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大农学生物化学考纲

大农学生物化学考纲
大农学生物化学考纲

生物化学基本要求(44学时)

蛋白质

1.掌握蛋白质的生物功能。

2.掌握20种氨基酸的名称、三字符号、及其分类方法。

3.掌握氨基酸的性质:紫外吸收特性,两性性质,几个反应(原理及其应用)。

4.掌握蛋白质一,二,三,四级结构、超二级结构、结构域的定义,α-螺旋的要点,二级

结构的种类。

5.掌握维系蛋白质结构的作用力,

6.熟悉蛋白质结构与功能的关系。

7.掌握蛋白质的两性性质,光吸收特性,胶体性质和沉淀反应,变性(概念,机理,特征,

条件)。

名词解释要求:

氨基酸的等电点、蛋白质一级结构(二级结构、三级结构、四级结构、高级结构)、

蛋白质的变性作用、蛋白质的复性、盐溶、盐析、

1.熟悉酶与一般催化剂的异同点,催化作用特点,熟悉酶的分类与命名。

2.掌握酶的结构分类及组成分类(各定义及名称,双成分酶中各成分的含义)。

3.掌握酶催化作用机理的有关内容:活性中心,必需基因,酶原激活,专一性及有关学说

(诱导契合学说,熟悉),熟悉酶催化的高效性及有关理论。

4.掌握酶促反应动力学:反应速度及初速度含义,各种因素对反应速度的关系曲线图。(1)底物的影响:米氏方程及计算,米氏常数意义,双倒数作图法;

(2)酶浓度的影响;

(3)PH,温度的影响:如何影响?为什么?

(4)激活剂的影响

(5)抑制剂的影响(各种抑制作用的概念,特点,动力学方程中的参数变化及图形)。

5.掌握同工酶、别构酶(相关概念及动力学特征)。

6.掌握酶活力,比活力计算。

名词解释要求:

全酶、单体酶、寡聚酶、多酶络合物、活性中心、同工酶、、别构酶(变构酶)、酶原、酶原的激活、米氏常数、酶活力、、竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制、

核酸

1.掌握核酸的化学组成(戊糖、碱基、核苷、核苷酸的种类、组成、相互关系、连接方式)。

2.掌握核酸一级结构的概念、连接键、表示方式等。

3.掌握DNA二级结构的内容(碱基组成定则、双螺旋模型要点、双螺旋稳定因素)。

4.掌握RNA结构特点(RNA构象的特点,原核生物和真核生物mRNA一级结构的特点,

tRNA二、三级结构的特点)。

5.掌握核酸紫外吸收,变性、复性,

6.名词解释要求:

核酸的一级结构、核酸变性、退火、Tm值、分子杂交、杂交分子、增色效应、减色效应、维生素和辅酶

1.掌握维生素的名称,别名,相应辅酶(包括名称和符号)的主要生理功能;

2.熟悉某些维生素的缺乏症。

3.了解脂溶性维生素的生理功能。

名词解释要求:维生素、水溶性维生素、脂溶性维生素、维生素缺乏症

生物氧化

1.了解新陈代谢的概念及主要研究方法

2.掌握生物氧化的概念及与燃烧的异同点。

3.掌握线粒体二条呼吸链组成,传递体顺序,形成部位,各抑制剂抑制部位。

4.掌握氧化磷酸化相关概念P/O概念及相关计算,了解化学渗透学说的基本内容。

5.熟悉抑制剂(作用),解偶联剂(作用)的定义及区别以及药剂名称。

6.熟悉细胞质中NADH的线粒体穿梭系统种类

名词解释要求:

生物氧化、呼吸链、电子传递抑制剂、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O、氧化磷酸化、解偶联作用、解偶联剂

糖代谢

1.掌握蔗糖,淀粉合成及降解的各种酶的性质,所催化的反应机制(特别是作用的键)。

2.EMP和TCA:掌握概念,化学历程(反应式,关键酶,特别注意脱氢、脱羧、底物水

平磷酸化部位),细胞定位,生物学意义。

3.掌握无氧及有氧代谢的能量计算。

4.掌握HMP途径的特点及第一阶段反应,掌握其生物学意义,了解HMP全过程。

5.名词解释要求:

EMP、发酵、TCA、PPP、R酶、Q酶、P酶、葡萄糖异生

脂肪代谢

1.掌握甘油代谢的基本反应和能量计算。

2.掌握饱和脂肪酸β-氧化概念,化学过程,细胞定位,能量计算。熟悉不饱和脂肪酸氧化

特点和能量计算。

3.掌握乙醛酸反应的特点(二个关键酶),熟悉其生物学意义。

4.掌握酮体的概念,了解酮体的形成和利用

5.掌握脂肪酸从头合成的概念,原料,酶系组成,化学过程,细胞定位

6.比较从头合成和β-氧化的异同点。

7.了解脂肪酸碳链延长途径和脂肪的合成反应。

名词解释要求:

脂肪酸β-氧化、乙醛酸循环、酮体、脂肪酸从头合成、必需脂肪酸、酰基载体蛋白(ACP)氨基酸代谢

1.熟悉肽链外切酶,内切酶及肽酶的作用特点。

2.掌握氧化脱氨基反应,转氨反应,联合脱氨反应。

3.了解一些重要氨基酸脱羧后形成的产物的生理作用。

4.掌握氨基酸脱氨后形成的酮酸与氨的各自去向,熟悉尿素形成的有关内容。

5.了解植物体中氨的来源,掌握氨的同化反应。

6.掌握5族氨基酸碳架来源,每族的领头氨基酸。

名词解释要求:

氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、生糖氨基酸、生酮氨基酸

核酸代谢

DNA生物合成

1.掌握半保留复制的有关概念及意义。

2.掌握半保留复制有关酶和蛋白质因子作用特点(原核生物)。

3.掌握半保留复制的基本特点,熟悉原核生物DNA复制过程(基本步骤掌握,熟悉详细

内容)。

4.熟悉原核生物和真核生物DNA复制的不同点。

5.掌握DNA损伤的原因,修复方式。

6.掌握反转录作用概念,反转录酶作用特点,了解反转录酶发现的意义。

名词解释要求:

半保留复制、反转录、半不连续复制、冈崎片断、前导链、后随链、PCR、单链结合蛋白、RNA生物合成

1.掌握转录的概念及特点,掌握原核RNA聚合酶的组成和特点。

2.掌握启动子,转录因子,终止子和终止因子的概念及相关内容。

3.熟悉原核生物转录的过程。

4.掌握RNA转录后加工的基本原则,特别是真核生物mRNA前体hnRNA的加工。

5.熟悉RNA生物合成的抑制剂。

名词解释要求:

转录、内含子、外显子启动子、终止子、

蛋白质生物合成

1.掌握mRNA与遗传密码(密码子与反密码子的概念,遗传密码的基本特点)。

2.掌握tRNA的功能;掌握核糖体的亚基组成及功能。

3.掌握原核生物蛋白质基本过程,反应体系。

4.了解多肽合成后的加工

名词解释要求:

密码子、同义密码子、反密码子、多聚核糖体

代谢调节

1.掌握代谢途的相互联系,特别注意交叉点的物质,如乙酰辅酶A,磷酸二羟丙酮等。

2.掌握主要代谢的细胞定位及细胞的区域化作用。

3.掌握酶活性调节的有关概念及有关内容。

4.掌握操纵子模型的所有内容,学会用操纵子模型解释酶的诱导作用和阻遏作用。

5.了解转录的衰减作用。

名词解释要求:

反馈抑制、反馈调节、共价修饰、级联放大系统、操纵子

2017年考研农学门类联考《动物生理学与生物化学》真题及详解【圣才出品】

2017年考研农学门类联考《动物生理学与生物化学》真题及详解 动物生理学 一、单项选择题(1~15小题,每小题1分,共15分。下列每题给出的四个选项中,只有一个选项是符合题目要求的) 1.神经细胞产生和维持静息电位的主要离子是()。 A.Na+ B.K+ C.Cl- D.Ca2+ 【答案】B 【解析】神经细胞可产生动作电位和静息电位,细胞电位变化由Na+和K+共同决定。在动作电位中,Na+起主导作用;在静息电位中,K+起主要作用。 2.可兴奋细胞兴奋的共同标志是出现()。 A.动作电位 B.终板电位 C.腺细胞分泌 D.肌细胞收缩 【答案】A 【解析】可兴奋细胞在受到刺激产生兴奋时,细胞电位发生变化,由静息电位变化为动

作电位。因此,动作电位的出现是可兴奋细胞兴奋的共同标志。 3.下列酶原中,可被肠激酶激活的是()。 A.胃蛋白酶原 B.胰蛋白酶原 C.糜蛋白酶原 D.羧基肽酶原 【答案】B 【解析】胰蛋白酶原可由肠激酶单独激活,但是糜蛋白酶原需要由肠激酶与少量胰蛋白酶共同作用才可以激活。因此答案选B。 4.下列因素中,可使红细胞沉降率增大的是()。 A.红细胞比容增大 B.红细胞比容减小 C.血浆白蛋白含量增加 D.血浆球蛋白含量增加 【答案】D 【解析】红细胞沉降率指红细胞在第一小时末下沉的距离。血沉小表示红细胞的悬浮稳定性大,血沉大则表示红细胞的悬浮稳定性小。血沉变化主要取决于血浆的性质。血浆球蛋白含量增加,促使红细胞发生叠连,使红细胞沉降速度加快,红细胞沉降率增大。 5.草酸钾具有抗凝作用的起因是()。

A.增强抗凝血酶活性 B.可与Ca2+形成络合物 C.增强纤溶酶的活性 D.可与Ca2+结合而沉淀 【答案】D 【解析】Ca2+参与凝血过程中多步反应,草酸钾中的草酸根离子和Ca2+结合形成草酸钙沉淀,使Ca2+不能参与凝血过程,影响机体的凝血功能,从而起到抗凝作用。 6.心动周期中,心室液充盈主要是由于()。 A.心室舒张的抽吸作用 B.骨骼肌的挤压作用 C.胸内负压的抽吸作用 D.心房收缩的挤压作用 【答案】A 【解析】在心动周期中,当心脏处于全心舒张期阶段,静脉血不断流入心房,心房压略高于心室压,房室瓣处于开启状态,血液由心房顺房-室压力梯度进入心室,使心室充盈。 7.肺总容量等于()。 A.余气量+肺活量 B.潮气量+肺活量 C.潮气量+功能余气量 D.功能余气量+肺活量

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用,生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的,固氮酶是一种多功能氧化还原酶,除了还原N2外,还能与许多( )作用,还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后,植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中,它的辅酶有两种,即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸,主要是先形成( )氨酸,然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容:氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上,生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下,脱氨基生( ),同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段,第一阶段需要( )形成

APS(或PAPS),第二阶段需要( )载体,最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中,氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中,精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同,氨基酸可分为: ①谷氨酸族,包括( )、( )、( )、( ) ,共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族,包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( ),共同碳架是( ); ③丙氨酸族,包括( )、( ) 、( ),碳架来源是( ); ④丝氨酸族,包括( )、( )、( ),碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸,包括( )、( )、( ) ,合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂,主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~,…)属氨基酸( )降解方式,它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ,它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( ),色氨酸经羟化,脱羧后生成( ) ,它们

生化考试大纲

《生物化学》考试大纲 课程名称:生物化学( biochemistry ) 课程性质:必修课 学时分配:计划学时:144;其中理论课:90;实验课:54 适用专业和层次:临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求: 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质,熟悉肽键与肽链,医学上重要的多肽,了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸,。肽键与肽链,医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念,蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记:蛋白质一、二、三、四级结构的概念;结构域的概念;蛋白质的变性;等电点;二级结构类型及结构的要点。 2、理解:胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用:分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲:蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求: 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能,了解DNA 的理化性质及其应用。

考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接,核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记:碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接,核酸的一级结构的概念 2、理解:常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用:DNA 的理化性质及其应用。 4:超纲:核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求:掌握酶的基本概念;化学本质;酶促反应的特点酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。酶促反应动力学基本内容:温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响,熟悉酶的抑制作用:不可逆抑制;可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念,酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念;化学本质;酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性:酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。 3、酶促反应的机制:活化能;诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容:温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用:不可逆抑制;可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类:维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节:多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。

2013考研农学门类联考生物化学真题及答案

2013考研农学门类联考生物化学真题及答案 一、选择题 1.具有四级结构的蛋白质特征是: A.分子中必定含有辅基 在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成。 C.在每条肽链都具有独立的生物学活性 依赖肽键维子四级结构的稳定性. E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 【参考答案】E 【考查知识点】蛋白质的结构 2.大部分真核细胞 mRNA 的 3’-末端都具有: A.多聚 A B.多聚 U C.多聚 T D.多聚 C E.多聚 G 【参考答案】A 【考查知识点】第一章 mRNA 的结构 3.关于 PH 对酶活性的影响,以下哪项不对 A.影响必需基因解离状态 B.也能影响底物的解离状态 C.酶在一定 PH 范围内发挥最高活性 D.破坏酶蛋白的一级结构 E.PH 改变并影响酶的 Km 值

【参考答案】E 【考查知识点】第三章。酶和 PH 4.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是? A.肌肉组织是贮存葡萄糖的器官B.肌肉组织缺乏葡萄糖激酶 肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶 肌肉组织缺乏磷酸酶 E.肌糖原分解的是乳酸 【参考答案】C 【考查知识点】第五章糖糖原作用机理 5.酮体生成过多主要是由于:. A.摄入脂肪过多 B.体内脂肪代谢紊乱 C.脂肪运转障碍 D.肝油低下 E.糖供给不足或利用障碍 【参考答案】E 【考查知识点】第五章糖酮体 6.ATP 的贮存形式是? A.磷酸烯醇式丙酮酸 B.磷脂酰激酶 C.肌酸 D.磷酸肌醛

E.GTP 【参考答案】A 【考查知识点】第五章糖 ATP 7.嘌呤核苷酸循环脱氧氨基作用主要在那些组织中进行 A.肝 B.肾 C.脑 D.肌肉 E.肺 【参考答案】A 【考查知识点】第七章嘌呤核苷酸循环 8.提供其分子中全部 N 和 C 原子合成嘌呤环的氨基酸是? A.丝氨酸 B.天冬氨酸 C.甘氨酸 D.丙氨酸 E.谷氨酸 【参考答案】C 【考查知识点】蛋白质第二章 9.变构剂调节的机理是? A.与必需基因结合 B.与调节亚基或调节部位结合 C.与活性中心结合 D.与辅助因子结合

食品生物化学教学大纲

食品生物化学教学大纲集团标准化办公室:[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

课程编号09054206: 《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业 总学时:48学分3 开课单位:生命科学系课程负责人:呼凤兰 执笔人:呼凤兰审核人:高平 一、课程性质.目的和任务: 《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学,使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能,掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化,理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律,培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力,为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。 二、教学基本要求 要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能;掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学;掌握糖类分解代谢,脂肪酸费解和合成代谢,DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程;掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理;掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。 三、教学内容、目标要求与学时分配 第一章绪论 教学内容: 食品生物化学的研究对象;学习食品生物化学的意义;如何学习食品生物化学;新陈代谢概论 目标及要求: 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务; 2、掌握食品的概念,了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。 教学重点及难点:生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容 课时分配:2课时 第二章食品物料重要成分化学

2018年自考医学类生物化学试题及答案

2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极,缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)

A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列,链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构

《生物化学》考试大纲

《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构:一级结构:概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲,二级结构,三级结构,四级结构,维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系:一级结构与功能;构象与功能--变性作用,变构作用 6.蛋白质的性质:等电点,胶体性质,蛋白质沉淀反应,紫外吸收性质 重点掌握:必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系,变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握:核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点,DNA的熔解温度(Tm)概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖:链式结构;立体结构;环式结构;糖的构象;糖的分类;重要的单糖;单糖的重要衍生物;单糖的理化性质; 3.寡糖:麦芽糖;乳糖;蔗糖;纤维二糖;棉籽糖; 4.多糖:淀粉;糖原;纤维素;其它常见多糖化合物; 重点掌握:单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜

1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念:生物催化剂,酶的作用特点,酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制:降低反应活化能,中间产物学说,诱导锲合学说,使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握:酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念,酶原激活实质 中间产物学说,诱导锲合学说,米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素:A、D、E、K 2.水溶性维生素:维生素C,B1,B2,PP,泛酸,叶酸,生物素,硫辛酸,B12 重点掌握:水溶性维生素与辅酶(辅基)之间的关系,在酶促反应中的作用; 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1.基本概念 2.呼吸链 3.ATP的生成及其生理功能 重点掌握:生物氧化的特点;呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化,搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的,ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1.糖代谢概况 2.糖的无氧分解 3.糖的有氧氧化 4.糖的异生作用 5.糖原的合成与分解

2018年考研农学门类联考考试大纲(完整版)

2018年考研农学门类联考考试大纲(完整版) 数学 I.考试性质 农学门类联考数学是为高等院校和科研院所招收农学门类的硕士研究生而设置的具有选拔性质的全国联考科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读农学门类各专业硕士学位所需要的知识和能力要求,评价的标准是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平,以利于各高等院校和科研院所择优选拔,确保硕士研究生的招生质量。 II.考查目标 农学门类数学考试涵盖高等数学、线性代数、概率论与数理统计等公共基础课程。要求考生比较系统地理解数学的基本概念和基本理论,掌握数学的基本方法,具备抽象思维能力、逻辑推理能力、空间想象能力、运算能力以及综合运用所学的知识分析问题和解决问题的能力。III.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 试卷满分为150分,考试时间为180分钟. 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试. 三、试卷内容结构 高等数学56% 线性代数22% 概率论与数理统计22% 四、试卷题型结构

单项选择题8小题,每小题4分,共32分 填空题6小题,每小题4分,共24分 解答题(包括证明题)9小题,共94分 Ⅳ.考查内容 高等数学 一、函数、极限、连续 考试内容 函数的概念及表示法函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性复合函数、反函数、分段函数和隐函数基本初等函数的性质及其图形初等函数函数关系的建立 数列极限与函数极限的定义及其性质函数的左极限和右极限无穷小量和无穷大量的概念及其关系无穷小量的性质及无穷小量的比较极限的四则运算极限存在的两个准则:单调有界准则和夹逼准则两个重要极限: 函数连续的概念函数间断点的类型初等函数的连续性闭区间上连续函数的性质 考试要求 1.理解函数的概念,掌握函数的表示法,会建立应用问题中的函数关系. 2.了解函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性. 3.理解复合函数及分段函数的概念,了解反函数及隐函数的概念. 4.掌握基本初等函数的性质及其图形,了解初等函数的概念. 5.了解数列极限和函数极限(包括左极限和右极限)的概念. 6.了解极限的性质与极限存在的两个准则,掌握极限的四则运算法则,掌握利用两个重要极限求极限的方法.

仲恺农业工程学院2018年专插本食品生物化学考试大纲

仲恺农业工程学院2018年本科插班生招生考试 食品生物化学课程考试大纲 第一章糖类物质 第一节单糖 开链结构[差向异构体、镜像对映体(D、L型)]、环状结构(α和β型、吡喃糖、呋喃糖、Haworth式)、单糖的物理性质(溶解度、甜度、旋光性和变旋性)、单糖的化学性质(单糖的氧化、单糖的还原、糖苷键的生成、脱水作用、与氨基反应) 第二节寡糖 双糖的构成、还原性和非还原性、还原糖、非还原糖、蔗糖理化性质、转化糖、麦芽糖的分子结构、麦芽糖的空间构型、麦芽糖的理化性质、乳糖的分子结构和理化特性、乳糖不耐症 第三节多糖 多糖、同多糖、杂多糖的概念、淀粉分子的结构(直链淀粉、支链淀粉)、糊化和老化、糊精的呈色反应、糖原和纤维素的结构 第三章脂类物质 第一节脂类 简单脂、甘油脂类[结构、脂肪酸常用简写法、脂肪酸共同特点、甘油的理化特性和应用、甘油三酰酯的物理性质、化学性质(水解和皂化、氢化和卤化、氧化、酸败、乙酰化)] 第二节生物膜 生物膜的化学组成(脂质、膜蛋白、糖类)、膜脂和膜蛋白在脂双层两侧分布的不对称性、生物膜的流动性、生物膜的结构模型、物质的穿膜运送(被动运送、主动运送、基团运送)、物质的膜泡运送(外排作用、内吞作用)。

第四章蛋白质 第一节蛋白质的化学组成与分类 蛋白质的化学组成、蛋白质的含氮量、蛋白质的基本组成单位、根据蛋白质分子的化学组成分类(简单蛋白、结合蛋白)、根据蛋白质来源分类(动物蛋白、植物蛋白和单细胞蛋白)、分子形状(球蛋白、纤维蛋白) 第二节氨基酸与肽 氨基酸的结构、氨基酸的分类(非极性、极性不带电荷、酸性、碱性)、氨基酸的物理性质(色泽、溶解度、熔点、味道、紫外吸收特性)、氨基酸的化学性质(等电点、与甲醛反应、与亚硝酸反应、茚三酮反应、桑格反应、艾德曼反应)、肽的结构与命名、多肽的性质(水解、颜色反应) 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构、二级结构(α螺旋、β折叠、β转角、自由肽段)、三级结构、四级结构、蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质的变性、蛋白质的变构效应 第四节蛋白质的理化性质 蛋白质的分子量、渗透压、透析、胶体性质、两性解离和等电点、蛋白质的电泳、蛋白质的沉淀(盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、酸类沉淀、热凝固沉淀) 第五节蛋白质的功能性质及其在食品加工中的应用 蛋白质的水化性、持水性,面团面筋、蛋白质的膨润、蛋白质的乳化性质、蛋白质的发泡性、蛋白质与风味物质结合 第五章核酸 第一节核苷酸 核苷酸的组成(戊糖、碱基和磷酸)、嘌呤碱、嘧啶碱、核苷酸的碱基构型与紫外吸收

02634生物化学大纲

02634生物化学大纲 02634生物化学(二) 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点 生物化学(二)是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法,使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质,以及它们之间的关系,掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式,同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时,又强调基本技能的训练,以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法,解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命,必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素(如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等)的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体,人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点,食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 (二)本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广,学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同,可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展,学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科,如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同,分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支,是应用生物化学之一。概括地说,食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容,而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材(生物化学,王镜岩等主编,第三版),全书有40章,教材篇幅很大,为便于自学考生学习,首先说明考生不要求掌握的章节,但括号内的内容要求掌握: 第六章蛋白质结构与功能的关系(了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点) 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

03生物化学考试大纲

生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础,要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分,分概念题和叙述题两个方面,其中概念题占60-70%,叙述题占30-40%,概念题包括:选择题(单选,约占20%)、填空题(约占7%)、正误判定题(约占10%)、说明符号(约占7%)、名词概念(约占20%);叙述题包括:叙述题、运算

题和问答题(以叙述题和问答题为主,少量运算题)。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢;遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点:多糖、结合糖的结构和功能 1.1 单糖 1.1.1单糖的结构 1.1.2单糖的性质 1. 1.3单糖的重要衍生物 1.2 结合糖 1.2.1肽聚糖 1.2.2糖蛋白 1.2.3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点:磷脂、糖脂的结构和功能 2.1三脂酰甘油 2.1.1脂肪酸 2.1.2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点:氨基酸的性质,肽键的结构,蛋白质一级结构和测定,二级结构和高级结构及与功能的关系

3.1 蛋白质概论 3.1.1蛋白质的化学组成及分类 3.1.2蛋白质分子的构象 3.2 氨基酸 3.2.1氨基酸的结构 3.2.2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3.2.3氨基酸的酸碱性质 3.2.4氨基酸的化学性质 3.2.5氨基酸的分离和分析 3.3 肽 3.3.1肽和肽键的结构 3.3.2肽的重要性质 3.4 蛋白质一级结构 3.4.1蛋白质的结构层次 3.4.2蛋白质一级结构 3.4.3蛋白质一级结构测定 3.4.4蛋白质一级结构与生物功能 3.5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3.5.1肽链的构象 3.5.2蛋白质二级结构的差不多类型 3.5.3超二级结构 3.5.4纤维状蛋白质

考研复习2020考研农学大纲生物化学详解

考研复习2020考研农学大纲生物化学详解 2014考研农学大纲生物化学部分是比较简单的,只要同学们理解着记忆,加强基本概念、原理和基础理论的理解和掌握,最后一定能取得理想的成绩,下面我们就一起来了解一下。 一、生物化学考查目标 生物化学是研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化的一门科学。或者说是研究生命现象及其化学本质的科学,它利用化学的理论和方法作为主要手段研究生物(微生物、植物、动物及人体等)的化学组成、生命物质各组分的结构和性质、及它们在生命过程中的变化规律的一门科学。试图用化学的观点来揭示生命现象。农学考研大纲对该学科的考查目标为: 1、了解生物化学研究的基本内容及发展简史,理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。 2、能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律,具备分析问题和解决问题的能力。 二、生物化学考点解析 新大纲考查知识点同2013年大纲要求,明确考试内容有糖类、蛋白质、核酸、酶、脂类等各种生命物质物质的结构特点、化学组成和性质及代谢过程。 以下是对大纲中各考点进行的解析及复习要点:

1、生物化学概述 了解生物化学研究的基本内容和发展简史。 2、蛋白质化学 掌握蛋白质的概念和生物学意义;掌握氨基酸的两性性质、等电种常见氨基酸的分类20点和光吸收性质,理解氨基酸酸碱性,熟知. 及三字简写,尤其是20种常见氨基酸的三字符表示,应引起考生高度重视;掌握肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、结构特点;掌握蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性;理解和掌握蛋白质抽提原理及方法、蛋白质分离与纯化的主要方法:电泳、层析和离心、蛋白质的定量方法。 3、核酸化学 了解核酸的种类和组成单位;理解DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构:tRNA的结构、mRNA的结构、rRNA的结构,并掌握每种结构的特点;掌握核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性;重点掌握核酸的分离纯化步骤及方法。 4、酶 了解酶的基本概念和作用特点以及酶的国际分类和命名;理解酶的活性中心、酶的专一行和高效性机制;掌握影响酶促反应速度的主要因素;理解别构酶和共价修饰酶、同工酶、维生素和辅酶的概念;重点掌握酶的分离纯化步骤和常用方法。 5、糖类代谢

811食品生物化学,哈工大大纲

2012年硕士研究生入学考试大纲 考试科目名称:食品生物化学考试科目代码:[811] 一、考试要求: 要求考生全面系统地掌握生物化学的基本概念、基本原理、典型方法和实用技术,并且能灵活运用所学知识解释实际应用中的具体问题。 二、考试内容 1)氨基酸、肽、蛋白质 a)氨基酸的结构特点及分类、酸碱特性、特征化学反应;天然存在的活性肽及应用:谷光苷肽、催产素、胰岛素 b)肽平面:结构形成及特点;蛋白质的二级结构、胶原蛋白、三级结构的结构特点、作用力;蛋白质的变性与复性:分子伴侣作用特点、疯牛病 c)肌红蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白的结构特点及功能;BPG效应、波尔效应、镰刀形细胞贫血病 d)透析、盐析、沉淀、柱层析、电泳、氨基酸序列分析:末端分析、edman 降解 2)酶 a)酶的分类,比活、活化能、活性部位 b)酶的催化机制、米氏方程、可逆抑制与不可逆抑制作用、影响酶促反应的因素 c)别构酶判断方法、概念、生理功能 3)糖、脂和生物膜 a)寡糖、同多糖、杂多糖:实例结构及应用 b)生物膜组成成分特点及结构特点 c)膜的流动性、跨模转运 4)核酸、蛋白质合成及核酸研究技术 a)核酸:基本结构、变性、复性、杂交 b)DNA:结构、碱基组成、修复以及复制的模式、方式、过程 c)RNA:类型、转录的过程和调控、转录抑制剂的种类,初始转录RNA的加工 5)代谢 a)分解代谢、合成代谢、代谢调控、代谢途径的区室化、酰基转移反应、氧化还原反应 b)糖酵解:10步反应、调控;巴斯德效应、丙酮酸的代谢命运;柠檬酸循环:

8步反应,产生的能量、调控;糖原的降解与合成,糖异生、戊糖磷酸途径 c)电子传递、氧化磷酸化;脂肪酸氧化以及脂肪酸的生物合成,胆固醇的合成;氨基酸代谢:转氨、脱氨作用,尿素循环 三、试卷结构 a)考试时间:180分钟,满分150分 b) 题型结构:概念题(30分)、判断题(20分)、简答题(60分)、论述题(20 分)、计算题(20分) 四、参考书目 王希成编著. 生物化学. 第二版. 清华大学出版社. 2005年

02634生物化学(二)大纲

XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学(二) 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点 生物化学(二)是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法,使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质,以及它们之间的关系,掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式,同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时,又强调基本技能的训练,以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法,解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命,必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素(如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等)的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体,人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点,食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 (二)本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广,学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同,可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展,学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科,如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同,分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支,是应用生物化学之一。概括地说,食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容,而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材(生物化学,王镜岩等主编,第三版),全书有40章,教材篇幅很大,为便于自学考生学习,首先说明考生不要求掌握的章节,但括号内的内容要求掌握: 第六章蛋白质结构与功能的关系(了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点) 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

811生物化学考试大纲.doc

811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类(第一、二级分类) 了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说

8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢:甘油的来源合去路,甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA,RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制

2020农学门类414植物生理与生物化学考纲

2018农学门类414植物生理学与考纲 I.考试性质 农学门类联考植物生理学与生物化学是为高等院校和科研院所招收农学门类的而设置的具有选拔性质的全国联考科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读农学门类各专业学位所需要的知识和能力要求,评价的标准是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平,以利于各高等院校和科研院所择优选拔,确保硕士研究生的质量。 II.考查目标 植物生理学 1.了解植物生理学的研究内容和发展简史,认识植物生命活动的基本规律,理解和掌握植物生理学的基本概念、基础理论知识和主要实验的原理与方法。 2.能够运用植物生理学的基本原理和方法综合分析、判断、解决有关理论和实际问题。 生物化学 1.了解生物化学研究的基本内容及发展简史,理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。 2.能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律,具备分析问题和解决问题的能力。 III.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为150分,考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构 植物生理学50% 50% 四、试卷题型结构 单项选择题30小题,每小题1分,共30分 简答题6小题,每小题8分,共48分 实验题2小题,每小题10分,共20分 分析论述题4小题,每小题13分,共52分 IV.考查范围 植物生理学 一、植物生理学概述 (一)植物生理学的研究内容 (二)植物生理学的发展简史 二、植物细胞生理 (一)植物细胞概述 1.细胞的共性 2.高等植物细胞特点 (二)植物细胞的亚显微结构与功能 1.植物细胞壁的组成、结构和生理功能 2.植物细胞膜系统 3.细胞骨架

食品生物化学复习资料新整合

1.名词解释、选择及填空: 食品生物化学: 研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体内代谢的科学。糖类(carbohydrates)物质: 是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称。 构象: 指一个分子中,不改变共价键结构,仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置,而产生不同的排列方式。 变旋现象: 在溶液中,糖的链状结构和环状结构(α、β)之间可以相互转变,最后达到一个动态平衡,称为变旋现象。 常见二糖及连接键: 蔗糖(α-葡萄糖—(1,2)-β果糖苷键);麦芽糖(葡萄糖-α—1,4-葡萄糖苷键);乳糖(葡萄糖-β—1,4半乳糖苷键);纤维二糖(β-葡萄糖-(1,4)-β—葡萄糖苷键) 脂类: 是生物细胞和组织中不溶于水,而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中,主要由碳氢结构成分构成的一大类生物分子。脂类主要包括脂肪(甘油三酯,占95%左右)和一些类脂质(如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等) 顺式脂肪酸与反式脂肪酸: 顺式脂肪酸:氢原子都位于同一侧,链的形状曲折,看起来象U型 反式脂肪酸:氢原子位于两侧,看起来象线形 皂化作用与皂化值: 皂化作用:当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时,都可发生水解,当用碱水解时称为皂化作用。 皂化值:完全皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值。 酸败及酸值: 油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味,这种现象称为酸败。 中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值,可表示酸败的程度。 卤化作用及碘值: 油脂中不饱和键可与卤素发生加成反应,生成卤代脂肪酸,这一作用称为卤化作用。100g油脂所能吸收的碘的克数称为碘值。 乙酰化与乙酰化值: 油脂中含羟基的脂肪酸可与醋酸酐或其它酰化剂作用形成相应的酯,称为乙酰化。 1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOH的mg数即为乙酰化值。 核酸: 以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息。DNA脱氧核糖核酸 RNA核糖核酸 核酸的组成单位是核苷酸。核苷酸有碱基,戊糖,磷酸组成。 核苷: 是一种糖苷,由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以“C—N”糖苷键相连接。X-射线分析证明,核苷中碱基近似地垂直于糖的平面。 DNA与RNA组成异同:

2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)

D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题(每小题1分,共20分)在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案,并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为() A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键?() A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使() A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3',基因中相应片段模板链的序列是() A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的() A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中,直接生成草酰乙酸的酶是() A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是() A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指() A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括() A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )

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