23306029 动物生物化学

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东北农业大学网络教育学院在职专升本期末考试题签

23306029 动物生物化学

一、单项选择题

1. 下列氨基酸溶液不能使偏振光发生旋转的是：

A．丙氨酸 B．甘氨酸

C．亮氨酸 D．丝氨酸

2. 下列氨基酸中是碱性氨基酸的有：

A．组氨酸 B．色氨酸 C．酪氨酸 D．甘氨酸

3. 血红蛋白的氧结合曲线为：

A．双曲线 B．抛物线 C．S形曲线 D．直线

4. 活性中心的正确叙述是

A．至少有一个活性中心

B．所有酶的活性中心都是不带电荷的

C．酶的必需基团存在于活性中心内

D．提供酶活性中心上的必需基团的氨基酸肽链相距很近

5. 与酶的高效率无关的是：

A．底物与酶的靠近与定向

B．酶使底物分子中的敏感键产生电子张力

C．共价催化形成反应活性高的底物-酶的共价中间物

D．酶具有多肽链

6. 下列哪一项不是辅酶的功能

A. 转移基团

B. 传递氢

C. 传递电子

D. 决定酶的专一性

7. 糖酵解途径中不需要的酶是：

A 丙酮酸羧化酶

B 醛缩酶

C 丙酮酸激酶

D 磷酸甘油酸变位酶

8. 底物水平磷酸化指

A ATP水解为ADP + Pi

B 使底物分子水解掉一个ATP分子

C 底物经分子重排后形成高能磷酸键，经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP

D 使底物分子加上一个磷酸根

9. 醛缩酶的底物是：

A 1,6-二磷酸果糖

B 6-磷酸葡萄糖

C 1,6-二磷酸葡萄糖

D 6-磷酸果糖

10. 关于高能磷酸键的叙述是错误的是

A.所有高能键都是高能磷酸键

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B.高能磷酸键都是以核苷二磷酸或核苷三磷酸形式存在的

C.实际上并不存在“键能”特别高的高能键

D.高能键只能在电子传递链中偶联产生

11. 活细胞不能利用下列那些能源来维持它的代谢

A． ATP

B．脂肪

C．糖

D．周围的热能

12. 肌肉中的能量的主要储存形式是下列哪一种

A．ADP

B．磷酸烯醇式丙酮酸

C．cAMP

D．ATP

E．磷酸肌酸

13. 下列化合物中哪一个不是β-氧化所需的辅因子？

A．NAD+

B．肉碱

C．CoA

D．NADP+

14. 下列关于脂肪酸β-氧化作用的叙述，哪个是正确的？

A．起始于脂酰CoA

B．对细胞来说，没有产生有用的能量

C．被肉碱抑制

D．主要发生在细胞核中

15. 下列关于脂肪酸连续性β-氧化作用的叙述哪个是错误的？

A．脂肪酸仅许一次活化，消耗ATP分子的两个高能键

B．除硫激酶外，其余所有的酶都属于线粒体酶

C．β-氧化包括脱氢、水化、脱氢和硫解等重复步骤

D．这过程涉及到NADP+的还原

16. 氨的主要代谢去路是：

A. 合成尿素

B. 合成谷氨酰胺

C. 合成丙氨酸

D. 合成核苷酸

17. 素食：

A．不能满足人体所有必需氨酸的需要

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B．比一般有肉食物蛋白生理价值高

C．必须所用蛋白质的必需氨基酸能互补

D．为满足各种必需氨基酸需要总蛋白量较少

18. 属于非必需氨基酸的是

A. 色氨酸、苯丙氨酸

B. 赖氨酸、甲硫氨酸

C. 亮氨酸、异亮氨酸

D. 谷氨酸、天冬氨酸

19. G+C）含量愈高Tm值愈高的原因

A．G - C间形成了一个共价键

B．G - C间形成了两个氢键

C．G - C间形成了三个氢键

D．G - C间形成了离子键

20. 热变性的D NA有哪一种特性:

A.磷酸二脂键发生断裂

B.形成三股螺旋

C.同源DNA有较宽的变性范围

D.溶解温度直接随A-T对的含量改变而变化

21. 与片断TA GAp互补的片断为:

A.TAGAp

B.AGATp

C.ATCTp

D.TCTAp

22. 下列关于哺乳动物DNA复制特点的描述哪一项是错误的？

A．RNA引物较小

B．冈崎片段较小

C．DNA聚合酶α.β.γ参与

D．仅有一个复制起点

23. 下列哪项不是反转录酶催化的特点

Ａ．以病毒RNA为模板

B．在引物参与下

C．以四种NTP为底物

D．按5’→3’方向催化合成一条与模板RNA互补的RNA-DNA杂交链

24. 着色性干皮病是人类的一种遗传性皮肤病，该病的分子基础是

A．细胞膜通透性缺陷引起迅速失水

B．在阳光下使温度敏感性转移酶类失活

C．受紫外线照射诱导了有毒力的前病毒

D．患者缺乏内切核酸酶，DNA损伤修复功能差

二、判断题

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1. 氨基酸处于等电点时的溶解度最小。

2. 两性离子是指同时带有正负两种电荷的离子。

3. 蛋白质变性后，其空间结构由高密度紧密状态变成松散状态。

4. 作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。

5. 在绝大多数情况下，一种酶蛋白只能与一种底物相结合，组成一种全酶，催化一种或一类底物进行某种化学反应。

6. 酶原激活作用是不可逆的。

7. 糖酵解途径的终产物是乙醇。

8. 由于大多数情况下，生物机体内都进行有氧氧化，所以糖酵解途径可有可无。

9. 磷酸戊糖途径是体内主要的戊糖来源途径。

10. 磷酸肌酸是ATP高能磷酸基的贮存库,因为磷酸肌酸只能通过这唯一的形式转移其磷酸基团。

11. ATP在高能化合物中占有特殊地位,它起着共同的中间体的作用。

12. 从低等单细胞生物到最高等的人类,能量的释放.贮存和利用都以ATP为中心。

13. 载脂蛋白不仅具有结合和转运脂质的作用，同时还是调节脂蛋白代谢关键酶活性和参与脂蛋白受体的识别的主要作用。

14. 脂肪酸活化为脂酰CoA时，需要消耗2个高能磷酸键。

15. 脂肪酸合成过程中所需的[H+]全部由NADPH提供。

16. S-腺苷蛋氨酸不仅参与儿茶酚胺的合成而且也为嘌呤、嘧啶的合成提供甲基。

17. 人体缺乏V B6、Vpp、VB12、VB9均可引起氨基酸代谢障碍。

18. 生理价值较低的不同蛋白质饲料混合使用，其生理价值更低。

19. DNA中碱基摩尔比规律（A=T；G=C）仅适用于双链DNA，而不适用于单链DNA。

20. 核酸变性时紫外吸收明显增加。

21. 不同来源的DNA单链，在一定条件下能进行分子杂交是由于它们有共同的碱基组成。

22. 原核生物和真核生物DNA复制都只有一个特定的复制起点。

23. 每一种密码只代表一种氨基酸。

24. AUG是蛋白质合成的起始密码子，但又可作为蛋白质肽链中甲硫氨酸的密码子。

三、名词解释

1. 二硫键

2. 结构域

3. β-折叠或β-折叠片

4. 必需基团

5. 辅酶

6. 共价修饰调节

7. 葡萄糖异生作用

8. 糖酵解

9. 血糖

10. 呼吸链

11. 底物水平磷酸化

12. 氧化磷酸化

13. 类脂

14. 必需脂肪酸

15. 脂肪动员

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16. 血氨

17. 转氨基作用

18. 蛋白质的互补作用

19. 转录

20. 翻译

21. 碱基互补规律

22. 增色效应

23. 密码子

24. 冈崎片段

25. 半保留半不连续复制

四、简答题

1. 参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？

2. 蛋白质β-折叠二级结构的主要特点？

3. 胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素的？

4. 试述辅基与辅酶有何异同？

5. 举例说明酶原激活的机理？

6. 试说明可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处。

7. 简述柠檬酸循环的生理意义。

8. 简述磷酸戊糖途径的生理意义。

9. 简述乳酸循环的基本过程。

10. 试述化学渗透假说。

11. 生物体内有哪些重要的高能化合物？

12. ATP在体内有哪些生理作用?

13. 各种血浆脂蛋白的功能有什么特点?

注：装订线内禁止答题，装订线外禁止有姓名和其他标记。14. 简述脂肪酸β-氧化的具体过程。

15. 胆固醇在动物体内有哪些生物转变？

16. 举出3种氨基酸脱羧基作用的产物，说明其生理功能？

17. 氨基酸的代谢去向有哪些？

18. 简述蛋白质在动物体中有何生物学功能。

19. 什么是DN A热变性？DNA热变性后有何特点？

20. 简述DNA碱基组成特点。

21. DNA与R NA的一级结构有何异同？

22. 写出中心法则路线图。

23. 简述遗传密码的特点。

24. 说明RNA延长的转录鼓泡模型。

动物生物化学试题

动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），

（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

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动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2.限制性核酸内切酶 3. Km 4.核糖体 5.联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题 1 分，共 5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（ 1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由(1分 ) 基因，(1分 ) 基因及其下游 的若干个功能上相关的（ 1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （ 3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（ 1分）， （ 1 分）和（ 1 分），在肝外组织中

利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（ 1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒 体需要一个名为（ 1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶 A 须经过 （ 1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。

四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（ 3 分）请说 明理由（ 5 分）。（8分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I 作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

动物生物化学复习总结

一、名词解释： 1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。 2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。 3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶 二、填空题： 1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋 、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性 三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面) 习题 1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子） 2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构） 3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体 4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个） 6双缩脲用来检测什么（蛋白质） 7肽键属不属于一级结构内能（属于） 8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面） 判断题 9肽键能旋转形成β-折叠（错误） 10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误） 11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确） 12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是） 13盐析不会引起蛋白质的变性（正确） 14Km值代表亲合性的高低（负相关） 15磷酸化是激酶催化的（正确） 16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶） 17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确） 18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶） 19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间） 20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+） 21发生线粒体的循环式：三羧酸循环 22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次） 思考题 第二章蛋白质 （1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？

动物生物化学试题

动物生物化学试题（中国农业周顺伍） 一、填空题（每空１分，共３０分） １．核酸的基本组成单位是_____，它由____、____和____三部分组成。２．单纯蛋白质的基本组成单位是_______。 ３．多肽链的序列测定常采用___________法。 ４．聚糖一级结构铁测定可选择_______、___________和_____等多种仪器分析方法。 ５．蛋白聚糖是由______和_______通过共价键连接所形成的糖复合物。６．维生素ＰＰ即搞癞皮病因子，它包括_______和_______。 ７．_____是唯一含金属的，而且是相对分子质量最大，结构最复杂的维生素。８．糖原是人体内糖的贮存形式，主要存在于______和______中。 ９．食物中脂质物质主要包括______、_____、____及____，以_____最多。 １０．人体含有的不饱和脂肪酸主要有_______、______、_____、____以及_____。 １１．胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，在体内主要以_______和______两种形式存在。 １２．氨基酸分解代谢最首要的反应是____________。 １３．ＤＮＡ指导的_______________是ＲＮＡ合成中最主要的酶类。 二、列举题（每题５分，共２５分） １．列举ＤＮＡ分子的一级结构？ ２．列举蛋白质的一级结构？ ３．列举常见的酶的必需基团？ ４．列举生物氧化的特点？ ５．列举DNA分子的碱基组成？ 三、名词解释（每题５分，共２０分） １．蛋白质的氨基酸组成： ２．维生素；

３．核酸的一级结构： ４．免疫球蛋白： 四、问答题（每题５分，共２５分） １．变性蛋白质有哪些表现？ ２．温度对酶反应速度有哪些影响？ ３．柠檬酸循环的特点？ ４．胆固醇的生物合成途径可分为哪三个阶段？５．肝脏在脂类代谢中的作用有哪些？

动物生物化学(1)

动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？

答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱

6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。

动物生物化学 期末复习资料 超准

生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成

动物生物化学大题答案

第二章核酸 一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。 二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。 第三章蛋白质

动物生物化学(1)

一．绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说

2017-2018年宁夏大学考博试题高级动物生物化学

宁夏大学 2017年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、Explain the Following Biochemical Terms in Chinese or in English(20分)， （每题4分) 1．Operon 2．hyperchromic effect 3．cis-acting element 4．salting out 5．citriate shuttle 二、简述题（40分）（每题10分） 1．举例说明核酸结构（构象）多态性及其生物学意义？ 2、胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程？试述其具体机制。 3．试述DNA复制的特点。 4．氨在血液中如何转运？ 三、论述题（40分） 1．论述糖的有氧氧化代谢途径、产能及生理意义。（20分） 2．如何利用蛋白质的性质进行蛋白质的分离纯化？（20分）

宁夏大学 2018年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、简答题（共8小题，每小题8分，共64分） 1．比较蛋白质的变性与沉淀。（8分） 2．比较酶的别构调节与共价修饰。（8分） 3．肌肉内代谢产生的乳酸在肌肉内不能异生为糖，乳酸会产生积累，机体是如何处理的？简述代谢过程。（8分） 4．氨基酸一般分解代谢有哪些途径？产物是什么？哪条途径是氨基酸分解代谢的主要途径？为什么？（8分） 5.比较脂肪酸β氧化与生物合成的异同。（8分） 6.何谓基因文库？何谓cDNA文库？两者有何不同？（8分） 7.核酸有无营养价值？如果供给动物缺乏核酸的食物，动物能否生存？为什么？（8分） 8.分析DNA复制、修复和重组之间的关系。（8分） 二、论述题（共2小题，共36分） 1．以反刍动物为例，当机体处于低血糖生理状态时，三大营养物质的代谢关系如何？阐述代谢过程。（20分） 2．如何看待RNA功能的多样性？它的核心作用是什么？（16分）

动物生物化学大纲

826《动物生物化学》大纲 动物生物化学是动物科学、动物医学及动物药学专业本科生的重要专业基础课。要求考生了解生命现象的化学本质及化学组成，掌握生物大分子的分子结构、三大营养物质的代谢及能量转化、生物遗传的分子基础（DNA复制、转录及蛋白质生物合成）、代谢调节及基因表达调控等。 1.主要了解生物化学的概念、主要的研究内容、研究热点及发展趋势。 2.了解蛋白质的生理功能及分类，掌握组成蛋白质的基本结构—氨基酸结构及 性质；掌握蛋白质结构各层次结构概念及特点。弄清蛋白质结构与功能的关系，掌握蛋白质的主要理化性质。 3.弄清DNA和RNA的化学组成、性质和生物学功能，掌握DNA双螺旋结构特点、RNA分类、结构特点及生物学功能。掌握核酸变性、复性的基本概念及其应用。 4.了解酶的基本概念，掌握酶促反应特点，掌握酶的化学组成及辅酶（维生素）， 弄清酶结构与功能的关系，了解酶催化机制，掌握酶促反应动力学及酶活性调节的方式。 5.了解糖在的物体的一般代谢概况，掌握糖原合成与分解、糖酵解与三羧酸循 环、糖异生的代谢过程及反应、关键酶、能量转变及生理意义，掌握戊糖磷酸途径的生理意义，弄清糖代谢各途径的联系及调节。 6.弄清生物氧化的特点及其酶类，了解生物氧化二氧化碳生成的方式，掌握线粒体两条呼吸链的组成、排列顺序、抑制剂抑制部位，掌握氧化磷酸化机制。 7.了解脂类的生理功能，弄清脂肪的动员，掌握脂肪酸的?—氧化过程，掌握酮 体合成与分解过程，酮体生成意义，弄清脂肪酸合成的特点、关键酶等，了解脂肪合成途径和脂肪代谢调控，掌握类脂代谢特点（合成原料、合成过程的能量来源、关键酶等），了解脂类在体内的转运概况。 8.了解蛋白质的营养作用，弄清氨基酸的各种脱氨基方式，掌握氨基酸的联合 脱氨基作用，掌握尿素合成的主要阶段和反应过程，弄清体内α-酮酸的代谢去路及体内非必需氨基酸合成途径。弄清提供一碳基团的氨基酸和酪氨酸转变的物质。弄清的物体核苷酸从头合成途径的特点和嘌呤核苷酸在不同生物体内代谢的终产物。

动物生物化学

《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的

动物生物化学练习题(学生复习)

动物生物化学练习题(学生复习)

《动物生物化学》练习一 一、填空题（60×1分） 1、MHb、HbCO、HbCO2的中文名称分别是（1）高铁血红蛋白、（2）碳氧血红蛋白 和（3）碳酸血红蛋白。 2、哺乳动物成熟的红细胞没有（4）核、（5）线粒体和（6）内质网及高尔基体，不能进行（7）核酸、（8 ）蛋白质和（9 ）脂类的合成。它缺乏完整的（10）完整的三羧酸循环酶系，也没有（11）细胞色素电子传递系统，正常情况下，它所需的能量几乎完全依靠（12）糖酵解取得。 3、哺乳动物成熟的红细胞糖代谢绝大部分是通过（13）酵解，此外还有小部分通过（14）磷酸戊糖途径、（15）2，3-二磷酸甘油酸支路、及（16）糖醛酸循环。 4、正常红细胞把高铁血红蛋白还原为血红蛋白的方式有酶促反应和非酶促反应两种。在酶促反应中有两类高铁血红蛋白还原酶：一类需（17）NADH ，另一类需（18）NADPH ，（19）维生素C 及（20）GSH 还原高铁血红蛋白是非酶促反应。 5、肾脏是排出体内水分的重要器官，它的排尿量是受（21）垂体后叶分泌的（22）抗利尿激素控制的，该激素的分泌又被（23）血浆渗透压所控制。动物的排尿量有

10、许多重要的辅酶辅基，如（46）CoA 、（47）NAD＋和（48）FAD 都是腺嘌呤核苷酸衍生物，参与酶的催化作用。环核苷酸，如（49）cAMP 、（50）cGMP 作为第二信使参与细胞信号的传导。 11、嘌呤核苷酸从头合成是动物体合成嘌呤核苷酸的（51）主要途径。这它不是先合成（52）嘌呤环再与（53）戊糖、（54）磷酸结合，而是从（55） PRPP 开始。嘧啶核苷酸从头合成是首先形成（56）嘧啶环，然后再与（57）磷酸核糖相连。12、线粒体内产生的乙酰CoA可通过（58）柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液参加脂肪酸合成，脂肪酸从头合成的酰基载体是（59）ACP ，在形成嘌呤核苷酸时，嘌呤碱基与戊糖之间通过（60 ）1’，9-CN键连接。 二、单项选择题（10×1分） 1、. TAC循环的第一步反应产物是（A）。 A. 柠檬酸 B. 草酰乙酸 C. 乙酰辅酶 A D. CO2 2. 肌肉中的能量的主要储存形式是下列哪一种（D）。 A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸C．ATP

动物生物化学习题库带答案

动物生物化学习题库带 答案 TPMK standardization office【 TPMK5AB- TPMK08- TPMK2C- TPMK18】

动物生物化学习题库 班级 姓名 教师 汇编人：李雪莲 新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016.2 教学单元一核酸与蛋白质化学 核酸化学 一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构的主要作用力是: A．范德华力 B．磷酸二酯键 C．疏水键 D．氢键 D 2、DNA的戊糖在哪个位置脱氧: A.l

B.2 C.3 D.4 C 3、连接核苷与磷酸之间的键为: A.磷酸二酯键 B.糖苷键 C.氢键 D.磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A.单核苷酸 B.核苷 C.戊糖 D.碱基 B 5、核酸的基本组成成分是: A.组蛋白、磷酸

B.核糖、磷酸 C.果糖、磷酸 D.碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中的碱基是: A.TCGU B.TAGU C.AGCU D.ATGC C 7、不参与DNA组成的是: A.dUMP B.dAMP C.dTMP D.dGMP A 8、稀有碱基主要存在于： A.mRNA

C.rRNA D.DNA B 9、在DNA和RNA中都含有的是： A.腺苷二磷酸 B.环磷酸腺苷 C.磷酸 D.脱氧核糖 C 10、RNA代表： A.脱氧核糖核酸 B.核糖核酸 C.单核苷酸 D.核苷 B 11、属于戊糖的是： A.蔗糖

C.核糖 D.葡萄糖 B 12、核酸中不存在的碱基是： A.腺嘌呤 B.黄嘌呤 C.胞嘧啶 D.尿嘧啶 B 13、核酸一级结构的主要连接键是： A.肽键 B.氢键 C.磷酸二酯键 D.盐键 C 14、在DNA中，A与T间存在有： A.3个氢键

动物生物化学复习资料

一、绪论与酶 1.生物化学的概念 2.酶催化作用的特征 3.维生素与辅酶 4.酶催化机理（除底物活化能外，中间产物学说和契合学说诱导） 5.酶活力及其单位（填空题） 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。 1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。1催量(1kat)指：在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。 1U=16.67×109kat 6.酶促反应动力学（[S]（简答题）、I（抑制剂）、激活剂、E、t（37o）、pH（6.8～ 7.0）） 米氏方程： [] []S K S V v m + =（V:最大速度，Km:米氏常数） Km可以表示酶与底物的亲和力，Km越小，亲和力越大。 例题1：说明磺胺类药物（竞争性抑制）与有机磷农药中毒的原理 答：磺胺药与对氨基甲酸结构相似，可与对氨基甲酸竞争叶酸合成酶的活性中心，叶酸合成受抑制，叶酸随之减少，使核酸合成障碍，细菌生长繁殖受到抑制。而人体可直接吸收叶酸。 有机磷杀虫药是乙酰胆碱酯酶的不可逆抑制剂。它与磷原子与乙酰胆碱活性部位中心丝氨酸残基的羟基以共价键结合，使酶失活。乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。胆碱酯酶为羟基酶，有机磷杀虫剂中毒时，此酶活受抑制，结果造成乙酰胆碱的堆积，造成神经过度兴奋直至抽搐而死。

又如：草酰乙酸、丙二酸和琥珀酸在结构上十分相似，因此草酰乙酸、丙二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 7.酶活性的调节:同工酶（概念） 8.酶的分类: （1）氧化还原酶类：琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶； （2）转移酶类：谷丙转氨酶 （3）水解酶类：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶； （4）裂合酶类：醛缩酶； （5）异构酶类：葡萄糖异构酶； （6）合成酶类：谷酰胺合成酶、DNA聚合酶。 名词解释: 生物化学是研究生命的化学的一门科学，将成为生命的化学。 新陈代谢生物体维持其生长、繁殖、运动等生命活动过程中化学变化的总称。 酶是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。 酶活性部位酶分子中能直接参与分子结合，并催化底物化学反应的部位。 酶原没有活性的酶的前体。 酶原的激活使无活性的酶原转变成活性酶的过。 活化能是指从反应物（初态）转化成中间产物（过渡态）所需要的能量。 必需基团是指直接参与与底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构想的基团。锁-钥学说底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补，就像锁与钥匙一样，这样，才能紧密结合，形成酶–底物复合物。（简短版：底物分子专一地嵌入酶的活性中心，与酶的构象互补。） 诱导契合学说酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时，可以诱导酶蛋白的结构发生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化集团达到对底物结构正确的空间排布与定向，从而使酶与底物互补结合，产生酶–底物复合物，并使底物发生反应。（简短版：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。） 酶活力酶催化底物化学反应的能力。 酶活力单位是衡量酶活力大小的计量单位。 比活力每毫克蛋白质中所具有的酶活力 核酸酶具有催化活性,既类似与酶的催化活性的RNA 同工酶能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。 一.选择题 1 .酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应（C） A .向反应体系提供能量 B . 降低反应的自由能变化 C .降低反应的活化能 D .降低底物的能量水平 E .提高产物的能量水平 2 .已知某种酶Km值为0.05mol/L，试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度的80%时底物浓度应是多少（C） A . 0.04mol/L B . 0.8 mol/L C . 0.2 mol/L D . 0.05 mol/L E . 0.1 mol/L 3 .酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（A） A .有活性的酶浓度减少 B .有活性的酶浓度无改变

动物生物化学复习题A

《动物生物化学》复习题A 一、符号命名 1. cAMP 2. NAD 3. TCA 4. Gln 5. ssDNA 6. tRNA 7. Tm 8. Km 9. DHA 10. GSH 二、名词解释 1. 增色效应 2. 等电点 3. 蛋白质的一级结构 4. 生物氧化 5. 糖酵解 6. 必需脂肪酸 7. 半保留复制 8. 一碳单位 9. 外显子 10. 翻译 三、单选题 1. 组成核酸的基本结构单位是： A. 单核苷酸 B. 戊糖和脱氧戊糖 C. 磷酸和戊糖 D. 含氮碱基

2. DNA碱基配对之间形成： A. 共价键 B. 氢键 C. 疏水作用 D. 盐键 3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%, 则胞嘧啶的含量应为： A. 35% B. 15% C. 17.5% D. 7.5% 4. 蛋白质元素组成中含量相对恒定为16%的是： A. C B. N C. O D. S 5. 注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质： A. 变构 B. 变性 C. 沉淀 D. 溶解 6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？ A. 酸水解，然后凝胶过滤 B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成 C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成 D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳 7. 酶的活性中心是指： A. 酶分子上的几个必需基团 B. 酶分子与底物结合的部位 C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区 D. 酶分子中心部位的一种特殊结构 8. 磺胺药物治病原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂 C. 细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 D. 细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂 9. CO影响氧化磷酸化的机理在于： A. 影响电子在细胞色素b与c1之间传递 B. 使ATP水解为ADP和Pi加速 C. 解偶联作用 D. 影响电子在细胞色素aa3与O2之间传递 10. 各种细胞色素在呼吸链中的排列顺序是： A. c-b1-c1-aa3-O2 B. b-c1-c-aa3-O2

动物生物化学习题库(带答案)

动物生物化学习题库 班级 姓名 教师 汇编人:李雪莲 新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016、2 教学单元一核酸与蛋白质化学 核酸化学 一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构得主要作用力就是: A.范德华力 B.磷酸二酯键 C.疏水键 D.氢键 D 2、DNA得戊糖在哪个位置脱氧: A、l B、2 C、3 D、4 C 3、连接核苷与磷酸之间得键为: A、磷酸二酯键 B、糖苷键 C、氢键 D、磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A、单核苷酸 B、核苷

C、戊糖 D、碱基 B 5、核酸得基本组成成分就是: A、组蛋白、磷酸 B、核糖、磷酸 C、果糖、磷酸 D、碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中得碱基就是: A、TCGU B、TAGU C、AGCU D、ATGC C 7、不参与DNA组成得就是: A、dUMP B、dAMP C、dTMP D、dGMP A 8、稀有碱基主要存在于: A、mRNA B、tRNA C、rRNA D、DNA B 9、在DNA与RNA中都含有得就是: A、腺苷二磷酸 B、环磷酸腺苷 C、磷酸

D、脱氧核糖 C 10、RNA代表: A、脱氧核糖核酸 B、核糖核酸 C、单核苷酸 D、核苷 B 11、属于戊糖得就是: A、蔗糖 B、乳糖 C、核糖 D、葡萄糖 B 12、核酸中不存在得碱基就是: A、腺嘌呤 B、黄嘌呤 C、胞嘧啶 D、尿嘧啶 B 13、核酸一级结构得主要连接键就是: A、肽键 B、氢键 C、磷酸二酯键 D、盐键 C 14、在DNA中,A与T间存在有: A、3个氢键 B、2个肽键 C、2个氢键 D、l个磷酸二酯键

动物生物化学重点笔记

生物化学重点笔记 绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第一章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His) 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存

湖南农业大学2015考研真题618 动物生物化学

2015年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码：动物生物化学618 适用专业（领域）：动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具： 考生注意事项：①所有答案必须做在答题纸上，做在试题纸上一律无效； ②按试题顺序答题，在答题纸上标明题目序号。 一、单项选择题（共计20分，每小题1分） 1．维持蛋白质二级结构—α-螺旋的化学键主要是： A.疏水键 B.配位键 C.氢键 D.二硫键 2．tRNA3′端的共有序列为： A.-ACC B.-CAC C.-ACA D.-CCA 3．某一符合米曼氏方程的酶，当[S]=2Km时，其反应速度V等于：A．Vmax B．2/3Vmax C．3/2Vmax D．1/2Vmax 4．下列构成一碳基团转移酶系辅酶的维生素是： A．维生素B1B．维生素B6C．维生素B7D．维生素B9 5．嘌呤核苷酸的合成中，第4位及5位的碳原子和第7位氮原子来源于：A.天冬氨酸 B.谷氨酸 C.谷氨酰胺 D.甘氨酸 6．呼吸链中不具备质子泵功能的复合体是： A.复合体Ⅰ B.复合体Ⅱ C.复合体Ⅲ D.复合体Ⅳ 7．线粒体基质中脂酰CoA脱氢酶的辅酶是： A．FAD B．NADP+C．NAD+D．FMN 8．在原核生物复制子中除去RNA引物并加入脱氧核糖核苷酸的酶是：A．DNA聚合酶ⅠB．DNA聚合酶Ⅱ C．DNA聚合酶ⅢD．DNA连接酶

9．一个线性双链DNA分子经过连续2代复制后，原始DNA占总DNA的比例是： A. 2.5% B.25%1 C.7.25% D.3.125% 10．氨酰tRNA结合的部位是： A．核糖体的小亚基B．核糖体的P位点 C．核糖体的A位点D．转肽酶所在的部位 11．能够识别UAA、UAG和UGA的因子是： A．ρ因子B．延长因子C．起始因子D．释放因子12．DNA编码链为5′-ACTGTCAG-3′，转录后RNA产物中相应的碱基序列是： A．5′-CUGACAGU-3′B．5′-UGACAGUC-3′ C．5′-ACUGUCAG-3′D．5′-GACUGUCA-3′ 13．哺乳动物嘌呤分解代谢的终产物是： A．尿酸B．尿素C．尿囊素D．尿囊酸 14．真核生物RNA聚合酶II催化转录的产物是： A.45S-rRNA B.hnRNA C.5S-rRNA D.tRNA 15．密码的简并性是指： A．一种氨基酸只有一种密码子B．一种以上密码子为同一种氨基酸编码 C．一种密码子不为任何氨基酸编码D．一种密码子具有兼职性 16．为蛋白质生物合成中肽链延伸提供能量的是： A．ATP B．CTP C．GTP D．UTP 17．构成α-酮酸脱羧酶的辅酶是： A．CoA B．FAD C．FH4D．TPP 18．肌糖原不能直接补充血糖，是因为肌肉中缺乏： A.葡萄糖-6-磷酸酶 B.磷酸化酶 C.果糖激酶 D.已糖激酶19．含有稀有碱基比例较多的核酸是： A．DNA B．rRNA C．tRNA D．mRNA

动物生物化学

生物化学 名词解释 1.生物化学（biochemistry）：从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学。 2.蛋白质（protein）：由α-氨基酸彼此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物 大分子。 3.一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序。 4.构型（configuration）：化合物分子中原子或基团的空间排布，需要共价键的断裂或重组才能产生新的 立体异构体。 5.构象（conformation）：由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布。 6.肽平面：由于肽键不能旋转，致使肽键中的4个原子及相邻的两个Cα处于一个平面上，这种刚性结构的 平面称肽平面。 7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构。 8.超二级结构：在二级结构基础上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、彼此作用，在局部区域形 成规则的二级结构的聚合体。 9.结构域：较长的多肽链，其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。 10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物，行使相同或相似功能的蛋白质。 11.沉降系数（S）：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，该值称沉降系数。 12.变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基与配体结合后发生构象改变，引起相邻其他亚基的构象改变，以 及与配体结合的能力改变。 13.氨基酸的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中 不移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。 14.蛋白质的变性（denaturation）：在理化因素的作用下，蛋白质空间结构被破坏，并失去原有性质的现象。 15.蛋白质的复性（renaturation）：在适当条件下，变性的蛋白质重新折叠成天然构象，恢复其生物学特性。 16.沉淀：在理化因素的作用下，破坏蛋白质表面的水化膜及同性电荷，溶解度降低，相互聚集而从溶液中沉 淀析出的现象。 17.酶（enzyme）：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂。 18.酶蛋白（apoengyme）：需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分。 19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团。 20.同工酶（isoenzyme）：指功能相同、组成或结构不同的一类酶。 21.诱导契合学说：酶分子或活性中心具有一定柔性，酶与底物接近时，诱导酶分子的构象发生改变，与底物 适应结合。 22.酶活力：酶催化化学反应的能力。 23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。 24.酶促反应动力学：酶促反应动力学是研究酶促反应速度的规律，以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活 剂和抑制剂等因素对酶促反应速度的影响。 25.K m：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除 去的抑制作用。 27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中心的基团结合，可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活 性的抑制作用。 28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶活性中心，使底物不能结合，从而降低酶促反应速度 的可逆性抑制作用。 29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合，从而降低酶促反应速度的抑制作用。 30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合，使酶分子构象发生改变，从而改变酶的活性。 31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后，对后续分子结合的影响。 32.共价修饰：在另一种酶的催化下，酶分子共价结合或解离掉某种化学基团，改变酶的活性。 33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成，具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子。