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执业医师考试重点生物化学

执业医师考试重点生物化学
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蛋白质的结构与功能单元细目要点

蛋白质的结构与功能1.氨基酸与多肽

(1)氨基酸的结构与分类

(2)肽键与肽链

2.蛋白质的结构

(1)一级结构

(2)二级结构

(3)三级和四级结构

3.蛋白质结构与功能的关系

(1)蛋白质一级结构与功能的关系

(2)蛋白质高级结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性

一、氨基酸与多肽

(一)氨基酸的结构

组成人体蛋白质的氨基酸都是

L-α-氨基酸

(甘氨酸除外)

(二)氨基酸的分类

极性中性氨基酸(7个)

非极性疏水性氨基酸(8个)

脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸碱性氨基酸(3个)

精氨酸、组氨酸、赖氨酸

酸性氨基酸(2个)

天冬氨酸、谷氨酸

肽键

在蛋白质分子中,氨基酸通过肽键连接形成肽。

肽键(—CO—NH—)

一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。

肽键性质:具有双键性质,不可自由旋转。

肽键的形成

二、蛋白质的结构

(一)一级结构

1.概念:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

2.基本化学键:肽键

3.蛋白水解酶可破坏一级结构

(二)蛋白质的二级结构

1. 概念:局部主链!

2. 主要的化学键:氢键

3. 基本结构形式:α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲

4. α-螺旋结构特点

(1)一般为右手螺旋;

(2)每3.6个氨基酸残基上升一圈;

(3)侧链R基团伸向螺旋外侧,维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。记忆:右手拿一根麻花,一口咬掉3.6节

(三)蛋白质的三级结构

概念:一条多肽链内所有原子的空间排布,包括主链、侧链构象内容。一条所有!

肌红蛋白三级结构

(四)蛋白质的四级结构

亚基:有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,其中每条多肽链称为一个亚基。由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。

蛋白质四级结构:蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。

血红蛋白的四级结构

三、蛋白质的理化性质

变性

(一)次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变

(二)变性的实质

空间结构的破坏,不涉及一级结构的改变

(三)变性蛋白质的特性

1.生物学活性丧失;

2.疏水基团暴露,溶解性显著降低;

变性的蛋白不一定沉淀

沉淀的蛋白不一定变性

3.扩散速度下降,溶液粘度增大;

4.易被蛋白酶水解。

记忆:变性蛋白真不幸,

无活性,难溶解,粘度大,易水解

核酸的结构与功能

单元细目要点

核酸的结构与功能

1.核酸的基本组成单位—核苷酸

(1)核苷酸分子组成

(2)核酸(DNA和RNA)

2.DNA的结构和功能

(1)DNA碱基组成规律

(2)DNA的一级结构

(3)DNA双螺旋结构

(4)DNA高级结构

(5)DNA的功能

3.DNA的变性及应用

(1)DNA变性和复性

(2)核酸杂交

(3)核酸的紫外线吸收

4.RNA的结构和功能

(1)mRNA (2)tRNA

(3)rRNA (4)其他RNA 一、核苷酸

(一)碱基

嘌呤碱基嘧啶碱基

DNA A、G C、T

RNA A、G C、U

常见碱基有五种

(二)戊糖

DNA:β-D-2-脱氧核糖

RNA:β-D-核糖

二、DNA的结构和功能

(一) DNA碱基组成规律

1.A=T,G≡C;

2.DNA的碱基组成具有种属特异性;

3.同一个体的不同器官或组织DNA的碱基组成相似;

4.生物体内的碱基组成一般不受年龄、生长状况、营养状况和环境条件的影响。(二) DNA的一级结构

1.基本组成单位:脱氧核糖核苷酸

(dAMP、dGMP、dCMP、dTMP)

2. DNA一级结构定义:

DNA分子多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸的排列顺序(也就是碱基排列顺序)。

磷酸与脱氧核糖构成骨架;

方向5′——3′。

(三)DNA双螺旋结构

整体右手双螺旋:两条链走向相反,长度相等。

局部特点磷酸和脱氧核糖相连而成的亲水骨架位于外侧,疏水碱基对位于内侧。结构参数直径2.37nm,每旋转一周包括10个脱氧核苷酸残基,螺距为3.4nm。

稳定因素纵向—碱基堆积力(疏水力);横向—氢键(A-T,两个氢键;G-C,三个氢键)。

DNA双螺旋结构示意图

三、DNA的变性及应用

(一)DNA变性和复性

1.概念:在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。

2.本质:DNA变性的是双链间氢键的断裂。

3.现象:由于变性时双螺旋松解,碱基暴露,对260nm紫外吸收将增加,OD260值增高称之为增色效应。(二)核酸的紫外吸收峰在260nm处。

四、RNA的结构和功能

(一)概述

主要有三种RNA

mRNA:蛋白质合成模板;

tRNA:转运氨基酸;

rRNA:和蛋白质一起构成核糖体。

2.单链,链的局部可形成双链结构;

3.三种RNA均在胞质中发挥功能。

(二)mRNA

真核细胞mRNA一级结构特点

1. 5 ′末端有帽式结构(m7GpppN)

2. 3 ′末端有一段长度30-200腺苷酸构成的多聚腺苷酸的节段(polyA尾)。

3. 编码区中三个核苷酸构成一个密码子。

(三)tRNA

1. 一级结构特点:分子量最小;3 ′-末端是-CCA

2. tRNA二级结构的特点—三叶草形

3. tRNA三级结构的特点—倒“L”字母形

单元细目要点

1.酶的催化作用

(1)酶的分子结构与催化作用

(2)酶促反应的特点

(3)酶-底物复合物

2.辅酶与酶辅助因子

(1)维生素与辅酶的关系

(2)辅酶作用

(3)金属离子作用

3.酶促反应动力学

(1)Km和Vmax的概念

(2)最适pH值和最适温度

4.抑制剂与激活剂

(1)不可逆抑制(2)可逆性抑制

(3)激活剂

5.酶活性的调节

(1)别构调节(2)共价修饰

(3)酶原激活(4)同工酶

6.核酶核酶的概念

一、酶的催化作用

(一)分子组成

1. 单纯酶:仅含氨基酸,如水解酶、清蛋白

(二)酶的活性中心与必需基团

活性中心上的必需基团包括结合基团和催化基团。

活性中心外的必需基团维持酶活性中心空间构象。

二、酶促反应特点

(一)有极高的效率

原因:能有效降低反应活化能

(二)高度的特异性

1.绝对专一性

2.相对专一性

3.立体异构专一性

(三)酶催化活性的可调节性

(四)酶活性的不稳定性

三、影响酶促反应速度的因素

酶浓度

作用物浓度

温度

酸碱度

激活剂

抑制剂

底物浓度对酶促反应速度的影响

米-曼氏方程

温度对酶促反应速度的影响

最适温度

Temperature(℃)

四、酶活性的调节

(一)酶原与酶原的激活

1.酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时,没有催化活性,这种无活性的酶的前体称为酶原。

2.酶原的激活:酶原在特定条件下转变为有催化活性的酶的过程。

3.酶原激活的实质:酶的活性中心形成或暴露的过程。不可逆。

(二)同工酶

1.定义:催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质有所不同的一组酶。

2.乳酸脱氢酶(LDH)

两种亚基:M和H亚基,由不同基因编码;

每个同工酶由4个亚基组成;

5种同工酶在不同组织器官中分布不同;

K m不同。

乳酸脱氢酶

糖代谢

单元细目内容

糖代谢1.糖的分解代谢

(1)糖酵解的基本途径、关键酶和生理意义

(2)糖有氧氧化的基本途径及供能

(3)三羧酸循环的生理意义

2.糖原的合成与分解

(1)肝糖原的合成

(2)肝糖原的分解

3.糖异生

(1)糖异生的基本途径和关键酶

(2)糖异生的生理意义

(3)乳酸循环

4.磷酸戊糖途径

(1)磷酸戊糖途径的关键酶和重要的产物

(2)磷酸戊糖途径的生理意义

5.血糖及其调节

(1)血糖浓度

(2)胰岛素的调节

(3)胰高血糖素的调节

(4)糖皮质激素的调节

一、糖酵解途径总结

1. 细胞定位:胞液

2. 能量生成:净生成2分子ATP

3. 产物:乳酸

4. 关键酶:己糖激酶(肝内称葡萄糖激酶)、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

5. 生理意义:成熟的红细胞没有线粒体,完全依赖糖酵解途径提供能量。

6. 底物水平磷酸化反应:

1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸

磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸

7. 第一阶段消耗能量,消耗能量的两步反应:

葡萄糖→6-磷酸葡萄糖;

6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖

8. 乳酸生成需要的NADH来自3-磷酸甘油醛脱氢反应。

乙酰辅酶A彻底氧化分解(三羧酸循环)

细胞定位:线粒体

底物:乙酰CoA

4步脱氢反应(辅酶)

3个关键酶

2步脱羧反应

1步底物水平磷酸化反应

三羧酸循环记忆歌谣

柠异柠α酮

琥珀二将来帮忙

由酰变酸产能量

琥珀脱氢变延胡

苹果草酰再循环

三羧酸循环小结

定位线粒体

底物乙酰CoA

反应过程4个脱氢反应,3个NADH,1个FADH2;

2个脱羧反应,生成2分子CO2;

1个底物水平磷酸化:琥珀酰CoA→琥珀酸

关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系(均催化不可逆反应)能量每轮循环生成10分子ATP

调节ATP/ADP、NADH/NAD+浓度:酶活性ˉ

生理意义提供能量。

能量生成:

1. 一分子葡萄糖经过糖酵解生成2分子ATP;

2. 一分子葡萄糖彻底氧化分解生成30或32分子ATP;

3. 一分子丙酮酸彻底氧化分解生成12.5分子ATP;

4. 一分子乙酰CoA进入三羧酸循环生成10分子ATP。

二、糖原的合成与分解

糖原合成糖原分解

概念葡萄糖合成糖原肝糖原分解葡萄糖限速酶糖原合酶糖原磷酸化酶

反应过程

葡萄糖

6-磷酸葡萄糖

1-磷酸葡萄糖

UDPG(活性葡萄糖)

糖原分子上增加一个G单位

供能物质:ATP、UTP

糖原上的葡萄糖单位

1-磷酸葡萄糖

6-磷酸葡萄糖

葡萄糖

肌糖原不能补充血糖

三、糖异生

(一)定义:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原。

(二)组织定位:肝脏(主要)、肾脏(少量)

(三)原料:乳酸、甘油、氨基酸、三羧酸循环中的各酸等(没有脂肪酸)。(四)生理意义:

1.维持血糖浓度恒定;

2.有利于乳酸再利用;

3.有利于维持酸碱平衡。

糖异生糖酵解

葡萄糖-6-磷酸酶

果糖-1,6-二磷酸酶、丙酮酸羧化酶

磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶己糖激酶

6-磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶

四、磷酸戊糖途径

磷酸戊糖途径的生理意义是A.为氨基酸合成提供原料

B.生成NADPH

C.生成磷酸丙糖

D.是糖代谢的枢纽

E.提供能量

【正确答案】B

食用新鲜蚕豆发生溶血性黄疸,患者缺陷的酶是

A.3-磷酸甘油醛脱氢酶

B.异柠檬酸脱氢酶

C.琥珀酸脱氢酶

D.6-磷酸葡萄糖脱氢酶

E.6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶

【正确答案】D

A.6-磷酸果糖

B.1-磷酸果糖

C.果糖

D.1-磷酸葡萄糖

E.6-磷酸葡萄糖

1.糖原分解首先产生的是

【正确答案】D

2.糖酵解直接生成时,需要消耗能量的是

【正确答案】E

关于己糖激酶的叙述,正确的是

A.又称为葡萄糖激酶

B.它催化的反应可逆

C.使葡萄糖活化以便参加反应

D.催化反应生成6-磷酸葡萄糖

E.是糖酵解途径唯一的关键酶

【正确答案】C

下列有关乳酸循环的描述,错误的是

A.可防止乳酸在体内堆积

B.最终从尿中排出乳酸

C.使肌肉中的乳酸进入肝脏异生成葡萄糖

D.可防止酸中毒

E.使能源物质避免损失

【正确答案】B

不参与三羧酸循环的是

A.柠檬酸

B.草酰乙酸

C.丙二酸

D.延胡索酸

E.琥珀酸

【正确答案】C

生物氧化

单元细目内容

生物氧化

1.ATP与其他高能化合物

(1)ATP循环与高能磷酸键

(2)ATP的利用

(3)其他高能磷酸化合物

2.氧化磷酸化

(1)氧化磷酸化的概念

(2)两条呼吸链的组成和排列顺序

(3)ATP合酶

(4)氧化磷酸化的调节

一、氧化磷酸化

(一)概念:呼吸链电子传递的氧化过程偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。

(二)发生部位:线粒体

(三)呼吸链的组成和排列顺序

FADH2呼吸链,产生1.5分子ATP

NADH呼吸链,产生2.5分子ATP

递氢体:NAD、FMN、FAD、CoQ

递电子体:铁硫蛋白、Cyt

(四)影响氧化磷酸化的因素

影响因素机制

呼吸链阻断

阻断呼吸链中电子传递。CO、H2S、CN-

解偶联剂不影响电子传递只抑制ADP的磷酸化,如二硝基苯酚。

甲状腺素ATP合成和分解速度加快,氧化磷酸化速度加快,耗氧量增加,呼吸加快。

ATP/ADP比值

当ATP/ADP↑,氧化磷酸化速度减慢;当ATP/ADP↓,氧化磷酸化速度加快。

A.葡萄糖

B.硬脂酸

C.二磷酸腺苷

D.三磷酸腺苷

E.磷酸肌醇

1.人体直接利用的主要供能物质

2.上述分解后产生能量最多的是

【正确答案】D

【正确答案】B

NADH呼吸链组分的排列顺序为

A.NAD+→FAD→CoQ→Cyt→O2

B.NAD+→FMN→CoQ→Cyt→O2

C.NAD+→CoQ→FMN→Cyt→O2

D.FAD→NAD+→CoQ→Cyt→O2

E.CoQ→NAD+→FAD→Cyt→O2 【正确答案】B

脂类代谢

单元细目内容

脂类代谢 1.脂类的生理功能(1)储能和功能

(2)生物膜的组成成分(3)脂类衍生物的调节作用

(4)营养必需脂肪酸

2.脂肪的消化与吸收(1)脂肪乳化及消化所需酶

(2)甘油一酯合成途径及乳糜微粒

3.脂肪的合成代谢(1)合成的部位(2)合成的原料(3)合成的基本途径

4.脂肪酸的合成代谢(1)合成的部位(2)合成的原料

脂类代谢5.脂肪的分解代谢

(1)脂肪动员

(2)脂肪酸β-氧化的基本过程

(3)酮体的生成、利用及生理意义

6.甘油磷脂代谢

(1)甘油磷脂的基本结构与分类

(2)合成部位和原料

7.胆固醇代谢

(1)胆固醇的合成部位、原料和关键酶

(2)胆固醇合成的调节

(3)胆固醇的转化及去路

8.血浆脂蛋白代谢

(1)血脂及组成

(2)血浆脂蛋白的分类及功能

(3)高脂血症

一、脂类的生理功能

(一)必需脂肪酸:机体必需的,不能在体内合成,必须从植物油中摄取的脂肪酸。亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸

(二)储能与功能

饥饿时体内能量的主要来源,供能效率比葡萄糖高。

(三)脂类衍生物的调节作用

(1)促进小肠对钙磷的吸收与转运;

(2)促进老骨溶解,新骨钙化,维持骨组织的生长与更新;

(3)促进肾小管对钙磷的重吸收(弱);(4)缺乏:儿童—佝偻病,成人—软骨病。

二、脂肪酸的合成代谢

(一)细胞定位:胞液

(二)原料及来源

原料来源

乙酰CoA 主要来自葡萄糖的有氧氧化,线粒体中乙酰CoA转入胞液,经“柠檬酸-丙酮酸循环”。

NADPH+H+ 磷酸戊糖途径

(三)脂酰基载体:ACP(酰基载体蛋白)

三、甘油三酯的分解代谢

(一)甘油三酯的水解

1.定义:脂肪组织中储存的TG被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油,并释放入血供全身各组织氧化利用的过程。

2.限速酶:甘油三酯脂肪酶。

3.抗脂解激素:抑制脂肪动员的激素,如胰岛素、前列腺素。

(二)脂肪酸的氧化分解

1.脂肪酸的活化生成脂酰CoA,消耗2分子ATP

2.脂酰基由胞液进入线

粒体

载体:肉碱

限速酶:肉碱脂酰转移酶Ⅰ

3.脂肪酸的β氧化

定义:脂酸的氧化分解从羧基端β-碳原子开始,每次断裂两个碳原子。

过程:脱氢、水化、再脱氢、硫解,两步脱氢反应的氢受体分别是NAD+

和FAD。

经过若干轮β氧化,脂酰CoA全部分解为乙酰CoA

4.三羧酸循环

乙酰辅酶A经三羧酸循环彻底氧化分解为二氧化碳和水,并产生大量能

量。

(三)酮体的生成和利用

1.概念:在肝细胞线粒体中,β-氧化生成的乙酰CoA经一系列酶促反应生成乙酰乙酸,?-羟丁酸,丙酮的统称。

2. 代谢特点:肝内合成,肝外分解

下列哪项是组成卵磷脂分子的成分

A.丝氨酸

中医执业医师考试知识点汇总

中医执业医师考试各科精华汇总 中医内科速记 中医内科笔记(中医很多选择是对证型方药的考试,所以有基础的一背这个歌很多主方药就能记下来,对考试有很重要的意义大部分病证一个歌就能把它的证型方药记下来。) 一、感冒:寒荆热银署香薷,阴虚葳蕤气参苏。 1.风寒束表证:辛温解表-荆防达表汤或荆防败毒散 2.风热犯表证:辛凉解表-银翘散或葱豉桔梗汤 3.暑湿伤表证:清暑祛湿解表-新加香薷饮 4.气虚感冒:益气解表-参苏饮 5.阴虚感冒:滋阴解表-加减葳蕤汤化裁 二、咳嗽:寒三热菊燥桑杏,痰湿二三痰热清,肝火蛤泻肺阴沙 1.风寒袭肺证:疏风散寒、宣肺止咳-三拗汤合止嗽散 2.风热犯肺证:疏风清热、宣肺止咳-桑菊饮 3.风燥伤肺证:疏风清肺、润燥止咳-桑杏汤 4.痰湿蕴肺证:燥湿化痰、理气止咳-二陈平胃散合合三子养亲汤 5.痰热郁肺证:清热肃肺、豁痰止咳-清金化痰汤 6.肝火犯肺证:清肺泻肝、顺气降火-黛蛤散合加减泻白散 7.肺阴亏耗证:滋阴润肺、化痰止咳-沙参麦冬汤 三、哮病:哮冷射干热定喘,寒包青石风痰亲,虚哮固本肺脾六,肺肾两虚生金水。 1、冷哮证:宣肺散寒、化痰平喘-射干麻黄汤或小青龙汤 2、热哮证:清热宣肺、化痰定喘-定喘汤或越婢加半夏汤 3、寒包热哮证:解表散寒,清化痰热-小青龙加石膏汤或厚朴麻黄汤 4、风痰哮证:祛风涤痰,降气平喘-三子养亲汤加味 5、虚哮证:补肺纳肾,降气化痰-平喘固本汤 6、肺脾气虚证:健脾益气,补土生金-六君子汤 7、肺肾两虚证:补肺益肾-生脉地黄汤合金水六君煎 四、喘证:喘寒麻华肺热石,热桑浊陈气闭五,肺虚生脉肾虚匮,喘脱参附送锡丹。 1、风寒壅肺证:宣肺散寒-麻黄汤合华盖散 2、表寒肺热证:解表清里,化痰平喘-麻杏石甘汤 3、痰热郁肺证:清热化痰,宣肺平喘-桑白皮汤 4、痰浊阻肺证:祛痰降逆,宣肺平喘-二陈汤合三子养亲汤 5、肺气郁痹证:开郁降气平喘-五磨饮子 6、肺气虚耗证:补肺益气养阴-生脉散合补肺汤 7、肾虚不纳证:补肾纳气-金匮肾气丸合参蛤散 8、正虚喘脱证:扶阳固脱,镇摄肾气-参附汤送服黑锡丹,配合蛤蚧粉 五、肺痈:肺痈初起银翘散,苇痈溃梗复清肺1.初期:疏风散热,清肺化痰-银翘散 2.成痈期:清肺解毒,化瘀消痈-千金苇茎汤合如金解毒散 3.溃脓期:排脓解毒-加味桔梗汤 4.恢复期:清养补肺-沙参清肺汤或桔梗杏仁煎 六、肺痨:肺痨阴方月华丸,虚火百合秦艽汤,气阴保真苓术数,阴阳俱损大造丸。 1、肺阴亏损证:滋阴润肺-月华丸 2、虚火灼肺证:滋阴降火-百合固金汤合秦艽鳖甲散 3、气阴耗伤证:益气养阴-保真汤或参苓白术散 4、阴阳虚损证:滋阴补阳-补天大造丸 七、肺胀:肺胀痰浊苏三养,蒙窍涤痰热婢桑;阳虚水泛真武苓,肺肾平喘补肺汤。 1、痰浊壅肺证:化痰降气,健脾益肺-苏子降气汤合三子养亲汤 2、痰热郁肺证:清肺化痰,降逆平喘-越婢加半夏汤或桑白皮汤 3、痰蒙神窍证:涤痰、开窍、熄风-涤痰汤。另可配服至宝丹或安宫牛黄丸以清心开窍。 4、阳虚水泛证:温肾健脾,化饮利水-真武汤合五苓散 5、肺肾气虚证:补肺纳肾,降气平喘-平喘固本汤合补肺汤 八、心悸:悸怯安神心血归,阴火天砂凌苓桂,瘀桃阳附加龙牡。 1、心虚胆怯证:镇惊定志、养心安神-安神定志丸 2、心血不足证:补血养心、益气安神-归脾汤 3、心阳不振证:温补心阳、安神定悸-桂枝甘草龙骨牡蛎汤合参附汤 4、水饮凌心证:振奋心阳,化气行水,宁心安神-苓桂术甘汤 5、阴虚火旺证:滋阴清火、养心安神-天王补心丹合朱砂安神丸 6、瘀阻心脉证:活血化瘀、理气通络-桃仁红花煎合桂枝甘草龙骨牡蛎汤 九、胸痹: 1、心血瘀阻证:活血化瘀、通脉止痛-血府逐瘀汤 2、气滞心胸证:疏肝理气,活血通络-柴胡疏肝散 3、痰浊闭阻证:通阳泄浊、豁痰宣痹-瓜萎薤白半夏汤合涤痰汤 4、寒凝心脉证:辛温散寒、宣通心阳-枳实薤白桂枝汤合当归四逆汤 5、气阴两虚证:益气养阴、活血通脉-生脉散合人参养荣汤 6、心肾阴虚证:滋阴清火,养心和络-天王补心丹合炙甘草汤 7、心肾阳虚证:温补阳气,振奋心阳-参附汤合右归饮 十、不寐:不寐肝龙痰热温,心肾六交心脾归,心胆

生物化学-考试知识点_6核苷酸代谢

核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ? B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的

临床执业医师资格考试生物化学模拟试题及答案

临床执业医师资格考试生物化学模拟试题及答案 [A1型题] 以下每一考题下面有A、B、C、D、E 5个备选答案,请从中选一个最佳答案,并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。 1.丙氨酸和。—酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪种酶的连续作用才能产生游离的氨A.谷草转氨酶 B.谷氨酰氨合成酶 C.α—酮戊二酸脱氢酶 D.谷氨酸脱氢酶 E.谷丙转氨酶 2.肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A.嘌呤核甙酸循环 B.嘧啶核甙酸循环 C.L—谷氨酸氧化脱氨作用 D.联合脱氨作用 E.鸟氨酸循环 3.别嘌呤醇治疗痛风的原因是 A.可抑制腺甙脱氨酶 B.可抑制鸟嘌呤脱氨酶 C.可抑制黄嘌呤脱羧酶 D.可抑制尿酸还原酶 E.可抑制黄嘌呤氧化酶 4.有关电子传递链的叙述,错误的是 A.链中的递氢体同时也是递电子体 B.电子传递的同时伴有ADP的磷酸化 C.链中的递电子体同时也是递氢体 D.该链中各组分组成4个复合体 E.A十D 5.脂肪细胞酯化脂酸所需的甘油是 A.由氨基酸转化而来 B.大多数来自葡萄糖 C.由糖酵解产生 D.由糖异生形成 E.由脂解作用形成 6.脂肪酰CoA在肝脏中进行β氧化的酶促反应顺序为 A.脱氢、加水、硫解、再脱氢 B.加水、脱氢、硫解、再脱氢 C.脱氢、硫解、再脱氢、加水 D.脱氢、加水、再脱氢、硫解 E.以上均不对 7.下列反应中不需要1’—焦磷酸—5’—磷酸核糖的是 A.次黄嘌呤转变为次黄甙酸 B.腺嘌呤转变为腺甙酸

C.鸟嘌呤转变为鸟甙酸 D.生成5’—磷酸—1’—氨基核糖的反应 E.嘧啶生物合成中乳清酸的生成 8.5—Fu的抗癌作用机制为 A.抑制尿嘧啶的合成 B.抑制胸腺嘧啶核甙酸合成酶的活性,从而抑制DNA的生物合成 C.抑制胞嘧啶的合成,从而抑制DNA合成 D.合成错误的DNA,抑制癌细胞生长 E.抑制FH2合成酶的活性 9.Mesdlson和Stahl在1958年利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明的是哪一种机制 A.DNA的半保留复制机制 B.DNA的全保留复制机制 C.DNA基因可转录为mRNA D.DNA基因可表达为蛋白质 E.DNA能被复制 10.DNA复制时除哪种酶外其余均需要 A.拓扑异构酶 B.DNA指导的RNA聚合酶 C.RNA指导的DNA聚合酶 D.DNA指导的DNA聚合酶 E.连接酶 11.下列关于大肠秆菌DNA聚合酶I的叙述,正确的是 A.具有5’→3’内切核酸酶活性 B.具有3’→5’外切核酸酶活性 C.duTP是它的一种作用物 D.以有缺口的双股DNA为模板 E.是惟一参与大肠扦茵DNA复制的聚合酶 12.以下哪个过程中不需要DNA连接酶 A.DNA复制 B.DNA重组 C.DNA断裂和修饰 D.制备重组DNA E.DNA修复 13.原核生物参与转录起始的酶是 A.RNA聚合酶全酶 B.RNA聚合酶核心菌 C.引物酶 D.解链酶 E.RNA聚合酶Ⅱ 14.外显子是 A.不转录的DNA就是反义链 B.基因突变的表现 C.真核生物基因的非编码序列

执业医师考试生化笔记

1.苏州的丝绸深深烙上水的味道(丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸:含有羟基的氨基酸) 2、含有氨基的氨基酸就是碱性氨基酸(赖氨酸和精氨酸)。 3、含有巯基的氨基酸:半胱氨酸(膀胱充盈像个球) 4、具有酰胺基的氨基酸:谷氨酰胺和天冬酰胺。 5、蛋白质是由氨基酸手拉手组成,决定氨基酸是L-a结构。 6、甘氨酸比较特殊,不是手拉手结构(甘,甜心,自己最爱的人当然不希望她与别人也手拉手了!) 7、一级结构:一条线,维系力量是肽键。 8、二级结构:弹簧(局部空间)一圈3.6个结。 9、三级结构:整条空间 10、四级结构:多条链。(亚基:组成四级结构的三级结构) 11、蛋白酶直接破坏一级结构。 12、蛋白质变性:空间结构破坏。(蛋白变性如人变化,不一定能还原) 13、变性蛋白:生物活性丧失、易沉淀。 14、球状蛋白质变性后,其溶解度降低,容易发生沉淀。 15、核酸一级结构:一条线。维系力量是酯键 16、结构独特双螺旋,单链排列反向 17、保护肠道粘膜的氨基酸:谷氨酰胺、谷氨酸、精氨酸。 2.酶蛋白决定反应的特异性。 3.活性中心:真正起作用的部位。 必需基团:有作用的基团。 4.酶:降低反应活化能。 5.B族维生素:1硫2黄6磷泛A烟PP 6.辅酶:主要起着运载体的作用。 7.Km:当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 Vmax:最大反应速度 1、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。 2、磷酸戊糖途径: 1)关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。 2)生理意义:为机体提供核糖、生成NADPH 3)NADPH只参与还原反应、不产生能量。 3、ATP合成酶: F0:通道。F1:真正合成ATP 4、肝是人体合成脂肪酸的主要场所(合成的部位是细胞质) 5、脂肪酸的合成原料主要为乙酰辅酶A和NADPH。 乙酰辅酶A来自糖的分解代谢、NADPH主要由磷酸戊糖途径生成。 6、胰岛素和前列腺素可以抑制脂肪的分解 1、酮体:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。 2、酮体生成的关键酶:HMG-CoA合成酶。 3、酮体作用:肌肉和脑组织提供能量。 1、卵磷脂:磷脂酰胆碱 脑磷脂:磷脂酰乙醇胺 心磷脂:二磷脂酰甘油 1、胆固醇代谢的关键酶:HMG –CoA还原酶。 2、转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛(VitB6) 3、体内主要的脱氨基的方式:联合脱氨基。 4、肌肉中脱氨基方式:嘌呤核苷酸循环脱氨基 5、一碳单位主要来源:丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸。(组成干丝色) 6.一碳单位的载体:四氢叶酸。 7、苯丙氨酸→(苯丙氨酸羟化酶)→酪氨酸→(酪氨酸羟化酶)→儿茶酚胺(多巴、多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素) 8. 酪氨酸→(酪氨酸酶)→黑色素

临床执业医师考试妇产科历年必考知识点汇总

临床执业医师考试妇产科历年必考知识点汇总 1.大阴唇外伤后最易形成血肿。 2.阴道后穹窿位置最深,可穿刺或引流。 3.子宫峡部上为解剖学内口,下为组织学内口。 4.子宫内膜表面2/3为功能层,1/3为基底层。 5.宫颈黏膜上皮为单层高柱状上皮,阴道黏膜上皮为复层鳞状上皮。 6.子宫圆韧带起自宫角,止于大阴唇前端,维持前倾位。 子宫阔韧带限制向两侧倾斜,有子宫动静脉和输尿管穿过。 子宫主韧带横行于宫颈两侧和骨盆侧壁之间,固定宫颈位置、防止子宫下垂。 宫骶韧带维持子宫前倾。 7.输卵管有间质部(最狭窄)、峡部、壶腹部和漏斗部(拾卵)。 8.卵巢表面无腹膜,由生发上皮覆盖,上皮深面有卵巢白膜(防御作用)故不易感染。 9.卵巢固有韧带(卵巢韧带)是子宫与卵巢之间,全子宫加双附件切除不需要切除此韧带。 卵巢悬韧带(骨盆漏斗韧带)是卵巢与骨盆之间,有卵巢动静脉穿过,只切除子宫不需要切除此韧带。 10.卵巢动脉起自腹主动脉,子宫、阴道、阴部内动脉起自髂内动脉。 11.阴道上段:子宫动脉。中段:阴道动脉。下段:阴部内动脉和痔中动脉。 12.右侧卵巢静脉→下腔静脉。左侧卵巢静脉→左肾静脉。 13.淋巴:阴道下段、宫体两侧→腹股沟浅。阴道上段→髂内、闭孔。宫体、宫底、输卵管、卵巢→腰。 14.乳房发育是第二性征最初特征,是青春期发动标志。月经初潮为青春期重要标志。 15.卵巢功能:生殖(产生卵子),内分泌(产生性激素)。 16.雌激素可正反馈作用于下丘脑-垂体。 17.排卵发生于下次月经来潮前14日。

18.黄体生命14天,排卵后7~8日高峰,9~10日退化。 19.雌激素在月经第7日(排卵前)卵泡分泌第1次高峰,排卵后7~8日黄体分泌第2次高峰。 孕激素在排卵后7~8日黄体分泌达高峰。 20.性激素为甾体激素(类固醇),肝脏代谢。 21.雌三醇生物活性最低,为筛查项目(检测孕妇尿中雌三醇含量可判断胎儿是否宫内死亡)。 22.雌激素:促子宫输卵管发育,增对缩宫素敏感性,宫颈黏液湿稀,阴道上皮增生角化,乳腺管增生,水钠潴留易肿,骨基质代谢。 孕激素:子宫黏膜增殖期转分泌期,宫颈黏液干黏,抑输卵管平滑肌节律性收缩频率振幅,阴道上皮细胞脱落,乳腺小叶及腺泡发育,基础体温排卵后升高0.3~0.5℃作排卵日期标志。 23.月经周期:月经期(1~4日),增殖期(早期5~7日,中期8~10日,晚期11~14日,腺上皮:低柱状→弯曲→高柱状),分泌期(早期15~19日,中期20~23日,晚期24~28日,糖原小泡→顶浆分泌→糖原溢出)。 24.宫颈黏液:瞳孔样,羊齿植物叶状结晶(雌),椭圆体(孕)。 25.精子获能部位:子宫腔和输卵管。 卵子受精部位:输卵管壶腹部与峡部连接处。 26.着床在受精后第6~7日。受精后8周称胚胎,9周起称胎儿。 27.自觉胎动:初产妇18~20周,经产妇16周末。 28.身长:前5个月=月数平方,后5个月=月数×5. 体重=宫高×腹围+200g 29.甲状腺是胎儿最早发育的内分泌腺。 30.胎盘:羊膜(最内层),叶状绒毛膜,底蜕膜(母体部分)。 31.人绒毛膜促性腺激素hCG:属蛋白质类激素是一种糖蛋白,合体滋养细胞合成,8~10周达高峰。 雌激素:10周后胎盘合成,雌二醇为非孕妇100倍,雌三醇为1000倍。 32.脐带含1条脐静脉和2条脐动脉。 33.羊水来源:早期:母体血清;中期:胎儿尿液;晚期:肺也参与。

生物化学与分子生物学复习归纳笔记

生物化学与分子生物学重点(1) https://www.wendangku.net/doc/fa4410603.html, 2006-11-13 23:44:37 来源:绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的

一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:① 非极性中性氨基酸(8种); ② 极性中性氨基酸(7种);③ 酸性氨基酸(Glu和Asp);④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构: 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。 1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ⑴α-螺旋:其结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是:① 存在侧链基团较大的氨基酸残基;② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠:其结构特征为:① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的C=O和

2018执业医师考试重点-生物化学

单元细目要点 蛋白质的结构与功能 1.氨基酸与多肽 (1)氨基酸的结构与分类 (2)肽键与肽链 2.蛋白质的结构 (1)一级结构 (2)二级结构 (3)三级和四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系 (1)蛋白质一级结构与功能的关系 (2)蛋白质高级结构与功能的关系 4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性 一、氨基酸与多肽 (一)氨基酸的结构 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-α-氨基酸 (甘氨酸除外) (二)氨基酸的分类 极性中性氨基酸(7个) 非极性疏水性氨基酸(8个) 脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 碱性氨基酸(3个) 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 酸性氨基酸(2个) 天冬氨酸、谷氨酸 肽键 在蛋白质分子中,氨基酸通过肽键连接形成肽。 肽键(—CO—NH—) 一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。 肽键性质:具有双键性质,不可自由旋转。 肽键的形成 二、蛋白质的结构 (一)一级结构 1.概念:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.基本化学键:肽键 3.蛋白水解酶可破坏一级结构 (二)蛋白质的二级结构 1. 概念:局部主链! 2. 主要的化学键:氢键 3. 基本结构形式:α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 4. α-螺旋结构特点 (1)一般为右手螺旋; (2)每3.6个氨基酸残基上升一圈; (3)侧链R基团伸向螺旋外侧,维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。 记忆:右手拿一根麻花,一口咬掉3.6节

(三)蛋白质的三级结构 概念:一条多肽链内所有原子的空间排布,包括主链、侧链构象内容。 一条所有! 肌红蛋白三级结构 (四)蛋白质的四级结构 亚基:有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,其中每条多肽链称为一个亚基。

执业医师笔试手打笔记贺银成版生化

执业医师笔试手打笔记贺银成版生化 集团标准化办公室:[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

糖代谢 1、糖酵解的基本过程、关键酶、生理意义 1次脱氢(无脱羧) 2次底物水平磷酸化—2ATP 每分子GS产生2分子乳酸 3个不可逆反应 2、糖有氧氧化 3、有氧氧化与糖酵解的区别 4、磷酸戊糖途径 5、糖原合成与分解 6、糖异生 7、乳酸循环 8、血糖 脂类代谢 1、脂类分类 2、脂类的消化与吸收 3、甘油三酯的合成代谢 脂肪酸的β氧化 脂肪酸合成 4、酮体和胆固醇的合成 5、胆固醇的转化 6、甘油磷脂代谢 7、血脂 高脂血症 生物氧化 1、生物氧化的概念及特点 2、氧化磷酸化的概念 3、ATP的生成方式 4、呼吸链组成及排列顺序 5、氧化磷酸化的偶联部位(CoQ是交汇点) 6、影响氧化磷酸化的因素 7、ATP 肌酸不是高能化合物,磷酸化后的磷酸肌酸则是高能化合物氨基酸代谢 1、蛋白质的生理作用及营养作用 2、蛋白质的消化、吸收与腐败 3、氨基酸的代谢概况 4、氨基酸的脱氨基作用 5、氨基酸的脱羧基作用 6、一碳单位代谢

7、芳香族氨基酸—酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 8、含硫氨基酸—半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 甲硫氨酸循环 9、氨的代谢 10、鸟氨酸循环 核苷酸代谢 1、嘌呤核苷酸的合成 2、合成嘌呤和嘧啶合成元素来源 3、核苷酸的分解代谢 4、嘌呤核苷酸合成抗代谢物 5、嘧啶核苷酸抗代谢物 蛋白质的结构与功能 1、蛋白质的分子组成 2、氨基酸常考特点 3、肽键与肽链 4、蛋白质的分子结构 5、蛋白质的结构与功能的关系 镰刀形贫血:血红蛋白β亚基的第六位氨基酸GAA(谷氨酸)—GUA(缬氨酸)6、蛋白质的变性 核酸的结构和功能 1、核苷酸分子组成 核糖+碱基+磷酸=核苷酸 2、DNA—AGTC RNA---AGUC (1)Chargaff规则 (2)DNA双螺旋结构模型—反向、配对、平行、双链 3、DNA的变性、复性与分子杂交 4、DNA变性和蛋白质变性的比较 5、RNA的种类和功能 (1)mRNA←hnRNA (2)tRNA tRNA的二级结构---三叶草型;三级结构—倒L型 酶 1、酶的概念 结合酶=酶蛋白+辅助因子的结构特点 2、酶促反应的特点 3、酶促反应的机制—诱导契合假说 (1)Km的特点 (2)米氏方程的推导 4、酶的调节 5、维生素与辅酶

2016最新完整执业医师考试各科复习要点汇总(精华)

2016执业医师考试各科复习要点汇总(精华) 内科复习题 一.常见症状与体征 哪种物质直接作用于体温调节中枢引起发热血液中白细胞产生的内源性致热原 中度发热的口腔温度是38~38.9℃国人咯血的常见原因是肺结核 大量咯血一次咯血量>300ml 血中Hb含量<60g/L,即使重度缺氧,亦难发现发绀 血中还原红蛋白>50g/L,皮肤粘膜可出现发绀语音震颤增强见于接近胸膜的肺内大空洞 以肺组织含气量由多到少为序,叩诊音的排序是:鼓音-过清音-清音-浊音-实音 痰鸣音属于粗湿啰音正常人肩胛间区第3、4胸椎水平可听及的呼吸音是支气管肺泡呼吸音 正常人背部第1、2胸椎附近可听及的呼吸音是支气管呼吸音喘鸣音属于干啰音 最常能听到的胸膜摩擦音的部位是前下侧胸壁心绞痛的牵涉痛表现为左前臂内侧痛 胸骨后痛可见于反流性食管炎吸气性呼吸困难见于甲状腺肿大呼气性呼吸困难见于阻塞性肺气肿 混合性呼吸困难见于大量胸腔积液Kussmaul呼吸常见于尿毒症Cheyne-Stokess呼吸常见巴比妥类药中毒 Biots呼吸常见于巴比妥类药中毒按发生机制,呼吸遏制见于呼吸中枢性呼吸困难 按发生机制双吸气见于呼吸中枢性呼吸困难 原发性醛固酮增多症时产生水肿的主要始动因素是水与钠潴留 右心衰竭时,产生水肿的主要始动因素是毛细血管滤过压增高 急性肾炎时,产生水肿的主要始动因素是毛细血管通透性增高 肾病综合征时,产生水肿的主要始动因素是血浆胶体渗透压降低 丝虫病时,产生水肿的主要因素是淋巴液回流受阻 正常人平卧时,颈外静脉在锁骨上缘至下颌角间的充盈水平在下2/3以内 正常人立位或坐位时,颈外静脉在锁骨上缘至下颌角间的充盈水平是常不显露 30°~45°的半卧位颈外静脉充盈度超过正常水平,称为颈静脉怒张 颈外静脉怒张伴收缩期搏动见于三尖瓣关闭不全心脏触诊检查震颤,通用的正确手法是用手掌尺侧动脉导管关闭常有震颤心脏瓣膜Erb听诊区又称主动脉瓣第二听诊区 心尖区听诊最清晰的心音是第一心音心底部听诊最清晰的心音是第二心音 仰卧位和左侧卧位听诊最清晰的心音第三心音高抬下肢可增强坐位或立位可减弱或消失的心音第三心音 通常只在儿童或青少年可听到的心音第三心音 额外心音大多出现在S 1 之前、S 2 之后舒张早期奔马律的组成的是病理S 3 与S 1 、S 2 室性奔马律的组成是病理S 3 与S 1 、S 2舒张晚期奔马律的组成是S 4 与S 1 、S 2 房性奔马律的组成是S 4 与S 1 、S 2 周围血管征不包括奇脉Corrigan脉是指水冲脉Traube征是指枪击音.Quincke征是指毛细血管搏动Doroziez征是指动脉双重杂音De Musset征是指点头运动 膝胸或俯卧位可使呕吐减轻,常见于十二指肠淤滞恶心伴随症状的临床意义眩晕-美尼尔综合征 腹痛发生的三种基本机制是内脏性腹痛、躯体性腹痛和牵涉痛 内脏性腹痛的特点A 疼痛部位含混B 疼痛部位接近腹中线C 常伴自主神经兴奋症状D 腹痛不因体

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 (二)氨基酸的分类 1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 (三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,

临床执业医师考点---生物化学

生物化学(16分) 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 (一)氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构:氨基酸。 组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”); 唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸; 含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆:半巯; 含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺; 含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸; 含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸; 含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸; 天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸; 不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸; 亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。 2、氨基酸的分类 (1)非极性、疏水性氨基酸:记忆:饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸) (2)极性、中性氨基酸:记忆:古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸) (3)酸性氨基酸:记忆:天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的 (4)碱性氨基酸:记忆:碱赖(赖氨酸)精(精氨酸)组(组氨酸) (5)芳香族氨基酸:酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 (6)必需氨基酸:缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸 (7)含硫基氨基酸:半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 (8)一碳单位:丝、色、组、甘氨酸 (二)肽键与肽链 连接两个氨基酸的酰胺键:肽键,肽键由-CO-NH-组成,键长0.132nm,具有一定程度的双键性能,不能自由旋转。 二、蛋白质结构 2、3、4级:高级结构/空间构象----氢键 1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸,右手螺旋方向--外侧。某一段肽链的局部空间结构,不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构:从N端至C端的氨基酸排列序列,肽键,次要的是二硫键; 二级结构:局部主链的空间结构,氢键(稳定);

临床执业医师生物化学题及答案

临床执业医师生物化学检测试题 单项选择题 1. 在核酸含量测定中,可用于计算核酸含量的元素是: A. 碳 B. 氢 C. 氧 D. 磷 2. 下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA 、 A. 腺嘌呤 B. 鸟嘌呤 C. 尿嘧啶 D. 胞嘧啶 3. DNA与RNA完全水解后,其产物的特点是: A. 核糖相同,碱基部分相同 B. 核糖不同,碱基相同 … C. 核糖相同,碱基不同 D. 核糖不同,部分碱基不同 4. 核酸中核苷酸之间的连接方式是: A. 2',3'磷酸二酯键 B. 糖苷键 ( C. 2',5'磷酸二酯键 D. 3',5'磷酸二酯键 5. 组成核酸的基本结构单位是: A. 多核苷酸 B. 单核苷酸

C. 含氮碱基 D. 磷酸和核糖 @ 6. 含稀有碱基较多的核酸是 A. mtDNA B. rRNA C. tRNA D. mRNA 7. 核酸对下列哪一波长附近有最大吸收峰 A. 200nm B. 220nm > C. 260nm D. 280nm 8. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是: A. 碱基序列 B. 核苷 C. 磷酸二酯键 D. 磷酸戊糖 9. 核酸对紫外线的吸收主要由哪一结构产生 : A. 氢键 B. 糖苷键 C. 磷酸二酯键 D. 嘌呤环和嘧啶环上的共轭双键 10. DNA的中文名称是: A. 脱氧核糖核苷酸 B. 核糖核苷酸 … C. 脱氧核糖核酸 D. 核糖核酸 11. 下列关于RNA的描述哪项是错误的 A. 组成核糖体的RNA主要是rRNA B. mRNA分子中含有遗传密码 C. RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA等

【考试大论坛】-[考试大论坛]执业医师考点(经典)

执业医师考点 1关于化生下列不正确的是:机化属于间质性化生 2干酪样坏死是一种特殊的:凝固性坏死 3血管玻璃样变性常见于:良性高血压病的细动脉 4微血检的主要成分是:纤维素 5瘀血常见的原因中没有:动脉栓塞 6炎症渗出病变错误的是:所有渗出的白细胞都具有吞噬作用 7急性炎症局部组织变红的主要原因是:血管扩张,血流加快 8不是恶性肿瘤:畸胎瘤 9高血压心脏病的病变特征:左心室向心性肥大 10执业医生法适用于:计划生育技术服务机构的医师 11医师出生接产后,医疗机构可以出具的证明文件是:出生证明书 12医疗机构施行特殊检查时:征得患者同意,并取得其家属或关系人同意及签字后施实 13慢性支气管炎最主要病因是:长期吸烟学易网医学考试频道搜集整理 14诊断慢支急性发作伴细菌感染主要依据是:痰量较多呈脓性 15我国引起肺心病最常见的病因:慢性阻塞性肺疾病 16导致哮喘反复发作的重要原因:气道高反应 17医院内获得性肺炎,最常见的致病菌是:革兰阴性杆菌- 18不能做支气管造影:病变较重累及双侧肺 19细胞内结核无效的杀菌药是:乙胺丁醇 20II型呼吸衰竭时氧疗吸O2浓度:25-34% 21关于咳嗽描述正确的是:支气管扩张症咳嗽往往于清晨或夜间就动体位时加重,并有咳嗽22与呼吸困难无明显关系的疾病包括:急性胃炎 23BP170/100mmhg伴心肌梗死患者,诊断为高BP病:2级(极高危) 24直接引起心脏容量负荷加重的疾病为:主A办关闭不全 25 冠心病的危险因素,除了:HB异常 26可引起低血钾的药物是:呋塞米别名:速尿 27动脉粥样硬化病变最常见累及哪一支冠状动脉:左冠状动脉前降支 28急性心肌梗死最常见的心律失常是:室性期前收缩 29震颤常见于:动脉导管未闭 30二尖办狭窄最严重的并发症是:急性肺水肿 31最容易引起心绞痛的是:主A狭窄 32亚急性感染性心内膜炎的发病机制中不包括哪一项:血液高凝状态 33扩张型心肌病的临床表现错误的:发病年龄大多数为老年人 34心包压塞体征中不包括:心包摩擦音 35以下哪类心律失常,心律规则,心室率正常:心房扑动伴4:1房室传导 36有关心包摩擦音正确的是:胸骨左侧3 ,4肋间最响 37上消化道出血不正确的是:急性大出血时血象检查为早期诊断和病情观察的依据 38判断慢性胃炎是否属于活动性的病理依据是:粘膜中有无中性粒细胞浸润 39胃溃疡多见于胃角和胃窦。

临床执业医师考试真题解析生化第十五单元血液生化.doc

S 2 £ 2 a 2 £ 2 a 2 Y2 a 2 B 2 a 2 S 2 第十五单元血液生化第一节血液的化学成分 如不考虑血细胞有形成分,则血液的化学成分有: 一、水和无机盐 正常人血液含水81%?86%。无机盐主要以离子状态存在,主要的阳离子有NaL K\ Ca\ ?等;主要的阴离子有C1L HCO3\ HPOf等(详见生理学、外科学部分)。 二、血浆蛋白质 主要为清蛋白、球蛋白和纤维蛋白原,此外尚有一些功能酶及消化腺或细胞分泌、释放的酶。 三、非蛋白质含氮物质 包括尿素、尿酸、肌酸、肌酣、氨基酸、肽、筑和胆红素等。这些非蛋白质含氮物质所含的氮总称为非蛋白氮(NPN),它们主要是蛋白质和核酸分解代谢的产物。 四、不含氮的有机化合物 如箭萄糖、甘油三酯、胆固醇、磷脂、酮体及乳酸等。 第二节血浆蛋白质 一、血浆蛋白质分类 血浆蛋白质种类很多,组成上几乎都是糖蛋白。按分离方法不同,可将血浆蛋白质分为不同组分。 (%1)盐析法分类根据各种血浆蛋白质在不同浓度盐溶液中的溶解度不同,采用盐析可将 血浆蛋白质分为清蛋白、球蛋白及纤维蛋白原几部分。被饱和硫酸铉沉淀的为清蛋白。球蛋白 及纤维蛋白原可被半饱和硫酸铉沉淀;纤维蛋白原又可被半饱和氯化钠沉淀。其中清蛋白含量 为35~55g/L,球蛋白为20~30g/L,清蛋白/球蛋白(A / G)为1. 5?2. 5: 1。 (%1)电泳法分类根据血浆蛋白质分子量大小、表面电荷性质及多少不同,在电场中泳动 速度不同而加以分离。以醋酸纤维素膜为支持物,可将血浆蛋白质分为清蛋白、m球蛋白、 & 球蛋白、。球蛋白、y球蛋白及纤维蛋白原。采用分辨率更高的电泳法,分离的成分更多。 除无纤维蛋白原外,血清蛋白质成分与血浆蛋白质其余成分相同。按各部分构成百分比, 清蛋白为0. 54-0. 61, 球蛋白0. 04-0. 06,(12球蛋白0. 07-0. 09, p 球蛋白0. 10-0. 13, Y球蛋白0.17-0. 22。 【执业】1.大多数成年人血红蛋白中珠蛋白组成是 A. B. C. D. E. 答案:D 【执业】3.在血浆蛋白电泳中,泳动最慢的蛋白质是(2001) A.清蛋白 B. a 球蛋白

临床执业医师资格考试常见考点总结

临床执业医师资格考试常见考点总结 (关注:百通世纪获取更多) 2018年临床执业医师考试“一年两试”常见考点汇总/总结2018年临床执业医师考试成绩查询入口已经开通,大家是不是已经顺利通过考试了呢?2018年临床执业医师考试于8个地区(天津、海南、云南和上海、福建、广西、吉林、贵州)作为“一年两试”试点考区,预备参加临床执业医师考试“一年两试”的考生朋友不妨跟随百通世纪小编再对这些考试中的常见考点做一次复习吧! 关于“适应证”的考题 1.溃疡病行胃大部切除的手术适应证是瘢痕性幽门梗阻 2.放置宫内节育器适应证为剖宫产后半年 3.肾上腺素和异丙肾上腺素共同的适应症是支气管哮喘。 4.胃十二指肠溃疡外科手术的适应症是溃疡病出血。 关于“并发症”的考题 1.急性出血坏死型胰腺炎的局部并发症是胰腺假性囊肿 2.肾病综合征常见并发症是感染和电解质紊乱 3.在急性胰腺炎的并发症中,较常见的是胰腺假性囊肿 4.肠内营养并发症与输入速度及溶液浓度有关的是腹胀,腹泻。 5.骨筋膜室综合症的晚期并发症是肾功能衰竭。 6.输血后7~14天发生的输血并发症是迟发性输血反应。

7.胃大部切除术后早期并发症是胃排空延迟。 8.乙型肝炎后肝硬化的主要并发症不包括急性肝静脉血栓形成。 9.属于骨折早期并发症的是骨筋膜室综合症。 关于“禁忌”的考题 1.对敌百虫杀虫剂中毒的患者,洗胃忌用2%-3%碳酸氢钠溶液 2.肝昏迷时患者灌肠或导泻时禁用肥皂水3。 3.禁忌使用洋地黄的是肥厚性梗阻型心肌病 4.肾结石行体外冲击碎石主要禁忌症输尿管狭窄。 5.腰穿的禁忌有后颅窝占位病变。 关于“表现”、“特点”、“特征”、“典型”等方面的考题 1.结肠癌的早期表现为大便习惯和性状的改变 2.夏柯三联症是腹痛、寒战高热、黄疸 3.流行性脑脊髓膜炎典型的病理变化是蛛网膜下腔脓性渗出物堆积 4.门脉性肝硬化典型的病理变化是再生结节及假小叶的形成 5.十二指肠溃疡的典型症状是进食后疼痛可缓解 6.单纯左心衰的典型体征是双肺底可闻及中小水泡音 7.呼吸衰竭患者缺氧的典型表现是发绀 8.十二指肠溃疡的典型症状是进食后疼痛可缓解 9.系统性红斑狼疮患者的典型皮肤损害为面部蝶形红斑 10.纤维蛋白性心包炎典型体征是心包摩擦音 11.内痔早期的典型症状是无痛性、间歇性便后出血 12.上尿路结石的典型症状是活动后绞痛并有血尿 13.食管癌的典型临床症状是进行性吞咽困难 14.念珠菌性阴道炎典型的白带是凝乳块状 15.典型苯丙酮尿症是由于缺乏苯丙氨酸羟化酶 16.新生儿先天性甲状腺功能减低症的典型实验室检查结果是T4下降,TSH 升高 17.动作电位的传导特点呈双向传导 18.动作电位的传导特点是相对于突触传递易疲劳

生物化学考试知识点提要

Pro含N16%,AA残基平均M=110,残基数<50称多肽。 主链构象角:肽键中N-Cα转动角为φ,Cα-C转动角为ψ;C-N转动角为ω。 肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图:φ和ψ角。 α-螺旋几乎都是右手,3.6残基/圈,第i残基C=O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向,Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲,大部分是右手。β-折叠片中,β-折叠股处于伸展状态,一股的C=O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行;相互靠近的两股有相反方向为反平行。 不规则二级结构:转角及环。规则的比不规则的稳定,新功能往往由不规 则的二级结构区域来体现,——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键);α-螺旋,β-折叠,环状区域——二级结构(氢键); 超二级结构(花样):TIM桶,β-回折片……其他各种未写明的;// TIM桶:αβ-barrel八个β被//八段α围绕,短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域:一个Pro可包含一个或多个,是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链);四级结构(多亚基结构);分子聚合体; 胃:胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活):羧肽酶原,糜蛋白酶原,胰蛋白酶原,胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分:巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族;天冬氨酸~;丝氨酸~;金属~。 胰凝乳蛋白酶(丝氨酸蛋白酶家族):共价修饰催化。水解位于C端,芳香基团或大侧链残基的肽键。 很多蛋白酶(枯草杆菌蛋白酶,小麦羧肽酶-II,乙酰胆碱酯酶及脂肪酶) 有催化三联体,特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体:溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解;蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。 (转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体:内为酸性,有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。 泛素with蛋白酶体:泛素——多肽,多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体:一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S,盖子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP),然后转移到泛素结合酶E2的巯基,泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性,关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复,Pro被绑了一批泛素分子,被运送到蛋白酶体中切成短链。 氨基酸的N代谢:脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。!谷氨酸有核心地位 ⑴氧化脱氨:(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶 //变构酶in MIT,ATP/GTP抑制剂,ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。 ⑵联合脱氨:(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。 ⑶其它途径:嘌呤核苷酸循环,丝氨酸脱水酶;过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症,NH+4浓度升高尤其对大脑有毒:将驱使谷氨酸→谷氨酰胺,耗尽神经递质谷氨酸;谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸,α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输;主要在肝脏合成尿素以解毒(或在肾合成铵盐)。 尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}(完整的尿素循环仅在肝脏): 总:2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体,瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。 0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成:(HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP) 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(in MIT)是别构酶,N-乙酰谷氨酸是激活剂。 1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT 2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质 3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质 4. 精→尿素+鸟;精氨酸酶胞质 胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸,甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢:⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏) ⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸(糖酵解/糖异生)脱氢酶,脱氢 脂肪酸代谢:(脂肪动员:脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏) 长链脂肪酸的活化(内质网膜,线粒体外膜):总:脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi ⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ;PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键 ⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶 脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质,肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质: 1.肉碱软脂酰转移酶I(在MIT外膜):脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱 2.线粒体内膜上的的运输体:介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换 3.肉碱软脂酰转移酶II(在MIT基质):脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA 脂肪酸的β-氧化(MIT基质): ⑴脂酰-CoA脱氢酶:脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3),FAD→FADH2 ⑵烯酰-CoA水合酶:反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA ⑶羟脂酰-CoA脱氢酶:氧化β位(C3)的羟基为酮基,NAD+→NADH ⑷β-酮脂酰硫解酶:硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA(直到乙酰-CoA) 总:脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA(少2C)+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运:丙二酸单酰-CoA(脂肪酸合成前体)抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少,则脂肪酸氧化增加:产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成(细胞溶胶):合成时的H-载体是NADPH,增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。 ⑴乙酰-CoA羧化酶:形成丙二酸单酰-CoA ⑵脂肪酸合酶:经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程,加上2C。// 动物停在16C 血浆脂蛋白(用于运输脂类):乳糜颗粒,LDL低密度脂蛋白,VLDL极低~,HDL高~。 LDL是胆固醇载体,在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。 高胆固醇血症(引起动脉粥样硬化,冠心病):LDL受体合成缺陷;受体从内质网 到高尔基体的转运缺陷;LDL与受体的结合缺陷;细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。

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