生物化学 酶
第六章酶
一、选择题
单选题
1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？
A．作用时间B．底物浓度C．抑制剂浓度D．酶与底物亲和力的大小
E．酶与抑制剂亲和力的大小
2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？
A．不可逆抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用
D．非竞争性抑制作用E．反竞争性抑制作用
3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于
A．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制
E．反竞争性抑制
4．酶的活性中心是指
A．整个酶分子的中心部位B．酶蛋白与辅酶结合的部位
C．酶发挥催化作用的部位D．酶分子表面上具有解离基团的部位
E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。
5．符合竞争性抑制作用的说法是
A．抑制剂与底物结合B．抑制剂与酶的活性中心结合
C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合
D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间构象紊乱
E．抑制剂与辅酶结合，妨碍全酶的形成
6．在形成酶-底物复合物（ES）时
A．只有酶的构象发生变化B．只有底物的构象发生变化
C．只有辅酶的构象发生变化D．酶和底物的构象都发生变化
E．底物的构象首先发生变化
7．酶原的激活是由于
A．激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去B．激活剂使酶原的空间构象发生变化C．激活剂携带底物进入酶原的活性中心D．激活剂活化酶原上的催化基团
E．激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心或活性中心暴露出来。
8．催化乳酸转变为丙酮酸的酶属于
A．裂解酶B．合成酶C．氧化还原酶D．转移酶E．水解酶
9．下列关于酶活性中心的说法中，有错误的一项是
A．酶的活性中心可处在一条多肽链上B．酶的活性中心可跨越在两条多肽链上C．酶的活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成具有一定空间结构的区域
D．酶的必需基团就是酶的活性中心E．酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系
10．酶作为典型的催化剂可产生下列哪种能量效应？
A．提高活化能B．降低活化能C．减少反应的自由能
D．提高产物的能量水平E．降低反应物的能量水平
11．下列关于酶的辅基的叙述哪项是正确的？
A．是一种结合蛋白质B．与酶蛋白的结合比较疏松
C．由活性中心的若干氨基酸基组成D．只决定酶的专一性，不参与化学基团的传递
E．一般不能用透析或超滤的方法与酶蛋白分开
12．下列哪一项叙述符合“诱导契合学说”？
A．酶与底物的关系犹如锁和钥匙的关系配合恰当
B．酶的活性部位有可变性，在底物影响下空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应
C．酶对D型和L型旋光异构体的催化反应速度相同
D．底物的结构朝着适应活性中心方面改变
E．底物与酶的别构部位结合后，改变酶的构象，使之与底物相适应
13．下列对活化能的描述哪一项是恰当的？
A．随温度而改变B．是底物和产物能量水平的差值
C．酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同
D．是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量
E．需要活化能越大的反应越容易进行
14．K m值是指
A．反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
B．反应速度为最大速度一半时的酶浓度。C．反应速度为最大速度一半时的温度D．反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度。E．以上都不是
15．一个简单的酶促反应，当[S]＜＜K m时。
A．反应速度最大B．反应速度不变C．反应速度与底物浓度成正比
D．增加底物，反应速度不受影响E．增加底物，可使反应速度降低
16．磺胺药的作用机理是：
A．反竞争性抑制B．反馈抑制C．非竞争性抑制D．竞争性抑制E．使酶变性失活
17．酶与一般催化剂的区别是：
A．只能加速热力学上能进行的反应B．不改变化学反应的平衡点
C．缩短达到化学平衡的时间D．高度专一性E．降低活化能
18．全酶是指
A．酶—底物复合物B．酶—抑制剂复合物C．酶蛋白—辅助因子复合物
D．酶—别构剂复合物E．酶的无活性前体
19．符合辅助概念的叙述是
A．它是一种高分子化合物B．不能用透析法与酶蛋白分开C．不参与活性部位的组成D．决定酶的特异性E．参与化学基团的传递
20．酶促反应中决定酶的专一性的是
A．酶蛋白B．辅酶C．辅基D．催化基团E．活性中心以外的必需基团
21．底物浓度对酶促反应速度作图呈矩形双曲线的条件是
A．酶浓度不变B．最适温度不变C．最适pH值不变
D．Km值不变E．以上都不是
22．酶浓度与反应速度呈直线关系的前提条件是：
A．底物浓度不变B．酶的浓度远远大于底物浓度C．底物浓度远远大于酶的浓度D．与底物浓度无关E．与温度高低无关
23．当Km值等于0.25[S]时，反应速度为最大速度的
A．70% B．75% C．80% D．85% E．90%
多选项
24．下列常见的抑制剂中，哪些是不可逆抑制剂？
A．有机磷化合物B．有机汞化合物C．磺胺类药物D．氰化物
E．有机砷化合物
25．下列有关同工酶的叙述中，正确的是
A．都是单体酶B．催化相同的化学反应C．酶蛋白的分子结构不同
D．免疫学性质不同E．理化性质相同
26．同工酶之间的不同之处有
A．物理性质B．化学性质C．专一性D．等电点E．米氏常数
27．酶原没有活性是因为
A．酶蛋白肽链合成不完全B．缺乏辅酶C．酶原是普通的蛋白质
D．活性中心未形成或未暴露E．酶原是未被激活的酶的前体
28．有关酶的抑制剂的叙述正确的有
A．与酶可逆结合的抑制剂均呈竞争性抑制
B．通常竞争性抑制剂的结构与底物的结构相似C．竞争性抑制剂对最大速度无影响D．竞争性抑制抑制程度取决于底物和抑制剂相对比例
E．非竞争性抑制的抑制程度与底物浓度无关
29．关于酶促反应的叙述正确的是
A．底物浓度低时，反应速度与底物浓度成正比
B．底物过量时，反应速度与酶浓度成正比
C．底物浓度与酶浓度相等时，反应达到最大速度
D．底物浓度为米氏常数一半时，底物浓度等于K m
E．底物浓度极大时，反应速度等于米氏常数
30．关于酶正确的叙述是
A．酶是生物催化剂B．酶是活体细胞产生的C．酶的化学本质是蛋白质
D．酶只能在生物体内起作用E．酶催化效率极高，故反应速度与酶的浓度无关
31．下列有关酶的活性部位的叙述正确的有
A．所有的酶都有活性部位B．具有三维结构C．所有酶的活性部位都有辅酶D．酶的必需基团都位于活性部位E．由催化基团和结合基团组成
32．使酶发生不可逆破坏的因素是
A．竞争性抑制剂B．高温C．强酸强碱D．低温E．重金属盐
33．指出被有机磷抑制的酶和抑制类型
A．不可逆抑制B．竞争性抑制C．胆碱酯酶D．二氢叶酸合成酶
E．胆碱乙酰化酶
34．对于某个酶的同工酶来说，下列说法中正确的是
A．同工酶的亚基数相同，但亚基的种类不同
B．对底物的特异性不同，对辅助因子的要求也不同C．对底物的亲和力不同
D．在同一条件下进行电泳，其迁移率相同E．能催化同一种化学反应
35．下列有关酶和辅酶的说法，哪些是正确的？
A．所有的酶都是由酶蛋白和辅酶组成B．同一种辅酶可与多种不同的酶蛋白结合C．酶蛋白和蛋白酶两者含义相同D．多数辅酶与B族维生素有密切关系
E．辅酶与酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤的方法除去
36．非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点在于前者
A．不影响ES→E+P B．提高底物浓度时V max 仍然降低
C．抑制剂与酶活性中心以外的基团结合D．K m值不变
E．底物和抑制剂之间无竞争关系
二、名词解释
37．酶38．酶的活性中心39．绝对特异性40．相对特异性
41．立体异构特异性42．酶原43．酶原激活44．同工酶45．K m
46．最适温度47．最适PH 48．不可逆性抑制作用49．可逆抑制作用
50．竞争性抑制作用51．激活剂
三、填空题
52．全酶由和组成。
53．酶是由产生的，具有催化能力的。
54．酶的活性中心包括和两个功能部位
55．在酶的活性中心，部位直接与底物结合，决定了酶的专一性；部位是发生化学变化的部位，决定了催化反应的性质。
56．酶活力是指，一般用表示。
57．温度对酶活力影响有以下方面：一方面，另一方面。
58．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有专一性；D-氨基酸氧化酶，只能催化D-氨基酸氧化脱氨，因此它具有专一性。
59．酶促动力学的双倒数作图，得到的直线在横轴上的截距为，纵轴上的截距为。
60．磺胺类药物可以抑制酶，从而抑制细菌的生长繁殖，此类抑制作用属于
抑制作用。
61．酶与无机催化剂比较，酶主要有以下特点：和。
62．K m值是酶的常数，在一定的情况下，K m值愈大，表示酶与底物的亲和力。
63．汞盐对巯基酶的抑制，属于，草酰乙酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于。
64．抑制不改变酶促反应的V max，抑制不改变酶的K m。
65．酶所催化的反应叫，参加反应的物质叫。
66．酶的可逆性抑制主要可分为和两类。
67．酶的非竞争性抑制，抑制剂与的必需基团结合，其抑制作用不再受的影响。
68．米氏方程是说明方程式，K m值的定义是。
69．砷剂是酶的抑制剂，可以用来解除其抑制作用。
70．有机磷杀虫剂是酶的抑制剂，其抑制作用属于抑制作用。
71．在酶促反应中，如果底物浓度足以使酶饱和而有余，则随着酶浓度的增加，酶促反应速度也相应，且成关系。
四、问答题
72．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。
73．什么是酶原和酶原的激活？
74．酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。
75．全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？
76．酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？
77．酶以酶原形成存在有何生理意义？
78．何谓酶促反应动力学？为什么研究酶促反应的力学要取反应的初速度？
79．写出米氏方程。该方程式表明的是什么关系？
80．K m值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？
81．试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。
82．试比较三种可逆性抑制作用的特点。
83．以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
84．简述温度对酶促反应影响的双重性。
85．何谓酶的活性？如何表示？
86．试述酶与医学的关系。
87．何谓同工酶？在医学上有何应用？
88．酶的催化作用有哪些特点？
89．酶的特异性有哪几种类型？
参考答案：
一、选择题
单选题
1．A 2．B 3．C 4． E 5．B 6．D 7．E 8．C 9．D 10．B 11．E 12．B
13．D 14．A 15．C 16．D 17．D 18．C 19．E 20．A 21.A 22.C 23．C
多选题
24.ABDE 25.BCD 26.ABDE 27.DE 28.BCDE 29.AB 30.ABC 31.ABE
32.BCE 33.AC 34.ACE 35.BDE 36.BCDE
二、名词解释
37．酶是由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。
38．在酶分子中有一个必需基团比较集中，并形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
39．一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，称为绝对特异性。
40．一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，称为相对特异性。
41．一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。
42．有些酶在细胞内合成或初分泌时，是酶的无活性前体，必须在某因素参与下，水解掉一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。
43．在某些因素的作用下，由酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
44．同工酶是指能催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质乃至免疫学性质、酶促动力学和电泳行为都不同的一组酶，它是长期进化过程中基因分化的产物。
45．米氏常数K m对某一特定酶来说是个特征性常数，其值为反应速度是最大反应速度一半时的底物浓度。
46．酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
47．酶促反应速度最快时的环境pH，称为酶的最适pH。
48．抑制剂以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂，而恢复酶的活性，必须通过其它化学反应，才能将抑制剂从酶分子上除去，这种抑制作用叫做不可逆抑制作用。
49．抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤的方法，可将抑制剂除去，使酶恢复活性，这种抑制作用称为可逆性抑制作用。
50．与底物结构相似的某些物质，能同底物竞争酶的活性中心，酶若与此类物质结合，就不能再与底物结合，从而抑制了酶对底物的催化作用，此种作用称为竞争性抑制作用。
51．使酶由无活性变为有活性，或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。
三、填空
52．酶蛋白辅助因子53．活细胞蛋白质54．结合部位催化部位55．结合催化
56．酶催化化学反应的能力一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度
57．温度升高，可以使反应速度加快温度太高，会使酶蛋白变性而失活。
58．绝对立体异构59．－1/K m1/V max 60．二氢叶酸合成酶竞争性抑制61．酶具有高度催化效率酶作用的专一性62．特征性物理愈小
63．不可逆性抑制竞争性抑制64．竞争性非竞争性65．酶促反应底物66．竞争性抑制非竞争性抑制67．活性中心以外底物浓度
68．底物浓度对酶促反应速度影响的反应速度为最大速度一半时的底物浓度
69．巯基二巯基丙醇70．丝氨酸不可逆71．加快正比
四、问答题
72．共性：催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。
个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，不稳定性和催化活性和酶量的可调节性。
73．有些酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素的参与下，水解掉一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。
74．酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶是仅有氨基酸残基构成的多肽链。结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。
75．全酶是由酶蛋白和辅助因子结合形成的。酶蛋白和辅助因子各自单独存在时都无催化活性。酶促反应的特异性由酶蛋白部分来决定。酶促反应的类型由辅助因子决定。
76．酶的活性中心内的必需基团，一是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物。另一是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。
77．对于蛋白酶来说。可以避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。此外酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血酶类和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要，便转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。
78．酶促反应动力学是研究酶浓度、pH、温度、底物浓度、抑制剂与激动剂对酶促反应速度影响的科学。酶促反应速度是定量地观察单位时间内底物的减少量或反应物的生成量。由于随反应时间延长，底物浓度降低，产物浓度增加，这样逆向反应速度也会增加。为此，
定量酶促反应速度总是取初速度。
V max [S]
79．V= 。米氏方程表明的是当已知K m和V max 时，酶促反应速度与底物浓K m+[S]
度之间的定量关系。
80．K m值只与酶的性质、酶的底物种类和反应环境（如温度、pH、离子强度等）有关，与酶的浓度无关。
K m值对某一特定酶来说是个常数，可以反映酶的种类。利用酶的K m值比较来源于同一器官不同组织，或同一组织不同发育期的具有同样作用的酶，来判断这些酶是完全相同的酶，或是催化同一反应的一类酶。
81．（1）一种酶蛋只能与一种辅助因子结合生成一种全酶，催化一定反应。（2）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同全酶催化不同的反应。（3）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加反应，决定了反应的类型。
82．（1）竞争性抑制：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。K m升高，V max不变。
（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同。它只与活性中心以外的必需基团结合，使[E]和[ES]都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关。K m不变，V max下降。
（3）反竞争性抑制：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去催化活性。结合的ESI则不能分解成产物。K m下降，V max下降。
83．细菌在生长繁殖过程中，必需从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其它因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，再在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制了细菌的二氢叶酸的合成，抑制了细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。因而首次用量需加倍，同时要日服药4次，以维持血中药物的高浓度。
84．一般化学反应速度随温度升高，反应速度加快，酶促反应在一定温度范围内遵循这个规律。但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度既可加速反应的进行，又能促使酶失去催化能力，因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。
85．酶活性指该酶催化某一特定反应的能力，测定酶的活性（或酶的活力）就是测定酶催化某一化学反应的速度，酶催化的反应速度越大，酶的活性就越强，反之，反应速度越小，酶的活性就越弱。酶促反应速度可用单位时间内，单位体积中底物的减少量或产物的生成量来衡量，产物生成量由无到有，比较明显，底物虽然逐渐减少但总是存在着，故以测定产物生成量的方法为多。
86．医学的根本任务是防止疾病的发生和提高人们的健康水平。从生物化学角度看，健康的具体表现是体内物质代谢有规律地进行，一旦代谢出现异常，就会产生疾病。体内代谢所有化学反应，几乎都是在酶的催化下进行的，各种代谢途径的调节主要是对代谢途径中关键酶的调节。在许多因素的影响下，酶对代谢发挥着巧妙的调节作用。也就是说，酶催化活性能维持正常是机体健康的重要保证，许多疾病的发生是由于先天性或继发性酶活性的异常引起的，而有些疾病又导致了某些酶活性的升高或降低。因此，疾病的临床表现和治疗最终还是落实在酶的活性调整上。
随着临床实践以及有关酶学研究的迅速进展，酶在医学上的重要性越来越引起人们的注意。酶不仅涉及疾病的发生和发展，而且酶活性的测定已成为临床辅助诊断的重要手段，特别是有些酶关系到日益发展的基因诊断和基因治疗。随着酶提纯技术的进展，用于治疗的酶也越来越多。所以，酶与医学关系非常密切。
87．催化活性相同，而分子结构、理化性质及免疫活性不同的一类酶称为同工酶。同工酶的测定对于某些疾病的鉴别诊断有一定的帮助。例如，乳酸脱氢酶五种同工酶，其分布不
同。LDH1主要存在于心肌细胞，LDH5主要存在于肝细胞。当心肌细胞受损时，血清中LDH1活性升高；当肝细胞受损时，血清中LDH5活性升高。
88．酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面：
①酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107～1013倍。②酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性。③酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对周围环境极为敏感，它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质，因而也必然影响到它的催化活性。④酶催化活力与酶量的可调节性。酶可诱导产生，其代谢受中枢神经系统的调节和控制。
89．酶的专一性可分为三种类型：①酶的绝对专一性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，对其他任何底物都无催化作用。②酶的相对专一性。即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键。③立体异构专一性。即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。
生物化学总结
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
生物化学总结下半部分
8.试述胆固醇与胆汁酸之间的代谢联系 答：①胆汁酸由胆固醇在肝C内合成的 ②胆汁酸的合成受肠道向肝脏胆固醇转运量的调节，从肠吸收至肝脏内的胆固醇增多，则胆汁酸的合成亦增多 ③胆固醇的消化、吸收和排泄均受胆汁酸盐的影响
1.简述DNA双螺旋模型的要点 答：①两条反向平行的互补多核苷酸链围绕中心轴，盘旋成右手双螺旋结构 ②碱基间形成氢键，使两条链相连，A=T，G C。氢键与碱基堆砌力是维持DNA二级结 构稳定的重要因素。 ③每10个碱基对能使螺旋上升一圈，螺距3.4nm，螺旋直径为2nm。 ④磷酸和脱氧核糖构成股价，位于螺旋外侧，碱基位于内侧。碱基平面与中心轴垂直。 2.糖代谢与脂代谢使通过那些反应联系起来的？ 答：①糖酵解过程重产生的磷酸二羟丙酮可转变为3－磷酸甘油，可作为脂肪合成的原料和脂肪酸进一步合成TG。 ②糖有？氧氧化进程重产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。 ③脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化 ④酮体氧化产生的乙酰CoA最终也进入三羧酸循环氧化 ⑤甘油经磷酸甘油激酶作用，最终转变为磷酸二羧丙酮进入糖酵解或糖的有氧氧化过程 3.三羧酸循环有何特点？为什么说三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体内氧化的共同途径何相互联系的枢纽？ 答：⑴特点：①循环中CO2的生成方式是两次脱羧 ②循环中多个反应是可逆的，但由于柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶和α－酮戊 二酸脱氢酶系催化的反应不可逆，故循环只能单向进行 ③循环中4次脱氢，其中三对氢原子以NAD＋为受氢体，一对以FAD为受氢体 ④循环中各产物不断地被消耗和补充，使循环处于动态平衡中 ⑤释放大量能量 ⑵三羧酸循环的起始物乙酰CoA不仅由糖的氧化分解产生，也由甘油、脂肪酸和AA氧 化分解产生，因此该循环实际上是糖、蛋白质及脂肪在体内氧化的共同途径 ⑶糖和甘油代谢生成的α－酮戊二酸和草酰乙酸等中间产物可转变成某些AA；儿许多 AA分解的产物又是循环的中间产物，可敬糖异生变成糖或甘油。可见三羧酸循环使三大营养物质相互联系的枢纽 4.胆固醇可在体内转变成哪些物质？合成胆固醇的基本原料和关键酶各是什么？ 答：胆固醇在体内可转变为：⑴胆汁酸⑵类固醇激素⑶7－脱氢胆固醇 原料：乙酰CoA、ATP、NADH+H＋ 关键酶：HMG CoA还原酶 5.何谓酮体？试述酮体生成及氧化中的主要酶类及酮体代谢特点和生理意义。 答：⑴酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类特殊中间产物，包括：乙酸乙酰，β－羟丁酸和丙酮 酮体在肝内生成，其限速酶是HMGCoA合成酶；酮体在肝外组织被氧化利用，其主要酶类为琥珀酰CoA转硫酶和乙酰乙酸硫激酶。 ⑵酮体代谢的特点是：肝内生成肝外氧化利用；其生理意义是肝脏为肝外组织提供了另一种能源物质，是心、肾、脑、肌肉等重要脏器在糖利用出现障碍时可利用的一种能源。6.试以脂类代谢及代谢紊乱的理论分析酮症、脂肪肝和动脉粥样硬化的病因。 答：⑴酮症：在糖尿病或糖供给等病理情况下，胰岛素分泌减少或作用低下而胰高血糖素、肾上腺素等分泌上升，导致了脂肪动员增强，脂肪酸在肝内的分解增多，酮体的 生成也增多；同时，由于主要来源于糖代谢的丙酮酸减少，因此使草酰乙酸减少， 导致了乙酰CoA的堆积；此时肝外组织的酮体氧化利用减少，结果就出现了酮 体过多积累在血中的现象。 ⑵脂肪肝：肝C内的脂肪来源多、去路少导致脂肪堆积。原因有：①肝功能低下，导致 肝内脂肪运出障碍。②糖代谢障碍导致脂肪动员增强，进入肝内的脂肪酸增多。 ③肝C内用于合成脂蛋白的磷脂缺乏。④急性肝炎后，活动过少使能量消耗减
酶(生物化学)
酶 一、填空题 1．酶是产生的，具有催化活性的。2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为，这是对酶概念的重要发展。 3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。 4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。 5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。 6．竞争性抑制剂使酶促反应的km ，而Vmax 。 7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。 8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。 9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。 10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。 12.与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。 13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。 14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。 15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。 16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km值。 17.与化学催化剂相比，酶具有、、和等催化特性。 18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。 19.影响酶促反应速度的因素 有、、、、、。
20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶 ，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。 二、选择题 1．有四种辅因子(1) NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆醛，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为： A、(1)(3) B、(2)(4) C、(3)(4) D、(1)(4) 2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性： A、硫胺素 B、核黄素 C、生物素 D、泛酸 3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是： A、传递电子、质子和化学基团 B、稳定酶蛋白的构象 C、提高酶的催化性质 D、决定酶的专一性 4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基 5．从组织中提取酶时，最理想的结果是： A、蛋白产量最高 B、转换系数最高 C、酶活力单位数值很大 D、比活力最高 6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是： A、纸电泳 B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 C、醋酸纤维薄膜电泳 D、聚丙烯酰胺凝胶电泳 7．酶催化底物时将产生哪种效应 A、提高产物能量水平 B、降低反应的活化能 C、提高反应所需活化能 D、降低反应物的能量水平 8．下列不属于酶催化高效率的因素为： A、对环境变化敏感 B、共价催化 C、靠近及定向 D、微环境影响 9．米氏常数： A、随酶浓度的增加而增加 B、随酶浓度的增加而减小 C、随底物浓度的增加而增大 D、是酶的特征常数 10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基： A、FAD B、NADP+ C、辅酶Q D、辅酶A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说： A、酶与底物的关系如锁钥关系 B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。 C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。
生物化学酶
习题——酶 一、选择题 1．具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是（B） A．蛋白质B．RNA C．DNA D．糖蛋白 2．下列关于酶活性中心的叙述正确的是（A） A．所有酶都有活性中心B．所有酶的活性中心都含有辅酶 C．酶的活性中心都含有金属离子D．所有抑制剂都作用于酶活性中心。3．酶催化作用对能量的影响在于（B） A．增加产物能量水平B．降低活化能 C．降低反应物能量水平D．增加活化能 4．酶原作为酶的前体，其特性为（B） A．有活性B．无活性C．提高活性D．降低活性5．如果有一酶促方反应，[S]=1/2Km，v等于（B ） A．0.25Vmax B．0.33Vmax C．0.50Vmax D．0.75Vmax 6．一种酶的竞争性抑制剂将有的动力学效应是（ A ） A．K m值增加，V max不变B．K m值减小，V max不变 C．K m值不变，V max增大D．K m值不变，V max减小 7．K m值与底物亲和力大小关系为（A） A．K m值越小，亲和力越大B．K m值越大，亲和力越大 C．K m值与底物亲和力无关D．1/K m越小，亲和力越大 8．乳酸脱氢酶属于（A） A．氧化还原酶类B．转移酶类C．水解酶类D．异构酶类9．转氨酶的辅酶是（D） A．NAD+B．NADP+C．FAD D．磷酸吡哆醛10．辅酶不具有的功能是（D ） A．转移基团B．传递氢和电子 C．某些物质分解代谢时的载体D．决定酶的专一性 11．酶原激活的生理意义是（C） A．加速代谢B．促进生长C．避免自身损伤D．保护酶的活性12．某种酶活性需要以—SH为必需集团，能保护此酶不被氧化的物质是（B ）
(完整版)生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
(完整版)生物化学-酶(习题附答案)
一、名词解释 1 核酶 答案: 具有催化活性的RNA。 2 酶 答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。 3 酶的竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。 4 辅基 答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋 白分开。 5 辅酶 答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶 蛋白分开。 6 酶的活性中心 答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。 7 酶原 答案: 没有催化活性的酶前体 8 米氏常数 答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 9 酶的激活剂 答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。 10 酶的抑制剂 答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这 种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。 11 酶的不可逆抑制剂 答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除 的抑制剂。 12 酶的可逆抑制剂 答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。 13 酶的非竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心 外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。 14 酶活力 答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。 15 比活力 答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。 二、填空题 1 酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。 答案: 蛋白质，理化性质，各级结构 2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生物化学 酶
第六章酶 一、选择题 单选题 1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？ A．作用时间B．底物浓度C．抑制剂浓度D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小 2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？ A．不可逆抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于 A．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指 A．整个酶分子的中心部位B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位D．酶分子表面上具有解离基团的部位 E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。 5．符合竞争性抑制作用的说法是 A．抑制剂与底物结合B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间构象紊乱 E．抑制剂与辅酶结合，妨碍全酶的形成 6．在形成酶-底物复合物（ES）时 A．只有酶的构象发生变化B．只有底物的构象发生变化 C．只有辅酶的构象发生变化D．酶和底物的构象都发生变化 E．底物的构象首先发生变化 7．酶原的激活是由于 A．激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去B．激活剂使酶原的空间构象发生变化C．激活剂携带底物进入酶原的活性中心D．激活剂活化酶原上的催化基团 E．激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心或活性中心暴露出来。 8．催化乳酸转变为丙酮酸的酶属于 A．裂解酶B．合成酶C．氧化还原酶D．转移酶E．水解酶 9．下列关于酶活性中心的说法中，有错误的一项是 A．酶的活性中心可处在一条多肽链上B．酶的活性中心可跨越在两条多肽链上C．酶的活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成具有一定空间结构的区域 D．酶的必需基团就是酶的活性中心E．酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系
生物化学总结
第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。
生物化学习题及答案_酶
酶 （一）名词解释 值） 1．米氏常数（K m 2．底物专一性（substrate specificity） 3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center） （二）英文缩写符号 1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide） 2．FAD（flavin adenine dinucleotide） 3．THFA（tetrahydrofolic acid） 4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5．FMN（flavin mononucleotide） 6．CoA（coenzyme A） 7．ACP（acyl carrier protein） 8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein） 9．PLP（pyridoxal phosphate） （三）填空题
1．酶是产生的，具有催化活性的。2．酶具有、、和等催化特点。3．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。 4．胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基，三者构成一个氢键体系，使其中的上的成为强烈的亲核基团，此系统称为系统或。 5．与酶催化的高效率有关的因素有、、、 、等。 6．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。 7．变构酶的特点是：（1），（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。它是酶。 8．转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式，分别为、、，其中在氨基酸代谢中非常重要，是、和的辅酶。 9．叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形式，后者的功能作为载体。 10．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。 11．全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。12．辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。13．T．R．Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。 14．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。
(完整版)生物化学酶试题及答案
46．关于酶性质的叙述下列哪项是正确的？ A.酶的催化效率高是因为分子中含有辅酶或辅基 B.酶使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行 C.酶能提高反应所需的活化能 D.酶加快化学反应达到平衡的速度 E.酶能改变反应的平衡点 47．关于酶活性中心的叙述下列哪项是正确的？ A.所有酶的活性中心都有金属离子 B.所有的抑制剂都作用于酶的活性中心 C.所有的必需基团都位于酶的活性中心 D.所有酶的活性中心都含有辅酶 E.所有的酶都有活性中心 48．酶加速化学反应的根本原因是： A.升高反应温度 B.增加反应物碰撞频率 C.降低催化反应的活化能 D.增加底物浓度 E.降低产物的自由能 49．关于辅酶的叙述正确的是： Ａ.在催化反应中传递电子、原子或化学基团 B.与酶蛋白紧密结合 C.金属离子是体内最重要的辅酶 D.在催化反应中不于酶活性中心结合 E.体内辅酶种类很多，其数量与酶相当 50．酶与底物作用形成中间产物的叙述正确的是： A.酶与底物主要是以共价键结合 B.酶与底物的结合呈零级反应 C.酶诱导底物构象改变不利于结合 D.底物诱导酶构象改变有利于结合 E.底物结合于酶的变构部位 51．全酶是指： A.酶与底物复合物 B.酶与抑制剂复合物 C.酶与辅助因子复合物 D.酶的无活性前体 E.酶与变构剂的复合物 52．关于结合酶的论述正确的是： A.酶蛋白与辅酶共价结合 B.酶蛋白具有催化活性 C.酶蛋白决定酶的专一性 D.辅酶与酶蛋白结合紧密 E.辅酶能稳定酶分子构象 53．金属离子作为辅助因子的作用错误的是： A.作为酶活性中心的催化基团参加反应 B.与稳定酶的分子构象无关 C.可提高酶的催化活性 D.降低反应中的静电排斥 E.可与酶、底物形成复合物 54．酶辅基的叙述正确的是： A.与酶蛋白结合较紧密 B.决定酶催化作用的专一性 C.能用透析或过滤方法使其与酶蛋白分开 D.以非共价键与酶蛋白结合 E.由酶分子的氨基酸组成 55．关于酶的必需基团的论述错误的是： A.必需基团构象改变酶活性改变 B.酶原不含必需基团，因而无活性 C.必需基团可位于不同的肽段 D.必需基团有催化功能 E.必需基团有结合底物的功能 56．关于酶原激活的叙述正确的是： A.通过变构调节 B.通过共价修饰 C.酶蛋白与辅助因子结合 D.酶原激活的实质是活性中心形成和暴露的过程
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学总结
一生物化学概述 （一）生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 2 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 3 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 （二）生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 （一）蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子（一定结构和功能） 2 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 （二）氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子（R-）兼性离子（R+-）阳性离子（R+）PH>PI PH=PI PH 成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa（带负电）：Asp Glu 极性aa：碱性aa（带正电）：Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa（不带电）：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心：His、Ser （三）蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白（titin）,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素（29AA）,促肾上腺皮质激素（ACTH,39AA）；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽（9AA），具有强的血管扩张作用；脑啡肽（5AA），除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯（2AA）具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸（RGD），抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体，熔点很高。 ?酸碱性质：游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ?肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在（碱性）溶液中可与（铜）离子产生（紫红色）的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由（肽键）维系。 （实验题）N端：Sanger法（2、4-二硝基氟苯反应）、DNS法（丹磺酰氯末端分析法）、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由（氢键）维系α-螺旋（与DNA比较） A.几乎都是（右手）螺旋。 B. 每圈（3.6）个氨基酸残基，高度（0.54）nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升（0.15）nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面（N端）（第三个）残基上的N-H间形成氢键。 一、酶 1、活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol. 2、酶作为生物催化剂的特点： (1)酶易失活（酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行）。 (2)酶具有很高的催化效率。 用酶的转换数（TN,等于催化常数k cat)来表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。转换数变化范围为1到104。 (3)酶具有高度专一性 所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。 (4)酶活性受到调节和控制 a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。 b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。 c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化物质生产的第一步的酶，往往被它的终产物抑制——反馈抑制。 d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节 e、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。 3、酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。注：酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性，假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。因此，蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。 4、酶的化学组成 a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。 单纯蛋白质酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。 缀合蛋白质酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。 即全酶=脱辅酶+辅因子。 b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。 辅酶：指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。 辅基：指以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。 注：生物体内辅酶（辅基）数目有限，而酶种类繁多，故同一种辅酶（辅基）往往可以与多种不同的脱辅酶结合而表现出多种不同的催化作用，这说明脱辅酶部分决定酶催化的专一性，而辅酶（辅基）部门在酶催化中通常起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。 生物化学总结归纳 第一节蛋白质结构和功能 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白质元素组成的特点:平均为16%。 1克样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25(1/16%) 2.氨基酸的结构特点： ⑴蛋白质的基本组成单位：氨基酸 ⑵组成人体蛋白质的氨基酸都是: L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外） 3.氨基酸的分类: ⑴极性中性氨基酸（7个） 甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺 ⑵非极性疏水性氨基酸（8个）(甲硫氨酸=氮氨酸) 4.多肽链中氨基酸的连接方式：肽键（—CO—NH—，酰胺键） 二、蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构： ⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 ⑵基本化学键：肽键 2.蛋白质的二级结构： ⑴概念：局部主链 ⑵主要的化学键：氢键 ⑶基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 3.蛋白质的三级结构： ⑴概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。 ⑵化学键：疏水作用力、离子键、氢键和范德华力。（次级键） 4.蛋白质的四级结构 ⑴亚基：由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称之。亚基单独存在没有生物学活性。 ⑵蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。 ⑶亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 三、蛋白质的结构与功能的关系（结构决定功能） 1.蛋白质一级结构与功能的关系： ⑴蛋白质一级结构的改变：镰刀形红细胞贫血（分子病）（六月，携镰刀割谷子） 注：第六个氨基酸，谷氨酸→缬氨酸 四、蛋白质的性质 1.蛋白质的两性解离： ⑴蛋白质分子是两性电解质。 第三章酶 【测试题】 一、名词解释 1．酶13．最适pH 2．固定化酶14．不可逆性抑制 3．同工酶15．可逆性抑制 4．酶的特异性16．激活剂 5．酶的活性中心17．抑制剂 6．酶原及酶原激活18．核酶 7．抗体酶19．变构酶 8．活化能20．酶的共价修饰 9．诱导契合假说21．酶的Vmax 10．初速度22．结合酶 11．Km值23．酶活力 12．最适温度24．比活力 二、填空题 25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。 27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称。 29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的。 30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。 31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的。 32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。 33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ，Vmax 。 35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。 39．肌酸激酶的亚基分型和型。 40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。 42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km ，Vmax 。 44．当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km的倍。 三、选择题 A型题 45．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？生物化学之酶篇
生物化学 总结归纳
生物化学第 三 章酶试题及答案