宁波大学2607生物化学与分子生物学2009--2019年考博初试专业课真题

宁波大学2019年博士研究生招生考试初试试题(A卷)

(答案必须写在考点提供的答题纸上)

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生物化学2008

复旦大学 2008年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 考试科目：727|生物化学 一、是非题 1.人体中不存在D型氨基酸。 2.核酸与蛋白质一样也有等电点。 3.Cot曲线分析可以用来检测真核生物基因组中是否有重复DNA序 列。 4.溶液的离子浓度会影响蛋白质之间的氢键作用的强弱。 5.纸层析分离氨基酸的原理是利用了氨基酸侧链在极性上的差异。 6.SDS不能与DNA结合的原因是DNA上带负电荷。 7.辅酶有时候能单独起作用。 8.Pauling最早提出蛋白质的变性是氢链遭到破坏。 9.顺式作用元件是一类蛋白质。 10.Edman试剂可以用来进行氨基酸的定量。 11.磷酸化是调控酶活性的最主要方式。 12.酶反应动力学的特征常数随温度变化而变化。 13.Southern blotting是用来进行RNA杂交的方法。 14.DTT能破坏蛋白质分子的二硫键，所以是酶的失活剂。 15.分子伴侣是帮助蛋白质折叠的ATP酶。 16.一分子糖都能与三分子苯肼进行成脎反应。 17.自然界存在的天然脂肪酸的双键多为间隔的顺式结构。

18.皂化值高表示该脂肪含有相对分子量高的脂肪酸多。 19.酪氨酸可以在人体内直接被加碘而转变为甲状腺素。 20.人体可以通过ＴＣＡ循环分解代谢掉乙酸的衍生物。 21.ＨＭＧ－ＣｏＡ裂解酶的抑制剂被用于治疗高胆固醇血症。 22.氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ和Ⅱ是分布于不同组织的尿素合成酶的关键 酶。 23.人体嘌呤核苷酸循环可以帮助氨基酸脱去氨基。 24.３Ｄ症状是由维生素Ｂ６缺乏所引起的。 25.叶酸是西氨基转移酶的辅酶，在体内起到转移酰基的作用。 二、名词解释 1.Isoelectric point 2.两性电解质 3.必需氨基酸 4.离子交换层析 5.Ribozyme 6.disulfide bond 7.增色效应（hyperchromic effect） 8.Krebs bicycle 9.蛋白质的腐败作用（Putrefaction） 10.乳清酸尿症（Orotic aciduria） 11.Lipopolysaccharides(LPS) 三、填空题

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容

中国农业大学生物化学2008真题

中国农业大学2008年生物化学考研试题 一、概念题（2分×5） 1、糖异生作用的生物学意义 2、多聚核糖体 3、乙酰CoA的代谢 4、原核生物的DNA聚合酶 5、表观遗传学 二、填空题（1分×29） 1、VLDL与HDL的组分不同在于前者________，后者主要用于运输________。 2、15C的脂肪酸氧化，可生成____个FADH2，____个NADH，____个乙酰CoA；并且能生成1个________分子参加柠檬酸循环。 3、2个丙酮酸分子异生为葡萄糖，共消耗____分子ATP。 4、柠檬酸循环过程中共有____次脱羧，____次脱氢，____次底物水平磷酸化。 5、PRPP的中文名称是________________，主要用于合成________和________。 6、在生物体内，氧化脱氨基活性最高的酶是____________；NAD+转换为NADH是通过____________实现的，其意义是________________。 7、RNA聚合酶是________的复合体；……由________和________组成 8、大脑利用酮体作为燃料，其意义是____________。 9、维生素B2构成的辅基是____________，参加________反应。 10、柠檬酸________乙酰CoA羧化酶，从而促进________的合成。 三、单项选择题（1分×25） 这个是今年新增加的题型，形式、难度都出乎预料。应该说，很多平常认为比较偏僻的知识点，比如羧甲基纤维素、吉布斯自由能、β-胡萝卜素、活性细胞中的蛋白质跟踪技术等等，都在这个题型中出现了。当然也有一些题目比较简单，但总体而论，这个题型是不好应付的。也希望09年考生物学院的同学努力增强自己的综合实力，不要局限于那些“重点”、“经典”内容。 四、分析题（8个，共86分） 1、简述脂肪组织中脂肪代谢与血糖和血液脂肪酸水平的调控关系。 2、简述蛋白质合成中起始密码AUG和延伸过程中密码子AUG的识别和调控。 3、简述丙酮酸的代谢途径。 4、简述原核生物DNA复制的起始复合物的形成过程及参与的蛋白因子。 5、比较RNA与DNA的化学组成、核苷酸内部连键、核苷酸外部连键，以及各自的生物学功能。 6、有一个多亚基球状蛋白质，其肽链间有二硫键。试问由一下那种方法，可以测得该蛋白质的分子量？请说明理由。（1）SDS-PAGE（2）等密度沉降（3）凝胶过滤法 7、关于酶的抑制的题目，要求根据三条反应速率曲线，用双倒数作图法标记出曲线表示的三种情形（非

应用化学专业描述

应用化学专业描述各位读友大家好，此文档由网络收集而来，欢迎您下载，谢谢 应用化学专业描述 专业级别：本科所属专业门类：化学类报读热度：★★ 培养目标：本专业培养具备化学的基本理论、基本知识和较强的实验技能，能在科研机构、高等学校及企事业单位等从事科学研究、教学工作及管理工作的高级专门人才。 培养要求：本专业学生主要学习化学方面的基础知识、基本理论、基本技能以及相关的工程技术知识，受到基础研究和应用基础研究方面的科学思维和科学实验训练，具有较好的科学素养，具备运用所学知识和实验技能进行应用研究、技术开发和科技管理的基本技能。 毕业生应获得的知识与能力： 1．掌握数学、物理等方面的基本理论和基本知识；

2．掌握无机化学、分析化学、有机化学、物理化学、化学工程及化工制图的基础知识、基本原理和基本实验技能； 3．了解相近专业的一般原理和知识； 4．了解国家关于科学技术、化学相关产业、知识产权等方面的政策、法规； 5．了解化学的理论前沿、应用前景、最新发展动态，以及化学相关产业发展状况； 6．掌握中外文资料查询、文献检索及运用现代信息技术获取相关信息的基本方法；具有一定的实验设计，创造实验条件，归纳、整理、分析实验结果，撰写论文，参与学术交流的能力。 主要课程：无机化学、分析化学、有机化学、物理化学、化学工程基础及化工制图。 学业年限：四年 授予学位：理学或工学学士 开设应用化学专业院校毕业生能力用人单位评价：

本专业毕业生能力被评为A+等级的学校有： 清华大学复旦大学浙江大学吉林大学 四川大学天津大学大连理工大学兰州大学 华南理工大学北京化工大学华东理工大学 本专业毕业生能力被评为A等级的学校有： 北京大学南京大学武汉大学北京师范大学 西安交通大学山东大学中山大学上海交通大学 华中科技大学哈尔滨工业大学中南大学东北大学 重庆大学北京理工大学北京科技大学湖南大学 东北师范大学福建师范大学南昌大学浙江工业大学 中国石油大学(北京) 太原理工大学中国石油大学(华东) 西北大学

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

中科院2008年生物化学考研试题

2008年中国科学院研究生院硕士研究生入学 考试试题 科目名称：生物化学与分子生物学 一、翻译并解释下列名词（每小题3分，共计30分） 1.Liposome 2.Ubiquitin 3.Camodulin 4.Essential amino acids 5.Conjugative piasmid 6.Monosaccharide 7.Alternative splicing 8.Enzyme-linked immunosorbent assay 9.Nucleosome 10.Transpositional recombination 二、是非判断题（每小题1分，共计20分） 1.所有的单糖分子都有旋光异构体。 2.蛋白质的变性实质上是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。 3.核糖体是一种核酶，能催化肽键的合成。 4.糖无论是经历有氧分解还是无氧分解都必须经历糖酵解阶段。 5.角蛋白是纤维蛋白。 6.核酸的变性是指多聚核苷酸骨架上共价键的断裂。 7.脂类是所有营养物质中单位质量足有最多能量的化合物。 8.酶的浓度越高，冷却保存过程中越容易变性。 9.动物体内B-氧化产生放的乙酰CoA能转化为丙酮酸或草酰乙酸，因此能产生葡萄糖。 10.核苷酸化酶降解核酸生成含氮碱和戊糖。 11．神经髓鞘主要起绝缘作用，其蛋白质含量较线粒体内膜的蛋白质含量高。 12.能产生分泌性抗体的细胞是淋巴T细胞。 13.多数鱼类和两栖类动物以尿素和乙醛酸作为嘌呤的最终产物。 14.通过蛋白质在280nm的吸收值能确定蛋白质的纯度。 15.所有成熟的tRNA的3’端都有CCA OH 16胱氨酸中的二硫键容易被空气中的O2氧化。 17.酶转换数常用于衡量酶催化效率，其单位是mol/L。 18.DNA有多种构象，在不同的环境如温度、湿度、离子浓度等的条件下可相互转换。 19.绿豆核酸酶既可以降解单链RNA也可以降解双链RNA。 20.DNA复制时只有一条链作为模板参与复制。 三、单项选择题（每小题2分，共计30分） 1.糖酵解时那一对代谢物提供磷元素是ADP生成ATP？ A 3-磷酸甘油醛及果糖磷酸 B 1,3-二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸 C 2-磷酸甘油酸及6-磷酸葡萄糖 D 1-磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸 2.亮氨酸的Pka1=2.36,Pka2=9.6.在PH=7.0的缓冲溶液中，亮氨酸： A 带静正电荷 B 为中性离子 C 带静负电荷 D 不是两性离子 3下列哪个碱基环结构不带氨基基团？ 1

生物化学与分子生物学学习指导与习题集

生物化学与分子生物学学习指导与习题集11

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。

宁波大学应用化学专业

宁波大学应用化学专业（2010版） 一、培养目标 培养学生具有扎实的化学化工基础知识、基本理论、基本实验技能、相关的工程技术知识和计算机应用能力，获得基础研究、应用基础、应用研究方面的科学思维和科学实验训练，使之成为基础知识扎实、实验素质高和动手能力强、具有良好科学素养的高级人才。毕业生可在科研部门、高新技术产业、大型企业、环保、医药、商检等部门从事化学、化工及新材料领域的科研、开发、工艺设计与改进、教学以及管理等工作。 二、培养基本规格要求 本专业学生主要学习化学化工方面的基础知识、基本理论、基本技能以及相关的工程技术知识，受到基础研究和应用基础研究方面的科学思维和科学实验训练，具有较好的科学素养，具备运用所学知识和实验技能进行应用研究、技术开发和科技管理的基本技能。毕业生应获得以下几方面的知识和能力： 1.掌握数学、物理、英语、计算机等方面的基本理论和基本知识； 2.掌握大学化学、分析化学、有机化学、物理化学、化学工程及化工制图的基础知识、基本原理和基本实验技能； 3.了解相近专业的一般原理和知识； 4.了解国家关于科学技术、化学化工相关产业、知识产权等方面的政策、法规； 5.了解化学和应用化学的理论前沿、应用前景、最新发展动态以及化学化工相关产业发展状况； 6.掌握中外文资料查阅、文献检索及运用现代信息技术获取相关信息的基本方法； 7.具有一定的实验设计、创造实验条件、实施实验过程，归纳、整理、分析实验结果，撰写论文，参与学术交流的能力。 三、核心课程 1、学位课程 分析化学B、有机化学2、化工基础 2、主要课程 高等数学、大学物理、大学化学及实验、分析化学及实验、仪器分析及实验、有机化学及实验、物理化学及实验、化工基础及实验、化工制图、高分子化学、应用化学专业英语、计算机在化学化工中的应用。 四、学制与毕业要求(学制：4 年，最低学分：164) 1.学制 四年，最长学习年限为六年。 2.毕业最低学分 毕业最低学分为164学分。 五、授予学位及要求 符合宁波大学学士学位授予的有关规定，授予工学学士学位。 六、各类课程设置及学分分配要求

生物化学与分子生物学名词解释

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

2008年农学门类联考生物化学考研试题及答案详解

2008年农学门类联考生物化学考研试题 22．阐明三羧酸循环的科学家是 A. J．D．Watson B．H．A．Krebs C. L. C. Pauling D．J．B．S umner 23. DNA单链中连接脱氧核苷酸的化学键是 A. 氢键 B．离子键 C.3′，5′- 磷酸二酯键 D 2′，5′- 磷酸二酯键 24. 由360个氨基酸残基形成的典型α螺旋，其螺旋长度是 A. 54 nm B．36 nm C．34 nm D．15 nm 25. 5′- 末端通常具有帽子结构的RNA分子是 A. 原核生物mRNA B．原核生物rRNA C. 真核生物mRNA D．真核生物rRNA 28. 一碳单位转移酶的辅酶是 A. 四氢叶酸 B．泛酸 C．核黄素 D．抗坏血酸 29. 大肠杆菌中催化DNA新链延长的主要酶是 A.DNA连接酶 B．DNA聚合酶I C. DNA聚合酶II D．DNA聚合酶Ⅲ 30. 大肠杆菌DNA分子经过连续两代的半保留复制，第2代中来自DNA 含量与总DNA含量的比值是 A. 1／2 B．1／4 C．1／8 D．1／16 31. 原核生物DNA转录时，识别启动子的因子是 A. IF - 1 B．RF - 1 C．σ因子 D．ρ因子 32. 糖酵解途径中，催化己糖裂解产生3 - 磷酸甘油醛的酶是

A.磷酸果糖激酶 B．3 - 磷酸甘油醛脱氢酶 C. 醛缩酶 D．烯醇化酶 33. 下列参与三羧酸循环的酶中，属于调节酶的是 A.延胡索酸酶 B．琥珀酰CoA合成酶 C.苹果酸脱氢酶 D．柠檬酸合酶 34．真核细胞核糖体的沉降系数是 A．50S B．60S C．70S D．80S 35．下列酶中，参与联合脱氨基作用的是 A．L - 谷氨酸脱氢酶 B．L - 氨基酸氧化酶 C．谷氨酰胺酶 D．D - 氨基酸氧化酶 36．呼吸链中可阻断电子由Cytb传递到Cytc1的抑制剂是 A．抗霉素A B．安密妥 C. 一氧化碳 D．氰化物 二、简答题：37—39小题，每小题8分，共24分。 37．简述ATP在生物体内的主要作用。 37．答案要点： (1)是生物系统的能量交换中心。 (2)参与代谢调节。 (3)是合成RNA等物质的原料。 (4)是细胞内磷酸基团转移的中间载体。 38．简述蛋白质的一级结构及其与生物进化的关系。

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。

中国农业大学2008年生物化学真题

2008年中国农业大学806生物化学硕士研究生入学考试试题 一、概念题（2分×5） 1、糖异生作用的生物学意义 2、多聚核糖体 3、乙酰CoA的代谢 4、原核生物的DNA聚合酶 5、表观遗传学 二、填空题（1分×29） 1、VLDL与HDL的组分不同在于前者________，后者主要用于运输________。 2、15C的脂肪酸氧化，可生成____个FADH2，____个NADH，____个乙酰CoA；并且能生成1个________分子参加柠檬酸循环。 3、2个丙酮酸分子异生为葡萄糖，共消耗____分子ATP。 4、柠檬酸循环过程中共有____次脱羧，____次脱氢，____次底物水平磷酸化。 5、PRPP的中文名称是________________，主要用于合成________和________。 6、在生物体内，氧化脱氨基活性最高的酶是____________；NAD+转换为NADH是通过____________实现的，其意义是________________。 7、RNA聚合酶是________的复合体；……由________和________组成（对“……”正在回忆中） 8、大脑利用酮体作为燃料，其意义是____________。 9、维生素B2构成的辅基是____________，参加________反应。 10、柠檬酸________乙酰CoA羧化酶，从而促进________的合成。 三、单项选择题（1分×25） 这个是今年新增加的题型，形式、难度都出乎我事先的预料。由于今天时间紧，我没有记住多少，所以就不一一列举了。应该说，很多平常认为比较偏僻的知识点，比如羧甲基纤维素、吉布斯自由能、β-胡萝卜素、活性细胞中的蛋白质跟踪技术等等，都在这个题型中出现了。当然也有一些题目比较简单，但总体而论，这个题型是不好应付的。也希望09年考生物学院的朋友努力增强自己的综合实力，不要局限于那些“重点”、“经典”内容。 四、分析题（8个，共86分） 1、简述脂肪组织中脂肪代谢与血糖和血液脂肪酸水平的调控关系。 2、简述蛋白质合成中起始密码AUG和延伸过程中密码子AUG的识别和调控。 3、简述丙酮酸的代谢途径。 4、简述原核生物DNA复制的起始复合物的形成过程及参与的蛋白因子。 5、比较RNA与DNA的化学组成、核苷酸内部连键、核苷酸外部连键，以及各自的生物学功能。 6、有一个多亚基球状蛋白质，其肽链间有二硫键。试问由一下那种方法，可以测得该蛋白质的分子量？请说明理由。（1）SDS-PAGE（2）等密度沉降（3）凝胶过滤法 7、关于酶的抑制的题目，要求根据三条反应速率曲线，用双倒数作图法标记出曲线表示的三种情形（非竞争性抑制、竞争性抑制、无抑制），并说明理由。原题有图，不过很简单。 8、结合蛋白质的构象变化，简述镰刀状红细胞贫血病的机理。

生物化学与分子生物学

生物化学与分子生物学 生物化学与分子生物学既是生命科学的基础，又是生命科学的前沿。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。分子生物学研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，其发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。近年来迅猛发展的生物化学与分子生物学学科促进了相关和交叉学科，尤其是医学的发展。因此该门课程是我们学习发展中必不可少的学科之一。故在学习之初就给予了高度重视。 最初学习了蛋白质的结构和功能、酶，以及核酸的结构和功能因高中内容有所涉及以及内容较少所以困难度不大。之后学习了糖代谢、脂质代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、非营养物质代谢的内容，就对生物化学与分子生物学这门学科有了更多的了解以及认识。 其中我感触最深的就是糖的代谢，糖是人类食物的主要成分，约占食物总量的百分之五十以上。糖是机体的一种重要能量来源，人体所需能量的百分之五十至百分之七十来自于糖。其中葡萄糖占比很大。细胞内葡萄糖代谢主要包括糖的无氧氧化、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径，取决于不同类型细胞的代谢特点和供氧状况。 接下来我想着重谈论下我对糖的有氧氧化的理解及感想。由于在供氧充足的情况下机体绝大多数组织中的葡萄糖进行有氧氧化生成二氧化碳和水以及释放大量能量供机体利用。所以有氧氧化在糖代谢

中占有不可或缺的作用。第一阶段葡萄糖在胞液中进行糖酵产生丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；第三阶段在线粒体中乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP。其中有很多内容都需要我们牢固掌握，例如每一步反应发生的部位、产生能量的多少、关键酶的名称以及它的激活剂和抑制剂、每一步反应的产物以及那些反应是底物水平磷酸化。糖酵解过程以及柠檬酸循环过程十分重要，需深刻理解记忆。在此我将氧化反应中的关键酶详细提及，关键酶是代谢途径中决定反应方向和反应速度的酶。它催化的反应速度最慢，所以又称限速酶。在糖酵解中关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶；第二阶段关键酶有丙酮酸脱氢酶复合体；第三阶段柠檬酸循环中关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。它们调节的反应均为不可逆反应，其活性决定代谢的总速度，它们的活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节。ATP/ADP（AMP）全程调节，该比值升高时，所有关键酶均被抑制，其中AMP影响大。 一分子葡萄糖有氧氧化可产生30或32分子ATP是无氧氧化的15或16倍，因此糖有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。对机体的生长、发育和繁殖都有着重大意义。 学习生物化学与分子生物学对我们将来在临床学习以及工作中对疾病的发生和发展有了透彻的了解，对疾病的诊断和治疗提供了帮助。

宁波大学生物化学期末试卷二评分标准和答案

一、填空题（共15分，每小格1分） 1．半胱氨酸，甲硫氨酸 2．静止不动，向负极移动 3．转氨酶，核黄素(或维生素B2) 4. 5’加7甲鸟苷三磷酸的帽子，3’加polyA尾巴。 5．半保留性，半不连续性（或以RNA为引物）。 6. 夜盲症(或干眼病) 7. 尿酸，痛风 8. 胰岛素，胰高血糖素 二、单项选择题（共15分，每小题1分） 1． A 2． D 3． D 4． C 5． D 6． D 7． C 8． D 9． D 10． B 11．D 12． C 13． D 14． A 15． B 三、名词解释（共30分，每小题3分） 1．蛋白质的盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 2．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。3．冈崎片段：DNA的合成过程中，其中有一条链的合成不是连续进行的，先合成许多片段，即冈崎片段，随后连接起来。 4．脂肪酸的β氧化作用：脂肪酸在体内氧化时，在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程就是脂肪酸的β-氧化作用。 5．尿素循环：合成尿素的方式，精氨酸在精氨酸酶的催化下水解产生尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可重新进入尿素循环，形成1分子尿素需消耗4分子ATP。 6．逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程，是RNA病毒的复制形式，需逆转录酶的催化。7．酶的活性中心：酶结构中与底物结合并催化底物进行化学反应的那部分结构。 8．底物水平磷酸化：物质在分解时，由于脱氢或脱水，引起底物分子内部的能量重新分布而形成高能键，底物分子中的高能键再转移到ADP形成ATP，这种作用方式称为底物水平磷

宁波大学小学教育专业转入条件

宁波大学小学教育专业转入条件 根据《浙江省教育厅关于浙江省普通高校学生转专业的指导意见》（浙教高教〔2012〕165号）、《浙江省教育厅办公室关于进一步做好普通高校学生转专业工作的通知》（浙教电传〔2014〕173号）和《宁波大学关于深化招生改革与大类培养的实施意见》（宁大政〔2015〕2号）文件精神，为给予学生更多的专业选择权，充分调动学生学习积极性，提高教学和学生学习质量，特制定本专业的转入细则。 宁大本科生完成大学一年级课程学习，在第二学期的第18周前提出申请，同时符合以下条件1，2，3者即可申请转入本专业学习。 申请条件： 1.形象端庄，表达清晰，语音面貌良好； 2.有较好的音乐、美术基础，至少对数学、中文和科学学科之一有浓厚兴趣并 成绩突出,不合格课程不超过1门； 3.转入学生总人数不超过本专业招生计划数的15%，且专业师生比不超过18； 4.因为身体健康原因，经学校指定的医疗单位检查证明不能在原专业学习、但尚能在本专业学习者。 申请程序: 1.学生本人提出申请并填写《转专业申请表》，并附上前一学年的成绩单，由原学院审核盖章同意后统一报教务处； 2.经教务处审核通过并办理相关手续后，申请人于第一学年的第二学期末统一参加本专业转入面试。 考核办法： 1．能力考核。由本专业组织5位专家进行面试，重点考核学生外在形象、教师气质、语言表达、音乐、美术基础和学科学习能力和发展潜能，考核结果以百分制评定，占权重的80%。 2．专业特长。学生须提供一份具有与本专业技能、学科直接相关的考级证书、作品或奖项；要求至少校、院级以上，取得时限为中小学、大学期间，占权重的20%；

关于生物化学与分子生物学试题库

生物化学与分子生物学试题库 0101A01 在核酸中一般不含有的元素是（） A、碳 B、氢 C、氧 D、硫 0101A02 通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是（） A、腺嘌呤 B、黄嘌呤 C、鸟嘌呤 D、胸腺嘧啶 0101A03 下列哪种碱基只存在于mRNA而不存在于DNA中（） A、腺嘌呤 B、尿嘧啶 C、鸟嘌呤 D、胞嘧啶 0101A04 DNA与RNA完全水解后，其产物的特点是（） A、戊糖不同、碱基部分不同 B、戊糖不同、碱基完全相同 C、戊糖相同、碱基完全相同 D、戊糖相同、碱基部分不同 0101A05 在核酸分子中核苷酸之间的连接方式是（） A、3′，3′，-磷酸二酯键 B、糖苷键 C、3′，5′，磷酸二酯键 D、肽键 0101A06 核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的（） A、嘌呤和嘧啶之间的氢键 B、碱基和戊糖之间的糖苷键 C、戊糖和磷酸之间的酯键 D、嘌呤和嘧啶环上的共轭双键 0101A07 含有稀有碱基比例较多的核酸是（） A、mRNA B、DNA C、tRNA D、rRNA 0101A08 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是（） A、核苷 B、戊糖 C、磷酸 D、碱基序列 0101A09 按照结构特征划分，下列不属于丝氨酸蛋白酶类的是：（） A、胃蛋白酶 B、胰蛋白酶 C、胰凝乳蛋白酶 D、弹性蛋白酶 0101A10 关于氨基酸的脱氨基作用，下列说法不正确的是：（） A、催化氧化脱氨基作用的酶有脱氢酶和氧化酶两类； B、转氨酶的辅助因子是维生素B2； C、联合脱氨基作用是最主要的脱氨基作用； D、氨基酸氧化酶在脱氨基作用中不起主要作用。 0101B01 鸟类为了飞行的需要，通过下列哪种排泄物释放体内多余的氨（） A、尿素 B、尿囊素 C、尿酸 D、尿囊酸 0101B02 胸腺嘧啶除了在DNA出现，还经常在下列哪种RNA中出现（） A、mRNA B、tRNA C、5SrRNA D、18SrRNA 0101B03 下列哪一个代谢途径是细菌和人共有的（） A、嘌呤核苷酸的合成 B、氮的固定 C、乙醇发酵 D、细胞壁粘肽的合成0101B04 脱氧核糖核酸（DNA）分子中碱基配对主要依赖于（） A、二硫键 B、氢键 C、共价键 D、盐键 0101B05 人细胞DNA含2.9×109碱基对，其双螺旋的总长度约为（） A、990mm B、580mm C、290mm D、9900mm 0101B06 核酸从头合成中，嘌呤环的第1位氮来自（） A、天冬氨酸 B、氨甲酰磷酸 C、甘氨酸 D、谷氨酰胺 0101B07 m2G是（） A、含有2个甲基的鸟嘌呤碱基 B、杂环的2位上带甲基的鸟苷 C、核糖2位上带甲基的鸟苷酸 D、鸟嘌呤核苷磷酸二甲酯 0101B08 核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位氮原子来自（）

(完整版)宁波大学环境工程专业培养方案及教学计划

宁波大学环境工程专业培养方案及教学计划 一、培养目标 本专业培养德智体全面发展，基础扎实，素质优良，具备水、气、声和固体废物污染防治和给排水工程等方面的知识，获得工程师基本能力训练，并具有创新意识和创业精神的环境工程领域高级工程技术人才。毕业生主要面向环保部门、规划部门、市政部门、设计单位、科研院所、工矿企业等单位，从事环境保护与给排水工程方面的规划、设计、施工、监测、管理和研究开发等工作，也可以到有关学校从事环境专业教育工作。 二、培养基本规格与要求 （一）品德和政治思想要求 热爱社会主义祖国，拥护中国共产党的领导，理解马列主义、毛泽东思想和邓小平理论的基本原理；愿为社会主义现代化建设服务，为人民服务，有为国家富强、民族昌盛而奋斗的志向和责任感；具有敬业爱岗、艰苦奋斗、热爱劳动、遵纪守法、团结合作的品质；具有良好的思想品德、社会公德和职业道德。 （二）主要知识和能力要求 本专业学生主要学习分析化学、物理化学、工程力学、测量学、工程制图、环境工程微生物学、工程流体力学、环境监测、环境工程学科的基本理论和基本知识，受到外语、计算机技术及绘图、污染物监测与评价、工程设计、管理及规划方面的基本训练，具有环境科学与工程技术和给排水工程领域的科学研究、工程设计和管理规划方面的基本能力。毕业生应获得以下几方面的知识和能力： 1、掌握环境工程专业的基本理论和基本知识。 2、掌握水污染控制工程与给排水工程、大气污染控制工程、固体废物处理处置与噪声控制工程的基本原理和设计方法。 3、具有对污染物的分析研究、环境监测、环境影响评价、环境管理与规划的初步能力。 4、了解环境科学与技术的理论前沿和发展动态。 5、具有独立获取知识和创新能力。 6、掌握文献检索、资料查询的基本方法，具有初步的科学研究和实际工作能力。 （三）身体素质要求 具有一定的体育基本知识，掌握科学锻炼身体的基本技能，养成良好的体育锻炼和卫生习惯，达到国家规定的大学生体育训练合格标准，形成健全的心理和健康的体魄，能够履行建设祖国和保卫祖国的神圣义务。 三、核心课程 1.学位课程 学位课程包括分析化学、环境工程微生物学、环境科学与工程原理三门课程。所有学位课程的成绩必须达到75分及以上，是获得学士学位的必备条件之一。 2.主要课程 工程力学、工程流体力学、环境工程微生物学、分析化学、物理化学、环境监测、环境科学与工程原理、水污染控制工程、大气污染控制工程、噪声控制工程、固体废物处理处置、给水排水管网系统、水质工程学、环境影响评价等。 四、学制与毕业要求 1.学制 本专业学制4年，实行弹性学年制，最长学习年限为6年。 2.毕业最低学分 毕业最低学分为164，其中必修课116学分，选修课48学分（包括任意选修课8学分、创新创业训练计划4学分）。

生物化学与分子生物学常考名词解释总结!!!

蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如α螺旋β折叠β转角等。 肽单位：肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽 单位或肽平面。 结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。结构域是在蛋白质的三级结构内 的独立折叠单元，其通常都是几个超二级结构单元的组合。在较大的蛋白质分子中， 由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致 密的三维实体，即结构域。 超二级结构又称模块或膜序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。 三级结构具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、测链 在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子和基团在三维空间的整体排布称为三 级结构。 一级结构蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 四级结构多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。 增色效应增色效应或高色效应。由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是 变性后 DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。 固定化酶不溶于水的酶。是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。 脂肪酸的β氧化饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C 链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。 脂肪酸的β-氧化基本过程：丁酰CoA经最后一次β氧化：生成2分子乙酰CoA 。故 每次β氧化1分子脂酰CoA生成1分子FADH２，1分子NADH+H+，1分子乙酰CoA，通过呼吸链氧化前者生成2分子ATP，后者生成3分子ATP。 尿素循环肝脏是动物生成尿素的主要器官，由于精氨酸酶的作用使精氨酸水解为鸟氨酸及尿素。精氨酸在释放了尿素后产生的鸟氨酸，和氨甲酰磷酸反应产生瓜氨酸，瓜 氨酸又和天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，精氨基琥珀酸为酶裂解，产物为精氨酸及 延胡索酸。由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反复生成，故称尿素循环。 操纵子指启动基因、终止基因和一系列紧密连锁的结构基因的总称。原核生物大多数 基因表达调控是通过操纵子机制实现的。操纵子通常由 2个以上的编码序列与启动序列、操纵序列以及其他调节序列在基因组中成簇串联组成。启动序列是RNA聚合酶结合并起动转录的特异DNA序列。多种原核基因启动序列特定区域内，通常在转录起始