生物化学期末复习资料全
第三章糖类的化学
（1）P18 旋光性是指某些物质能使平面偏振面旋转的性质
（2）P19 单糖：凡羟基在右边的，为D-型；凡羟基在左边的，为L-型
L-甘油醛 D-甘油醛
对于含3个碳原子以上的糖，由于存在不止1个不对称碳原子，在规定其构型时以距醛基或酮基最远的不对称碳原子为准，羟基在右的为D-型羟基在左的为L-型。
（3）P30 寡糖分子中都存在不对称碳原子，因而都有旋光性
（4）P33 多糖有旋光性，但无变旋现象
4、脂类和生物膜化学
1、P47 酸败的化学本质：一方面是油脂中不饱和脂肪酸的双键在空气中氧的作用下成为过氧化物，过氧化物继续分解生成有臭味的低级醛、酮、羧酸和醛、酮的衍生物；另一个原因是霉菌或脂酸将油脂水解成低级脂肪酸，脂肪酸再经过β-氧化过程生成β-酮酸，β-酮酸脱羧生成低级酮类。
第五章蛋白质化学
（一）P61 氨基酸的结构通式：
（二）P62 构成蛋白质的氨基酸（英文符号）除了甘氨酸（gly）外，构成蛋白质的氨基酸都是L-构型
4、P73 谷胱甘肽：是由Ｌ-谷氨酸，L-半胱氨酸和甘氨酸组成
（谷氨酸由γ-羧基生成肽键，而在其他肽和蛋白质分子中谷氨酸由α-羧基生产肽键）。
谷胱甘肽中因含有-SH，故通常简写为GSH
5、Ｐ７６一级结构：特指肽链中的氨基酸排列顺序。维系一级结构的主要化学键是肽键。
蛋白质的一级结构的测定：
1.肽链末端分析：（1）N-末端端测定：A. 二硝基氟苯法B. 苯异硫氰酯（PITC）法C.二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS法）；（2）C-末端端测定：肼解法、羧肽酶法；
2、二硫键的拆开和肽链的分离；
3、肽链的部分水解和肽段的分离：化学裂解法、酶解法
4、测定每一段的氨基酸顺序
5. 由重叠片段推断肽链顺序
６、Ｐ82 二级结构：它是指肽链主链骨架原子的相对空间位置，维系二级结构的化学键主要是氢键。
蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、π-螺旋等
7、P91 分子病：由于基因结构改变，蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致蛋白质功能障碍，出现相应的临床症状，这类遗传性疾病称为分子病。【经典举例】镰形细胞贫血症
8、P104 蛋白质的变性与复性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失，这成为变性；破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
9、变性分为可逆与不可逆两种情形，在某些蛋白质变性中，若除去变性因素后，蛋白质分子的空间结构又得以恢复，可完全或部分恢复其生物活性，这称为复性。
10、P110 紫外吸收法：酪氨酸、色氨酸在280mm左右具有最大吸收，由于在各种蛋白质中这几种氨基酸的含量差别不大，所以280mm的吸收值与浓度具正相关，可用于蛋白质含量的测定，此方法称为280mm吸收法。
第六章核酸化学
1、P118 核酸是由类似的单体组成的聚合物，单体之间共价连接。完全水解的最终产物是戊糖、含氮碱和磷酸。
2、P121 嘌呤碱和嘧啶碱分子中都含有共轭双键体系，在紫外区有吸收（260 nm左右）。可用于定性，定量分析。
3、P135 核糖体RNA (rRNA)：rRNA与蛋白质一起构成了蛋白质合成的场所。
转移RNA (tRNA)：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
信使RNA (mRNA)：在蛋白质生物合成中起着模板作用，是将DNA的遗传信息传向蛋白质的桥梁，新合成的肽链的氨基酸顺序就是根据mRNA 所传递的信息决定的。
4、1.tRNA的二级结构：tRNA多核苷酸自身回折形成几个局部双螺旋区和几个突环，其形状类似“三叶草”的二级结构模型。
tRNA的三级结构——倒L形
5、P140 DNA的一级结构：DNA是由脱氧核糖核酸构成的，也是以3’，5’-磷酸二酯键相连。
6、P144 DNA的二级结构：A、DNA碱基组成的Chargaff规则：A+G=C+T； A=T；G=C；A+C=G+T。 B、DNA 双螺旋结构（碱基互补配对）要点：（1）DNA由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成；（2）嘌呤和嘧啶碱基位于螺旋的内侧；
7、P159 在某些理化因素作用下，氢键和碱基堆积力会发生断裂和破坏，使核酸分子的高级结构改变，引起核酸理化性质和生物学功能发生改变。这种变化称为变性；核酸的变性作用是核酸的重要性质，是指核酸双螺旋区解开，变成单链，并不涉及共价键的断裂。
与蛋白质变性作用不同的是，核酸（DNA）发挥功能时常需要变性，而蛋白质变性会引起功能的降低或丧失。
第七章代谢系统必需的催化剂—酶
一、P170 酶是由活细胞产生的生物催化剂，催化特性：高效性、专一性
二、酶的分类（172）
三、P173 （二）酶原激活——切去部分片段是酶原激活的共性
酶原：有些酶在生物体内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程
四、P174 酶的活性与其高级结构的关系：活性中心（是指酶分子结构中，必须基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活性直接相关的结构区域）的常见基团：His的咪唑基，Ser的羟基，Cys的巯基，Glu 的γ羧基。
五、同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构组成不同，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。[举例]：乳酸脱氢酶（LDH）：LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、 LDH5
厌氧器官骨骼肌中LDH5含量高、有氧环境的器官，如心脏、脑及肾脏中LDH1含量高
六、P176 酶促反应的本质：只影响反应速率，不改变反应平衡点.，加速反应的本质——降低活化能，
七、诱导契合假说：一种酶为什么只能催化一定的物质发生反应，一种酶只能同一定的底物结合，酶对底物的选择。
八、P178 米氏方程式
ＶV max[S]
＝──
K m + [S]
Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L；当km大，说明ES容易解离，酶与底物结合的亲和力小。
第八章代谢系统必需的辅助因子
1、P191 水溶性维生素：溶于水而不溶于非极性有机溶剂的维生素，包括VC和VB族。
脂溶性维生素：不溶于水,而只溶于非极性有机溶剂的维生素，包括维生素A、D、E、K等。
2、水溶性维生素：植物能合成，人和动物都不能自行合成，必需从食物中取得；易溶于水，故易随尿液排出，不会中毒。体内不易储存，必须经常从食物中摄取。
（一）硫胺素（维生素B1）与脱羧辅酶：缺乏症表现为多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭等临床称为脚气病；
（二）核黄素（维生素B2 ）和黄素辅酶：缺乏症：口角发炎，眼皮红肿，角膜发炎等；临床治疗：夜盲症、角膜炎、结膜炎等。
（三）维生素PP和辅酶I、辅酶II：缺乏症——维生素PP能维持神经组织的健康，对中枢及交感神经系统有维护作用，长期缺乏维生素PP所引起的疾病为对称性皮炎，表现为癞皮病
（四）维生素B6（主要是以辅酶的形式参与代谢，特别是氨基酸的代谢。）与吡哆素（氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶。）：人体很少发生缺乏症许多食物中都含有，同时某些肠道细菌也可合成。临床：在服用异烟肼时，应补充VB6；异烟肼可与磷酸吡哆醛结合，使其失去辅酶的作用。
（五）泛酸和辅酶A：CoA -SH 在代谢中作为酰基载体；
（六）叶酸和叶酸辅酶：缺乏症：巨幼红细胞贫血，引起巨幼红细胞性贫血、白细胞减少症、
（七）生物素：缺少生物素可能导致脱毛、皮炎、肌肉疼痛、轻度贫血等。鸡蛋清中含有的抗生物素蛋白若与生物素结合，生物素即不能发挥作用，因而过多生吃鸡蛋会造成缺乏症；长期服用抗生素治疗可抑制肠道正常菌从，也可造成维生素缺乏。
（八）维生素B12（维生素B12又称钴胺素，围绕钴离子形成，是唯一含金属元素的维生素。）及其辅酶：缺乏时会引起巨幼红细胞贫血、神经疾患，临床上把叶酸和VB12作为治疗肝病的辅助药物；
（九）维生素C：缺乏和过量：引起坏血病，毛细血管脆弱、牙龈出血、皮肤出血斑等。
引起尿路结石、妇女生育能力下降、肠蠕动增加、破坏B12、引起白癜风。
（十）硫辛酸：酰基载体，存在于丙酮酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶中。起传递氢和转移酰基的作用；它可与焦磷酸硫胺素（TPP）起协同作用；硫辛酸有抗脂肪肝和降低胆固醇的作用；还原硫辛酸对含巯基酶具有保护作用，临床上用于砷、汞等解毒。
3、脂溶性维生素：共同特点﹡均为非极性疏水的异戊二烯衍生物﹡不溶于水，溶于脂类及脂肪溶剂﹡在食物中与脂类共存，并随脂类一同吸收﹡吸收的脂溶性维生素在血液与脂蛋白及某些特殊结合蛋白特异结合而运输
1、维生素A（又称抗干眼病维生素）：缺乏症——夜盲症，干眼病，皮肤干燥等；注意：过多引起中毒，多见婴幼儿。
2、维生素D （抗佝偻病维生素）：缺乏症：儿童——佝偻病；成人——软骨病
3、维生素E（生育酚）：生化作用：抗氧化作用；维持生殖机能；促进血红素代谢
4、维生素K（凝血维生素):缺乏表现: 易出血
第十章能量代谢与生物能的利用
1、P230 有机物质在生物体内的氧化作用，称为生物氧化。
2、生物氧化中CO2的生成方式：来源于有机酸在酶催化下的脱羧作用。
脱羧过程中伴有氧化作用的称为氧化脱羧；脱羧过程中没有氧化作用的称为直接脱羧或单纯脱羧
直接脱羧作用：指代谢过程中产生的有机酸不经过氧化作用，在特异性脱羧酶的催化下，直接从分子中脱去羧基的过程。
H3C O
COOH
Mg2+ TPP
H3C
O
H+CO2α-丙酮酸脱羧酶
氧化脱羧作用：指代谢过程中所产生的有机酸（特别是酮酸）在特殊酶系统作用下，在脱羧基的同时也发生氧化脱氢作用。
H3C O
COOH
H3C
O
SCoA+CO2 +CoA sh NAD+
NADH H+
++
+
丙酮酸氧化脱羧酶系
3、P231 呼吸酶类
生物氧化还原酶：凡是参与生物体内氧化还原反应的酶类都称为生物氧化还原酶。（包括：脱氢酶（使代谢物的氢激活）、氧化酶（使受氢体的氧激活）、传递体（传递氢或电子）其他酶类）主要存在于线粒体中，生物氧化主要在线粒体内进行。
4、脱氢酶：作用是使代谢物的氢活化、脱落，并传递给其他受氢体或中间传递体。
显著特点：在离体实验中，脱氢酶可以甲烯蓝(MB)为受氢体，使蓝色的氧化型甲烯蓝还原为无色的还原型甲烯蓝。
可将脱氢酶分为：
一、.以黄素核苷酸（维生素B2）为辅基的脱氢酶——结合一对氢原子
根据受氢体的不同，将此类酶分为：需氧黄酶（如：氨基酸脱氢酶催化氨基酸氧化脱氢。不需氧黄酶：琥珀酸脱氢酶(以FAD为辅基）， NADH脱氢酶等。
2、、以烟酰胺核苷酸为辅酶的脱氢酶——结合一个氢原子，为不需氧脱氢酶
5、传递体：只存在于由不需氧脱氢酶所催化的代谢脱氢的生物氧化体系中。起着中间传递氢或电子作用的物质
6、P234 呼吸链的概念：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶催化系统组成的这种代谢途径一般称为生物氧化还原链，当受氢体是氧时，称为呼吸链
7、呼吸链的主要成分：
一、以NAD和NADP为辅酶的脱氢酶——不需氧脱氢酶，脱下来的氢由辅酶NAD+（Co I）或NADP+（Co II）接受
二、黄素酶-黄素蛋白——酶催化代谢物脱下的两个氢由辅酶FMN或FAD接受，从而变成还原态的FMNH2和FADH2。
三、铁硫蛋白（是存在于线粒体内膜上的一种与传递电子有关的蛋白质。）——起传递电子的作用
四、辅酶Q——在呼吸链中式一种递氢体
五、细胞色素：是一类以铁铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类，属于电子传递体
8、P236 呼吸链成分的排列顺序：
第一章NADH氧化呼吸链：这是细胞内最主要的呼吸链。绝大多数脱氢酶都以NAD+为辅酶，脱下来的氢使NAD+转变为NADH，后者通过这条呼吸链将氢最终传递给氧而生成水。
第二章琥珀酸氧化呼吸链——与NADH呼吸链的区别在于从琥珀酸分子中脱下的氢原子不经NAD+，而直接传递给黄素酶。
由此可见，CoQ是线粒体中两种呼吸链的汇合点。
NADH氧化呼吸链
FADH2氧化呼吸链
呼吸链中4个复合物的组分及顺序（P246）
11、P247 呼吸链磷酸化：当氢从代谢物分子脱下并进入呼吸链，在呼吸链电子传递过程中有大量能量产生，偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
呼吸链磷酸化方式生成的高能键最多，因而是生理活动所需能量的主要来源。
底物水平磷酸化：是不需要氧参加，只需代谢物脱氢，底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP 磷酸化生成ATP的过程。这种高能键的形成是分子内部在脱氢的同时，发生能量的重新分配，并集中于磷酸键的结果。
12、呼吸链抑制剂：
[例1] 鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、阿米妥等:
抑制复合物I的Fe-S蛋白。
[例2] 抗霉素A、二巯基丙醇:
抑制Cytb Cytc1(复合物Ⅲ)的电子传递。
[例3] CO、CN-及H2S等:（氰化物和CO会引起窒息的原因）
抑制Cyt aa3（复合物Ⅳ）
第十一章糖的分解代谢
5、P254 糖的消化、吸收、转运：
消化部位：主要在小肠，少量在口腔
吸收部位：小肠既是多糖消化的重要器官，又是吸收葡萄糖等单糖的重要器官，主要是小肠上段
糖的中间代谢：
葡萄糖 酵解途径
丙酮酸 有氧 无氧
H 2O 及CO 2 乳酸
糖异生途径
乳酸、氨基酸、甘油
糖原
肝糖原分解
糖原合成
磷酸戊糖途径 核糖 +
NADPH+H +
淀粉 消化与吸收
ATP
6、P256 血糖：葡萄糖等单糖被人和动物吸收进入血液，血液中的糖称为血糖，主要是葡萄糖；血糖含量
高低是表示体内糖代谢的一项重要指标。
正常人空腹静脉血糖浓度为：3.9-6.1mmol/L （碱性铜法）
7、P258 无氧分解的两种主要形式是发酵和酵解（都在细胞的胞浆（或称胞液）中进行。） 发酵的起始物质是葡萄糖； 酵解的起始物质是葡萄糖或糖原 发酵是丙酮酸转变为乙醇；酵解是丙酮酸转变为乳酸
8、糖酵解分为两个阶段：第一阶段由葡萄糖分解成丙酮酸， 称之为糖酵解途径；第二阶段由丙酮酸转变成乳酸。
9、糖酵解途径 EMP ：分为2个阶段——糖的裂解、 醛氧化成酸
Glu
G-6-P
F-6-P
F-1,6-2P
ATP ADP
ATP ADP
1,3-二磷酸甘油酸
3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸
丙酮酸
磷酸二羟丙酮
3-磷酸甘油醛
NAD +
NADH+H +
ADP
ATP
ADP
ATP
磷酸烯醇式丙酮酸
10、P263 限速酶或关健酶：① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 11、P264 无氧分解中丙酮酸的去向：（一）酵解作用——丙酮酸转变为乳酸 （十一）发酵作用——丙酮酸转变为乙醇
2、P266 糖的需氧分解——部位：胞液及线粒体 第一阶段：酵解途径 EMP 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环
己糖磷酸激酶
此酶催化的反应不可逆，是糖酵解途径中的第一个限速（关键）步骤
己糖异构酶
是个异构化反应，不需要辅助因子参与，反应较快，为可逆反应
磷酸果糖激酶-1
此酶催化的反应不可逆，是糖酵解途径中的第二个限速（关键）步骤，与第一步反应类似，也是需能反应，由ATP 提供能量和磷酸，需要Mg2+参加
磷酸丙糖异构酶
EMP 第一阶段到这结束，经四步反应：
将一分子葡萄糖转变为两分子丙糖，并消耗两分子ATP 。 所以，糖酵解的第一阶段是耗能的
3-磷酸甘油醛脱氢
氧化
磷酸甘油酸激酶 将高能磷酸键转移给ADP 而生成一分子ATP 及3-磷酸甘油酸。这个ATP 的生成属于底物水平磷酸化，是可逆反应。
磷酸甘油酸变位酶 烯醇化酶
在脱水过程中分子内部发生能量的重新分配，一部分能量集中于磷酸键上，变成高能磷酸键，形成磷酸烯醇式丙酮酸PEP 。 丙酮酸激酶
转变成丙酮酸， 并通过底物水平磷酸化生成ATP 这是EMP 途径的第三个限速步骤，反应不可逆。
丙酮酸激酶催化，必须有Mg2+及K+激活；长链脂肪酸和乙酰辅酶A 能抑制该酶的活性。
G（Gn）
丙酮酸
乙酰CoA
CO2
NADH+H+
FADH2
H2O
[O]
ATP ADP
TAC循环
胞液
线粒体葡萄糖被氧化成丙酮酸，这与不需氧代谢相同，经过10步反应。
不同的是3-磷酸甘油醛所脱下的氢在不需氧代谢中是以乙醛或丙
酮酸为受氢体，在需氧代谢中则是以分子氧为受氢体。
丙酮酸脱氢酶系丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下，丙酮酸被氧化
脱羧后，再与CoASH结合，生成乙酰CoA
关键酶
①酵解途径：己糖激酶
②丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸脱氢酶系
③三羧酸循环：柠檬酸合酶
丙酮酸激酶
磷酸果糖激酶-1
α-酮戊二酸脱氢酶复合
体异柠檬酸脱氢酶
三羧循环要点：TCA过程的反应部位是线粒体
经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化，生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。
关键酶有：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶
整个循环反应为不可逆反应
P270 三羧循环的调节
10、P271 三羧酸循环的生理意义（计算题）
是机体获取能量的主要途径；
是物质代谢的总枢纽；
也可为其它物质代谢提供小分子前体；
为呼吸链提供H+ + e。
（一）机体获取能量的主要途径：第一阶段（酵解阶段）
有氧分解中，从葡萄糖到丙酮酸的共同阶段，产生2个ATP （净生成）外，
3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADH+H+通过不同的穿梭作用进入线粒体，通过呼吸链可产生2.5分子或1.5分子ATP ，1分子葡萄糖产生2分子3-磷酸甘油醛，所以生成5分子或3分子ATP 。 这一阶段，共生成7个或5个ATP
第二阶段（丙酮酸氧化脱羧成乙酰CoA ）
丙酮酸氧化脱羧产生1mol NADH+H+，通过呼吸链可生成2.5个ATP ，1mol 葡萄糖产生2mol 丙酮酸，故生成5个ATP 。
这一阶段，共生成5个ATP 第三阶段（三羧酸循环阶段）
在三羧酸循环中，有4次脱氢，其中3次产生NADH+H+，生成7.5个ATP ；1次FADH2，生成1.5个ATP ； 再加上由琥珀酰CoA 生成琥珀酸产生1molATP ，
1mol 葡萄糖，产生2mol 丙酮酸，产生2mol 乙酰CoA ，经过2次三羧酸循环， 这一阶段，共生成10x2=20个ATP 。
从葡萄糖开始，完全氧化成CO2和H2O ，1mol 葡萄糖可产生32mol ，或30molATP 。 第一阶段，共生成7个或5个ATP 第二阶段，共生成5个ATP 第三阶段，共生成20个ATP 。 总的共产生32或30个ATP 。
C6H12O6 + 32 ADP + 32 H3PO4 = 6 CO2 + 6 H2O + 32 ATP
11、P273 磷酸己糖途径的反应历程：起始物质为6-磷酸葡萄糖，终产物一个为3-磷酸甘油醛 第一阶段：氧化反应 生成5-磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2 （一）6-磷酸葡萄糖氧化成6-磷酸葡萄糖酸
C C C C
CO O —CH 2O
H OH OH O H
H
H HO H P
6-磷酸葡萄糖酸 NADPH+H +
NADP + ⑴
H 2O
6-磷酸葡萄糖脱氢酶
6-磷酸葡萄糖
C C C C C CH 2O
H OH
OH O H H
H HO H H O
P
6-磷酸葡萄糖酸内酯
C C C C C=O CH 2O
H OH
OH H
H HO H O
P
内酯水解酶
（二）6-磷酸葡萄糖酸脱酸生成5-磷酸核酮糖 （三）5-磷酸核酮糖异构化转变为5-磷酸核糖
C C C C
CO O —CH 2O
H OH OH O H
H
H HO H P
6-磷酸葡萄糖酸
CH C=O C C
CH 2O
OH OH
H
H P
5-磷酸核酮糖
NADP + CO 2
NADPH+H +
⑵
6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 2OH C O 5-磷酸核糖
磷酸核糖异构酶
第二阶段：基团转移反应
12、P 276 磷酸已糖途径的生理意义
（一）NADPH 为许多物质的合成提供原动力（只有磷酸已糖途径产生） （二）维护红细胞及含巯基蛋白的正常
（三）磷酸己糖旁路是联系戊糖代谢的途径
（四）HMS也可为细胞提供能量
13、糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生
第三章脂质代谢
4、P305
2、P306 脂动员：脂肪（真脂，主要是三酰甘油）在肪脂酶催化下水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织利用的过程
关键酶：激素敏感脂肪酶
3、甘油的分解和合成代谢
4、P307 脂肪酸的分解代谢
包括脂肪酸的活化阶段
（一）脂肪酸的β-氧化作用
4、P310 脂肪酸的β-氧化作用的生理意义
（5）脂肪酸的完全氧化可为机体生命活动提供能量，其供能效率比糖的氧化还高。
（6）（2）β-氧化的产物乙酰CoA除了可以氧化产生能量供机体需要外，还可作为合成脂肪酸、酮体和
某些氨基酸的原料。
（3）β-氧化过程产生大量的水可供陆生动物对水的需求。
酮体（名词解释）
酮体的氧化
6、P314 酮体的去路：
丙酮先转变为1,2-丙二醇，
1,2-丙二醇再被氧化成丙酮酸，也可以氧化成甲酸及乙酸。
丙酮酸可以氧化脱羧生成乙酰CoA，也可沿着酵解途径逆行合成糖原。
乙酸经过活化成为乙酰CoA，
甲酸则作为一碳单位代谢的原料。
5、在正常人血中酮体的含量为每100 mL血中含0.2-0.9 mg
6、在异常情况下，如食物脂肪比例特别高，胃炎、饥饿、糖尿病等，脂质代谢显著增高，因而酮体含量较高。
7、酮症的主要危害为酸中毒，因为酮体是酸性物质。酮体与Na+等正离子结合，随尿排出，因此，酮体引起的酸中毒是：一方面扰乱了体内的正常pH；另一方面也破坏了机体的水盐代谢平衡。
10、严重糖尿病的人体中每100g血中酮体高达300-400mg，此即称为酮血病；尿中的酮体显著增高，随尿排出的酮体比正常人增高数十倍，这就称酮尿症。
11、P317 乙酰CoA是脂肪酸合成的原料，主要来自糖分解代谢、丙氨酸脱氨、乳酸脱氢等产生的丙酮酸，经过氧化脱酸生成。
上述过程发生在线粒体内，因而乙酰CoA主要在线粒体内生成。而脂肪酸合成在胞浆，
乙酰CoA必须从线粒体内转运到线粒体外。
5、P324 胆固醇的合成：合成部位以肝、小肠为主
HMG-CoA还原酶：是胆固醇的合成的限速酶。酶的活性具有昼夜节律性 (午夜最高，中午最低）；可被磷酸化而失活，脱磷酸可恢复活性；受胆固醇的反馈抑制作用；胰岛素、甲状腺素能诱导肝HMG-COA还原酶的合成
6、P328习题3
第七章氮代谢
1、P331 氨基酸的脱氨基作用：氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基、非氧化脱氨基（331）
2、P335 氨基酸的脱羧作用：谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸（GABA)——GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用（335）。
3、丙氨酸-葡萄糖循环：①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。②肝为肌肉提供葡萄糖。（336）
4、谷氨酰胺的运氨作用：在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
5．氨的排泄，氨中毒的原因（336）
5、尿素的生成（整个具体的合成过程）：尿素生成的过程由Hans Krebs和Kurt Henseleit提出，称为鸟氨酸循环，又称尿素循环；主要在肝细胞的线粒体及胞液中（337-339）
精氨酸在精氨酸酶的催化水解生成尿素和鸟氨酸
3、P340 氨基酸的合成代谢
必需氨基酸:Lys、Trp、Thr、Phe、Ile、Leu、Val、Met
半必需氨基酸：His
九、α-酮戊二酸衍生类型
（三）合成谷氨酸和谷氨酰胺（二）合成脯氨酸（三）合成精氨酸（四）合成赖氨酸
二、草酰乙酸衍生类型(天冬氨酸族氨基酸的合成)
包括：Asp、Asn、Lys、Thr、Met、Ile
（一）合成天冬氨酸和天冬酰胺
（二）合成赖氨酸、苏氨酸等
三、丙酮酸衍生类型(丙氨酸族氨基酸的合成)
包括：Ala、Val、Leu
（一）合成丙氨酸
四、甘油-α-磷酸衍生类型(丝氨酸族氨基酸的合成)
五、烯醇式丙酮酸磷酸衍生类型(芳香族氨基酸的合成)
六、组氨酸生物合成
7、P348 嘌呤核苷酸的分解代谢：最终产物以尿酸的形式随尿液排出体外
当血清中尿酸含量超过0.47mmol/L时，尿酸盐可形成结晶并在关节、软组织、软骨及肾等处沉积，引起关节炎、疼痛、尿路结石等疾病，称为痛风症，患者多以成年男性居多。
临床上常用别嘌呤醇治疗痛风症。
机理：别嘌呤醇的结构与次黄嘌呤类似，可抑制黄嘌呤氧化酶，同时抑制嘌呤核苷酸的从头合成，从而减少尿酸的生成。
8、从头合成途径：指以磷酸核糖、氨基酸、一碳单位即二氧化碳等简单的物质为原料合成核苷酸，是“从无到有”的全合成途径，主要的合成途径。
肝是体内从头合成嘌呤核苷酸的主要器官，其次是小肠和胸腺，而脑、骨髓则无法进行此合成途径。（P350）
9、P354 嘧啶核苷酸的合成代谢（嘧啶的CN来源）（354）
1. 合成氨基甲酰磷酸：在氨基甲酰磷酸合成酶II的催化下，二氧化碳和谷氨酸缩合生成氨基甲酰磷酸
CPS-I CPS-II
肝细胞线粒体中
氨
N-乙酰谷氨酸胞液（所有细胞）谷氨酰胺
无
分布
氮源
变构激活剂
功能尿素合成嘧啶合成氨基甲酰磷酸合成酶I、II 的区别
第十六章
1. 复制（名词解释）
2. DNA聚合酶的反应特点（370页）
3. DNA复制过程所需要的酶的类型（聚合酶、连接酶、引物酶等）
4. DNA半保留复制的意义（376页）
5. DNA半不连续复制的过程，为什么DNA的复制是半不连续复制？（377-378）
6. 冈崎片段（名词解释）（378）
7. 端粒和端粒酶的应用（385）
8. DNA复制的过程：起始、延伸、终止
第十七章
1.转录（名词解释）
2.RNA聚合酶的特点（401-402）
3.转录机制中转录起始过程（405-407，主要是原核生物）；RNA聚合酶中的不同亚基的作用，在牢固结
合部位的保守序列Pribnow box。（406）
4.转录机制中终止（410-411），两种不同的终止子（具体结构，具体功能）
5.核酸生物合成抑制剂（423-425），具体某一个化合物或药物对其核酸合成抑制作用的原理。
第十八章
1.翻译（名词解释）
2.遗传密码（名词解释）（427）
3.密码子（三联体密码）名词解释（427）
4.终止子（3个）、起始子（1个）（429）
5.遗传密码的特性（5个性质）（429-430）
6.核糖体的功能（431）
7.SD序列（（436）
8.基因表达的抑制剂（445）（具体物质的抑制原理）
第二十章
1.细胞内化学信号（469）
2.第二信使（名词解释）
3.第二信息的类型：主要有5种（469）
4.cAMP的产生与灭活途径？（476）
5.cGMP的产生与灭活途径？（479）
生化实验考题1
1、简述分光光度法的原理和分光光度计的操作步骤。 原理：物质对不同波长的光波有选择吸收的特性，利用单色光可测定物质对光的吸收能力。根据Lambert-Beer定律:A=lgl／T=lgI。／I=εbC，在分光光度计的测定范围内，可测定某一浓度物质的A值。 注:单色光、稀溶液、0.2-0.8、最大波长处、加合性 步骤：（1）预热：通电，开盖，选择“T”，预热20min（2）取比色杯。 光面为光通路，手拿毛面，样品入比色杯后，滤纸擦拭杯外液体 （3）装样：空白管放在靠近自己的第一个孔，比色杯中液体占总体积2／3~4／5（4）调零：选“T”，关盖，按100:；开盖，按0.选择“A”，关盖，按0（5）测量 2、等电点的定义，为什么等电点时蛋白质溶解度最低？ 定义：蛋白质分子酸性离解与碱性离解相等，静电荷和净迁移率均为0时溶液的pH为该蛋白质的等电点 等电点时蛋白质处于等电状态，蛋白质颗粒上的静电荷为零，无电荷间的排斥作用，容易凝集成大颗粒而沉淀，因而最不稳定，溶解度最小。 3、以实验folin酚法测定人体血清蛋白含量为例，说明样品待测液显 色浓度、样品待测液浓度与样品实际浓度三个基本概念。 样品待测液显色浓度：样品与显色试剂甲、乙显色后，和标准液进行颜色强度对比得出的样品浓度； 样品待测液浓度:稀释并显色后的样品由分光光度计测定A值，通过标准曲线法查得或标准管法求得的待测管的蛋白质浓度 样品实际浓度:稀释500倍的待测血清的实际浓度 4、以蔗糖为例，分三个方面简述蔗糖酶专一性测定原理。 蔗糖分子组成为α-吡喃葡萄糖-1,2-β-呋喃果糖，蔗糖酶专一水解α-吡喃葡萄糖-1,2-β-呋喃果糖苷键，故能催化蔗糖水解，水解产物与班氏试剂共热可产生红棕色沉淀。实验在同一条件下设置对照组和实验组，变量分别为pH值、温度、蔗糖酶的浓度。 5、简述醋酸纤维薄膜电泳法的原理及操作步骤。 原理： 用醋酸纤维素薄膜作为支持物，用合适pH值的缓冲液使Pr带电，在电场力作用下，带电颗粒向着与其电性相反的电极移动。由于各种蛋白质都有特定的等电点，如将蛋白质置于pH值低于其等电点的溶液中，则蛋白质将带正电荷而向负极移动。反之，则向正极移动。依据V=Eq／6πrη得蛋白质分子在电场中移动的速度与其带电量、分子的形状及大小有关，所以，可用电泳法将不同的蛋白质分离开来。（血清中含有多种蛋白质，它们的等电点都在pH 7.5以下。将血清放于pH 8.6的缓冲液电泳时，所有的血清蛋白都带有负电荷，在电场中将向正极移动。由于各种血清蛋白在相同pH时所带电荷数量不等，分子颗粒大小不一，因而泳动速度不同，经电泳被分离开来）。分离后的Pr经显色或紫外光等可进行测定。 步骤：1.泡膜（薄膜毛面一端1.5cm处铅笔划线） 2.准备仪器3.点样 4.电泳 5.检测鉴定（5.染色 6.浸洗 7.定量） 6、简述凝胶过滤层析法的原理和操作步骤。 原理：凝胶颗粒内部有大小不一的孔隙，且孔隙大小有一定范围，相对分子质量大的物质能够更容易从颗粒间缝隙通过而最先被洗脱出来，相对分
生物化学期末考试试题及答案范文
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
生物化学复习资料
第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等， 净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
动物生物化学 期末复习资料 超准
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
生物化学期末考试试卷与答案
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
生化实验
1．火 （1）酒精及其它可溶于水的液体着火时，可用水灭火 （2）汽油、乙醚、甲苯等有机溶剂着火时，应用石棉布或砂土扑灭，绝对不能用水，否则反而会扩大燃烧面积。 （3）电起火，不能用水和二氧化碳灭火器，应切断电源或用四氯化碳灭火器。 2．烧伤 （1）强碱烧伤：先用大量水冲洗，再用5%的硼酸溶液和2%的乙酸溶液冲洗。 （2）强酸烧伤：先用大量水冲洗，再用5%的碳酸氢钠或5%的氢氧化铵冲洗。 氨基酸的分离鉴定纸层析法 纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。 层析溶剂由有机溶剂和水组成。物质被分离后在纸层 析图谱上的位置是用Rf值（比移）来表示的： 在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。Rf值的大 小与物质的结构、性质、溶剂系统；层析滤纸的质量 和层析温度等因素有关。本实验利用纸层析法分离氨 基酸。 在操作过程中，手不要摸滤纸。 点样直径不超过3mm 。 点样的一端朝下, 扩展剂的液面需低于点样线1cm。 即时取出滤纸, 以免出现氨基酸层析跑到滤纸的外面不能检测。 蛋白质及氨基酸的呈色反应 双缩脲反应 紫红色肽键可用于蛋白质的定性或定量测定一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 茚三酮反应 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。此反应的适宜pH为5~7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH 条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。 与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。该反应十分灵敏，1∶1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。 黄色反应 含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙黄色的硝醌酸钠。苯丙氨酸不易硝化，需加入少量浓硫酸才有黄色反应。
2014生物化学期末考试试题
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
生物化学深刻复习资料(全)
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
生化实验期末考资料
● 氨基酸的分离鉴定（纸层析法） 分配层析：是一种连续抽提法。一种溶剂通常是被结合在固定的惰性支持物（柱、膜、纸）上的水，另外一相由流动的被水饱和的有机溶剂构成，它流过固定相。如果某一混合物的各组分在这两相中的分配系数有足够的差异，它们就可以被分离。（固定相和流动相） 分配系数：在一定条件下，某一组分在固定相和流动相中含量（浓度）的比值。 纸层析法：是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。层析溶剂由有机溶剂和水组成。物质被分离后在纸层析图谱上的位置使用R ?值（比移）来表示： 影响Rf 值的因素：在一定的条件下某种物质的Rf 值是常数。Rf 值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 纸层析过程：点样，扩展，显色，计算 扩展剂（展层剂）：4份水饱和的正丁醇和1份醋酸的混合物。将20mL 正丁醇和5mL 冰醋酸放入分液漏斗中，与15mL 水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，上层即为扩展剂。 显色剂：0.1%水合茚三酮正丁醇溶液 ● 蛋白质的性质实验（等电点测定和显色反应） 等电点：蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。当溶液的pH 达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH 值称为此种蛋白质的等电点（pI ）。 蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。（水化层和双电层） 蛋白质的沉淀反应可分为两类：可逆的沉淀反应（蛋白质分子的结构尚未发生变化。如盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用于蛋白质。）不可逆的沉淀反应（蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质常变性而沉淀，如加热引起的蛋白质沉淀与凝固，蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类) 0.4%酪蛋白醋酸钠溶液：称取0.4g 酪蛋白（干酪素），加少量水在乳钵中仔细地研磨，将所得的蛋白质悬浮液移入200mL 锥形瓶内，用少量40～50℃的温水洗涤乳钵，将洗涤液也移入锥形瓶内。加入10mL 1mol/L 醋酸钠溶液。把锥形瓶放到50℃水浴中，并小心地旋转锥形瓶，直到酪蛋白完全溶解为止。将锥形瓶内的溶液全部移至100mL 容量瓶内，加水至刻度，塞紧玻塞，混匀。 0.2mol/LpH4.7醋酸-醋酸钠的缓冲液：先配制A 液与B 液，取A 液1770mL ，B 液1230mL 混合即得pH4.7的醋酸-醋酸钠缓冲液3000mL 。A 液（0.2mol/L 醋酸钠溶液）：称NaAc ?3H2O 54.44g ，定容至2000mL 。B 液（0.2mol/L 醋酸溶液）：称优级纯醋酸（含量大于99.8%）12.0g 定容至1000mL 。 ● 透析实验 透析：蛋透析是利用半透膜进行的一种选择性扩散操作，通常是将半透膜制成袋状，将生物大分子样品溶液置入袋内，将此透析袋浸入水或缓冲液中，样品溶液中的大分子量的生物大分子被截留在袋内，而盐和小分子物质不断扩散透析到袋外，直到袋内外两边的浓度达到平衡为止。保留在透析袋内未透析出的样品溶液称为“保留液”，袋（膜）外的溶液称为“渗出液”或“透析液”。（白质的透析和糖类的透析） ● 蛋白质的含量测定（一）——考马斯亮蓝染色法 分光光度法：是一种利用紫外光、可见光、红外光和激光等测定物质的吸收光谱，利用此吸收光谱对物质进行定性定量分析和物质结构分析的方法。 分光光度计都包括光源、单色器、吸收池、检测器和显示装置（显示仪表）。 在紫外光波区检测选用石英、蓝宝石比色杯；在可见光波区检测可选用有机玻璃比色杯。 考马斯亮蓝G-250染色法优点：简单迅速，灵敏度高，一些阳离子如K+、Na+、Mg2+、NH42+以及乙醇等物质都不干扰测定。缺点：但一些去污剂如TritonX-100、SDS 等严重干扰测定，且样品测定后不能回收。 考马斯亮蓝G-250原理：（染料结合法）在游离状态下呈棕红色，当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色，前者的最大光吸收在465nm ，后者在595nm ，在一定蛋白质浓度范围内（0.01～1.0mg/mL ），蛋白质-色素结合物在595nm 波长下的光吸收与蛋白质含量成正比。 ● 蛋白质的含量测定（二） ——紫外吸收法 紫外吸收法的原理：蛋白质分子中，酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，使蛋白质具有吸收紫外光的性质，其吸收高峰在280nm 。在一定波长处，蛋白质溶液的光吸收值与蛋白质浓度成正比，因此可以进行蛋白质含量的测定。 紫外吸收法的优点：简便、灵敏、快速，不消耗样品，测定后仍能回收使用；低浓度的盐和大多数缓冲液都不干扰测定，适合柱层析洗脱液的快速连续检测。 紫外吸收法的缺点：准确度较差，干扰物质多；在用标准曲线法测定蛋白质含量时，对那些与标准蛋白质中酪氨酸和色氨酸含量差异大的蛋白质，有一定的误差；样品中若含有嘌呤、嘧啶及核酸等吸收紫外光的物质，会出现较大的干扰；测定时受样品的pH 影响较大， ● 蛋白质的性质实验（蛋白质及氨基酸的橙呈反应） 双缩脲反应：尿素加热至此180℃左右，生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性环境中能与Cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键，结构与双缩脲相似，能发生此反应。故该方法可用于蛋白质的定性或定量测定。 原点到溶剂前沿的距离 原点到层析中心的距离 R f
生物化学期末考试试题及答案
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )
9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）
1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA
生物化学复习资料
第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
吉林大学《生物化学(含实验)》期末考试学习资料(二)
吉大《生物化学（含实验）》（二） 第二章蛋白质的结构与功能 一、简述蛋白质有哪些生物学功能？ 1、生物催化作用 2、代谢调节作用 3、免疫保护作用 4、物质的转运与储存 5、运动与支持作用 6、生长、繁殖、遗传和变异作用 7、生物膜的功能和受体 8、其他功能：眼视网膜上感光的视蛋白；味蕾上的味觉蛋白。 9、蛋白质药物 二、写出定氮法测定蛋白质含量通式。 蛋白质的含量 = 蛋白质含氮量 *100/16 = 蛋白质含氮量 * 。三、组成人体蛋白质的氨基酸有多少种？写出氨基酸的结构通式。1）组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。 2）R - CH ( N H 2) - COOH （R为不同的侧链基团）。 四、人体20种氨基酸，根据侧链R的结构和性质分为哪几类？ 根据侧链R的结构和性质分4类： 1、极性非电离氨基酸（极性中性氨基酸） 2、非极性疏水氨基酸 3、酸性氨基酸 4、碱性氨基酸 五、根据氨基酸的结构可将20种氨基酸分为哪几类？
脂肪族氨基酸、支链氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸、杂环亚氨基酸。 六、氨基酸的理化性质有哪些？ 1、带电性质与两性解离及其等电点 （1）氨基酸既含羧基，又含氨基，同时能起酸和碱的作用，是两性电解质，在水溶液中以兼性离子的形式存在。（2）氨基酸的等电点。 2、紫外吸收性质 3、茚三酮颜色反应 4、氨基酸的旋光性 5、氨基酸的晶体性质 6、氨基酸的溶解性 七、简述茚三酮颜色反应的原理。 原理：在弱酸的条件下氨基酸与茚三酮水合物供热；氨基酸产生氮；茚三酮水合物被还原产生还原物； 还原物与氮及其另一分子的茚三酮缩合；缩合物承揽紫色，最大吸收峰在570mm。 八、何谓蛋白质的一级结构？维持蛋白质一级结构的化学键有哪些？ 1、蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构（primary structure）。 2、肽键是一级结构的主要化学键。有些蛋白质还包含二硫键（-S-S-），即由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。 九、蛋白质一级结构的意义？ 1、它使人们从根本上认识由于20种氨基酸排列顺序不同而组成多样的三百只，并具有不同的生物功能。 2、一级结构的测定还应用在临床医学中，许多先天性疾病是由于某一重要蛋白质一级结构发生改变而引起。因为蛋白质一级结构中氨基酸排列顺序是由遗传密码锁决定，氨基酸的改变最根本原因是DNA碱基顺序的改变所致，因此研究蛋白质的一级结构有助于从分子水平诊断和治疗遗传病。 十、蛋白质的二级结构的类型有哪些？维持二级结构稳定的化学键是什么？ 蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。 维持二级结构稳定的化学键是氢键。
生物化学试题及答案期末用
生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、
生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。
10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD
鲁东大学生物化学期末复习资料试题大题答案
蛋白质结构与功能的关系解答一 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能，即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化，其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症（HbS）。 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧
血红蛋白（Hb）是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb）相似，中间有一个疏水“口袋”，亚铁血红素位于“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白（HbO2）后，发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”，导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分