核定位信号 Nuclear localization sequence(NLS)

Nuclear localization sequence

A nuclear localization signal or sequence(NLS)is an amino acid sequence that'tags’a protein for import into the cell nucleus by nuclear transport.Typically,this sig-nal consists of one or more short sequences of positively charged lysines or arginines exposed on the protein sur-face.Di?erent nuclear localized proteins may share the same NLS.An NLS has the opposite function of a nuclear export signal,which targets proteins out of the nucleus. 1Types of nuclear localization sig-nals

1.1Classical NLSs

Classical NLSs can be further classi?ed as either monopartite or bipartite.The?rst NLS to be discov-ered was the sequence PKKKRKV in the SV40Large T-antigen(a monopartite NLS).[1]The NLS of nucleo-plasmin,KR[PAATKKAGQA]KKKK,is the prototype of the ubiquitous bipartite signal:two clusters of basic amino acids,separated by a spacer of about10amino acids.[2]Both signals are recognized by importinα.Im-portinαcontains a bipartite NLS itself,which is speci?-cally recognized by importinβ.The latter can be consid-ered the actual import mediator.

Chelsky et al.proposed the consensus sequence K-K/R-X-K/R for monopartite NLSs.[2]A Chelsky sequence may,therefore,be part of the downstream basic cluster of a bipartite NLS.Makkerh et al.carried out comparative mutagenesis on the nuclear localization signals of SV40 T-Antigen(monopartite),C-myc(monopartite),and nu-cleoplasmin(bipartite),and showed amino acid features common to all three.The role of neutral and acidic amino acids was shown for the?rst time in contributing to the e?ciency of the NLS.[3]

1.2Non-classical NLSs

There are many other types of NLS,such as the acidic M9 domain of hnRNP A1,the sequence KIPIK in yeast tran-scription repressor Matα2,and the complex signals of U snRNPs.Most of these NLSs appear to be recognized di-rectly by speci?c receptors of the importinβfamily with-out the intervention of an importinα-like protein.[4]

A signal that appears to be speci?c for the massively pro-duced and transported ribosomal proteins,[5][6]seems to

come with a specialized set of importinβ-like nuclear im-port receptors.[7]

Recently a class of NLSs known as PY-NLSs has been proposed,originally by Lee et al.[8]This PY-NLS mo-tif,so named because of the proline-tyrosine amino acid pairing in it,allows the protein to bind to Importinβ2 (also known as transportin or karyopherinβ2),which then translocates the cargo protein into the nucleus.The struc-tural basis for the binding of the PY-NLS contained in Importinβ2has been determined and an inhibitor of im-port designed.[9]

2Discovery of nuclear localization signals

The presence of the nuclear membrane that sequesters the cellular DNA is the de?ning feature of eukaryotic cells.The nuclear membrane,therefore,separates the nu-clear processes of DNA replication and RNA transcrip-tion from the cytoplasmic process of protein production. Proteins required in the nucleus must be directed there by some mechanism.The?rst direct experimental ex-amination of the ability of nuclear proteins to accumu-late in the nucleus were carried out by John Gurdon when he showed that puri?ed nuclear proteins accumulate in the nucleus of frog(Xenopus)oocytes after being micro-injected into the cytoplasm.These experiments were part of a series that subsequently led to studies of nuclear re-programming,directly relevant to stem cell research. The presence of several million pore complexes in the oocyte nuclear membrane and the fact that they appeared to admit many di?erent molecules(insulin,bovine serum albumin,gold nanoparticles)led to the view that the pores are open channels and nuclear proteins freely enter the nu-cleus through the pore and must accumulate by binding to DNA or some other nuclear component.In other words, there was thought to be no speci?c transport mechanism. This view was shown to be incorrect by Dingwall and Laskey https://www.wendangku.net/doc/6f17920958.html,ing a protein called Nucleoplasmin, the archetypal‘molecular chaperone’,they identi?ed a domain in the protein that acts as a signal for nuclear entry.[10]This work stimulated research in the area,and two years later the?rst NLS was identi?ed in SV40Large T-antigen(or SV40,for short).However,a functional NLS could not be identi?ed in another nuclear protein simply on the basis of similarity to the SV40NLS.In fact, only a small percentage of cellular(non-viral)nuclear 1

25REFERENCES

proteins contained a sequence similar to the SV40NLS.

A detailed examination of Nucleoplasmin identi?ed a se-quence with two elements made up of basic amino acids separated by a spacer arm.One of these elements was similar to the SV40NLS but was not able to direct a pro-tein to the cell nucleus when attached to a non-nuclear re-porter protein.Both elements are required.[11]This kind of NLS has become known as a bipartite classical NLS. The bipartite NLS is now known to represent the major class of NLS found in cellular nuclear proteins and struc-tural analysis has revealed how the signal is recognized by a receptor(importinα)protein[12](the structural ba-sis of some monopartite NLSs is also known[13]).Many of the molecular details of nuclear protein import are now known.This was made possible by the demonstration that nuclear protein import is a two-step process;the nuclear protein binds to the nuclear pore complex in a process that does not require energy.This is followed by an energy-dependent translocation of the nuclear protein through the channel of the pore complex.[14][15]By establishing the presence of two distinct steps in the process the possibil-ity of identifying the factors involved was established and led on to the identi?cation of the importin family of NLS receptors and the GTPase Ran.

3Mechanism of nuclear import Proteins gain entry into the nucleus through the nuclear envelope.The nuclear envelope consists of concentric membranes,the outer and the inner membrane.The in-ner and outer membranes connect at multiple sites,form-ing channels between the cytoplasm and the nucleoplasm. These channels are occupied by nuclear pore complexes (NPCs),complex multiprotein structures that mediate the transport across the nuclear membrane.

A protein translated with a NLS will bind strongly to importin(aka karyopherin),and,together,the complex will move through the nuclear pore.At this point,Ran-GTP will bind to the importin-protein complex,and its binding will cause the importin to lose a?nity for the protein.The protein is released,and now the Ran-GTP/importin complex will move back out of the nu-cleus through the nuclear pore.A GTPase-activating pro-tein(GAP)in the cytoplasm hydrolyzes the Ran-GTP to GDP,and this causes a conformational change in Ran, ultimately reducing its a?nity for importin.Importin is released and Ran-GDP is recycled back to the nucleus where a Guanine nucleotide exchange factor(GEF)ex-changes its GDP back for GTP.

4See also

?A Nuclear export signal(NES)can direct a protein to be exported from the nucleus.5References

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targeting sequences--a consensus?".Trends in Biochem-ical Sciences16(12):478–81.doi:10.1016/0968-0004(91)90184-W.PMID1664152.

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[13]Conti E,Uy M,Leighton L,Blobel G,Kuriyan J

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[14]Dingwall C,Robbins J,Dilworth SM,Roberts B,Richard-

son WD(September1988).“The nucleoplasmin nuclear

location sequence is larger and more complex than that of

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port can be separated into distinct steps in vitro:nuclear

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doi:10.1016/0092-8674(88)90402-3.PMID3345567.

6External links

Eukaryotic Linear Motif resource motif class

TRG_NLS_Bipartite_1

Eukaryotic Linear Motif resource motif class

TRG_NLS_MonoCore_2

Eukaryotic Linear Motif resource motif class

TRG_NLS_MonoExtC_3

Eukaryotic Linear Motif resource motif class

TRG_NLS_MonoExtC_4

7Additional reading

?G?rlich D(Jun1997).“Nuclear protein im-

port”.Current Opinion in Cell Biology9(3):412–

9.doi:10.1016/S0955-0674(97)80015-4.PMID

9159081.

?Lusk CP,Blobel G,King MC(May2007).“High-

way to the inner nuclear membrane:rules for the

road”.Nature Reviews Molecular Cell Biology8(5):

414–20.doi:10.1038/nrm2165.PMID17440484.

48TEXT AND IMAGE SOURCES,CONTRIBUTORS,AND LICENSES 8Text and image sources,contributors,and licenses

8.1Text

?Nuclear localization sequence Source:https://www.wendangku.net/doc/6f17920958.html,/wiki/Nuclear%20localization%20sequence?oldid=626244337Contrib-utors:The Anome,Lexor,Diberri,PDH,Rich Farmbrough,Bender235,Triona,ZayZayEM,La goutte de pluie,TheParanoidOne, Rjwilmsi,Biochemza,Orb4peace,Mushin,Mike Serfas,SmackBot,InvictaHOG,RDBrown,Miguel Andrade,Radagast83,Gowantervo, Krashlandon,FrozenMan,Martious,Woodshed,Doopa,Cydebot,Christian75,Comcc,Thijs!bot,Opabinia regalis,BenJWoodcroft,Al-phachimpbot,Ho?meier,Greatfujimori,Chibibrain,Logan,Demantos,StigBot,Lihmwiki,Fastily,Addbot,DOI bot,Luckas-bot,Legobot II,Citation bot,Some standardized rigour,Bigweeboy,Citation bot1,Jesse V.,Dingwallcm,Ripchip Bot,EmausBot,ClueBot NG,Ety-mAesthete,Anrnusna,Monkbot,Lilaque15and Anonymous:29

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信号与系统课后习题答案—第1章

第1章 习题答案 1－1 题1－1图所示信号中，哪些是连续信号？哪些是离散信号？哪些是周期信号？哪些是非周期信号？哪些是有始信号？ 解： ① 连续信号：图（a ）、（c ）、（d ）； ② 离散信号：图（b ）； ③ 周期信号：图（d ）； ④ 非周期信号：图（a ）、（b ）、（c ）； ⑤有始信号：图（a ）、（b ）、（c ）。 1－2 已知某系统的输入f(t)与输出y(t)的关系为y(t)=|f(t)|，试判定该系统是否为线性时不变系统。 解： 设T 为此系统的运算子，由已知条件可知： y(t)=T[f(t)]=|f(t)|，以下分别判定此系统的线性和时不变性。 ① 线性 1）可加性 不失一般性，设f(t)=f 1(t)+f 2(t)，则 y 1(t)=T[f 1(t)]=|f 1(t)|，y 2(t)=T[f 2(t)]=|f 2(t)|，y(t)=T[f(t)]=T[f 1(t)+f 2(t)]=|f 1(t)+f 2(t)|，而 |f 1(t)|＋|f 2(t)|≠|f 1(t)+f 2(t)| 即在f 1(t)→y 1(t)、f 2(t)→y 2(t)前提下，不存在f 1(t)＋f 2(t)→y 1(t)＋y 2(t)，因此系统不具备可加性。 由此，即足以判定此系统为一非线性系统，而不需在判定系统是否具备齐次性特性。 2）齐次性 由已知条件，y(t)=T[f(t)]=|f(t)|，则T[af(t)]=|af(t)|≠a|f(t)|=ay(t) （其中a 为任一常数） 即在f(t)→y(t)前提下，不存在af(t)→ay(t),此系统不具备齐次性，由此亦可判定此系统为一非线性系统。 ② 时不变特性 由已知条件y(t)=T[f(t)]=|f(t)|，则y(t-t 0)=T[f(t-t 0)]=|f(t-t 0)|， 即由f(t)→y(t)，可推出f(t-t 0)→y(t-t 0)，因此，此系统具备时不变特性。 依据上述①、②两点，可判定此系统为一非线性时不变系统。 1－3 判定下列方程所表示系统的性质： )()()]([)()(3)(2)(2)()()2()()(3)(2)()()()()() (2''''''''0t f t y t y d t f t y t ty t y c t f t f t y t y t y b dx x f dt t df t y a t =+=++-+=+++=? 解：（a ）① 线性 1）可加性 由 ?+=t dx x f dt t df t y 0)()()(可得?????→+=→+=??t t t y t f dx x f dt t df t y t y t f dx x f dt t df t y 01122011111)()()()()()()()()()(即即 则 ???+++=+++=+t t t dx x f x f t f t f dt d dx x f dt t df dx x f dt t df t y t y 0212102201121)]()([)]()([)()()()()()( 即在)()()()()()()()(21212211t y t y t f t f t y t f t y t f ＋＋前提下，有、→→→，因此系统具备可加性。 2）齐次性 由)()(t y t f →即?+=t dx x f dt t df t y 0)()()(，设a 为任一常数，可得 )(])()([)()()]([)]([000t ay dx x f dt t df a dx x f a dt t df a dx x af t af dt d t t t =+=+=+??? 即)()(t ay t af →，因此，此系统亦具备齐次性。 由上述1）、2）两点，可判定此系统为一线性系统。

CAD名词解释

名词解释 ⑴CAD：Computer Aided Design计算机辅助设计 ⑵CAM：Computer Aided Manufacturing 计算机辅助制造 ⑶DDB：Protel设计文件库 ⑷SCH：Protel原理图设计文件扩展名（原理图编辑器） ⑸TopLayer：顶层、元件面 ⑹BottomLayer：底层、焊锡面 ⑺Mechanical layer：机械层 ⑻Silkscreen：丝印层 ⑼AUTOCAD：自动计算机辅助设计 ⑽Protel：电子线路CAD ⑾Miscellaneous Devices.ddb：混合元件库 ⑿Sim.ddb：模拟仿真分析元件图形符号库 ⒀ERC：原理图的电气检查 ⒁DRC：PCB设计规则检查 ⒂Updata PCB：更新PCB文档

⒃Creat Netlist：生成网络表文件 ⒄Footprint：元件的封装形式 ⒅Create Symbol From Sheet：由原理图生成方块电路 ⒆DIODE0.4：二极管的封装名 ⒇DIP40：40脚双列直插式芯片封装名 21．Keepout layer禁止布线层 绘出电路板的布线区，以确定自动布局、布线的范围。 22．工作点分析（Operating Point Analyses） 电感视为短路，电容视为开路，计算电路中各节点对地电压、各支路电流。 23．焊盘 连接盘，与元件相关，是元件封装图的一部分。 24．××.XLS 参考答案：元件报表清单 25.PCB编辑器中的信号层 答：Signal Layers——最多支持32个信号层。其中

Top Layer——顶层，元件面，即元器件的主要安装面。 Bottom Layer——底层，焊锡面，主要用于布线。 Mid Layer1～Mid Layer30——中间信号层，主要用于放置信号线，多层板使用。 26.PCB编辑器中的机械层 答：Mechanical Layers——没有电气特性，主要用于放置电路板上一些关键部位的标注尺寸信息、印制板边框以及电路板生产过程中所需的对准孔。 允许同时使用4个机械层，常用1～2个机械层。对准孔、印制板边框等放在机械层4（Mechanical 4）；而标注尺寸、注释文字等放在机械层1内。 27.PCB编辑器中的丝印层 答：Silkscreen——通过丝网印刷方式将元件外形、序号以及其他说明文字印制在元件面或焊锡面上，以方便电路板生产过程的插件（包括表面封装元件的贴片）以及日后产品的维修操作。一般放在顶层（Top Overlayer）。 28.Footprint

名词解释

（1）分析功能团：是在有机试剂分子中存在着一些基团，这些基团在不同的试剂分子中，但与一定的金属离子反应时，表现出一致的共性，这样的反应基团就称为这种离子 或这些离子的分析功能团。 （2）Cmc效应：溶液浓度在cmc以下时，溶液中基本上是单个表面活性剂分子，当表面吸附量随浓度增加而趋于饱和后，浓度超过cmc时，单个表面活性剂分子浓度不再增加，而是胶束浓度增加。 （3）螯合效应：是指在相同配位原子与统一金属离子生成相同数目配位化学键的情况下，由配体形成的螯合物，要比由简单配位形成的配合物稳定得多，这种螯合物具有特 殊稳定性称为螯合效应。 （4）熵效应：螯合试剂与金属离子形成螯合物的反应过程中，系统的熵变值比形成简单配合物反应的系统熵变值大，所以螯合试剂与金属离子更易形成螯合物。 （5）环效应：假定构成螯环的原子全部以单键联接，两共价键间的正常夹角为109.5°，也就是说在环结构中键夹角越接近109.5°越稳定。 （6）加重效应：随螯合试剂分子中憎水基团的加大，所形成的螯合物在水中的溶解度减小，检出限灵敏度提高，这种作用称为憎水基的加重效应。 （7）生色效应： （8）空间位阻效应：当取代基处于螯合剂某些特定位置时，能使螯合物的稳定性下降，由取代基位置而引起的螯合物稳定性下降的作用，称为取代基的空间位阻效应。（9）增溶效应：由亲水基团引起的溶解性增强称为亲水基团的增溶效应。 （10）软硬酸碱规则：硬碱优先与硬酸配位，软碱优先与软酸配位。 （11）溶剂化作用：在水溶液中，由于溶质能与水形成氢键，从而增进溶解度，这种作用称为溶剂化作用。 2.表面活性剂主要有哪几种类型？每一种写一个具体结构式。 答：分为阴离子表面活性剂，阳离子表面活性剂，两性表面活性剂，非离子型表面活性剂以及其他类型。 其中：阴离子表面活性剂——十四烷基磺酸钠 阳离子表面活性剂——氯化十六烷基三甲基铵 两性表面活性剂——十二烷基氨基丙酸 非离子型表面活性剂——聚氧乙烯烷基胺 其他类型——全氟辛酸钾

信号与系统知识点整理

第一章 1、什么就是信号？ 就是信息得载体,即信息得表现形式。通过信号传递与处理信息,传达某种物理现象(事件)特性得一个函数。 2、什么就是系统？ 系统就是由若干相互作用与相互依赖得事物组合而成得具有特定功能得整体。 3、信号作用于系统产生什么反应？ 系统依赖于信号来表现,而系统对信号有选择做出得反应。 4、通常把信号分为五种: ?连续信号与离散信号 ?偶信号与奇信号 ?周期信号与非周期信号 ?确定信号与随机信号 ?能量信号与功率信号 5、连续信号:在所有得时刻或位置都有定义得信号。 6、离散信号:只在某些离散得时刻或位置才有定义得信号。 通常考虑自变量取等间隔得离散值得情况。 7、确定信号:任何时候都有确定值得信号 。 8、随机信号:出现之前具有不确定性得信号。 可以瞧作若干信号得集合,信号集中每一个信号 出现得可能性(概率)就是相对确定得,但何时出 现及出现得状态就是不确定得。 9、能量信号得平均功率为零,功率信号得能量为无穷大。 因此信号只能在能量信号与功率信号间取其一。 10、自变量线性变换得顺序:先时间平移,后时间变换做缩放、 注意:对离散信号做自变量线性变换会产生信息得丢失！ 11、系统对阶跃输入信号得响应反映了系统对突然变化得输入信号得快速响应能 力。(开关效应) 12、单位冲激信号得物理图景: 持续时间极短、幅度极大得实际信号得数学近似。 对于储能状态为零得系统,系统在单位冲激信号作 用下产生得零状态响应,可揭示系统得有关特性。 例:测试电路得瞬态响应。 13、冲激偶:即单位冲激信号得一阶导数,包含一对冲激信号, 一个位于t=0-处,强度正无穷大; 另一个位于t=0+处,强度负无穷大。 要求:冲激偶作为对时间积分得被积函数中一个因子, 其她因子在冲激偶出现处存在时间得连续导数、 14、斜升信号: 单位阶跃信号对时间得积分即为单位斜率得斜升信号。 15、系统具有六个方面得特性: 1、稳定性 2、记忆性

TCR细胞通路研究进展

TCR信号通路研究新进展 T细胞相关免疫疗法在近期的癌症研究中大放异彩，“主力部队”是CAR-T和TCR-T这两种技术。相对于 CAR-T细胞疗法，TCR-T疗法的关注度相对低些，但是这两种细胞疗法都属于利 用患者自身的 T淋巴细胞治疗癌症的前沿基因疗法。研究发现，在实体瘤治疗方面，TCR疗 法可能比CAR疗法更有优势。 T细胞在免疫系统中具有重要作用，可以攻击病原体和肿瘤细胞。T细胞受体（TCR）能识别 不同的广泛亲和力的配体，参与激活多种生理过程。TCR细胞疗法定制功能性TCR，具有最 佳的抗原识别特性，利用人体免疫系统来对抗癌症。那么，这种疗法的分子机制是什么呢？ 与之相关的TCR信号通路的分子调控机制有怎样的研究进展呢？本文将对这些问题进行综 合性讲述。 TCR蛋白结构 图一TCR复合物结构 T细胞作为适应性免疫应答的主要组成部 分，其抗原识别受体结构以被证实，克隆获得的TCR 由α-链和β-链构成异源二聚体。TCR异源二聚体主要与CD3的多个信号转导亚基结合，如 图所示，CD3γ、CD3δ和CD3ε异源二聚体以及CD3δ同源二聚体。在CD3的不同亚基含 有免疫受体酪氨酸的活化基序-ITAM，但是每个亚基的数量不 同，CD3γ、CD3δ和CD3ε分 别含有一个，而CD3δ含有三个串联的ITAM，这样就使的每个T细胞受体可以产生10个ITAM。酪氨酸磷酸化的ITAM可以使TCR与胞内信号转导通路发生偶联，向TCR募集含有SH2结构 域的蛋白质，如酪氨酸激酶ZAP70。但是现在还没有解决为什么TCR复合物包含这么多的信 号转导亚基和ITAM的问题，主要有两种假说，一种是CD3分子或单独的ITAM可能通过募 集独特的效应分子，执行不同的信号转导功能；另一种是 多个ITAM的主要功能是放大TCR 信号。 TCR识别与抗原递呈细胞（APC）呈递的可以结合MHC分子（pMHC）的肽。单独的TCR能够识别具有广泛亲和力的不同配体（自身肽和外来 肽）。TCR参与触发不同的功能输出。在 胸腺中，pMHC与TCR信号结合强度决定了细胞发育与分化过程。当结合力在最小值到最大 值之间时，促进胸腺细胞的存活，并转化 成CD4+CD8-或CD4-CD8+的成熟阶段；如果TCR与pMHC太低或太高，细胞会发生凋亡。在外围，自体pMHC对TCR的低亲和力结合提供了维

完整名词解释

1.1 名词解释 ·逻辑数据：指程序员或用户用以操作的数据形式。 ·物理数据：指存储设备上存储的数据。 ·联系的元数：与一个联系有关的实体集个数，称为联系的元数。 ·1:1联系：如果实体集E1中每个实体至多和实体集E2中的一个实体有联系，反之亦然，那么E1和E2的联系称为“1:1联系”。 ·1:N联系：如果实体集E1中每个实体可以与实体集E2中任意个（零个或多个）实体有联系，而E2中每个实体至多和E1中一个实体有联系，那么E1和E2的联系是“1:N联系”。·M:N联系：如果实体集E1中每个实体可以与实体集E2中任意个（零个或多个）实体有联系，反之亦然，那么E1和E2的联系称为“M:N联系”。 ·数据模型：能表示实体类型及实体间联系的模型称为“数据模型”。 ·概念数据模型：独立于计算机系统、完全不涉及信息在计算机中的表示、反映企业组织所关心的信息结构的数据模型。 ·结构数据模型（或逻辑数据模型）：与DBMS有关的，直接面向DB的逻辑结构、从计算机观点对数据建模的数据模型。 ·层次模型：用树型（层次）结构表示实体类型及实体间联系的数据模型称为层次模型。·网状模型：用有向图结构表示实体类型及实体间联系的数据模型称为网状模型。 ·关系模型：用二维表格表达实体集的数据模型。 ·外模式：是用户用到的那部分数据的描述。 ·概念模式：数据库中全部数据的整体逻辑结构的描述。 ·内模式：DB在物理存储方面的描述。 ·外模式/模式映象：用于定义外模式和逻辑模式之间数据结构的对应性。 ·模式/内模式映象：用于定义逻辑模式和内模式之间数据结构的对应性。 ·数据独立性：应用程序和DB的数据结构之间相互独立，不受影响。 ·物理数据独立性：在DB的物理结构改变时，尽量不影响应用程序。 ·逻辑数据独立性：在DB的逻辑结构改变时，尽量不影响应用程序。 ·主语言：编写应用程序的语言（如C一类高级程序设计语言），称为主语言。 ·DDL：定义DB三级结构的语言，称为DDL。 ·DML：对DB进行查询和更新操作的语言，称为DML。 ·过程性语言：用户编程时，不仅需要指出“做什么”，还需要指出“怎么做”的语言。·非过程性语言：用户编程时，只需指出“做什么”，不需要指出“怎么做”的语言。·DD（数据字典）：存放三级结构定义的DB，称为DD。 ·DD系统：管理DD的软件系统，称为DD系统。 2.1名词解释 ·关系模型：用二维表格表示实体集，外键和主键表示实体间联系的数据模型，称为关系模型。 ·关系模式：是对关系的描述，包括模式名、诸属性名、值域名和模式的主键。 ·关系实例：关系模式具体的值，称为关系实例。 ·属性：即字段或数据项，与二维表中的列对应。属性个数，称为元数（arity）。 ·域：属性的取值范围，称为域。 ·元组：即记录，与二维表中的行对应。元组个数，称为基数（cardinality）。 ·超键：能惟一标识元组的属性或属性集，称为关系的超键。 ·候选键：不含有多余属性的超键，称为候选键。

WRKY研究进展

植物WRKY转录因子研究进展 摘要：WRKY转录因子起源很早，因其N-端含有高度保守的WRKYGQK序列而得名。目前在拟南芥中已经发现74个WRKY成员，在水稻中发现了109个WRKY成员[1,2]。WRKY转录因子通过结合靶基因启动子区域W盒(C/T)TGAC(T/C) [3-6]核苷酸序列而调控相应基因表达[6-8]。WRKY转录因子参与了植物损伤、衰老[6,9,10]、生长发育及代谢、植物防御等多种植物进程[1,11]，并且还响应各种非生物胁迫，如高盐、热、干旱和冷等[12-17]。 1. WRKY 转录因子起源和结构特点： 最早被鉴定的植物WRKY基因是甘薯（Impoea batatas）SPF1（SPF1:SWEET POTA TO FACTOR1）基因，其基因产物特异地与甘薯Sporamin基因和β-淀粉酶基因启动子区域的SP8序列识别，从而参与并调控植物糖信号途径的建立[18]。 高等植物典型的转录因子一般由4个功能区域组成，即，DNA结合域、核定位信号和寡聚化位点。在WRKY转录因子中，最主要的结构特点是各成员的DNA结合域中都至少含有一个WRKY结构域。WRKY结构域是一段大约由60个氨基酸残基所组成的多肽序列，其中WRKYGQK为所有成员中高度保守的7个氨基酸残基。除上述比较保守的区域外，WRKY成员中其余氨基酸组成的同源性并不高。此外，WRKY转录因子的DNA结合域中一般还含有一个锌指结构[19]。根据转录因子所含有的WRKY结构域的个数和锌指结构的特征，一般将WRKY转录因子分为3大类[7]：第I组WRKY转录因子含有2个WRKY结构域，且锌指结构的氨基酸组成类型为C2H2型，如AtWRKY2,AtWRKY34, AtWRKY58，该类WRKY转录因子的DNA结合功能主要由C-末端的WRKY结构域介导；第II组和第III组通常只含有一个WRKY 结构域。第II组成员的锌指结构也是C2H2型，并且第II组WRKY结构域序列与第I组WRKY转录因子C-末端WRKY结构域序列相似性比较高，这说明I组WRKY转录因子C-末端WRKY结构域与其他类型中只含1个WRKY结构域的功能相同，即与靶DNA相互结合。第III组成员锌指结构与其他两组不同，结构模式为C2-HC型。此外，第II组成员又可根据主要的氨基酸序列组成分为IIa，IIb，IIc，IId和IIe[38]。 尽管WRKY结构域中存在高度保守的WRKYGQK序列，但在水稻WRKY成员中，存在着19个变异的WRKY结构域，其中WRKYGEK和WRKYGKK是两个普通的变异体，另外几个是WRICGQK、WRMCGQK、WKKYGQK、WKRYGQK、WSKYEQK和WRKYSEK，它们在水稻中均各只含有1个[20]，这可能是水稻中WRKY转录因子的原始共同祖先在长期进化过程中产生变异的结果。另外，在拟南芥WRKY转录因子的结构域中也发现了相同的变异与进化现象。 转录因子通过与基因启动子区域特定的核苷酸序列专一性结合来调节基因的转录WRKY 转录因子的专一识别序列是(C/T)TGAC(T/C)片段，即W-盒[7]。其中TGAC为W-盒的核心序列。W-盒在受病原菌诱导或与植物防卫反应相关基因、发育代谢基因和WRKY 基因本身的启动子区域中出现频率较高[21]，并且，有功能的W-盒常成簇存在于启动子序列中，协同发挥作用[22]，说明WRKY蛋白通过与此类W-盒的结合参与防卫反应、发育及代谢等信号。 WRKY转录因子在转录水平上对靶基因进行调控，WRKY蛋白大部分定位与细胞核，对一些WRKY蛋白氨基酸序列分析发现，在WRKY结构域以外存在细胞核定位信号区（NLS），这意味着WRKY蛋白在胞质中合成后，通过跨膜运输进入细胞核发挥作用。体外瞬间实验也证明了一些存在NLS的WRKY蛋白定位于细胞核[23]。但并非预测的NLS一定是有功能的，AtWRKY6有3个预测的NLS，一个单位点和两个双位点，但缺失、点突变和功能性获得实验表明，这3个NLS都不参与核定位[24]。 WRKY转录因子家族在转录调控中扮演者转录激活子或者抑制子的角色，也可

JAK_STAT信号通路研究进展.

彭英才教授,博士生导师,河北大学电子信息工程学院,保定071002 赵新为副教授,日本东京理科大学理学部,河北大学客座教授 刘明研究员,中国科学院微电子研究中心,北京100029 1福间雅夫.应用物理(日文,2002;71:964 2Ono Y.,et al.IEEE Trans.Electron Devices,2000;47:147 3W ang T.H.,et al.Appl.Phys.Lett.,2001;78:2160 4Dutta A.,et al.Jpn.J.Appl.Phys.,2000;39:4647 5李国华.物理,2001;30:436 6裕之.电子通信学会志(日文,1997;80:717 7Peng Y.C.,et al.Semiconductor Photonics and Technology,2000;6:129 8W ang Z.G.,et al.Science in China,2000;43:861 9Hu ffaker P.L.,et al.Appl.Phys.Lett.,1997;70:1781 10王占国.世界科技研究与发展,2000;22:111徐少辉等.物理,2002;31:558 12K ane B.E.Nature,1998;393:133 13Smet J.H.,et al.Nature,2002;415:281 Several Active Fields in the N anometer Q uantum De2 vices Peng Y ing2cai①,Zhao X in2wei②,Liu Ming③ ①Pro fessor,Supervisor o f Ph.D.Candidates,College o f Electronic and In2 formational Engineering,H ebei Univer sity,Baoding071002

信号与系统课后习题答案

信号与系统课后习题答 案 Company number：【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-

1-1 试分别指出以下波形是属于哪种信号 题图1-1 1-2 试写出题1-1图中信号的函数表达式。 1-3 已知信号)(1t x 与)(2t x 波形如题图1-3中所示，试作出下列各信号的波形 图，并加以标注。 题图1-3 ⑴ )2(1-t x ⑵ )1(1t x - ⑶ )22(1+t x ⑷ )3(2+t x ⑸ )22 (2-t x ⑹ )21(2t x - ⑺ )(1t x )(2t x - ⑻ )1(1t x -)1(2-t x ⑼ )2 2(1t x -)4(2+t x 1-4 已知信号)(1n x 与)(2n x 波形如题图1-4中所示，试作出下列各信号的波形 图，并加以标注。 题图1-4 ⑴ )12(1+n x ⑵ )4(1n x - ⑶ )2 (1n x ⑷ )2(2n x - ⑸ )2(2+n x ⑹ )1()2(22--++n x n x ⑺)2(1+n x )21(2n x - ⑻ )1(1n x -)4(2+n x ⑼ )1(1-n x )3(2-n x 1-5 已知信号)25(t x -的波形如题图1-5所示，试作出信号)(t x 的波形图，并加以标注。 题图1-5 1-6 试画出下列信号的波形图：

⑴ )8sin()sin()(t t t x ΩΩ= ⑵ )8sin()]sin(21 1[)(t t t x ΩΩ+= ⑶ )8sin()]sin(1[)(t t t x ΩΩ+= ⑷ )2sin(1 )(t t t x = 1-7 试画出下列信号的波形图： ⑴ )(1)(t u e t x t -+= ⑵ )]2()1([10cos )(---=-t u t u t e t x t π ⑶ )()2()(t u e t x t --= ⑷ )()()1(t u e t x t --= ⑸ )9()(2-=t u t x ⑹ )4()(2-=t t x δ 1-8试求出以下复变函数的模与幅角，并画出模与幅角的波形图。 ⑴ )1(1)(2Ω-Ω= Ωj e j X ⑵ )(1 )(Ω-Ω-Ω =Ωj j e e j X ⑶ Ω -Ω---=Ωj j e e j X 11)(4 ⑷ 21 )(+Ω=Ωj j X 1-9 已知信号)]()([sin )(π--=t u t u t t x ，求出下列信号，并画出它们的波形图。 ⑴ )() ()(2 21t x dt t x d t x += ⑵ ττd x t x t ?∞-=)()(2 1-10 试作出下列波形的奇分量、偶分量和非零区间上的平均分量与交流分量。 题图1-10 1-11 试求下列积分： ⑴ ?∞ ∞--dt t t t x )()(0δ ⑵ ?∞ ∞ ---dt t t u t t )2()(00δ ⑶ ?∞ ∞---dt t t t e t j )]()([0δδω ⑷ ?∞ ∞--dt t t )2 (sin π δ

分子伴侣的研究进展

分子伴侣的研究进展 1、分子伴侣的发现和定义 第一个分子伴侣-核质蛋白，是英国的laskey于1978年发现的。他在研究DNA和组蛋白在体外生理离子强度条件下重组时，发现必须有细胞核内一种酸性蛋白-核质素存在时才能成功组装成核小体，否则就会发生沉淀[2]。 1980年，英国的R.J.Ellis在研究高等植物叶绿体中的核酮糖1,5-二磷酸羧化酶-加氧酶时，发现在叶绿体中合成的八个大亚基和在细胞质中合成的八个小亚基都必须先于一种蛋白结合后，才能在叶绿体内组装成有活性的Rubisco酶分子。 1986年，Ellis在英国皇家学会组织的一个讨论会上提出“Rubisco结合蛋白“可能是核质素之后的第二个分子伴侣。同年，Pelham讨论了热休克蛋白家族（Hsp70）在细胞受到刺激时以及在正常细胞活动中对核内、细胞质内、内质网内蛋白质的组装和拆卸所起的各种作用，提出分子伴侣的作用可能是很广泛的。 1987年，Ellis在英国的《NA TURE》杂志上正式提出分子蛋白（molecular chaperone）的概念。 经过几度修正，1997年，Ellis对“分子伴侣”下了一个功能意义上的定义：分子伴侣使一大类相互之间没有关系的蛋白，它们具有的共同功能是帮助其他含蛋白的结构在体内进行非共价的组装或卸装，但不是这些结构在发挥其正常的生物功能是的永久组成成分。也就是说，凡是具有此功能的大分子都可以称之为分子伴侣，它们的序列和结构可以完全不同。 分子伴侣的发现使新生肽链自发折叠和组装的传统概念受到冲击而发生了很大的转变。从“自组装”到“有帮助的组装”使新生肽链折叠研究在概念上的一个深刻的转变。 2、分子伴侣的分布和种类 分子伴侣广泛存在于原核生物和真核生物中。主要是进化上比较保守的热休克蛋白。目前所研究的主要有Hsp28家族、Hsp40（Dnal）家族、Hsp60（GroEL）家族、Hsp70（Dnak）家族、Hsp90（HtpG）家族、Hsp100（CIp）家族，此外还有核浆素、伴侣素等[2]。其中,Hsp70s和chaperonins是在真核和原核生物中研究的最多、理解的最透彻的两大类分子伴侣. 当它们结合和释放底物时, 都需要有ATP和其它辅助因子的参与[3]。 3、分子伴侣的功能 现阶段，关于分子伴侣的研究已经取得了重大进展，对分子伴侣促进生物大分子折叠、组装、转运及降解等机制也有了一些突破。特别是对热休克蛋白的形态、结构、功能等的研究。 3.1 分子伴侣在蛋白质折叠中的作用 所有的分子伴侣家族都具有帮助生物大分子(主要是蛋白质)折叠和组装的功能，体外合成的蛋白质不能正确的折叠和组装，或者是折叠和组装的速度很慢[1]。而在生物机体内，因为有分子伴侣的参与，折叠

与PCB有关的22个重要概念

与PCB有关的22个重要概念 [ 2009-7-16 1:18:00 | By: 凤凰涅槃 ] 2 推荐 1、什么是信号完整性（Singnal Integrity）？ 信号完整性（Singnal Integrity）是指一个信号在电路中产生正确的相应的能力。信号具有良好的信号完整性（Singnal Integrit y）是指当在需要的时候，具有所必须达到的电压电平数值。主要的信号完整性问题包括反射、振荡、地弹、串扰等。常见信号完整性问题及解决方法：问题可能原因解决方法其他解决方法过大的上冲终端阻抗不匹配终端端接使用上升时间缓慢的驱动源直流电压电平不好线上负载过大以交流负载替换直流负载在接收端端接，重新布线或检查地平面过大的串扰线间耦合过大使用上升时间缓慢的发送驱动器使用能提供更大驱动电流的驱动源时延太大传输线距离太长替换或重新布线，检查串行端接头使用阻抗匹配的驱动源，变更布线策略振荡阻抗不匹配在发送端串接阻尼电阻 2、什么是串扰（crosstalk）？ 串扰（crosstalk）是指在两个不同的电性能之间的相互作用。产生串扰（crosstalk）被称为Aggressor，而另一个收到干扰的被称为 Victim.通常，一个网络既是Aggressor（入侵者），又是Victim（受害者）。振铃和地弹都属于信号完整性问题中单信号线的现象（伴有地平面回路），串扰则是由同一PCB板上的两条信号线与地平面引起的，故也称为三线系统。串扰是两条信号线之间的耦合，信号线之间的互感和互容引起线上的噪声。容性耦合引发耦合电流，而感性耦合引发耦合电压。PCB板层的参数、信号线间距、驱动端和接收端的电气特性及线端接方式对串扰都有一定的影响。 3、什么是电磁兼容（EMI）？ 电磁干扰（Ectromagnetioc Interference），或者电磁兼容性（EMI），是从一个传输线（transmission line）（例如电缆、导线或封装的管脚）得到的具有天线特性的结果。印制电路板、集成电路和许多电缆发射并影响电磁兼容性（EMI）的问题。FCC定义了对于一定的频率的最大发射的水平（例如应用于飞行控制器领域）。 4、在时域（time domain）和频域（frequency domain）之间又什么不同？ 时域（time domain）是一个波形的示波器观察，它通常用于找出管脚到管脚的延时（delays）、偏移（skew）、过冲（overshoot）、下冲（undershoot）以及设置时间（setting times）。频域（frequency domain）是一个波形的频谱分析议的观察，它通常用于波形与频谱分析议的观察、它通常用于波形与FCC和其他EMI控制限制之间的比较。（有一个比喻，它就象收音机――你在时域（time domain）中听见，但是你要找到你喜欢的电台是在频域（frequency domain）内。） 5、什么是传输线（transmission line）？ 传输线（transmission line）是一个网络（导线），并且它的电流返回的地和电源。电路板上的导线具有电阻、电容和电感等电气特性。在高频电路设计中，电路板线路上的电容和电感会使导线等效于一条传输线。传输线是所有导体及其接地回路的总和。 6、什么是阻抗（impedance）？ 阻抗（Impedance）是传输线（transmission line）上输入电压对输入电流地比率值（Z0＝V/I）。当一个源发出一个信号到线上，它将阻碍它驱动，直到2*TD时，源并没有看到它地改变，在这里TD时线的延时（delay）。

名词解释配位化学

名词解释 1，配位化合物：一类具有特征化学结构的化合物，由中心原子或离子（统称中心原子）和围绕它的称为配位体（简称配体）的分子或离子，完全或部分由配位键结合形成。 2，价键轨道理论: 1.两个原子的成单电子若自旋相反则可两两配对形成共价键 2.共价键的形成是原子轨道的重叠,重叠程度越大,共价键越稳定 3.共价键有方向性和饱和性 3,晶体场理论要点： 1、中心离子与配体之间看作纯粹的静电作用 2、中心离子d轨道在配体（场）作用下，发生能级分裂。 3、d电子在分裂后的d轨道上重排，改变了d电子的能量。 4，分子轨道理论：分子轨道理论从分子整体出发,考虑电子在分子内部的运动状态,是一种化学键的量子理论.该理论的要点有: 1.在分子中电子不是属于某个特定的原子,电子不在某个原子轨道中运动,而是在分子轨道中运动.分子中每个运动状态则用波函数表示,即分子轨道； 2.分子轨道是由分子中原子的原子轨道线性组合而成,组成后形成的分子轨道数目与结合前的原子轨道数目相等（轨道杂化则是同一原子的不同原子轨道的重新组合,而且分子轨道是多中心的,原子轨道只有一个中心）； 3.原子轨道线性组合得到分子轨道.其中能量高于原来原子轨道者成为反键分子轨道,能量低于原来原子轨道者称为成键分子轨道； 4.每个分子轨道都有对应的图像. 5，晶体场稳定化能：若d轨道不是处在全满或全空时，d电子分裂轨道后的总能量低于分裂前轨道的总能量。这个总能量的降低值，称为晶体场稳定化能。此能量越大，配合物越稳定。 6，姜泰勒效应：电子在简并轨道中的不对称占据会导致分子的几何构型发生畸变，从而降低分子的对称性和轨道的简并度，使体系的能量进一步下降，这种效应称为姜－泰勒效应。7，电子组态：电子组态指原子内电子壳层排布的标示。又称电子构型或核外电子排布。8，微观态:如果使用分子数分布并且区分具体的分子来描写的系统状态叫热力学系统的微观态。 9,单重态：根据泡里不相容原理，在同一轨道上的两个电子的自旋方向要彼此相反，即基态分子的电子是自旋成对的，净自旋为零，这种电子都配对的分子电子能态称为单重态（singlet state），具有抗磁性。 10，二重态： 11，三重态：分子处于激发的三重态，即分子中含有两个自旋不配对的电子。 电子激发态的多重度用M=2s+1表示，s为电子自旋量子数的代数和，其数值为0或1.根据pauli不相容原理，分子中同一轨道所占据的两个电子必须具有相反的自旋方向，即自旋配对。假如分子中全部轨道里的电子都是自旋配对的，即s=0,分子的多重度M=1，该分子体系便处于单重态，用符号S表示。大多数有机物分子的基态是处于单重态的。电子的跃迁过程中如果还同时伴随了自旋方向的改变，这时分子便具有了两个自旋不配对的电子，即s=1,分子的多重度M=3，分子处于激发的三重态，用符号T表示。处于分立轨道上的非成对电子，平行自旋要比成对自旋更稳定些（Hund定则），因此三重态能级总是比相应的单重态略低。

硬件测试及方案定义技术

硬件测试及方案定义技术Last revision on 21 December 2020

课程大纲 硬件测试技术硬件测试概述 测试前准备 硬件测试的种类与操作 硬件测试的级别 可靠性测试 测试问题解决 测试效果评估 硬件测试参考的通信技术标准测试规范制定 测试人员的培养 2005年9月2005年9月 硬件测试概述1、硬件测试的概念 硬件测试概述 2、硬件测试的目的 综合评估，决定产品的测试方向！2005年9月2005年9月

3、硬件测试的目标——产品的零缺陷 4、硬件测试的意义 2005年9月2005年9月 硬件测试概述 5、目前业界硬件测试的开展状况 随着质量的进一步要求，硬件测试工作在产品研发阶段的投入比例已经向测试倾斜，许多知名的国际企业，硬件测试人员的数量要远大于开发人员。而且对于硬件测试人员的技术水平要求也要大于开发人员。 硬件测试概述 6、硬件测试在企业价值链中的地位 ——采购——研发——测试——生产——销售—— 测试是每项成功产品的必经环节 2005年9月2005年9月

7、硬件测试对公司形象和公司发展的重要性 硬件测试是评估产品质量的重要方法 产品质量是公司的信誉和品牌象征 公司的信誉和质量决定了公司的发展前景 8、硬件测试的一般流程和各阶段点的输出文件 2005年9月2005年9月 课程大纲 硬件测试概述 测试前准备 硬件测试的种类与操作 硬件测试的级别 可靠性测试 测试问题解决 测试效果评估 硬件测试参考的通信技术标准 测试规范制定 测试人员的培养 2005年9月 测试前准备 1、正规检视 2005年9月

2、正规检视的流程 3、FMEA（故障模式影响分析） 分析系统中每一产品所有可能产生的故障模式及其 对系统造成的所有可能影响，并按每一个故障模式的严重 程度、检测难易程度以及发生频度予以分类的一种归纳分 析方法。 2005年9月2005年9月 测试前准备FMEA的意义 测试前准备 FMEA的意义（续） 2005年9月2005年9月

TCR细胞通路研究进展

T C R细胞通路研究进展标准化管理部编码-[99968T-6889628-J68568-1689N]

T C R信号通路研究新进展 T细胞相关免疫疗法在近期的癌症研究中大放异彩，“主力部队”是CAR-T和TCR-T这两种技术。相对于CAR-T细胞疗法，TCR-T疗法的关注度相对低些，但是这两种细胞疗法都属于利用患者自身的T淋巴细胞治疗癌症的前沿基因疗法。研究发现，在实体瘤治疗方面，TCR疗法可能比CAR疗法更有优势。 T细胞在免疫系统中具有重要作用，可以攻击病原体和肿瘤细胞。T细胞受体（TCR）能识别不同的广泛亲和力的配体，参与激活多种生理过程。TCR细胞疗法定制功能性TCR，具有最佳的抗原识别特性，利用人体免疫系统来对抗癌症。那么，这种疗法的分子机制是什么呢？与之相关的TCR信号通路的分子调控机制有怎样的研究进展呢？本文将对这些问题进行综合性讲述。 TCR蛋白结构 图一TCR复合物结构 T细胞作为适应性免疫应答的主要组成部分，其抗原识别受体结构以被证实，克隆获得的TCR由α-链和β-链构成异源二聚体。TCR异源二聚体主要与CD3的多个信号转导亚基结合，如图所示，CD3γ、CD3δ和CD3ε异源二聚体以及CD3ζ同源二聚体。在CD3的不同亚基含有免疫受体酪氨酸的活化基序-ITAM，但是每个亚基的数量不同，CD3γ、CD3δ和CD3ε分别含有一个，而CD3ζ含有三个串联的ITAM，这样就使的每个T细胞受体可以产生10个ITAM。酪氨酸磷酸化的ITAM可以使TCR与胞内信号转导通路发生偶联，向TCR募集含有SH2结构域的蛋白质，如酪氨酸激酶ZAP70。但是现在还没有解决为什么TCR复合物包含这么多的信号转导亚基和ITAM的问题，主要有两种假说，一种是CD3分子或单独的ITAM可能通过募集独特的效应分子，执行不同的信号转导功能；另一种是多个ITAM的主要功能是放大TCR信号。 TCR识别与抗原递呈细胞（APC）呈递的可以结合MHC分子（pMHC）的肽。单独的TCR能够识别具有广泛亲和力的不同配体（自身肽和外来肽）。TCR参与触发不同的功能输出。在胸腺中，pMHC与TCR信号结合强度决定了细胞发育与分化过程。当结合力在最小值到最大值之间时，促进胸腺细胞的存活，并转化成CD4+CD8-或CD4-CD8+的成熟阶段；如果TCR与pMHC太低或太高，细胞会发生凋亡。在外围，自体pMHC对TCR的低亲和力结合提供了维持初始T细胞所必需的强直性存活信号，并且还可以促进其与外来抗原高亲和力遭遇时的完全激活。 图二TCR结合强度对胸腺细胞的影响 TCR信号强度对于产生合适的应答T细胞至关重要。TCR信号传导应答指导 CD4+T细胞分化成功能不同的T辅助细胞亚群，对特定T细胞亚群（如调节性T 细胞）也起着关键作用。TCR细胞的强度和持续时间与记忆T细胞分化相关，也是诱导T细胞无能或耗竭的基本决定因素。TCR信号受到生化及分子机制的调控，导致信号放大或衰减。调控TCR的机制复杂多样，不过可以分为三个基本层面：早期信号转导效应分子（如关键激酶和磷酸酶的调节）；信号分子发育阶段（特异性表达调控）；以及TCR信号强度的动态调控。 TCR信号通路概述 图三：TCR信号通路概述

信号与系统》专业术语中英文对照表

《信号与系统》专业术语中英文对照表 第 1 章绪论 信号（signal）系统（system）电压（voltage）电流（current）信息（information）电路（circuit）网络（network） 确定性信号（determinate signal）随机信号（random signal）一维信号（one –dimensional signal）多维信号（multi–dimensional signal）连续时间信号（continuous time signal）离散时间信号（discrete time signal）取样信号（sampling signal）数字信号（digital signal）周期信号（periodic signal）非周期信号（nonperiodic（aperiodic）signal） 能量（energy）功率（power）能量信号（energy signal）功率信号（power signal）平均功率（average power）平均能量（average energy）指数信号（exponential signal）时间常数（time constant）正弦信号（sine signal）余弦信号（cosine signal）振幅（amplitude）角频率（angular frequency）初相位（initial phase）周期（period）频率（frequency） 欧拉公式（Euler’s formula） 复指数信号（complex exponential signal）复频率（complex frequency）实部（real part） 虚部（imaginary part） 抽样函数Sa(t)（sampling（Sa）function）偶函数（even function） 奇异函数（singularity function）奇异信号（singularity signal）单位斜变信号（unit ramp signal）斜率（slope）

细胞信号转导

植物Ca2+信号的研究进展 摘要 为了适应环境,调节自身代谢和生长, 在植物的生长发育过程中,需要对各种外界环境刺激以及植物内部生理信息做出反应,因此,植物产生了自己的信号系统。Ca2+作为一种信号分子，它几乎参与了生命体所有的生理生化活动，在植物细胞的信号系统中也起着举足轻重的作用。钙是植物生长发育必需的大量元素之一，在细胞水平上, 钙在细胞分裂、极性形成、生长、分化、凋亡等过程中均有重要的调节功能, 能维持细胞壁, 细胞膜及膜结合蛋白的稳定性并参与调节和控制植物的许多生理生化反应, 是植物代谢的重要调节者。针对国内外对植物Ca2+信号的研究情况,综述了Ca2+信号的产生、Ca2+信号参与的各种植物生理过程、Ca2+信号的检测以及其研究的最新进展。 关键词：植物; Ca2+信号; 检测; 研究进展

钙元素广泛存在于自然界和各种生物体内, 而游离态的Ca2+更是在生命活动中扮演着举足轻重的角色, 它几乎参与了生命体所有的生理生化活动。作为一种信号分子, Ca2+在受精、胚胎发育、基因表达、细胞分化、组织形成、代谢调控等过程中都有参与, 可以说, Ca2+信号无处不在[1]。1967年, Ridg-wang和Ashley通过向藤壶肌纤维中微注射水母发光蛋白, 第一次测定静息态胞内钙离子浓度[Ca2+]以来, 对于Ca2+信号的研究即风生水起。虽然植物Ca2+信号的研究起步较动物细胞晚, 但依然取得了一些成果。对植物Ca2+信号的研究, 不但能揭示生命的奥秘, 同时能帮助我们更加清楚地了解各种生命活动。为此, 针对国内外对植物Ca2+信号的研究情况, 笔者对Ca2+信号的生理功能、信号的产生、Ca2+信号参与的各种植物生理过程、以及其研究的最新进展进行了综述。 1.Ca2+的功能 Heilbrunn在1937～1952年发表的著作中, 提出了Ca2+在生物系统中复杂和多功能性的观点。认为利用Ca2+是所有活细胞的基本特征。在他提出的“细胞刺激理论”中认为:当细胞受到各种刺激时, 细胞内原来浓度很低的Ca2+水平明显增高。Heilbrunn提出Ca2+的一些细胞效应有:(1)促进细胞黏合和胞间通讯;(2)影响酶活性, 如ATP酶酯酶等;(3)调节细胞分裂;(4)控制细胞的代谢活动;(5)调节细胞溶质中溶胶-凝胶状态转变;(6)高浓度Ca2+可能造成细胞死亡, 溶质中Ca2+浓度如果太高, 会与细胞内的磷酸根产生沉淀, 而磷酸根是细胞能量及物质代谢所必须的;(7)调节细胞膜的透性。钙在维持细胞膜方面有着重要作用, 电镜观察表明, 缺钙导致细胞膜解体, 加钙又恢复常态。可见钙有稳定细胞膜结构, 防止细胞膜损伤的作用。有机酸是植物代谢的中间产物, 钙能和有机酸结合成为可溶性的钙盐结晶, 其中最为普遍的就是草酸钙。据报道, 在外源Ca2+诱导下, 细胞内可形成草酸钙结晶移去外源Ca2+, 结晶会消失。草酸钙的形成有以下生理作用:(1)消除有机酸在植物体内的过多积累。(2)草酸钙的形成过程是可逆的,植物体内钙离子过多形成草酸钙, 消除过量钙对植物的伤害, 当钙离子浓度不能满足植物需要时,草酸钙释放出Ca2+以满足植物的需要。 2.植物Ca2+信号的产生和终止 高度区域化的植物细胞内结构中, 在质膜液泡膜内质网膜上都存在着跨膜的钙离子电化学梯度, 细胞质和细胞核内游离钙离子也呈现不均匀分布, 这些梯度分布在静止状态是相对稳定的, 在受到刺激时会发生变化。钙离子梯度是钙信号产生的基础，即植物细胞Ca2+空间分布的不均衡性是产生Ca2+信号的生物基础。植物细胞中, 静息态的胞内Ca2+浓度([Ca2+] i)为100～200nM, 而细胞外(细胞壁)和细胞内(内质网、液泡、线粒体、高尔基体、细胞核)钙离子库中钙离子浓度却是胞内的数十倍, 达到了1～10mM[2,3]。当细胞受到信号刺激时, Ca2+从钙离子库中释放, 使胞内Ca2+浓度瞬间升高,激活Ca2+依赖蛋白和激酶CPKs引起细胞代谢以及基因表达的改变。当Ca2+重新进入细胞内钙离子库或流出细胞进入胞外钙离子库时, 信号得以终止。钙离子浓度的调节是通过各种钙离子通道, 钙离子泵和钙离子转运来实现的[4]。 3.植物Ca2+信号的多样性 Ca2+信号几乎参与了各种植物生理过程, 包括花粉管生长、细胞分裂、受精等;同时, Ca2+信号还参与植物的抗逆反应和对光线的感知。由此可见, Ca2+