生物化学超详细复习资料图文版
一。核酸的结构和功能
脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）：主要参与遗传
信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。
DNA的双螺旋模型特点：
两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右
旋相互盘绕而形成。
?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，
作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A—T，G—C 配对（碱基配对原则，Chargaff定律）
?螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp）重复一次，间隔为3.4nm
DNA的双螺旋结构稳定因素
?氢键
?碱基堆集力
?磷酸基上负电荷被胞内组蛋白或正离子中和
DNA的双螺旋结构的意义
该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发
展的基石。DNA的三级结构
在细胞内，由于DNA分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA双螺旋进一步扭曲形成的高级结构.
RNA类别：
?信使RNA（messenger RNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；
?核糖体RNA（ribosoal RNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transfor RNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA的分子结构
特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低
?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
mRNA的分子结构
原核生物mRNA特征：
先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列
真核生物mRNA特征：
5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（Poly A）－3′
核酸的变性、复性和杂交
变性：在物理、化学因素影响下， DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交
Tm：熔解温度
DNA的变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。
Tm的大小与DNA分子中（G+C）的百分含量成正相关，测定Tm值可推算核酸碱基组成及判断DNA纯度。
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？
4、tRNA的结构有何特点？有何功能？
5、DNA和RNA的结构有何异同？
6、简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重大意义？6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）
名词解释
变性和复姓】分子杂交】增色效应和减色效应】回文结构】Tm】cAMP】 Chargaff碱基配对原则定律
二。蛋白质化学
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的功能：
催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能??????
α-氨基酸的通式
氨基酸的性质：
（1 ）两性解离和等电点
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。
（2 ）光学性质
色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团
中含有苯环共轭双键系统
（3 ）重要化学反应
a. 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定.
（加热、弱酸条件，生成紫色化合物）
b.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:
用于蛋白质N-端测定.
（弱碱性条件，生成黄色产物）
c. 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应（Edman反应），?
用于蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
生理活性肽的功能类别：激素、抗菌素、辅助因子
谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。
蛋白质的一级结构
多肽链内氨基酸残基从N－末端到C－末端的排列顺序
称为蛋白质的一级结构(primary structure)。（这是蛋白质最基本的结构，它包含着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。）
二面角
两肽平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N 键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
维持蛋白质分子构象的作用力
a.盐键
b.氢键
c.疏水键
d.范德华力
e.二硫键
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：
(１) α－螺旋（α-helix）
(２) β－折叠（β-pleated sheet）
(３) β－转角（β-turn）
(４) 无规则卷曲（nonregular coil）
超二级结构：
蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。
结构域：
在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。
蛋白质的三级结构：
多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的
重新排布。
蛋白质四级机构：
四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。
高级构象决定蛋白质的功能
1、蛋白质高级构象破坏，功能丧失
2、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变化（变构效应）
蛋白质的性质：
一、两性解离性质及等电点
二、蛋白质胶体性质
三、蛋白质的沉淀
四、蛋白质的变性与复性
五、蛋白质的紫外吸收特性
六、蛋白质呈色反应
蛋白质等电点：
当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点
蛋白质胶体性质的运用：
透析法:利用蛋白质不能透过半透膜的的性质，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中，小分子杂质被透析出，大分子蛋白质留在袋中，以达到纯化蛋白质的目的。这种方法称为透析盐析法:在蛋白
质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析
蛋白质的沉淀：
如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或
失去水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。
变性作用：
当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用
复性作用：
蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性
蛋白质的主要显色反应：
双缩脲反应（铜离子、碱性，产生红紫色络合物）
酚试剂反应
茚三酮反应
1、为什麽说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？
2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？
3、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？
5、什麽是蛋白质的变性？变性的机制是什麽？举例说
明蛋白质变性在实践中的应用。
6、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是α-螺旋，而另
一些节段是β-折叠。该蛋白质的分子量为240 000，其分子长5.06?10-5,求分子中α-螺旋和β-折叠的百分率。(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120)
名词解释
等电点（pI）肽键和肽链肽平面及
二面角一级结构二级结构三级结构
四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性分子病肽
三。酶学
酶作用的特点：
·极高的催化效率·高度的专一性
·易失活·活性可调控
·有的酶需辅助因子
结构专一性：
酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择（类别：
绝对专一性和相对专一性）
立体异构专一性
酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构
也有一定的要求（旋光异构专一性和几何异构专一性）
绝对专一性有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只
作用于一种底物，不作用于其它任何物质。
相对专一性有的酶对底物的化学结构要求比上述
绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种
化学键。
酶催化的中间产物理论
酶的专一性机理
锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥
匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。
诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接
近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使
使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成
互补形状有机的结合而催化反应进行。
酶的活性中心和必需基团
酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的
区域叫酶的活性中心或活性部位，参与构成酶的活性中
心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需
基团。
酶促反应动力学
酶活力：
酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最
适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。
影响对酶反应速度的因素：
酶浓度（当S足够过量，其它条件固定且无不利因素时，v=k[E]）、底物浓度、ph、温度、激活剂和抑制剂
米氏常数的意义：
1）当v=V max/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位）2）是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可鉴别酶。
3）可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。
4）在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或任何v下的[s]。（用V max的倍数表示）
练习题：已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？
米氏常数的测定：
将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程，再用作图法求出Km。
例：双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）
米氏方程的双倒数形式：PH对酶反应速度的影响：
·过酸过碱导致酶蛋白变性
·影响底物分子解离状态
·影响酶分子解离状态
·影响酶的活性中心构象
温度和酶反应速度的关系：
在达到最适温度以前，
反应速度随温度升高而加快
·酶是蛋白质，其变性速
度亦随温度上升而加快
·酶的最适温度不是一个
固定不变的常数
抑制剂：
凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学
性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，叫酶的抑制剂（inhibitor）。
竞争性抑制作用
酶的变构效应
有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应
同工酶：
具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶
固定化酶：
将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶
固定化酶的方法：吸附法、包埋法、共价偶联法、交联法
重要的水溶性维生素及相应辅酶
1 维生素pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
2 维生素B2：黄素单核苷酸（FMN）
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
3 维生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP）
4 泛酸：辅酶 A（CoA）
5维生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺
6 叶酸：四氢叶酸（FH4）
7 生物素
8 维生素C
9 硫辛酸
10 维生素B12
1、影响酶促反应的因素有哪些？它们是如何影响的？
2、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
3、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）
4、什麽是同工酶？为什麽可以用电泳法对同工酶进行
分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？
5、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。
6、称取25毫克某蛋白酶制剂配成25毫升溶液，取出1
毫升该酶液以酪蛋白为底物,用Folin-酚比色法测定酶
活力,得知每小时产生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶
液，用凯式定氮法测得蛋白氮为0.2毫克。若以每分钟
产生1微克酪氨酸的酶量为一个活力单位计算，根据以
上数据，求出（1）1毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力
单位数；（2）该酶制剂的比活力；（3）1克酶制剂的
总蛋白含量和酶活力单位数。
名词解释
活性中心全酶酶原活力单位比活力
米氏方程 Km 诱导契合变构效应
ribozyme 辅酶和辅基固定化酶
四。糖类的分解代谢
新陈代谢、同化作用、异化作用
新陈代谢（metabolism）是生命最基本的特征之一，泛
指生物与周围环境进行物质交换和能量交换的过程。
生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质，通过
一系列生物反应转变成自身组织成分，即所谓同化作用
（assimilation）；
另一方面，将原有的组成成份经过一系列的生化反应，分解为简单成分重新利用或排出体外，即所谓异化作用
（dissimilation ），通过上述过程不断地进行自我更
新。
糖的分类：
o单糖：在温和条件下不能水解为更小的单位
o寡糖（双糖）：水解时每个分子产生2-10个单糖残基
o多糖: 能水解成多个单糖分子，属于高分子碳水化合物，分子量可达到数百万。
o复合糖: 糖与非糖物质的结合物。
单糖：
o植物体内的单糖主要是戊糖、己糖、庚糖
o戊糖主要有核糖、脱氧核糖（木糖和阿拉伯糖）
o己糖主要有葡萄糖、果糖和半乳糖（甘露糖、山梨糖）双糖：
o以游离状态存在的双糖有蔗糖、麦芽糖和乳糖。还有以结合形式存在的纤维二糖。
o蔗糖是由α-D-葡萄糖和β-D-果糖各一分子按α、β（1→2）键型缩合、失水形成的。它是植物体内糖的运输形式。
o
o麦芽糖是由两个葡萄糖分子缩合、失水形成的。其糖苷键型为α（1→4）。麦芽糖分子内有一个游离的半缩醛羟基，具有还原性。
o
淀粉
o是植物体内最重要的贮藏多糖。
o用热水处理淀粉时，可溶的一部分为“直链淀粉”，另一部分不能溶解的为“支链淀粉”。
o直链淀粉中葡萄糖以α-1，4糖苷键缩合而成。遇碘显蓝紫色
o支链淀粉中葡萄糖主要以α-1，4糖苷键相连，少数以α-1，6糖苷键相连，所以支链淀粉具有很多分支。遇碘显紫色或紫红色。
纤维素：葡萄糖以β-1,4-糖苷键连接
淀粉的酶促水解
α－淀粉酶：在淀粉分子内部任意水解α-1.4糖苷键。
（内切酶）
β－淀粉酶:从非还原端开始，水解α－１.4糖苷键，依次水解下一个β－麦芽糖单位（外切酶）脱支酶（R酶）:水解α－淀粉酶和β－淀粉酶作用后留下的极限糊精中的1.6 －糖苷键。
单糖的分解代谢
细胞质：磷酸戊糖途径、糖酵解
线粒体：丙酮酸氧化、三羧酸循环
糖酵解
糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解途径
ＥＭＰ途径化学计量和生物学意义
总反应式
:
C 6H 12O 6+2NA
D +
+2ADP+2Pi ?
2C 3H 4O 3 +2NADH +2H +
+2ATP +2H 2O
能量计算：氧化一分子葡萄糖净生成 2ATP
2NADH 5ATP 或 3ATP 生物学意义
★是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径,通过糖酵解，生物体获得生命活动所需要的能量； ★形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类合成提供碳骨架；
★为糖异生提供基本途径。
TCA 的生物学意义
是有机体获得生命活动所需能量的主要途径
?是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽 ?形成多种重要的中间产物 ?是发酵产物重新氧化的途径
磷酸戊糖途径的总反应式
6 G-6-P + 12NADP +
+7 H 2O==== 5G-6-P + 6CO 2
+ 12NADPH +12H +
磷酸戊糖途径的生理意义
·产生大量NADPH,主要用于还原（加氢）反应，为细胞提供还原力
·产生大量的磷酸核糖和其它重要中间产物
·与光合作用联系，实现某些单糖间的转变
单糖的生物合成
1、葡萄糖生物合成的最基本途径：光合作用
2、糖异生作用
?糖异生作用的主要途径和关键反应
?糖酵解与糖异生作用的关系
?糖分解与糖异生作用的关系
植物细胞中蔗糖合成时需UDPG，淀粉合成时需ADPG，纤维素合成时需GDPG和UDPG；动物细胞中糖元合成时需UDPG。1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？
2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？
3、何谓糖酵解？糖酵解与糖异生途径有那些差异？糖酵解与糖的无氧氧化有何关系?
4、为什么说6-磷酸葡萄糖是各条糖代谢途径的交叉点?
名词解释
糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生作用
糖的有氧氧化
五。生物氧化与氧化磷酸化
生物氧化
糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化
生物氧化的特点
1. 反应条件温和（常温、常压、中性的水环境）；
2. 反应需要一系列生化酶的参与；
3. 反应分阶段进行，逐步放能；
4. 反应释放能量部分贮于高能磷酸化合物（如ATP）中。
二氧化碳的形成
方式：糖、脂、蛋白质等有机物转变成含羧基的中间化合物，然后在酶催化下脱羧而生成CO2。
类型：直接脱羧和氧化脱羧
水的形成
代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、NADP+、FAD、FMN等）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O
自由能：在恒温恒压下，体系可以用来对环境作功的那部分能量叫做自由能，又称Gibbs自由能，用符号G表示。
电子传递链
由载体组成的电子传递系统称电子传递链
烟酰胺脱氢酶类
特点：以NAD+或NADP+为辅酶，存在于线粒体、基质或胞液中。
NAD(P) + + 2H+ +2e == NAD(P)H + H+
1.黄素蛋白酶类
特点：以FAD或FMN为辅基，酶蛋白为细胞膜组成蛋白
递氢机理：FAD(FMN)+2H === FAD(FMN)H2
2.铁硫蛋白
传递电子机理：Fe3+ == Fe2+3.CoQ
特点：带有聚异戊二烯侧链的苯醌，脂溶性，位于膜双脂层中，能在膜脂中自由泳动。
传递氢机理：CoQ === CoQH2
4.细胞色素
特点：以血红素为辅基，血红素的主要成份为铁卟啉。
传递电子机理：Fe3+ ==== Fe2+ Cu2+===Cu+
氧化磷酸化
代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP （即ADP+P i→ATP）,这种氧化放能和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化
类别：底物水平磷酸化
电子传递水平磷酸化（或氧化磷酸化）
磷氧比
P/O是指每消耗一个氧原子（或每对电子通过呼吸链传递至分子氧）所产生的ATP分子数。
【名词解释】
生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷氧比（P\0）能荷六。脂类代谢
生物体内的脂类
脂肪的分解代谢
β-氧化作用
脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
脂肪酸的活化
β-氧化过程中能量的释放及转换效率
脂肪酸的α-氧化作用
脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。
R CH2COO- ===== R COO-
脂肪酸的ω氧化作用
脂肪酸的ω-氧化指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。
CH3(CH2)n COO-===-OOC(CH2)n COO-酮体的代谢
脂肪酸β-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入三羧酸循环，然而在肝细胞中可形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体。
酮体的合成与分解
脂肪酸的生物合成
1、十六碳饱和脂肪酸（软脂酸）的从头合成
2、线粒体和内质网中脂肪酸碳链的延长
丙二酸单酰COA的形成：
脂肪酸合酶模式图
脂肪酸的β－氧化和从头合成的异同
脂肪酸β－氧化和从头合成的关系
a. 两条途径运行方向相反
β－氧化：每经历一次脱氢、加水、脱氢、裂解的循环反应，脂肪酸减少两个碳片段，生成一分子乙酰CoA。从头合成：每经历一次缩合、还原、脱水、还原的循环反应，脂肪酸延长两个碳片段。
b. 两条途径的中间产物基本相同
七。蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
氨基酸的脱氨基作用
1、氧化脱氨基作用
2、转氨基作用
3、联合脱氨基作用
氧化脱氨基作用
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：
转氨基作用
在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
联合脱氨基作用
转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。
氨基酸的脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。
氨的代谢转变
（1）重新生成氨基酸
（2）生成谷氨酰胺和天冬酰胺
（3）生成铵盐
（4）生成尿素——鸟氨酸循环
鸟氨酸循环
在排尿动物肝脏中由NH3合成尿素的代谢过程称为鸟氨酸循环（尿素循环）
2NH3+CO2+3ATP+3H2O NH2-CO-NH2 +2ADP + AMP + 4Pi
α-酮酸的代谢转变
（1）再氨基化生成氨基酸
（2）转变成糖或脂肪（生糖氨基酸和生酮氨基酸）（3）氧化成CO2和H2O 细胞内蛋白质降解的意义
1. 清除反常蛋白。
2. 细胞对代谢调控的一种方式。
必需氨基酸
凡是机体不能自己合成，必需来自外界的氨基酸，称为必需氨基酸。
Thr、Val、Leu、Ile、Met、Lys、Phe、Trp 、(His Arg)
非必需氨基酸的生物合成
a、由α-酮酸氨基化生成
b、由某些非必需氨基酸转化而来
c、由某些必需氨基酸转变而来
一碳基团
在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团（不包括CO2），称为一碳基团。一碳基团转移酶的辅酶：FH4
八。核酸的酶促降解和核苷酸代谢
限制性内切酶
原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4-8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA双螺旋链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶
限制性内切酶是分析染色体结构、制作DNA限制图谱、进行DNA序列测定和基因分离、基因体外重组等研究中不可缺少的工具，用来切割纤细的DNA分子。
核苷酸的降解核糖核苷酸的生物合成
1、嘌呤核苷酸的生物合成
从头合成途径、补救途径(自学)
2、嘧啶核苷酸的生物合成
从头合成途径、补救合成途径(自学) 嘌呤环上各原子的来源
嘧啶环上各原子的来源
九。核酸的生物合成
遗传信息传递的中心法则
生物的遗传信息以密码的形式储存在DNA分子上。在细
胞分裂的过程中，通过DNA复制把亲代细胞所含的遗传
信息忠实地传递给子代细胞。在子代细胞的生长发育过
程中，这些遗传信息通过转录传递给RNA，再由RNA通
过翻译转变成相应的蛋白质，使后代表现出与亲代相似
的遗传特征。
DNA的半保留复制
DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合
酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补
的新链，以组成新的DNA分子。这样新形成的两个DNA
分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。由于子代DNA
分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复
制方式称为半保留复制
保证复制忠实性的原因
a、DNA聚合酶的高度专一性（严格遵循
碱基配对原则）
b、DNA聚合酶的校对功能（错配碱基被3’-5’
外切酶切除）
c、以一小段RNA为引物
1）复制的起始：复制引发体形成，识别复制起点，解
开双螺旋，合成引物。且单链结合蛋白结合到解开的单
链上。
2）DNA链的合成与延长：DNA聚合酶3组装起来同时
夹住两条模板，然后沿着解链方向移动同时合成两条链。
但是，这两条链的合成有一些区别。以3’-5’为模板的新
链合成是连续的，因为聚合酶催化新链的延伸方向与解
链的方向一致，所以，可以一气呵成合成，叫先导链。
而，以5’-3’为模板的另一条链的合成，因为它的合成方
向与解链的方向相反，所以不能连续合成。只能分段合
成，然后由DNA聚合酶1切去引物并填补空缺部分，后
再由DNA连接酶连接成完整的新链。因为它的合成不是
一起合成的，所以叫滞后链。
就因为在DNA链的合成过程中其中一条新链的合成是
连续的，而另一条新链的合成是不连续的，所以，我们
称这样的DNA新链合成过程为半不连续复制过程。
3）DNA聚合酶进入复制终点，复制就结束。如果复制
的DNA分子是环形分子，即原核生物DNA或细胞器DNA
或质粒，DNA聚合酶1填补空缺，DNA连接酶封口。
逆转录作用
以RNA为模板合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息
从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录作用。
逆转录的生物学意义：
扩充了中心法则
有助于对病毒致癌机制的了解
与真核细胞分裂和胚胎发育有关
逆转录酶是分子生物学重要工具酶
转录
转录是在 DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照碱
基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模板
DNA互补的RNA 的过程。
十。蛋白质的生物合成
以mRNA为模板的蛋白质合成过程为翻译(translation)。
mRNA是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的
模板。
遗传密码: mRNA（或DNA）中的核苷酸序列与蛋白质中
氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。
密码子(codon)：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白
质多肽链中的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密
码子或三联体密码。
遗传密码的性质
1、方向性密码子的阅读方向为5’-3’
2、密码的简并性与摆动性（或变偶性）：由一种以上密码子编码同一个氨基酸的现象称为简并，对应于同一氨基酸的密码子称为同义密码子。多数情况下同义密码子的第一第二个碱基相同，第三个碱基不同，说明密码的专一性主要是由第一第二个碱基所决定。
3、通用性密码子是近于完全通用的。
4、读码的连续性无标点符号，且互不重叠。
5、64组密码子中，AUG既是的密码，又是起始密码；有三组密码不编码任何氨基酸，而是多肽链合成的终止密码子：UAG、UAA、UGA。
核糖体是由rRNA（ribosomal ribonucleic asid）和多种蛋白质结合而成的一种大的核蛋白颗粒，蛋白质的合成就是在核糖体上进行的。氨酰- tRNA合成酶特点
a、专一性：
?对氨基酸有极高的专一性，每种氨基酸都有专一的酶，只作用于L-氨基酸，不作用于D-氨基酸。
?对tRNA 具有极高专一性。
b、校对作用：氨酰- tRNA合成酶的水解部位可以水解错误活化的氨基酸。
原核生物多肽链的合成分为三个阶段：肽链合成的起始、肽链的延伸、肽链合成的终止和释放。
肽链折叠是指从多肽链的氨基酸序列形成具有正确三维空间结构的蛋白质的过程。
体内多肽链的折叠目前认为至少有两类蛋白质参与，称为助折叠蛋白: （1）酶：蛋白质二硫键异构酶（PDI）；（2）分子伴侣
分子伴侣的概念，
这是一类在细胞内能帮助新生肽链正确折叠与装配组装成为成熟蛋白质，但其本身并不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在原核生物和真核生物中广泛存在。
生化实验操作考核要点(新)
【实验操作考核要点】 一、目的要求 1．掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项。 2．了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定与蒽酮比色测定糖原含量的原理和注意事项，掌握其操作方法。 3．正确操作使用刻度吸管和可调微量移液器。 4．熟练运用溶液混匀的各种方法（视具体情况，采用合适的混匀方法）。 5．正确掌握溶液转移的操作。 6．正确操作使用分光光度计。 二、操作考核内容 按百分制计。 1．吸量管操作（20分）； 2．可调式微量移液器操作（20分）； 3．溶液混匀操作（视具体情况，采用合适的混匀方法）（15分）； 4．溶液转移操作（10分）； 5．分光光度计比色操作（25分）。 6．整体表现（10分）。 三、操作考核标准 （一）吸量管操作（20分，每项操作5分） 1．执管 要求右手拿吸量管，左手拿橡皮球，只能用食指而不能用拇指按压吸量管上口来调节吸取液量的刻度；吸液、排液整个操作过程吸量管应始终保持垂直。 2．坐姿 要求腰、背保持竖直，看刻度时眼睛保持平视。 3．吸取溶液 吸量管插入液面深度约0.5cm，不能一插到底，也不能插入过浅而吸进空气致使溶液进入橡皮球内；调控吸量管吸取液量的刻度时，吸量管尖应离开液面靠在容器内壁上。 4．排出液体
吸量管尖应靠上受纳容器内壁，让管内溶液自然流出。不能用橡皮球吹压，而且在流净后吸量管尖停靠受纳容器内壁至少3秒。 （二）可调式微量移液器操作（20分，每项操作5分） 1．设定容量值 转动加样器的调节旋钮，反时针方向转动旋钮，可提高设定取液量。顺时针方向转动旋钮，可降低设定取液量。在调整设定移液量的旋钮时，不要用力过猛，并应注意使取液器显示的数值不超过其可调范围。 2．吸液 （1）选择合适的吸头安放在取液套筒上，稍加扭转压紧吸嘴使之与套筒之间无空气间隙； （2）把按钮压至第一停点，垂直握持加样器,使吸头浸入液面下2~3毫米处,然后缓慢平稳地松开按钮，吸入液体，等一秒钟，然后将吸头提离液面，贴壁停留2-3秒，使管尖外侧的液滴滑落。 3．放液 （1）将吸头口贴到容器内壁底部并保持100°~40°倾斜； （2）平稳地把按钮压到第一停点，等一秒钟后再把按钮压到第二停点以排出剩余液体； （3）压住按钮，同时提起加样器，使吸头贴容器壁擦过，再松开按钮。按吸头弹射器除去吸头。 4．压放按钮时保持平稳；加样器不得倒转；吸头中有液体时不可将加样器平放。取液器吸嘴为一次性使用。实验完毕，将取液器读数调至最大量程值，竖立放于支架上。 （三）溶液的混匀（操作流程中下划实线的三处，每项操作5分，共15分）1．肝糖原的提取与鉴定操作中，肝匀浆上清液中加5ml 95%乙醇后的混匀最好用倾倒混匀，也可用滴管或吸量管吸、吹混匀，或用玻璃棒搅拌混匀。 2．肝糖原定量测定中，肝组织消化液沸水浴后全部转入100 ml容量瓶，加水至刻线后的混匀应采用倒转混匀。 3．肝糖原定量测定中，加蒽酮溶液后的混匀，可将试管倾斜约45o再作旋转混匀。因蒽酮溶液（浓硫酸配制）比重大于样品水溶液很多，一加入便沉于管
生物化学超全复习资料
第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
生物化学复习资料
第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等， 净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案 一、选择题 1、下列实验仪器中，常用来取用块状固体药品的仪器是（）。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后，在左盘衬纸上置氧化铜粉末，右盘衬纸上置1个5g砝码，游码标尺示数如下，此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为（）。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体，溶解后稀释到100.0 mL，所得NaOH溶液的浓度为（）。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾（KHC8H4O4）的摩尔质量为204.2 g/mol，用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时，如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右，每份应称取邻苯二甲酸氢钾（）g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%，下列测定结果哪个不符合标准要求？（）。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg，应选取（）的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液，常用的基准物质是（）。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是（）。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是（）。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中，可以用直接法配制标准溶液的是（）。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3
生物化学 复习资料 重点+试题 第五章 脂类代谢
第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题
生物化学超详细复习资料图文版
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
生物化学实验技能大赛活动方案
生物化学实验技能大赛活动方案 一、活动目的 通过举办生物化学实验技能大赛，使广大学生树立崇尚科学，勇于创新，开拓进取，敢于实践的精神风貌，增强专业素养。在深化教育改革，推进素质教育的要求下，不断提高学生实验设计及实验操作的能力，从而提高广大学生学习《生物化学》这门课程的兴趣，推动生物化学实践教学的改革；增加同学们的合作交流，促进相互间的学习与沟通，拓展知识的应用范围，培养创新意识及团队精神，提高综合实验设计、分析和生物化学实验操作技能，提高大学生动手能力和实践技能，促进我校良好学风的建设，营造浓厚的学习、学术氛围，特此举行此次生物化学实验技能大赛。矚慫润厲钐瘗睞枥庑赖賃軔。 二、组织机构 主办单位：韶关学院教务处 承办单位：英东生命科学学院团委 三、参赛对象 韶关学院全日制在校学生均可参加，自行组队(可跨专业)，团队人数1至4人。 四、比赛流程： 1.初赛 各参赛队伍需上交报名表（附件1）并按照作品格式要求（附件2）独立完成实验设计，于2016年11月9日-11月20日将实验设计和报名表（放在同一文件夹压缩打包命名为：学院+实验课题+队长姓名+队长短号）发送至邮箱（）参加初赛，纸质版需上交到英东楼B309生科院辅导员办公室处。评委老师对实验设计进行评定后，筛选出约20支参赛队伍进入复赛。 2.复赛 2016年11月26日09:00—17:00为预实验阶段，实验室开放，各参赛队伍可在当天熟悉比赛场地或对所需材料、仪器、试剂等作实验前的预处理。 2016年11月27日09:00—17:00为正式复赛阶段，进入实验室按照实验设计进行操作，并当场完成实验报告，复赛分数根据实验过程及实验报告进行评定。 复赛评选出8支队伍进入决赛，决赛名单当场公布。 复赛地点：英东实验室 决赛 2016年12月3日19:00—22:30为决赛阶段，进行实验报告答辩，决赛分为四个环节：报告陈述、现场答辩、观众提问、专家点评。获奖的实验报告将在英东大厅展示15天。 决赛地点：图书馆学术报告厅 五、参赛要求 1.作品内容 （1）物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 （2）物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 （3）物质含量测定类 如洗衣粉磷含量分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。
生物化学复习资料
生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸
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什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学实验技能大赛实验设计书
邻二氮菲法测定蔬菜中铁的含量 摘要 用邻二氮菲分光光度法直接测定蔬菜中的铁含量，方法简便、快速、准确，为指导人们合理食用蔬菜进行补铁及进一步开发蔬菜产品提供了可靠的理论依据[1 2]。 关键词蔬菜铁含量邻二氮菲 1.前言 铁作为必需的微量金属元素，对于人体的健康十分重要。铁是血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素及其它酶系统的主要组分，可协助氧的运输，还能促进脂肪的氧化。蔬菜是人们摄取微量铁的主要途径之一，缺铁可造成贫血并容易疲劳，而过多则会导致急性中毒。所以，蔬菜中铁含量的测定具有重要的营养学意义，可为指导人们合理食用蔬菜进行补铁以防治缺铁性贫血，提供可靠的理论依据。 2.实验目的 综合运用所学知识，用仪器分析法测定金属元素含量；练习灵活运用各种基本操作和查阅资料的能力。 3.实验原理 蔬菜中金属元素常与有机物结合成难溶或难于解离的物质，常采用有机物破坏法是被测的金属元素以氧化物或无机盐的形式残留下来，以便测定。本实验采用有机物破坏法（干法），即在高温下加入氧化剂，使有机物质分解。根据不同浓度的物质具有不同的吸光度，采用分光光度法来测定蔬菜中的铁含量。在pH值4～6的条件下，以盐酸羟胺将三价铁还原为二价铁，二价铁再与邻二氮菲（phen）生成桔红色络合物［3］，用分光光度计在510nm测定蔬菜中铁的含量。 盐酸羟胺还原三价铁的反应如下： 2 Fe3++2NH2OH·HCl→2 Fe2++N2+2H2O+4H++2Cl- 邻二氮菲与二价铁的反应式如下： Fe2+ + 3(phen) =Fe(phen)3 4.实验器材 722型分光光度计（1台），电子天平（1台）蒸发皿（4个），100mL容量瓶(4个)，
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1.水分活度与含水量关系:I区:Aw=0~0. 25，水分含量为0~0.07g/g干物质，这部分水通过H20~离子或H20偶极相互作用与可接近的极性部位缔合，是食品中与非水物质结合最为紧密的水。 II区:Aw=0.25~0.80，水分含量为0.07~0.32g/g干物质，该部分水主要占据了固 形物表面第一层剩余部位和亲和水基团周围的另外几层位置。 III区: Aw=0.80~0. 99，水分含量大于0.40g/g干物质，这部分水是食品中结合最不牢固和最容易流动的水，主要为体相水。 2.水分活度与微生物生长的关系:随着Aw增加，微生物生长速度快速增加，达到生长速度最大值后略有下降。 酶促反应的关系:酶促反应在Aw值很低时速度也很慢，但Aw高于0.35后随着Aw继续提高，酶促反应速度迅速提高。 水分活度与脂质氧化作用的关系:脂类氧化在Aw值极低时保持较高的氧化速度，随着Aw值的增加氧化速度降低，直到Aw值接近MSI的区I和Ⅱ的边界。 3.淀粉的糊化（gelatination）：淀粉粒在受热（60-80℃）时会在水中溶胀，淀粉链之间的氢键断裂，形成均匀的糊状溶液，分散在水中，此过程称为淀粉糊化或凝胶化。 糊化后的淀粉又称为α-化淀粉，即食型的谷物制品的制造原理就是使生淀粉“α化”。影响淀粉糊化的因素：1温度：温度越高，越易糊化；2水分活度：水分活度低，不能糊化或糊化程度低；3直链或支链淀粉含量：直链淀粉含量越高，越难糊化；4pH：低pH值时，淀粉水解产生糊精而变稀，不易糊化。 4.老化（retrogradation）：淀粉溶液经缓慢冷却，或长期放置，会产生不透明甚至沉淀。 本质：糊化的淀粉分子又自动排序，形成致密的不溶性分子微束，分子间氢键又恢复。是糊化的逆转，但老化不会使淀粉彻底复原成生淀粉（β–淀粉）的结构，与生淀粉相比，晶化程度低。直连淀粉越多，越容易老化。 例：面包陈化，米汤粘度下降产生白色沉淀 加速淀粉老化的因素：1低温，特别是0℃附近；2中性pH；高聚合度的淀粉；3无表面活性剂；4淀粉老化趋势：马铃薯<玉米<小麦。 直链淀粉（amylose）遇碘呈棕蓝色，聚合度：（4-6）不显色；（8-20）呈红色；（>40）呈深蓝色； 支链淀粉（amylopectin）遇碘呈蓝紫色 5.油脂氧化的评价方法：①过氧化值，指1kg油脂中含氢氧化物的毫克当量数2碘值，100克油脂吸收碘的克数 3皂化值，完全单化1g油脂所需的氢氧化钾毫克数 ④酸值，中和1g油脂中游离脂肪酸所需氢氧化钾毫克数 6.油脂在储存过程中的变化：（一）气味劣变：回味；酸败：1.氧化酸败：受光、微量元素等诱发而与空气中氧缓慢而长期作用的结果。2.水解酸败:主要发生在人造奶油等深加工产品以及米糠油等含截酯酶较多的油品中。（二）回色：油脂经过精炼，制品呈淡黄色或接近原色，但在产品贮藏过程中又租金着色，向精炼前的原有颜色转变，这种现象称为“回色” 原因:生育酚在空气、热、光、微量金属元素的作用下氧化成色满5,6-昆类色素。豆油回色较少，棉籽油回色明显。 7.蛋白质变性作用：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变
2020年(生物科技行业)生物化学复习资料
（生物科技行业）生物化学 复习资料
生物化学复习资料 第壹章蛋白质 1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.25 2,氨基酸按含特殊基团的分类：a含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys） 3,氨基酸的分类:a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）b极性不带电荷甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺（Gln）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）c带负电荷天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）d带正电荷组氨酸（His）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg） 4，等电点调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全相同，即氨基酸所带净电荷为零。主要以俩性离子存在时，在电场中不向任何壹极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。 5，蛋白质的化学性质脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质，其余а-氨基酸和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 6，2，4—二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。 7，壹个氨基酸的а—羧基和壹个氨基酸的а—氨基脱水缩合形成的共价键叫肽键由此形成的化合物称肽。 8，蛋白质的壹级结构指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 9，稳定蛋白质空间结构的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水
作用和范德华力。 10，蛋白质的二级结构指多肽主链有壹定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。肽链形成螺旋，折叠，转角等有壹定规则的结构。 11，蛋白质的三级结构指球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构，和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 12，蛋白质的四级结构许多蛋白质有俩个或俩个之上的相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每壹个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质四级结构指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。 13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高度规律性结构发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变但蛋白质的壹级结构不被破坏。变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。 14，蛋白质变性的因素化学因素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理因素：剧烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。15，蛋白质的沉淀能够分为俩类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，且保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，和重金属或某些酸类的反应都属于此类。
大学生生物化学实验技能大竞赛
生命科学学院 关于举办首届大学生生物化学实验技能竞赛的通知 一、竞赛目的 激励大学生自主学习，培养大学生创新意识和团队精神，增强综合实验设计能力，提高生化实验操作技能，营造浓厚学术创新氛围，促进良好学风的建设，选拔优秀项目和选手参加山东省第五届生物化学实验技能大赛。 二、竞赛组委会 组长：王宝山、魏成武 成员：戴美学、杨桂文、谭效忠、苗明升、张鸿雁、杜希华、王珂、原永洁三、参赛对象 生命科学学院在校本科生，不限年级和专业。参赛队伍2-3人为一队，每队一名指导教师。每个参赛队限提交一份实验设计书，每个指导教师指导的项目数一般不超过6项。 四、参赛作品内容及要求 （一）作品内容 1、物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 2、物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 3、物质含量测定类
如洗衣粉磷含量的分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。 4、探索物质在某一方面的应用类 如探索蛋白酶对草菇保鲜的影响机理；探索木瓜蛋白酶在食物色氨酸测定上的应用等。 5、比较不同品牌物质的营养价值 如对不同品牌螺旋藻片营养成分测定和营养价值的评价测定；对不同品牌饲料中营养价值比较等。 6、其他参赛者感兴趣的方面 （二）作品要求 1、作品要求在保证安全性的前提下，具有一定的科学性、实用性、创造性，具有较强的实际意义，以创新及紧密联系生产生活实际为佳，同时在实验室内的可操作性强。 2、每组参赛队严格按照实验设计书设计格式要求撰写实验设计书，并提交至大赛邮箱，一经提交不得修改，违者则取消决赛资格。 3、参赛作品原则上不能与山东省大学生生物化学实验技能大赛前四届作品相同（前几届作品请参考大赛相关网站：http://202.194.131.160/G2S/ Template/View.aspx?action=view&courseType=0&courseId=282），亦不可抄袭外省比赛作品，否则取消参赛资格。 4、实验设计书设计的项目最好进行过预实验（可利用寒假在指导教师指导下利用实验室条件进行预实验），并在“生科院首届大学生生物化学实验技能竞赛报名表”中如实注明是否做过预实验。 5、实验设计内容应能在8小时内完成，便于决赛时在限定的时间内进行实验操作。
生物化学深刻复习资料(全)
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。