生物化学(乙)

中国科学院大学

2013年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题

科目名称：生物化学（乙）

考生须知：

1．本试卷满分为150分，全部考试时间总计180分钟。

2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。

一、选择题（共40分，每小题1分）

（第1~30小题，请从4个选项中选出1个正确答案；第31~40小题，请从4个选项中选出2个正确答案）

1、天冬氨酸的pK1(-COOH)=2.09，pK2(-NH3+)=9.82，pK3(-R)=3.86，其等电点是

A、(pK1+pK2)/2

B、(pK2+pK3)/2

C、(pK1+pK3)/2

D、(pK1+pK2+pK3)/2

2、对具四级结构的蛋白质进行一级结构分析时

A、有一个自由的α-NH2和一个自由的α-COOH

B、只有自由的α-NH2

C、只有自由的α-COOH

D、有一个以上自由的α-NH2和α-COOH

3、蛋白质变性在于

A、一级结构被破坏

B、亚基的解聚

C、空间构象的破坏

D、辅基的脱落

4、下列氨基酸中哪些不是蛋白质的组分？

A、组氨酸

B、鸟氨酸

C、谷氨酸

D、亮氨酸

5、免疫球蛋白是一种

A、糖蛋白

B、脂蛋白

C、简单蛋白

D、铜蛋白

6、酶制剂纯度的主要指标是

A、蛋白质的浓度

B、酶的总量

C、酶的总活力

D、酶的比活力

7、变构酶一般是一种

A、单体酶

B、寡聚酶

C、多酶复合体

D、米氏酶

8、tRNA在发挥其功能时的两个重要部位是

A、反密码子臂和反密码子环

B、氨基酸臂和D环

C、C环和可变环

D、氨基酸臂和反密码子环

9、哺乳动物细胞核糖体的大亚基沉降系数为

A、30S

B、40S

C、60S

D、70S

10、下列哪个试剂常用于鉴定肽链N端的氨基酸

A、溴化氰

B、尿素

C、苯异硫氰酸酯

D、胰凝乳蛋白酶

11、对DNA片段做物理图谱分析，需要用

A、核酸外切酶

B、DNA连接酶

C、限制性内切酶

D、DNA聚合酶

12、可预防夜盲症的维生素是

A、维生素B

B、维生素A

C、维生素D

D、维生素C

13、下列激素中不是由垂体前叶分泌的是

A、生长激素

B、加压素

C、促黄体生成激素

D、促卵泡激素

14、生理条件下，膜脂大都处于什么状态？

A、液态

B、固态

C、液晶相

D、凝胶相

15、胆固醇是

A、苯的衍生物

B、17-酮类胆固醇

C、酸性固醇

D、所有类固醇的前体

16、 -淀粉酶的特征是

A、耐70o C左右高温

B、不耐70o C左右高温

C、在pH为3.3时活化

D、在pH为3.3时活性高

17、酵解过程中的限速酶是

A、醛缩酶

B、磷酸果糖激酶

C、烯醇化酶

D、3-磷酸甘油脱氢酶

18、在动物细胞中，下列物质不能转变为糖的是

A、草酰琥珀酸

B、甘油

C、乙酰辅酶A

D、3-磷酸甘油醛

19、氰化物中毒时呼吸链中受抑制的部位存在于

A、NADH→FMN

B、FMN →CoQ

C、CoQ →细胞色素C

D、细胞色素氧化酶→O2

20、血液中非蛋白氮主要的来源是

A、尿素

B、尿酸

C、肌酐

D、游离氨基酸

21、体内转运氨的形式有

A、丙氨酸

B、谷氨酰胺

C、谷氨酸

D、谷氨酰胺和丙氨酸

22、下列哪种物质标记的大肠杆菌DNA，首次证明了DNA的半保留复制特性

A、13C

B、1H

C、15N

D、14N

23、下列哪一种物质不是高铁血红蛋白的还原剂

A、NADPH

B、NADH

C、GSH

D、葡萄糖醛酸

24、胸腺嘧啶除了在DNA出现，还经常出现在

A、mRNA

B、tRNA

C、5SrRNA

D、18SrRNA

25、痛风症治疗的原则是

A、激活尿酸分解酶

B、激活黄嘌呤氧化酶

C、抑制鸟嘌呤脱氢酶

D、抑制黄嘌呤氧化酶

26、合成后无需进行转录后加工修饰就具有生物活性的是

A、tRNA

B、rRNA

C、原核细胞mRNA

D、真核细胞mRNA

27、氨基酸与tRNA结合的化学键是

A、糖苷键

B、酯键

C、氢键

D、酰胺键

28、蛋白质生物合成中多肽的氨基酸排列序列取决于

A、相应的tRNA的专一性

B、相应氨酰-tRNA合成酶的专一性

C、相应mRNA中核苷酸排列顺序

D、相应的tRNA上的反密码子

29、下列关于转录的陈述哪一个不正确？

A、RNA的合成方向为5’→3’

B、在真核细胞中，不同的RNA聚合酶分别催化不同的RNA合成

C、当遇到DNA结合蛋白时，转录终止

D、对每个基因来说，仅DNA的一条链被转录

30、与mRNA的5’ACG3’相对应的DNA的碱基序列是

A、5’UGC3’

B、5’TGC3’

C、5’GCA3’

D、5’CGT3’（第31~40小题，请从4个选项中选出2个正确答案）

31、下列糖类中不含糖苷键的是

A、半乳糖

B、甘露糖

C、纤维二糖

D、蔗糖

32、下列哪些酶是DNA复制需要的酶

A、引物合成酶

B、DNA水解酶

C、拓扑异构酶II

D、RNA聚合酶

33、下列叙述正确的是

A、生物体内的尿酸一般是通过尿素循环产生的

B、氨基酸的碳骨架进行氧化分解时先形成能够进入三羧酸循环的化合物

C、氨基酸是生物体内“一碳单位”的直接提供者

D、以上都是

34、下列关于氨基酸代谢正确的是

A、磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中多种酶的辅酶

B、氨基酸脱羧得到的胺往往具有重要的生理功能

C、鸟类属于排氨动物

D、体内尿素的直接前体是鸟氨酸

35、能参加转氨基作用的氨基酸是

A、赖氨酸

B、苏氨酸

C、谷氨酸

D、天冬氨酸

36、下列与DNA解链有关的是

A、单链DNA结合蛋白

B、DNA解螺旋酶

C、RNA酶

D、DNA酶

37、关于酶的修饰，叙述错误的是

A、酶以有活性（高活性）和无活性（低活性）两种形式存在

B、变构调节是快速调节，化学修改是慢速调节

C、是酶促反应

D、无级联放大效应

38、下列哪些酸属于三羧酸循环中的三羧酸

A、顺乌头酸

B、丙酮酸

C、琥珀酸

D、异柠檬酸

39、胰岛素可促进下列哪些代谢过程

A、葡萄糖经质膜转运

B、糖原合成

C、脂肪分解

D、糖异生作用

40、有关酮体的论述，不正确的是

A、酮体是肝脏输出脂肪类能源的一种形式

B、脂肪动员减少时，肝内酮体生成和输出增多

C、酮体的生成和利用是一种生理现象

D、酮体输出时，必与血浆蛋白结合才能通过血脑屏障

二、填空题（共30分，每空2分）

1、动植物细胞中含有一种三肽，称为还原型谷胱甘肽（即γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨

酸），其结构式为。这种三肽在红细胞中可以维持蛋白质残基处于还原状态。

2、在Haworth式中，α-D-吡喃葡萄糖中的α表示。

3、参与蛋白质组成的20种基本氨基酸中，只有3种氨基酸在近紫外区（200 nm

—400 nm）有吸收，这3种氨基酸的三字母简写分别为。

4、蛋白质α-螺旋的结构特征之一是每圈螺旋个氨基酸残基。

5、催化乙酰-CoA转变成丙二酰-CoA的酶是，根据国际系统命名法，

这种酶的标准名称是。

6、糖原主要存在于人体的和两个部位。

7、1分子葡萄糖经糖酵解途径和三羧酸循环彻底氧化过程中通过底物水平磷酸化

净产生的ATP分子是个（GTP按ATP计）；整个过程产生的NADH 个数是个。

8、丝心蛋白中包含的最大量的二级结构是。

9、维生素K可促进凝血酶原中谷氨酸发生反应故有作用。

10、一般来说，DNA中（G+C）含量越高则T m值越高，原因是。

三、判断题（共20分，每小题2分）（正√，误?）

1、在动物体内，乙酰CoA的去路包括进入三羧酸循环氧化供能、合成脂肪酸、合成胆固醇、合成酮体、通过糖异生合成葡萄糖。

2、亚油酸和亚麻酸是人体必需脂肪酸。两者都属于不饱和脂肪酸，前者含有2个

双键，后者具有3个双键。

3、蛋白质一级结构分析中，断裂巯基之间形成的二硫键可以使用巯基乙醇在碱性

条件下处理。

4、蛋白质结构一般被分为4个组织层次（折叠层次），分别为一级、二级、三级

和四级结构，而结构域是介于三级结构和四级结构之间的组织层次。

5、硬角蛋白和软角蛋白拉伸性能差别主要决定于各自分子中氢键的数量和强度。

6、生物体内脂肪酸是由二碳单位从头合成的，所以多数情况下天然的脂肪酸的碳骨架的碳原子数是偶数。

7、抗体酶的本质是具有催化活性的免疫球蛋白。

8、C 4植物与C 3植物的不同主要在于吸收CO 2的方式不同。在C 4植物中，CO 2先在外部的叶肉细胞中通过与磷酸烯醇式丙酮酸的反应被固定，这样产生的4碳分子被转运到内部的维管束鞘细胞，并在这里释放CO 2使之用于Calvin 循环。

9、在磷脂酶A 1的催化下，磷脂酰肌醇二磷酸分解为二酯酰甘油和肌醇三磷酸。

10、溴化乙锭-氯化铯密度梯度平衡超离心时，下列各组分的沉降速度是：超螺旋DNA >开环及线性DNA>闭环质粒DNA >蛋白质。

四、问答题（共32分，第1至8小题每小题3分，第9、10小题每小题4分）

1、试述生物膜的两侧不对称性表现在哪些方面？

2、天然氨基酸是否都具有一个不对称α-碳原子？请说明理由

3、生物体内RNA 有哪些功能？

4、DNA 片断可以通过电泳很好地区分开来，其原理是什么？

5、用含EDTA 配制的缓冲溶液为什么可能干扰蛋白酶的活性？

6、为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？

7、什么是钙调蛋白？简述其主要功能。

8、什么是差向异构体？葡萄糖和甘露糖是差向异构体吗？

9、 简述人体内氨基酸分解代谢的主要方式？

10、遗传密码的简并性有何意义？

五、计算题（共28分，第1小题16分，第2小题12分）

1、向1 L 1 mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.2 mol HCl ，问所得溶液中带正电荷的甘氨酸离子浓度是多少（结果保留小数点后1位有效数字）？溶液的pH 是多少？（已知甘氨酸pK a1=2.34，K a1=0.0046，807.065.0 ，log4=0.602）

2、3 μg 纯酶（相对分子质量92×103）在最适条件下催化反应速率（以产物的生成速率计）为1.5 μmol/min ，试计算酶的比活力[U/mg]和转换数[s -1]。酶活力单位U 规定为每min 产生1 μmol 产物所需要的酶量，假定每个酶分子只有一个活性中心。

常见的化学成分分析方法及其原理98394

常见的化学成分分析方法 一、化学分析方法 化学分析从大类分是指经典的重量分析和容量分析。重量分析是指根据试样经过化学实验反应后生成的产物的质量来计算式样的化学组成，多数是指质量法。容量法是指根据试样在反应中所需要消耗的标准试液的体积。容量法即可以测定式样的主要成分，也可以测定试样的次要成分。 重量分析 指采用添加化学试剂是待测物质转变为相应的沉淀物，并通过测定沉淀物的质量来确定待测物的含量。 容量分析 滴定分析主要分为酸碱滴定分析、络合滴定分析、氧化还原滴定分析、沉淀滴定分析。 酸碱滴定分析是指以酸碱中和反应为原理，利用酸性标定物来滴定碱性物质或利用碱性标定物来滴定酸性待测物，最后以酸碱指示剂（如酚酞等）的变化来确定滴定的终点，通过加入的标定物的多少来确定待测物质的含量。 络合滴定分析是指以络合反应（形成配合物）反应为基础的滴定分析方法。如EDTA与金属离子发生显色反应来确定金属离子的含量等。络合反应广泛地应用于分析化学的各种分离与测定中，如许多显色剂，萃取剂，沉淀剂，掩蔽剂等都是络合剂，因此，有关络合反应的理论和实践知识，是分析化学的重要内容之一。 氧化还原滴定分析：是以溶液中氧化剂和还原剂之间的电子转移为基础的一种滴定分析方法。氧化还原滴定法应用非常广泛，它不仅可用于无机分析，而且可以广泛用于有机分析，许多具有氧化性或还原性的有机化合物可以用氧化还原滴定法来加以测定。通常借助指示剂来判断。有些滴定剂溶液或被滴定物质本身有足够深的颜色，如果反应后褪色，则其本身就可起指示剂的作用，例如高锰酸钾。而可溶性淀粉与痕量碘能产生深蓝色，当碘被还原成碘离子时，深蓝色消失，因此在碘量法中，通常用淀粉溶液作指示剂。 沉淀滴定分析：是以沉淀反应为基础的一种滴定分析方法，又称银量法（以

生物化学题目

问答题： 1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。 糖的氧化途径与糖异生具有协调作用，一条代谢途径活跃时，另一条代谢途径必然减弱，这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. （1）变构效应剂的调节作用；（2）激素调节 2、机体如何调节糖原的合成与分解，使其有条不紊地进行 糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径，这样有利于机体进行精细调节。糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。机体的调节方式是通过同一信号，使一个酶呈活性状态，另一个酶则呈非活性状态，可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行，造成ATP的浪费。（1）糖原磷酸化酶：（2）糖原合酶：胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶，使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A，使糖原合酶a磷酸化而活性降低。蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化，从而催化糖原磷酸化酶b 磷酸化，导致糖原分解加强，糖原合成受到抑制，血糖增高。 3、简述血糖的来源和去路 血糖的来源：1、食物经消化吸收的葡萄糖；2、肝糖原分解3、糖异生 血糖的去路：1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。 4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径 （1）6-磷酸葡萄糖的来源：1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖；3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。（2）6-磷酸葡萄糖的去路：1、经糖酵解生成乳酸；2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、A TP；3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原；4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经；5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。 5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径 在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。 （1）供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，NADH + H+供氢，还原生成乳酸。 （2）供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经过三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。 （3）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖。 （4）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。 （5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。 决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到变构效应剂与激素的调节。 6、百米短跑时，肌肉收缩产生大量乳酸，试述乳酸的主要代谢去向 1、进入血液，肝脏内糖异生合成糖 2、心肌中LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。 3、肾脏异生为糖，或随尿排出 4、肌肉内脱氢生成丙酮酸进入有氧氧化。 7、说明动物机体糖代谢的主要途径。 糖代谢分为糖的分解和糖的合成。①糖酵解；②三羧酸循环；③磷酸戊糖途径；④糖醛酸途径；⑤糖异生作用；⑥糖原的合成和分解。

肝生化检查指标

脂肪肝生化检查指标及含义 数据来源：《临床肝脏病学》，姚光弼主编，上海科学技术出版社 血液检查生化指标表 肝功检测： ALT即谷丙转氨酶。 AST即谷草转氨酶。 GGT即谷氨酰转肽酶。 这三种酶检测到其中任何一项长期偏高，都预示肝细胞有损伤的情况，检测指标高出正常值越高，预示肝脏损伤的程度就越大。 其中，AST/ALT的比值：(1)估计肝脏损害程度：越大，损害越严重;(2)鉴别肝病：酒精肝>2,慢乙肝>1可能有肝纤维化或肝硬化。 若ALT高于正常值，常可见于各种类型的病毒性肝炎、中毒性肝炎、脂肪肝、肝硬变、肝癌以及肝外胆道阻塞性疾病，以及广泛的肌肉损伤等。 ALP即碱性磷酸酶 当ALP持续升高时，预示会有下列情况：肝外胆道阻塞;肝内胆汁淤积;肝内占位性病变;肝内肉芽肿或浸润性病变;实质性肝病等。

TBIL即总胆红素。 DBIL即直接胆红素。 一般认为TBIL超过25.7umol/L(1.5mg/dl)有临床意义。可以帮助测定黄疸。DBIL可以帮助测定黄疸。 血脂检查： TC即总胆固醇。此值升高可见于肥胖症、糖尿病、肾病综合症、甲状腺机能低下、黄色瘤、家族性高胆固醇血症。动脉粥样硬化以及肝外胆道阻塞性疾病。胆汁性肝硬变等。若低于正常值，常见于营养不良、甲状腺机能亢进、恶性贫血、溶血性贫血及某些感染性疾病及癌症等。 TG即甘油三酯。正常值高见于肥胖症、糖尿病、肾腺皮质功能亢进、肾病综合症、原发性高脂血症、酒精中毒以及长期摄人高脂肪、高糖、高热量饮食等。 HDL即高密度脂蛋白。具有抗动脉粥样硬化的作用。 LDLP即低密度脂蛋白。其主要成分为胆固醇，约占50%，该值升高容易促发动脉粥样硬化。 VLDLP极低密度脂蛋白：由甘油三酯和载脂蛋白组成，是甘油三酯的运输工具，是低密度脂蛋白的前体。极低密度脂蛋白失去甘油三酯后转变为低密度脂蛋白。正常人的极低密度脂蛋白没有致动脉硬化的作用，但高血脂症病人和糖尿病人的极低密度蛋白代谢功能不正常，可具有致动脉粥样硬化的作用。 肾功能检查 BuN 即尿素氮。超过正常值则提示肾脏排泄功能发生障碍。 Cr即肌酐。肌酐是肌肉在人体内代谢的产物，主要由肾小球(肾脏的重要组成部分)滤过排出体外。临床意义：增高常见于肢端肥大症、巨人症、糖尿病、感染、甲状腺功能减低、进食肉类、运动、摄入药物(如维生素C、左旋多巴、甲基多巴等)。减低常见于急性或慢性肾功能不全、重度充血性心力衰竭、甲状腺功能亢进、贫血、肌营养不良、白血病、素食者，以及服用雄激素、噻嗪类药等。 UA即尿酸，是人体嘌呤代谢产物。嘌呤是核酸的代谢产物。正常人体尿液中产物主要为尿素，含少量尿酸。如果体内产生过多来不及排泄或者尿酸排泄机制退化，则体内尿酸潴留过多，当血液尿酸浓度大于7毫克/分升，使人体体液变酸，影响人体细胞的正常功能，长期置之不理将会引发痛风。 ALB即白蛋白。持续高于正常值，可能有肾病综合征的情况。如果长期营养不良或吸收不良，也可能会升高。 FBG 即空腹血糖。若高于正常值，应复查或查餐后2小时血糖及葡萄糖耐量试验等，以便确诊有否糖尿病。

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。

生化指标

1、谷丙转氨酶（ALT）正常参考值0-40IU/L 增高：常见于急慢性肝炎，药物性肝损伤，脂肪肝，肝硬化，心梗，胆道疾病等。 2、谷草转氨酶（AST）正常参考值0-40I/L 增高：常见于心梗，急慢性肝炎，中毒性肝炎，心功能不全，皮肌炎等。 3、转肽酶（GGT）正常参考值0-40IU/L 增高：常见于原发性或转移性肝癌，急性肝炎，慢性肝炎活动期，肝硬化，急性胰腺炎及心力衰竭等。 4、碱性磷酸酶（ALP）正常参考值30-115IU/L 增高：常见于肝癌，肝硬化，阻塞性黄疸，急慢性黄疸型肝炎，骨细胞瘤，骨折及少年儿童。 5、乳酸脱氢酶（LDH）正常参考值90-245U/L 增高：急性心肌梗塞发作后12-48 小时开始升高，2-4 天可达高峰，8-9 天恢复正常。另外，肝脏疾病恶性肿瘤可引起LDH 增高 6、总胆红素（TBIL）正常参考值4.00-17.39umol/L 增高：原发生胆汁性肝硬化急性黄疸型肝炎，慢性活动期肝炎，病毒性肝炎。肝硬化，溶血性黄疸，新生儿黄疸，胆石症等 7、直接胆红素（DBIL）正常参考值0.00-6.00umol/L 增高：常见于阻塞性黄疸，肝癌，胰头癌，胆石症等。 8、游离胆红素（IBIL）正常参考值0.00-17.39umol/L 增高：见于溶血性黄疸，新生儿黄疸，血型不符的输血反应 9、总蛋白（TP）正常参考值55.00-85.00g/L 增高：常见于高度脱水症（如腹泄、沤吐，休克，高热）及多发性骨髓瘤。降低：常见于恶性肿瘤，重症结核，营养及吸收障碍，肝硬化，肾病综合症，烧伤，失血。 10、白蛋白（ALB）正常参考值35.00-55.00g/L 增高：常见于严重失水而导致血浆浓缩，使白蛋白浓度上升。降低：基本与总蛋白相同，特别是肝脏，肾脏疾病更为明显，见于慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等。如白蛋白30g/L,则预后较差。 11、球蛋白(GLO) 正常参考值15-35g/L 增高：常见于肝脏疾病（如慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等），网状内皮系统疾病，如多发性骨髓瘤，单核细胞性白血病，慢性感染，如化脓性感染、梅毒、麻风、结缔组织病。 12、白/球比值(A/G) 正常参考值1.00-2.50。 减低：增高：常见于肝脏疾病（如慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等）。如治疗后白蛋白提高至正常或接近正常，A/G 比值接近正常，表示肝功能有改善。故检测血清白蛋白、球蛋白及其比值，可估计肝脏疾病的病情核预后。 13、血糖(GLU) 正常参考值3.4-6.2 mmol/L 增高：某些生理因素（情绪紧张，饭后1-2 小时）及注射肾上腺素后，病理性增高见于各种糖尿病，慢性胰腺炎，心梗，甲亢，垂体前叶嗜酸性细胞瘤，颅内出血，颅外伤等。 14、前白蛋白(PAB) 正常参考值170-420mg/L 可作为肝功能早期损害的指标和检测机体营养不良的指标。增高：甲状腺机能亢进，各种胶原病、肾变病等。降低：急性肝炎、肝硬化、恶性肿瘤、蛋白吸收不足等。 15、羟丁酸脱氢酶(HBDH) 正常参考值90-250IU/L 增高：作为急性心梗诊断的一个指标，与LDH 大致相同，在急性心梗时此酶在血液中维持高值，可达2 周左右。

生物化学复习资料

什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

茶叶生化成分资料

a 茶多酚对茶叶的色、香、味品质的形成有重要作用。是一种天然的抗氧化剂，具有高效的抗衰老、抗辐射、去脂减肥等功效[1-3]。茶多酚是茶叶内含成分和功能性成分，与茶叶平品质呈正相关[3]，茶多酚含量越高，用于提取茶多酚制品，不仅取得率高，而且产品质量好。由表2可知，茶多酚含量最高的是25号丙弄古茶树(47.37%)。 b 氨基酸与茶叶的香气的形成密切相关，也是形成茶汤鲜爽味的主要成分[3-6]。由表2可知游离氨基酸含量最高的是63号施甸县摆榔尖山古茶(8.17%)： c 咖啡碱在茶树新稍中的含量一般为2%-4%[7],咖啡碱可以兴奋神经中枢，刺激肠胃帮助消化，能够利尿醒酒，解热镇痛，消毒灭菌，抵御疾病，抵抗酒精、烟碱、吗啡等的毒害，松弛平滑肌，调节呼吸系统[8]。含量最大的是65号施甸县太平下西山头1号古茶（4.63%）： d 水浸出物指茶叶中能被热水浸出的可溶性物质总称[9]。其值越大，内含成分越丰富，则加工成的茶具有较好的品质。对水浸出物（大于45%）的特异资源进行选育与繁殖，用以生产高品质高得率的速溶茶，茶饮料等茶叶深加工产品。由表2可知水浸出物最大的是26号龙塘古茶树（57.67%），50%以上的有25个，其中施甸县和保山隆阳区就有7个（11个），水浸出物含量最低的是13号CGWQ-LX-08649大理茶（42.60%）。 e 儿茶素是茶多酚类物质的首要组份，是茶叶保健功能的主要成分，其含量和组成与茶叶品质密切相关，也是茶树进化的标志之一[10]。儿茶素又可分为非酯型儿茶素（即简单儿茶素、主要包括EC、

EGC、C、等）和酯型儿茶素（复杂儿茶素，主要包括EGCG、ECG等），儿茶素总量做多的是22号CGMS-MS-09987普洱茶（ 23.45%）：（+）C含量最大的是59号龙陵县古茶树17号（53.68mg/g）：EC含量最多的是48号龙陵县古茶树6号（96.62mg/g）:EGC含量最大的63号是施甸县摆榔尖山古茶（98.31mg/g）:ECG含量最大的是22号 CGMS-MS-09987普洱茶（74.65mg/g）：EGCG含量最多的是71号保山市隆阳区旧街（129.23mg/g）: k 一般来说，酚氨比是用来衡量绿茶的醇度（鲜醇、不涩、爽口）的，酚氨比小着，茶汤醇度较好的滋味鲜醇[11-12]。酚氨比是一个体现茶树适制性的指标，韩沛霖[13]的研究表明，酚氨比小于8适合加工绿茶，大于15一般适合制红茶，在中间的红绿兼制[14-15]。酚氨比的变化范围是3.41~20.15，平均8.76，变异系数为38.84%。 茶多酚、游离氨基酸、咖啡碱、水浸出物、（+）C、EC、EGC、ECG、EGCG、儿茶素总量、酚氨比的变化范围分别为：29.29%~42.32、2.37%~6.49%、0.81%~3.93%、42.61%~52.44%、0.00mg/g~53.68mg/g、2.80mg/g~48.84mg/g、0.00mg/g~78.24mg/g、2.26mg/g~51.60mg/g、18.25mg/g~76.63mg/g、7.11%~18.74%、4.88~12.36，均值分别为：32.28%、4.85%、2.92%、46.08%、5.58mg/g、16.51mg/g、25.92mg/g、

中国科学院大学611生物化学(甲)2015年考研真题答案解析

中国科学院大学 2015年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题答案 科目名称：611生物化学（甲） 智从教育独家编辑整理 考生须知： 1.本试卷总分为150分，全部考试时间总计180分钟。 2.所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2分，共20分) 1.半保留复制：（semiconservative replication）DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。 2.蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 3.糖苷：糖苷(glycoside)单糖的半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应，失水而形成缩醛式衍生物，称糖苷。非糖部分叫配糖体。糖苷有α、β两种形式。 五、简答题（每题6分，共30分） 1.转录的过程 答：分为起始、延长和终止三个阶段。起始包括对双链DNA特定部位的识别、局部（17bp）解链以及在最初两个核苷酸间形成磷酸二酯键。第一个核苷酸掺入的位置称为转录起点。

起始后起始因子离开，核心酶构象改变，沿模板移动，转录生成杂交双链(12bp)，随后DNA 互补链取代RNA链，恢复DNA双螺旋结构。延伸速度为50nt/s，酶移动17nm。错误几率为10-5 2.真核生物细胞作为宿主表达系统具有许多优点： （1）该体系能识别和除去外源基因的内含子，剪接加工成熟的mRNA。 （2）能对翻译后的蛋白质进行加工修饰，使表达产物具有生物活性。 （3）用作受体的哺乳动物细胞易被重组DNA转染，其有遗传稳定性和可重复性。真核生物基因转移载体都附有标记基因，以便于转染外源基因的细胞的筛选。外源DNA导入真核细胞的方法，常用的由磷酸钙转染法，电穿孔转染，脂质体包裹转染，显微注射及DEAE－葡聚糖转染技术。基因表达产物的检测可采用免疫荧光抗体，免疫沉淀及免疫印迹等方法进行。例如,抗虫棉,外源基因是杀虫的。例如,转基因奶牛,外源基因表达产生胰岛素,治疗糖尿病。 3.答：乳酸循环的形成的是由肝脏和肌肉中的酶的特点所致。肝内糖异生活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖生成葡萄糖；而肌肉中糖异生作用很低，而且缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌肉中生成的乳酸不能异生成葡萄糖。但肌肉中生成的乳酸可经细胞膜弥散入血，经血液运送到肝脏，在肝内异生为葡萄糖释放入血，为肌肉摄取利用，这样就构成了乳酸循环。其生理意义是避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积而引起的酸中毒。 4.糖代谢和蛋白质代谢的关系。 1）.代谢都经过三羧酸循环

生化指标

血常规参考范围 白细胞WBC 4～10 中性细胞比率NEUT% 51～75 淋巴细胞比率LYMPH% 20～40 单核细胞比率MONO% 3～8 嗜酸性粒细胞比率EO% 0.5～5 嗜碱性粒细胞比率BASO% 0～1 中性细胞数NEUT 2～7 淋巴细胞LYMPH 0.8～4 单核细胞MONO 0.12～1 嗜酸性粒细胞EO 0.05～0.5 嗜碱性粒细胞BASO 0～0.1 红细胞RBC 3.5～5.5 血红蛋白HGB 110～160 红细胞压积HCT 0.37～0.54 平均红细胞体积MCV 80～100 平均血红蛋白量MCH 27～34 平均血红蛋白浓度MCHC 320～360 血小板PLT 100～300 凝血功能参考范围 活化部分凝血活酶时间APTT 22～43 凝血酶原时间PT-SEC 9.0～13.5 国际标准化比值PT-INR 0.8～1.3 凝血酶时间TT 14～20 纤维蛋白原DFBG 2～4 肝功能参考范围 总蛋白TP 60～83g/l 白蛋白ALB 33～55g/l 总胆红素TBIL 6～20.5umol/l 直接胆红素DBLT 0～6.8umol/l 谷丙转氨酶ALT 5～40U/L 谷草转氨酶 AST 10～42U/L 碱性磷酸酶ALP 30～290U/L 谷氨酰转肽酶GGT 1～54U/L

球蛋白 22～28g/l AST/ALT 0～10 胆碱脂酶 4000～13000U/l 间接胆红素 0～17umol/l 白球比 1.5～2.5 腺苷脱氨酶 4～24IU/l 总胆汁酸 0～10umol/l 电解质参考范围 钾K 3.5～5.5mmol/l 钠Na 135～145mmol/l 氯Cl 95～108mmol/l 钙Ca 1.8～2.75mmol/l 碳酸氢根 21～32mmol/l 磷P 0.8～1.45mmol/l 镁Mg 0.74～1.03mmol/l 铁Fe 10～30umol/l 肾功能参考范围 尿素BUN 2.5～7.1mmol/l 肌酐Cr 44～133mmol/l 尿酸UA 95～462mmol/l β2-微球蛋白 0.8～2.2mg/l 胱抑素C 0.51～1.09mg/l 肾小球滤过率 80～ ml/min 葡萄糖 3.9～6.1mmol/l 血脂、心肌酶谱参考范围 甘油三酯TG 0.2～23mmol/l 血清总胆固醇TC 2.8～5.85mmol/l 高密度脂蛋白HDLC 0.78～2mmol/l 低密度脂蛋白LDLC 0.6～3.6mmol/l 载脂蛋白A1 1～1.6g/l 载脂蛋白B 0.6～1.1g/l APO-A1/APO-B 0～10 乳酸脱氢酶LDH 155～300U/l 肌酸激酶CK 22～260U/l

生物化学知识点总结

两性化合物：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。 等电点：当溶液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的正负数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称p I。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 ①pI 〉pH：分子显正电性。 氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀 在等电点pH条件下，蛋白质为电中性，比较稳定。其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值，易发生絮结沉淀。 在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质， 2、4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。 层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法 层析法由三个基本条件构成： ⊙水不溶性惰性支持物 ⊙流动相能携带溶质沿支持物流动 ⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。能对各种溶质的流 动产生不同的阻滞作用。 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。它是蛋白质生物功能的基础。 组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基 肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转 组成肽键的四个原子和与之相连的两个 碳原子都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定 2,4-二硝基氟苯（DNFB)法 丹磺酰氯（DNS）法 羧肽酶法：从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸 肼解法：多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。 氨基酸序列测定—Edman降解 几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质

中科院生物化学甲

中国科学院大学硕士研究生入学考试 《生物化学（甲）》考试大纲 生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●掌握蛋白质一级结构的测定方法 ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性

●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容 ●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点 ●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。油脂和甘油磷脂的结构与性质 ●生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点 考试要求 ●了解脂质的类别、功能 ●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 ●掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 ●掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5. 酶学 考试内容 ●酶的作用特点 ●酶的作用机理 ●影响酶促反应的因素（米氏方程的推导） ●酶的提纯与活力鉴定的基本方法 ●熟悉酶的国际分类和命名 ●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用

生化指标意义

常见生化指标临床意义: 1.血清丙氨酸氨基转移酶（ALT或GPT）测定的临床意义： 升高：常见于急慢性肝炎、药物性肝损害、脂肪肝、肝硬化、心肌梗塞、心肌炎及胆道疾病等。 2.血清天冬氨酸氨基转移酶（AST或GOT）测定的临床意义： 升高：常见于心肌梗塞发病期、急慢性肝炎、中毒性肝炎、心功能不全、皮肌炎等。 3.血清总蛋白测定的临床意义： 增高：常见于高度脱水症（如腹泻，呕吐，休克，高热）及多发性骨髓瘤。 降低：常见于恶性肿瘤，重症结核，营养及吸收障碍，肝硬化、肾病综合征，溃疡性结肠炎，烧伤，失血等。 4.血清白蛋白测定的临床意义： 增高：常见于严重失水导致血浆浓缩，使白蛋白浓度上升。 降低：基本与总蛋白相同，特别是肝脏病，肾脏疾病更为明显。 5.血清碱性磷酸酶（ALP）测定的临床意义： 升高：常见于肝癌、肝硬化、阻塞性黄疸、急慢性黄疸型肝炎、骨细胞瘤、骨转移癌、骨折恢复期。另外，少年儿童在生长发育期骨胳系统活跃，可使ALP增高。 注意：使用不同绶冲液，结果可出现明显差异。 6.血清r-谷氨酰基转移酶（GGT或r－GT）测定的临床意义： 升高：常见于原发性或转移性肝癌、急性肝炎、慢性肝炎活动期肝硬化、急性胰腺炎及心力衰竭等。 7.血清总胆红素测定的临床意义： 增高： 肝脏疾病肝外疾病 原发性胆汁性肝硬化溶血性黄疸急性黄疸性肝炎新生儿黄疸慢性活动期肝炎闭塞性黄疸 病毒性肝炎胆石症阻塞性黄疸胰头癌肝硬化输血错误 8.血清直接胆红素测定临床意义: 增高：常见于阻塞性黄疸，肝癌，胰头癌，胆石症等。 9.血清甘油三酯测定的临床意义: 增高：可以由遗传、饮食因素或继发于某些疾病，如糖尿病、肾病等。TG值2.26mmol/L以上为增多；5.65mmol/L以上为严重高TG血症。 降低：常见于甲亢、肾上腺皮质功能低下、肝实质性病变、原发性B脂蛋白缺乏及吸收不良。 10.血清总胆固醇测定的临床意义: 1、高脂蛋白血症与异常脂蛋白血症的诊断及分类； 2、心、脑血管病的危险因素的判断； 3、CHO增高或过低可以是原发的（包括遗传性），营养因素或继发于某些疾病，如甲状腺病、肾病等。当CHO值在5.17-6.47 mmol/L时，为动脉粥样硬化危险边缘；6.47-7.76mmol/L为动脉粥样硬化危险水平；>7.76mmol/ L为动脉粥样硬化高度危险水平；<3.1mmol/L或<2.59mmol/L为低胆固醇血症。 11.血清高密度脂蛋白测定的临床意义: 增高：原发性高HDL血症、胰岛素、雌激素、运动、饮酒等。 降低：常见于高脂蛋白血症、脑梗塞、冠状动脉硬化症、慢性肾功能不全、肝硬化、糖尿病、肥胖等。 12.血清低密度脂蛋白测定的临床意义:

生物化学题库及答案

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、

氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。

临床生化指标参考手册2017版

临床生化指标参考手册 生化指标是临床上最常规的检测项目，包括肝功能、肾功能、血脂类、糖代谢、心肌类、特定蛋白、胰腺类及电解质等方面，通过检测血液或尿液中的各种蛋白质、酶类、多糖、脂质及多种离子等，为临床医生的确诊和医疗方案的制订提供依据。生化指标项目繁多，下面小编为大家整理汇编了最具临床意义的生化指标。由于各医院所采用的指标参考区间并不统一，故在此没有列出，以免产生不必要的困惑和误导。 肝功能检查指标临床意义 指标名称缩写临床意义 丙氨酸氨基转移酶ALT增高：可见于肝胆疾病，传染性肝炎，肝癌，肝硬变活动期，中毒性肝炎，脂肪肝，胆管炎和胆囊炎等；心血管疾病：心肌梗死，心 肌炎等。 天门冬氨酸氨基转移酶AST血清中AST可来源于肝细胞，各种肝病可引起血清中AST的升高，中毒性肝炎时可更高。血中AST 显著增高时，在排除心肌病变 后，应考虑肝线粒体大量破坏、肝细胞坏死。血清转氨酶增高程度 与病变程度平行。 转氨酶下降可能是疾病恢复的标志，但也可能是肝细胞坏死殆尽的 结果。 天门冬氨酸氨基转移酶/丙氨酸氨基转移酶AST/ AL T 急性肝炎时多小于1；慢性肝炎多大于1；酒精性肝病时常大于2， 原发性肝癌时AST/ ALT > 1 (约半数> 3)。严重肝细胞坏死时，A ST/ ALT 比值升高。 比值为0.31~0.63者预后较佳，1.20~2.26者往往进展为暴发性肝 衰竭而死亡。比值愈大肝损害愈严重。 AST线粒体同工酶ASTm来自线粒体者为ASTm，来自胞浆中可溶性者为ASTs，肝细胞坏死时ASTm 显著升高。 ASTm 长期升高表示病变转为慢性。胆道疾病时，如胆石症引起 梗阻，虽肝细胞无病变，仍可见ALT 轻或中度增高，一般不超过3 倍，且梗阻解除即于24~48小时大幅度下降，若同时有肝细胞损害 则可更高。 原发性肝癌时AST/ ALT > 1 (约半数> 3)，慢性肝病尤其ALT 无 明显升高，ASTm 处于高值者，应疑及肝癌。 谷胱甘肽S转移GST测定GST 是反映急性肝细胞损伤的极敏感指标。当GST 活性下降2017-11-20CACLP体外诊断资讯

生物化学 名词解释

四、名词解释 1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。参与肽键形成的6个原子（Ca 1、C、O、N、H、Ca2)位于同一平面，Ca 1和C a 2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。 2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。 3．cooperativity—协同效应，指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。 4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。 5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。 6．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。其病因为基因突变所致。 7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。 8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。 9．protein coagulation—蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白立即

血液生化检查各指标及对应正常值列表

血液生化检查各指标及对 应正常值列表 Prepared on 22 November 2020

血液生化检查各指标及对应正常值列表 （二氧化碳结合力） 2O～30 mmol/L （一氧化碳定性）（—） （a羟丁酸脱氨酶） 90～22O IU/L （磷酸肌酶激酶） 25～170 mmol/L （乳酸脱氢酶） 40～100 mmol/L （激肌酸激酶同功酶） 0～16 （血清白/球蛋白）～2-3g （高密度脂蛋白〕～ mmol/L （低密度低蛋白）～ mmol/L （极低密度脂蛋白） 1～3 mmol/L （C反应蛋白）（—） （免疫球蛋白）～ mg/ml （免疫球蛋白） 9～23 mg/ml （免疫球蛋白）～ ml （铁蛋白） 20～200 ng/ml （蛋白电脉） 3～ % （蛋白电脉）～ % （蛋白电脉）～ % （蛋白电脉）～ % （纤维蛋白原） 2～4g/L （） 44～133 µmol/L

（肌酐清除率） 80～120 ml/分 （血糖）～ mmol/L （血淀粉酶） 40～160 U （补体）～L （抗链O） 1:400以下 （类风湿因子）（—） （肥达氏反应）（—） （外裴氏反应）（—） （癌胚抗原）＜5mg 血生化 项目结果 ----------参考值---------- 谷丙转氨酶-ALT 0 ～ 40 U 尿素～ 7 mmol/L 血肌酐 40 ～ 130 umol/L 血尿酸 180 ～ 410 umol/L 胆固醇～ mmol/L 甘油三脂～ mmol/L 葡萄糖～ mmol/L 总胆红素 3 ～ 24 umol/L 项目谷丙转氨酶-ALT 临床意义正常时，谷-丙主要存在于组织细胞内，以肝细胞含量最多，心肌细胞中含量其次，只有极少量释放血中。所以血清中此酶活力很低。当、心肌病变、

生物化学知识点总结

生物化学复习题 1. 组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端 （5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成人体和大多数生物的为20种，结构通式如右图。氨基酸的等电点 指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相 等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点，计算公式如下： 中性氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 一氨基二羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 二氨基一羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 3 2 pK pK pI+ = （2）氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？并举例 -1-