生物化学期中考试试卷

2007-2008学年第一学期动物生物化学期中考试试卷

一、单项选择(15小题,共15分)

[1分](1)在波长280nm光吸收最大的氨基酸是

①His；②Phe；③Tyr；④Trp。答（）

[1分](2)高效液相色谱是一项快速，灵敏，高效的分离技术，该

技术可用于答（）

①分配柱层析②离子交换柱层析；③吸附柱层析；④上述各种柱层析均可。[1分](3)放线菌素D是属于

①脂肪类；②糖类；③甾醇类；④肽类。答（）

[1分](4)下列关于β-折叠的叙述哪一项是正确的？

①常呈左手螺旋；②只在两条不同的肽链间形成；

③主要靠链间的氢键维持其稳定性；

④主要靠链间的疏水作用力维持其稳定性。答（）

[1分](5) 竞争性抑制剂作用特点是：

①与酶的底物竞争激活剂；②与酶的底物竞争酶的活性中心 BB；

③与酶的底物竞争酶的辅基；④与酶的底物竞争酶的必需基团。

[1分](6)下列关于球状蛋白质的叙述哪一项是正确的？

①球状蛋白质的整个肽链具有均一的二级结构；

②球状蛋白质都是无规线团结构；

③多数的细胞内酶类、血浆蛋白质及蛋白类激素都属于球状蛋白；

④骨骼及皮肤的蛋白质多属于球状蛋白质。答（）

[1分](7)下列关于HbA的叙述哪一项是正确的？258

①由两个α-亚基和两个β-亚基组成(α2β2)；

②由两个α-亚基和两个γ-亚基组成(α2,β2)；

③由两个β-亚基和两个γ-亚基组成(β2,γ2)；

④由两个β-亚基和两个δ-亚基组成(β2,δ2)。答（）

[1分](8)蛋白质肽链在形成α-螺旋时，遇到Pro残基时，α-螺旋

就会中断而拐弯，主要是因为，第209页

①没有多余的氢形成氢键；②不能形成所需的ψ角；

③ R基团电荷不合适；④整个α-螺旋不稳定。答（ 1）

[1分](9)下列呋喃型糖中，哪个是β-D-呋喃葡萄糖？2是α-D-呋喃葡萄糖

单糖由直链结构变成环状结构后，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体，这种羰基碳上形成的差向异构体称异头物在环状结构中，半缩醛碳原子也称异头碳原子，异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称α异头物，具有相反趋向的称β异头物（通俗一些就是如果羟基在环的上方相当于和CH2OH同侧，则为β型，否则是α型）

答（ 1）

[1分](10)下列结构式中，哪个是α-D-吡喃葡萄糖的结构式？

1为β-D-吡喃葡萄糖的结构式

答（ 2 ）[1分](11)麦芽糖中的糖苷键属于下列哪种类型？

①α(1→4)；②α(1→6)；③β(1→4)；④β(1→6)。答（）[1分](12)下列结构中，L-α-卵磷脂是

①；

②；

③；

④。答（）

[1分] (13)蛋白质分子构象的结构单元是：

①肽键；②二硫键；③肽键平面；④氨基酸残基。答（）

[1分](14) 在双倒数作图法中，Km为：（）

①斜率；②横轴截距导数的绝对值

③横轴截距；-1/Km ④纵轴截距。1/Vmax

[1分](15)天然蛋白质中不存在的氨基酸是：

①甲硫氨酸；②羟脯氨酸；③胱氨酸；④同型半胱氨酸。答（）

二、填空(9小题,共23分)

[3分](1)蛋白质中杂环族氨基酸包括组氨酸、脯氨酸、色氨酸

1)[3分](2)多肽的酸碱性质主要取决于其结构中的________

Ｎ端α－ＮＨ２和Ｃ端α－COOH以及侧链Ｒ上可解离的基

团。

[3分](3)Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型，每圈螺旋

包含3.6个氨基酸残基，沿轴上升高度为0.54nm。每个氨基酸残

基沿轴上升高度为0.15nm，并旋转100?角。

[3分](4)胶原蛋白是由__三_股左旋肽链组成的右旋超螺旋

结构，并富含稀有的Hyp和Gly残基。

[2分](5)血红蛋白(Hb)与氧结合过程所呈现的协同效应，是

通过Hb的别构作用实现的。

[1分](6) 磺胺类药物可以抑制二氢叶酸合酶，从而抑制细

菌生长繁殖。

[3分](7)生理pH下甘油磷脂中，带正电荷的是胆碱乙醇胺，带一个负电荷的是磷酸基，带两个负电荷的是磷脂酰甘油。

[2分](8) 根据维生素的溶解性质，可将维生素分为两类，即脂溶性维生素和水溶性维生素。

[3分](9)将内在蛋白从膜中增溶下来的方法主要有等电点沉淀和ph控制、蛋白质的盐溶和盐析和有机溶剂分级分离法。

三、是非判断(10小题,共10分)

[1分](1)用气相色谱分离混合物时，在固定相中溶解度越大的物质，则在色谱柱中停留时间也越长。答（对）

[1分](2)酶促反应的初速度与底物浓度无关。答（）

[1分](3)肽链中的肽键都是反式构型，但含有脯氨酸的肽键，可以是反式的，也可以是顺式的。答（）

[1分](4)生物体总是先分别合成胰岛素的A、B链后再形成二硫键。答（）

[1分](5)一般说来，在水溶液中蛋白质的亮氨酸残基倾向于包埋在分子内部。答（对）

[1分](6)在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。（）

[1分](7)蔗糖虽不具有还原性，但其水解产物具有还原性。答（对）

[1分](8)葡萄糖或果糖被Na Hg齐还原时都可以产生山梨醇。答（对）

[1分](9)大多数糖苷元还原性，但其水解产物具有还原性（对）

[1分](10)鞘磷脂和甘油磷脂一样都是膜脂的成分。（对）

四、名词解词(8小题,共8分)

[1分](1)别构效应；

又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象

[1分](2) 稀有蛋白质氨基酸

稀有蛋白质氨基酸是多肽合成后由基本氨基酸经酶促修饰而来

[1分](3) 蛋白质变性作用；

[1分](4) 生物活性肽；

生物活性肽是蛋白质中20个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线形、环行结构的不同肽类的总称，是源于蛋白质的多功能最复杂的化合物。

[1分](5) 结合酶；结合酶由酶蛋白和酶因子构成

[1分](6) 比活力；

[1分](7) 酶的活性中心；

[1分](8) 不可逆抑制作用。

五、问答(6小题,共35分)

[5分](1)氨基酸混合物的分离可用哪些方法？

[5分](2)某肽经检测可发生Paully反应——酪氨酸，坂口反应，并能与茚三酮反应生成黄色化合物——脯氨酸，不能发生米伦反应，在280nm处有最大光吸收——色氨酸。根据这些结果推测此肽可能含有哪几种氨基酸？

[5分](3) 怎样证明酶是蛋白质？

[10分](4) 举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？

(2)底物与别构酶的结合,可以促进随后的底物分子与酶的结合,同

样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合,也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合,因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。

[5分](5)将正常血红蛋白HbA与异常血红蛋白HbS（Glu6→Val），《，HbI（Lys16→Glu），〈HbE（Glu26→Lys），〈Hb milwaukce（Val67→Glu）在pH7.0的条件下进行电泳，它们向阳极的迁移速度由小到大的顺序如何？

[5分](6) 简述蛋白质变性与沉淀的关系。

沉淀可以是由蛋白质变性从而产生沉淀，也可以是由于盐析。

蛋白质变性是指光照，热，有机溶济以及一些变性剂（如重金属盐）的作用时蛋白质的空间结构被破坏，使得蛋白质丧失活性，该过程不可逆。

盐析是指向蛋白质的溶液中加入轻金属盐，使得蛋白质沉淀析出，这是由于加入盐降低了蛋白质得溶解度而析出，该过程可逆，加水蛋白质又会溶解。

二者本质上是不同的！！！

六、分析计算(2小题,共9分)

[4分](1)将Ala,His,Ser，Glu和Lys溶于pH4.5的缓冲液中，此五种氨基酸应各带何种电荷？

其等电点分别为：6.02，7.59，5.68，3.22，9.74可知Glu带正电荷，其余带负电荷

[5分](2) 称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生

1μg酪氨酸的酶量，请计算：

（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。

（0.2*6.25）/2=0.625 （150/60*1*0.1）/0.625=400

（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。

0.625*1000=625 625*400=250000

生物化学复习重点

第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。

（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：

生物化学期末考试试卷与答案

安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成

华中农业大学《生物化学实验》试卷

华中农业大学本科生课程考试试卷 考试课程与试卷类型：植物生理学实验原理与技术（A）姓名： 学年学期：2008－2009－1 学号： 考试时间：2009－－班级： 一、名词解释 ( 每题 4 分 , 共 12分 ) 1. 聚丙烯酰胺凝胶 2. 离心技术 3．可见光分光光度法/反相纸层析 二、填空题 ( 每空 2 分 , 共 42分 ) 1. 反相纸层析法分离油菜不饱和脂肪酸的实验中 ,分离后的不饱和脂肪酸经红氨酸溶液显色后 , 其最终产物颜色是（1）,从点样端起层析谱带所对应的脂肪酸依次是 (2) 、（3）、（4）、（5）、（6）。 2. 圆盘聚丙烯酰胺凝胶电泳分离过氧化物酶同工酶的实验中 , 电泳时上槽接电源（7）极 ,下槽接电源 (8) 极 , 电泳开始电流应调节至每管（9）mA, 十分钟后电流调节至每管 (10) mA; 在上槽或样品中加入溴酚蓝是起（11）的作用。 3. 核酸提取过程中 , 将含有 DNA 的溶液置72℃处理 3 分钟，其目的是（12）；在淀粉酶活性测定过程中将淀粉酶液置于 70℃下处理 15 分钟的目的是（13）。 4．在微量凯氏定氮法测定植物组织中的总氮和蛋白氮，有三个主要的实验阶段，它们分别是（14）、（15）和（16）。在第二阶段，若收集三角瓶中的溶液颜色由_（17）变为（18），表明反应完全。第三阶段所用的标准浓度的滴定溶液名称是（19）。 5. DNA 提取研磨时加入的研磨缓冲液的NaCl浓度是（20），研磨时加入SDS的作用是（21）

三、是非判断题 (判断对错，对的标T，错的标F，每题 2 分，共 10 分 ) 1．萌发的小麦种子中含有很高活性的淀粉酶，其中α－淀粉酶不耐热，在70℃迅速钝化。（） 2．本学期测定还原性糖和可溶性蛋白含量时都用到了斐林试剂，这两个实验中所用的斐林试剂的配方是相同的。（） 3．DNA提取中，加入冷乙醇是为了使DNA分子复性变粗。（） 4．离心机使用中，要求同一台离心机所用的离心管都有相同的重量。（）5．油菜种子硫甙葡萄糖苷的快速分析法中，反应的实质是测定水解硫苷产生的葡萄糖的数量。（） 四、问答题（共36分） 1．试述维生素C测定的基本原理及其实验过程中的注意事项（12分） 2．简述凯氏定氮法测定蛋白质含量的基本原理。为什么一些不法商人要在蛋白质制品中加入三聚氰胺？（12分） 3．凝胶电泳法测定同工酶的原理是什么？为什么本学期所作的胶条染色后显示的谱带就是过氧化物同工酶带？（12分）

生物化学期中试卷(含详细答案)

生物化学期中试卷(含详细答案)

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成绩 南京师范大学生命科学学院2009-2010学年第I学期生物化学期中试卷（含答案） 班级__________ 任课教师___________ 学号___________ 姓名___________ 大题一二三四五六 成绩 一、选择题（从4个备选答案中选出1个唯一正确的答案，把答案代码填入题末括号内）(本大题分10小题, 每小题2分, 共20分) 1、下列有关别构酶的说法，哪项是正确的？ （A）别构酶的速度－底物曲线通常是双曲线； （B）效应物能改变底物的结合常数，但不影响酶促反应速度； （C）底物的结合依赖于其浓度，而效应物的结合则否； （D）别构酶分子都有一个以上的底物结合部位答（D ） 2、下列哪种氨基酸是生酮氨基酸(C ) （A）丙氨酸（B）异亮氨酸 （C）亮氨酸（D）酪氨酸 3、下列氨基酸中，哪个为破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一（C） （A）谷氨酸（B）亮氨酸 （C）脯氨酸（D）丙氨酸 4、在pH7时带正电荷的氨基酸是（C） （A）谷氨酸(B) 丙氨酸(C) 精氨酸(D)天冬氨酸 5、下列的pH值，何者代表天冬氨酸的等电点，pK1(α-COOH)1.88；pK2(β-COOH)3.65；pK3(-NH3)9.6（A） （A）2.77 (B) 6.63 (C) 5.74 (D) 3.5 6、蛋白质的溶解度（D） （A）加入中性盐后增加（B）在等电点时最大 （C）变性后增加（D）加入乙醇后降低 7、胶原蛋白组成中出现的不寻常的氨基酸为（B） （A）ε-乙酰赖氨酸（B）羟基赖氨酸 （C）甲基赖氨酸（D）D-赖氨酸 8、蛋白质糖基化往往与肽链中（C）残基的侧链结合 （A）谷氨酸（B）谷氨酰胺（C）酪氨酸（D）天冬氨酸 9、免疫球蛋白是属于（D） （A）核蛋白（B）简单蛋白 （C）脂蛋白（D）糖蛋白

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

生物化学期中试卷及参考答案

西南交通大学2010－2011学年第(1)学期考试试卷 课程代码 6231040 课程名称 生物化学 考试时间 120分钟 一、选择题（从4个备选答案中选出1个唯一正确的答案，把答案代码填入题末的括号内） (每小题1分, 共20分) 1、下列呋喃型糖中，哪个是β-D -呋喃葡萄糖？ H OH OH H H OH O H HOCH ② CH 2OH H OH OH H H OH O H HOCH ④ CH 2OH 答（ 1 ） 2、下列哪个糖不是还原糖？ ①D-果糖 ②D-半乳糖 ③乳糖 ④蔗糖 答（ 4 ） 3、分子式C 5H 10O 5的开链醛糖和酮糖各有多少个可能的异构体？ ①16，8 ②8，4 ③4，2 ④8，8 答（ 2 ） 4、纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式为： ①α-1，4-Glc ②β-1，3-Glc ③β-1，4-Glc ④β-1，4-Gal 答（ 3 ） 5、几丁质的单糖残基是： ①N -GlcNAc ②N -MurNAc ③N -NeuNAc ④N -GalNAc 答（ 1 ） 班 级 学 号 姓 名 密封装订线 密封装订线 密封装订线

6、密度最低的血浆脂蛋白是： ①CM ②LDL ③MDL ④HDL 答（ 1 ） 7、下列有关甘油三酯的叙述，哪一个不正确？ ①甘油三酯是由一分子甘油与三分子脂肪酸所组成的酯 ②任何一个甘油三酯分子总是包含三个相同的脂酰基 ③在室温下，甘油三酯可以是固体，也可能是液体 ④甘油三酯可以制造肥皂答（ 2 ） 8、卵磷脂水解产生： ①胆碱②胆胺③丝氨酸④甘氨酸答（ 1 ） 9、下列脂肪酸中含有2个双键的脂肪酸是： ①亚麻酸②亚油酸③油酸④花生酸答（ 2 ） 10、下列氨基酸中哪种是天然氨基酸？ ①Cit ②HyPro ③Phe ④Orn 答（ 3 ） 11、下面哪种蛋白质不是结合蛋白？ ①牛胰核糖核酸酶；②血红蛋白； ③细胞色素C；④黄素蛋白。答（ 1 ） 12、不直接参与维持蛋白质二级结构的化学键是： ①氢键②肽键 ③疏水键④二硫键答（ 4 ） 13、中性盐沉淀蛋白质的原理是： ①降低介电常数；②竞争性脱水； ③消除蛋白质的带电状态；④使蛋白质疏水基团外露。答（ 2 ） 14、具5?-CpGpGpTpAp-3?顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂交？ ①5?-GpCpCpAp-3?②5?-CpGpGpTpAp-3? ③5?-UpApCpCpGp-3?④5?-TpApCpCpGp-3?答（ 3 ） 15、在以下修饰碱基中，哪一种对氢键形成的性质不同于它相应的普通碱基？ ①2-甲基腺嘌呤；②5-甲基胞嘧啶； ③5-溴尿嘧啶；④1-甲基鸟嘌呤。答（ 4 ） 16、一RNA片段AGGGCUAUGA，T1全酶酶切后HPLC分析和获得的峰的数量为： ①2 ②3 ③4 ④5 答（ 3 ）

2015高级生物化学及实验技术试题答案

高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。

他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问

《生物化学》期中考试答案

2018-2019学年（一）《生物化学》期中考试答案 一、名词解释（共10小题，每小题2分，满分20分） 1.酶的活性中心：酶分子中能和底物结合，并和酶催化作用直接相关的化学基团构成的特殊区域（部位）。一般包括底物结合和催化两个功能部位。 2.盐析：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 3. 激素与受体： 激素：是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体：是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4. 同工酶：是指催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质和免疫特性方面都存在明显差异的一组酶。 5. Bohr（波尔）效应：增加H+浓度，促进O2从血红蛋白中释放，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力的影响被称为波尔效应。 6. 等电点：当氨基酸（或蛋白质）溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸（或蛋白质）分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸（或蛋白质）的等电点。 7. 分子杂交：不同来源的DNA热变性后缓慢冷却，使其复性，若DNA单链间或单链DNA与RNA之间存在碱基配对区域，则复性时形成会杂交分子的现象。 8. 超二级结构：是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 9. 维生素：维持机体正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物，人和动物不能合成它们，必须从食物中摄取。 10. Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）

1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA

生物化学实验理论考试题答案

生物化学实验理论考试题答案 1.醋酸纤维薄膜电泳时点样端应靠近电极的哪一端，为什么？ 答；电泳时点样端应靠近负极，因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的作用,为什么？ 答；空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜的电泳原理？ 答；血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为8.6时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.何谓Rf值？影响Rf值的因素？ 答;Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关，对同一种物质来讲Rf是一个常量。 5.什么是盐析？盐析会引起蛋白质的变性吗？一般用什么试剂? 答;盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性，因为蛋白质的结构并未发生改变，去掉引起盐析的因素蛋白质仍能溶解；一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析 6.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？ 答;还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 7.影响蛋白质沉淀的因素是什么？沉淀和变性有什么联系？ 答;水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶

生物化学期中考试试题及其参考答案

生物化学期中考试试题及其参考答案 简答题（每题10分，共10题100分） 1.ATP是果糖磷酸激酶的底物，为什么ATP浓度高，反而会抑制果糖磷酸激酶 参考答案：果糖磷酸激酶是EMP途径中限速酶之一，EMP途径是分解代谢，总的效应是放出能量的，ATP浓度高表明细胞内能荷较高，因此抑制果糖磷酸激酶，从而抑制EMP途径。 2.试述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。 参考答案：①糖的有氧氧化过程中，糖酵解形成丙酮酸，然后脱氢脱羧形成乙酰CoA，乙酰CoA与草酰乙酸在柠檬酸作用下进入三羧酸循环。②糖异生过程中，丙酮酸需要在线粒体中通过丙酮酸羧化酶的作用，形成草酰乙酸，然后通过其他方式转运到细胞质，草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下，形成磷酸烯醇式丙酮酸；从而完成糖酵解中磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶作用下生成丙酮酸的不可以步骤。 3.糖异生过程是否为糖酵解的逆反应为什么 参考答案：糖酵解途径将葡萄糖降解为丙酮酸，糖异生途径则将丙酮酸转化成葡萄糖，但这两条代谢途径并非简单的逆转。因为：①糖酵解中由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的三个反应是不可逆的，糖异生中必须利用另外四种酶来绕行这三个能量障碍：以丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶反应绕行丙酮酸激酶反应，以果糖二磷酸酶反应绕行磷酸果糖激酶反应，以葡萄糖-6-磷酸酶反应绕行己糖激酶反应。②这两条途径的酶系分布也有所不同：糖酵解全部在胞液中进行，糖异生则发生在胞液和线粒体。 ~ 4.何谓三羧酸循环它有何特点和生物学意义 参考答案：三羧酸循环是发生在线粒体基质内、经由一系列脱氢及脱羧反应将乙酰-CoA最终氧化成CO2的单向循环途径。因循环中首先生成含有三个羧基的柠檬酸而称为三羧酸/柠檬酸循环，亦称为Krebs循环以纪念在阐明该循环中有突出贡献的德国科学家Hans Krebs。 特点：反应开始于4C的草酰乙酸与2C的乙酰-CoA缩合成柠檬酸，结束于草酰乙酸的再生成，每轮循环可将一分子乙酸盐彻底氧化成等当量的CO2和H2O，期间四次脱氢生成的3分子NADH和1分子FADH2可经由呼吸链生成10分子ATP。 三羧酸循环的生理意义主要为两方面：一是为机体新陈代谢提供大量能量，二是各类营养物(包括次生物质)的代谢连接枢纽，为分解及合成两用代谢途径。 5.磷酸戊糖途径有何特点其生物学意义何在 参考答案：磷酸戊糖途径特点 磷酸戊糖途径的生理意义主要有以下几个方面：①为核酸生物合成提供戊糖：戊糖是多种核苷酸，核苷酸辅酶和核酸的原料，人体主要通过磷酸戊糖途径生成之，但肌肉组织缺乏Glc-6-P脱氢酶，只能依赖糖酵解途径中间代谢物甘油醛-3-磷酸和Fru-6-P的基团转移生成。②为多种生物合成及转化代谢提供还原当量NADPH，并可通过维持还原性谷胱甘肽

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构

生物化学实验题目

实验一胆固醇的提取2012-11-15 16:20:00 生物师范班题目 1.比色法测定样品的理论基础是什么？ 被测样品必须要有颜色。 2. 胆固醇含量在多少范围时，与值呈良好的线性关系？ 在400mg/ml范围内。 3.在提取胆固醇的过程中，为什么要加无水乙醇？ 促使蛋白质沉淀。 4.在试管中加入1ml磷硫铁试剂，会产生什么现象？（至少写2点） 产生紫红色化合物。产生热量。 5.在无水乙醇中加磷硫铁试剂时，正确的加法是什么？将产生什么现象？请准确描述 该现象。 沿管壁慢慢加入。溶液分层。上层是无水乙醇，下层是磷硫铁试剂。 1. 胆固醇提取过程中，无水乙醇为什么要分两次加入？ 目的是使蛋白质以分散很细的沉淀颗粒析出。 2.我们用比色法测定胆固醇含量的仪器名称是什么？ 分光光度计 3. P-S-Fe试剂配置时，能用稀硫酸吗？为什么？ 不能。因为FeCl3本身是亲水性物质，稀硫酸中含有水，会降低P-S-Fe试剂的浓度，从而导致反应不能发生。 4.请简述移液枪的使用步骤。 根据所要吸取的溶液的体积选定合适量程的移液枪。 调好量程。 插枪头。 吸取液体。 将移液枪的量程调至最大。 5. 请简述0.08mg/ml胆固醇标准溶液的配置方法。 准确称取胆固醇80mg，溶于无水乙醇，定容至100ml 将贮液用无水乙醇准确稀释10倍既得。

实验二总糖和还原糖测定2012-11-15 16:20:00 生物师范班 1. 请写出还愿糖与非还原糖结构的不同之处 拥有自由的醛基和酮基 2. 对没有还原性的糖，用什么方法进行糖含量的测定？ 酸水解的方法将非还原性的糖降解呈还原糖。 3. DNS之所以能和还原糖反应，是因为其结构中含有__________? 硝基 4. 如果将DNS和其与还原糖反应的产物同时进行比色，谁的A值更大？为什么？ 产物的更大，因为产物生成棕红色，颜色越深，吸光度越高。 5. 还原糖提取过程中，为什么要离心两次？ 因为这样可以更好地将还原糖全部提取出来。第二次洗涤沉淀。 海洋技术班 1.单糖都是还原糖吗？为什么？ 是的，因为有自由醛基和酮基 2.为什么能用比色法测定还原糖的量？ 因为还原糖的量与光吸收值呈线性关系。 3.DNS的全称是？ 3,5-二硝基水杨酸 4.总糖提取过程中，碘液的作用是什么？ 确认淀粉水解完全。 5.请简述标准曲线的作用。 通过标准曲线来算出未知样品的浓度。

生物化学期中考试试卷及答案精编版

生物化学期中考试试卷 及答案精编版 MQS system office room 【MQS16H-TTMS2A-MQSS8Q8-MQSH16898】

班级学号姓名

6、下列哪一种氨基酸在生理条件下含有可解离的极性侧链。（C） A、Ala B、Leu C、Lys D、Phe 7、脱氧核糖含量的测定采用（B） A、地衣酚法 B、二苯胺法 C、福林－酚法 D、费林滴定法 8、下列磷脂中哪一个含有胆碱？（C） A、脑磷脂 B、心磷脂 C、卵磷脂 D、磷脂酸 9、下列关于凝胶过滤的叙述哪一项是正确的？（D） A、凝胶过滤主要基于蛋白质的带电荷多少而进行分离的 B、凝胶过滤中所带电荷数越多的蛋白质越先流出 C、凝胶过滤不能用于分子量的测定 D、凝胶过滤中分子量大的分子最先流出 10、在研究和模拟生物膜时常使用的人工膜是（A） A、脂质体 B、核糖体 C、微粒体 D、线粒体 11、下列哪种酶对于碱性氨基酸羧基参与形成的肽键具有最强的专一性（D） A、羧肽酶A B、胃蛋白酶 C、弹性蛋白酶 D、胰蛋白酶 12、氨基酸和蛋白质所共有的性质是（D） A、沉淀反应 B、双缩脲反应 C、胶体性质 D、两性性质 13、下列哪种物质不是由核酸与蛋白质结合而成的复合物。（C） A、病毒 B、核糖体 C、线粒体内膜 D、蛋白质生物合成起始物 14、全酶是指（C） A、酶的辅助因子以外的部分 B、酶的无活性前体 C、一种需要辅助因子的酶，并且已具备各种成分 D、一种酶－抑制剂复合物 15、原核生物与真核生物核糖体上都有（B） A、18SrRNA B、5SrRNA C、、28SrRNA 16、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是（D） A、Vmax降低，Km不变 B、Vmax降低，Km降低 C、Vmax不变，Km降低 D、Vmax不变，Km增加 17、热变性后的DNA（B） A、形成三股螺旋 B、紫外吸收增强 C、磷酸二酯键断裂 D、碱基组成发生变化 18、血液凝固的过程是凝血酶原和血纤蛋白原（B）

生物化学复习重点

绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学期末考试题及答案

《生物化学》期末考试题A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺