临床执业医师生物化学常考的知识点
临床执业医师生物化学常考的知识点
1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.（谱写一两丙肝）
极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.（古（谷）天（天冬）乐是（丝）扮（半胱）苏（苏）三的（蛋）。）
酸性：谷Glu，天冬Asp.（酸谷天）
碱性：赖Lys，精Arg，组His.（碱赖精组）
芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.（芳香老本色）
必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys.（写一两本淡色书来）
支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu.（只借一两）
一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly.（施舍竹竿）
含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.（刘邦光蛋）
生酮：亮Leu，赖Lys.（同亮来）
生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr.（一本落色书）
含2个氨基：赖Lys.（来二安）
含2个羧基：天冬Asp，谷Glu.（酸二羧）
天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys.
不出现于蛋白质中：瓜，鸟。
在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr.
亚氨基酸：脯Pro.
除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。
2.寡肽：10个以内。多肽：10个以上。
肽键有一定程度双键性质。
3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。肽链。肽键。
二级结构：局部空间结构。α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。氢键。
三级结构：整体空间结构。结构域，分子伴侣。疏水键、盐键、氢键（主要）、二硫键、范德华力。
四级结构：亚基间空间排布。亚基。氢键、离子键。
4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。
β-转角第2个残基常为脯氨酸。
锌指结构是模体（特殊超二级结构）的特例，1个α-螺旋+2个反平行β-折叠，可结合锌离子。含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA 结合。
分子伴侣：热休克蛋白70（Hsp70），伴侣蛋白，核质蛋白。
四级结构蛋白质分子一级结构可有一个以上N端和C端。
胰岛素A链与B链交联靠二硫键。
5.镰刀形贫血：谷→缬。（分子病）
疯牛病：α-螺旋→β-折叠。（蛋白质构象疾病）
6.血红蛋白Hb：α2β2，含血红素，1分子可结合4分子氧，氧解离曲线S形，α与O2结合促进其他亚基与O2结合，氧分压增高促进Hb→HbO2.血红蛋白运输氧，肌红蛋白储存氧。
7.蛋白质变性：空间构象破坏，二硫键、非共价键破坏，不涉及一级。溶解度↓，黏度↑，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。一些可复性。
蛋白质水解：一级破坏。亚基解聚：四级破坏。
8.利用蛋白质的两性分离：电泳，离子交换层析。
利用蛋白质分子大小不同分离：透析，凝胶过滤。（先大后小）
9.DNA戊糖为β-D-2-脱氧核糖，RNA戊糖为β-D-核糖。
基本单位：核苷酸=核苷（核糖+碱基）+磷酸。
核糖、碱基间：糖苷键。核苷、磷酸间：酯键。核苷酸之间：3‘，5’-磷酸二酯键。
自然界游离核苷酸中磷酸最常见与戊糖C5‘形成酯键。
核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸收峰。
10.DNA一级结构：碱基排列顺序。
二级结构：双螺旋。
三级结构：超螺旋。
11.DNA是反平行、右手螺旋双链结构，直径2.37nm，螺距3.54nm，每一螺旋有10.5个碱基对，每个碱基对相对旋转角度36°，垂直距离0.34nm.腺嘌呤A=胸腺嘧啶T，鸟嘌呤G≡胞嘧啶C.
12.DNA变性：碱基间氢键断裂。溶液黏度↓，增色效应（260nm
处吸光度增加）。
Tm（融链温度）：双链解开50%时的温度，与GC含量正比。
13.mRNA：蛋白质合成的模板，二级：线形单链结构，5‘-末端有m7GpppN帽结构，3’-末端有多聚A尾结构。hnRNA（内含子+外显子）→mRNA（外显子）。链的局部可形成双链结构。
tRNA：运载氨基酸的载体，分子量最小，含稀有碱基最多。二级：三叶草样，5‘→3’：DHU环+反密码子环+TψC环+相同CCA结构。三级：倒L形。
rRNA：核糖体组成成分，二级：花状，含3‘-CCA-OH.原核生物30S小亚基→16SrRNA，50S大亚基→23S、5SrRNA；真核生物40S小亚基→18SrRNA，60S大亚基→28S、5.8S、5SrRNA.
14.酶：蛋白质。核酶：RNA.
多功能酶：由于基因融合，形成一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。
同工酶：催化相同化学反应，但分子结构、理化性质、免疫学性质均不同。
变构酶：与一些效应剂可逆性结合，通过改变酶的构象而影响酶活性。
15.结合酶（全酶）：酶蛋白+辅助因子。
酶蛋白：只能结合一种辅助因子，决定特异性，对热不稳定，可用透析或超滤方法除去。
辅助因子：可与不同酶蛋白结合，决定反应种类和性质。金属离
子最常见。辅酶：运载体作用，与酶蛋白结合才有酶活性。辅基：金属离子+小分子有机物，不能离开酶蛋白独立存在。差别：透析可使辅酶与酶蛋白分离，辅基不能。
细胞色素不是含B族维生素的辅酶。
TPP含VitB1，FAD含VitB2，NAD+含VitPP，CoA含泛酸。
16.所有酶均有活性中心。含结合基团+催化基团。
酶活性中心基团参与质子的转移：一般酸-碱催化作用。
乳酸脱氢酶的同工酶有5种（LDH1～LDH5）。
心肌：LDH1、CK2.骨骼肌：LDH3、CK3.肝脏：LDH5.脑：CK1.
17.酶促反应：极高效率，高度特异性，可调节性。机制：降低反应活化能。
影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂。
特征性常数Km，与酶结构、底物、温度、pH、离子强度有关，与酶浓度无关。
最适温度、最适pH不是特征性常数。
米氏方程：V=Vmax[s]/（Km+[s]）。
Km=达到1/2Vmax的底物浓度值。Km越小，亲和力越大。
竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。
无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制
Km↑不变↓
Vmax不变↓↓
18.变构酶反应动力学不符合米氏方程。含催化中心和调节中心。
变构调节可引起酶的构象变化，而非构型变化。
共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团与化学集团可逆共价结合从而改变酶的活性。磷酸化修饰最常见。
快速调节：变构调节，化学修饰。
缓慢调节：酶的诱导和阻遏。
19.糖的无氧酵解：产生2ATP（糖原开始为3ATP），胞液。生理意义：迅速供能，对肌收缩更重要；红细胞唯一供能方式；神经细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1（最重要），丙酮酸激酶。
20.三羧酸循环（柠檬酸循环、Krebs循环）：胞液+线粒体。关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体（TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA）。1次底物水平磷酸化（琥珀酰CoA→琥珀酸），2次脱羧（产生2分子CO2），4次脱氢（3次由NAD+接受产生3×2.5ATP，1次由FAD接受产生1.5ATP）。乙酰CoA→10ATP；丙酮酸→12.5ATP；葡萄糖→30/32ATP.[/s][/s]
21.ATP、柠檬酸可抑制6-磷酸果糖激酶-1.
1，6-二磷酸果糖：是反应产物，也可正反馈调节6-磷酸果糖激酶-1.
2，6-二磷酸果糖：是最强变构激活剂。
6-磷酸果糖激酶-1主要激活剂：F-2，6-2P；抑制剂：柠檬酸。
己糖激酶激活剂：胰岛素。
ATP↑时：抑制除己糖激酶外的5种。
有氧氧化3种关键酶：NADH↑可抑制，Ca+可激活。
血糖降低时，脑仍能摄取葡萄糖而肝不能，因脑己糖激酶的Km 低。
巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解。
22.磷酸戊糖途径：产物：5-磷酸核糖、6-磷酸果糖、3-磷酸甘油醛、NADPH、H+.关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶（缺乏导致蚕豆病）。生理意义：为核酸合成提供核糖；提供NADPH作为供氢体、参与羟化反应、维持谷胱甘肽还原状态。
23.葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝肾，故肝肾糖原可分解为葡萄糖，肌糖原不可。
糖原分解：主要肝脏。关键酶：糖原磷酸化酶，a有活性、磷酸化，b无活性、去磷酸化，磷酸化后活性增高。
糖原合成：肝脏、肌肉。关键酶：糖原合酶，a有活性、去磷酸化，b无活性、磷酸化，磷酸化后活性降低。
糖原合成需ATP，蛋白质合成需ATP+GTP.
肝糖原合成中葡萄糖载体是UDP.
应激状态下肾上腺素加速糖原分解。
24.糖异生：原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP.部位：肝肾。关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶-1，丙酮酸羧化酶（最重要），磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。生理意义：维持血糖浓度恒定；补充或恢复肝糖原储备；肾糖异生维持酸碱平衡。
乙酰CoA是丙酮酸羧化酶变构激活剂，是丙酮酸脱氢酶反馈抑制
剂。
丙酮酸激酶主要激活剂：F-1，6-2P.
25.乳酸循环（Cori循环）：2分子乳酸消耗6ATP.生理意义：避免乳酸损失，防止乳酸堆积酸中毒；乳酸再利用。所需NADH来自糖酵解中3-磷酸甘油酸脱氢产生。
26.脂类=脂肪+类脂。脂肪：甘油三酯，储存能量，氧化供能。类脂：胆固醇、磷脂、糖脂，参与细胞识别及信息传递。脂类衍生物：前列腺素、血栓烷、白三烯，细胞代谢调节。
脂肪消化：胆汁酸盐（脂肪乳化剂），胰脂酶、辅酯酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶（皆在胰液）。
27.甘油三酯：合成部位：肝、脂肪组织、小肠。原料：甘油、脂酸。
脂肪酸：合成部位：肝肾脑肺乳腺脂肪、线粒体外胞液。原料：乙酰CoA.
胆固醇：合成部位：肝、小肠的胞液及内质网。原料：乙酰CoA.
甘油磷脂：合成部位：全身细胞内质网、肝肾肠最活跃。原料：脂酸、甘油、胆碱、磷酸盐、丝氨酸。
28.甘油三酯合成：3-磷酸甘油→磷脂酸→甘油二脂→甘油三酯。关键酶：脂酰CoA转移酶，位于内质网。
脂肪动员：甘油三酯→游离脂酸+甘油。关键酶：激素敏感性甘油三酯脂酶HSL.
脂肪细胞可合成、储存甘油三酯，但不能利用脂肪。
肝脏可合成酮体，但不能利用酮体。
脑组织不能利用脂肪酸。
脑磷脂合成需CDP-乙醇胺。卵磷脂合成需CDP-胆碱。
含胆碱：卵磷脂，神经鞘磷脂。
不含胆碱：脑磷脂，心磷脂，磷脂酰肌醇，磷脂酰丝氨酸。
29.脂酸合成：原料：乙酰CoA.线粒体内乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液才能合成。关键酶：乙酰CoA羧化酶，变构激活剂：柠檬酸、乙酰CoA，抑制剂：脂酰CoA.脂酰基的载体：ACP.
必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸（前列腺素前体）。
脂酸的β氧化：脂酸活化（脂酰CoA形成），进入线粒体（关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ），β氧化（脱氢、加水、再脱氢、硫解，生成1分子乙酰CoA），能量产生（2n个碳原子的脂酸产生（14n-6）个ATP）。
30.酮体：乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮。生成部位：肝，原料：糖分解代谢产生的乙酰CoA.酮体在线粒体，胆固醇在内质网和胞液。生理意义：脂酸在肝内正常的中间代谢产物，肝输出能源的一种形式；脑组织在长期饥饿、糖功能不足时可利用酮体供能；糖利用不足时可引起酮症。
31.乙酰CoA→乙酰乙酰CoA—HMGCoA合成酶→HMGCoA—→HMGCoA裂解酶→乙酰乙酸→丙酮
—→HMGCoA还原酶→胆固醇
胆固醇合成“三高”：高耗能（36ATP），高耗料（18乙酰CoA），
高耗氢（16NADPH+H+）。
甲状腺激素促进胆固醇在肝转变成胆汁酸，因此甲亢时血清胆固醇↓。
肝脏缺乏琥珀酰CoA转硫酶，因此不能利用酮体。
胆固醇在体内不能彻底氧化成CO2和H2O，可转化成胆汁酸（主要，7α羟化酶）、醛固酮、皮质醇、雄激素、睾丸酮、雌二醇、孕酮、维生素D3.主要生理功能：控制膜的流动性。
LCAT参加胆固醇酯化成胆固醇酯。apoAⅠ是LCAT激活剂，apoA Ⅱ是LCAT抑制剂，apoB100是LDL受体配基，apoCⅡ是LPL激活剂，apoE是乳糜微粒受体配基。
32.CM：乳糜颗粒，转运外源性甘油三酯及胆固醇。
VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性甘油三酯及胆固醇。
LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇。
HDL：高密度脂蛋白，逆向转运胆固醇。HDL蛋白质含量最高，HDL2与冠脉硬化发生率负相关。
血浆脂蛋白密度：HDL>LDL>VLDL>CM
蛋白质：HDL>LDL>VLDL>CM
36.CO、CN-、N3-抑制复合体Ⅳ。
ATP利用增多时，ADP浓度增高，氧化磷酸化速度加快。
甲状腺素促进氧化磷酸化。
线粒体DNA突变可使ATP生成减少。
37.高能磷酸化合物：水解时释放>21kJ/mol.ATP、GTP、UTP、CTP、
磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰磷酸、乙酰CoA、氨基甲酰磷酸、焦磷酸、1，3-二磷酸甘油酸等。
1，6-双磷酸果糖、三磷酸肌醇、肌酸不是高能磷酸化合物。
38.蛋白质体内氧化释放能量4.1kcal/g.
蛋白质营养价值：利用率，取决于必需氨基酸的种类、数量和比例，有互补作用。
氨基酸吸收方式：继发性主动转运，γ-谷氨酰基循环，主动转运。
**作用：大肠杆菌的分解，产物为氨、胺。
39.氨基酸分解代谢最主要反应是脱氨基作用。包括联合脱氨基（最重要）、转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基、非氧化脱氨基。
氨基酸转氨酶、脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛（VitB6）。
L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是NAD+或NADP+.
肝肾：联合脱氨基，酶：L-谷氨酸脱氢酶、氨基酸转氨酶。
骨骼肌、心肌：嘌呤核苷酸循环。
40.氨的来源：氨基酸脱氨基、胺类分解；肠道细菌**产生；肾小管上皮细胞分泌。去路：尿素（主要），肌肉→丙氨酸，脑→谷氨酰胺。
氨从肌肉运送至肝：丙氨酸-葡萄糖循环。脑中运输形式：谷氨酰胺；肌肉运送至肝、血液中运输形式：丙氨酸+谷氨酰胺。
41.鸟氨酸循环：尿素合成的途径。部位：肝脏线粒体+胞液。关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、精氨酸代琥珀酸合成酶。2个N：一
个来自NH3，一个来自天冬氨酸。3个中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸。每合成1分子尿素消耗3分子ATP、4个高能磷酸键。
肝功能减退时，尿素↓，血氨↑，血酮体↓，支链氨基酸↓，芳香族氨基酸↑。
42.谷氨酸：→γ-氨基丁酸（GABA）。
半胱氨酸：→牛磺酸，产生硫酸根活化为PAPS，参与甲硫氨酸循环，巯基维持蛋白质稳定性。
甘氨酸：参与肌酸、卟啉、嘌呤、血红素合成，提供一碳单位。
组氨酸：→组胺，血管舒张剂。
色氨酸：→5-羟色胺（5-HT），血管收缩剂。
鸟氨酸：腐胺→精脒→精胺。
43.一碳单位：产生一个碳原子的基团，CO2、CO不是。载体（辅酶）：四氢叶酸FH4.
甲硫氨酸循环：通过SAM提供甲基。关键酶：转甲基酶，辅酶：VitB12.
甲基供体：甲硫氨酸（直接：S-腺苷甲硫氨酸，间接：N5-CH3-FH4）。受体：同型半胱氨酸。
单向：甲硫→半胱、胱。苯丙→酪。葡萄糖→脂肪。蛋白质→脂肪。
巨幼细胞贫血VitB12促进N5-CH3-FH4中的FH4重新利用。
肌酸酐是肌酸、磷酸肌酸的最终代谢产物。
多胺是在生长旺盛组织中含量较高，调节细胞生长的重要物质。
44.苯丙氨酸—苯丙氨酸羟化酶→酪氨酸—酪氨酸羟化酶→多巴→多巴胺→去甲肾→肾上腺素
—酪氨酸酶→黑色素
—酪氨酸转氨酶→尿黑酸→延胡索酸、乙酰乙酸
苯丙氨酸羟化酶、酪氨酸羟化酶的辅酶都是四氢生物蝶呤。
苯丙酮尿症：缺乏苯丙氨酸羟化酶。
白化病：缺乏酪氨酸酶。
尿黑酸尿症：尿黑酸分解受阻。
45.嘌呤合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、甲酰基（来自FH4）。
从头合成：主要在肝，首先合成IMP.C8来自N5，N10=CH-FH4，N7来自甘氨酸。
补救合成：主要在脑、骨髓，原料：游离嘌呤碱、嘌呤核苷。
嘌呤代谢终产物：尿酸。
脱氧核糖核苷酸生成方式：二磷酸核苷。
细胞中含量较多的核苷酸：5‘-ATP.
最直接联系核苷酸合成与糖代谢物质：5-磷酸核糖。
46.嘧啶合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2.
从头合成：首先合成UMP.
补救合成：主要酶是嘧啶磷酸核糖转移酶。
嘧啶环中2个N来自天冬氨酸、氨甲酰磷酸。
胸腺嘧啶在体内合成时甲基来自N5，N10甲烯四氢叶酸。
尿、胞嘧啶→丙氨酸。胸腺嘧啶→β-氨基异丁酸。
47.甲氨蝶呤治疗白血病：抑制二氢叶酸还原酶。
别嘌呤醇治疗痛风：抑制黄嘌呤氧化酶。
阿糖胞苷抗肿瘤：抑制CDP还原成dCDP.
抑制UTP→CTP：氮杂丝氨酸，类似谷氨酰胺。
抑制dUMP→dTMP：5FU、甲氨蝶呤、氮杂丝氨酸。
6MP、5FU是碱基T的类似物。
48.肝是最重要物质代谢中心和枢纽。
脑是耗能最大的主要器官。
肾是除肝外可进行糖异生和生成酮体的器官。
胞液中：糖酵解，糖异生，糖原合成，磷酸戊糖途径，脂酸合成。
线粒体中：脂酸β氧化，氧化磷酸化，呼吸链，三羧酸循环。
胞液+线粒体中：尿素、血红素合成。
合成磷脂时除消耗ATP还消耗CTP.
糖原合成时形成活化的葡萄糖时消耗UTP.
形成3‘5’环化鸟苷酸时需要GTP.
49.中心法则：=DNA〓RNA→蛋白质。复制，转录，逆转录，翻译。
DNA复制：半保留复制，碱基互补、方向相反，5‘→3’。
原料：dNTP.酶：DNA聚合酶。模板：DNA母链。引物：RNA片段，提供3‘-OH末端。
原核生物DNA-pol：Ⅰ：校读、切除RNA引物、切除突变片段、
填补空隙；Ⅱ：应急状态修复；Ⅲ：真正催化延长。均有3‘→5’外切酶活性（校对功能）、5‘→3’聚合活性，只有Ⅰ有5‘→3’外切酶活性。
真核生物DNA-pol：α：引物酶活性；β：低保真度复制；γ：线粒体DNA复制；δ：解螺旋酶活性，延长子链的主要酶；ε：DNA 紫外线损伤主要修复酶。
参与原核生物复制起始的酶：DnaA：辨认起始点；DnaB：解螺旋酶；DnaC：协同DnaB；DnaG：引物酶；SSB：稳定；拓扑异构酶：拓扑构象。
可催化3‘，5’-磷酸二酯键形成的酶：聚合酶，引物酶，反转录酶，DNA连接酶，拓扑酶。
端粒酶：RNA+蛋白质，特殊的逆转录酶。
逆转录病毒：鸡肉瘤病毒RSV、艾滋病病毒HIV.
50.突变：碱基错配（点突变）、碱基缺失、碱基插入、框移突变（缺失、插入可导致）、重排/重组。
修复：直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复。
冈崎片段：由于随从链的复制与解链方向相反。处理：RNA酶、DNA-polⅠ、DNA连接酶。
由糖基化酶起始作用的损伤切除修复的酶：内切酶、外切酶、连接酶、聚合酶。
紫外线对DNA损伤是形成嘧啶二聚体。修复的酶：蛋白质UvrA、B、C、解链酶、DNA-polⅠ、连接酶。
着色性干皮病：DNA上TT二聚体的切除修复系统有缺陷。
51.转录：体系包括DNA模板、4种NTP、RNA聚合酶、某些蛋白质因子和必要的无机离子。
转录模板：模板链（Watson链）、编码链（Crick链）。
原核生物RNA-pol：5个亚基，α2决定转录基因类型，β形成磷酸二酯键（催化），β‘开链，σ辨认起始点。ρ因子终止。
真核生物RNA-pol：Ⅰ：核仁，→45S-rRNA；Ⅱ：核浆，→hnRNA →mRNA；Ⅲ：核浆，→tRNA、5S-rRNA、snRNA.
mRNA的转录后加工：首尾修饰（5‘-加帽、3’-加尾），mRNA 剪接（剪除内含子、连接外显子）。内含子：被转录，不被翻译。外显子：被转录和翻译。
52.翻译：体系包括原料（20种氨基酸）、模板（mRNA）、适配器（tRNA）、装配机（核糖体）、其他（多种蛋白质因子、酶等）。
密码子有方向性、连续性、简并性（一种氨基酸可有两个或两个以上密码子）、通用性、摆动性（第一位碱基I对应mRNA上可C、U、A）。
起始密码：AUG
终止密码：UAA、UAG、UGA
无遗传密码的：羟脯氨酸、羟赖氨酸
只有1个密码的：甲硫氨酸、色氨酸
密码与起始密码相同的：甲硫氨酸
氨基酸活化方式：生成氨基酰-tRNA.
肽链的合成：起始→延长（进位、成肽、转位）→终止。
53.四环素、土霉素：抑制氨基酰-tRNA与原核生物核糖体小亚基结合。
红霉素、氯霉素：与原核生物核糖体大亚基结合，抑制转肽酶。
链霉素：与原核生物核糖体小亚基结合，致读码错误。
放线菌酮作用于真核，嘌呤霉素、伊短菌素作用于真核+原核。
蓖麻蛋白作用于真核生物大亚基。
白喉毒素主要抑制哺乳动物蛋白质合成。
干扰素活化蛋白激酶而使起始因子eIF-2磷酸化，从而抑制病毒蛋白质合成，诱导产生寡核苷酸2‘-5’A.
54.基因组：来自一个生物体的一整套遗传物质。
基因表达：转录和翻译。并非都产生蛋白质。有时间特异性和空间特异性。
基因表达方式：基本表达（组成性表达）、诱导/阻遏。
管家基因：一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达，较少受环境影响，只受启动程序或启动子与RNA-pol作用的影响。
可诱导或可阻遏基因：易受环境变化的影响，产物水平增高或降低，如DNA损伤时的修复酶基因、乳糖操纵子机制。
55.转录起始是基因表达的基本控制点。
原核基因表达调控：乳糖操纵子。
操纵子：原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集在染色体上，共同组成一个转录单位。一个操纵子含有一个启动序列
和数个编码基因。转录水平调节。
乳糖操纵子=3个结构基因Z、Y、A+操纵序列O+启动序列P+调节基因I+分解物基因激活蛋白CAP.
调节机制=阻遏蛋白负性调节+CAP正性调节。
P与RNA聚合酶结合。I编码阻遏蛋白，与O结合。
CAP结合位点可与DNA、cAMP结合，产生正性调节。
能与阻遏基因结合使操纵基因关闭：色氨酸；使其开放：乳糖。
辅阻遏蛋白可使阻遏蛋白变构并促进其与操纵基因结合。
56.真核基因组：不连续，大量重复序列，单顺反子。
原核基因组：连续，重复序列少，多顺反子。
真核基因表达调控：顺式作用元件（启动子、增强子、沉默子）+调节蛋白（反式作用因子影响另一基因表达，顺式作用因子影响自身基因的表达）。
启动子：转录起始点+功能组件（TATA盒、GC盒、CAAT盒），与RNA-pol稳定结合的一段DNA序列。
57.重组DNA技术的工具酶：限制性核酸内切酶（识别特异序列，切割DNA，Ⅱ类识别序列呈回文结构）、DNA连接酶（将目的基因与载体DNA拼接）、DNA聚合酶Ⅰ、Klenow片段（cDNA第二链合成，双链DNA3‘-末端标记）、反转录酶、多聚核苷酸激酶、末端转移酶、碱性磷酸酶。
目的基因：cDNA、基因组DNA.
基因载体：质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA.
质粒：小型环状双链DNA分子，有自我复制能力，可携带抗药性基因，可含有克隆位点。
步骤：分→切→接→转→筛→表达。
聚合酶链反应PCR：变性温度96℃，引物退火温度55℃，引物延伸温度72℃。
基因工程技术：分子杂交技术，DNA探针技术，质粒重组技术。
分子生物学技术：DNA印迹技术（Southern），RNA印迹技术（Northern），蛋白质印迹技术（Western）。
58.癌基因：能编码生长因子、生长因子受体、细胞内生长信息传递分子，以及与生长有关的转录调节因子的基因。
原癌基因：广泛存在，高度保守性，无害必需，可致癌变。
病毒癌基因：存在于肿瘤病毒中，能使靶细胞发生恶性转化。
抑癌基因：抑制细胞过度生长增殖从而遏制肿瘤形成。P53、Rb、P16、APC、DCC等。
fms、erbB、trk产物为生长因子受体。
59.第一信使：细胞间信息物质。第二信使：细胞内，环磷酸腺苷cAMP、环磷酸鸟苷cGMP、Ca2+、1，4，5-三磷酸肌醇IP3、1，2-二酰甘油DAG、神经酰胺Cer.第三信使：细胞核内外。
细胞信息物质：神经递质、内分泌激素、局部化学介质、气体信号。
受体：膜受体、胞内受体。受体配体结合有高度专一性（取决于结合域的构象和活性基团）、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定
作用模式。
G蛋白：鸟苷酸结合蛋白，偶联的受体是蛇型受体。
60.受体介导的信号转导机制：
cAMP-蛋白激酶途径：激素+受体→G蛋白→腺苷酸环化酶AC→cAMP→蛋白激酶PKA→生物学效应。
Ca2+-磷脂依赖性蛋白激酶途径：激素+受体→G蛋白→磷脂酶PLC →DAG+IP3位于内质网（→Ca2+）→蛋白激酶PKC→生物学效应。激活的PKC能磷酸化的氨基酸残基是丝氨酸/苏氨酸。
cGMP-蛋白激酶途径：激素+受体→G蛋白→鸟苷酸环化酶GC→cGMP→蛋白激酶PKG→生物学效应。
酪氨酸蛋白激酶通路：受体型PTK-Ras-MAPK途径（细胞膜上）、JAK-STAT途径（胞质中）。
胞内受体介导的信号转导途径：类固醇激素、甲状腺素，转录水平影响。
61.G蛋白游离的α亚基GTP可激活腺苷酸环化酶。G蛋白结合GDP后可使α亚基与效应蛋白解离。
盐皮质激素能透过细胞膜并与细胞内受体结合。
胰岛素通过细胞膜受体发挥作用，抑制腺苷酸环化酶，激活磷酸二酯酶。
磷酸二酯酶激活后直接引起cAMP浓度降低。
腺苷酸环化酶位于细胞膜；细胞内Ca+储存于内质网；性激素受体位于细胞核。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
最新临床执业医师实践技能考试大纲
最新临床执业医师实践技能考试大纲 最新临床执业医师实践技能考试大纲提供给大家，详细内容如下：一、职业素质 （一）医德医风 （二）沟通能力 （三）人文关怀 二、病史采集 （一）发热 （二）疼痛：头痛、胸痛、腹痛、关节痛、腰背痛。 （三）咳嗽与咳痰 （四）咯血医学|教育网整理 （五）呼吸困难 （六）心悸 （七）水肿 （八）恶心与呕吐 （九）呕血与便血 （十）腹泻与便秘 （十一）黄疸 （十二）消瘦 （十三）无尿、少尿与多尿 （十四）尿频、尿急医学教育网|整理与尿痛 （十五）血尿 （十六）惊厥 （十七）意识障碍 三、病例分析 （一）慢性阻塞性肺疾病 （二）肺炎
（三）支气管哮喘 （四）肺癌 （五）呼吸衰竭 （六）结核病 肺结核、结核性胸膜炎、结核性心包炎、结核性腹膜炎、肠结核。 （七）胸部闭合性损伤 肋骨骨折、血胸和气胸。 （八）高血压病 （九）心律失常 （十）冠心病 （十一）心力衰竭 （十二）心脏瓣膜病 （十三）休克 （十四）胃食管反流病 （十五）胃炎 （十六）消化性医|学教育网整理溃疡 （十七）溃疡性结肠炎 （十八）肛门、直肠良性病变 （十九）肝硬化 （二十）胆石病、胆道感染 （二十一）急性胰腺炎 （二十二）急腹症 急性阑尾炎、消化道穿孔、肠梗阻、异位妊娠、卵巢囊肿蒂扭转、卵巢囊肿破裂、急性盆腔炎。 （二十三）消化系统肿瘤 食管癌、胃癌、结肠癌、直肠癌、肝癌、胰腺癌。 （二十四）腹部闭合性损伤 肝、胆、脾、肠、肾损伤。
（二十五）腹外疝 （二十六）病毒性肝炎 甲型病毒性肝炎、乙型病毒性肝炎、丙型病毒性肝炎。（二十七）细菌性痢疾 （二十八）艾滋病 （二十九）急、慢性肾小球肾炎 （三十）尿路感染 （三十一）慢性肾衰竭 （三十二）尿路梗医学教育网|整理阻 尿路结石、前列腺增生。 （三十三）贫血 缺铁性贫血、再生障碍性贫血、溶血性贫血。 （三十四）特发性血小板减少性紫癜 （三十五）白血病 （三十六）甲状腺疾病 甲状腺功能亢进症、甲状腺肿瘤。 （三十七）糖尿病 （三十八）系统性红斑狼疮 （三十九）类风湿关节炎 （四十）四肢长管状骨骨折和大关节脱位 （四十一）一氧化碳中毒 （四十二）有机磷中毒 （四十三）化脓性脑膜炎（流行性脑脊髓膜炎） （四十四）脑血管疾病 脑出血、脑梗死。 （四十五）闭合性颅脑损伤 急性硬膜外血肿。
临床执业医师资格考试生物化学模拟试题及答案
临床执业医师资格考试生物化学模拟试题及答案 [A1型题] 以下每一考题下面有A、B、C、D、E 5个备选答案，请从中选一个最佳答案，并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。 1．丙氨酸和。—酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪种酶的连续作用才能产生游离的氨A．谷草转氨酶 B．谷氨酰氨合成酶 C．α—酮戊二酸脱氢酶 D．谷氨酸脱氢酶 E．谷丙转氨酶 2．肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A．嘌呤核甙酸循环 B．嘧啶核甙酸循环 C．L—谷氨酸氧化脱氨作用 D．联合脱氨作用 E．鸟氨酸循环 3．别嘌呤醇治疗痛风的原因是 A．可抑制腺甙脱氨酶 B．可抑制鸟嘌呤脱氨酶 C．可抑制黄嘌呤脱羧酶 D．可抑制尿酸还原酶 E．可抑制黄嘌呤氧化酶 4．有关电子传递链的叙述，错误的是 A．链中的递氢体同时也是递电子体 B．电子传递的同时伴有ADP的磷酸化 C．链中的递电子体同时也是递氢体 D．该链中各组分组成4个复合体 E．A十D 5．脂肪细胞酯化脂酸所需的甘油是 A．由氨基酸转化而来 B．大多数来自葡萄糖 C．由糖酵解产生 D．由糖异生形成 E．由脂解作用形成 6．脂肪酰CoA在肝脏中进行β氧化的酶促反应顺序为 A．脱氢、加水、硫解、再脱氢 B．加水、脱氢、硫解、再脱氢 C．脱氢、硫解、再脱氢、加水 D．脱氢、加水、再脱氢、硫解 E．以上均不对 7．下列反应中不需要1’—焦磷酸—5’—磷酸核糖的是 A．次黄嘌呤转变为次黄甙酸 B．腺嘌呤转变为腺甙酸
C．鸟嘌呤转变为鸟甙酸 D．生成5’—磷酸—1’—氨基核糖的反应 E．嘧啶生物合成中乳清酸的生成 8．5—Fu的抗癌作用机制为 A．抑制尿嘧啶的合成 B．抑制胸腺嘧啶核甙酸合成酶的活性，从而抑制DNA的生物合成 C．抑制胞嘧啶的合成，从而抑制DNA合成 D．合成错误的DNA，抑制癌细胞生长 E．抑制FH2合成酶的活性 9．Mesdlson和Stahl在1958年利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明的是哪一种机制 A．DNA的半保留复制机制 B．DNA的全保留复制机制 C．DNA基因可转录为mRNA D．DNA基因可表达为蛋白质 E．DNA能被复制 10．DNA复制时除哪种酶外其余均需要 A．拓扑异构酶 B．DNA指导的RNA聚合酶 C．RNA指导的DNA聚合酶 D．DNA指导的DNA聚合酶 E．连接酶 11．下列关于大肠秆菌DNA聚合酶I的叙述，正确的是 A．具有5’→3’内切核酸酶活性 B．具有3’→5’外切核酸酶活性 C．duTP是它的一种作用物 D．以有缺口的双股DNA为模板 E．是惟一参与大肠扦茵DNA复制的聚合酶 12．以下哪个过程中不需要DNA连接酶 A．DNA复制 B．DNA重组 C．DNA断裂和修饰 D．制备重组DNA E．DNA修复 13．原核生物参与转录起始的酶是 A．RNA聚合酶全酶 B．RNA聚合酶核心菌 C．引物酶 D．解链酶 E．RNA聚合酶Ⅱ 14．外显子是 A．不转录的DNA就是反义链 B．基因突变的表现 C．真核生物基因的非编码序列
临床执业医师考试妇产科历年必考知识点汇总
临床执业医师考试妇产科历年必考知识点汇总 1.大阴唇外伤后最易形成血肿。 2.阴道后穹窿位置最深，可穿刺或引流。 3.子宫峡部上为解剖学内口，下为组织学内口。 4.子宫内膜表面2/3为功能层，1/3为基底层。 5.宫颈黏膜上皮为单层高柱状上皮，阴道黏膜上皮为复层鳞状上皮。 6.子宫圆韧带起自宫角，止于大阴唇前端，维持前倾位。 子宫阔韧带限制向两侧倾斜，有子宫动静脉和输尿管穿过。 子宫主韧带横行于宫颈两侧和骨盆侧壁之间，固定宫颈位置、防止子宫下垂。 宫骶韧带维持子宫前倾。 7.输卵管有间质部（最狭窄）、峡部、壶腹部和漏斗部（拾卵）。 8.卵巢表面无腹膜，由生发上皮覆盖，上皮深面有卵巢白膜（防御作用）故不易感染。 9.卵巢固有韧带（卵巢韧带）是子宫与卵巢之间，全子宫加双附件切除不需要切除此韧带。 卵巢悬韧带（骨盆漏斗韧带）是卵巢与骨盆之间，有卵巢动静脉穿过，只切除子宫不需要切除此韧带。 10.卵巢动脉起自腹主动脉，子宫、阴道、阴部内动脉起自髂内动脉。 11.阴道上段：子宫动脉。中段：阴道动脉。下段：阴部内动脉和痔中动脉。 12.右侧卵巢静脉→下腔静脉。左侧卵巢静脉→左肾静脉。 13.淋巴：阴道下段、宫体两侧→腹股沟浅。阴道上段→髂内、闭孔。宫体、宫底、输卵管、卵巢→腰。 14.乳房发育是第二性征最初特征，是青春期发动标志。月经初潮为青春期重要标志。 15.卵巢功能：生殖（产生卵子），内分泌（产生性激素）。 16.雌激素可正反馈作用于下丘脑-垂体。 17.排卵发生于下次月经来潮前14日。
18.黄体生命14天，排卵后7～8日高峰，9～10日退化。 19.雌激素在月经第7日（排卵前）卵泡分泌第1次高峰，排卵后7～8日黄体分泌第2次高峰。 孕激素在排卵后7～8日黄体分泌达高峰。 20.性激素为甾体激素（类固醇），肝脏代谢。 21.雌三醇生物活性最低，为筛查项目（检测孕妇尿中雌三醇含量可判断胎儿是否宫内死亡）。 22.雌激素：促子宫输卵管发育，增对缩宫素敏感性，宫颈黏液湿稀，阴道上皮增生角化，乳腺管增生，水钠潴留易肿，骨基质代谢。 孕激素：子宫黏膜增殖期转分泌期，宫颈黏液干黏，抑输卵管平滑肌节律性收缩频率振幅，阴道上皮细胞脱落，乳腺小叶及腺泡发育，基础体温排卵后升高0.3～0.5℃作排卵日期标志。 23.月经周期：月经期（1～4日），增殖期（早期5～7日，中期8～10日，晚期11～14日，腺上皮：低柱状→弯曲→高柱状），分泌期（早期15～19日，中期20～23日，晚期24～28日，糖原小泡→顶浆分泌→糖原溢出）。 24.宫颈黏液：瞳孔样，羊齿植物叶状结晶（雌），椭圆体（孕）。 25.精子获能部位：子宫腔和输卵管。 卵子受精部位：输卵管壶腹部与峡部连接处。 26.着床在受精后第6～7日。受精后8周称胚胎，9周起称胎儿。 27.自觉胎动：初产妇18～20周，经产妇16周末。 28.身长：前5个月=月数平方，后5个月=月数×5. 体重=宫高×腹围+200g 29.甲状腺是胎儿最早发育的内分泌腺。 30.胎盘：羊膜（最内层），叶状绒毛膜，底蜕膜（母体部分）。 31.人绒毛膜促性腺激素hCG：属蛋白质类激素是一种糖蛋白，合体滋养细胞合成，8～10周达高峰。 雌激素：10周后胎盘合成，雌二醇为非孕妇100倍，雌三醇为1000倍。 32.脐带含1条脐静脉和2条脐动脉。 33.羊水来源：早期：母体血清；中期：胎儿尿液；晚期：肺也参与。
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
2018执业医师考试重点-生物化学
单元细目要点 蛋白质的结构与功能 1.氨基酸与多肽 （1）氨基酸的结构与分类 （2）肽键与肽链 2.蛋白质的结构 （1）一级结构 （2）二级结构 （3）三级和四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸的结构 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-α-氨基酸 （甘氨酸除外） （二）氨基酸的分类 极性中性氨基酸（7个） 非极性疏水性氨基酸（8个） 脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 碱性氨基酸（3个） 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 酸性氨基酸（2个） 天冬氨酸、谷氨酸 肽键 在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。 肽键（—CO—NH—） 一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。 肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。 肽键的形成 二、蛋白质的结构 （一）一级结构 1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.基本化学键：肽键 3.蛋白水解酶可破坏一级结构 （二）蛋白质的二级结构 1. 概念：局部主链！ 2. 主要的化学键：氢键 3. 基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 4. α-螺旋结构特点 （1）一般为右手螺旋； （2）每3.6个氨基酸残基上升一圈； （3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。 记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节
（三）蛋白质的三级结构 概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。 一条所有！ 肌红蛋白三级结构 （四）蛋白质的四级结构 亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。
临床执业医师考试外科知识点
临床执业医师考试外科知识点2017年临床执业医师考试外科知识点 一、水电解质 1.细胞外液阳离子Na内液为K、Mg 2.细胞外液阳离子C1、HCO3、蛋白质，内液阴离子HP04蛋白质 3.HCO3和H2CO3重要缓冲对20/1 4.等渗缺水、缺水缺盐、急性央、外科最常见、呕吐、不口渴常伴代谢酸中毒 5.低渗缺水，缺盐慢性缺水、补经系明显小于135为轻小于130为中，小于120为重 6.高渗缺水，缺水、口渴为主，轻仅口渴中度极口渴，皮肤弹性差，眼凹尿少比重高，重度有神经系 7.低钾碱中毒，尿呈酸性标反常性酸性尿 8.代酸呼吸加深加快酮味PH小于7.35HCO3下降伴严重缺水 9.代碱浅而漫伴低钾PH大于7.45 10.外科病人水2-2500钠4.5钾3-4克 二、输血 1.非溶血性发热性输血反应：最常见，血压不降，寒战2小时体温升高以 2.输血反应：酱油色血红蛋白尿发热低血压 3.过敏反应：与血液质量有关，寻麻疹
4.循环超负荷：快速大量输入年老心肺衰 5.传播病毒最大危险：白细胞 三、休克 1.中心静脉压5-10，血压低血容量不足 2.中心静脉压低血压正常血容量不足 3.中心静脉压高血压低心功能不全血容过多 4.中心正常血压正血管过度收管 5.中心正常，血压低，心功不全血容量不足要补液试验，250等渗盐血压高中心不变示血容不足，如血压不变中心高于心功能不全 6.感染休克激素用到10-20倍 7.急性失血输血：在晶胶扩容主要输红细胞 8.休克轻度：口渴20%800以下 9.中度休克：淡漠口渴苍白发冷70-90800至160020-40% 10.重度休克：模糊水冷40%1600以上 四、多器官功能障碍综合征MODS 1.急性肾衰：高钾高镁高磷低钠，低氯 2、透析：尿素氨大于25，肌酐大于442甸大6.5氨左旋多巴不用脂肪乳剂 五、围期 1.胃肠道术前1-2流质术前12时禁食，术前4时禁水，禁烟2周，3天前抗菌 2.Ⅰ清洁(甲切)Ⅱ污染(胃大切)Ⅲ污染(阑切) 3.甲良好、乙红肿硬结血肿未化脓丙化脓
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
中医执业助理医师实践技能考试大纲全套资料
2011年中医执业助理医师实践技能考试大纲2011年01月12日16:10 来源: 文都教育我要评论(0) 一、中医辩证论治能力测试范围 （一）依据四诊内容进行辩证分析的能力。 （二）病症诊断能力 （三）确立治法的能力 （四）选方与用药能力 （五）针灸穴位与操作技术的选择能力 （六）预防与调护内容的掌握与临床应用能力 二、中医技术操作技能测试范围 （一）中医四诊技术的掌握与操作能力 （二）常用针灸穴位的掌握与操作技能 尺泽孔最列缺鱼际少商商阳合谷手三里曲池肩髃 迎香地仓下关头维天枢梁丘犊鼻足三里条口丰隆 内庭公孙三阴交地机阴陵泉血海通里神门后溪天宗 听宫攒竹天柱肺俞膈俞胃俞肾俞大肠俞次髎委中 秩边承山昆仑申脉至阴涌泉太溪照海内关大陵
中冲外关支沟翳风肩井风池环跳阳陵泉悬钟行间太冲期门腰阳关命门大椎百会神庭水沟中极关元气海神阙中脘膻中四神聪太阳印堂定喘夹脊十宣（三）针灸技术的掌握与操作能力 1.毫针刺法 2.灸法操作（部分内容要求实物操作） 3.其他针法操作 （1）三棱针法 （2）皮肤针叩刺 4. 针灸异常情况处理能力： （1）晕针 （2）滞针 （3）弯针 （4）断针 （5）血肿 （6）皮肤灼伤（起泡） 5.常见急症的针灸技术应用能力：
（1）偏头痛 （2）中风 （3）痛经 （4）扭伤 （5）牙痛 （6）晕厥 （7）虚脱 （8）高热 （9）抽搐 （10）内脏绞痛 （四）拔罐技术的掌握与操作技能（要求实际操作） 1.拔罐的吸附方法 2.拔罐方法 3.起罐方法 4.拔罐出现皮肤灼伤（起泡）的处理 （五）推拿技术的掌握与操作技能（要求实际操作）1.滚法
临床执业医师考点---生物化学
生物化学（16分） 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基酸。 组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”)； 唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸； 含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆：半巯； 含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺； 含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸； 含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸； 含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸； 天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸； 不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸； 亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。 2、氨基酸的分类 （1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸) （2）极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸) （3）酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的 （4）碱性氨基酸：记忆：碱赖(赖氨酸)精(精氨酸)组(组氨酸) （5）芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 （6）必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸 （7）含硫基氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 （8）一碳单位：丝、色、组、甘氨酸 (二)肽键与肽链 连接两个氨基酸的酰胺键：肽键，肽键由-CO-NH-组成，键长0.132nm，具有一定程度的双键性能，不能自由旋转。 二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象----氢键 1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸，右手螺旋方向--外侧。某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构：从N端至C端的氨基酸排列序列，肽键，次要的是二硫键； 二级结构：局部主链的空间结构，氢键(稳定)；
临床执业医师消化系统知识点慢性胃炎
临床执业医师消化系统知识点：慢性胃炎B/A型胃炎的鉴别（TANG原创） （一）病因和发病机制（大纲无，教材有） 又位 病因 名于
义的检查项目是 A.腹部B超 B.消化道钡餐 C.胃镜检查 D.大便隐血试验 E.胃液分析 『正确答案』C 『答案解析』患者反复上腹部不适，伴有反酸暧气，考虑胃部疾病，最具有诊断意义的就是胃镜检查。 2.关于慢性胃窦胃炎，不正确的是 A.引起恶性贫血
B.消化道症状多见 C.可同时存在溃疡 D.血清壁细胞抗体多为阴性 E.常有幽门螺杆菌感染『正确答案』A 『答案解析』胃窦胃炎其实就是说的B型胃炎，也就是多灶萎缩 性胃炎，不会引起恶性贫血。 消化性溃疡 ( 一) 概述——概念：因溃疡形成与胃酸/胃蛋白酶的消化作用有关而得名。 1.胃溃疡(gastric ulcer ，GU) 2.十二指肠溃疡(duodenal ulcer ，DU) ( 二) 病因和发病机制黏膜侵袭因素和防御因素失平衡的结果。 正常生理情况下，胃十二指肠黏膜的防御和修复机制： ①上皮前——黏液和碳酸氢盐(HCO3-); ②上皮细胞; ③上皮后——丰富的、毛细血管网内的血流。 ④前列腺素E――保护细胞、促黏膜血流、增加黏液及HC03分泌；表皮生长因子(EGF)――保护细胞、促进上皮再生。 某些因素损害了这一机制――胃酸/ 胃蛋白酶对胃黏膜自身消化、 侵蚀——溃疡形成 (1)Hp 和NSAIDs ——损害胃十二指肠黏膜屏障——导致消化性溃疡发病的最常见病因——已知的主要病因。
(2) 胃酸 ——过度分泌，远远超过黏膜的防御作用——在溃疡形成中起关键作用。 1.消化性溃疡最主要的症状是 A.暖气反酸 B.恶心呕吐 C.节律性上腹痛 D.无规律性上腹痛 E. 粪便黑色 『正确答案』C 『答案解析』消化性溃疡最主要的症状是节律性上腹痛。 2.胃溃疡最常见的发病部位是 A.胃前壁 B.胃后壁 C.胃大弯及胃底 D.胃小弯近贲门处 E. 胃窦小弯侧 『正确答案』E 『答案解析』胃溃疡最常见的发病部位是胃窦小弯侧。 3.诊断消化性溃疡并发幽门梗阻最有价值的临床表现是 A.进餐后上腹部饱胀不适 B.呕吐物量大 C.呕吐物内含大量宿食
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
2018临床执业医师考试常考知识点速记7
生理学 1.跨膜转运：小分子：单纯扩散，易化扩散，主动转运;大分子：出胞/入胞。 单纯扩散：脂溶性物质，取决于浓度差和通透性，不耗能量。举例：O2、CO2、N2、H2O、乙醇、尿素、甘油。 易化扩散：非脂溶性物质，顺浓度梯度，不耗能量。经通道：相对特异性，无饱和现象，速率快，离子通道有离子选择性和门控特性，有静息、激活、失活三种状态(K+通道无失活)，导通有开放、关闭两种状态。举例：K+、Na+、Cl-、Ca+.经载体：化学结构特异性，竞争性抑制，有饱和现象，速率慢。举例：葡萄糖(红细胞、普通细胞摄取)、氨基酸、核苷酸。 主动转运：逆浓度梯度，耗能。原发性：钠泵：Na+、K+-ATP酶，维持细胞膜内外Na+、K+浓度差，使静息、动作电位幅度增加，为继发性主动转运提供势能储备，一个细胞所获能量的20%～30%用于钠泵转运，哇巴因是特异性抑制剂。钙泵：Ca2+-ATP酶。继发性主动转运：间接利用钠泵分解ATP的能量，举例：葡萄糖(肠腔内、肾小管吸收)、单胺类、肽类递质、碘的摄取。 2.兴奋性：机体组织对刺激发生反应的特性。 可兴奋细胞：神经细胞、肌细胞、腺细胞。特征：产生动作电位。 阈值：引起动作电位的最小刺激强度，是衡量兴奋性最好指标。 阈电位：造成细胞膜对Na+通透性突然增大的临界膜电位。阈下刺激只引起低于阈电位值的去极化，不能发展为动作电位。 静息电位：外正内负。对K+通透性最大，对Na+通透性小，细胞膜对K+、Na+的通透性是静息电位主要决定因素。Cl-电化学驱动力最小，Na+电化学驱动力最大。K+膜内为膜外的30倍，Na+膜外为膜内的10倍。 离子的平衡电位：Ex=60lg(【X+】0/【X+】i)。【X+】0：膜外浓度，【X+】i：膜内浓度。静息电位接近于Ek(Ek为负，ENa为正)。 动作电位：升支(Na+内流)，锋电位，降支(K+外流)。“全或无”现象，传导不衰减。以局部电流形式传导。 局部电位：终板电位、EPSP、IPSP、感受器电位、发生器电位。以电紧张传播。 有髓神经纤维动作电位：沿郎飞结的跳跃式传导。 细胞兴奋后兴奋性的变化：绝对不应期(兴奋性=0，锋电位)→相对不应期(兴奋性逐渐恢复，负后电位前期)→超长期(兴奋性轻度>正常，负后电位后期)→低常期(兴奋性轻度<正常，正后电位)。 3.极化：静息状态下外正内负。 超极化：静息电位向膜内负值加大方向变化。 去/除极化：静息电位向膜内负值减小方向变化。
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
2016年临床执业医师实践技能考试大纲
2016年临床执业医师实践技能考试大纲 2016年临床执业医师考试大纲是由人卫智网考试https://www.wendangku.net/doc/7c6844881.html,权威发布，人卫智网是人民卫生出版社旗下品牌网站，国家医学考试中心唯一推荐医师考试辅导教材由人民卫生出版社发行。 人卫智网考试搜集整理2016年临床执业医师实践技能考试大纲汇总如下： 一、职业素质 （一）医德医风 （二）沟通能力 （三）人文关怀 二、病史采集 （一）发热 （二）皮肤黏膜出血 （三）疼痛 头痛、胸痛、腹痛、关节痛、腰背痛 （四）咳嗽与咳痰 （五）咯血 （六）呼吸困难 （七）心悸 （八）水肿 （九）恶心与呕吐 （十）呕血与便血 （十一）腹泻与便秘 （十二）黄疸 （十三）消瘦 （十四）无尿、少尿与多尿 （十五）尿频、尿急与尿痛
（十六）血尿 （十七）抽搐与惊厥 （十八）眩晕 （十九）意识障碍 三、体格检查 （一）一般检查 1．全身状况 生命征（体温、脉搏、呼吸、血压）、发育（包括身高、体重、头围）、体型、营养状态、意识状态、面容、体位、姿势、步态 2．皮肤 3．淋巴结 （二）头颈部 1眼 外眼检查（包括眼睑、巩膜、结膜、眼球运动）、瞳孔的大小与形状、对光反射（直、间接）、集合反射 2．口 咽部、扁桃体 3．颈部 甲状腺、气管、血管 （三）胸部 1.胸部视诊 （1）胸部的体表标志 包括骨骼标志、垂直线标志、自然陷窝、肺和胸膜的界限 （2）胸壁、胸廓、胸围 （3）呼吸运动、呼吸频率、呼吸节律 2.胸部触诊 胸廓扩张度、语音震颤、胸膜摩擦感
3.胸部叩诊 叩诊方法、肺界叩诊、肺下界移动度 4.胸部听诊 听诊方法、正常呼吸音、异常呼吸音、啰音、胸膜摩擦音 5.乳房检查（视诊、触诊） 6.心脏视诊 心前区隆起与凹陷、心尖搏动、心前区异常搏动 7.心脏触诊 心尖搏动及心前区异常搏动、震颤、心包摩擦感 8.心脏叩诊 心界叩诊及左锁骨中线距前正中线距离的测量 9.心脏听诊 心脏瓣膜听诊区、听诊顺序、听诊内容（心率、心律、心音、心音改变、额外心音、心脏杂音、心包摩擦音）10.外周血管检查 （1）脉搏脉率、脉律 （2）血管杂音静脉杂音、动脉杂音 （3）周围血管征 （四）腹部 1.腹部视诊 （1）腹部的体表标志及分区 （2）腹部外形、腹围 （3）呼吸运动 （4）腹壁静脉 （5）胃肠型和蠕动波 2.腹部触诊
执业医师生物化学模拟试题(一)
执业医师生物化学模拟试题（一） [A1型题] 以下每一考题下面有A、B、C、D.E 5个备选答案，请从中选一个最佳答案，并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。 1．下列不含极性链的氨基酸是 A．酪氨酸 B．苏氨酸 C．亮氨酸 D．半脱氨酸 E．丝氨酸 2．能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为 A．除甘氨酸外均为L系 B．除丝氨酸外均为L系 C．均只含a－氨基 D．旋光性均为左旋 E．以上说法均不对 3．有关酶的各项叙述，正确的是 A．蛋白质都有酶活性 B．酶的底物均是有机化合物 C．酶在催化时都不需辅助因子 D．酶不见得都是蛋白质
E．酶对底物有绝对的专一性 4．酶只所以能加速化学反应，是因为 A．酶能使反应物活化 B．酶能降低反应的活化能 C．酶能降低底物能量水平 D．酶能向反应体系提供能量 E．以上均正确 5．Km值的概念是 A．达到Ⅴmax所需底物的浓度 B．与底物毫无关系， C．酶一底物复合物的解离常数 D．酶在同一反应中Km值随浓度而变化E．是达到会1/2Ⅴmax时的底物浓度6．酶的竞争性抑制剂具有哪种效应 A．Km值降低，Ⅴmax变大 B．Km值增大,Ⅴmax变大 C. Km值不变,Ⅴmax不变 D. Km值增大,Ⅴmax不变 E．Km值和Ⅴmax均降低 7．乳酸脱氢酶能够形成几种同工酶 A．5种
B．7种 C．3种 D．4种 E．6种 8．真核生物的mRNA大多数在3′端有A．多种终止密码子 B．一个帽子结构 C．一个起始密码子 D．一个聚A尾巴 E．多个CCA序列 9．关于 RNA的叙述，错误的是 A．主要有 mRNA、tRNA、rRNA三大类 B．胞质中只有一种RNA，即mRNA C．最小的一种RNA是tRNA D．原核生物没有hnRNA E．原核生物没有SnRNA 10．只有一个遗传密码的氨基酸是 A．甘氨酸和蛋氨酸 B．精氨酸和丝氨酸 C．色氨酸和甲硫氨酸 D．天门冬氨酸和赖氨酸
临床执业医师《外科学》考试必备知识点总结
临床执业医师《外科学》考试必备知识点总结 一、水电解质 1.细胞外液阳离子Na 内液为K、Mg 2.细胞外液阳离子C1、HCO3、蛋白质，内液阴离子HP04 蛋白质 3.HCO3 和H2CO3 重要缓冲对20/1 4.等渗缺水、缺水缺盐、急性央、外科最常见、呕吐、不口渴常伴代谢酸中毒 5.低渗缺水，缺盐慢性缺水、补经系明显小于135 为轻小于130 为中，小于120 为重 6.高渗缺水，缺水、口渴为主，轻仅口渴中度极口渴，皮肤弹性差，眼凹尿少比重高，重度有神经系 7.低钾碱中毒，尿呈酸性标反常性酸性尿 8.代酸呼吸加深加快酮味PH 小于7.35HCO3 下降伴严重缺水 9.代碱浅而漫伴低钾PH 大于7.45 10.外科病人水2-2500 钠4.5 钾3-4 克 二、输血 1.非溶血性发热性输血反应：最常见，血压不降，寒战2 小时体温升高以 2.输血反应：酱油色血红蛋白尿发热低血压
3.过敏反应：与血液质量有关，寻麻疹 4.循环超负荷：快速大量输入年老心肺衰 5.传播病毒最大危险：白细胞 三、休克 1.中心静脉压5-10，血压低血容量不足 2.中心静脉压低血压正常血容量不足 3.中心静脉压高血压低心功能不全血容过多 4.中心正常血压正血管过度收管 5.中心正常，血压低，心功不全血容量不足要补液试验，250 等渗盐血压高中心不变示血容不足，如血压不变中心高于心功能不全 6.感染休克激素用到10-20 倍 7.急性失血输血：在晶胶扩容主要输红细胞 8.休克轻度：口渴20% 800 以下 9.中度休克：淡漠口渴苍白发冷70-90 800 至160020-40% 10.重度休克：模糊水冷40% 1600 以上
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
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