生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料
第一章蛋白质化学
第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸
凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25
氨基酸结构通式：
蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺
必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸
氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应
第三节蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。
维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。
第四节蛋白质的重要性质书P16
蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
电泳：带电粒子在电场中向与其电性相反的电极方向泳动的现象。
胶体性质：布朗运动、丁达尔现象、电泳现象。
蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
蛋白质的呈色反应：（1）双缩脲反应（2）酚试剂反应（3）乙醛酸反应（4）乙酸铅反应第五节蛋白质的分离纯化与测定
分离方法：（1）等电点沉淀法（2）电泳（3）离子交换色谱（4）透析（5）分子筛（6）超速离心（7）盐析（8）丙酮沉淀（9）重金属盐沉淀书P19-P20
测定蛋白质总量常用方法：凯氏定氮法、双缩脲法、苯酚试剂法、紫外吸收法以及双缩脲-苯酚试剂法。
简单蛋白质：水解时之产生氨基酸的蛋白质。结合蛋白质：水解时不仅产生氨基酸，还产生其他有机化合物或无机化合物的蛋白质。
第二章酶
第一节酶的概念、化学本质及作用特点
酶：是生物体活细胞产生的在细胞内外都具有生物催化活性的一类特殊蛋白质。.
酶的特点：高效性、专一性、不稳定性和可调控性。
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。
第二节酶的命名及分类
酶的分类：（1）氧化-还原酶类（2）转移（转换）酶类（3）水解酶类（4）裂合（裂解）酶类（5）异构酶类（6）合成酶类
单纯酶：完全由蛋白质组成。结合酶：除蛋白质外，还有其他非蛋白质小分子物质。
结合酶（全酶）=酶蛋白（脱辅酶）+辅助因子
在催化反应时，酶蛋白决定酶的专一性，辅助因子起决定反应方向和类型。
辅基：酶的辅助因子或结合酶的非蛋白质部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为13,000~35,000。
寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35 000到数百万。
第三节酶的作用机制
必需基团：与酶的催化活性直接有关的基团。
活性中心：必需基团相互接近，构成能直接结合底物并催化底物转化为产物的空间部位。活性部位包括结合基团和催化基团。结合基团：能与底物结合的基团。催化基团：直接参与催化反应的基团。结合基团决定酶的专一性，催化基团决定酶的催化性质。
酶原：还没有酶活性的酶前体。酶原的激活：酶原转变成酶的过程，其实质是酶活性部位的形成和暴露过程。
酶原不具催化活性的特点，可以保护组织细胞不被水解破坏书P27
第四节影响酶促反应速率的因素
酶反应速率一般用单位时间里底物的消耗量或者单位时间里产物的生产量表示。
在最适的反应条件下，每分钟内催化1 μmol底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位（U）。
1U=1 μmol/min
酶的比活力随酶纯度的提高而提高书P30
比活力=总活力单位/总蛋白mg 数=U/mg蛋白质
米-曼氏方程式：V=Vmax[S]/Km+[S] Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。
米氏常数（K m值）：用K m值表示，是酶的一个重要参数。K m值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M 或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。可近似表示酶对底物的亲和力，K m大，亲和力弱，K m小，亲和力强。
影响酶促反应的因素：（1）底物浓度（2）酶浓度（3）温度（4）pH（5）激活剂（6）抑制剂
酶的最适温度：酶催化活性最大时的环境温度。
酶的最适pH：酶表现最大活力的pH。
激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。（1）无机离子（2）中等大小的有机分子（3）具有蛋白质性质的大分子书P32
第三章维生素和辅酶
维生素：是维持生物体正常生产所必需的一类小分子有机物质。主要作用是作为酶的辅基或辅酶的组成参与体内代谢。
维生素缺乏症：机体缺乏维生素时，物质代谢发生障碍。
第四章核酸化学
第三节核酸份分子结构
DNA的一级结构：各核苷酸残基沿多核苷酸链的排列顺序。
磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
DNA的二级结构：DNA的双螺旋结构（1）DNA分子由两条平行的多核苷酸链围绕同一中心轴向右盘旋形成双螺旋结构。且两条链的走向相反。（2）由“磷酸-脱氧核糖”交替排列形成的两条主链为骨架，位于螺旋外侧，侧链碱基位于螺旋内侧，并通过氢键连接形成碱基对。（3）A与T配对，C与G配对，这种配对规律称为碱基互补规律。
DNA双螺旋结构最主要的特点是碱基互补配对。DNA双螺旋结构很稳定，最主要的稳定因素是碱基堆积力，其次，大量存在于DNA分子中弱作用力如氢键、离子键和范德华力也起一定作用。
RNA的一级结构：各核苷酸残基沿多核苷酸链的排列顺序。
RNA的二级结构：mRNA，rRNA，tRNA：三叶草式结构。特征：4臂4环。
反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。
第四节核酸的性质
核酸白色固体物质，核酸中的嘌呤和嘧啶碱基具有共轭双键，能强烈吸收紫外光，具有紫外吸收性质。最大的吸收峰在260nm处。
核酸的变性：在某些理化因素的作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链的过程。
增色效应：核酸变性后，因双链解开，碱基暴露，所以260nm的紫外吸收值明显增高。同时黏度下降，浮力密度上升，生物活性将丧失。
DNA的热变性：由温度升高而引起的DNA变性。特点主要是加热引起双螺旋结构的解体，所以又称为DNA的解链或溶解作用。
DNA的复性：变性DNA在适宜条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋结构。
退火：热变性的DNA经缓慢冷却即可复性。
减色效应：DNA复性后，其生物活性和理化性质得以恢复，而其紫外吸收值也随之变小。第五节核酸的提取、分离和含量测定
（1）定磷法
（2）比色法：钼蓝于660nm有最大吸收值，可用比色法测定。
（3）定糖法
第五章糖类代谢
糖类代谢为生物体提供重要的能源和碳源。
第一节生物体内的糖类
最常见的三碳糖是甘油醛和二羟基酮。葡糖糖是醛糖，果糖是酮糖。
直链淀粉：含α-1，4-糖苷键
支链淀粉：含α-1，4-糖苷键和α-1，6-糖苷键
第二节糖的酶促降解书P68
α-淀粉酶和β-淀粉酶只能水解淀粉的α-1，4-糖苷键，所以不能够使支链淀粉完全水解。第三节糖酵解书P70
糖的分解代谢是生物体取得能量的主要方式。糖的分解就是指糖的氧化。
糖酵解途径（EMP途径）：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
所有激酶的活性都需要Mg2+等金属离子作为激活因子。
丙酮酸在无氧条件下不能进一步氧化，只能进行乳酸发酵或酒精发酵而生成乳酸或乙醇。乳酸发酵：葡萄糖+2Pi+2ADP→2乳酸+2A TP+2H2O
酒精发酵：葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+→2乙醇+2CO2+2A TP+2H2O
糖酵解总过程：葡萄糖+2ADP+2Pi+2NAD+→2丙酮酸+2A TP+2NADH+2H++2H2O
糖酵解中A TP的消耗和产生
如果糖酵解从糖原开始，则净生成3A TP。
生物学意义：生物体在相对缺氧或氧的供应不足时，糖酵解是糖分解的主要形式，肌体供氧不足或有氧氧化受阻时补充能量的应急措施，形成许多中间产物，可作为合成其他物质的原料。
第四节糖的有氧氧化书P75
糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。
丙酮酸的氧化可分为两个阶段：丙酮酸氧化为乙酰CoA和乙酰CoA经过三羧酸循环被彻底氧化为CO2和H2O，同时释放出大量能量。
三羧酸循环进行的场所是线粒体。
丙酮酸的氧化脱羧：1个关键酶，丙酮酸脱氢酶复合体。
三羧酸循环（TCA循环）：3个关键酶，柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
三羧酸循环中唯一的底物水平磷酸化直接产生高能磷酸化合物。琥珀酰CoA含有一个高能硫酯键。
三羧酸循环的特点：（1）三羧酸循环是乙酰CoA的彻底氧化过程。草酰乙酸在反应前后并无量的变化。三羧酸循环中的草酰乙酸主要来自丙酮酸的直接羧化。（2）三羧酸循环是能量的产生过程，1分子乙酰CoA通过TCA经历了4次脱氢3次脱氢生成NADH+H+，1次脱
氢生成FADH2）、2次脱羧生成CO2，1次底物水平磷酸化，共产生12分子A TP。（3）整个三羧酸循环单向进行。（4）TCA的中间产物可转换为其他物质，故需不断补充。（5）整个过程消耗两分子水，一分子用于合成柠檬酸，一分子用于延胡索酸的水合作用。（6）琥珀酸CoA生产琥珀酸时，偶联有底物水平磷酸化。
TCA的生物学意义：（1）TCA循环是机体将糖或其他物质氧化而获得能量的最有效方式。（2）TCA循环是糖、脂肪和蛋白质三大类物质代谢与转换的枢纽。（3）TCA循环所产生的多种中间产物是生物体内许多重要物质生物合成的原料。
第五节磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
磷酸戊糖途径分两个阶段，为氧化阶段和非氧化阶段，其中两种脱氢酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶，它们的辅酶是NADP+。
磷酸戊糖途径生物学意义：（1）提供大量NADPH（2）中间产物（3）与光合作用有密切关系（4）与糖的有氧分解、无氧分解是相互联系的
第六节糖的生物合成书P82-P86
糖异生：非糖化合物（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
部位：肝脏，严重饥饿或酸中毒时，肾脏也可进行。
糖异生作用：（1）维持空腹、饥饿时血糖的相对恒定[血糖正常值3.9-6.1mmol/L]（2）有利于乳酸的利用（3）有利于维持酸碱平衡
1分子葡糖糖转化为2分子乳酸净生成2分子A TP。
第六章生物氧化与氧化磷酸化
第一节生物氧化概述书P88
生物氧化：是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子﹐通过一系列酶促反应与氧化合成水﹐并释放能量的过程。也指物质在生物体内的一系列氧化过程。主要为机体提供可利用的能量。
生物氧化方式：（1）加氧反应（2）脱氢反应（3）加水脱氢反应（4）脱电子（e）反应
高能磷酸键：生物化学中常将水解时释放的能量大于20KJ/mol的磷酸键称为高能磷酸键。高能磷酸化合物：含有20.9KJ/mol以上能力的磷酸化合物称为高能磷酸化合物
有以下6种：（1）焦磷酸化合物（2）烯醇式磷酸化合物（3）酰基磷酸化合物（4）胍基磷酸化合物（5）硫酯键型（6）甲硫键型
第二节电子传递链
呼吸链：存在线粒体内一系列递氢电子体与细胞利用氧密切相关的体系。
NADH呼吸链：NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2 可生成3分子A TP 偶联部位：部位Ⅰ（NADH和CoQ之间的部位）部位Ⅱ（CoQ和细胞色素c之间的部位）部位Ⅲ（细胞色素c和氧之间的部位）
FANDH2呼吸链：FADH2→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2 可生成2分子A TP
鱼藤酮、抗霉素A、CN-、N3-、CO的抑制作用分别是NADH和CoQ之间、Cytb和Cytc1之间、、Cytaa3和O2之间。
第三节氧化磷酸化作用书P94
氧化磷酸化：伴随着放能的氧化作用而进行的磷酸化。
ADP的磷酸化主要有两种方式：
（1）底物水平磷酸化：是指物质在脱氢或脱水过程中，产生高能代谢物并直接将高能代谢物中能量转移到ADP(GDP)生成ATP(GTP)的过程。
（2）氧化磷酸化：是代谢物在氧化生成水的同时伴随ADP→A TP。
磷氧比（P／O）：是指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生A TP的分子数。
NADH呼吸链P／O比值是3，FADH2呼吸链P／O比值是2。
线粒体的穿梭系统：（1）磷酸甘油穿梭系统：2分子A TP（2）苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：3分子A TP
第七章脂类代谢
脂类化合物包括甘油三脂和类脂质。甘油三脂是生物体的主要贮能物质，类脂质大都是细胞
类脂：糖脂、胆固醇及其酯、磷脂。
必需脂肪酸：维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的脂肪酸。（1）亚油酸：十八碳二烯酸ω-6（2）α-亚麻酸：十八碳三烯酸ω-3
脂肪是组成生物体的重要成分，磷脂是构成生物膜的重要成分，油脂是机体代谢所需的贮存和运输形式。脂类物质可为动物机体提供溶解于其中的必需氨基酸和脂溶性维生素。
第一节脂肪的降解书P101
脂肪酸的β-氧化：饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。
脂肪酸的活化需要消耗2分子A TP。
脂肪酸的β-氧化步骤：（1）脱氢作用（2）加水（3）再脱氢（4）硫解
计算A TP：n是碳原子数（n为偶数），公式：[（n/2）-1]x5+（n/2）x12-2
一个碳原子数为n（n为偶数）的脂肪酸在β-氧化中需要经（n/2-1）次β-氧化循环，生成（n/2）个乙酰CoA，（n/2-1）个FADH2，（n/2-1）个NADH+H+。
酮体是脂肪酸在肝脏进行正常分解代谢所生成的特殊中间产物，包括有乙酰乙酸、β-羟丁酸和极少量丙酮。
口诀：肝内生酮，肝外用。
酮体的生理意义：在正常情况下，酮体是肝输出能源的一种重要的形式；在饥饿或疾病情况下，酮体可为心、脑等重要器官提供必要的能源。
第二节脂肪的生物合成书P107
第三节甘油磷脂的降解与生物合成书P112
第八章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
第一节蛋白质的酶促降解
肽酶：又称肽链端切酶，只作用于多肽链的末端，是一种蛋白水解酶。
蛋白酶：又称肽链内切酶，只作用于肽链内部的肽键。
肽酶与蛋白酶的区别是：蛋白酶将蛋白质水解为多肽，而肽酶将蛋白质水解为氨基酸。
第二节氨基酸的降解和转化书P117
生物体内氨基酸的主要作用是合成蛋白质或其他含氮化合物。
脱氨基作用：氨基酸在酶催化下脱去氨基生成α-酮酸的过程。主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用等。
氧化脱氨基作用：是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。
转氨基作用：指在转氨酶的催化下，α-氨基酸和α-酮酸之间发生的氨基转移反应。
重要的转氨酶：谷草转氨酶（GOT）[AST，天冬氨酸氨基转移酶，效果相同]和谷丙转氨酶（GPT）[AL T，丙氨酸氨基转移酶，效果相同]。
转氨酶以磷酸吡哆醛（维生素B6）为辅酶。
联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用偶联进行的反应，是体内氨基酸脱氨基的主要形式。辅助因子包括磷酸吡哆醛和NAD+（NADP+）。
脱羧基作用：氨基酸在氨基酸脱羧酶的作用下脱去羧基，生成CO2和胺类化合物的反应。催化酶，L-谷氨酸脱氢酶，主要存在于肝、脑、肾中、辅酶，NAD+、NADP+，GTP、A TP 为其抑制剂。
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸可以进一步代谢：（1）生成非必需氨基酸（2）转变成糖和脂类（3）氧化供能
尿素循环：又称鸟氨酸循环，机体通过此循环合成尿素。整个循环包括：鸟氨酸与氨基甲酰磷酸作用生成瓜氨酸，瓜氨酸再与天冬氨酸提供的另一分子的氨生成精氨酸代琥珀酸，其裂解生成精氨酸，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸再重复上述过程，构成循环。
（1）氨甲酰磷酸的合成（2）瓜氨酸合成（3）精氨琥珀酸合成（4）精氨琥珀酸的裂解（5）尿素形成
第三节某些氨基酸的代谢
一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中生成的含有一个碳原子的基团。
载体为四氢叶酸（FH4），凡是属于一个碳原子的转移或代谢的过程，统称一碳基团代谢。第九章核酸的酶促降解和核苷酸代谢
第一节核酸的酶促降解书P127
第二节核苷酸的生物降解书P128
嘌呤代谢的最终产物是尿酸。血液尿酸（0.12-0.36 mmol/L）过多会导致痛风症。
第三节核苷酸的生物合成书P130
核苷酸的生物合成有两条基本途径。
（1）从头合成：利用核糖磷酸、某些氨基酸、CO2、和NH3等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成核苷酸。
（2）补救途径：利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸。
嘌呤核苷酸的合成：实验证明甘氨酸是嘌呤环C4、C5和N7的来源，甲酸盐是C2和C8的来源，碳酸氢盐或CO2是C6的来源，其他方法证明N1来自天冬氨酸的氨基，N3和N9来自谷氨酰胺的酰胺基。
补救途径可以节省能连和氨基酸。
嘧啶核苷酸的合成：原子来自简单的前提化合物，CO2、NH3和天冬氨酸。
第十一章蛋白质的生物合成书P155
遗传密码的特点：（1）编码性（2）简并性（3）通用性和例外（4）无标点性、无重叠性（5）摆动性
AUG为起始密码子，UAA、UAG、UGA为终止密码子。
实验：以实验报告。
生化实验操作考核要点(新)
【实验操作考核要点】 一、目的要求 1．掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项。 2．了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定与蒽酮比色测定糖原含量的原理和注意事项，掌握其操作方法。 3．正确操作使用刻度吸管和可调微量移液器。 4．熟练运用溶液混匀的各种方法（视具体情况，采用合适的混匀方法）。 5．正确掌握溶液转移的操作。 6．正确操作使用分光光度计。 二、操作考核内容 按百分制计。 1．吸量管操作（20分）； 2．可调式微量移液器操作（20分）； 3．溶液混匀操作（视具体情况，采用合适的混匀方法）（15分）； 4．溶液转移操作（10分）； 5．分光光度计比色操作（25分）。 6．整体表现（10分）。 三、操作考核标准 （一）吸量管操作（20分，每项操作5分） 1．执管 要求右手拿吸量管，左手拿橡皮球，只能用食指而不能用拇指按压吸量管上口来调节吸取液量的刻度；吸液、排液整个操作过程吸量管应始终保持垂直。 2．坐姿 要求腰、背保持竖直，看刻度时眼睛保持平视。 3．吸取溶液 吸量管插入液面深度约0.5cm，不能一插到底，也不能插入过浅而吸进空气致使溶液进入橡皮球内；调控吸量管吸取液量的刻度时，吸量管尖应离开液面靠在容器内壁上。 4．排出液体
吸量管尖应靠上受纳容器内壁，让管内溶液自然流出。不能用橡皮球吹压，而且在流净后吸量管尖停靠受纳容器内壁至少3秒。 （二）可调式微量移液器操作（20分，每项操作5分） 1．设定容量值 转动加样器的调节旋钮，反时针方向转动旋钮，可提高设定取液量。顺时针方向转动旋钮，可降低设定取液量。在调整设定移液量的旋钮时，不要用力过猛，并应注意使取液器显示的数值不超过其可调范围。 2．吸液 （1）选择合适的吸头安放在取液套筒上，稍加扭转压紧吸嘴使之与套筒之间无空气间隙； （2）把按钮压至第一停点，垂直握持加样器,使吸头浸入液面下2~3毫米处,然后缓慢平稳地松开按钮，吸入液体，等一秒钟，然后将吸头提离液面，贴壁停留2-3秒，使管尖外侧的液滴滑落。 3．放液 （1）将吸头口贴到容器内壁底部并保持100°~40°倾斜； （2）平稳地把按钮压到第一停点，等一秒钟后再把按钮压到第二停点以排出剩余液体； （3）压住按钮，同时提起加样器，使吸头贴容器壁擦过，再松开按钮。按吸头弹射器除去吸头。 4．压放按钮时保持平稳；加样器不得倒转；吸头中有液体时不可将加样器平放。取液器吸嘴为一次性使用。实验完毕，将取液器读数调至最大量程值，竖立放于支架上。 （三）溶液的混匀（操作流程中下划实线的三处，每项操作5分，共15分）1．肝糖原的提取与鉴定操作中，肝匀浆上清液中加5ml 95%乙醇后的混匀最好用倾倒混匀，也可用滴管或吸量管吸、吹混匀，或用玻璃棒搅拌混匀。 2．肝糖原定量测定中，肝组织消化液沸水浴后全部转入100 ml容量瓶，加水至刻线后的混匀应采用倒转混匀。 3．肝糖原定量测定中，加蒽酮溶液后的混匀，可将试管倾斜约45o再作旋转混匀。因蒽酮溶液（浓硫酸配制）比重大于样品水溶液很多，一加入便沉于管
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
生物化学复习资料
第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等， 净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中
生物化学超详细复习资料图文版
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案 一、选择题 1、下列实验仪器中，常用来取用块状固体药品的仪器是（）。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后，在左盘衬纸上置氧化铜粉末，右盘衬纸上置1个5g砝码，游码标尺示数如下，此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为（）。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体，溶解后稀释到100.0 mL，所得NaOH溶液的浓度为（）。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾（KHC8H4O4）的摩尔质量为204.2 g/mol，用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时，如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右，每份应称取邻苯二甲酸氢钾（）g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%，下列测定结果哪个不符合标准要求？（）。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg，应选取（）的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液，常用的基准物质是（）。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是（）。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是（）。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中，可以用直接法配制标准溶液的是（）。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3
生物化学 复习资料 重点+试题 第五章 脂类代谢
第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题
生物化学实验技能大赛活动方案
生物化学实验技能大赛活动方案 一、活动目的 通过举办生物化学实验技能大赛，使广大学生树立崇尚科学，勇于创新，开拓进取，敢于实践的精神风貌，增强专业素养。在深化教育改革，推进素质教育的要求下，不断提高学生实验设计及实验操作的能力，从而提高广大学生学习《生物化学》这门课程的兴趣，推动生物化学实践教学的改革；增加同学们的合作交流，促进相互间的学习与沟通，拓展知识的应用范围，培养创新意识及团队精神，提高综合实验设计、分析和生物化学实验操作技能，提高大学生动手能力和实践技能，促进我校良好学风的建设，营造浓厚的学习、学术氛围，特此举行此次生物化学实验技能大赛。矚慫润厲钐瘗睞枥庑赖賃軔。 二、组织机构 主办单位：韶关学院教务处 承办单位：英东生命科学学院团委 三、参赛对象 韶关学院全日制在校学生均可参加，自行组队(可跨专业)，团队人数1至4人。 四、比赛流程： 1.初赛 各参赛队伍需上交报名表（附件1）并按照作品格式要求（附件2）独立完成实验设计，于2016年11月9日-11月20日将实验设计和报名表（放在同一文件夹压缩打包命名为：学院+实验课题+队长姓名+队长短号）发送至邮箱（）参加初赛，纸质版需上交到英东楼B309生科院辅导员办公室处。评委老师对实验设计进行评定后，筛选出约20支参赛队伍进入复赛。 2.复赛 2016年11月26日09:00—17:00为预实验阶段，实验室开放，各参赛队伍可在当天熟悉比赛场地或对所需材料、仪器、试剂等作实验前的预处理。 2016年11月27日09:00—17:00为正式复赛阶段，进入实验室按照实验设计进行操作，并当场完成实验报告，复赛分数根据实验过程及实验报告进行评定。 复赛评选出8支队伍进入决赛，决赛名单当场公布。 复赛地点：英东实验室 决赛 2016年12月3日19:00—22:30为决赛阶段，进行实验报告答辩，决赛分为四个环节：报告陈述、现场答辩、观众提问、专家点评。获奖的实验报告将在英东大厅展示15天。 决赛地点：图书馆学术报告厅 五、参赛要求 1.作品内容 （1）物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 （2）物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 （3）物质含量测定类 如洗衣粉磷含量分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。
生物化学超全复习资料
第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作
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什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学实验技能大赛实验设计书
邻二氮菲法测定蔬菜中铁的含量 摘要 用邻二氮菲分光光度法直接测定蔬菜中的铁含量，方法简便、快速、准确，为指导人们合理食用蔬菜进行补铁及进一步开发蔬菜产品提供了可靠的理论依据[1 2]。 关键词蔬菜铁含量邻二氮菲 1.前言 铁作为必需的微量金属元素，对于人体的健康十分重要。铁是血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素及其它酶系统的主要组分，可协助氧的运输，还能促进脂肪的氧化。蔬菜是人们摄取微量铁的主要途径之一，缺铁可造成贫血并容易疲劳，而过多则会导致急性中毒。所以，蔬菜中铁含量的测定具有重要的营养学意义，可为指导人们合理食用蔬菜进行补铁以防治缺铁性贫血，提供可靠的理论依据。 2.实验目的 综合运用所学知识，用仪器分析法测定金属元素含量；练习灵活运用各种基本操作和查阅资料的能力。 3.实验原理 蔬菜中金属元素常与有机物结合成难溶或难于解离的物质，常采用有机物破坏法是被测的金属元素以氧化物或无机盐的形式残留下来，以便测定。本实验采用有机物破坏法（干法），即在高温下加入氧化剂，使有机物质分解。根据不同浓度的物质具有不同的吸光度，采用分光光度法来测定蔬菜中的铁含量。在pH值4～6的条件下，以盐酸羟胺将三价铁还原为二价铁，二价铁再与邻二氮菲（phen）生成桔红色络合物［3］，用分光光度计在510nm测定蔬菜中铁的含量。 盐酸羟胺还原三价铁的反应如下： 2 Fe3++2NH2OH·HCl→2 Fe2++N2+2H2O+4H++2Cl- 邻二氮菲与二价铁的反应式如下： Fe2+ + 3(phen) =Fe(phen)3 4.实验器材 722型分光光度计（1台），电子天平（1台）蒸发皿（4个），100mL容量瓶(4个)，
生物化学复习资料
生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸
2020年(生物科技行业)生物化学复习资料
（生物科技行业）生物化学 复习资料
生物化学复习资料 第壹章蛋白质 1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.25 2,氨基酸按含特殊基团的分类：a含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys） 3,氨基酸的分类:a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）b极性不带电荷甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺（Gln）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）c带负电荷天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）d带正电荷组氨酸（His）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg） 4，等电点调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全相同，即氨基酸所带净电荷为零。主要以俩性离子存在时，在电场中不向任何壹极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。 5，蛋白质的化学性质脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质，其余а-氨基酸和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 6，2，4—二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。 7，壹个氨基酸的а—羧基和壹个氨基酸的а—氨基脱水缩合形成的共价键叫肽键由此形成的化合物称肽。 8，蛋白质的壹级结构指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 9，稳定蛋白质空间结构的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水
作用和范德华力。 10，蛋白质的二级结构指多肽主链有壹定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。肽链形成螺旋，折叠，转角等有壹定规则的结构。 11，蛋白质的三级结构指球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构，和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 12，蛋白质的四级结构许多蛋白质有俩个或俩个之上的相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每壹个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质四级结构指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。 13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高度规律性结构发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变但蛋白质的壹级结构不被破坏。变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。 14，蛋白质变性的因素化学因素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理因素：剧烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。15，蛋白质的沉淀能够分为俩类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，且保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，和重金属或某些酸类的反应都属于此类。
大学生生物化学实验技能大竞赛
生命科学学院 关于举办首届大学生生物化学实验技能竞赛的通知 一、竞赛目的 激励大学生自主学习，培养大学生创新意识和团队精神，增强综合实验设计能力，提高生化实验操作技能，营造浓厚学术创新氛围，促进良好学风的建设，选拔优秀项目和选手参加山东省第五届生物化学实验技能大赛。 二、竞赛组委会 组长：王宝山、魏成武 成员：戴美学、杨桂文、谭效忠、苗明升、张鸿雁、杜希华、王珂、原永洁三、参赛对象 生命科学学院在校本科生，不限年级和专业。参赛队伍2-3人为一队，每队一名指导教师。每个参赛队限提交一份实验设计书，每个指导教师指导的项目数一般不超过6项。 四、参赛作品内容及要求 （一）作品内容 1、物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 2、物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 3、物质含量测定类
如洗衣粉磷含量的分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。 4、探索物质在某一方面的应用类 如探索蛋白酶对草菇保鲜的影响机理；探索木瓜蛋白酶在食物色氨酸测定上的应用等。 5、比较不同品牌物质的营养价值 如对不同品牌螺旋藻片营养成分测定和营养价值的评价测定；对不同品牌饲料中营养价值比较等。 6、其他参赛者感兴趣的方面 （二）作品要求 1、作品要求在保证安全性的前提下，具有一定的科学性、实用性、创造性，具有较强的实际意义，以创新及紧密联系生产生活实际为佳，同时在实验室内的可操作性强。 2、每组参赛队严格按照实验设计书设计格式要求撰写实验设计书，并提交至大赛邮箱，一经提交不得修改，违者则取消决赛资格。 3、参赛作品原则上不能与山东省大学生生物化学实验技能大赛前四届作品相同（前几届作品请参考大赛相关网站：http://202.194.131.160/G2S/ Template/View.aspx?action=view&courseType=0&courseId=282），亦不可抄袭外省比赛作品，否则取消参赛资格。 4、实验设计书设计的项目最好进行过预实验（可利用寒假在指导教师指导下利用实验室条件进行预实验），并在“生科院首届大学生生物化学实验技能竞赛报名表”中如实注明是否做过预实验。 5、实验设计内容应能在8小时内完成，便于决赛时在限定的时间内进行实验操作。
生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学深刻复习资料(全)
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。