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基础生物化学复习解析

核酸的结构与功能（P8，脱氧核糖核酸，核糖核酸）

RNA的功能：

1.参与(控制)蛋白质的合成:

2.遗传物质

3.具有生物催化剂功能

4.调节功能:

核酸的一级结构、核酸中核苷酸的连接方式（及磷酸、糖类、碱基间的连接方式）、核酸链的书写表示P15

DNA的一级结构是DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序和连接方式；

RNA的一级结构式RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序和连接方式。

DNA和RNA中核苷酸残基都是通过3’,5’-磷酸二酯键连接；戊糖与嘌呤之间C1'-N9糖苷键；戊糖与嘧啶之间C1 '-N1糖苷键；

书写核酸的一级结构时要按5’3’的规定来写

如5’ ATGCA TGCTACGATTCG 3’DNA

3’TACGTACGATGCTAAGC5’

5’GUACAUCGUACGAUCGC3’RNA

DNA双螺旋结构的特点P19

1.两条反向平行的多脱氧核苷酸链围绕同一“中心轴”以右手螺旋盘绕成双螺旋结构，双螺旋的直径为2nm。

2. 磷酸和脱氧核糖形成的亲水骨架位于双螺旋外侧，碱基对则位于螺旋的内侧，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为糖环平面与中心轴平行10个碱基对，螺距

3.4nm，相邻碱基平面间隔为0.34nm，并有一个36。的夹角。糖环平面与中心轴平行。

3.两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。（嘌呤与嘧啶配对，A与T以2氢键、C与G以3氢键）

4. 在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成大沟和小沟。两条沟，特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有在沟内蛋白质才能识别到不同碱基序列。

DNA的高级结构——超螺旋的方向、负超螺旋的意义P23

负超螺旋（左手方向）；正超螺旋（右手方向）

负超螺旋使双螺旋圈数减少，给DNA造成扭曲的张力，使DNA分子内部张力减小，有利于解旋，对DNA的复制、重组和转录等有重要意义。

超螺旋结构的DNA具有更紧密结构，利于组装。

tRNA三叶草二级结构，接受臂、反密码子环；三级结构P25

三叶草二级结构：tRNA分子中由A-U、G-C碱基对构成的双螺旋区叫做臂，不配对的部分叫做环。tRNA一般由四个臂和四个环组成：包括氨基酸接受臂、二氢尿嘧啶（环）臂、反密码（环）臂、TψC（环）臂和额外环。除了氨基酸接受区外，其余每个区均含有一个突环和一个臂。（“ψ”读法：普西）

氨基酸接受臂（氨基酸接受区）：由7个碱基对组成，富含G, 3'-末端的最后3个核苷酸残基都是CCA，A为腺苷酸。氨基酸可与其成酯，该区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用。

反密码子环：与氨基酸接受区相对，一般环中含有7个核苷酸残基，臂中含有5对碱基。其中环正中的3个核苷酸残基称为反密码子。

三级结构：三级结构是L形的。氨基酸接受臂CCA序列和反密码子环分别处于形空间结构的连段，二氢尿嘧啶环和TψC环形成了L形的拐角。

mRNA的帽子结构和3’-polyA尾巴，及其在真核生物与原核生物的区别P28

真核：单顺反子、5' -末端有“帽子”、3' -末端有polyA片段、有非编码区

原核：多顺反子5' -末端无“帽子”、3' -末端无polyA片段（病毒除外）、有非编码区顺反子：mRNA上具有翻译功能的核苷酸顺序。（单顺反子即一个mRNA分子只包含一条多肽链信息。）

polyA片段：指20-250个多聚腺苷酸。

“帽子”结构：5' -末端有甲基化的G，通过焦磷酸与另一个核苷酸上核糖（甲基化）以5'、5' -三磷酸相连。

核酸的紫外吸收性质（核苷酸在260nm附近有吸收峰，蛋白质在280nm附近）P29

由于核酸所含的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键，使碱基、核苷、核苷酸和核酸在240-260nm 的紫外波段有强烈吸收，最大吸收值在260nm附近。

可根据A260/A280来判断核酸样品的纯度，纯度越大，比值越小。

可利用不同核苷酸在260nm附近不同的吸收特性，定性和定量地检测核酸和核苷酸。

减色效应、增色效应(名词解释)，变性和复性，Tm值（与GC含量呈正比），退火，分子杂交P30-P31凯氏定氮法P33

变性：指在一定物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程；复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此愤慨的单链重新缔合成为双螺旋的过程。减色效应：DNA双螺旋结构解体，双螺旋分子内部的碱基暴露，紫外吸收值升高的现象；增色效应：DNA复性时分开的单链重新结合，碱基暴露数减少

等电点的概念和计算公式、性质，氨基酸的光学性质（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸）、Sanger 反应和Edman反应（作用），肽和肽键P36、P37、P38

等电点:氨基酸基本上以兼性离子的形式(R±)存在,或者少量的R+与R-浓度相等,氨基酸的净电荷为零,这个pH称为等电点.

计算公式:

酸性氨基酸：pI=1

2pK

′+pK

′

碱性氨基酸：pI=1

2pK

′+pK

′

注：pK

′为侧链基团缓冲点，

氨基酸的性质：

1.每种氨基酸的响应的pK值附近都有一个缓冲区，这算是氨基酸的一个很重要的性质。

2.氨基酸的光学性质：氨基酸的α-碳为不对称碳原子，因此有L-和D-两种类型光学异构体，自然界的氨基酸大多是L-型α–氨基酸的衍生物，L-氨基酸中有的为左旋，有的右旋。（R 基团含有芳香环共轭双键系统的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸，在近紫外区（220-300nm）有光吸收，其最大光吸收分别为279nm、278nm和259nm。蛋白质由于含这些氨基酸一般最

大光吸收在280nm波长处，故能利用紫外分光光度法测定蛋白质含量。

3.氨基酸的重要化学反应：与茚三酮反应——蓝紫色化合物——蛋白质定性和定量分析；Sanger反应：（弱碱条件）氨基酸的α-氨基与试剂反应——黄色——测定肽链N端氨基酸；Edman反应：（弱碱条件）氨基酸的α-氨基与试剂反应——PTH-氨基酸——（经过层析法）确定肽链N端氨基酸种类（用于蛋白质测序）

肽：氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成肽。

肽键：α-氨基与α-羧基脱水后剩下的残基

肽链末端氨基酸的测定用Sanger反应或Edman反应，测定N端氨基酸；用羧肽酶或肼解法测定C端氨基酸，为氨基酸序列提供两个重要的参考点。P41

蛋白质的二级结构——α螺旋（天然蛋白质中最常见的螺旋构象是α螺旋，其绝大部分是右手螺旋）、β折叠，连接的键P44、P45下、P46

蛋白质的三级结构中肌红蛋白的例子P49-50

蛋白质的四级结构中血红蛋白的例子P52

蛋白质的低级结构决定高级结构。P52

蛋白质的重要性质（等电点与溶解度的关系（等电点是溶解度是最小的））、电泳的概念P59 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法P61

盐溶与盐析P62

蛋白质的变性与复性（概念与性质改变）P63

酶与一般催化剂的比较P70

辅酶与辅基的区别和概念P71

酶的专一性P72

酶的催化作用于活化能（酶能够降低反应的活化能，但不能够提供或是减少活化能。P76 酶的活性中心与功能部位及功能部位的作用（决定专一性，进行反应催化）P77

酶原的概念P86

米氏方程公式，K m值的意义，抑制剂对米氏常数（对酶作用）的影响P88-97

别构酶的概念和特点，同工酶的定义P98/P99

了解维生素与辅酶的种类P104-112

了解硬脂酸和软脂酸的结构简式P116

生物膜的流动镶嵌模型及功能。P126-127

淀粉（及糖原）的酶促降解中重要的酶及酶的特点（如：耐高温等）P148

糖酵解的位置，历程，酶（尤其限速酶）、能量、总公式P151-154

三羧酸循环P158-165

磷酸戊糖途径(它实现不同碳原子个数的糖的转化)P166-168

生物氧化的概念P172

电子传递链（概念、组成，其中的泛醌是电子传递链中唯一的非蛋白质组分P180-183

电子传递抑制剂为什么会有毒性P185

底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念P186

氧化磷酸化的机制中的化学渗透假说要点P187

解偶联剂（解偶联剂只抑制电子传递链磷酸化，不影响底物水平磷酸化；离子载体抑制剂增大了线粒体内膜对一价阳离子的通透性，从而破坏了膜两侧的电位梯度，最终破坏了氧化磷酸化过程。）P190

糖异生的概念，如何越过不可逆反应；与三羧酸循环的比较P203

糖原的生物合成与糖原降解的过程及其比较P207

脂肪酸的α-氧化、β-氧化的概念；β-氧化历程（简答题）P214

软脂酸经β-氧化作用彻底氧化的能量转换率（换成硬脂酸，计算题）P216

酮体代谢（判断）P219-221

乙醛酸循环的生物意义（判断），其反应历程及与三羧酸循环的区别（异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶是乙醛酸循环的关键P222-223

脂肪酸的生物合成，位置P225

脂肪酸合酶系统中ACP的辅基结构，FAS中的活性巯基P227-228

动物中软脂酸从头合成与β-氧化过程的区别表格P230

谷氨酸与谷氨酰胺在联合脱氨基中的作用P248

（谷氨酸和谷氨酰胺中的氮可通过进一步生化反应形成其他有机含氮化合物，因此谷氨酸和谷氨酰胺在含氮有机化合物的合成代谢中起关键作用。）P268

限制性内切酶的定义P285

嘌呤核苷酸的生物合成（嘌呤环上各原子的来源），次黄嘌呤核苷酸的合成P290

嘧啶环各原子的来源P294

DNA半保留复制的定义，半保留复制的证明实验P302

三种DNA聚合酶的对比表格P305

前导链、后随链、冈崎片段的定义P308

反转录（定义、酶），DNA的损伤、修复与突变（判断）P312

启动子的定义（在基因上，由RNA聚合酶识别、结合并确定转录起始位点的特定序列）P317 终止子的定义（DNA上对转录终止进行严密调控的基因末端的一段特殊序列）P319

RNA的转录后加工，rRNA前体的转录后加工（了解）P320

hnRNA的加工P322

遗传密码的概念P332 遗传密码的基本性质（选择题）P334

tRNA在蛋白质合成的作用P335

核糖体的功能（选择）P336

多肽链的合成方向P340

基础生物化学复习题目及答案

第一章核酸一、简答题 1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。 2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。 3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？ 4、tRNA的结构有何特点？有何功能？ 5、DNA与RNA的结构有何异同？ 6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？ 7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618) 二、名词解释变性与复性分子杂交增色效应与减色效应回文结构 Tm cAMP Chargaff定律三、判断题 1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。错 2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。错 3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。对 4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。错 5 核酸的紫外吸收与pH 无关。错 6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。对 7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。对 8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。对 9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。对 11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。错 14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。对 15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。对 16 核酸变性或降解时,存在减色效应。错 18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。对四、选择题 4 DNA 变性后(A) A 黏度下降 B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降 6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D) A 核糖体 B 病毒C端粒酶 D 核酶 9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D) A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物 10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C) A、ACU B、ACT C、UCA D TCA 13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D) A、CAU B、UGC C、CGU D UAC

基础生物化学知识重点

绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤）基本概念：新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢核酸一、基本概念：核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环）增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角蛋白质、氨基酸化学一、基本概念氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，

生物化学基础期末考试试题

生物化学基础期末考试试题 1、蛋白质的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.葡萄糖 B.氨基酸(正确答案) C.多肽 D.色氨酸 2、下列哪个不属于必需氨基酸（）。 [单选题] * A.缬氨酸 B.赖氨酸 C.酪氨酸(正确答案) D.色氨酸 3、许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构称为（）。 [单选题] * A.蛋白质 B.多肽链(正确答案) C.蛋白质一级结构 D.二肽 4、蛋白质的一级结构，是指蛋白质多肽链中（）的排列顺序。 [单选题] * A.氨基酸 B.氨基酸残基(正确答案) C.肽 D.肽键

5、蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的（）。 [单选题] * A.脱水缩合 B.变性(正确答案) C.复性 D.破坏 6、以下作为模板，传递DNA遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA(正确答案) C.转运RNA D.核糖体RNA 7、以下负责转运氨基酸的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA(正确答案) D.核糖体RNA 8、以下提供蛋白质生物合成场所的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA(正确答案) 9、以下储存遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA(正确答案)

B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA 10、核酸的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.DNA B.核苷 C.核苷酸(正确答案) D.含氮碱基 11、核苷酸的排列顺序属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构(正确答案) B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 12、双螺旋结构属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构 B.二级结构(正确答案) C.三级结构 D.四级结构 13、酶的化学本质是（）。 [单选题] * A.氨基酸 B.蛋白质(正确答案) C.无机物 D.维生素

基础生物化学复习资料

1.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位称为酶的活性中心。 2.DNA半保留复制：在DNA复制过程中每个子代分子的一条链来自亲代DNA另一条则是新合成的，这种复制方式称为DNA半保留复制。 3.氧化磷酸化：电子在呼吸链上的传递过程中释放的能量在ATP合成酶催化下，促使ADP磷酸化成ATP,这是氧与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化。 4.同工受体tRNA：把携带同一种氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同工受体tRNA。 5.氨基酸等电点：在一特定PH的溶液中，氨基酸以两性离子形式存在，净电荷为零，此时的PH 值叫做氨基酸等电点，以PI表示。 6.不对称转录：在RNA转录过程中只以DNA双链中的一条链作为模板的转录方式称为不对称转录。 7.当DNA从双链螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm波长处紫外吸收便增强，这叫做增色效应。同工酶：指催化的化学反应相同但其组成结构不完全相同的一组酶。 8.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。 9.分子杂交：在退火的条件下，不同来源的两条核甘酸链遵循反向平行，碱基互补的原则，形成双链分子的过程。 10.盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀的现象。 11.底物水平磷酸化：指在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP而产生ATP的反应。 12.P/O:指在生物氧化中，当吸收一原子氧时，有几分子的无机磷变成了有机磷，或者说有几分子的ADP变成了ATP. 13.氨同化：有氮素固定或硝酸还原生成的氨，转变为含氮有机化合物的过称。 14.中心法则：遗传信息的的传递是从DNA传递到RNA又从RNA传递到蛋白质 15.启动子：被RNA酶识别，结合，并开始转录的DNA序列。 16.同义密码子：一个氨基酸可以有几个不同的密码子，编码同一氨基酸的一组密码子叫同义密码子。 17.鸟氨酸循环：又称尿素循环，是大多书陆生脊椎动物体将氨转变成为尿素的代谢途径。 18.UDPG 尿嘧啶核苷二磷酸葡萄糖。ADPG 腺嘌呤核苷二磷酸葡萄糖。F-D-P 果糖-1，6-二磷酸。F-1-P 果糖-1-1磷酸。G-1-P葡萄糖-1-磷酸。G-6-P 6-磷酸葡萄糖1,3-DPG 甘油酸-1,3-二磷酸.。PEP磷酸烯醇式丙酮酸EMP糖酵解途径。PPP磷酸戊糖途径。TCA三羧酸循环。 19.GSH还原性谷胱甘肽。NADP+辅酶ⅡdTTP三磷酸脱氧胸苷Tm溶解温度L y s赖氨酸c AMP腺嘌呤核糖核苷酸BCCP生物素羧基载体蛋白TPP焦磷酸硫胺素ACPSH酰基载体蛋白C o Q辅酶Q C y t 细胞色素C ys 天冬氨酸 d GMP脱氧鸟嘌呤核苷酸Km米氏常数NADPH+H+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸

【高中生物】基础生物化学新—名词解释

（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释

第二章核酸单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。第三章酶与辅酶米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。

基础生物化学必过版讲解

一．名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成 CO 2和H 2 O，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 14.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。简称ETC。 15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，该过程称作β-氧化。

基础生物化学习题及答案

《基础生物化学》习题练习（一）蛋白质一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是、、、、、、和等。 2．蛋白质的平均含氮量为，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有种，它们的结构通式为，结构上彼此不同的部分是。 5．当氨基酸处于等电点时，它以离子形式存在，这时它的溶解度，当pH>pI 时，氨基酸以离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带电荷，在电场中向极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其等电点应是。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86，其等电点应是。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是，艾德曼（Edman ）反应所用的试剂是。 10．谷胱甘肽是由个氨基酸组成的肽，它含有个肽键。它的活性基团是。 11．脯氨酸是氨基酸，与茚三酮反应生成色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有、和。一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有和两种。能形成二硫键的氨基酸是，由于它含有基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘以。二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。（） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（）

基础生物化学心得

基础生物化学心得生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可

生物化学实验练习题及参考答案[1]

生物化学实验一、名词解释：分配层析法电泳同工酶酶活性分光光度法层析技术比活力二、填空题： 1. 测定蛋白质含量的方法有，，和。 2. CAT能把H2O2分解为H2O和O2，其活性大小以来表示，当CAT与H2O2反应结束，再用测定未分解的H2O2。 3. 聚丙烯酰胺凝胶电泳是以作为载体的一种区带电泳，这种凝胶是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成。化学聚合法一般用来制备_____________胶，其自由基的引发剂是，催化剂是______________；光聚合法适于制备大孔径的_________________胶，催化剂是______________。 4.层析技术按分离过程所主要依据的物理化学性质进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________，_______________和________________。 5. 使用离心机离心样品前，必须使离心管__________且对称放入离心机。 6. 米氏常数可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，表示E对S的亲合力愈，Km愈大，表示E对S 的亲合力愈。 7. 分光光度计在使用之前必须预热，注意预热及样品槽空时必须_________（打开、合上）样品池翻盖。 8. CAT是植物体内重要的酶促防御系统之一，其活性高低与植物的密切相关。 9. 纸层析实验中，____________形成固定相，____________流动相。 10. 聚丙烯酰胺凝胶是是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成的，在具有自由基团体系时，两者就聚合。引发产生自由基的方法有两种：和。11. 层析技术按按固定相的使用形式进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________和________________。三、问答题： 1、简述4种测定蛋白质含量的方法及其原理。 2、简述不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳中的三个不连续及三种物理效应。 3、试分析影响电泳的主要因素有哪些？参考答案：生物化学实验一、名词解释： 1、电泳：指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。 2、同工酶：指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 3、分配层析法：用物质在两种或两种以上不同的混合溶剂中的分配系数不同，而达到分离目的的一种实验方法。

基础生化试题集

基础生物化学试题集基础生物化学教研室

第二章核酸一?填空 1、tRNA的二级结构为 ______ 型，三级结构为________ 型。 2、TRNA运送氨基酸时与氨基酸相连的臂称为________ ，末端最后三个碱基排列顺序为_________ ，位于_________ 端。 3、核酸中富含修饰成分的是________ ，含帽子结构的是_________ o 4、B-DNA双链中一条链的方向是_______ ，另一条链的方向是，每______________ 对碱基旋转一圈，螺距为nm ，碱基平面与螺轴_____________ ，且位于螺旋的侧，磷酸-脱氧核糖位于螺旋_________ 侧。 5、双螺旋结构稳定的作用力是________ 、_________ 、__________ o 6、任何有机体都含有_________ 和_________ 两种最基本的化学成分. 7、核酸根据其化学组成可分为 ________ 和_________ 两大类；核苷酸由_______ 和_ 和组成二 8细胞质中的RNA主要分为__________ 和和其中_________ 是具有传递遗传信息的作用；_________ 是转运氨基酸的工具；_________ 是和核糖体结合构成蛋白质合成的场所。 9. ________________________________________________________ 在寡聚核苷酸5GACGTCACT3的互补序列为______________________________________ 。 10. DNA的紫外吸收峰是nm, 蛋白质是nm. 11. tRNA 分子3端有一共同的碱基序列其功能是 12. RNA中常见的碱基是, , ____________________ 和二选择题: 1. RNA和DNA彻底水解后的产物________ A.核糖相同，部分碱基不同 B. C.部分碱基不同，核糖不同 D. E以上都不是碱基相同，核糖不同碱基不同，核糖相同 '5'磷酸二酯键

基础生物化学复习

一、名词解释 1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。 2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。 3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点 4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。 5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。 6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在 260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。 7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。 8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。 9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。 10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。 11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。 12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。 13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶

生物化学复习题及答案

中南大学现代远程教育课程考试（专科）复习题及参考答案生物化学一、单项选择题 1.组成蛋白质的基本单位是 [ ] A.葡萄糖 B.氨基酸 C.甘油 D.核酸 2.三酯酰甘油脂肪酶又称为 [ ] A.激素敏感性脂肪酶 B.抗脂解激素 C.脂解激素 D.卵磷脂-胆固醇酰基转移酶 3.下列哪种化学因素不是引起蛋白质变性的因素 [ ] A.强酸 B.强碱 C.尿素 D.重金属 4.下列哪项不是血红蛋白分子中的血红素基本合成原料[ ] A.甘氨酸 B.琥珀酰CoA C.F e2+ D.乙酰辅酶A 5.机体合成代谢所需的供氢体NADPH主要来自于 [ ] A.糖的无氧氧化 B.糖的2，3-二磷酸甘油酸代谢支路产生 C.糖的磷酸戊糖途径产生 D.脂肪酸的β—氧化产生 6.关于酶促反应特点的错误描述是 [ ] A.酶能加速化学反应 B.酶所催化的反应都是不可逆的 C.酶在反应前后无质和量的变化 D.酶对所催化的反应有选择性 7.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸 [ ] A.苏氨酸 B.苯丙氨酸 C.天冬氨酸 D.色氨酸 8.辅酶FMN分子中含有哪种维生素 [ ] A.维生素C族 B.维生素B2 C.维生素PP D.维生素A 9.核酸分子中核苷酸之间的连接方式是[ ] A.3’,5’-磷酸二酯键 B.盐键 C.二硫键 D.1’,3’-磷酸二酯键 10.人体活动主要的直接供能物质是： [ ] A.GTP B.磷酸肌醇 C.CTP D.ATP 11.机体不能合成，必须由食物提供的氨基酸称为 [ ] A.必需氨基酸 B.非必需氨基酸 C.脂肪族氨基酸 D.芳香族氨基酸 12.不存在的机体内物质调节方式是 [ ] A.细胞水平的代谢调节 B.激素水平的代谢调节 C.整体水平的代谢调节 D.蛋白质合成水平的调节 13.下列哪种氨基酸不属于必需氨基酸[ ] A.苏氨酸 B.亮氨酸 C.苯丙氨酸 D.酪氨酸 14.下列哪种含氮物质不属于血浆中非蛋白质含氮化合物（NPN）[ ] A.蛋白质 B.尿酸、肌苷 C.氨基酸 D.肌酸、胆红素 15.机体直接利用能量的主要形式是 [ ] A.A TP B.GDP C.AMP D.UTP 16.蛋白质的基本单位是 [ ] A.氨基酸 B.乙酰辅酶A C.肽链 D.蛋白质的一级结构 17.氨是剧毒物质，机体处理氨毒的主要方式是 [ ] A.合成氨基酸 B.在肝脏合成尿素 C.在肝脏转变为糖 D.合成脂肪酸 18.下列哪项是单核苷酸的基本组成成分 [ ]

生物化学复习题及答案-

生物化学复习题（一）选择题 1.氨基酸在等电点时，应具有的特点是（D） A.不具正电荷 B. 不具负电荷 C.溶解度最大 D.在电场中不泳动 2.氨基酸不具有的化学反应是（ A ） A.双缩脲反应 B.茚三酮反应 C.DNFB反应 D.PITC反应 E.甲醛滴定 3.在一个肽平面中含有的原子数为（ D ） A.3 B.4 C.5 D.6 E.7 4.用下列方法测定蛋白质含量时，哪种方法需要完整的肽键（ A ） A.双缩尿法 B.凯氏定氮 C.紫外吸收 D. 茚三酮反应 5.下列哪条对蛋白质变性的描述是正确的（ D ） A.蛋白质变性后溶解度增加 B. 蛋白质变性后不易被蛋白酶水解 C. 蛋白质变性后理化性质不变 D. 蛋白质变性后丧失原有的生物活性 6.氨基酸与蛋白质共有的性质是（ D ） A.胶体性质 B.沉淀反应 C.变性性质 D.两性性质 7.维持蛋白质三级结构的主要靠（ A ） A.疏水相互作用 B.氢键 C.盐键 D.二硫键 8.下列哪组反应是错误的（ D ） A.Arg—坂口反应 B.氨基酸—茚三酮反应 C.Trp—乙醛酸反应 D.Phe—酚试剂反应 9.蛋白质中多肽键形成a-螺旋时，主要靠下列那种键（ B ） A.疏水键 B. 氢键 C.离子键 D.范德华力 10.双链DNA之所以有高的解链温度是由于它含较多的（ D ） A.嘌呤 B.嘧啶 C.A+T D. C+G 11.对Watson-Crick DNA模型的叙述正确的是（ B ） A.DNA为二股螺旋结构 B.DNA两条链的走向相反 C.在A和G之间形成氢键 D.碱基之间形成共价键？12.用苔黑酚法可以鉴定的是（ A ） A.RNA B.DNA C.所有核酸 D.蛋白质 13.下列有关RNA的形式，错误的是（ D ） A.mRNA分子中含有遗传密码 B.tRNA是相对分子质量最小的一种RNA C. RNA可以分为mRNA﹑tRNA﹑rRNA D. 胞质中含有mRNA，而不含其它核酸 14.酶促反应的初速度不受那一因素影响（ D ） A.「S」 B.「E」 C.「PH」 D.时间 15.关于米氏常数Km的说法，哪个正确（ C ） A.饱和浓度时的速度 B.在一定酶浓度下，最大速度的一半 C.速度达到最大速度一半时的底物浓度 D.饱和浓度的一半 16.酶的纯粹竞争性抑制剂具有下列那种动力学效应（ A ） A.Vmax不变，Km增大 B. Vmax不变，Km减小 C. Vmax增大，Km不变 D. Vmax减小，Km不变 17.作为催化剂的酶分子，具有下列哪些动力学效应（ B ）

基础生物化学—复习题

第二部分自测试题自测试题一一、写出下列缩写符号的中文名称：（每个1分，共10分）（1）Gln （2）THFA （3）PRPP （4）cAMP （5）hnRNA（6）GSH （7）SAM （8）NADPH （9）cDNA （10）Lys 二、解释下列生化名词：（每个2分，共10分） 1.蛋白质的二级结构 2.酶的活性中心 3.糖酵解 4.脂肪酸的β氧化 5.生物氧化三、选择答案（从所给出的四个答案中选择一个合适的，写出其编号）（每题1分，共20 分）： 1. 已知一种核酸中含有A 18%、C 32%、G 32%、T 18%，判断它是哪种核酸？ A 双链DNA B 单链DNA C 双链RNA D 单链RNA 2. 下列核酸中稀有碱基或修饰核苷相对含量最高的是： A DNA B rRNA C tRNA D mRNA 3．谷氨酸有三个可解离基团，其pK1=2.6，pK R=4.6，pK2=9.6，它的等电点（pI）应当是多少？ A 3.6 B 7.1 C 6.1 D 4.6 4．下列关于蛋白质变性作用的论述哪一个是错误的？ A 变性作用指的是蛋白质在某些环境因素作用下，高级结构（天然构象）被破坏，丧失其生物学活性； B 某些变性蛋白在去掉变性因素之后，可以恢复原有构象和活性； C 许多变性蛋白水溶性降低，易被蛋白酶降解； D 蛋白质变性之后，多处肽链断裂，分子量变小。 5．下列有关酶的论述哪一个是错误的？ A 酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂； B 有的RNA也具有催化活性，称为核酶（ribozyme）； C 酶具有高度专一性、高的催化效率和可调控性； D 酶的底物全都是小分子量有机化合物。 6．已知某酶的Km=0.05 mol/L，在下列哪个底物浓度下反应速度可达到最大反应速度的90%？ A 0.05 mol/L B 0.45 mol/L C 0.9 mol/L D 4.5 mol/L 7．在琥珀酸脱氢酶反应体系中加入丙二酸，Km增大，Vmax不变，丙二酸应当属于琥珀酸脱氢酶的什么抑制剂？ A 竞争性抑制剂 B 非竞争性抑制剂 C 非专一的不可逆抑制剂 D 专一的不可逆抑制剂 8．以下关于三羧酸循环的描述哪一个是错误的？ A 三羧酸循环是糖、脂肪和氨基酸彻底氧化的共同途径； B 1分子葡萄糖经糖酵解和三羧酸循环彻底氧化成CO2和H2O，同时生成36（或38）分子ATP；

基础生物化学期末整理汇编

基础生物化学整理(课后习题及答案) 第一章蛋白质组成成分和氨基酸 1.名词解释：必需氨基酸：机体维持正常代谢、生长所必需，而自身不能合成，需从外界获取的氨基酸。盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。电泳：带电质点在电场中向相反电荷的电极移动，这种现象称为电泳。蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。蛋白质的四级结构：具有独立三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而形成的聚合体结构。超二级结构：由二级结构间组合的结构层次。氨基酸等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点。蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象。盐溶：当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时，蛋白质溶解度会增加，这种现象称为盐溶。

蛋白质的三级结构：指多肽链在二级结构、超二级结构以及结构域的基础上，进一步卷曲折叠形成复杂的球状分子结构。蛋白质的复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。蛋白质的沉淀作用：指在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水化膜或中和了其分子表面的电荷，从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀的现象。 2.记忆20种氨基酸及其分类. 根据氨基酸的侧链R基团的极性分类： ①极性氨基酸： ⑴极性不带电荷：甘、丝、苏、天酰、谷酰、酪、半胱 ⑵极性带负电荷：天、谷 ⑶极性带正电荷：组、赖、精 ②非极性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色 3.氨基酸的化学性质(两性解离). 4.蛋白质的一级结构及其蛋白质的高级结构(重点二级结构).

基础生物化学名词解释

1.碱基互补原则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 2.核酸的变性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。 3.核酸的复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 4.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 5.减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 6退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 7.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。 8.环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 9.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间的范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。 10.顺反子：遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子 11.核小体：DNA双螺旋盘绕在组蛋白八聚体上形成核小体。核小体是染色体的基本结构单位。 12．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 13．氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子由于参加肽键的形成已不完整，每一个氨基酸单位叫氨基酸残基。 14．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 15．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 16．肽单位：多肽链主骨架的重复单位Cα-CO-NH- Cα，包括肽键和两个α-碳原子。

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名词解释 1. 等电点（PI）:使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液 PH称为该氨基酸的等电点。 2. 蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3. 蛋白质的二级结构: 蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4. 变构效应（别构效应） :指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5. 盐析:向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6. 蛋白质的变性: 在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7. 核酸变性: 是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8. DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9. 酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10. 必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11. 别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12. 同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13. 生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成 CO和H0,并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 14. 呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。简称ETC。 15. 底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16. 氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADF磷酸化形成ATP这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17. 糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18. 三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA，指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19. 糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成C02和H20并产生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20. 糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的B -氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的 B -碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A,该过程称作B -氧化。

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核酸的结构与功能（P8,脱氧核糖核酸，核糖核酸） RNA的功能： 1.参与（控制）蛋白质的合成： 2.遗传物质 3.具有生物催化剂功能 4.调节功能：核酸的一级结构、核酸中核昔酸的连接方式（及磷酸、糖类、碱基间的连接方式）、核酸链的书写表示P15 DNA的一级结构是DNA分了中脱氧核糖核昔酸的排列顺序和连接方式; RNA的一级结构式RNA分子中核糖核昔酸的排列顺序和连接方式。 DNA和RNA中核甘酸残基都是通过3，S-磷酸二酯键连接；戊糖与噂吟之间CV-N9糖仲键; 戊糖与嚅嚏之间C1 51糖甘键；书'马核酸的一级结构时要按5，— 3,的规定来写如5' ATGCATGCTACGATTCG 3' DNA 3'TACGTACGATGCTAAGC5' 5'GUACAUCGUACGAUCGC3‘ RNA DNA双螺旋结构的特点P19 1.两条反向平行的多脱氧核昔酸链围绕同一“中心轴”以右手螺旋盘绕成双螺旋结构，双螺旋的直径为2nm0 2.磷酸和脱氧核糖形成的亲水骨架位于双螺旋外侧，碱基对则位于螺旋的内侧，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为糖环平面与中心轴平行10个碱基对，螺距 3.4nm，相邻碱基平面间隔为0.34nm,并有一个36。的夹角。糖环平面与中心轴平行。 3.两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。（喋吟与喽I建配对，A与T 以2 缉键、C与G以3纽键） 4.在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成大沟和小沟。两条沟，特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有在沟内蛋白质才能识别到不同碱基序列。 DNA的高级结构——超螺旋的方向、负超螺旋的意义P23 负超螺旋（左手方向）；正超螺旋（右手方向）负超螺旋使双螺旋圈数减少，给DNA造成扭曲的张力，使DNA分了内部张力减小，有利于解旋，对DNA的复制、重组和转录等有重要意义。超螺旋结构的DNA具有更紧密结构，利于组装。 tRNA三叶草二级结构，接受臂、反密码子环；三级结构P25 三叶草二级结构：tRNA分了中由A-U、G-C碱基对构成的双螺旋区叫做臂，不配对的部分叫做环。tRNA 一般由四个臂和四个环组成：包括基基酸接受臂、二氢尿噎嚏（环）臂、反密码（环）臂、T”（环）臂和额外环。除了氛基酸接受区外，其余每个区均含有一个突环和一个臂。（“w”读法：普西）敏基酸接受臂（疑基酸接受区）：rfl 7个碱基对组成,富含G, 3,■末端的最后3个核廿酸残

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