常见氨基酸的等电点

氨基酸的解离常数和等电点

氨基酸

氨基酸 氨基酸定义 氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 氨基酸分类 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]

氨基酸等电点

1、氨基酸等电点：氨基酸处于净电荷为零时的PH. 2、超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形 成规则的二级结构聚集体。 3、结构域：是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。 4、蛋白质一、二、三、四级结构：蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了 它的功能。一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。 5、蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性 质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性 6、蛋白质复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象 称为蛋白质的复性。 7、一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、 甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。 8、转氨基作用：非氨基酸物质通过物质转换成为非必须氨基酸(必须氨基酸不能转换获得) 如果氨基酸要变为其它物质则要通过脱氨基作用,就是脱去含N的不分(形成尿素) 9、联合脱氨基作用：即转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式.。 氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下生成酮酸。 11、密码子：在一个MRNA上的三个核苷酸（不是脱氧核苷酸），按一定顺序排列，这样的m10、RNA叫密码子。 12、反密码子：RNA链经过折叠，看上去像三叶草的叶形，其一端是携带氨基酸的部位，另一端有3个碱基。每个tRNA的这3个碱基可以与mRNA上的密码子互补配对，因而叫反密码子。 13、多核糖体：在蛋白质合成过程中,同一条mRNA分子能够同多个核糖体结合，同时合成若干条蛋白质多肽链，结合在同一条mRNA上的核糖体就称为多聚核糖体。 14、增色效应; 由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。 15、减色效应：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。 16、Tm：Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。 17、DNA复性：DNA复性指变性的DNA在适当条件下，可使分开的两条双链重新缔合为双螺旋结构。 18、DNA变性：指核酸双螺旋氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂。 19、半保留复制：DNA在复制过程中碱基间的氢键首先断裂，双螺旋解旋分开，每条链分别作模板合成新链，每个子代DNA的一条链来自亲代，另一条则是新合成的，故称之为半保留式复制。 20、半不连续复制：指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。 21、前导链: 在DNA复制过程中，两条链均按5'到3'方向合成,一条链是可连续合成的，复制方向和复制叉前进的方向一致,称前导链. 22、后随链; 在DNA复制过程中，两条链均按5'到3'方向合成, 一条链的合成是不连续的,形成冈崎片段,最后由连接酶连成完整的一条链，此链称后随链. 23、转录; 是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。 24、逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。 25、复制叉：DNA复制时在DNA链上通过解旋、解链和SSB蛋白的结合等过程形成的Y字型结构称为复制叉。

氨基酸肥料的作用功能

氨基酸肥料的作用功能 目前，微量元素对农作物具有增产增收作用，已被农业科技界所证实。然而，植物对微量元素的吸收又受到微量元素之间的拮抗作用和土壤p H值的严重影响。为保证农作物的丰产丰收，近几年来，微量元素的利用率问题越加受到重视，解决此问题的方法之一就是选择合适的螯合剂，将微量元素螯合起来，以最大限度地提高作物对其吸收率。研究发现，螯合剂中复合氨基酸是效果最好、价格最低的一种。其不仅稳定常数适中，且不受土壤pH值及其它离子的干扰，可被作物直接吸收。氨基酸微肥用于农作物，具有明显的提高产量、改善品质、降低农药残留、保护生态环境等作用。另外，由于氨基酸微肥生产工艺不断改进，原料来源广(主要是毛发、棉粕等)，生产成本越来越低，从而为廉价获取氨基酸螯合物提供了保证。因此，氨基酸微肥已在农业生产中扮演了越来越重要的角色，发挥着越来越重要的作用。 一、应用范围 氨基酸微肥的使用范围很广，从粮食作物(水稻、小麦、玉米)到油料作物(油菜、大豆、花生)，以及经济作物(棉花、茶叶、烟叶、桑叶)、水果(苹果、梨、柑桔、荔枝、龙眼、桃、李、杏、葡萄)、蔬菜(黄瓜、青菜、扁豆)等，几乎对所有的农作物都有不同程度的促进作用。 二、使用方法和应用效果 氨基酸微肥对农作物具有提高产量、改善品质、降低农药残留等作用，已被国内外越来越多的研究所证实。但对于不同的作物其使用

方法不同，效果也不一样。使用方法一般有喷施、拌种、基施3种方式。喷施以300--600倍液为好，拌种则以1%为好。从增产效果比较，喷施优于拌种和基施。谷物在拔节期喷施，棉花、花生、大豆在初花期喷施，水果类作物在幼果期喷施，每667平方米用恒诺氨基酸叶面肥70g稀释30kg左右，增产幅度可达10%--50%；拌种的增产效果一般达5%--10%；而基施的可达10%--15%。 介绍在几种主要农作物上的使用方法和应用效果。 1．小麦 施用恒诺康丰氨基酸微肥后，不仅对小麦的营养生长有一定影响，而且可使叶片的叶绿素含量提高，光合能力加强，子粒灌浆速率加快，粒重和产量提高。试验表明，将拌种和叶面喷施相结合效果会更好，其次是叶面喷施，单纯拌种对产量影响较小。 2．白菜 在移栽前1d对白菜苗床的移栽苗以及移栽后7d和移栽后14d的定植苗分别用不同浓度恒诺康丰氨基酸液肥喷施1次，能使植株增高，单株净菜重量提高，生育期缩短。 3．茶树 喷施恒诺康丰（茶树叶面肥）氨基酸微肥后，能提高茶树光合作用，增进茶树体内酶的活性，促进新梢生长量增加，芽叶粗壮，持嫩性强，芽头密度增多，百芽重增加，提高产量。同时喷施恒诺康丰（茶树叶面肥）氨基酸微肥可促使茶树生长速度加快，提前达到名优茶采摘标准，从而提早名优茶的采摘期。喷施时间在茶树休眠期喷1 次，

常见氨基酸的名称结构及分类

常见氨基酸的名称结构 及分类 IMB standardization office【IMB 5AB- IMBK 08- IMB 2C】

表16-120种常见氨基酸的名称和结构式 名称中文缩 写 英文缩写结构式 等电点 非极性氨基酸 丙氨酸 (-氨基丙酸) Alanine 丙Ala A 缬氨酸 (-甲基--氨基丁酸) *Valine 缬Val V 亮氨酸 (-甲基--氨基戊酸) *Leucine 亮Leu L 异亮氨酸 (-甲基--氨基戊酸) *Isoleucine 异亮Ile I 苯丙氨酸 (-苯基--氨基丙酸) *Phenylalanine 苯丙Phe F 色氨酸 [-氨基--(3-吲哚基)丙 酸] *Tryptophan 色Trp W 蛋(甲硫)氨酸 (-氨基--甲硫基戊酸) *Methionine 蛋 （甲 硫） Met M 脯氨酸 (-四氢吡咯甲酸) Proline 脯Pro P 非电离的极性氨基酸 甘氨酸 (-氨基乙酸) Glycine 甘Gly G 丝氨酸 (-氨基--羟基丙酸) Serine 丝Ser S 苏氨酸 (-氨基--羟基丁酸) *Threonine 苏Thr T 半胱氨酸 (-氨基--巯基丙酸) 半胱Cys C

Cysteine 酪氨酸 酪Tyr Y (-氨基--对羟苯基丙酸) Tyrosine 天冬酰胺 天胺Asn N (-氨基丁酰胺酸) Asparagine 谷氨酰胺 谷胺Gln Q (-氨基戊酰胺酸) Glutamine 碱性氨基酸 组氨酸 [-氨基--(4-咪唑基)丙 组His H 酸] Histidine 赖氨酸 赖Lys K (,-二氨基己酸) *Lysine 精氨酸 精Arg R (-氨基--胍基戊酸) Arginine 酸性氨基酸 天冬氨酸 天冬Asp D (-氨基丁二酸) Asparticacid 谷氨酸 (-氨基戊二酸) 谷Glu E Glutamicacid 带“*”为必需氨基酸

氨基酸概述

第三节氨基酸 氨基酸是一类具有特殊重要意义的化合物。因为它们中许多是与生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，是人体必不可少的物质，有些则直接用作药物。 α-氨基酸是蛋白质的基本组成单位。蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能逐步水解成比较简单的分子，最终产物是各种不同的α-氨基酸。水解过程可表示如下： 蛋白质→月示→胨→多肽→二肽→α-氨基酸 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸共有20多种，各种蛋白质中所含氨基酸的种类和数量都各不相同。有些氨基酸在人体内不能合成，只能依靠食物供给，这种氨基酸叫做必需氨基酸（见表18-3，*）。 一、氨基酸的构造、构型及分类、命名 （一）氨基酸的构造和构型 分子中含有氨基和羧基的化合物，叫做氨基酸。 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸，可用通式表示如下： 除甘氨酸（R=H）外，所有α-氨基酸中的α碳原子均是手性碳，故有D型与L型两种构型。天然氨基酸均为L-氨基酸。 L-氨基酸 （二）α-氨基酸的分类和命名 氨基酸有脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 在α-氨基酸分子中可以含多个氨基和多个羧基，而且氨基和羧基的数目不一定相等。因此，天然存在的α-氨基酸常根据其分子中所含氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。所谓中性氨基酸是指分子中氨基和羧基的数目相等的一类氨基酸。但氨基的碱性和羧基的酸性不是完全相当的，所以它们并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性。分子中氨基的数目多于羧基时呈现碱性，称为碱性氨基酸；反之，氨基的数目少于羧基时呈现酸性，称为酸性氨基酸。

氨基酸的系统命名方法与羟基酸一样，但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。例如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是由于它具有甜味而得名（见表18-3）。 表18-3 常见的α-氨基酸

各种氨基酸的作用

天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。8种人体必需氨基酸的记忆口诀①"借一两本蛋色书来" 谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸). ②"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋" 笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一晾（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）③”携带一两本甲硫色书来”携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书(苏氨酸)来(赖氨酸) 其理化特性大致有：1）都是无色结晶。熔点约在230°C 以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液深红色（检验α－氨基酸）肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功

氨基酸分类及等电点的计算方法

等电点: 某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示 中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0，等电点一般在5～6.3之间；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0，等电点一般在2.8～3.2之间。；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0，等电点一般在7.6～10.8之间；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH 即为其等电点。 各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。 氨基酸形成内盐：氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果，故又叫内盐。 核酸的等电点比较低。如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。 在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。 蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸，丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸 20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类 根据侧链基团的极性 1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met） 2、极性氨基酸（亲水氨基酸）： 1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）： 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）： 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 根据氨基酸分子的化学结构 1、 脂肪族氨基酸： 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

氨基酸的种类及对人体的作用

氨基酸的种类及对人体的作用 氨基酸（anjisuan）含有氨基的羧酸都是氨基酸，但在生物体中存在的氨基酸种类不多。组成天然蛋白质基本结构的氨基酸共有20种。 除组成天然蛋白质基本结构的20种氨基酸外，还发现几种特殊的其他氨基酸是某些特 种蛋白质的成分。每种特殊氨基酸都是20种基本氨基酸中某种氨基酸的衍生物，都是 在其母体氨基酸参入多肽链后经酶促修饰生产的。例如4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、γ-羰基谷氨酸、锁链素和异锁链素等。 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 已知基本氨基酸有二十个品种，其中赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸8种氨基酸，人体不能自己制造，我们称之为必须氨基酸，需要由食物提供。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必须氨基酸。其余的十种氨基酸人体能够自己制造，我们称之为非必须氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，大约有200多种，但在动物的营养中起重要作用而且被人们广泛认识的只有20多种，称之为标准氨基酸。根据动物对氨基酸的营养需要通 常分为必需氨基酸和非必需氨基酸两大类，必需氨基酸是指在标准氨基酸中，动物体不能自身合成，或者合成的速度或数量不能满足动物正常生长的需要，必须由饲料提供的一类氨基酸。非必需氨基酸并不是可要可不要的氨基酸，而是动物体可以自身合成或者需要量较少的一类氨基酸。必需氨基酸中需要在饲料中补充量最多的称为第一限制性氨基酸，补充量排在后面的称为第二限制氨基酸。 氨基酸是构建生物机体的众多生物活性大分子之一，是构建细胞、修复组织的基础材料。氨基酸被人体用于制造抗体蛋白以对抗细菌和病毒的侵染，制造血红蛋白以传送氧气，制造酶和激素以维持和调节新陈代谢；氨基酸是制造精卵细胞的主体物质，是合成神经介质的不可缺少的前提物质；氨基酸能够为机体和大脑活动提供能源，氨基酸是一切生命之元。 芳香族：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 杂环：组氨酸、脯氨酸、色氨酸 杂环亚氨基酸：脯氨酸，指其alpha-氨基是亚氨基。 其余：脂肪族 分支氨基酸是指beta-碳原子有分支的氨基酸 一般来说，分支氨基酸指Val缬氨酸,Leu亮氨酸，Ile异亮氨酸， 脂肪氨基酸：甘氨酸Gly 丙氨酸Ala Val缬氨酸,Leu亮氨酸，Ile异亮氨酸 芳香族：苯丙氨酸氨酸Tyr 色氨酸Trp 含羟基氨基酸：半胱氨酸Cys 甲硫氨酸Met 含羧基：天冬氨Asp 谷氨酸Glu

常见蛋白质等电点参考值

常见蛋白质等电点参考值 常见蛋白质等电点参考值 蛋白质等电点蛋白质等电点 鲑精蛋白［salmｉne]鲱精蛋白［clｕpein ｅ］ 血清白蛋白［seruｍａｌｂumiｎ] 鲟精蛋白［stｕrline］胸腺组蛋白[ｔｈymohistone] 珠蛋白（人）［globin （hｕmaｎ）] 卵白蛋白［ｏｖaｌbu ｉn］ 伴清蛋白［ｃoｎaｌ1２。1 12。１ ４。７—4。 9 １１。71 1０．8 7.5 ４.７ 1;4.59 ６。8,7。1 ３.5 6.3 5。1—５.3 肌红蛋白［myｏgｌobｉｎ］ 血红蛋白（人）［heｍｏgｌ obin(human）］ 血红蛋白(鸡）[hemoglobiｎ（ｈ en）] 血红蛋白（马）［hemoｇlｏbi ｎ(horse）] 血蓝蛋白［ｈemｅryｔhｒin］ 蚯蚓血红蛋白［cｈlorｏcruｏ ｒin］ 血绿蛋白[cｈlorｏｃrｕｏrｉ n] 无脊椎血红蛋白[eｒyｔ 7．０7 7。２3 6.92 4.6－ ６.4 5。6 ４。3－ 4.5 4。6— 6．2 9.8— 10.1 4.47—

ｂumin］ 肌清蛋白[ｍｙoａl bｕmｉn] 肌浆蛋白［mｙoｇen A］β－乳球蛋白［β—lactoｇlｏbuliｎ] 卵黄蛋白［liｖeｔin]γ1—球蛋白（人）[γ１-ｇｌｏｂuliｎ（ｈumaｎ)] γ2-球蛋白（人）[γ2—glｏbulin(hｕｍa ｎ）］ 肌球蛋白A［myosin A] 原肌球蛋白［ｍyosｉn Ａ]４。８－5。 ５.8，6.6， 7。３,８.2 ５.2-5.5 5.1 5。9 ３.４－3。 5 5．5－5.8 ４.８ 6．0 5．1 3.9 3.7－5．０ ４。6-4。 ７ hrocruoriｎs] 细胞色素Ｃ［cｙｔochromｅ Ｃ] 视紫质［rhodopsiｎ］ 促凝血酶原激酶[ｔｈ romboplastｉｎ] α1－脂蛋白［α1-lｉpoprot ｅｉn］ β1－脂蛋白[β１-lｉｐ oproteiｎ］ β—卵黄脂磷蛋白［β－ｌｉｐ oｖitｅｌlin］ 芜菁黄花病毒［turnip yeｌｌ ow vvｉrus] 牛痘病毒[vaｃｃｉnｉa virｕ s] 生长激素［ｓomａtｏｔroｐin] 4.57 5。2 ５．5 5．4 ５.9 ３。75 5。3 6.85 5。７3 5。35 1.0 ８。1 4。9 7．８ ４．5８ 4 3．８3

氨基酸的生理功能

氨基酸的生理功能 氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分，对生命活动发挥着举足轻重的作用。 某些氨基酸除可形成蛋白质外，还参与一些特殊的代谢反应，表现出某些重要特性。（1）赖氨酸 赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。 赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以

刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。 赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。 单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发

表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。 长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。 （2）蛋氨酸 蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。 蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。

氨基酸相关知识

氨基酸 天然氨基酸有180多种，组成蛋白质的20种基本氨基酸α-氨基酸，脯氨酸例外为α-环状亚氨基酸。基本氨基酸通式 不同α-氨基酸的R侧链不同，它对蛋白质的空间结构和理化性质有重要的影响。除了甘氨酸的R侧链为氢原子外，其它氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成不同构型（D-型和L-型），具有旋光性。蛋白质分子中的氨基酸都是L-型，称为L-型-α-氨基酸。 非极性疏水性氨基酸：丙氨酸（Ala，pI6.00）、缬氨酸（Val，pI5.96）、亮氨酸（Leu，pI5.98）、异亮氨酸（Ile，pI6.02）、苯丙氨酸（Phe，pI5.48）、脯氨酸（Pro，pI6.30）、蛋氨酸（Met，pI5.74）和色氨酸（Trp，pI5.89）。有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸和丙氨酸。 极性中性氨基酸：甘氨酸（Gly，pI5.97）、丝氨酸（Ser，pI5.68）、酪氨酸（tyr，pI）、半胱氨酸（Cys，pI5.07）、天冬酰胺（Asn，pI5.41）、谷氨酰胺（Gln，pI5.65）和苏氨酸（Thr，pI5.60） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp，pI2.97）、谷氨酸（Glu，pI3.22）（含有两个羧基） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys，pI9.74）、精氨酸（Arg，pI10.76）、组氨酸（His，pI7.59） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸和酪氨酸 杂环族氨基酸：脯氨酸色氨酸和组氨酸。 其它为脂肪族氨基酸。 人体必需氨基酸（EAA）：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸（需要量最少的）、苏氨酸、赖氨酸。 半必需氨基酸：酪氨酸和半胱酰胺（可有苯丙氨酸和蛋氨酸转化） 组氨酸是儿童必需氨基酸。 各种基本氨基酸均为无色结晶，熔点极高（一般200℃以上）。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶于稀酸和稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常用乙醇能把氨基酸沉淀析出。除甘氨酸外，每种氨基酸都有旋光性和一定的比旋光度。各种氨基酸对可见光均无吸收能力。酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在近紫外区有吸收。氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子的形式存在，故属于离子化合物，但氨基酸以两性离子形式存在，即H3N+CH2COO－。两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放质子的—NH3能和接受质子的—COO—。 氨基酸等电点是指氨基酸静电荷为零时溶液中的pH。 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基可以缩合秤肽，形成的酰胺键在蛋白质中称为肽键。 维持蛋白质构象的作用力次级键和二硫键（共价键），次级键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力。 蛋白质是一类两性电解质，能和酸或碱发生作用。各种解离基团的解离度与溶液的pH值有关，pH值越低，碱性基团的解离程度越大（—COOH也会被封

非蛋白氨基酸的应用和功能研究进展

非蛋白氨基酸的应用和功能研究进展 系;人员培训从以学历教育为主,转变为以终身学习教育, 并以能力,团队学习为主. 人力资源管理应从科学的人力资源管理角度出发,从 本单位的人力资源管理规划开始,一般包括招聘,岗位描 述,培训,技能,绩效评估,个人信息,薪酬福利,假期一离职 等内容.在管理过程中,要充分发挥办公自动化信息系统的 作用,减少人工操作,以节省人力物力. 绩效管理实际上是包括人力资源管理在内的,所有的 内外部环境因素影响的结果.所以应将人力资源管理纳入 到绩效管理中,NgDi各种人力资源分析,薪酬体系,责任, 岗位说明等一些变量,人力资源管理与绩效就会更加有说 服力,对实践更有指导作用. 非蛋白氨基酸的应用和功能研究进展 口文/范镇基 自然界中从细菌到人类的所有蛋白质主要都是由20 种氨基酸组成的,这20种氨基酸称为蛋白氨基酸,也称为 基本氨基酸或标准氨基酸.非蛋白氨基酸是指除组成蛋白 质的20种常见氨基酸以外的含有氨基和羧基的化合物.非 蛋白氨基酸多为蛋白氨基酸的类似物或取代衍生物,如甲

基化,磷酸化,羟化,糖苷化,交联等等.除此之外,还包括p,,6氨基酸及D一氨基酸.非蛋白氨基酸多以游离或 小肽的形式存在于生物的各种细胞或组织中.据统计,从动物,植物,海洋生物,微生物体内分离得到的非蛋白氨基酸已达700余种,其中已测定分子结构的有400多种,在植物中发现的约240种,动物中发现的有50多种,其余多存在于微生物中. 非蛋白氨基酸种类繁多,结构也各不相同,相应的合成 方法也很多.一般生物合成的途径通过下列三种方式进行: (1)基本氨基酸合成后的修饰;(2)基本氨基酸代谢产生的 中间产物;(3)L一氨基酸的消旋.事实上,非蛋白氨基酸在生物体内合成的途径十分复杂,有些合成机理尚不十分清楚,还需进一步研究. 非蛋白氨基酸可以说是对天然氦基酸的有益补充,与 蛋白氨基酸相比,它自身代谢与结构功能方面有着蛋白氨基酸所不能起到的作用.人们在它的发现与合成上,对其功能与应用的研究也逐渐深入.如能深入地了解非蛋白氨基酸的作用机理,将有助于研究和开发出结构特殊的非蛋白氨基酸药物. 118J广东科技20094总第209 I 一

20种常见氨基酸的名称、结构及分类

20种常见氨基酸的名称和结构式 名称中文英文缩写结构式等电点非极性氨基酸 丙氨酸 (α-氨基丙酸) Alanine 丙Ala A CH COO NH3 CH3 6.02 缬氨酸 (β-甲基-α-氨基丁酸) *Valine 缬Val V CHCOO NH3 (CH3)2CH 5.97 亮氨酸 (γ-甲基-α-氨基戊酸) *Leucine 亮Leu L CHCOO NH3 (CH3)2CHCH2 5.98 异亮氨酸 (β-甲基-α-氨基戊酸) *Isoleucine 异亮Ile I CHCOO NH3 CH3CH2CH CH3 6.02 苯丙氨酸 (β-苯基-α-氨基丙酸) *Phenylalanine 苯丙Phe F CHCOO NH3 CH2 5.48 色氨酸 [α-氨基-β-(3-吲哚基)丙 酸] *Tryptophan 色Trp W N CH2CH COO NH3 H 5.89 蛋(甲硫)氨酸 (α-氨基-γ-甲硫基戊酸) *Methionine 蛋 （甲硫） Met M CHCOO NH3 CH3SCH2CH2 5.75 脯氨酸 (α-四氢吡咯甲酸) Proline 脯Pro P COO N H H 6.30 非电离的极性氨基酸 甘氨酸 (α-氨基乙酸) Glycine 甘Gly G CH2COO NH3 5.97 丝氨酸 (α-氨基-β-羟基丙酸) Serine 丝Ser S CHCOO NH3 HOCH2 5.68 苏氨酸 (α-氨基-β-羟基丁酸) *Threonine 苏Thr T CHCOO NH3 CH3CH OH 6.53

半胱氨酸 (α-氨基-β-巯基丙酸) Cysteine 半胱Cys C CHCOO NH3 HSCH2 5.02 酪氨酸 (α-氨基-β-对羟苯基丙 酸) Tyrosine 酪Tyr Y CHCOO NH3 CH2 HO 5.66 天冬酰胺 (α-氨基丁酰胺酸) Asparagine 天胺Asn N CH2CHCOO NH3 H2N C O 5.41 谷氨酰胺 (α-氨基戊酰胺酸) Glutamine 谷胺Gln Q CH2CH2CHCOO NH3 H2N C O 5.65 碱性氨基酸组氨酸 [α-氨基-β-(4-咪唑基)丙 酸] Histidine 组His H N CH2CH COO NH3 H N7.59 赖氨酸 (α,ω-二氨基己酸) *Lysine 赖Lys K CHCOO NH2 CH2CH2CH2CH2 NH39.74 精氨酸 (α-氨基-δ-胍基戊酸) Arginine 精Arg R H 2 N C CHCOO NH2 NHCH2CH2CH2 NH210.76 酸性氨基酸天冬氨酸 (α-氨基丁二酸) Aspartic acid 天冬Asp D NH3 HOOCCH2CHCOO 2.97 谷氨酸 (α-氨基戊二酸) Glutamic acid 谷Glu E CHCOO NH3 HOOCCH2CH2 3.22 带“*”为必需氨基酸

人体八种必需氨基酸及功能介绍

人体八种 必须氨基酸 【定义】指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 人体的8种人体必须氨基酸分别为：甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸。 （简单记忆方法：“假设来写一两本书”） 【氨基酸分类】 氨基酸的种类有 20种，大致可以分为三类：必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。其中，婴儿有9种氨基酸不能自己 合成（其余为八种）而且这些氨基酸都非常重要，必须通过食物来摄取，这些氨基酸就称为必需氨基酸。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸。另外的九种氨基酸，人体可以自己合成，不必靠食物补充，我们称为非必需氨基酸。 生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，

发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质 【氨基酸的功能】 一、赖氨酸（又名离氨酸） 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还。 赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。 赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的 赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。 赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯 化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。 单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细 胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly 研究室在1979年发 表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。

1.蛋白质结构与功能-----氨基酸

蛋白质结构与功能——氨基酸 2010遗传学 Chapter 1 氨基酸 I 蛋白质的天然组成 天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。 一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。 II 氨基酸的结果 每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。 在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。 氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致： A.一种独特的折叠构象 B.溶解性的差异 C.聚集态 D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶 活性等等。 蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。 氨基酸的分类是依照它的侧链性质的 A．非极性侧链的氨基酸 B．不带电的极性侧链氨基酸 C．酸性侧链的氨基酸

D ． 碱性侧链的氨基酸 A.非极性侧链氨基酸 非极性氨基酸在蛋白质中的位置： 在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。 甘氨酸 (Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。 特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少β-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。 功能和位置： 1. 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原） 和结合底物的地方。 2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。例如：Asn-Gly 3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N 端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。 丙氨酸 (Ala A ) 结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。 特征： 1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基 之一，弱疏水性。 2、 化学活性非常弱。 缬氨酸 (Val V) 特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。 功能： 3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了 蛋白质的构象的灵活性。 2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。 异亮氨酸 （Ile I ） 特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能： 1. β-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。 2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的内部，比起α螺 旋这种侧链在二级结构中更容易形成β折叠。

氨基酸等电点

氨基酸等电点：：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。 .蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间结构受到变化，从而导致其理化性质的改变和生物学功能的丧失，成为蛋白质的变性。 蛋白质一级结构：就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。 蛋白质的二级结构：在pr分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链的骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质的三级结构：指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。 蛋白质的四级结构：多肽亚基的空间排布和相互作用。亚基间以非共价键连接。 必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。 DNA变性：在某些理化因素的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋解开，使DNA双链解链为单链的过程，此种作用称DNA的变性。 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 核酸分子杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。 解链温度（TM）：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。 核酶：具有催化作用的RNA称为核酶。 解链曲线：以核酸溶液的流体力学特性(如黏度)或光学特性(如吸收率)作为温度的函数所作的图解。 酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。 米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm 值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M 或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响 .同工酶：指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。 酶原：没有活性的酶的前体称为酶原。 酶原的激活：酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。这个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。 辅酶：与酶蛋白结合疏松的辅助因子。 辅基：与酶pr结合紧密的酶辅助因子。 变构调节：是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节 竞争性抑制作用：一种最常见的酶活性的抑制作用，抑制剂与底物竞争，从而阻止底物与酶的结合。 非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。 反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。

18种氨基酸的作用

18种氨基酸对人体的作用` 一.甘氨酸（GLY） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、降低血液中的血糖值，防治糖尿病 3、能防治血凝、血栓 4、提高肌肉活力，防止胃酸过多 5、甜味为砂糖的0.8倍，对人体有补益等营养作用 二.亮氨酸（LEU） 1、降低血液中的血糖值，对治疗头晕有作用 2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 3、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 三.蛋氨酸（MET） 1、参与胆碱的合成，具有去脂的功能，防治动脉硬化高血脂症 2、有提高肌肉活力的功能 3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合成 四.酪氨酸（TYR） 1、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素的必需氨基酸 2、可防治老年痴呆症 3、促进新陈代谢，增进食欲 4、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 5、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 五.组氨酸（HIS） 1、参与血球蛋白合成，促进血液生成 2、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁的渗透性 3、医治胃病、十二指肠等有特效 4、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 5、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 6、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果 六.苏氨酸（THR） 人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 七.丙氨酸（ALA） 1、能促进血液中酒精的代谢（分解）作用增强肝功能，有保肝护肝作用 2、甜味为砂糖的1.2倍 八.异亮氨酸（ILE） 1、能维持机体平衡，治疗精神障碍 2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用 3、如果缺乏时，会出现体力衰竭，昏迷等症状 九.色氨酸（TRY） 1、促进血红蛋白的合成 2、防治癞皮病 3、促进生长，增加食欲 4、甜味为砂糖的35倍，配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好 十.胱氨酸（CYS） 1、有治疗脂肪肝和解毒效果