整个地学领域。通过对本次实习的学习,我们应: a)加深对TIN建立过程的原理、方法的认识; b)熟练掌握ArcGIS中建立DEM、TIN的技术方法。 c)掌握根据DEM或TIN 计算坡度、坡向的方法。 d)结合实际,掌握应用DEM解决地学空间分析问题的能力。 二、实验准备 软件准备:ArcGIS Desktop 9.x ---ArcMap(3D分析模块) 实验数据:矢量图层:高程点Elevpt_Clip.shp,高程Elev_Clip.shp,边界Boundary.shp,洱海Erhai.shp 三、实验内容及步骤 1. TIN 及DEM 生成 1.1由高程点、等高线矢量数据生成TIN转为DEM 在ArcMap中新建一个地图文档 (1)添加矢量数据:Elevpt_Clip、Elev_Clip、Boundary、Erhai(同时选中:在点击的同时按 住Shift) (2)激活“3D Analyst”扩展模块(执行菜单命令[工具]>>[扩展],在出现的对话框中选中 3D分析模块),在工具栏空白区域点右键打开[3D分析] 工具栏 (3)执行工具栏[3D分析]中的菜单命令[3D分析]>>[创建/修改TIN]>>[从要素生成TIN]; (4)在对话框[从要素生成TIN中]中定义每个图层的数据使用方式; 在[从要素生成TIN中]对话框中,在需要参与构造TIN的图层名称前的检查框上打上勾,指定每个图层中的一个字段作为高度源(Height Source),设定三角网特征输入(Input as)方式。可以选定某一个值的字段作为属性信息(可以为None)。在这里指定图层[Erhai] 的参数:[三角网作为:]指定为[硬替换] ,其它图层参数使用默认值即可。即勾选elevpt Clip:高度源(height resource):ELEV;三角网作为(triangulate as):mass point;标识之字段(tag value field):none。勾选elev Clip,高度源(height resource):ELEV;三角网作为(triangulate as):mass point;勾选Boundary,三角网作为(triangulate as):soft clip,其余不变,勾选ErHai,高度源(height resource):ELEV;三角网作为(triangulate as):hard replace;标识之字段(tag value field):none。

mapgis误差校正(精)

第六讲误差校正 一、误差校正子系统功能概述 机助制图是用计算机来实现制图,将普通图纸上的图件,转化为计算机可识别处理的图形文件。现代计算机技术和自动控制技术的发展,使机助制图技术发展很快。机助制图主要可分为编辑准备阶段、数字化阶段、计算机编辑处理和分析实用阶段、图形输出阶段等。在各个阶段中,图形数据始终是机助制图数据处理的对象,它用来描述来自现实世界的目标,具有定位、定性、时间和空间关系(包含、联结、邻接)的特征。其中定位是指在一个已知的坐标系里,空间实体都具有唯一的空间位置。但在图件数字化输入的过程中,通常由于操作误差,数字化设备精度、图纸变形等因素,使输入后的图形与实际图形所在的位置往往有偏差,即存在误差。个别图元经编辑、修改后,虽可满足精度,但有些图元,由于位置发生偏移,虽经编辑,很难达到实际要求的精度,此时,说明图形经扫描输入或数字化输入后,存在着变形或畸变。出现变形的图形,必须经过误差校正,清除输入图形的变形,才能使之满足实际要求。 图形数据误差可分为源误差、处理误差和应用误差3种类型。源误差是指数据采集和录入过程中产生的误差,如制图过程中展绘控制点、编绘或清绘地图、制图综合、制印和套色等引入的误差,数字化过程中因纸张变形、变换比例尺、数字化仪的精度(定点误差、重复误差和分辨率)、操作员的技能和采样点的密度等引起的误差。处理误差是指数据录入后进行数据处理过程中产生的误差,包括几何变换、数据编辑、图形化简、数据格式转换、计算机截断误差等。应用误差是指空间数据被使用过程中出现的误差。其中数据处理误差远远小于数据源的误差,应用误差不属于数据本身的误差,因此误差校正主要是来校正数据源误差。这些误差的性质有系统误差、偶然误差和粗差。由于各种误差的存在,使地图各要素的数字化数据转换成图形时不能套合,使不同时间数字化的成果不能精确联结,使相邻图幅不能拼接。所以数字化的地图数据必须经过编辑处理和数据校正,消除输入图形的变形,才能使之满足实际要求,进行应用或入库。 一般情况下,数据编辑处理只能消除或减少在数字化过程中因操作产生的局部误差或明显误差,但因图纸变形和数字化过程的随机误差所产生的影响,必须经过几何校正,才能消除。由于造成数据变形的原因很多,对于不同的因素引起的误差,其校正方法也不同,具体采用何种方法应根据实际情况而定,因此,在设计系统时,应针对不同的情况,应用不同的方法来实施校正。 从理论上讲,误差校正是根据图形的变形情况,计算出其校正系数,然后根据校正系数,校正变形图形。但在实际校正过程中,由于造成变形的因素很多,有机械的、也有人工的,因此校正系数很难估算。比如说,数字化后的图是放大了,还是缩小了,放大或缩小了多少倍,是局部变形还是整体变形,是某些图元与实际不符还是整个图形都发生了畸变等等。如果某个图元本是四边形,可由于输入误差,成为三角形,那么这个是不是也该进行误差校正

基于MapGIS10的制图流程

MapGIS 10 制图流程操作手册 2013年12 月武汉

第 1 章栅格几何校正 1.1栅格数据标准图幅校正(DRG校正)流程 标准图幅校正主要是对国家绘制的标准地形图进行操作。由于早期标准地形图以纸质档保存,为便于统一管理和分析应用,将其扫描为电子地图后,可利用标准图幅校正操作,将图幅校正为正确的地理坐标的电子图幅,在标准图幅校正的过程中,不仅可以为标准地形图赋上正确的地理坐标,也可对扫描时造成的形变误差进行修正。 步骤1:影像数据入库管理 在实际操作中,为便于统一管理数据,需将影像数据导入到数据库中。可利用GDBCatalog—栅格数据集右键—导入影像数据功能实现数据的入库操作。 步骤2:启动栅格几何校正 在栅格编辑菜单选择标准图幅校正功能,视图显示如下: 注意:在进行标准图幅校正前,需对图幅的信息进行读取,如图幅号、网格间距、坐标系信息。

校正影像显示窗口:控制点全图浏览窗口; 校正文件局部放大显示窗口:控制点确认窗口,放大在校正影像显示窗口中选择的内容; 控制点列表显示窗口:显示图中控制点信息。 步骤3:根据图幅信息生成GCP控制点 1、选择栅格数据 在标准图幅校正设置窗口的校正图层项浏览选择栅格数据(若当前地图已添 加待校正的栅格数据则可直接点下拉条选择添加),如图:

2、输入图幅信息 点击[下一步],设置图幅信息,如图: 在“图幅信息”对话框中各参数说明如下:i.图幅号:读图输入图幅号信息。 ii.网格间距:读图输入格网间距。

iii.坐标系:读图选择选择坐标系信息。 iv.图框类型:加密框是根据图幅信息生成梯形图框,而四点框是直接生成矩形内框,加密框的精度相对较高。此处是对1:1万的图幅进行校正,用四点框即可。 v.最小间隔:添加的控制点的相邻点间距 vi.采用大地坐标:指生成的标准图幅是否采用大地坐标,若采用大地坐标,则单位为米,否则采用图幅自身的坐标单位。 3、定位内图廓点,建立理论坐标和图像坐标的对应关系。 点击[下一步],在该对话框定位内图廓点,建立理论坐标和图像坐标的对应关系。 利用放大、缩小、移动等基本操作在左侧窗口的图像上确定四个内图廓点的大概位置,使内图廓点位于右侧窗口当前显示范围,然后再利用放大、缩小、移动等基本操作在右侧窗口的图像上确定四个内图廓点精确的位置。以定位左上角的内图廓点为例:点击对话框中的左上角按钮利用放大,缩小,移动等操作找到并点击左上角的内-图廓点的大概位置后,然后再点击图像上左上角的内图廓点即完成该点的设置。

ArcGIS软件中 基于文本数据的地形分析

实验五基于文本数据的地形分析 一、实验背景 克里金插值法,又称空间自协方差最佳插值法,它是以南非矿业工程师D.G.Krige的名字命名的一种最优内插法。克里金法广泛地应用于地下水模拟、土壤制图等领域,是一种很有用的地质统计格网化方法。它首先考虑的是空间属性在空间位置上的变异分布.确定对一个待插点值有影响的距离范围,然后用此范围内的采样点来估计待插点的属性值。根据样品空间位置不同、样品间相关程度的不同,对每个样品品位赋予不同的权,进行滑动加权平均,以估计中心块段平均品位。克里金方法是基于这样的一个假设,即被插值的某要素(例如地形要素),可以被当做是一个区域化的变量来看待,所谓区域化的变量就是介于完全随机的变量和完全确定的变量之间的一种变量,它随所在区域位置的改变而连续地变化,因此,彼此离得近的点之间有某种程度上的空间相关性,而相隔比较远的点之间在统计上看是相互独立无关的。克里金方法就是建立在一个预知定义的协方差模型的基础上通过线性回归方法把估计值的方差最小化的一种差值方法。克里金方法具体分成许多种,主要有:普通克里金、简单克里金和通用克里金等等。 二、实验目的 1.熟练掌握克里金差值法,掌握利用高程点要素生成等值线的方法,点的内插是GIS数据处理常用的方法之一,广泛应用于生成等值线。点的内插是用于建立具有连续变化特征现象(例如地面高程、地形、气温)的数值方法。 2 按照点数据samp_pt.txt(坐标和高程数据单位均为m),画出以5m为等高距的等高线,并求在bound图层边界范围内坡度>=25的区域面积。学会ArcToolBox中的栅格计算器、裁剪、坡度以及克里金法。 三、实验数据

Mapgis比例尺详解

MapGIS比例尺和ArcGIS文件转换 Mapgis比例尺是个简单而又许多人甚至是大虾们搞不懂的问题,现 介绍如下: Mapgis内部默认比例尺为1:1000,即1mm代表1m,就是说输出时页面设置中X、Y比例均为1时,表示的是比例尺为1:1000;假设需要比例尺为1:50000,即缩小50倍,则X、Y比例均设为0.02 即可。 下面用公式说明:所需输出比例尺假设为1:a,则欲求X、Y比例均为b,则由1*b/1000=1:a,得到b=1000/a,即X、Y比例均设为b 即可。 在MAPGIS投影坐标类型中,有五种坐标类型: 1.用户自定义也称设备坐标(以毫米为单位), 2.地理坐标系(以度或度分秒为单位), 3.大地坐标系(以米为单位), 4.平面直角坐标系(以米为单位), 5.地心大地直角。 进行设备坐标转换到地理坐标的方法: 第一步:

启动投影变换系统。 第二步: 打开需要转换的点(线,面)文件。(菜单:文件/打开文件) 第三步: 编辑投影参数和TIC点; 选择转换文件(菜单:投影转换/MAPGIS文件投影/选转换点(线,面)文件。);编辑TIC点(菜单:投影转换/当前文件TIC点/输入TIC点。注意:理伦值类型设为地理坐标系,以度或度分秒为单位);编辑当前投影参数(菜单:投影转换/编辑当前投影参数。注:当前投影坐标类型选择为用户自定义,坐标单位:毫米,比例尺母:1);编辑目标投参数(菜单:投影转换/设置转换后的参数。注:当前投影坐标系类型选择为地埋坐标系,坐标单位:度或度分秒)。 第四步: 进行投影转换(菜单:投影转换/进行投影投影转换)。 MapGIS格式文件转为ArcGIS文件需要注意以下问题: 1、对于高斯直角坐标,ArcGIS中一个坐标单位代表实地1m,而MapGIS 中在比例尺为1:1000且单位为毫米的时候一个坐标单位代表实地

最新6月mapgis集体土地所有权建库流程操作手册汇总

2012年6月M a p g i s 集体土地所有权建库流程操作手册

中地Mapgis 湖南集体土地所有权数据库建库 操 作 手 册 武汉中地数码集团 湖南中测信息技术有限公司

目录 一、软件安装 (3) 二、数据转换 (3) 三、数据建库 (6) 1.数据准备 (6) 2.新建工程 (9) 3.数据入库 (12) 4.数据处理 (14) 四、影像资料管理 (19) 1.挂接扫描影像资料 (19) 2.集体土地所有权图斑照片查询 (21) 五、数据检查 (22) 六、报表输出 (24) 七、图件输出 (26) 一、软件安装 1.安装系统之前请先安装2011年12月30日版本的SP2版的Mapgis K9平台(另附K9安装说明),并且农村两权系统必须安装在其默认所指的K9安装目录下的Program文件夹中。 2.安装数据转换软件Mapsuv,先将加密狗对应的w00文件覆盖到Mapsuv安装包里,点击安装,然后将安装文件中自带的Mapsuvpatch解压,在安装目录下进行覆盖。 二、数据转换 在转换前需要说明的是,在建库过程中,除了所有权的权属专题数据需要

由cass转mapgis数据外,其他包括基础数据,现状数据,湖南地区采用的都是mapgis数据,不存在转换的问题。所以本系统中提到的文件转换专指外业测绘的cass转mapgis。 先是cass数据处理,由于mapsuv是根据实体编码对数据进行转换的,所以我们首先要保证cass数据是有实体编码的。如果没有,就需要进行赋值。将界址点实体编码赋为301000,界址线赋为192100.操作流程如下:打开cass数据-【数据】-【加入实体编码】-【输入代码】-301000或192100-【选择对象】-界址点或界址线层。 需要注意的是,界址线所赋192100是【线地形要素】的实体编码,转换后的图层名称【线地形要素】。这是由于如果根据界址线实体编码输出,同时会生成一个界址点图层,但这个图层是不完整的。 本系统提供了两个模板,一个是针对cass7.0湖南城镇二调的,一个是针对cass6.1长沙版的。 先确定cass数据的版本类型,再选择对应的模板进行转换。 打开mapsuv,点击新建测量工程 单击载入模板,载入cass数据对应的模板

mapgis图像校正

㈠采用PhotoShop预处理图像 1.将实验数据复制,粘贴至各自文件夹内。 2.双击桌面上的PhotoShop快捷图标,启动PhotoShop。 3.在PhotoShop“文件”下拉菜单中,选择“打开”命令,通过浏览方式将“南河镇地形地质图-1”载入PhotoShop程序。注意此图像文件格式是什么?图像质量如何? 4.通过“图像”菜单的“画布大小”命令打开“画布大小”对话框,如图2-1所示。定位选择左上角,将宽度和高度调整为原来的两倍,用来放要拼接的内容。如图2-2所示。 图2-1“画布大小”对话框图2-2设置“画布大小”为原来两倍 5.再打开“南河镇地形地质图-2”,将其通过“移动工具”拖动到同“南河镇地形地质图-1”一个窗口。这时在“南河镇地形地质图-1”窗口中将多出一个图层“图层1”,如图2-3所示。再接着用“移动工具”把图层1中的内容调整到和背景中的图形相接,在调整的过程中可以以某一个关键点为依据,通过键盘上的上下左右方向键进行微调让两部分图像很好的接合在一起。 图2-3图层窗口图2-4含多个图层的窗口6.用同样的方法打开“南河镇地形地质图-3”和“南河镇地形地质图-4”,并将其拼接在“南河镇地形地质图-1”上,形成一张完整的地图。这时将出现“图层2”和“图层3”。如图2-4所示。并单击选择如图2-4中向右三角形,进行“拼合图层”。最终只有一个图层“背景”。 7.在PhotoShop工具条中的“吸管工具”位置处点击鼠标右键,选择“度量工具”,在拼合后的“南河镇地形地质图-1”上水平边框左侧交角处点击鼠标左键并按着不放,沿边框线拖出一条斜线至上边框右上交角处,然后松开鼠标,此时会在标准工具栏中显示此线角

MAPGIS K9供水管网信息系统V9.0-用户手册

MAPGIS K9供水管网信息系统V9.0-用户手册

MAPGIS K9供水管网信息系统V9.0-用户手册

MapGIS K9供水管网信息系统V9.0 1 MapGIS K9供水管网信息系统V9.0 用户使用手册

MAPGIS K9供水管网信息系统V9.0 143 武汉中地数码科技有限公司 WUHAN ZONDY CYBER GROUP CO.LTD 二零一零年十二月

MAPGIS K9供水管网信息系统V9.0 143 目录 第一部分入门篇 (1) 第一章概述 (2) 1.1基本概念 (2) 1.2数据模型 (3) 1.3功能模块 (5) 第二章系统安装与配置 (8) 2.1运行环境 (8) 2.2系统安装 (8) 2.3系统环境设置 (11) 2.4配置管理 (16) 第三章快速入门 (25) 3.1登录配置 (25) 3.2打开工程 (25) 3.3工作空间视图 (28) 3.4鹰眼定位 (30) 3.5属性列表视图 (32) 3.6数据录入 (38) 第二部分使用篇 (41) 第四章文件 (42) 4.1打开 (42) 4.2新建 (42) 4.3保存 (44) 4.4另存为 (44) 4.5关闭 (44) 4.6退出 (44) 第五章视图 (45) 5.1复位窗口 (45) 5.2放大窗口 (45) 5.3缩小窗口 (45) 5.4移动窗口 (45) 5.5更新窗口 (46) 5.6全屏显示 (46) 5.7状态栏 (46) 5.8其他视窗 (46)

MAPGIS K9供水管网信息系统V9.0 143 第六章查询 (47) 6.1捕捉查询 (47) 6.2空间查询 (47) 6.3多媒体查询 (48) 6.4查询地图集点属性 (49) 6.5查询地图集线属性 (50) 6.6查询地图区属性 (51) 6.7附属表查询 (51) 第七章工具 (53) 7.1横断面 (53) 7.2纵断面 (54) 7.3断面图编辑 (56) 7.4三维景观 (57) 7.5三维管线 (59) 7.6缓冲区分析 (60) 7.7追踪分析 (62) 7.8查看等水压线 (63) 7.9连通分析 (66) 7.10量算 (67) 7.11关阀搜索 (68) 7.12消防栓搜索 (73) 7.13管网信息汇总 (74) 7.14定位 (75) 7.15打印 (76) 7.16输出 (76) 7.17统计 (81) 第八章更新 (85) 8.1添加 (85) 8.2移动 (85) 8.3捕捉编辑 (86) 8.4删除 (90) 8.5根据属性赋参数 (91) 8.6根据参数赋属性 (91) 8.7复制属性字段 (92) 8.8区域修改参数 (93) 8.9复制属性到区域 (95) 8.10复制参数到区域 (97)

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