生物物理最终版--期末总结
荧光：
1．荧光产生的机理是什么？
P233
（一）荧光的产生
(1)分子的能量状态
在光学分析中涉及的分子能级：
Eo=Ee+ Ev + Er
Ee：价电子运动能（电子能级）, electron
Ev：原子在平衡位置附近的振动（震动能级）,vibration
Er：分子绕其重心的转动能（转动能级）, rotation
其中?Ee > ?Ev > ?Er
(2)分子的能级Energy Levels与跃迁Transition
2．荧光技术研究的生物学样品的主要参数有哪些？量子产率与荧光强度的区别及关系是什么？荧光偏振的意义是什么？
P234-237
荧光分光光度术中的参量：
(1)荧光光谱及主要谱参量
荧光光谱包括：镜像对称。
激发光谱(excitation spectrum)(波长：λex——最大激发波长)；
发射光谱(emission spectrum)(波长：λem, λmax——最大发射波长)。
(2)荧光强度(fluorescence intensity, F, I)与量子产率(quantum yield, φ)
A．荧光强度的定义：在一定激发波长(λex)作用下，发射的荧光强弱。由于发射的荧光为一光谱，所以发射的荧光强度常常是指发射某一波长的荧光。测得的F不是光能量的绝对值大小或光子数，而是在一定的仪器条件下测得的一种相对强度。
B．φ=发射光子数/吸收光子数。表示某种物质的发光本领。任何物质的φ不会大于1，且同一物质在不同的环境下，φ不同。
F=φIa，Ia=I0-I，I=I010-εcL→F = φ I0(1-10-εcL )→
→当C很低时F= φ I0εcL→F与C成正比；
→当C较大时F=I0φ→F与C无关。
(3)荧光偏振(fluorescence polarization)
荧光偏振度Fluorescence polarization-- P=(I//-I⊥)/(I//+I⊥)
荧光各向异性Fluorescence anisotropy-- A=(I//-I⊥)/(I//+2I⊥)
荧光偏振度的物理意义：
A：I//=I⊥，P=0，自然光，荧光分子运动很快，取向随机。（稀溶液）
B：I//或I⊥为0，P=±1，偏振光，荧光分子运动很慢，取向有序。
C：I//≠I⊥≠0，0 (4)荧光寿命(fluorescence lifetime--τ) 荧光衰减为原来激发时最大荧光强度的1/e所需要的时间。 I=I0e-kt，τ=1/k (5)荧光探针(fluorescence probe) 具有环状共轭双键即π电子系统； 量子产率随环境变化，而且变化很大； 能产生稳定荧光的小分子； 藻胆蛋白phycobiliprotein 绿色荧光蛋白Green Fluorescent Protein 与研究对象的特定基团共价结合或与蛋白质非共价结合。 3．举例说明荧光技术的应用？ P239-244 4．如果婴幼儿体内缺乏使苯丙氨酸转变为酪氨酸的酶时，则苯丙氨酸的含量异常增大而患“苯丙酮尿症”且易引起智力低下，所以，对婴幼儿的该项体查极为重要，但是，由于血液蛋白质中其它芳香氨基酸的影响而难以测出苯丙氨酸的含量，请用本课程所学内容提出一个检测方案。 P239下-240上 蛋白质中同时存在酪氨酸色氨酸苯丙氨酸时由于能量转移很难测出苯丙氨酸或酪氨酸，这时可用印三酮余苯丙氨酸特异性结核生成荧光衍生物的特点测定苯丙氨酸，其中激发峰365nm 荧光峰515nm。婴幼儿在患苯酮尿时由于缺乏苯并转为酪氨酸的酶使苯丙含量高，引起智能低下，用上述方法只需50微升血清即可检查。 NMR 1题：NMR中外加磁场的作用? 为了使自旋核产生能级分裂而对电磁波产生共振吸收。 2题：.NMR中提高外加磁场的强度的作用? 书247页18－2下边一段，提高外加磁场，增大能级差，以增加分辨率；抵消电子的屏蔽作用。为了满足共振条件：ω=γH0，即可引起原子核两个能级间的跃迁。共振条件的推导在前两页。 3题：NMR中如何区分化学位移和J偶合? 理论上讲，同种原子核处于同样的磁场中能级裂分，接受射频时应该在同一位置发生共振。不同基团中的同种核，因屏蔽不同,造成共振峰位不同，从而产生不同的化学位移。详见p248。 J耦合是核与核之间以价电子为媒介相互耦合引起谱线分裂的现象，即自旋裂分，见248页。 化学位移与场强有关，J耦合与场强无关，由基团之间的自旋相互作用引起。通过调节分辨率可以区分，提高分辨率才会出现的是J耦合。具体见书248、249页。 4题：如何理解NMR中峰宽? 249页第二段，表示物质的量。 蛋白质折叠： 1.联系生物物理技术部分所学内容，哪些技术可以用来进行蛋白质折叠研究，其根据是什么？ 生物物理书P22-P23 技术：CD：p227-228 红外莱曼：p219 荧光：p240 依据：极性对荧光的影响 Nmr：p251 依据：化学位移 红外光谱： 1．液态红外光谱是否需要水作溶剂?为什么? 试样中不应含有游离水。在溶液中测定光谱时，由于溶剂的种类、溶剂的浓度和测定时的温度不同，同一种物质所测得的光谱也不同。通常在极性溶剂中，溶质分子的极性基团的伸缩振动频率随溶剂极性的增加而向低波数方向移动，并且强度增大。水本身有红外吸收，会严重干扰样品谱，而且会侵蚀吸收池的盐窗。因此，在红外光谱测定中，应尽量采用非极性的溶剂。 2．线性分子的振动自由度为什么是3N-5?红外光谱中是否能够观察到所有振动自由度对应的红外吸收峰?为什么? 设分子由n个原子组成，每个原子在空间都有3个自由度，原子在空间的位置可以用直角坐标中的3个坐标x、y、z表示，因此，n个原子组成的分子总共应有3n个自由度，即3n种运动状态。但在这3n种运动状态中，包括3个整个分子的质心沿x、y、z方向平移运动和3个整个分子绕x、y、z轴的转动运动。这6种运动都不是分子振动，因此，振动形式应有（3n-6）种。但对于直线型分子，若贯穿所有原子的轴是在x方向，则整个分子只能绕y、z轴转动，因此，直线性分子的振动形式为（3n-5）种。 每种简正振动都有其特定的振动频率，似乎都应有相应的红外吸收带。实际上，绝大多数化合物在红外光谱图上出现的峰数远小于理论上计算的振动数，这是由如下原因引起的：（1）没有偶极矩变化的振动，不产生红外吸收； （2）相同频率的振动吸收重叠，即简并； （3）仪器不能区别那些频率十分接近的振动，或吸收带很弱，仪器检测不出； （4）有些吸收带落在仪器检测范围之外。 例如，线型分子二氧化碳在理论上计算其基本振动数为4，共有4个振动形式，在红外图谱上有4个吸收峰。但在实际红外图谱中，只出现667 cm-1和2349 cm-1两个基频吸收峰。这是因为对称伸缩振动偶极矩变化为零，不产生吸收，而面内变形和面外变形振动的吸收频率完全一样，发生简并。 基本振动吸收峰数少于振动自由度的原因： (谱带)简并：不同振动形式的振动频率相同，其吸收峰在红外吸收光谱的同一位置出现。 红外非活性振动：不能引起偶极矩变化( =0)，不吸收红外线的振动。 3．CO2的红外光谱中能够观察到几个红外吸收峰?为什么? 两个，一个是反对称伸缩振动的吸收峰，一个是变形振动的吸收峰，本应该有四个，但对称伸缩振动的偶极矩变化为零，不产生吸收；而变形振动包括面内变形和面外变形，他们的吸收频率一样，所以重合了。因此只有两个吸收峰. 变形：667cm-1 伸缩：2369cm-1 4.拉曼光谱中为什么Stokes线的强度远大于反Stokes线? S是从基态到激发态跃迁，而反S是有激发态到基态跃迁,反斯托克斯线的强度远小于斯托克斯线的强度，这是由于Boltzmann分布，处于振动基态上的粒子数远大于处于振动激发态上的粒子数。 CD 1 When CD is applied to proteins what is the main chromophore (absorbing group) that is looked at? What wavelength range does it absorb in?当元二色光谱应用于蛋白分析时，主要观察哪个吸收色段？主要吸收哪个波段？ 主要观察紫外区段， 160-300nm 2 Does the CD spectrum of a protein give most information about the (i) primary structure, (ii) secondary structure or (iii) tertiary structure?元二色光谱主要分析蛋白质的什么信息？主要结构，二级结构，还是三级结构？ 二级结构，分析蛋白质的二级结构是原二色光谱的最基础得应用。 3 Draw the CD spectrum of an α-helix. Remember to label the axes and mark important points with their values.画出α螺旋的图像，注意标记轴和重要点的值。 黄色线 课本227左下也有 4 Why is nitrogen gas used in CD instruments? 氮气在原二色普分析仪中的作用？ 氮气保护装置 5 Does CD give information about where the helices are in a protein? 应用原二色普分析可以了解蛋白质的螺旋在哪吗？ 不能 6 Membrane proteins are difficult to study by CD. True or false? Why? 膜蛋白难以用原二色普分析，真还是假?为什么？ 膜蛋白是近年来分子生物学研究的热点，膜蛋白是一类具有晶体类似结构的镶嵌于细胞膜上的蛋白，到目前为止，仅有为数不多的膜蛋白结构得到确认。研究表明，膜蛋白紫外电子光谱跃迁受到周围环境介电常数的影响，其原因可能是由于溶剂影响了电子由基态跃迁到激发态（n →π*, π→π*）的跃迁能量。不同于溶液环境中的蛋白质，膜蛋白镶嵌于疏水的脂质环境之中，因此，膜蛋白紫外CD 光谱可能跟溶液状态下的CD 信号有所区别。Wallace 等研究表明，以现有的未包括膜蛋白的参考蛋白体系，采用SELCON3、CONTIN 及CDSSTR 等拟合运算程序预测具有富含α-螺旋及β-折叠的膜蛋白，其结果与溶液状态的蛋白CD 光谱有差别，特别在190nm 后尤为明显；并且溶液状态的CD 光谱拟合蛋白结构结果与由[ 22222 n DSSP 方法计算的膜蛋白晶体二级结构有差别。所以他们认为，现有的溶液参考蛋白体系不适合于CD 拟合预测膜蛋白二级结构，提倡建立新的含有膜蛋白的参考蛋白体系。 所以可以利用元二色谱分析膜蛋白，但要新的参考系。 7.利用CD谱研究蛋白质的构象变化举例： 对蛋白质或肽淀粉样变性的研究： ＡＤ（阿尔兹海默症）与正常细胞的蛋白质或肽形成纤维化结构淀粉样变性有关。 ＬＲＲ是由２４个氨基酸组成的重复单位，在蛋白质中可以成串出现。ＬＲＲ家族的显著特点是１９位的天冬酰胺（N ）基本不变，LRRN能够形成B折叠结构的长纤维使溶液凝胶化。同理LRRQ（19位变成谷氨酰胺也有同样的变化）在退行性疾病中氨基酸变成了天冬酰胺或者谷氨酰胺，是蛋白质淀粉样沉淀。利用CD可以显示溶液中LRRN和LRRQ 的纤维化过程以及速率。自由基反应具有链反应的特点 8用ESR自旋标记技术测定非顺磁生物大分子的运动情况所依据的主要两点是 答案待定：要考就胡逼答吧！！ 1.自旋标记技术（将某些含孤电子的物质——自旋标记物（spin labels）连接或掺入到那些本身不具有不成对电子的物质体系中，所纪录到的自旋标记物的ESR谱能反映与其连接或临近的本身不具有不成对电子的物质体系的某些性质，使得本身不具有不成对电子的物质体系也可用顺磁共振技术研究现象，此即为自旋标记技术。许多重要的生物大分子如脂、糖、蛋白等本身并不含有顺磁中心，正是依靠自旋标记技术，才能够用EPR进行研究获得了关于生物大分子结构、功能等很多信息。自旋标记技术极大地扩展了EPR技术的应用范围，为EPR技术的发展作出了重要贡献） 2.不知道答自由基捕获行不? 简答题 1简述生物大分子的荧光发光机理及影响荧光强度的因素荧光生色团+P232 2研究蛋白质二级结构的常用方法有哪些？对于一个结构位未知的蛋白质，请用生物物理学知识设计一个实验，研究其二级结构，并叙述实验原理P13 3试述呼吸爆发的杀菌机制P143 4核磁共振的基本原理是什么？为了提高核磁共振分辨率，可以通过提高核磁共振中外加磁场强度的方法而实现，为什么？P245+思考题 5目前认为大脑中蛋白质A贝塔蛋白的聚集是引起老年痴呆的主要原因之一，请应用本学期所学生物物理学知识并从蛋白质构象变化的角度设计一个体外研究方案，研究某种药物对老年痴呆是否有一定的治疗作用 CD 红外蛋白质二级结构变化 6一种双链磷脂的链长为2nm，每条链的直径为0.40nm；该磷脂的头部截面积为0.50nm2.请用计算说明：该种磷脂与水混合后，以何种聚集状态存在P53 7.蛋白质二级结构的测定方法，简要介绍其中一种的原理P13 8.生物大分子发生荧光的原理及影响荧光测量的因素荧光生色团+P232 9.荧光共振能量转移的三个条件及其应用课件+P241-242 将某些含孤电子的物质--自旋标记物（spin labels）连接或掺入到那些本身不具有不成对电子的物质体系中，所纪录到的自旋标记物的ESR谱能反映与其连接或临近的本身不具有不成对电子的物质体系的某些性质，使得本身不具有不成对电子的物质体系也可用顺磁共振技术研究现象，此即为自旋标记技术 红外光谱： 原理：分子内原子在平衡位置附近处于振动运动状态，分子为电中性的，但分子的正负电荷中心不同而具有不同的极性。分子的振动就表现为分子偶极距的变化，二者的频率是一样的。当偶极子的固有振动频率与电场的频率相匹配的时候，二者发生耦合（coupling）作用而产生共振。由此可见，偶极子必须与入射点长发生振动耦合才能发生振动跃迁，因而可以得到红外吸收光谱。 适用范围：满足有效红外吸收条件的物质集团:1简正振动才能与红外光波发生相互作用2分子偶极距在电场下可以发生变化 优点：1.可分析基团频率 一些化学基团的吸收总在一个较窄的特定的频率范围内，这一区域称为基团频率区、官能团区或特征区。区内的峰是由伸缩振动产生的吸收带，比较稀疏，容易辨认，常用于鉴定官能团。 2，指纹区：指因变形振动产生的谱带，对于指认结构类似的化合物很有帮助，而且可以作为化合物存在某种基团的旁证。 缺点：1.许多基团偶极距为0无法用红外测定，一般要配合拉曼光谱才可以 2.分析红外光谱所有振动吸收峰并不现实 是能量转移，即为两种不同的发光分子，S和A，激发S为激发态S*，如果附近存在A，S*的激发能传给附近的A，则A也被激发，即为荧光共振能量转移 在红外光谱中，蛋白质（多肽）的主链肽键-酰胺基团具有8个特征的基团频率（或振动模式）- 酰胺带，其中最常用来分析二级结构的就是波数为1600-1700cm-1 的酰胺I带，酰胺I带80%来自于C=O基的弱伸缩振栋和C=O旁的C-N伸缩振动，以及N-H平面内弯曲的振动耦合。蛋白质（多肽）的特征二级结构（如：α-helix,β-sheet，β-turn及无规卷曲等）在红外光谱中对应酰胺I带内特有的吸收频率，根据对标准样品红外光谱结果的分析，得出酰胺I 带内特定吸收峰的二级结构归属。 目前广泛使用傅里叶变换红外光谱仪。它可以方便的对红外光谱的酰胺I带区域的宽峰进行去卷积处理，可以分辨出其中各个吸收子峰成分，再根据对各个子峰的位置和峰面积的计算可以分析出各二级结构的含量，分析不同条件下的二级结构成分变化就可以对其构想变化进行分析。 研究生物大分子二级结构的最经常使用的是：圆二色性，红外与拉曼光谱，此外核磁共振也可以，大家随便挑点写吧。（就是可以探测到二级结构的技术） 小学学校期末检查工作总结 本学期，学校安全工作更加严谨。一学期来，在“xxxx”和“科学发展观”的指导下，学校以“深入学习实践科学发展观，努力创建和谐优质的龙泉一小”为前提，在学校行政的统一领导下，通过安全教育，增强学生的安全意识和自我防护能力;通过齐抓共管，营造全校教职员工关心和支持学校安全工作的局面，从增强师生安全意识。通过明确责任，落实措施，按照教育局的“安全工作检查指标”认真进行检查和整改，为能够营造一个安全、文明、健康的育人环境而狠抓学校安全工作，切实保障了师生安全和财产不受损失，维护了学校正常的教育教学秩序。具体工作现总结如下： 一、加强领导，明确责任 学校领导对安全工作高度重视，在学校周一的行政例会上，“安全工作”基本上已成为了一项永恒的主题。校领导经常告诫全校党员干部和教职工重视安全工作，就是“生命高于一切，责任重于泰山”。为此，要求全校各部门和全体教职工做到“警钟长鸣，常抓不懈。” 在校领导重视下，学校成立了一把手挂帅的“学校安全工作领导小组”，由校长王德明任组长，包如琴副校长任副组长，吴 华、王丽书、杨云禄、毛廷兰、任达顺为成员统一领导学校安全工作。学校校长直接抓，分管副校长具体抓，学校安全巡逻组、语文组、数学组、综合组、班主任、大队部具体分工负责组织实施。 我们根据学校的实际特点，把全校安全管理主要划分为五大块：一是交通安全，二是电器和各项安全防护设施建设，三是教学过程安全(包括体育运动、学科实验室操作等);四是教室安全和学生安全教育，五是疾病防控安全。对每一大块安全管理工作，又进行了纵向的层层分解，层层签订责任状，建立了由行政值日安全巡逻楼层值日门卫24小时值勤和客班班主任班长的安全管理网落。实行了目标管理。实现了校园安全的全方位设防。 二、完善制度，强化管理 1、建立安全保卫工作领导责任制和责任追究制。由学校将安全保卫工作列入目标考核内容，并进行严格考核，严格执行责任追究制度，对造成重大安全事故的，要严肃追究有关领导及直接责任人的责任。 2、签订责任书。校长与分管校长、分管校长与安全员、安全员与各室、安全员与班主任、班主任与任课教师、班主任与学生家长层层签订责任书，明确各自的职责。实行一票否决制度。贯彻“谁主管，谁负责”的原则，做到职责明确，责任到人。领导 生物膜组成细胞膜组成似可分为1膜的骨架 ( 主要是脂质)o期在骨架上的物质 ( 蛋白质等)。其化学成分一般由类脂 (磷脂、胆固醇)、蛋白质、糖类(糖蛋白、糖脂)、少量的核酸、无机离子以及水分所组成。而类脂和蛋白质则是组成细胞膜的主要成分。膜结构体系的基本作用是为细胞提供保护。质膜将整个细胞的生命活动保护起来，并进行选择性的物质交换；核膜将遗传物质保护起来，使细胞核的活动更加有效；线粒体和叶绿体的膜将细胞的能量发生同其它的生化反应隔离开来，更好地进行能量转换。膜结构体系为细胞提供较多的质膜表面，使细胞内部结构区室化。由于大多数酶定位在膜上，大多数生化反应也是在膜表面进行的，膜表面积的扩大和区室化使这些反应有了相应的隔离，效率更高。另外，膜结构体系为细胞内的物质运输提供了特殊的运输通道，保证了各种功能蛋白及时准确地到位而又互不干扰。例如溶酶体的酶合成之后不仅立即被保护起来，而且一直处于监护之下被运送到溶酶体小泡。细胞生物膜系统是指由细胞膜、细胞核膜以及内质网、高尔基体、线粒体等有膜围绕而成的细胞器，在结构和功能上是紧密联系的统一整体，由于细胞膜、核膜以及内质网、高尔基体、线粒体等由膜围绕而成的细胞器都涉及到细胞膜或细胞器膜，所以通常称此系统为生物膜系统。细胞的生物膜系统在细胞的生命活动中起着极其重要的作用。此外，研究细胞生物膜系统在医学和生产过程中都有很广阔的前景。 生物膜结构如今所认知的生物膜结构为流体镶嵌模型。在提出后又有多次补充，它们都是以流动镶嵌模型为前提。如晶格镶嵌模型强调了膜蛋白分子对磷脂分子流动性的限制作用，认为内在蛋白周围结合的磷脂分子为界面脂，界面脂只能随内在蛋白运动，并与内在蛋白构成晶格；板块模型则认为在流动的脂双层中存在着结构和性质不同，但有序又可独立移动的镶嵌板块，板块内不同组分的相互作用以及不同板块间的相互作用，使生物膜具有复杂的生物学功能。膜蛋白和膜脂结构研究的最新进展主要是以下几个方面：（１）膜蛋白三维结构研究。膜蛋白可分为外周蛋白和内在蛋白，后者占整个膜蛋白的７０％～８０％，它们部分或全部嵌入膜内，还有的是跨膜分布，如受体、离子通道、离子泵以及各种膜酶等等。第一个水溶性蛋白质———肌红蛋白的三维结构的解析是由英国人Ｋｅｎｄｒｅｗ于１９５７年用Ｘ射线衍射法完成的，他因此获得了诺贝尔奖。迄今蛋白质解析出具有原子分辨率的三维结构已达２００００个左右。（２）膜脂结构研究进展。膜脂主要包括甘油脂（即磷脂）、鞘脂类以及胆固醇。对于甘油脂研究较多，它们不仅是生物膜结构的骨架，其中有些成员还参与了信号转导的过程。生物膜作用细胞膜主要功能有（1）分隔、形成细胞和细胞器，为细胞的生命活动提供相对稳定的内部环境，膜的面积大大增加，提高了发生在膜上的生物功能；（2）屏障作用，膜两侧的水溶性物质不能自由通过；（3）选择性物质运输，伴随着能量的传递；（4）生物功能：激素作用、酶促反应、细胞识别、电子传递等。（5）识别和传递信息功能（主要依靠糖蛋白）（6）物质转运功能：细胞与周围环境之间的物质交换，是通过细胞膜的转运功能实现的不同的生物膜有不同的功能。细胞膜和物质的选择性通透、细胞对外界信号的识别作用、免疫作用等密切相关；神经细胞膜与肌细胞膜是高度分化的可兴奋膜，起着电兴奋、化学兴奋的产生和传递作用；叶绿体内的类囊体薄膜与光合细菌膜、嗜盐菌的紫膜起着将光能转换为化学能的作用，而线粒体内膜与呼吸细菌膜则能将氧化还原过程中释放出的能量用于合成三磷酸腺苷；内质网膜是膜蛋白、分泌蛋白等蛋白质及脂质的生物合成场所。因此，生物膜在活细胞的物质、能量及信息的形成、转换和传递等生命活动过程中，是必不可少的结构。 细胞膜的应用 ２．脂质体的发展和应用１９６５年，英国学者Ｂａｎｇｈａｍ将磷脂分散在水中，然后 第一章导论 1、生理心理学是心理学科学体系中的重要基础理论学科，它以心身关系为自己的基本命 题，力图阐明各种心理活动的生理机制。 2、学科性质：生理学是一门边缘学科（是心理学、神经科学和信息科学之间的边缘学科） 交叉学科、综合学科 动作电位：是指可兴奋细胞受到刺激时在静息电位的基础上产生的可扩布的电位变化过程。 3、细胞生理学的概念：兴奋和抑制这两种基本的神经过程的活动，是神经系统反射活动的 基础，利用生理学技术能够记录动作电位和神经冲动的发放，作为兴奋和抑制这两种神经过程在细胞水平的表现。刺激达到一定程度将导致动作电位的产生，神经元的兴奋过程表现为单位发放的脉冲频率加快，抑制过程表现为频率降低。无论频率如何变化，同一个神经元的每个脉冲幅值不变。 4、“全或无”：神经元对刺激强度是按着“全或无”的规律进行调频式或数字化编码。这 里的“全或无”是指每个神经元都有一个刺激阈值，对阈值以上的刺激无论其强弱均给出同样幅值的脉冲发放。 5、干预脑功能和记录生理参数的传统方法： （1）传统生理心理学方法； （2）传统心理生理学方法； （3）灵长类动物的电生理学方法； （4）传统神经心理方法 6、干预与记录脑功能的当代认知神经科学方法： ①透颅磁刺激技术（有创）：是近十多年来采用的新仪器。利用脉冲磁场对头皮和颅骨 的穿透力，通过头皮外的磁力线圈产生的脉冲磁刺激作用于大脑皮层描边，对其产生局部刺激作用。通过调节刺激强度和脉冲磁刺激作用于大脑皮层表面，对其产生局部刺激作用，用以观察大脑皮层局部兴奋或抑制对某些心理活动的影响。 ②无创性脑代谢成像技术（名词解释）： 主要包括：功能性磁共振成像技术和正电子发射层描技术。 两者均通过显示认知活动中，与脑代谢过程相关生理参数的变化，研究认知过程的脑机制。 功能性磁共振成像技术是测定血氧水平信号在认知活动中不同脑区的变化。正电子发射层描技术是测定含放射性同位素18F的脱氧葡萄糖在脑区域代谢率，以此作为脑认知功能的生理指标。 ③无创性脑生理成像技术：（名词解释） 主要包括高分辨率脑电信号（脑电图）分析和脑磁信号分析技术。 他们测量脑活动所产生的微弱电磁场信号的变化。电场与磁场变化互为90°，脑电信号较好的反映出大脑皮层与深层之间的功能变化；脑磁信号反映大脑表面切线方向的功能变化。脑电图，事件相关点位和脑磁图的共同特点是较高的时间分辨率，在毫秒数量级的时间尺度上检测脑功能的变化，但其弱点是空间分辨率差。 ④实验设计：减法法则、一致性分析。 生物技术制药期末复习 提纲 Document number：NOCG-YUNOO-BUYTT-UU986-1986UT 生物技术制药复习提纲 生物技术所含的主要技术范畴包含有哪几个工程 基因工程；细胞工程；酶工程；发酵工程；蛋白质核酸工程和生化工程； 基因工程菌在传代过程中的质粒不稳定的现象主要是指哪两种不稳定质粒不稳定分为分裂不稳定性和结构不稳定性 基因工程菌的培养方式有哪几种 分批培养；补料分批培养；连续培养；透析培养和固定化培养； 从生产实际看，动物细胞的大规模培养主要可以分为哪几种 悬浮培养、贴壁培养和贴壁-悬浮培养。 动物细胞培养基分为哪三类 天然培养基合成培养基无血清培养基 植物组织和细胞培养所用培养基种类较多，但通常都含有哪几类。 无机盐碳源植物生长调节剂有机氮源维生素 在V区中，决定抗体分子与抗原分子发生特异性结合的关键部位称为互补决定区（CDR），而 c 区则决定了Ig分子的异种抗原性。 酶固定法中的包埋法可分为哪两种 网格型微囊型 发酵工业的生产水平取决于哪三个要素 生产菌种、发酵工艺和发酵设备 生物药物广泛应用于医学各领域，按功能用途可分为哪三类 治疗药物、预防药物、诊断药物 基因工程药物制造的主要步骤如何 目的基因的获得；构建DNA重组体；构建工程菌；目的基因的表达；产物的分离纯化；产品的检验 酶和细胞的固定化载体主要有哪三类 吸附载体包埋载体交联载体 单克隆抗体制备时对动物的免疫方法分为哪两种 体内免疫法和体外免疫法 生产用动物细胞为原代细胞、二倍体细胞系、转化细胞系以及工程细胞系。 目前工业常用的酶一般是以什么为主要来源 微生物 发酵工程产品开发的关键是筛选到高效菌株，一般优良菌种的选育方法主要有哪几种 自然选育、诱变育种和原生质体融合 . 1、蛋白质去折叠：蛋白质分子受到某些物理因素或化学因素的影响，次级键被破坏，分子结构松散，易于被蛋白酶水解，天然构象解体。 2、生物力学：应用力学原理和方法对生物体中的力学问题进行定量研究的学科。是生物物理学的一个分支。 3、信号分子：指生物体内的某些化学分子，既非营养物，又非能源物质和结构物质，而且也不是酶，它们主要是用来在细胞间和细胞内传递信息，如激素、神经递质、生长因子等统称为信号分子，它们的惟一功能是同细胞受体结合，传递细胞信息。 4.分子伴侣：细胞内一类能帮助新生肽链正确组装、成熟和跨膜运输，自身却不是终产物分子的成分的蛋白质，类似酶但又无酶的专一性特征，所以称为分子伴侣。 分子伴侣是从功能上定义的，凡是具有这种功能的蛋白，都称为分子伴侣，它们的结构可以完全不同，可以是完全不同的蛋白。 5. 动作电位：可兴奋细胞受到刺激时在静息电位的基础上产生的可扩布的电位变化过程。动作电位由峰电位（迅速去极化上升支和迅速复极化下降支的总称）和后电位（缓慢的电位变化，包括负后电位和正后电位）组成。 1.生物物理学：应用物理学的概念和方法研究生物各层次结构与功能的关系、生命活动的物理、物理化学过程和物质在生命活动过程中表现的物理特性的生物学分支学科。 2.构象(conformation)：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。 3.构型；在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。 5、分子动力学模拟.分子动力学是一套分子模拟方法，该方法主要是依靠牛顿力学来模拟分子体系的运动，以在由分子体系的不同状态构成的系统中抽取样本，从而计算体系的构型积分，并以构型积分的结果为基础进一步计算体系的热力学量和其他宏观性质 三、填空题（8分，每空1分） 1.超二级结构是介于二级结构和结构域之间的结构层次。 2.兴奋在神经纤维上传导的特点：“全或无”，不衰减，调频信号（抗干扰）。 3.蛋白质的非天然构象的作用：蛋白质折叠和稳定性，蛋白质的跨膜运输中起重要作用，蛋白质的水解和更新。 4.受体与配体结合的特征：互补性（空间结构互补），高亲和力，饱和性。 5. －螺旋是蛋白质中含量最多，也是最稳定的二级结构单元。 二、判断题（7分） 1.大蛋白的天然构象一定是自由能最低的构象（F ） 2.蛋白质的功能决定于它们的天然构象（T ） 3.结合常数反映配体与大分子的亲和性，结合常数大意味着亲和力大（T ） 4.对于协同相互作用，若⊿G< O，则一定是负协同的（F ） 5.协助扩散的速率只与被疏运物质的浓度成正比（F ） 6.只有刺激达到或超过阈值时，可兴奋细胞才能产生动作电位（T ） 7.光能转换主要是通过电子的能级跃迁实现的（T ） 二、判断题（4分） 1.功能序列相近的肽段可以取相同的二级结构（T ） 2.蛋白质的功能活性区一般的处于β-折叠区（T ） 3.大蛋白的天然构象一定是自由能最低的构象（F） 4.蛋白质的功能决定于它们的天然构象（T ） 三、简答题（24分，每小题8分） 1.在生物膜中，Na+泵的活动具有怎样的作用？ 细胞内约有1/3的A TP是用来供Na+泵活动，维持细胞内外的离子梯度，这种状态的维持有很重要的生理意义。主要有以下三个作用： 小学2019年秋学校工作总结(2019)第一 学期) 本文从网络收集而来，上传到平台为了帮到更多的人，如果您需要使用本文档，请点击下载按钮下载本文档（有偿下载），另外祝您生活愉快，工作顺利，万事如意！ 小学xxxx年秋学校工作总结（xxxx-xxxx第一学期） 本学期，我校以“三个代表”重要思想为指导，深入学习贯彻党的十七大精神，全面落实科学发展观，以深入实施素质教育为目标，不断强化学校内部管理，着力推进教师队伍建设，进一步提高学校办学水平和教育教学质量，提升学校办学品位，促进学生健康、活泼发展。现将一学期来的工作总结如下： 一、加强学校内部管理，全面提高学校管理水平。 1加强领导队伍建设。坚持校长负总责、校委会成员各负其责的领导责任机制，学校校委会重新对兼职工作进行了分配，从而使成员分工明确，职权责相应，努力建设一个同心同德、求真务实、一心一意谋发展、凝聚力强的领导集体。 2、加强教师队伍建设。教师是办好学校之本，为此我校重视对教师的政治思想教育、职业道德教育；重视对教师的业务培训，提高教师的业务水平，坚持 以校本培训为主，学校领导听课、评课，培训教师；出台了学校骨干教师认定办法和考核办法，激励广大教师为学校教育工作努力工作。 3、进一步加强学校安全工作。安全工作，涉及千家万户，责任重大。学校从不放松对师生的安全教育，逢会必谈；学校分层分级与每一位教职工签订安全工作责任状，人人确立“安全第一”的意识；专门组织机构，加强课间及路队安全的管理，保障路队及学生课间的安全；学校编写了《xx小学防震自救歌》，《学生安全常识歌》，组织了安全常识讲座及防震自救演练，学生对自我安全意识、行为进行评分，提升学生的自我保护意识。 二、深入实施素质教育，全面提高教育教学质量。 （一）加强学校德育工作，全面提高学生思想道德素质。 1、狠抓养成教育。一个人的发展是受多种因素制约的，但习惯是其重要的基础。我校以学习贯彻国家教育部重新颁布的《小学生守则》和《小学生日常行为规范》为蓝本，结合学校和学生实际，认真开展各种形式主题教育活动,培养学生良好的学习习惯、卫生习惯、劳动习惯、生活习惯等。 2、加强法制教育。学校举行法制教育讲座，通过 生物物理学的发展史 从16世纪末开始，人们就开展了生物物理现象的研究，直到20世纪40年代薛定谔（Schr?dinger）在都柏林大学关于“生命是什么”的讲演之前，可以 算是生物物理学发展的早期。19世纪末叶，生理学家开始用物理概念如力学、流体力学、光学、电学及热力学的知识深入到生理学领域，这样就逐渐形成一个新的分支学科，许多人认为这就是最初的生物物理学。实际上物理学与生物学的结合很早以前就已经开始。例如克尔肖（Kircher）在17世纪描述过生物发光的现象；波莱利（Borrelli）在其所著《动物的运动》一书中利用力学原理分析了血液循环和鸟的飞行问题。18世纪伽伐尼（Galvani）通过青蛙神经由于接触两种金属引起肌肉收缩，从而发现了生物电现象。19世纪，梅那（Mayer）通过热、功和生理过程关系的研究建立了能量守恒定律。 20世纪40年代，《医学物理》介绍生物物理内容时,涉及面已相当广泛，包括听觉、色觉、肌肉、神经、皮肤等的结构与功能（电镜、荧光、X射线衍射、电、光电、电位、温度调节等技术），并报道了应用电子回旋加速器研究生物对象。著名的量子物理学家薛定谔专门作了“生命是什么”的报告中提出的几个观点，如负熵与生命现象的有序性、遗传物质的分子基础，生命现象与量子论的协调性等，以后陆续都被证明是极有预见性的观点，而且均得到证实。这有力地说明了近代物理学在推动生命科学发展中的作用。 20世纪50年代，物理学在各方面取得重大成就之后，物理学实验和理论的发展为生物物理学的诞生提供了实验技术和理论方法。例如，用X射线晶体衍射技术对核酸和蛋白质空间结构的研究开创了分子生物学的新纪元，将生命科学的许多分支都推进到分子水平，同时也把这些成就逐步扩大到细胞、组织、器官等， 蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。 3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。 2020年小学期末学校工作总结 在过去的一学期我觉得很多事情做的不错，尽管也有有待提高的地方，下边是我的详细的总结： 一、开学工作顺利进行 1、按时开学,准时上课，做到了快、齐、好，无一学生流失。9月1日开学的第一天，学校举行了庄严而隆重的开学典礼——升旗仪式。进一步增强学生和家长的紧迫感，从而杜绝了往年开学拖拖拉拉的不良现象。 2、教师工作作风得到加强，精神面貌焕然一新。开学安排课程时,年轻老师抢着带课,改变了过去多带一节课就提条件。从9月3日做早操起,全体老师都能站在班级队列前、后，督促学生做操。改变了过去总是站在一堆说笑。 由于宣传到位，准备充分，安排合理，措施得力，xx年秋季开学工作进行有条不紊，取得圆满成功。得到教育局检查领导的充分肯定,并在中心校开学工作检查中名列前茅。 二、管理创新，初见成效 (一)加强政治和业务学习,领导作风过硬 1、一学期来学校多次组织全体教师集体学习了《胡主席xx大报告》、《中小学教师职业道德规范》、《教师法》、《未成年人保护法》、《中华人民 ___义务教育法》、《信访条例》、《中华人民 ___集会游行示威法》，《湖北省德育年会xx年学术会》等内容。并要求全体教师在学习的同时要从理论联系实际，写出自己的心得体会，使每一个老师都能自觉地遵守国家的法律法规，真正做到为人师表，爱岗敬业。 2、每周日晚上为行政例会时间，总结上周工作，安排下周工作。这种作法得到了县领导的好评。 3、充分听取教师 ___，改进工作。经常与老师交流谈心，了解老师心声。 (二)安全工作，警钟长鸣 1、安全工作是学校各项工作的重中之重，一学期来，我们紧紧树立“以人为本，安全第一，预防为主”的思想观念，对98年以来的部分存在安全隐患的电路进行了全面整改，对学校原可以在门顶翻越 6-6 生物膜的组成和性质上册P589 细胞的外周膜（质膜）和内膜系统统称为生物膜。生物膜结构是细胞结构的基本形式。 生物膜主要由蛋白质（包括酶）、脂质（主要是磷脂）和糖类组成。生物膜的组分因膜的种类不同而不同，如P589（表18-1），一般功能复杂或多样的膜，蛋白质比例较大，蛋白质：脂质比例可从1:4到4:1。 （一）膜脂：有磷脂、胆固醇和糖脂。 （1）磷脂：构成生物膜的基质，为生物膜主要成分。包括甘油磷脂和鞘磷脂，在生物膜中呈双分子排列，构成脂双层。 （2）糖脂：大多为鞘氨醇衍生物，如半乳糖脑苷脂和神经节苷脂。 （3）胆固醇：对生物膜中脂质的物理状态，流动性，渗透性有一定调节作用，是脊椎动物膜流动性的关键调节剂。 为膜的凝胶相和液晶相的相互转变温度。磷脂分子成膜后头膜分子的相变温度T C 以下时，尾链全部取反式构象（全交叉），排列整齐，为凝胶相； 基排列整齐，在T C 以上时，尾链成邻位交叉，形成“结”而变成流动态，为液晶相。见P597 图而在T C 18-15。 ，胆固醇阻扰磷脂尾链中碳碳键旋转的分子异构化运动，胆固醇的作用是：当t>T C 阻止向液晶态转化，使相变温度提高；而当t 高中生物科学史总结 必修1 第1 章 １.19 世纪30 年代，德国植物学家施莱登(M．J．Sehleiden，18o4— 1881)和动物学家施旺(T．Schwann， 1810— 1882)提出了细胞学说，指出细胞是一切动植物结构的基本单位。论证生物界的统一性（细胞的统一性和生物体结构的统一性） 2.细胞学说的建立过程 1543 年比利时的维萨里发表巨著《人体构造》揭示人体器官水平的结构法国比夏指出器官是由低一层次的结构——组织构成 1665 年英国科学家虎克（R·Hooke）用显微镜观察植物木栓组织并发现由许多规则的小室组成，并把“小室”称为——细胞 荷兰著名磨镜技师列文虎克，用自制显微镜观察到不同形态的细菌、红细胞和精子等。 意大利的马尔比基用显微镜广泛观察了动植物的微细结构。但是他们并没有用“细胞”来描述其发现。 1838 年施莱登提出细胞是构成植物的基本单位，施旺发现研究报道《关于动植物的结构和一致性的显微研究》 耐格里用显微镜观察了多种上植物分生区新细胞的形成，发现新细胞的产生原来是细胞分裂的结果。 1858 年，德国的魏尔肖总结出“细胞通过分裂产生新细胞” 第2 章 英国科学家桑格经过10 年努力，终于在1953 年测得牛胰岛素全部氨基酸的排列顺序 1965 年我国科学家完成结晶牛胰岛素的全部合成 第3 章 1、美国细胞生物家克劳德摸索出采用不同转速对破碎的细胞进行离心的方法，将细胞内的不同细胞分开。——定性定量分离细胞组分的经典方法 2、比利时的德迪夫发现了溶酶体 3、罗马尼亚的帕拉德，改进了电子显微镜，发现了核糖体和线粒体结构，1960 年，帕拉德向人们描绘了一幅生动的细胞“超微活动图”。形象地揭示出分泌蛋白质合成并运输到细胞外的过程 第4 章 1、19 世纪末，欧文顿提出膜是由脂质组成的 2、1925 年，两位荷兰科学家用丙酮从人的红细胞中提取脂质，得出细胞膜中的脂质必然排列为连续的两层 庙坝完小2019年秋季学期学校工作总结本学期我校工作以科学发展观为指导思想，在中心完小领导下，坚持以人本、民主治校、创设人文环境，狠抓常规、规范发展。认真贯切落实县镇提出的教育教学工作任务，增强学校的凝聚力、战斗力，不断提高教师的业务水平，全面提升教育教学质量。在全体教职工的共同努力下，取得了一定的成绩，现总结如下： 一、抓好两支队伍建设，争创业绩。 （一）重视班子队伍自身建设，强化服务意识。 1、抓好班子思想建设。学校的领导时时处处以身作则，做到三要三不：即工作中要统一思想，顾全大局，不各行其事；处理问题要讲原则，不徇私情；工作要以对学校负责、对学生负责，不以权谋私。以新的精神状态，新的工作作风，新的办学目标，全面做好各方面的工作，使自己分管的工作争创一流。 2、率先垂范，激发活力。在日常教学管理中，每一位班子成员，牢固树立服务于学校，服务于教师意识。为了提高领导班子成员的服务质量，我们把班子成员分管工作完成情况，每两月一次，交给教师测评，给出等第。这种形式更好地提升了学校管理水平，更好地增强了班子成员的工作责任心。我校的班子成员团结氛围浓，共谋发展，同下一盘棋的良好局面得到了全体教师的认可和镇领导的肯定，发挥了坚强的堡垒作用。 3、以身作则发挥榜样作用。所有班子成员积极参与教育教学活动，及时解决教育教学中的具体问题，在参与中实现教育思想的引导， 在参与中求得更多的沟通和理解，在参与中汲取工作的智慧、力量和信心。努力为每一位教师搭建可持续发展的平台，努力创造条件，帮助教师不断超越自我，提升自我，在教育教学活动中，体验成功。全体班子成员都承担主课教学任务，在历次教学成绩检测中，学科成绩在全镇都处于领先。 （二）在改革实践中自我完善，提高教师素质。 1、加强师德建设，树立师表形象。 ①“学高为师，身正为范”。我们始终把师德建设作为常规管理的重中之重。不断强化教师职业道德教育。开学初，申校长在教师会上发表了题为《尊重与责任》的讲话，强调了“义务”与“尊重”，“责任”与“成绩”，“质量”与“发展”之间的关系。全体教职工的思想再次受到教育，心灵再次得到荡涤，为卓有成效的完成本学期的各项工作奠定了扎实的思想基础。 ②加强教师的政治学习，在思想意识上不断与时俱进。一学期以来，组织教师学习《师德规范》、《八条禁令》、《科学发展观》等内容，教师撰写的学习笔记都在20篇以上。 ③针对教师在行风中可能出现的问题，如：搞有偿家教、组织学生集体购买学习资料、体罚或变相体罚学生等违纪违规行为，我们除加强对教师思想教育，强化认识外，还利用板报、横幅加大宣传力度，诚邀社会监督，还不定期深入学生、深入社会落实有无违纪违规现象。此举，那些不良现象得到了有效遏制。 2 、形式多样，增强意识，提升素质 第一章 1为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？ 答：因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定，平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质的含量计算为：每克样品中含氮克数×6.25×100即为100克样品中蛋白质含量（g%）。（P1） 2.蛋白质有哪些重要的生物学功能？蛋白质元素组成有何特点？ 答：蛋白质是生命活动的物质基础，是细胞和生物体的重要组成部分。构成新陈代谢的所有化学反应，几乎都在蛋白质酶的催化下进行的，生命的运动以及生命活动所需物质的运输等都需要蛋白质来完成。蛋白质一般含有碳、氢、氧、氮、硫等元素，有些蛋白质还含有微量的磷、铁、铜、碘、锌和钼等元素。氮的含量一般比较恒定，平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点。（P1） 3.组成蛋白质的氨基酸有多少种？如何分类？ 答：组成蛋白质的氨基酸有20种。根据R的结构不同，氨基酸可分为四类，即脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸、杂环亚氨基酸。根据侧链R的极性不同分为非极性和极性氨基酸，极性氨基酸又可分为极性不带电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸。（P5） 4.举例说明蛋白质的四级结构。 答：蛋白质的四级结构含有两条或更多的肽链，这些肽链都成折叠的α-螺旋。它们相互挤在一起，并以弱键互相连接，形成一定的构象。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基。亚基通常由一条多肽链组成，有时含有两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。以血红蛋白为例：P11-12。 5、举例说明蛋白质的变构效应。 蛋白质的变构效应：当某种小分子物质特异地与某种蛋白质结合后，能够引起该蛋白质的构象发生微妙而有规律的变化，从而使其活性发生变化，P13。 血红蛋白（Hb）就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质，它的功能是运输氧和二氧化碳，运输氧的作用是通过它对O2的结合与脱结合来实现。Hb有两种能够互变的天然构象，一种为紧密型T，一种为松弛型R。T型对氧气亲和力低，不易于O2结合；R型则相反，它与O2的亲和力高，易于结合O2。 T型Hb分子的第一个亚基与O2结合后，即引起其构象开始变化，将构象变化的“信息”传递至第二个亚基，使第二、第三和第四个亚基与O2的亲和力依次增高，Hb分子的构象由T型转变成R型…这就微妙的完成了运送O2的功能。书P13最后两段，P14第一段 6.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的原理是什么？ １、沉淀：向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。 ２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。 ３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。 ４、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定pＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。 b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出。5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质，也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质因其密度与形态各不相同而分开。 7.什么是核酸？怎样分类？各类中包括哪些类型？ 核酸是生物体内极其重要的生物大分子，是生命的最基本的物质之一。（P15第一段） 核酸分为脱氧核糖核酸DNA和核糖核酸RNA。（P15第一段） 生物膜 1、生物膜的基本结构特征是什么？这些特征与它的生理功能有什么联系？ 2、从生物膜结构模型的演化谈谈人们对生物膜结构的认识过程。 3、何谓膜内在蛋白？膜内在蛋白以什么方式与膜脂相结合？ 4、比较主动输运与被动输运的特点及其生物学意义。 5、说明Na＋－K＋泵的工作原理及其生物学意义。 生物膜（bioligical membrane）：细胞和细胞器所有膜结构的总称，是镶嵌有蛋白质和糖类（统称糖蛋白）的磷脂双分子层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用，并有大量的酶结合位点，也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。 流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶”在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 生物膜的功能： 跨膜运输 能量转换 信息识别与传递 运动和免疫 1、生物膜的基本结构特征是什么？这些特征与它的生理功能有什么联系？ 生物膜的组成和特点： 膜主要是由脂类(lipid) 和蛋白质以非共价键相互作用结合而成的二维流动体系。 脂类分子呈连续的双分子层(bilayer)排列。 膜具有双亲性。 蛋白质相对于脂双层具有不同镶嵌方式。 生物膜中各种组分的分布是高度不对称的。 生物膜的基本功能： 它们是把细胞分割成一个个“小室”(compartment) 的物理屏障。 它们具有选择通透性。 它们是“小室”间传递化学信息和能量的介面。 它们为蛋白质的合成、加工与修饰、分选与定位，提供了工作平台和输运载体。 2、从生物膜结构模型的演化谈谈人们对生物膜结构的认识过程。 (1)片层结构模型 此模型的主要内容为：细胞膜是由双层脂分子及内外表面附着的蛋白质所构成的。即蛋白质-脂-蛋白质的三层结构，脂质分子平行排列并垂直于膜平面。 双层脂质分子的非极性端相对，极性端向着膜的内外表面，在内外表面各有一层蛋白质。膜上有一些二维伸展的孔，孔的表面也是由蛋白质包被的,这样使孔具有极性，可提高水对膜的通透性。 这一模型将膜结构同所观察到的生物学理化性质联系起来, 对后来的研究有很大的启发。 缺少必要的细节，是对膜结构的一个较粗浅的认识。 (2)单位膜模型 大学物理课程总结 大学物理课程总结 大学物理课程总结 在大二上学期，我们学习了大学物理这门课程，物理学是一切自然科学的基础，处于诸多自然科学学科的核心地位，物理学研究的粒子和原子构成了蛋白质、基因、器官、生物体，构成了一切天然的和人造的物质以及广袤的陆地、海洋、大气，甚至整个宇宙，因此，物理学是化学、生物、材料科学、地球物理和天体物理等学科的基础。今天，物理学和这些学科之间的边缘领域中又形成了一系列分支学科和交叉学科，如粒子物理、核物理、凝聚态物理、原子分子物理、电子物理、生物物理等等。这些学科都取得了引人瞩目的成就。 在该学期的学习中，我们主要学习了以下几个章节的内容： 第4章机械振动第5章机械波第6章气体动理论基础第7章热力学基础第12章光的干涉第13章光的衍射第14章光的偏振 在对以上几个章节进行学习了之后，我们大致了解了有关振动、热力学、光学几个方面的知识。下面，我对以上几个章节的内容进行详细的介绍。 第四章主要介绍了机械振动，例如：任何一个具有质量和弹性的系统在其运动状态发生突变时都会发生振动。任何一个物理量在某一量值附近随时间做周期性变化都可以叫做振动。本章主要讨论简谐振动和振动的合成，并简要介绍阻尼振动、受迫振动和共振现象以及非线性振动。 在第五章机械波的学习中，我们知道了什么是“波”。如果在空间某处发生的振动，以有限的速度向四周传播，则这种传播着的振动称为波。机械振动在连续 介质内的传播叫做机械波；电磁振动在真空或介质中的传播叫做电磁波；近代物理指出，微观粒子以至任何物体都具有波动性，这种波叫做物质波。不同性质的波动虽然机制各不相同，但它们在空间的传播规律却具有共性。本章一机械波为例，讨论了波动运动规律。 从第六章开始，我们开始学习气体动理论和热力学篇，其中，气体动理论是统计物理最简单、最基本的内容。本章介绍热学中的系统、平衡态、温度等概念，从物质的微观结构出发，阐明平衡状态下的宏观参量压强和温度的微观本质，并导出理想气体的内能公式，最后讨论理想气体分子在平衡状态下的几个统计规律。 第七章中讲的是热力学基础，本章用热力学方法，研究系统在状态变化过程中热与功的转换关系和条件。热力学第一定律给出了转换关系，热力学第二定律给出了转换条件。 接下来，我们学习物理学下册书中的波动光学篇有关内容。光学是研究光的本性、光的传播和光与物质相互作用等规律的学科。其内容通常分为几何光学、波动光学和量子光学三部分。以光的直线传播为基础，研究光在透明介质中传播规律的光学称为几何光学；以光的波动性质为基础，研究光的传播及规律的光学称为波动光学；以光的粒子性为基础，研究与物质相互作用规律的光学称为量子光学。 光的干涉、衍射和偏振现象在现代科学技术中的应用已十分广泛，如长度的精密测量、光谱学的测量与分析、光测弹性研究、晶体结构分析等已很普遍。20世纪60年代以来，由于激光的问世和激光技术的迅速发展，开拓了光学研究和 2018年小学学校工作总结 2018年小学学校工作总结范文弹指一挥之间，一个学期已经结束，回首本学期，我校在上级领导的指导和帮助下，圆满地完成了各项教学工作。本学期我们按照学年初制定的“教学管理抓常规、教学改革抓创新、教学质量抓提高、校本教研抓特色”的思路，规范教学常规管理，完善校本教研制度，深化课程改革实验，抓教学质量的提高，推动了学生素质的全面提高，同时也带动了学校教学工作的整体进步。现将本学期的教学工作总结如下： 一、加强教学管理，切实提高教学质量。 教学质量是学校的生命线，教育质量的优劣直接影响到学校与教师在社会上的声誉和形象。我们把提高教育质量作为本学期的中心工作来抓，按部就班地做了以下工作： 1、开学初，教导处主持召开了以“认真总结提高质量”为主题的上年度教学质量分析会，帮助教师寻找存在的问题，寻求科学合理、切实有效的提高教学质量的对策。在分析会上，各班科任教师认真深入地分析了本班现状，都找到了存在的问题，并提出了新学年的努力方向，在此基础上，教导处向全体教师提出了新学年的工作目标，促使全体教师的质量意识不断增强。 2、严抓各科教学计划的落实。学期开学后，我们便严抓各类计划的制订，要求各部门、科任教师在一周内制订好 本学期的各项工作计划，要保证教学工作具有科学性、计划性、可行性，做到每项工作开展时有目标、有方案、有规划、有管理。制定各类教学计划时，要注意和加强可操作性，保证目标明确，计划合理，管理到位。通过各部门反复研究协调，各类计划清楚地反映了各项工作，从而确保了本学期教学工作有条不紊地进行。 3、进一步完善了教学常规检查制度。本学期，我们根据教研室的指导精神，结合学校具体实际，以“讲实用、讲效益”为原则，努力使全体教师的各项教学常规工作做到制度化、规范化、科学化。本学期我们推行了教学工作的“十字方针”，即要求教师做到备课要“深”，上课要“实”，作业要“精”，教学要“活”，手段要“新”，活动要“勤”，要求要“严”，辅导要“细”，负担要“轻”，质量要“高”，并从课前准备、课堂教学、作业与辅导、教学评价等方面对教师的常规教学进行指导性管理。并组织全体教师进行质量分析，帮助教师寻找问题的根源，明确下一步努力方向，促使各学科教师向课堂40分钟要质量，提高单位时间效益。 4、抓实各个环节，保证教学质量逐步提高。 (1)抓备课。如何提高备课质量是教师上好每一堂课的关键。开学初，教导处结合第三轮继续教育“备好课”这一主题，根据本校实际，明确提出备课的具体要求，要求做到：环节齐全、目标明确、重点突出、难点突破、设计合小学学校期末检查工作总结
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