生物化学总复习
生物化学总复习
题型
一、判断题，１０分
二、选择题，10分
三、英文缩写符号中文含义,5分
四、填空题，３５-43分
五、名词解释，6个，１８分
六、叙述题，3-4题，23-３０分
各种题型复习
一、判断题
第一章核酸化学
１.tRＮＡ的二级结构是倒L型。
（×）
2．DNA分子中的Ｇ和C的含量愈高,其熔点(Tｍ)值愈大。
（√）
3．Tm值高的ＤNＡ，其(A＋T)百分含量也高。（×)
4。如果ＤNA一条链的碱基顺序是CＴＧGAC，则互补链的碱基序列为ＧAＣＣTG.
（×）
5。在tRＮA分子中,除四种基本碱基(A,Ｇ，Ｃ，U）外,还含有稀有碱基。 (√）
6.一种生物所有体细胞的DNＡ,其碱基组成均是相同的，这个碱基组成可作为该类生物种的特
征.
（√)
７.真核ｍＲNA分子５’末端有一个Ｐoｌy A结构。
（×)
８.真核ｍRＮA分子3＇末端有一个Ｐoｌy A结构.
（√)
９.DＮA是遗传物质，而RNA则不是。
（×）
10．DNA双螺旋结构中，由氢键连接的碱基对形成一种近似平面的结构。 (√）
１1。RNA的分子组成中，通常Ａ不等于Ｕ，Ｇ不等于C。
(√）
第二章蛋白质化学
１.三肽Ａlａ-Aｓp—Gly也可以写作H２N-Alａ－Ａsp—Glｙ-CＯOＨ。
(√）
2。三肽Ala—Asp-Gly也可以写作HOOC-Ala－Asp-Gly—NH2。
（×）
3。常见的蛋白质氨基酸除了甘氨酸是非手性分子之外,其余1９种均为手性分子，且相对构型
都是D-型的. (×）
4.常见的蛋白质氨基酸都是α－伯胺基酸。
（×）
5.变性导致蛋白质分子无法形成功能构象。
（√)
6．一氨基一羧基氨基酸的pＩ为中性，因为-CＯOH和-NＨ3+的解离度相等。
(×）
7。构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成,而构象的改变则不发生此变化。
（√）
８。生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。
（×）
9．所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
(×）
10。蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。
（√）
１1。在蛋白质和多肽中,只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键.
（×）
12.从热力学上讲蛋白质分子最稳定的构象是自由能最低时的构象。
（√）
１ 3.天然氨基酸都有一个不对称α－碳原子。
（×）
1４.变性后的蛋白质其分子量也发生改变。
（×)
１ 5.蛋白质在等电点时净电荷为零,溶解度最小。
（√）
1６．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物.
（×)
17．所有的蛋白质都有酶活性。
(×)
１８。蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。
（√）
１9。蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的,肽链上每个肽键都参与氢键的形成。（×)
２0.具有四级结构的蛋白质,它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。 (×)
21．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备. (√）
22．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α—碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。
（√）
23.蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团.
(√）
2４.蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
(√）
25.蛋白质的空间结构就是它的三级结构.
（×)
第三章酶化学
1.米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数. (√）
2。同工酶就是一种酶同时具有几种功能。
（×）
3．辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。
（√）
4．一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应该是最小. （√）
5．一般来说酶是具有催化作用的蛋白质，相应地蛋白质都是酶。
（×)
6。酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。
(√)
７.酶活性中心是酶分子的一小部分。
(√）
8。酶的最适温度是酶的一个特征性常数。(×）
9．竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。（√）
１0。L-氨基酸氧化酶可以催化D—氨基酸氧化。(×)
11。泛酸在生物体内用以构成辅酶A，后者在物质代谢中参加酰基的转移作用. （√）
12.本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。（×)
1３.Kｍ等于1/2Vｍax时的底物浓度。（√）
1４.Km随酶浓度的变化而变化。（×）
1５。丁二酸脱氢酶受丙二酸抑制，但可以用增加底物丁二酸来解除或减弱抑制。
（√）16。酶的最适pＨ是酶的特征常数。（×）
17.酶促反应的初速度与底物浓度无关. （×)
第四章糖类代谢
１。每分子葡萄糖经三羧酸循环产生的AＴP分子数比糖酵解时产生的ＡTP多一倍。(×）
２。哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATＰ。(×）
3。６-磷酸葡萄糖转变为1，６—二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。（√)
4。葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行的。（×）5。糖酵解反应有氧无氧均能进行。（√）
6。在缺氧的情况下，丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAＤ+再生。（√）7。三羧酸循环被认为是需氧途径，因为还原型的辅助因子通过电子传递链而被氧化，以使循环
所需的载氢体再生。(√)
８。动物体内合成糖原时需要ADＰＧ提供葡萄糖基,植物体内合成淀粉时需要ＵDPG提供葡萄糖基。(×）
９.三羧酸循环的第一个反应是乙酰ＣoA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸。（√)
10。三羧酸循环在线粒体基质中进行。（√）
11.糖酵解途径产生NＡＤＰH。(×）
12。糖通过糖酵解过程氧化分解时有ＣO2释放。（×）
13．沿糖酵解途径逆行，可将丙酮酸、乳酸等小分子前体物质转化为葡萄糖。（×）
14.所有来自磷酸戊糖途径的还原能都是在该循环途径的前三步反应中产生的。 (√）
1５。乙醛酸循环作为三羧酸循环的补充，广泛存在于动物、植物和微生物体内.
(×)
16。磷酸戊糖途径本身不涉及氧的参与，故该途径是一种无氧途径。
(×)
17.柠檬酸循环是分解与合成的两用途径。
(√)
第五章生物氧化和氧化磷酸化
1。细胞色素是指含有ＦAＤ辅基的电子传递蛋白。
(×）
2。呼吸链中的递氢体本质上都是递电子体. （√)
3．线粒体呼吸链可将ＮADH或ＦAＤH2上的氢原子直接传递给O２。
(×)
4.线粒体呼吸链可将NADH上的氢原子传递给O2.
（×）
５。物质在空气中燃烧和在体内的生物氧化的化学本质是完全相同的,但所经历的路途不
同.(√）
6。AＴP在高能化合物中占有特殊的地位，它起着共同的中间体的作用。
(√）
7。所有生物体呼吸作用的电子受体一定是氧。
(×)
8.在线粒体中，如果氧化磷酸化作用中ＡDP磷酸化为ATP的反应被解除，那么呼吸链传递电子
给分子氧（O2)的过程也都将被阻断。
（×）
9。在真核细胞中,由糖酵解途径产生的ＮADＨ可以直接进入NADH－呼吸链进行氧化而再生为
NAD+。
（×）
第六章脂类代谢
１。脂肪酸氧化降解主要始于分子的羧基端。
（√）
２．β-氧化从脂肪酸的羧基端开始.
（√）
3.脂肪酸的β-氧化和α—氧化都是从羧基端开始的。
(√）
4.脂肪酸的从头合成需要NADPH＋H+作为还原反应的供氢体。 (√）
５．脂肪酸彻底氧化产物为乙酰CoＡ.
(×）
６。CoA和ACＰ都是酰基的载体。
（√）
7。脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸—氧化反应的逆反应。
(×)
8。脂肪酸生物合成时真正需要的加合物是丙二酸单酰CoA。
(√)
9.脂肪酸氧化分解产生ATP，脂肪酸的生物合成则消耗ATP. (√）
10．脂肪酸氧化分解消耗ATP,脂肪酸的生物合成则产生AＴＰ。
（×）
11．脂肪酸β—氧化既消耗ＡTP也产生ATP 。
(√)
1２.脂肪酸的彻底氧化需要三羧酸循环的参与。
（√)
13.脂肪酸的合成不需要ATＰ参加。
（×）
14。脂肪酸进行β-氧化前的活化发生在线粒体内. （×)
１５.脂肪酸的合成是脂肪酸β-氧化的逆转。
（×)
16.葡萄糖氧化为脂肪酸合成提供NＡDPH。
（√)
17。只有偶数碳原子的脂肪才能经β－氧化降解成乙酰CoA。
(×）
18．脂肪酸β—氧化酶系存在于胞浆中。
(×)
１9.肉毒碱可抑制脂肪酸的氧化分解。
（×）
２0.脂肪酸的生物合成包括二个方面:饱和脂肪酸的从头合成及不饱和脂肪酸的合成。 (×）
21．甘油在甘油激酶的催化下，生成α-磷酸甘油，反应消耗ＡTＰ，为可逆反应. （×）
第七章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢
1。磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶.
(×)
2.丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。
(√)
4.谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
（√）
5．在转氨作用中,最主要的氨基酸供体是谷氨酸. (√）
6。肽酶作用于肽链的羧基末端或氨基末端,每次分解出一个氨基酸或二肽。
（√)
7。蛋白酶作用于肽链内部，生成长度较短的含氨基酸分子数较少的肽链。
(√)
第八章核酸的酶促降解及核苷酸代谢
1.嘌呤核苷酸合成时，是先形成游离的嘌呤,然后生成核苷酸. （×）
２.有些核酸外切酶既可作用于DNA，也可作用于ＲNＡ.
（√）
３.所有核酸外切酶水解核酸都产生5'-核苷酸. （×）
4。所有核酸外切酶水解核酸都产生3'-核苷酸。
（×）
5.核酸外切酶作用于核酸链时,都是从链的5’端开始。
（×）
6。核酸外切酶作用于核酸链时，都是从链的3’端开始. （×）
7。嘌呤核苷酸的合成顺序是,首先合成次黄嘌呤核苷酸，再进一步转化为腺嘌呤核苷酸和鸟嘌
呤核苷酸。
８.核酸外切酶作用于核酸链的末端，逐个水解下核苷酸. （√)
9。所有核酸外切酶都能作用于ＤＮＡ。(×）
10.所有核酸外切酶都能作用于RＮA。(×）
11．有些核酸外切酶只能作用于DNＡ。(√)
12．有些核酸外切酶只能作用于RNA。（√)
１3．脱氧核糖核苷酸的合成是在核糖核苷三磷酸水平上完成的。（×)
１4。在生物体内，嘌呤的降解首先是脱氨。(√）
1５．限制性内切酶切割的DNＡ片段都具有粘性末端。(×）
第九章核酸的生物合成
1。原核细胞的ＤNA聚合酶一般都不具有核酸外切酶的活性. (×)
２.在具备转录的条件下,ＤNA分子中的两条链在体内都可能被转录成RNA. （×）
3.mRNA与携带有氨基酸的tRNA是通过核糖体结合的。（√）4．中心法则概括了ＤNA在信息代谢中的主导作用. （√)
5。原核细胞DNA复制是在特定部位起始的,真核细胞则在多个位点同时起始进行复制. （√）
6。逆转录酶催化ＲNA指导的DNＡ合成不需要RＮA引物。(×)
７．原核细胞和真核细胞中许多mRNA都是多顺反子转录产物. (×)
8。DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DＮA为模板,以半保留方式进行，最后形成链状产
物。（×)
9．依赖ＤNＡ的RNA聚合酶叫转录酶,依赖于RNＡ的DNA聚合酶即反转录酶. （√）
１0．密码子从5′至3′读码，而反密码子则从3′至5′读码。（×)
1１。DNA半不连续复制是指复制时一条链的合成方向是5′→３′而另一条链方向是3′→5′。
（×）
１2．核酸是遗传信息的携带者和传递者。(√)
１3。ＲNA的合成和ＤＮA的合成一样，在起始合成前亦需要有RＮA引物参加。(×)
14。真核生物mRＮA多数为多顺反子,而原核生物mRNA多数为单顺反子。（×）
15.合成RNA时,DNＡ两条链同时都具有转录作用。（×）
１6.逆转录病毒RNＡ并不需要插入寄主细胞的染色体也可完成其生命循环。（×）
17.转录合成RNＡ时，RNA生成的方向按5′→3′方向进行.
18。RNA的复制只能由RNA复制酶来催化.
（×）
19．逆转录时，DNA生成方向按5′→3′方向进行。
(√)
２０.RNＡ的生物合成都需要模板的指导。
（×）
21．DNＡ聚合酶不能从头启动DNA链的合成。
(√)
22。因为DNA两条链是反向平行的,在双向复制中一条链按5′→３′的方向合成，另一条链按
3′→5′的方向合成.
（×)
２3。生物遗传信息的流向,只能由DNA-→ＲＮA而不能由RNＡ—→DNＡ. （×)
24。已发现一些RNＡ前体分子具有催化活性，可以准确地自我剪接,被称为核糖酶（riｂｏzy
ｍe），或称核酶。
（√）
25.重组修复可把DＮA损伤部位彻底修复. (×）
2６.原核生物中ｍRNA一般不需要转录后加工.
(√）
27.ＲNＡ聚合酶对弱终止子的识别需要专一的终止因子(如ρ蛋白).
（√)
第十章蛋白质的生物合成
1.蛋白质生物合成所需的能量都由ＡTP直接供给。
(×）
2．反密码子GＡA只能辨认密码子UUC.
（×)
3.由于遗传密码的通用性真核细胞的mＲＮA可在原核翻译系统中得到正常的翻译.
（×)
4.原核细胞新生肽链Ｎ端第一个残基为fMet,真核细胞新生肽链肽链Ｎ端第一个氨基酸残基为
Met。
(√）
５。核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位.
(√）
6．一般讲，从DＮA的三联体密码子中可以推定氨基酸的顺序，相反从氨基酸的顺序也可毫无
疑问地推定ＤNＡ顺序。
（×）
7．在蛋白质生物过程中mRNＡ是由3’-端向5’端进行翻译的。
（×)
８．蛋白质分子中天冬酰胺，谷氨酰胺和羟脯氨酸都是生物合成时直接从模板中译读而来的。
(×）
9.最常用的起始密码子是AＵG。
(√)
1０.氨酰ｔRNＡ合成酶既能识别氨基酸，又能识别ｔＲNＡ，使它们特异结合. (√)
11.翻译作用中的反应都需要ｍＲNA的指导。
1２。由于遗传密码的通用性真核细胞的mRNＡ可在原核翻译系统中得到正常的翻译。（×）
1３.核糖体蛋白不仅仅参与蛋白质的生物合成。
（√)
14。在翻译起始阶段，有完整的核糖体与mＲNA的5′端结合,从而开始蛋白质的合成。（×)
15.所有的氨酰－tRNＡ的合成都需要相应的氨酰—tRＮA合成酶的催化。
（√）
１６.ＥF-Tu的GTＰａse 活性越高，翻译的速度就越快，但翻译的忠实性越低。
（√）
1７．在蛋白质生物合成中所有的氨酰－ｔＲＮA都是首先进入核糖体的A部位。
（×）
1８．人工合成多肽的方向也是从N端到Ｃ端。
(×）
19．核糖体活性中心的A位和P位均在大亚基上.
(×)
２0.每个氨酰—tRNＡ进入核糖体的A位都需要延长因子的参与,并消耗一分子GTP。
(√）
21。每种氨基酸只能有一种特定的tRNA与之对应。
(×)
2２．密码子与反密码子都是由AＧCU 4种碱基构成的。
（×)
２3．蛋白质合成过程中,肽基转移酶起转肽作用和水解肽链作用。
（√）
24。与核糖体蛋白相比，rRＮA仅仅作为核糖体的结构骨架，在蛋白质合成中没有什么直接的
作用。
（×）
25。多肽链的折叠发生在蛋白质合成结束以后才开始。
(×）
第十一章物质代谢的联系和调节
1。共价调节是指酶与底物形成一个反应活性很高的共价中间物。
(×)
2。在酶的别构调节和共价修饰中,常伴有酶分子亚基的解聚和缔合,这种可逆的解聚/缔合也是
肌体内酶活性调节的重要方式。
(√)
3.细胞的区域化在代谢调节上的作用，除了把不同的酶系统和代谢物分隔在特定的区间，还通
过膜上的运载系统调节代谢物、辅酶和金属离子的浓度. (√)
4.操纵基因又称操纵子，如同起动基因又称启动子一样。
（√）
5.能荷水平之所以影响一些代谢反应,仅仅因为ATＰ是一些酶的产物或底物. （×）
6.改变末端氨基酸可以改变蛋白质的降解半寿期。
（√）
7。酶活性的调节属于快速调节类型，它是通过改变酶分子合成或降解的速度来实现酶反应速度
的调节。
(×）
8.泛肽与蛋白质的结合可引起蛋白质的被降解。
9．改变Ｎ末端氨基酸可以明显改变其降解的半寿期。
（√）
１0.当Ｎ末端为M（Ｍet）、S(Seｒ)、Ａ（Ａｌａ）、I(Ile）、Ｖ（Vａl)和G（Gｌy)氨基酸时,
成为稳定的长寿蛋白质，而N末端为精氨酸（Arg）和天冬氨酸（Asp）时，则很不稳定。（√)
12.蛋白质的寿命与其成熟的蛋白质N末端的氨基酸有关。
（√)
13．泛肽与蛋白质结合可延缓蛋白质的被降解。
(×）
１4。分解代谢和合成代谢是同一反应的逆转，所以它们的代谢反应是可逆的。
(×)
1５.启动子和操纵基因是没有基因产物的基因. （√）
16.酶合成的诱导和阻遏作用都是负调控. （√)
17。与酶数量调节相比,对酶活性的调节是更灵敏的调节方式. （√）
20.酶的共价修饰能引起酶分子构象的变化. （√)
21。连锁反应中，每次共价修饰都是对原始信号的放大。
（√)
二、选择题
第一章核酸
1。热变性的DＮA分子在适当条件下可以复性,条件之一是:( ）B
A。骤然冷却 B。缓慢冷却Ｃ．浓缩Ｄ．加入浓的无机
盐
2.在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于：（）D
A．DNＡ的Tm值Ｂ．序列的重复程度 C.核酸链的长短Ｄ.碱基序列
的互补
3.核酸中核苷酸之间的连接方式是：（）C
A.２'，5’-磷酸二酯键Ｂ.氢键 C.３’,5’—磷酸二酯键Ｄ.
糖苷键
4。tRNA的分子结构特征是:( ）A
A.有反密码环和 3'－端有—ＣＣA序列 B。有密码环
Ｃ。有反密码环和5'-端有-ＣCA序列Ｄ。５’—端有-CCＡ序列
５.下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的?( ）Ａ
Ａ. A ＋ T ＝ C + G B．Ｃ＝G C。A＝T D.Ｃ+ Ｔ =Ａ+ G
6.下面关于Wａtson-CricｋＤNＡ双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的？（）A
A.两条单链的走向是反平行的Ｂ。碱基A和G配对
C.碱基之间共价结合
D.磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧
７.具5’—CｐGpGpTｐAp-3’顺序的单链DＮA能与下列哪种RNA杂交? （）C
A。5'－ＧpCpCpAp－3’ B。５’—GpCpCpApUｐ—3’Ｃ。５’—ＵｐAｐCｐＣpGｐ-3’Ｄ．5'—ＴpApCpCｐ
Gp—3’
８.RＮA和DNA彻底水解后的产物：（）C
A．核糖相同，部分碱基不同 B.碱基相同，核糖不同
C。碱基不同，核糖不同Ｄ。碱基不同,核糖相同
9．下列关于mRNＡ描述哪项是错误的？（ )A
Ａ.原核细胞的mＲNＡ在翻译开始前需加“PolｙＡ”尾巴
Ｂ。真核细胞mＲNA在3’端有特殊的“尾巴”结构
C.真核细胞mRNA在５’端有特殊的“帽子”结构
1０.tRNA的三级结构是：（）B
Ａ.三叶草叶形结构B．倒L形结构 C.双螺旋结构 D．发夹结构
11．维系DＮＡ双螺旋稳定的最主要的力是：（ )C
A.氢键 B。离子键 C.碱基堆积力 D.范德华力
12。下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中哪一项是不正确的？（）D A。3’，5’-磷酸二酯键B。碱基堆积力
C。互补碱基对之间的氢键 D。磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键
1３.下列关于核酸变性后的描述，错误的是? （ ) 。A
A．共价键断裂，分子量变小Ｂ．紫外吸收值增加
Ｃ.碱基对之间的氢键被破坏Ｄ.粘性下降
１4.稀有核苷酸碱基主要见于:( ）Ｃ
A.DNA B．mRNA C。tＲNＡ D.ｒＲNＡ
15.双链ＤNA的解链温度的增加，提示其中含量高的是:( ）D
Ａ。A和G B.C和T C.A和T D。C和G
16.核酸变性后，可发生哪种效应？（ )B
A.减色效应
B.增色效应
C.失去对紫外线的吸收能力 D。最大吸收峰波长发生转移
17.有关DNA的二级结构,下列叙述哪一种是错误的?（ )。C
A。DＮA二级结构是双螺旋结构 B.DNA双螺旋结构是空间结构
Ｃ．DNＡ双螺旋结构中两条链方向相同 D.双螺旋结构的碱基之间相互配对
1８。与片断ＴAGAp互补的片断为:（ ) D
A. ＴAGAｐ
B. AGATp Ｃ。ATCＴｐＤ。ＴCTAp
１9．t RＮA分子3'末端的碱基序列通常是：（ )A
A。CCA－3' B． AAA—3’ C．ＣCC—３’Ｄ. ＡAC－3'
2０.在DＮA水解液中含量与dAMP相同的是：( ) D
A。dCMＰＢ.dGMP C．dＩMP D。dTMP
2１.有关ＲＮA的错误描述是：( ) Ｃ
A.mRＮA分子含有遗传密码 B．tRNA是分子量最小的ＲNA
C.细胞浆只含mRＮA
D.RNA包括mRNA、tＲＮA、rRNＡ
22．哪种成分在人体内含量最稳定？（)D
A．糖原 B.脂肪 C．蛋白质 D．ＤNＡ
第二章蛋白质
1。形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于：（）C
A。不断绕动状态 B．可以相对自由旋转
Ｃ。同一平面 D.随不同外界环境而变化的状态
2.蛋白质变性是由于：( ）Ｂ
Ａ.一级结构改变 B．空间构象破坏Ｃ.辅基脱落 D.蛋白质水解
３.在下列所有氨基酸溶液中,不引起偏振光旋转的氨基酸是：（）Ｃ
A．丙氨酸 B。亮氨酸 C。甘氨酸 D.丝氨酸
４.天然蛋白质中含有的2０种氨基酸的结构:( ）D
A。全部是L－型 B.全部是D型
C。部分是Ｌ—型，部分是D－型Ｄ.除甘氨酸外都是L—型
5。在生理pH情况下,下列氨基酸中哪个带净负电荷?（)D
Ａ。Pｒo B.Ｌys C．Hiｓ D．Glｕ６.天然蛋白质中不存在的氨基酸是：（）Ｂ
A.半胱氨酸Ｂ.瓜氨酸Ｃ。丝氨酸 D.甲硫氨酸
７．破坏α-螺旋结构的氨基酸残基之一是：（ )C
A.亮氨酸Ｂ.丙氨酸Ｃ.脯氨酸Ｄ。谷氨酸
8.当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的:( ）D
A.稳定性增加Ｂ．表面净电荷不变Ｃ。表面净电荷增加Ｄ。溶解度最小９．蛋白质分子中的主要化学键是:（）A
Ａ．肽键 B.二硫键 C.盐键Ｄ．氢键
1０。关于肽键特点叙述错误的是: ( )Ｃ
A．肽键的C—N键具有部分双键性质
B.与α-碳原子相连的N和C所形成的化学键可以自由旋转
Ｃ．肽键可以自由旋转
D.肽键中C-N键所相连的四个原子基本处于同一个平面上
１1。维持蛋白质二级结构的主要化学键是( )C
A. 疏水键 B。肽键 C。氢键 D．二硫键
12.关于蛋白质三级结构的描述，其中错误的是：( ）B
A.天然蛋白质均有这种结构Ｂ．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C。三级结构的稳定性主要是由次级键维系 D.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基
13.蛋白质的一级结构及高级结构决定于：( )Ｃ
A．分子中的氢键 B．分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序 D.分子内部疏水键
1４。蛋白质的等电点是: （）D
A。蛋白质的溶液的pH值等于7时溶液的pＨ值
B。蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pＨ值
C。蛋白质分子呈负离子状态时溶液的ｐH值
D．蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值
１5。蛋白质溶液稳定因素是： ( ）C
Ａ。蛋白质溶液有分子扩散现象 B.蛋白质在溶液中有“布朗运动”
C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D。蛋白质分子带有电荷
１6.盐析法沉淀蛋白质的原理是：（)A
A．中和电荷、破坏水化膜 B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
C.调节蛋白质溶液的等电点Ｄ.使蛋白质溶液成为pI
1７．同工酶是指：( ）A
A.催化的化学反应相同 B。酶蛋白的分子结构、理化性质相同
C。电泳行为相同 D。Kｍ相同
18．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于:( ）C
A。反馈抑制Ｂ。底物抑制 C。竞争性抑制 D。变构调节
１9．关于pＨ对酶活性的影响,以下哪项不对?（)Ｄ
A。影响必需基团解离状态B。也能影响底物的解离状态
C。酶蛋白在一定的pH范围内发挥最高活性 D。破坏蛋白质的一级结构
２０．蛋白质变性是由于： ( )C
A。氨基酸排列顺序的改变 B．肽键的断裂
Ｃ.蛋白质空间构象的破坏 D 蛋白质的水解
21。根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种氨基酸：（）Ｃ
Ａ.组氨酸Ｂ.色氨酸Ｃ．胱氨酸D。精氨酸
生物化学总结
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生物化学选择题含答案
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 } C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 ） C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链B / A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 ? 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在
临床执业医师资格考试生物化学模拟试题及答案
临床执业医师资格考试生物化学模拟试题及答案 [A1型题] 以下每一考题下面有A、B、C、D、E 5个备选答案，请从中选一个最佳答案，并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。 1．丙氨酸和。—酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪种酶的连续作用才能产生游离的氨A．谷草转氨酶 B．谷氨酰氨合成酶 C．α—酮戊二酸脱氢酶 D．谷氨酸脱氢酶 E．谷丙转氨酶 2．肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A．嘌呤核甙酸循环 B．嘧啶核甙酸循环 C．L—谷氨酸氧化脱氨作用 D．联合脱氨作用 E．鸟氨酸循环 3．别嘌呤醇治疗痛风的原因是 A．可抑制腺甙脱氨酶 B．可抑制鸟嘌呤脱氨酶 C．可抑制黄嘌呤脱羧酶 D．可抑制尿酸还原酶 E．可抑制黄嘌呤氧化酶 4．有关电子传递链的叙述，错误的是 A．链中的递氢体同时也是递电子体 B．电子传递的同时伴有ADP的磷酸化 C．链中的递电子体同时也是递氢体 D．该链中各组分组成4个复合体 E．A十D 5．脂肪细胞酯化脂酸所需的甘油是 A．由氨基酸转化而来 B．大多数来自葡萄糖 C．由糖酵解产生 D．由糖异生形成 E．由脂解作用形成 6．脂肪酰CoA在肝脏中进行β氧化的酶促反应顺序为 A．脱氢、加水、硫解、再脱氢 B．加水、脱氢、硫解、再脱氢 C．脱氢、硫解、再脱氢、加水 D．脱氢、加水、再脱氢、硫解 E．以上均不对 7．下列反应中不需要1’—焦磷酸—5’—磷酸核糖的是 A．次黄嘌呤转变为次黄甙酸 B．腺嘌呤转变为腺甙酸
C．鸟嘌呤转变为鸟甙酸 D．生成5’—磷酸—1’—氨基核糖的反应 E．嘧啶生物合成中乳清酸的生成 8．5—Fu的抗癌作用机制为 A．抑制尿嘧啶的合成 B．抑制胸腺嘧啶核甙酸合成酶的活性，从而抑制DNA的生物合成 C．抑制胞嘧啶的合成，从而抑制DNA合成 D．合成错误的DNA，抑制癌细胞生长 E．抑制FH2合成酶的活性 9．Mesdlson和Stahl在1958年利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明的是哪一种机制 A．DNA的半保留复制机制 B．DNA的全保留复制机制 C．DNA基因可转录为mRNA D．DNA基因可表达为蛋白质 E．DNA能被复制 10．DNA复制时除哪种酶外其余均需要 A．拓扑异构酶 B．DNA指导的RNA聚合酶 C．RNA指导的DNA聚合酶 D．DNA指导的DNA聚合酶 E．连接酶 11．下列关于大肠秆菌DNA聚合酶I的叙述，正确的是 A．具有5’→3’内切核酸酶活性 B．具有3’→5’外切核酸酶活性 C．duTP是它的一种作用物 D．以有缺口的双股DNA为模板 E．是惟一参与大肠扦茵DNA复制的聚合酶 12．以下哪个过程中不需要DNA连接酶 A．DNA复制 B．DNA重组 C．DNA断裂和修饰 D．制备重组DNA E．DNA修复 13．原核生物参与转录起始的酶是 A．RNA聚合酶全酶 B．RNA聚合酶核心菌 C．引物酶 D．解链酶 E．RNA聚合酶Ⅱ 14．外显子是 A．不转录的DNA就是反义链 B．基因突变的表现 C．真核生物基因的非编码序列
人体生物化学与疾病_重点_公选临床生化_考点
人体生物化学与疾病(临床生物化学/公选) 重点 名词解释 1低血糖症：低血糖症是由多种疾病引起的\以血糖浓度过低为特征的(一组)综合征,而不是一个独立的疾病。 2糖尿病：是指由于胰岛素绝对或相对不足,或利用低下而引起的以糖\脂\蛋白质代谢紊乱为特征的复杂的慢性代谢性疾病,其临床特征为持续高血糖,甚至出现尿糖. 3胰岛素抗性：又称胰岛素抵抗,是指由于靶细胞膜上胰岛素受体缺陷,导致靶细胞对胰岛素的反应差,不能将胰岛素信息转换为生物学效应的现象。 1.胰岛素释放试验：常与OGTT同时进行,利用口服葡萄糖使血糖升高,从而刺激胰岛β细胞释放胰岛素,测定空腹及服糖后1h\2h\3h的血清(浆)胰岛素水平,称为胰岛素释放试验;通过检测血清胰岛素水平,可以观察\反映胰岛β细胞的分泌功能。 2.胆石症：(cholelithiasis) 是指在胆道系统中,胆汁的某些成分(胆色素\胆固醇\黏液物质及钙等)可以在各种因素作用下析出\凝集而形成结石的现象。 3.酮症酸中毒：指在脂肪大量动用的情况下,如糖尿病\饥饿\妊娠反应较长时间伴有呕吐症状者\酒精中毒呕吐并数日少进食物者,脂肪酸在肝内氧化加强,酮体生成增加并超过了肝外组织的利用量,因而出现酮血症 4.肝纤维化：是各种慢性肝病向肝硬化发展所共有的病理改变和必经途径,是肝脏细胞外基质合成和降解失衡的结果。 5.肝硬化：是临床常见的慢性进行性肝病,由一种或多种病因长期或反复作用形成的弥漫性肝损害。 6.脂肪肝：是指由于各种原因引起的肝细胞内脂肪异常堆积的病变。脂肪性肝病正严重威胁国人的健康,成为仅次于病毒性肝炎的第二大肝病,已被公认为隐蔽性肝硬化的常见原因。 7.肝性脑病：是继发于肝功能紊乱的严重的神经综合征,又称肝性昏迷。 8.假性神经递质：某些物质结构与神经递质结构相似,可取代正常神经递质从而影响脑功能,称假神经递质。 9.肾清除率：指单位时间内多少毫升血浆中的某物质经肾脏清除。 10.微量蛋白：是指常规定性或定量方法难以检出的一些尿蛋白。包括微量白蛋白,β2-微球蛋白,Tamm-Horsfall蛋白(THP),α１-微球蛋白(1-MG) 纤维蛋白降解产物(FDP)视黄醇结合蛋白 11.肾小球性蛋白尿：由肾小球病变引起肾小球毛细血管壁通透性增加,使较多的血浆蛋白滤出,主要是白蛋白。 简答 2糖尿病的典型症状及机制 糖尿病患者存在严重的代谢紊乱,典型症状表现为“三多一少”,即多尿\多饮\多食\体重减轻; ①多尿：血糖升高,超出肾糖域(8.9~9.9mmol/L),出现尿糖,引发渗透性利尿,出现多尿的症状; ②多饮：多尿导致大量水分丢失,加之血糖升高\引起血浆渗透压相应升高,高血渗可刺激下丘脑的口渴中枢,口渴思饮,出现多饮的症状; ③多食：尿液排出大量葡萄糖,加机体糖利用障碍,能量代谢紊乱,使患者出现饥饿感而多食; ④体重减轻：由于胰岛素相对或绝对的缺乏,胰高血糖素\糖皮质激素等升高,导致机体蛋白质和脂肪消耗增多,加之机体脱水,从而引起体重减轻; 3胆固醇结石的形成机制 ①胆结石核心：脱落上皮细胞\细菌\寄生虫\胆固醇结晶等 ②胆固醇过饱和——致石性胆汁 ③胆汁排空障碍：肥胖\迷走神经部分切除\妊娠\不吃早餐 4动脉粥样硬化的发病机制 动脉粥样硬化(atherosclerosis,AS) 是指动脉内膜脂质和血液成分沉积,平滑肌细胞及胶原纤维增生,并伴有坏死及钙化等不同程度病变的一类慢性进行性病理过程。 机制：动脉内膜的平滑性和完整性受到破坏;脂质沉积;平滑肌细胞和来自血液的单核细胞不断地吞噬大量脂质成为泡沫细胞;血小板迅速粘附聚集于受损处并被激活。 5列表写出血浆高脂蛋白血症的分类\异常血浆脂蛋白\发病原因
生物化学B卷新编
生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是（ C ） A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α－螺旋和β－折叠结构稳定的化学键是（ E ） A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述，正确的是（ A ） A．有些酶可以没有活性中心 B．都有辅酶作为结合基团 C．都有金属离子 D．都有特定的空间构象 E．抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述，错误的是（） A．生物学性质相同 B．酶分子一级结构不同 C．同工酶各成员K m 值不同 D．是一组催化相同化学反应的酶 E．酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是（ C ） A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是（ C ） A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH
7. 长期饥饿时，血糖主要来自（D ） A．肌肉蛋白降解的氨基酸 B．肝蛋白降解的氨基酸 C．肌糖原分解 D．肝糖原分解 E．甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是（ E ） A. 脂肪酸氧化 B. 2，3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自（ C ） A．类脂 B．生糖氨基酸 C．葡萄糖 D．脂肪酸 E．酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为（ C ） A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E．加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是（ A ） A．肝脏可生成酮体，但不能氧化酮体 B．仅在病理情况下产生 C．主要成分为乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮 D．合成酮体的酶系存在于线粒体 E．原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是（ D ） A．电子传递链各组分组成4个复合体 B．主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C．每对氢原子氧化时都生成3个ATP D．抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E．如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子
2018执业医师考试重点-生物化学
单元细目要点 蛋白质的结构与功能 1.氨基酸与多肽 （1）氨基酸的结构与分类 （2）肽键与肽链 2.蛋白质的结构 （1）一级结构 （2）二级结构 （3）三级和四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸的结构 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-α-氨基酸 （甘氨酸除外） （二）氨基酸的分类 极性中性氨基酸（7个） 非极性疏水性氨基酸（8个） 脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 碱性氨基酸（3个） 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 酸性氨基酸（2个） 天冬氨酸、谷氨酸 肽键 在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。 肽键（—CO—NH—） 一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。 肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。 肽键的形成 二、蛋白质的结构 （一）一级结构 1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.基本化学键：肽键 3.蛋白水解酶可破坏一级结构 （二）蛋白质的二级结构 1. 概念：局部主链！ 2. 主要的化学键：氢键 3. 基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 4. α-螺旋结构特点 （1）一般为右手螺旋； （2）每3.6个氨基酸残基上升一圈； （3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。 记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节
（三）蛋白质的三级结构 概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。 一条所有！ 肌红蛋白三级结构 （四）蛋白质的四级结构 亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。
生物化学总结
一生物化学概述 （一）生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 2 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 3 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 （二）生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 （一）蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子（一定结构和功能） 2 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 （二）氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子（R-）兼性离子（R+-）阳性离子（R+）PH>PI PH=PI PH 成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa（带负电）：Asp Glu 极性aa：碱性aa（带正电）：Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa（不带电）：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心：His、Ser （三）蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白（titin）,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素（29AA）,促肾上腺皮质激素（ACTH,39AA）；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽（9AA），具有强的血管扩张作用；脑啡肽（5AA），除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯（2AA）具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸（RGD），抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体，熔点很高。 ?酸碱性质：游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ?肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在（碱性）溶液中可与（铜）离子产生（紫红色）的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由（肽键）维系。 （实验题）N端：Sanger法（2、4-二硝基氟苯反应）、DNS法（丹磺酰氯末端分析法）、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由（氢键）维系α-螺旋（与DNA比较） A.几乎都是（右手）螺旋。 B. 每圈（3.6）个氨基酸残基，高度（0.54）nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升（0.15）nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面（N端）（第三个）残基上的N-H间形成氢键。 生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质 生物化学（16分） 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基酸。 组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”)； 唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸； 含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆：半巯； 含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺； 含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸； 含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸； 含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸； 天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸； 不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸； 亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。 2、氨基酸的分类 （1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸) （2）极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸) （3）酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的 （4）碱性氨基酸：记忆：碱赖(赖氨酸)精(精氨酸)组(组氨酸) （5）芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 （6）必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸 （7）含硫基氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 （8）一碳单位：丝、色、组、甘氨酸 (二)肽键与肽链 连接两个氨基酸的酰胺键：肽键，肽键由-CO-NH-组成，键长0.132nm，具有一定程度的双键性能，不能自由旋转。 二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象----氢键 1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸，右手螺旋方向--外侧。某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构：从N端至C端的氨基酸排列序列，肽键，次要的是二硫键； 二级结构：局部主链的空间结构，氢键(稳定)； 生物化学总结归纳 第一节蛋白质结构和功能 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白质元素组成的特点:平均为16%。 1克样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25(1/16%) 2.氨基酸的结构特点： ⑴蛋白质的基本组成单位：氨基酸 ⑵组成人体蛋白质的氨基酸都是: L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外） 3.氨基酸的分类: ⑴极性中性氨基酸（7个） 甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺 ⑵非极性疏水性氨基酸（8个）(甲硫氨酸=氮氨酸) 4.多肽链中氨基酸的连接方式：肽键（—CO—NH—，酰胺键） 二、蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构： ⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 ⑵基本化学键：肽键 2.蛋白质的二级结构： ⑴概念：局部主链 ⑵主要的化学键：氢键 ⑶基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 3.蛋白质的三级结构： ⑴概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。 ⑵化学键：疏水作用力、离子键、氢键和范德华力。（次级键） 4.蛋白质的四级结构 ⑴亚基：由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称之。亚基单独存在没有生物学活性。 ⑵蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。 ⑶亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 三、蛋白质的结构与功能的关系（结构决定功能） 1.蛋白质一级结构与功能的关系： ⑴蛋白质一级结构的改变：镰刀形红细胞贫血（分子病）（六月，携镰刀割谷子） 注：第六个氨基酸，谷氨酸→缬氨酸 四、蛋白质的性质 1.蛋白质的两性解离： ⑴蛋白质分子是两性电解质。 生物化学与人类健康 ------益生菌 陶玲 （化学系 07410120taoling7002@https://www.wendangku.net/doc/c65709842.html,） 摘要：益生菌是一种对人体有益的细菌，益生菌数量庞大、种类繁多，作为人体必须得菌群，具有 营养，改善胃肠道功能，增强机体免疫力，降低胆固醇，抵抗肿瘤，延年益寿的作用。本文以乳酸菌的 作用为例，简要的说明了益生菌的功能。 关键词：益生菌;免疫调节;乳酸菌 历史上许多国家都有过发酵制品。然而，直到20世纪初，才有人提出乳酸菌含有对健康有益的成分。此后，这个领域的科学研究才开始起步。过去的三四十年里，人类进行了大量的科学研究和临床研究，以证实“益生菌”(或者称之为“友好细菌”)给健康带来的益处，这项工作持续至今。 益生菌，那么，何谓益生菌呢？ 国际营养学界普遍认可的定义是：益生菌系一种对人体有益的细菌，它们可直接作为食品添 加剂服用，以维持肠道菌丛的平衡。人体肠道及体表栖息着数以亿计的细菌，其种类多达400余种，重达两公斤，其中包括：黑曲霉、米曲霉、孢杆菌、厌氧性拟杆菌、发酵乳杆菌、乳酸乳杆菌、 长双歧杆菌、嗜酸乳酸杆菌、嗜热性双歧杆菌、短乳杆菌、保加利亚乳杆菌、干酪乳杆菌、啤酒片球菌、酿酒酵母、乳酸链球菌、二乙酰乳酸链球菌、乳链球菌、嗜热链球菌等。其中有对人有害的，被人们 称为有害菌；有对人有益的，被称为有益菌；也有介于二者之间的条件致病菌，即在一定条件下 会导致人体生病的细菌。实际上你肠道中的细菌总数比你身体里的细胞总数还多。在健康肠道中，正 常情况下，对人体有益的细菌与有害菌的比例为10：1。肠道中庞大的菌群之间相互依存、相互制约， 正常情况下，这个系统处于动态平衡状态，维护人体的健康。 益生菌数量庞大、种类繁多。迄今为止，科学家将已发现的益生菌大体上分成了三大类：乳杆菌类（如嗜酸乳杆菌、干酪乳杆菌、詹氏乳杆菌、拉曼乳杆菌等）、双歧杆菌类（如长双歧杆菌、短双歧杆菌、卵形双歧杆菌、嗜热双歧等）、 革兰氏阳性球菌（如粪链球菌、乳球菌、中介链球菌等）。 通常应用于人体的益生菌为：双歧杆菌、乳酸杆菌、肠球菌、枯草杆菌、蜡样芽胞杆菌、地衣芽孢 杆菌、酵母菌等。 约在65年前，科学家就开始对益生菌进行研究。有关益生菌的益生特性，大致包括以下几点： 1:营养作用 益生菌能提高钙、磷、铁的利用率具有帮助消化、促进铁和维生索D的吸收，以及某些B族维生素和 维生索K的合成：如尼克酸、叶酸、泛酸、烟酸和维生素Bl、B2、B6、B12等，促进机体对蛋白质的消 化吸收。尤其是叶酸及维生素B12，在食物消化系统中，起生物催化剂的作用。另外，乳酸菌中的乳糖 5-b'解-产生的半乳糖，是构成脑神经系统中脑磷脂的成分，与婴儿出生后脑的迅速生长有密切关系。 2:改善胃肠道功能 生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是() 维生素总结 一、脂溶性维生素 1、维生素A 名称:类视黄素、抗干眼病维生素、A1:视黄醇、A2:3-脱氢视黄醇 活性形式:视黄醇、视黄醛、视黄酸 功能:1、视黄醛与视蛋白结合发挥视觉功能2、调控细胞的生长与分化、抗癌3、抗氧化 缺乏时病症:夜盲症、干眼病 发病机理或治病原理:感受弱光的视杆细胞内,全反式视黄醇被异构成11-顺视黄醇,氧化成11-顺视黄醛。此物作为光敏感视蛋白的辅基与之结合生成视紫红质。视紫红质感光时,异构为全反式视黄醛,并引起视蛋白变构。进而视蛋白通过一系列反应产生视觉冲动。视紫红质 分解,全反式视黄醛与视蛋白分离,构成视循环。维生素A缺乏,视循环关键物质11-顺视黄醛不足,视紫红质少,对弱光敏感性降低,暗适应延长。 过量的影响:中毒,组织损伤。症状:头痛、恶心、肝细胞损伤、高血脂、软组织钙化、高钙 血症、皮肤干燥、脱屑、脱发 2.维生素D 名称:抗佝偻病维生素(本质就是类固醇衍生物) 活性形式:1,25-二羟维生素D3 功能:1、调节血钙水平,促进小肠对钙、磷的吸收、影响骨组织钙代谢,维持血钙、磷的正常水平2、影响细胞的分化 (免疫细胞、胰岛B细胞、肿瘤细胞) 缺乏时病症:儿童:佝偻病成人:软骨病自身免疫性疾病 过量的影响:中毒。表现:高钙血症、高钙尿症、高血压、软组织钙化 备注:在体内可合成:皮下储有维生素D3原,紫外线照射下可变成维生素D3 3.维生素E 名称:生育酚类化合物(生育酚、生育三烯酚) 活性形式:生育酚 功能:1、抗氧化剂、自由基清除剂、保护细胞膜,维持其流动性2、调节基因表达(抗炎、维持正常免疫功能、抑制细胞增殖,降低血浆低密度脂蛋白的浓度。预防治疗冠状动脉粥样硬 化性心脏病、肿瘤与延缓衰老有一定作用)3、提高血红素合成关键酶活性,促进血红素合成。缺乏时病症:新生儿:轻度溶血性贫血一般不易缺乏。重度损伤导致红细胞数量减少,脆性增加等溶血性贫血。动物缺乏,生殖器发育受损,甚至不育 备注:临床常用维生素E治疗先兆流产与习惯性流产 4.维生素K 名称:凝血维生素 活性形式:2-甲基1,4-萘醌 功能:1、维生素K具有促进凝血的作用, 就是许多γ-谷氨酰羧化酶的辅酶2、对骨代谢有重要作用,对减少动脉钙化有重要作用,大剂量可降低动脉硬化的危险性。 缺乏时病症:维生素K缺乏引起出血。 备注:长期应用抗生素及肠道灭菌有引起维生素K缺乏的可能性。引发脂类吸收障碍的疾病,可引起维生素K缺乏。新生儿易缺乏(不能通过胎盘) 二、水溶性维生素 生物化学知识点整理(总33 页) -CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1 -CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除 生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？ C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？ B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是： A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链？ D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？ B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 C．每隔3.6 个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？ B A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？ D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？ A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？ A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？ E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在 E．以上各项都是 14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？ C A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B．的结构是借助于链内氢键稳定的 执业医师生物化学模拟试题（一） [A1型题] 以下每一考题下面有A、B、C、D.E 5个备选答案，请从中选一个最佳答案，并在答题卡将相应题号的相应字母所属方框涂黑。 1．下列不含极性链的氨基酸是 A．酪氨酸 B．苏氨酸 C．亮氨酸 D．半脱氨酸 E．丝氨酸 2．能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为 A．除甘氨酸外均为L系 B．除丝氨酸外均为L系 C．均只含a－氨基 D．旋光性均为左旋 E．以上说法均不对 3．有关酶的各项叙述，正确的是 A．蛋白质都有酶活性 B．酶的底物均是有机化合物 C．酶在催化时都不需辅助因子 D．酶不见得都是蛋白质 E．酶对底物有绝对的专一性 4．酶只所以能加速化学反应，是因为 A．酶能使反应物活化 B．酶能降低反应的活化能 C．酶能降低底物能量水平 D．酶能向反应体系提供能量 E．以上均正确 5．Km值的概念是 A．达到Ⅴmax所需底物的浓度 B．与底物毫无关系， C．酶一底物复合物的解离常数 D．酶在同一反应中Km值随浓度而变化E．是达到会1/2Ⅴmax时的底物浓度6．酶的竞争性抑制剂具有哪种效应 A．Km值降低，Ⅴmax变大 B．Km值增大,Ⅴmax变大 C. Km值不变,Ⅴmax不变 D. Km值增大,Ⅴmax不变 E．Km值和Ⅴmax均降低 7．乳酸脱氢酶能够形成几种同工酶 A．5种 B．7种 C．3种 D．4种 E．6种 8．真核生物的mRNA大多数在3′端有A．多种终止密码子 B．一个帽子结构 C．一个起始密码子 D．一个聚A尾巴 E．多个CCA序列 9．关于 RNA的叙述，错误的是 A．主要有 mRNA、tRNA、rRNA三大类 B．胞质中只有一种RNA，即mRNA C．最小的一种RNA是tRNA D．原核生物没有hnRNA E．原核生物没有SnRNA 10．只有一个遗传密码的氨基酸是 A．甘氨酸和蛋氨酸 B．精氨酸和丝氨酸 C．色氨酸和甲硫氨酸 D．天门冬氨酸和赖氨酸 王镜岩生物化学第三版复习心得 考完了，也终于有时间有机会为那艰苦的岁月记下点东西了~~ 考生化与分子生物学是一种挑战。我比较喜欢挑战，于是选择了生物化学与分子生物学专业。 第一眼见到王镜岩的那本赛过《辞海》的“巨作”，让我着实愣了一把：天！生化有这么多内容吗？ 但我并没有放弃。 起初我慢慢的看，看得很认真，甚至不放过一个结构式，从去年4月开始，上课的时候看（一般与考研无关的课我都不听的），在实验室边做实验边看……大概看了一个月吧，终于把糖类和脂类看完了，长嘘一口气，回顾一下自己的成果，感觉效果还真好，但同时，我忽然发现我在走一条错误的道路：一个月看两章，这套书有40章，虽然现在要上课要做实验，但看书的时间还是占了蛮多的，就按平均每月看3章计算，40章也至少要看10个月！也就是按这种方式我必须得花10个月的时间才能把这套书吃透！而这又意味着什么？10个月以后全国研究生入学考试早考完了~~~ 我开始思索其他解决方案…… 经过半个月的思考与摸索，我决定，第一遍迅速浏览是最好的。就是很简单的看，不要刻意去记，就像看小说一样看，只要知道大概讲了些什么，以后查找的时候可以知道大概在哪个位置，这就是在整体上去把握。很快，我用1个月的时间看完了这两本“工具书”。 虽然也没有记住什么，心里却还是塌实多了。 但是后来终因事情太多（当时是班干、院干兼党员，许多事情身不由己，躲不掉也不能躲；暑假又在实验室帮老师做课题研究扎扎实实用了两个月的时间），所以暂停了一段时间，本人记性不佳，所以断断续续的复习对我效果不是很好，所以在这里先奉劝各位，如果你真想把赌注压在考研上，那么，你必须抛开一切干扰，否则难如你愿！ 言归正传，继续讨论我的心得…… 第二遍正式复习已经到了9月中旬了，已没有我过多的时间去细看了。我开始以做课后练习为主的复习方式。那时我已向院里申请校外租房了（要毕业了，寝室像个网吧~根本不适合复习~），我从图书馆借了好几本生化习题集和参考书，主要有中科院几个版本的习题集、各院校联合出版的一本习题集（具体哪几个我都忘记了，需要的话我可以帮大家到图书馆再去找找看是什么书）以及各版本的生化书、分子生物学书（因为生物化学与分子生物学有许多都是相通的），习题集生物化学选择题
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