生物化学(二)自学考试大纲
生物化学（二）(2634)自学考试大纲
一、课程的性质与设置的目的
（一）本课程的性质和特点
基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。随着生物科学的发展，生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。主要特点是基本概念多，生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂，因此学习生物化学必须从一些小分子记起，再记基本生物分子，最后掌握生物大分子的结构，有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。
（二）本课程的地位、任务与作用
生物化学是专业基础课，必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课，其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能，代谢反应的途径和调节控制原理。对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平，是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质，是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子（如蛋白质、核酸、脂类、多糖）的结构和性质，是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。
（三）本课程的基本要求
自学者在学习的过程中，要制订切实可行的自学计划，除做好读书笔记外，还应进行适当的题解，这样才能做到检查学习，促进思考，达到巩固所学知识的目的。学习生物化学应牢记并掌握基本内容，首先要解决理解与记忆的关系，在真正对原理充分理解的基础上，就可以比较容易熟记基本的内容。学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是：既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通，又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。
（四）本课程与相关课程的联系
生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象，所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。学习生物化学的基础是化学，生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础，在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。
二、课程内容与考核目标
绪论
（一）自学目的与要求
1. 重点：
(1) 生物化学的概念
(2) 生物体的化学组成
(3) 生物体最显著的特征
(4) 生物化学与其它学科的关系
2. 一般了解：
(1) 生物化学的研究对象
(2) 生物化学的发展简史
3. 一般掌握：
(1) 生物体的代谢类型
(2) 生物化学在农学专业中的地位
4. 熟练掌握
(1) 生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念
(2) 生命现象的基本特征是具有新陈代谢和自身复制的能力
(3) 生物体的化学组成
（二）本章节课程内容
1. 生物化学的概念、研究对象和内容
2. 生物化学的发展史
3. 生物化学与其它学科的关系
4. 生物化学的学习方法
（三）考核知识点
1. 生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念
2. 生物体的化学组成
3. 生命体的基本特征是具有新陈代谢和自身复制的能力（四）考核要求
1. 识记：
(1) 物质的合成代谢、分解代谢
(2) 生物化学与其它学科的关系
(3) 生物化学的发展阶段
(4) 生物化学在农学类专业中的地位。
2. 理解：
(1) 生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念
(2) 生物体的化学组成主要有C、H、O、N、S
(3) 生物体的基本特征是具有新陈代谢和自我复制的能力
第一章蛋白质
（一）自学目的与要求
1. 重点：
(1) 蛋白质的生物学作用
(2) 蛋白质的元素组成及氨基酸组成
(3) 蛋白质中氨基酸之间的连接键－肽键的性质
(4) 20种氨基酸的分类及氨基酸的性质
(5) 蛋白质一级结构和 －螺旋结构要点
(6) 蛋白质变性、沉淀的因素
2. 一般了解：
(1) 蛋白质功能的多样性
(2) 氨基酸的吸收光谱和化学反应
(3) 肽的命名原则
(5) 蛋白质三、四级结构特点
(6) 结合蛋白的结构特点
3. 一般掌握：
(1) 蛋白质在生物体内的作用
(2) 根据氨基酸结构不同的分类
(3) 各带电性氨基酸结构的特点
(4) 各氨基酸的英文三字符号
(5) 氨基酸、蛋白质的等电点的计算方法
(6) 胰岛素结构特点
4. 熟练掌握：
(1) 氨基酸通式及含S、含－OH氨基酸、酸性氨基酸、芳香族氨基酸的结构
(2) 蛋白质的二级结构种类及α－螺旋结构要点
(3) 蛋白质的变性作用及变性后结构、性质的变化
(4) 必需氨基酸、非必需氨基酸、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸、蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、超二级结构、肽、等电点、蛋白质变性、复性、沉淀、单纯蛋白、结合蛋白等概念（二）本章课程内容
第一节蛋白质的生物学意义
第二节蛋白质的化学组成
第三节氨基酸
第四节肽
第五节蛋白质的分子结构
第六节蛋白质结构与功能的关系
第七节蛋白质的重要性质
第八节蛋白质组学
（三）考核知识点：
1. 氨基酸的英文三字符号
2. 极性氨基酸结构
3. 氧化型谷胱苷肽结构
4. 必需氨基酸、非必需氨基酸、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸、蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、超二级结构、肽、等电点、蛋白质变性、复性、沉淀、单纯蛋白、结合蛋白等概念
5. 蛋白质肽键的形成
6. 蛋白质二级结构的种类
7. α－螺旋结构要点以及与β－折叠结构之间的异同
8. 蛋白质变性后结构性质的改变
9. 蛋白质的紫外吸收性质（引起紫外吸收的氨基酸、波长等）
10.蛋白质组的概念
（四）考核要求
1. 识记：
(1) 蛋白质结构与功能的关系
(2) 20种氨基酸的结构特点
(3) 必需氨基酸的种类
2. 理解：
(1) 蛋白质各结构层次的作用力：一级结构是肽键级结构是氢键、三级结构有离子键、氢键、疏水力、偶极间相互作用、二硫键等
(2) 蛋白质在生物体内具有调节作用、催化作用、运输作用等
(3) 组成蛋白质的元素有C、H、O、N、S等，其中N占16%，蛋白质系数＝6.25
(4) 20种氨基酸中含有S的氨基酸是半胱氨酸和苏氨酸，含有羟基的氨基酸是丝氨酸、苏氨酸和酪氨
酸、酸性氨基酸是谷氨酸和天冬氨酸。
(5) 蛋白质变性后氢键断裂，空间结构破坏，理化性质改变，生物学活性丧失等
3. 简单应用：蛋白质变性在生活中的应用
第二章核酸化学
（一）自学目标与要求
1. 重点：
(1) 核酸的种类、分布和化学组成
(2) DNA和tRNA的二级结构要点
(3) DNA与RNA在化学组成和一级结构上的区别
(4) 核酸变性、复性概念
(5) tRNA、mRNA、rRNA的结构异同
2. 一般了解：
(1) 核酸在细胞内的分布
(2) 超螺旋DNA、分子杂交概念
3. 一般掌握：
(1) 核酸的生物学作用
(2) 核酸的种类、化学组成
(3) DNA、RNA的一级结构
4. 熟练掌握：
(1) 嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸、核酸之间的关系
(2) DNA和tRNA的二级结构要点
(3) 核酸变性、复性概念及核酸变性后结构、性质的变化
(4) DNA、RNA组成成分的区别
（二）本章课程内容
第一节核酸的种类、分布及化学组成：主要学习DNA、RNA在细胞中的存在部位及化学组成的区别第二节核酸的分子结构：主要掌握DNA、RNA一级结构及二级结构要点
第三节核酸的理化性质：掌握变性、复性、熔解温度、增色效应及减色效应概念
（三）考核知识点
1. 核酸在细胞中的分布及化学组成
2. DNA和tRNA二级结构要点
3. 核酸变性、复性、增色效应、减色效应、熔解温度等概念
4.mRNA一级结构特点
5. tRNA三叶草结构的反密码子和CCA序列的作用
6. ATP的结构及三磷酸核苷酸在生物体内的作用
（四）考核要求
1. 识记：
(1) 核酸在细胞中的分布及化学组成
(2) 嘌呤、嘧啶、核糖、核苷、核苷酸的结构特点
(3) tRNA、mRNA、rRNA的结构与功能上的区别
2. 领会：
(1) DNA与RNA在化学组成上的区别
(2) DNA双螺旋结构要点
(3) tRNA二级结构的反密码环和3’端CCA序列的作用
(4) mRNA一级结构特点
3. 简单应用：
(1) 核酸的生物学作用
(2) 嘌呤、嘧啶、核糖、核苷、核苷酸和核酸结构之间的关系
第三章酶
（一）自学目标与要求
1. 重点：
(1) 酶的概念及与无机催化剂作用的异同
(2) 酶的作用机理
(3) 酶的活性中心、专一性、活化能、酶原激活、同工酶、诱导酶等概念
(4) 酶促反应速度的影响因素及温度、pH、酶浓度、底物浓度对酶促反应的关系曲线
(5) 辅酶的种类和功能
2.一般了解：
(1) 酶的化学本质及组成
(2) 酶的习惯命名与分类
(3) 米氏公式推导的理论依据
(4) 酶原激活
3. 一般掌握：
(1) 分别掌握六大类酶各自的特点
(2)酶的专一性分类
(3) 酶的催化作用与活化能
4. 熟练掌握：
(1) 酶、活性中心、专一性、活化能、酶原激活、同工酶、诱导酶等概念
(2) 酶催化作用的特点
(3) 酶促反应速度的影响因素
(4) 米氏公式及Km的物理意义
(5) NAD、FAD、CoA、生物素的功能及功能基团
(6) 酶的抑制作用及其抑制机理
（二）本章课程内容
第一节酶的一般概念
第二节酶的分类与命名
第三节酶的作用机理
第四节酶促反应的动力学
第五节辅酶
（三）考核知识点
1. 酶、活性中心、专一性、活化能、竞争性抑制作用、酶原激活、同工酶、诱导酶、变构酶等概念
2. 酶催化作用的特点及催化效率高的原因
3. 米氏公式及米氏常数的物理意义
4. 酶促反应速度的影响因素
5. 温度、pH、酶浓度、底物浓度对酶促反应的关系曲线
6. NAD＋、FAD、CoA、NADP＋、THF、生物素等辅酶的中文名称及功能
（四）考核要求
1. 识记：
(1) 酶的分类
(2) 辅酶的结构及功能基团
(3) 酶高效催化的因素
2. 领会：
(1) 酶的概念及酶蛋白的组成
(2) 酶专一性类型及各专一性特点
(3) 酶促反应速度的影响因素
(4) Km概念及米氏公式
(5) 辅酶的种类及各辅酶的功能
(6) 酶的最适温度、最适pH、竞争性抑制、非竞争性抑制剂作用、绝对专一、相对专一性等概念3. 简单应用：
(1) 根据代谢过程中的酶促反应性质举例说明六大类酶的催化反应
(2) 说明磺胺药物的作用机理
第四章碳水化合物代谢
（一）自学目标与要求
1. 重点：
(1) 淀粉的酶促降解与合成
(2) 糖酵解
(3) 三羧酸循环
(4) 磷酸戊糖途径
2. 一般了解：
(1) 尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）的生成与作用
(2) 蔗糖的分解与合成
(3) 纤维素的分解与合成
(4) PPP途径的反应过程
3. 一般掌握：
(1) 糖酵解的调节控制
(2) 葡萄糖的异生作用
(3) 三羧酸循环的回补反应及生理意义
(4) 酒精发酵和乳酸发酵的反应步骤
4. 熟练掌握
（1）淀粉的酶促降解过程
（2）糖酵解反应过程及生理意义
（3）三羧酸循环的反应步骤及生理意义
（4）EMP及TCA的调控位点及各位点的正、负调控物质
（二）本章课程内容
第一节双糖与多糖的合成与降解
第二节糖酵解
第三节三羧酸循环
第四节磷酸戊糖途径
（三）考核知识点
1．α－淀粉酶、β－淀粉酶的作用特点
2．蔗糖酶作用的底物及产物
3．糖酵解的酶促反应过程及反应所需的酶
4．丙酮酸脱氢酶系的组成成分及乙酰CoA的形成过程
5. 三羧酸循环的脱氢、脱羧反应步骤及催化的酶
6. 糖异生作用、回补反应、糖酵解、三羧酸循环概念
7. PPP途径、三羧酸循环、糖酵解的生物学意义
8. 淀粉、纤维素、蔗糖生物合成过程中葡萄糖供体
9. 糖链延长的方向
10.糖酵解、三羧酸循环的调节控制位点及调控物质
（四）考核要求
1. 识记
(1) 回补反应概念及回补反应过程
(2) 酒精发酵、乳酸发酵过程
(3) 乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化产生的ATP能量计算
(4) 糖酵解过程中磷酸基团的转移反应及ATP的生成部位
2. 理解
(1) 糖酵解、三羧酸循环、酒精发酵、乳酸发酵、糖异生作用等概念
(2) 糖酵解的全过程及酵解过程中A TP形成的反应步骤
(3) 糖酵解的调节控制部位
(4) 三羧酸循环的反应过程及脱氢、脱羧反应部位
(5) 三羧酸循环的的生理意义及调控部位
(6) PPP途径特点及氧化阶段所需的酶和辅酶
3．简单应用：
(1) 说明淀粉中加酵母菌产生乙醇的反应机理
(2) 劳累过度会产生肌肉酸痛的原因
第五章生物氧化与氧化磷酸化
一、自学目标与要求
1. 重点：
(1) 自由能与氧化磷酸化概念
(2) 高能化合物类型
(3) 电子传递链的组成及排列顺序
(4) 化学渗透假说要点
(5) 物质代谢与能量代谢的关系
2. 一般了解
(1) 化学反应与标准自由能变化
(2) 线粒体穿梭和苹果酸穿梭系统
(3) 物质代谢与能量代谢之间的关系
3. 一般掌握：
(1) 氧化还原电势与自由能的关系
(2) 平衡常数与自由能的关系
(3) 高能磷酸化合物的概念及类型
4．熟练掌握：
(1) 电子传递链的组成成分及排列顺序
(2) 氧化磷酸化的抑制剂类型及抑制部位
(3) 化学渗透假说的主要内容
(4) 三磷酸腺嘌呤核苷酸（ATP）的结构及作用
（二）本章课程内容
第一节氧化还原电势和自由能变化
第二节高能磷酸化合物
第三节电子传递链
第四节氧化磷酸化
（三）考核知识点
1．生物氧化、氧化磷酸化、电子传递链、磷氧比、能荷、自由能、解偶联作用等概念
2. 电子传递链的组成成分及排列顺序
3. 化学渗透假说要点
4. 氧化磷酸化部位及抑制剂
5. ATP的结构及其作用
(四）考核要求
1.识记：
(1) 高能磷酸化合物的类型
(2) 线粒体的穿梭系统
2. 领会
(1) 生物氧化、氧化磷酸化、电子传递链、磷氧比、能荷、自由能、解偶联作用等概念
(2) 生物氧化特点
(3) 电子传递链的组成成分及排列顺序
(4) 电子传递链上的A TP形成部位
(5) 能荷及能荷调节
(6) ATP的结构及在生物体中的作用
3. 简单应用
(1) 比较生物氧化与体外燃烧的异同
第六章脂类代谢
（一）自学目标与要求
1. 重点：
(1) 脂肪酶催化脂肪分解的产物
(2) 甘油的转化
(3) 脂肪酸的 －氧化作用
(4) 脂肪酸的合成原料及合成过程
(5) 比较脂肪酸合成与分解的异同
(6) 乙醛酸循环的关键酶及反应过程
(7) 磷脂的分解
2. 一般了解：
(1) 脂肪酸的α－氧化，ω－氧化
(2) 不饱和脂肪酸的分解与合成
3. 一般掌握：
(1) 脂肪酸β－氧化后乙酰CoA的转化
(2) 乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化后能量的计算
(3) 甘油彻底氧化后能量的计算
4．熟练掌握：
(1) 脂肪酸β－氧化概念及反应步骤
(2) 甘油的转化过程
(3) 磷酸脂酶的作用特点
(4) 脂肪酸合成的原料及酶系的组成成分
(5) 脂肪酸合成的反应步骤
（二）本章课程内容
第一节脂类的生物合成
第二节脂类的降解
（三）考核知识点
1. 三酰甘油合成的原料
2. 甘油和脂肪酸的活化形式
3. 乙酰CoA羧化酶系的组成成分及羧化反应
4. 脂肪酸合成酶系的组成成分及合成过程
5. 脂肪酸合成碳链的延长方向
6. 脂肪酸合成原料的来源
7. 脂肪酶作用的底物及产物
8. 甘油的去路
9. 脂肪酸β－氧化过程
10. 脂肪酸彻底氧化成CO2后形成的ATP数量的计算
11. 四种磷脂酶的作用位点及产物
12. 乙醛酸循环中的苹果酸合成酶和异柠檬酸裂解酶反应
13. CDP在磷脂生物合成中的作用
14. 乙醛酸循环的产物及底物
（四）考核要求
1.识记：
(1) 乙酰CoA的羧化反应
(2) 不饱和脂肪酸的合成和分解
(3) 甘油和脂肪酸彻底氧化后能量的计算
(4) 不饱和脂肪酸的分解与合成
(5) 不饱和脂肪酸的分解与饱和脂肪酸β－氧化的区别2. 领会：
(1) 脂肪酸生物合成酶系的组成成分及ACP的作用
(2) CDP在磷脂合成中的作用
(3) 丙二酸单酰CoA生成过程
(4) 脂肪酸β－氧化过程及其辅酶
(5) 乙醛酸循环的两个关键酶
(6) 脂肪酸α－氧化，ω－氧化概念
(7) 磷脂酶的作用位点
3．综合应用：
(1) 从以下几方面比较饱脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况。
第七章含N化合物的代谢
（一）自学目标与要求
1. 重点：
(1) 固N酶的作用及生物学意义
(2) 氨的同化途径
(3) 转氨基作用概念、转氨基反应及所需的辅酶
(4) 核酸的分解及核苷酸的转化
(5) 蛋白质的酶促降解及氨基酸的转化
(6) 各族氨基酸合成的碳架及碳架来源
2. 一般了解：
(1) 固N酶、硝酸还原酶的组成及催化反应
(2) 嘌呤碱、嘧啶碱各原子的来源
(3) 各族氨基酸的合成过程
3. 一般掌握：
(1) 生物固N的生物学意义
(2) PRPP（5－磷酸核糖－1－焦磷酸）在嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成中的作用
4. 熟练掌握：
(1) 蛋白质的酶促降解
(2) 核酸的酶促降解
(3) 氨基酸的脱氨基作用及产物的转化
(4) 氨基酸的脱羧基作用及产物的转化
(5) 合成各族氨基酸的碳架来源
(6) 转氨酶及转氨基作用
（二）本章课程内容
第一节氮素的同化
第二节氨基酸的代谢
第三节核苷酸的代谢
第四节蛋白质和核酸的分解
（三）考核知识点
1. 生物固N的生物学意义及生物固N的条件
2. 氨的同化
3. 转氨基作用概念及主要的转氨基反应和转氨酶的辅酶
4. 氨基酸脱氨基作用的产物及其产物的转化
5. 各族氨基酸合成的碳架及碳架来源
6. 氨基酸脱羧基作用的产物及产物的转化
7. 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶在蛋白质降解中的作用位点
8. 蛋白质内切酶、外切酶、氨肽酶、羧肽酶的概念及作用位点
9. 核酸内切酶、端解酶、限制性内切酶概念
10. PRPP在嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成中的作用
11. IMP是AMP和GMP合成的前体
12. 乳清苷酸是CMP和UMP合成的前体
13. 氨甲酰磷酸合成酶反应
（四）考核要求
1. 识记：
(1) 嘌呤碱、嘧啶碱各原子的来源
(2) 核酸酶和蛋白酶的作用位点
2．领会：
(1) 转氨基、氨肽酶、羧肽酶、核酸内切酶、端解酶、限制性内切酶概念
(2) 主要的转氨酶及转氨基反应
(3) 氨基酸降解及产物的转化
(4) 各族氨基酸的碳架及碳架的来源
(5) 谷丙转氨酶、谷草转氨酶作用的底物、产物及其辅酶
第八章核酸的生物合成
（一）自学目标与要求
1. 重点：
(1) 中心法则的主要内容
(2) 半保留复制过程及条件
(3) 突变的类型
(4) RNA聚合酶及转录过程
(5) RNA合成后加工
2. 一般了解：
(1) RNA复制及逆转录
(2) 原核生物与真核生物复制的区别
(3) 光修复、暗修复的概念、反应过程
3. 一般掌握：
(1) DNA聚合酶的种类及作用
(2) RNA聚合酶的组成成分及 亚基的作用
(3) RNA合成后的加工
4. 熟练掌握：
(1) 中心法则的内容
(2) 半保留复制的反应步骤
(3) 转录的反应步骤
(4) 复制、转录的方向性
（二）本章课程内容
第一节中心法则
第二节DNA的生物合成
第三节DNA的突变与修复
第四节RNA的生物合成
（三）考核知识点
1. 中心法则、半保留复制、半不连续复制、刚崎片段、转录、反转录、不对称转录、转录单位、突变等概念
2. 半保留复制的反应步骤，复制是按模板的3’→5’方向合成5’→3’方向的新链
3. RNA聚合酶的组成及σ亚基和ρ亚基的作用
4. RNA的合成过程
5. 逆转录酶的作用
6. RNA转录后加工
（四）考核要求
1. 识记：
(1) 突变的物理化学因素
(2) 切除修复的步骤
(3) 转录的简要步骤：结合、起始、延伸、终止
2. 理解：
(1) 中心法则、半保留复制、半不连续复制、刚崎片段、转录、反转录、不对称转录、突变等概念
(2) DNA聚合酶、连接酶、单链结合蛋白的作用
(3) DNA新链合成的方向
(4) 复制的具体过程：起始、RNA引物的形成、DNA链延伸、终止
(5) RNA合成的原料
(6) RNA聚合酶亚基的组成
第九章蛋白质生物合成
（一）自学目标与要求
1. 重点：
(1) 三种RNA在蛋白质生物合成中的作用
(2) 氨基酸的活化过程
(3) 肽链延长的反应步骤
(4) 比较原核生物与真核生物蛋白质合成的特点
(5) 蛋白质合成后的加工方法
2. 一般了解
(1) 核糖体大小亚基的作用
(2) 各种辅因子的作用
(3) 核糖体的结构与组成
(4) 蛋白质构象的形成
3. 一般掌握
(1) 蛋白质合成的起始和终止
(2) 加工修饰的方法
4. 熟练掌握：
(1) mRNA是蛋白质合成的模板
(2) tRNA是活化氨基酸的运载工具
(3) rRNA是蛋白质合成的场所
(4) 肽链延长阶段包括进位、转肽、移位三大步骤及这些步骤的反应过程
（二）本章课程内容
第一节蛋白质合成体系的组分
第二节蛋白质的合成过程
（三）考核知识点
1. 密码子、简并密码子、同义密码子的概念
2. 代表氨基酸的密码子数量和起始密码子和终止密码
3．密码子的重要性质
4．mRNA、rRNA、tRNA在蛋白质合成中的作用
5．参与蛋白质合成的辅因子
6．氨基酸的活化过程
7．蛋白质合成的主要步骤
8．肽链延长的反应过程
9．真核生物与原核生物合成特点的比较
10．蛋白质合成后的加工修饰方法
（四）考核要求
1. 识记：
(1) tRNA携带AA的位置
(2) 核糖体的结构和组成
(3) 各种辅因子的作用
(4) 氨酰tRNA与mRNA及核糖亚基的结合过程
2．理解：
(1) 密码子、简并密码子、同义密码子的概念
(2) 代表氨基酸的密码子数量
(3) 起始密码子和终止密码
(4) 密码子的重要性质
(5) 肽链延长阶段的进位、转肽、移位的概念
(6) 蛋白质合成中的能量供体
(7) 蛋白质合成后加工修饰过程
第十章代谢调控
一、自学目标与要求
1. 重点：
(1) 掌握糖与蛋白质、蛋白质与脂、糖与脂的相互转化过程及转化过程的关键物质
(2) 掌握核酸与糖、脂、蛋白质的关系
(3) 各代谢途径的酶在细胞中的定位
(4) 酶合成的诱导和阻遏
(5) 操纵子结构与功能
(6) 酶原激活过程和酶分子的修饰作用
(7) 掌握反馈抑制的类型
2．一般了解
(1)底物浓度对代谢作用的影响
(2)葡萄糖效应及降解物阻遏
(3) 核苷酸及其衍生物在代谢中的重要作用及三羧酸循环在四大生物分子代谢中的作用
3．一般掌握：
(1) 糖与脂、糖与蛋白质、蛋白质与脂类代谢的相互转化过程
(2) 酶原的激活及酶分子的修饰
(3) 级联放大系统
4．熟练掌握：
(1) 糖与脂、糖与蛋白质、蛋白质与脂类代谢的相互转化过程及转化过程的关键物质
(2) 主要代谢途径的关键酶
(3) 操纵子的结构与功能
(4) 酶合成的诱导与阻遏
(5) 反馈抑制作用的类型
(6) 各代谢途径的酶在细胞中的定位及定位的意义
(二）本课程内容
第一节物质代谢的相互关系
第二节底物供应的调节
第三节细胞结构对代谢调节的分隔控制
第四节酶合成的调节
第五节酶活性的调节
（三）考核知识点
1．糖与脂、糖与蛋白质、蛋白质与脂类代谢的相互转化的关键物质
2．各代谢途径的酶在细胞中的定位
3．操纵子概念及操纵子模型
4．酶生成的诱导与阻遏作用
5．反馈抑制的类型
6．关键酶、诱导酶、阻遏作用、反馈抑制、反馈激活、顺序反馈作用、积累反馈作用、协同反馈作用、操纵子、酶原激活概念
（四）考核要求
1．识记：
（1）酶在细胞中的定位及定位的生理意义
（2）底物浓度对代谢作用的影响
2．理解：
（1）丙酮酸、α－酮戊二酸、草酰乙酸是糖与脂物质代谢的关键物质
（2）乙酰CoA是脂与糖转化的关键物质
（3）乙酰CoA、丙酮酸、草酰乙酸和α－酮一酸是脂与蛋白质转化的关键
（4）各代谢途径的酶在细胞中的定位。线粒体内主要有三羧酸循环、脂肪酸β－氧化、电子传递系统；细胞质内主要有糖酵解、磷酸戊糖途径、脂肪酸合成；细胞核内有DNA、RNA的生物合成等。
（5）操纵子是基因表达的协同单位，包括在功能上彼此有关的结构基因、启动子和操纵基因组成（6）反馈抑制作用有积累反馈抑制、协同反馈抑制和顺序反馈抑制
三、有关说明与考核实施要求
（一）编制本大纲目的和作用：本课程考试大纲是根据自学考试计划，结合自学考试特点而编写的。其目的是对个人自学、社会助学和本课程命题进行指导和规定。
本课程考试大纲明确了课程学习内容以及深广度。规定了课程自学考试的范围和标准，因此它是选用或编写自学考试教材和辅导书、社会助学、自学、命题的依据。
（二）本大纲与教材的关系
本大纲与所选用教材的基本内容一致。教材知识内容只是大纲的扩展与发挥，故自学、命题应以本大纲为依据，教材为范围。
选用的参考教材为自学教材同类，内容基本一致。只是作者不同，有顶替自学教材的作用。
（三）自学教材与参考教材
1．自学教材：生物化学（第二版）主编：古练权2011高等教育出版社
2．参考教材：基础生物化学主编：郭蔼光2000高等教育出版社
（四）自学要求与自学方法
本大纲的课程基本要求是依据专业计划和专业培养目标而确定的，明确了课程的基本内容以及应掌握的程度。考核知识点是课程的主体，因此，课程基本内容掌握程度、课程考核知识点是考核的主要内容，在自学要求中，对自学教材各章、节内容掌握的程度要求由低到高分为四个层次，分别是了解、理解、掌握、熟练掌握。
为有效地指导个人自学与社会助学，本大纲对各章节指明了重点和难点。
本课程为6学分，不含实验学分。
自学方法：生物化学的分子结构、代谢途径的反应步骤多而复杂，自学者应先将静态部分很好的掌握以后才能学好动态生物化学，即四大生物分子的代谢过程。如：学习蛋白质化学一章首先要掌握氨基酸结构的通式，在通式的基础上再记忆由通式衍生的简单氨基酸结构。如丙氨酸，再由丙氨酸衍生的含S的半胱氨酸、含羟基的丝氨酸等，然后在这些简单的氨基酸结构的基础上再记一些较复杂的结构，有了这些结构基础才能对氨基酸的性质和蛋白质的结构与功能进行理解。核酸、蛋白质、脂类、糖类的代谢过程都不是孤立进行的，而是相互之间有着密切的联系，在学习过程中要掌握相互之间有关联的关键物质，掌握这些关键物质可以从哪里来，又可以往哪里去，这样才有利于学习过程中的理解和记忆。生物化学的概念很多，自学者对大纲提出的概念一定要重点记忆，因为只有在概念清楚的基础上才能对代谢途径有较深入的理解。
（五）对社会助学的要求
本课程为60学时，助学中主要辅导考核知识点的重点和难点。在考核知识点的基础上加深对知识内容的深入理解与记忆。
（六）对考核内容与考核目标的说明
本课程以学生学习和掌握的知识内容作为考试内容，体现在各章节的考核知识点中。由于各知识点在课程中的地位、作用以及知识自身特点不同，故分别按两个认识层次确定其考核要求，少数章节有三个认识层次，从低到高依次是：
识记：要求应考者能够对该知识点，如概念、性质等有清晰的认识，并能做出正确的判断和选择。
领会：要求应考者能够对该知识点，在识记的基础上有一定的理解，清楚地知道与有关知识点的联系与区别，并能做出正确的表述和解释
简单应用：要求应考者能够对所学知识灵活运用在其它知识的学习和掌握中。
（七）关于试卷结构及考试的有关说明
1、本大纲各章所规定的考核要求中各知识点都是考试的内容。试题覆盖到章，适当突出重点章节，加大重点内容的覆盖密度。
2、命题不应有超出大纲中考核知识点范围的试题，考核目标不得高于大纲中所规定的相应最高能力层次要求。
3、“识记”、“领会”、“简单应用”、“综合应用”四个认知层次的试题在试卷中所占的分数比例依次约为：20％、30％、30％、20％。
4、试题的难度可分为：容易，中等偏易、中等偏难，难；它们在试卷中所占分数比例依次大致为：20％、30％、30％、20％。
5、试题的题型有：单项选择题、多项选择题、名词解释题、简答题、论述题。
6、考试方式为笔试、闭卷；考试时间为150分钟；60分为及格线。考试时只允许带钢笔或圆珠笔、2B铅笔和橡皮。
附录: 题型举例与规范。举例如下:
一、单项选择题
下列带-OH的氨基酸是：
A. 丝氨酸
B. 丙氨酸
C. 亮氨酸
D. 苯丙氨酸
二、多项选择题
酶定位在线粒体内的代谢反应是：
A. 乙醛酸循环
B. 三羧酸循环
C. 糖酵解
D. 脂肪酸β-氧化
E.磷酸戊糖途径
三、名词解释
生物氧化
四、判断说明题
30.20种氨基酸都具有旋光性
五、简答题
DNA与RNA的二级结构有何异同？
六、论述题
为什么说脂肪酸的生物合成不是脂肪酸氧化的逆转？
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成
APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们
动科、蜂学《动物生物化学实验》复习题
《动物生物化学实验》复习题 一.填空题 1、生物化学实验的常用技术包括、、等。 2、牛奶中的主要蛋白质是，其占牛奶蛋白质总量的，其在pH值为的缓冲液中容易沉淀。 3、将制备酪蛋白时所得乳清，徐徐加热。即出现沉淀。此为乳清中的 和。 4、Folin-酚试剂由和组成。 5、福林酚法测定蛋白质含量时，样品蛋白质含量的适宜范围为ug/mL。 6、酶促反应速度最大时的环境温度称为，能使酶活性降低或丧失的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。 7、酶促反应速度最大时的pH称为，能使酶活性从无到有或使酶活性增加的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。 8、淀粉酶具有高度的性，催化蔗糖水解。 9、。DNA主要存在于，在细胞中，它与结合形成。 10、脱氧核糖核蛋白体在mol/L的NaLl溶液中溶解度小，在mol/L的NaLl溶液中溶解度大。 11、SDS-PAGE根据凝胶的形状特点包括和两种体系。 12、不连续的聚丙烯酰胺凝胶电泳具有较高的分辨率，是因为电泳时会产生三大效应，即，和电荷效应。 13、层析系统由互不相溶的两相：和组成。二．是非题 （）1、酪蛋白在稀碱溶液中易溶解。 （）2、酪蛋白是一种不含硫的蛋白质。 （）3、Folin-酚法是一种光谱技术，主要仪器是可见光分光光度计。 （）4、Folin-酚法测定蛋白质含量时，样品应进行适当稀释。 （）5、Folin-酚法是测定蛋白质含量的常用方法。 （）6、Folin-酚法应该用同种蛋白质做对照。 （）7、做温度对淀粉酶活性影响时，沸水浴中试管取出后即可直接加入碘液观察结果。（）8、NaCl中Na+1是唾液淀粉酶的激活剂。 （）9、CuSO4中Cu2+是唾液淀粉酶的抑制剂剂。
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
2018年自考医学类生物化学试题及答案
2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)
A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
02634生物化学大纲
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
02634生物化学(二)大纲
XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)
D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )
动物生物化学 期末复习资料 超准
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
02783 家畜病理学 自考考试大纲
湖北省高等教育自学考试课程考试大纲 课程名称：家畜病理学课程代码：02783 一、本课程的性质及设置目的 （一）本课程的性质、地位与任务 家畜病理学是研究动物患病机体的机能、代谢和形态结构变化，阐明疾病的原因、发生和发展规律的一门科学。家畜病理学是动物医学专业必修的专业基础课。它从形态和机能两个方面，研究患病动物生命活动、疾病的发生、发展和结局，从而使考生学会如何认识动物个体及群体所患疾病的本质并运用家畜病理学的理论知识和技能对动物疾病做出诊断。 （二）本课程的基本要求 在学习本课程以前，要求应考生系统掌握动物医学专业必修的各门基础课，如动物学、生物化学、动物生理学、解剖学、组织学等；应掌握疾病原因、发生和发展机理及其发生病变脏器组织的病理变化；对畜禽各系统器官常见病理变化，应掌握其病因、发生机理、病理变化等内容。 （三）本课程与相关课程的联系 家畜病理学是理论性与实践性很强的学科，它是介于家畜解剖及组织胚胎学、家畜生理学、动物学等专业基础课与动物性食品卫生检验、家畜中毒及毒物检验、家畜传染病学、家畜寄生虫学等专业课之间的桥梁课程。 学习本课程应具备的基本知识是：1．动物生理学；2．组织胚胎学。 重点是：1．炎症；2．临床上常见脏器病变的眼观和显微镜下的识别。 难点是：眼观和显微镜下识别病变组织的一致性。 疑点是：从病理学的变化能否对疾病做出诊断。 二、课程内容及考核目标 绪论 (一）自学目的与要求 1．了解： -1-
家畜病理学在兽医科学中的地位 2．掌握： （1）家畜病理学的基本内容 （2）家畜病理学最基本研究方法 （3）学习家畜病理学应树立的观点 3．熟练掌握： （1）家畜病理学的概念 （2）家畜病理学的研究方法及其应用 （二）本章课程内容 第一节家畜病理学的基本内容、家畜病理学在兽医科学中的地位 第二节家畜病理学的研究方法 第三节学习家畜病理学的指导思想和方法 （三）考核知识点 1．家畜病理学的研究方法特别是尸体剖检及临床病理学研究 2、学习家畜病理学的指导思想和方法，掌握学习家畜病理学主要树立的几个观点（四）考核要求 1．识记：家畜病理学的概念 2．领会：尸体剖检的常用方法 3．简单应用：学习家畜病理学主要树立的几个观点 4．综合应用：运用树立的观点，解决畜牧生产实际问题 第一篇家畜病理学总论 第1章疾病概述 （一）自学的目的与要求 1．了解：疾病发生发展的一般规律 2．理解：疾病发生的一般经过、一般机制 3．掌握：疾病发生的原因（内因、外因、诱因） 4、熟练掌握：疾病、潜伏期、前驱期、症状明显期、疾病转归的概念 （二）课程内容 第一节疾病概念 第二节疾病发生的原因 -2-
动物生物化学实验教学改革的研究
动物生物化学实验教学改革的研究 摘要：依据高校教育改革的深入和创新素质教育的全面推进，针对动物生物化学实验教学实际情况，进行了改革探索研究。主要通过大学生研究训练计划（SRP）项目和毕业论文于实验教学中的实施，使之互相影响并促进动物生物化学实验教学改革，其旨是发挥实验教学的作用，提高学生创新和实践能力，为国家培养合格人才。 关键词：动物生物化学实验教学 SRP 毕业论文改革 《动物生物化学》实验课程是动物医学和动物科学专业的重要基础课，既具有基础性，又具有前沿性，是研究生命活动变化规律的学科，对验证和巩固动物生物化学理论知识，掌握动物机体内发生的生物化学机制并且运用动物生物化学实验原理和方法来诊断、治疗和预防疾病等都有非常重要的作用，目前的动物生物化学实验教学模式只是注重理论课程内容的复证，同时也在响应国家要求培养适应创新型高水平创新人才的号召，进行动物生物化学实验的优化组合，更新替换陈旧实验内容，对本科生开放一些实验室，虽然起到了一定的作用，但还是不能满足于学生主动性和创造性的全面发挥。因此，本实验室针对动物生物化学实验课程进行
了更深层次的改革探索，首先将动物生物化学实验教学从以前的理论教学中分离出来成为一门独立的32学时的实验课程，对以前的实验项目进行大幅度删减，替换一些重复的和与学生创新性结合不紧密的实验项目，增加了适应学生创新和实践思维发展的综合设计性的大实验，同时把大学生训练计划（SRP）项目和学生毕业论文纳入到实验教学中，使两者相互促进提高并融为一体，影响且促进实验教学进行相应改革，一方面可以满足理论课程需求并且使之提高，另一方面也提高了低年级农科类本科学生的专业兴趣及创新和动手能力，对学生今后走向工作岗位，胜任相关工作与独立开展科学研究都具有非常重要的作用。基于此，本文就动物生物化学实验课程的教学改革实践进行了探索性的分析。 一、加强大学生训练计划（SRP）项目于实验课中实施，促进实验教学改革 为提高学生创新和实践的能力，使SRP项目融入实验教学课堂，首先使大学生实践训练计划（SRP）项目的内容与实验课进行有机结合，通过SRP项目的实施推动动物生物化学实验课程教学发生相应调整改革，大学生训练计划（SRP）项目的启动实施要求动物生物化学实验课程进行相应的改革从以下几方面陈述。 首先，改变以前课前教师为主体，准备好实验所需的试剂、器材和实验所需要的设备，然后在学生动手做实验前，
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