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动物生物化学考试题库

动物生物化学题库

①英文缩写（10个共5分）②概念（10个共20分）③填空（30个共15分）

④单项选择（20个共20分）⑤判断（5~~10分）⑥问答题（30分）

第一部分英文缩写

Ⅰ、①GSH:谷胱甘肽②FMN：黄素单核苷酸③FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸

④NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；⑤NADP+ ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

⑥ACP：酰基载体蛋白⑦CM：乳糜微粒⑧VLDL：极低密度脂蛋白

⑨LDL：低密度脂蛋白⑩HDL：高密度脂蛋白

(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶(12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为

谷草转氨酶（GOT）。

Ⅱ、①Ala：丙氨酸②Val：缬氨酸③Leu ：亮氨酸④Ile：异亮氨酸

⑤Phe:苯丙氨酸⑥Trp:色氨酸⑦Met：蛋氨酸⑧Pro：脯氨酸

⑨Gly:甘氨酸⑩（Ser）：丝氨酸⑴（Thr）：苏氨酸⑵（Cys）：半光氨酸

⑶（Tyr）：酪氨酸⑷（Asu）：天冬酰胺⑸（Gln）：谷胺酰胺

⑹His：组氨酸⑺ Lys:赖氨酸⑻（Arg）：精氨酸

(19) Asp：天冬氨酸(20)Glu:谷氨酸

Ⅲ、①HMP：磷酸戊糖途径②cDNA：互补DNA ③cATP:

第二部分：概念题：

1蛋白质:是由20种L-α- 氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。

※2等电点：任何一种aa，当其所带净电荷为零时，在电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。※

3、肽：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化合物。

4、肽键：氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键（酰胺键）。

5、二肽两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽

6、寡肽：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽※

7、构型：在一个化合物分子中，原子的空间排列，这种排列的改变，会涉及到共价键的生成与破坏，但与氢键无关。

※8 、构象: 多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生不同的空间排布，这种空间排布的改变，仅涉及到氢键等次级键的生成与破坏，但不涉及共价键的生成与断裂。

※9、肽单元: 参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单位或称肽单元。

※10 两面角:在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα-N和Cα-C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα-N旋转的角度称为ф，而以Cα-C 旋转的角度称为ψ，这就是α-碳原子上的一对二面角。

11、结构域定义：在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、近似球形的三维实体。

★12、别构效应（变构效应）:蛋白质与配基结合，改变了蛋白质的构象，从而改变蛋白质的生物活性的现象。

★13、血红蛋白的氧合曲线：四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S型曲线

★14、蛋白质变性的定义：天然蛋白质分子受到某些理化因素的影响时，其一级结构不变，

高级结构发生异常变化，从而引起生物功能的丧失以及物理化学性质的改变。

★15、蛋白质的复性：变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性

★16、酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。

★17、酶的活性中心：或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物的部位。※

18、诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说

★19、酶活性：是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。

★20、酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。

★21、酶促反应动力学：是研究酶促反应速度的规律以及T、PH、E、[S]、I、A等因素对反应速度影响的科学。

★22、不可逆性抑制作用：抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶活性中心的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。只有通过化学反应才能将抑制剂从酶分子上移去而使酶活性恢复。这种抑制作用称为～。

★23、可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等物理方法除去，使酶活性得到恢复。

★24、竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。（1）

★25、非竞争性抑制反应模式E+S<—> ES—>E+P

+ +

I I

| |

EI+S<– >EIS

★26、变构调节：一些代谢物可与酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。

★27、共价修饰调节定义：有些酶，在其他酶的催化作用下，其肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰调节。

★28、同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子组成结构理化性质乃至生物学性质存在明显差异的一组酶。

★29、维生素：是人和动物不能合成或者合成量太少，必须由食物供给的一类小分子有机物。★30、变性：是指在某些理化因素作用下核酸双链间氢键断裂，双螺旋结构解开，并不涉及核苷酸间共价键的断裂。

★31、增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象

★32、DNA的热变性：将DNA稀盐溶液加热到80-100℃几分钟，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状结构。

★33、Tm：DNA的热变性是在一个相当窄的温度范围内完成，通常将50%的DNA分子发生变性时的温度称解链温度，又称融解温度（Tm）DNA的Tm一般在70～85℃之间

★34、复性：去除变性因素后，变性DNA在适当条件下，两条链重新缔合成双螺旋结构，这种现象称为复性。

★35、减色效应：变性DNA复性时，其紫外吸收值降低，一系列理化性质得到恢复。

★36、核酸分子杂交：相同或不同来源的DNA分子间或DNA和RNA分子间，如果含有彼

此互补的序列，通过变性和复性处理，DNA－DNA同源序列间及DNA－RNA异源序列间都可形成DNA-DNA杂合体或DNA－RNA杂合体，称为～。

★37、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化称为生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等有机物质在生物体内氧化分解并逐步释放能量，最终生成CO2 和H2O的过程。亦称―组织氧化‖、―组织呼吸‖或―细胞氧化‖

★38、呼吸链：是代谢物上氢原子被脱氢酶激活脱落后，经一系列电子传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的过程。

★39、底物水平磷酸化：是指代谢物在氧化分解过程中通过脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分配，产生高能键，并把高能键交给ADP生成ATP的过程。

★40、氧化磷酸化：在生物氧化过程中，底物脱氢经呼吸链传递氧化生成水并释放的能量的同时，转移给ADP生成

ATP的过程，由于此过程氧化与磷酸化相偶联的称为氧化磷酸化，又称为偶联磷酸化。

★41、磷氧比（P/O):是指每消耗1mol原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷，即产生多少摩尔的ATP。可

★42、呼吸链抑制剂:是抑制呼吸链传递的某一环节，使呼吸链中断。因底物的氧化作用受阻，偶联的磷酸化作用无法进行，A TP的生成随之减少。

★43、糖酵解的定义:葡萄糖或糖原在细胞液中，经无氧分解转变为乳酸(lactate)并生成A TP 的过程称之为糖酵解

★44、糖的有氧氧化:指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。

★45、乳酸循环Cori 循环：肌糖原分解时产生的G-6-P,由于肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此不能转变为G直接补充

血糖，但可经过糖酵解途径转变成乳酸，乳酸经血循环到肝脏进行糖异生反应合成G或糖原，此过程称~

★46、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程

※★47、脂肪酸β-氧化的定义：激活的脂肪酸运进线粒体后在酶的作用下，在β位经过脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反应生成一个乙酰CoA和少两个碳的脂酰CoA，如此不断循环，直至将长链脂肪酸都分解为乙酰CoA(丙酰CoA)的过程，称为～.

※★48、酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。（考）※

★49、氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。

★50、必需氨基酸：指体内需要但自身不能合成，或合成不能满足需要的，必须由食物供给的氨基酸

★51、蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值

★52、氨基酸的脱氨基作用：指氨基酸在酶的作用下脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。主要在肝、肾中进行

★53、一碳基团：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位★54、甲硫氨酸循环：蛋氨酸由A TP提供腺苷形成的SAM，后者经转甲基作用生成S-腺苷同型半胱氨酸，再经水解生成S-同型半胱氨酸，同型半胱氨酸再接受N5—CH3—FH4上的甲基重新合成蛋氨酸，这一循环反应过程称为S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环。

★55、遗传的中心法则: 复制转录复制翻译

DNA ≒=======≒RNA ---→蛋白质

反转录

（2）

★56、复制：是指遗传物质的传代，以亲代（母链）DNA为模板合成子链DNA的过程转录：以DNA为模板合成RNA的过程。

翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程。

※★57、半保留复制的概念：DNA生物合成时，每个子代分子的一条链来自亲代DNA ，另一条链则是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。※（考）

★58、复制子：习惯上把两个相邻复制原点之间的距离定为一个复制子

★59、半不连续复制：先导链连续复制而随后链不连续复制，称为半不连续复制或复制的半不连续性

★60、内含子：不编码蛋白质的序列称~

外显子：编码蛋白质的基因部分称~

模板链：被转录的一股链称为

编码链：不被转录的一股链称为

★61、核酶：具有催化活性的RNA

★62、遗传密码: 每三个核苷酸代表一个氨基酸，又称三联体密码。

★63、摆动学说：反密码子第一位核苷酸与密码子第三位核苷酸配对，并不严格遵从碱基配对规律原则，除A-U,G-C配对外，I-U,I-C,G-U也可配对，称为不稳定配对

★64、分子伴侣：分子伴侣是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。

★65、操纵子:是指原核生物基因组的一个表达调控序列，由调节基因、启动基因、操纵基因、结构基因及一些调控序列组成

66、生物膜：是包括细胞质膜在内的细胞中全部膜结构的统称。

第三部分：填空题：

1、蛋白质的化学组成：元素组成：C、H、O、N 及少量的S，微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼

特点：N 在各种蛋白质中的平均含量为16%

用定氮法可测定蛋白质含量（凯氏定氮法）：蛋白质含量(g) = 蛋白质含氮量×6.25

2天然蛋白质中存在的氨基酸有20种

3组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。

4、氨基酸的光吸收特性

Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键，在220-300nm近紫外区有吸收。

λ（nm）ε

Tyr 278（nm） 1.4×103

Phe 259（nm） 2.0×102

Trp 279（nm） 5.6×103

5等电点的计算：pI = ? （p K1 +p K2）

对于有多个可解离基团：酸性：取pK1 pK2 pK3中数值最低的2个

碱性：取pK1 pK2 pK3中数值最大的2个pI = ? （p K x +p K y）

a、各种aa的pI不同；

b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；pH＜pI ：aa+ pH＞pI：aa- 用离子交换、电泳将aa分开

c、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀；可分离aa。

6、N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端

7、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键

8、二级结构：多肽主链骨架的局部空间构象。主要有α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲

9、超二级结构类型（1）aa结构（复绕α-螺旋）（2）βaβ结构（3）β β β结构

10、维持三级（空间）结构的作用力：

（1）氢键（2）疏水相互作用（3）离子键（盐键）（4）配位键。

（5）范德华力（分子间及基团间作用力：取向力：极性基团间、诱导力：极性与非极性基团间、分散力：非极性基团间

（6）二硫键，二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构形成后，二硫键可稳定此构象。

11、血红蛋白的两种构象：松弛型≒亲密型

12、蛋白质的高级结构决定其功能，蛋白质的一级结构决定搞及结构和功能，一级结构是空间构象的基础。

13、蛋白质在远紫外光区（200-230nm）有较大的吸收，在280nm有一特征吸收峰，可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。

14、活性中心内的必需基团：结合基团：（与底物相结合）：催化基团：（催化底物转变成产物）

15、能用来解释酶的专一性的学说是：锁钥学说（3）

16、酶作用高效率机理：邻近效应与定向效应底物形变3 共价催化（亲核催化，亲电子催化）4、酸硷催化

5、活性部位疏水空穴的影响

17、酶活力单位：国际单位(IU)、催量单位、

18、酶活力的表示方法：活力单位、比活力、转换系数

19、酶活性影响因素包括有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。

20、酶的可逆性抑制作用类型：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制

21、竞争性抑制作用的动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。

22、非竞争性抑制动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。

23、反竞争性抑制动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。

24、共价修饰调节常见类型：磷酸化与脱磷酸化（最常见）

25、维生素按溶解性分为：水溶性维生素（维生素B族和维生素C等）、脂溶性维生素（维生素A、D、E、K等）

26、维生素B1又称硫胺（素），焦磷酸硫胺素（TPP）是维生素B1在体内的生物活性形式。维生素B1主要功能；以TPP形式参加糖的分解代谢。TPP是脱羧酶、脱氢酶的辅酶。作为a－酮酸脱氢酶的辅酶

27、维生素B2又称核黄素，FMN，(黄素单核苷酸）FAD，（黄素腺嘌呤二核苷酸）是维生素B2在体内的生物活性形式维生素B2的生理功能是以FMN和FAD形式作为黄酶等多种氧化还原酶及递氢体辅基的组成成分

28、泛酸（维生素B3）的生物活性形式是：辅酶A（CoA）；或CoA-SH；是氨基转移的辅酶

29、维生素PP：NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（PP体内的活性形式），辅酶Ⅰ；NADP+ ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶Ⅱ

生理功能：.以NAD+或NADP+形式作为脱氢酶的辅酶而起到递氢体的作用；维持神经组织的健康；促进微生物生长；

30、维生素B6：维生素B6又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺

缺乏症：导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害

31、生物素（维生素B7）为含硫维生素：是多种羧化酶的辅酶

32、叶酸即维生素B11：功能：四氢叶酸（FH4或THFA）是一碳基团转移酶系的辅酶，与蛋白质、核酸合成有关。

33、维生素B12：是唯一含金属元素钴的化合物又称钴胺素；活性形式：5‘—脱氧腺苷钴胺素——生物体内的主要形式甲基丙二酸单酰辅酶A变位酶的辅酶

34、维生素A源：β-胡萝卜素、α-胡萝卜素、γ-胡萝卜素、黄玉米色素在肝脏、肠粘膜内转化成A

35、维生素D的活性形式：1，25一二羟基胆钙固醇。(1，25一(OH)2一D3 ）；维生素D3 （胆钙化固醇）→25-羟基胆钙固醇（肝脏）→1，25一二羟基胆钙固醇（肾脏）

36、维生素E又称生育酚或抗不育维生素，已知有8种，其中4种（α、β、γ、δ-生育酚）较为重要

37、DNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶

RNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶

38、核苷酸之间以3‘，5‘－磷酸二酯键连接形成多核苷酸链。

39、tRNA的二级结构——三叶草形

40、核酸的紫外吸收：最大吸收峰为260nm。OD=1时的含量是50毫克。

41、一般情况下，A TP将磷酸基团转移给肌酸生成磷酸肌酸将能量贮存起来。磷酸肌酸作为肌肉和脑组织中能量的一种贮存形式

42、复合体Ⅰ: NADH-Q（泛醌）还原酶功能: 将电子从NADH传递给泛醌

复合体Ⅱ: 琥珀酸-Q（泛醌）还原酶功能: 将电子从琥珀酸传递给泛醌

复合体Ⅲ: QH2（泛醌）-细胞色素c还原酶功能：将电子从泛醌传递给细胞色素c

复合体Ⅳ: 细胞色素c氧化酶功能：将电子从细胞色素c传递给氧

43、一对氢经苹果酸-天冬氨酸穿梭作用进入呼吸链彻底氧化可产生2.5个A TP。

44、体内磷酸化主要有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化

45、底物水平磷酸化可以产生1个ATP

46、磷氧比（P/O)是指每消耗1mol原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷，即产生多少摩尔的A TP。可间接测ATP生成量：NADH呼吸链：P/O =2.5 即产生2.5molA TP FADH呼吸链：P/O = 1.5 即产生1.5molATP

47、氧化磷酸化的抑制剂: 根据在呼吸链上的作用部位，可分为三类：

①、鱼藤酮,杀粉蝶菌素（粉蝶霉素A）,阿米妥（异戊巴比妥）: 抑制NADH→CoQ

②、抗菌素A二硫基丙酮：抑制部位：细胞色素b→c

③、CO CN N3 H2S ；抑制部位：细胞色素a→a3→O2（4）

48、糖酵解的反应部位：胞浆

49、糖酵解的调节:关键酶①己糖激酶②6-磷酸果糖激酶-1 ③丙酮酸激酶

调节方式①别构调节②共价修饰调节

50、6-磷酸果糖激酶-1(PFK-1) 别构激活剂：AMP; ADP; F-1,6-2P; F-2,6-2P 别构抑制剂：柠檬酸; ATP（高浓度）

丙酮酸激酶1. 别构调节:别构激活剂：1,6-双磷酸果糖; 别构抑制剂：ATP, 丙氨酸

己糖激酶或葡萄糖激酶: 6-磷酸葡萄糖可反馈抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶不受其抑制长链脂肪酰CoA可别构抑制肝葡萄糖激酶

51、糖的有氧氧化:部位：胞液及线粒体

52、有氧氧化的反应过程第一阶段：酵解途径2+2x1.5个ATP或2+2x2.5个ATP即5或7个ATP

第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧2x2.5个ATP即5个ATP

第三阶段：三羧酸（柠檬酸）循环2x10个即20个A TP

53、第三阶段：三羧酸（柠檬酸）循环TCA 反应部位：线粒体

54、丙酮酸脱氢酶复合体的组成酶酶 E1：丙酮酸脱氢酶E2：二氢硫辛酸转乙酰基酶E3：二氢硫辛酸脱氢酶

五种辅酶：TPP 硫辛酸 HSCoA FAD, NAD+

六种辅助因子TPP 硫辛酸 HSCoA FAD, NAD+ Mg

55、三羧酸循环的关键酶有：柠檬酸合成酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶

56、①丙酮酸羧化酶，辅酶为生物素（反应在线粒体）

57、糖原合成与分解的调节关键酶：①糖原合成：糖原合成酶②糖原分解：糖原磷酸化酶

58、糖代谢途径第一个交汇点：6-磷酸葡萄糖第二个交汇点：3-磷酸甘油醛第三个交汇点：丙酮酸

59、必需脂肪酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸

60、游离脂肪酸（脂酸）的来源①自身合成多为饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸。②食物供给包括各种脂肪酸，其中一些不饱和脂肪酸，动物不能自身合成，需从植物中摄取。

61、脂肪的动员关键酶（限速酶）：激素敏感性甘油三酯脂肪酶

62、脂肪酸的分解代谢1、脂肪酸的β-氧化部位①组织：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。

②亚细胞：胞液、线粒体形成一个高能硫酯键2. 脂酰CoA 进入线粒体关键酶：肉简酯酰转移酶

3. 脂肪酸的β氧化经历：脱氢、水化、再脱氢、硫解4步重复。

1.5ATP

2.5ATP

FADH2 → →→ H2O NADH + H+ →→→→ → H2O

呼吸链呼吸链

63、脂肪酸氧化的能量生成——以16碳软脂酸的氧化为例：L

活化：消耗2个高能磷酸键β氧化每轮循环四个重复步骤：脱氢、水化、再脱氢、硫解产物：1分子乙酰CoA 。1分子少两个碳原子的脂酰CoA 。1分子NADH+H+。1分子FADH2。7 轮循环产物：8分子乙酰CoA。7分子NADH+H+。7分子FADH2。能量计算：生成ATP ：8×10 + 7×2.5+ 7×1.5 = 108 净生成ATP ：131 – 2 = 106。净生成：108－2 = 106个ATP/1分子软脂酸；即1mol /L软脂酸氧化可产生106mol/L的ATP

64、软脂酸的合成合成部位：①组织：肝（主要）、脂肪、乳腺等组织

②亚细胞：胞液：主要合成16碳的软脂酸（棕榈酸）肝线粒体、内质网：碳链延长

65、软脂酸的合成中乙酰CoA的主要来源：乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。

NADPH的来源：磷酸戊糖途径（主要来源）：柠檬酸-丙酮酸循环

66、软脂酸合成酶系及反应过程：（1）丙二酸单酰CoA的合成消耗1个ATP

总反应式：A TP + HCO3- + 乙酰CoA →→丙二酰CoA + ADP + Pi

脂肪酸合成的限速酶是：乙酰CoA羧化酶，存在于胞液中，其辅基是生物素，柠檬酸、Mn2+是其激活剂，

棕榈酰CoA是抑制剂。

脂肪酸以没有活性的酰基载体蛋白(ACP)为中心

67、甘油磷脂的合成：合成部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。

合成原料及辅因子：脂肪酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP

合成基本过程：甘油二酯合成途径

68、胆固醇的合成部位：①组织定位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成，以肝、小肠为主。

②细胞定位：胞液、光面内质网

胆固醇的合成原料：18乙酰CoA + 36A TP + 10(NADPH+H+)

↑↑↑

葡萄糖有氧氧化葡萄糖经磷酸戊糖途径

乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体（5）

※69、胆固醇的合成基本过程：甲羟戊酸的合成、鲨烯的合成、胆固醇的合成※（必考）

70、血浆脂蛋白的分类：①电泳法：负极：CM 、b 、前b 、 a、→正极

②超速离心法 CM、VLDL、LDL、HDL

71、必需氨基酸共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。另有两种半必需氨基酸：His、Arg。

72、α-酮酸的代谢转变成糖及脂类氨基酸生糖及生酮性质的分类

①生糖氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸苏氨酸

②生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸

③生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸

※73.尿素的生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。

74、嘌呤核苷酸的代谢途径：从头合成途径、补救合成途径

75、DNA损伤的修复的主要类型：光修复、切除修复、重组修复、SOS修复

76、密码子含20种氨基酸；终止密码子：UAA、 UAG 、UGA 、起始密码子：AUG

77、蛋白质合成的过程中起始肽链合成的氨基酰-tRNA：真核生物：Met-tRNAiMet、原核生物：fMet-tRNAifMet

78、蛋白质的加工1、蛋白质的折叠、2、蛋白质的修饰、

79、生物膜化学组成：所有生物膜几乎都是由蛋白质和脂类两大物质组成。尚含有少量糖、金属离子和水（15%-20%）

80、小分子与离子的过膜转运方式：简单扩散、协助扩散、主动运输。

大分子物质的过膜转运方式：吞噬作用、外排作用

81、受体的特点：专一性、可饱和性、可逆性、高亲和性、特定的作用模式

82、受体的分类：I型配体门通道型：乙酰胆碱Ⅱ型G-蛋白偶联型：肾上腺素，糖原

Ⅲ型酪氨酸蛋白激酶型: 生长因子Ⅳ型DNA转录调节型

第四部分：选择题：

1、非极性的R基氨基酸共8种：

丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu ）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe ）脯氨酸（Pro ）甘氨酸（Gly ）蛋氨酸(Met)

2 、不带电荷的极性R基氨基酸共7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半光氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asu）谷胺酰胺（Gln）

3、带负电荷的极性氨基酸(酸性aa) 2种天冬氨酸（Asp）甘氨酸（Gly）

4、带正电荷的极性氨基酸(碱性aa) 3种，组氨酸（His）精氨酸（Arg）赖氨酸（Lys）

5几种特殊氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸（二硫键）

6非编码的蛋白质氨基酸（稀有氨基酸）也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。

（1）4-羟脯氨酸（2）5-羟赖氨酸。这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白中。（3）6-N-甲基赖氨酸（存在于肌球蛋白中）(4)г-羧基谷氨酸存在于凝血酶原及某些具有结合Ca2+离子功能的蛋白质中。（5）Tyr的衍生物：3.5 -二碘酪氨酸、甲状腺素（甲状腺蛋白中）（6）锁链素由4个Lys组成（弹性蛋白中）。

7非蛋白质氨基酸，不组成蛋白质，但有生理功能：

（1）L-型α –氨基酸的衍生物：L-瓜氨酸、L-鸟氨酸是尿素循环的中间物

（2）D-型氨基酸：D-Glu、D-Ala（肽聚糖中）、D-Phe（短杆菌肽S）

（3）β-、γ-、δ-氨基酸：β-Ala（泛素的前体）、γ-氨基丁酸（神经递质）。

8、pH > pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。

pH = pI时，氨基酸净电荷为零

pH < pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-NH3+，向负极移动。

9、在pI时，氨基酸的导电率最低，溶解度最小，容易发生沉淀。

10、氨基酸的化学反应：（1）茚三酮反应：（氨基和羧基都参与的反应）（蓝）紫色物质注：脯氨酸，羟脯氨酸是亚氨基酸，不释放氨气，直接生成黄色化合物。

11、变性后的理化性质：①OD260增高②粘度下降③比旋度下降④浮力密度升高⑤酸碱滴定曲线改变⑥生物活性丧失

12、糖的消化吸收①消化部位：主要在小肠，少量在口腔②糖的吸收: 吸收部位: 小肠上段吸收形式单糖

13、磷酸戊糖途径的关键酶是催化第一步脱氢反应的6-磷酸葡萄糖脱氢酶

14、磷酸戊糖途径的基团转移反应最终生成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖可进入酵解途径和有氧氧化途径。因此，磷酸戊糖途径也称磷酸戊糖旁路

15、β-氧化的生理意义：是脂肪酸分解供能的主要形式，可产生大量ATP，提供空腹时机体所需总能量的50％。

16、尿素的生成原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。（6）

17、胆固醇的生理功能：是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用；是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。

18、葡萄糖有氧氧化生成的A TP？

略

19、超速离心（密度梯度法）分类：乳糜微粒CM 、极低密度脂蛋白VLDL、低密度脂蛋白LDL、高密度脂蛋白HDL、

20、①血浆脂蛋白乳糜微粒来源：小肠合成的TG。CM的生理功能：运输外源性脂肪（TG）及胆固醇酯。

②极低密度脂蛋白来源：肝细胞合成的TG VLDL的生理功能：运输内源性脂肪（TG）

③低密度脂蛋白来源：由VLDL转变而来LDL的生理功能：转运肝合成的内源性胆固醇，将肝内的胆固醇运至肝外。

④高密度脂蛋白来源：主要在肝合成；小肠亦可合成。HDL的生理功能：主要是参与胆固醇的逆向转运，即将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝转化为肝汁酸后排出体外。HDL是apo的储存库。

21、一碳基团种类：甲基-CH3 、甲烯基-CH2-、甲炔基-CH= 、甲酰基-CHO、亚氨甲基-CH=NH

一碳单位主要来源于氨基酸代谢：丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸

22、四氢叶酸是一碳单位的载体

23、DNA复制特点是：半保留复制半不连续复制

24、DNA以半保留方式进行复制，是在1958年由M. Meselson 和F. Stahl 所完成的密度飘移实验所证明。

25、DNA-polⅠ：功能：对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补

核酸外切酶活性：3￠ ? 5￠外切酶活性能辨认错配的碱基对，并将其水解

5￠ ? 3￠外切酶活性能切除突变的DNA片段和RNA引物

E. Coli中的DNA聚合酶

pol I pol II pol III

5￠? 3￠聚合酶活性+ + +

3￠? 5￠外切酶活性+ + +

5￠? 3￠外切酶活性+ -- +

功能修复合成、参与DNA损伤催化DNA聚合

切除引物、的应急状态修复

填补空隙

26、α-酮酸的代谢转变成糖及脂类氨基酸生糖及生酮性质的分类

②生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸

③生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸（7）

27、氨的转运方式是：谷氨酰胺

28、核糖体的结构与功能：1、P位点（肽酰基位点）、结合肽基-tRNA的位点2、A位点（氨酰基位点）、结合氨基酰-tRNA的位点3、E位点、脱氨基酰-tRNA释放的部位4、转肽酶活性、催化肽键的形成5、识别mRNA的位点、小亚基上，可容纳2个密码

第五部分：判断题

①Pro（脯氨酸）中止α—螺旋。

②氧化磷酸化的偶联机理: 化学渗透假说

③脂肪酸的氧化除β氧化还有α-氧化和ω-氧化

④引物酶是催化RNA合成的酶，催化RNA聚合酶的合成

第五部分：问答题：

1、蛋白质在生命活动中的重要作用？

答①、催化作用②、激素的调节作用：蛋白质或多肽类激素③、运输作用：④、运动作用⑤、防御作用

⑥、接受和传递信息的受体作用：受体蛋白、味觉蛋白⑦、控制细胞生长、分化：生长因子、阻遏蛋白

⑧、毒蛋白：植物、微生物、昆虫所分泌

⑨、结构成分和机械支持物：角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白⑩、生物膜作用

⑴、许多蛋白在凝血作用、通透作用、营养作用、记忆活动等方面起重要作用。⑵、氧化供能⑶、遗传作用

※2、α螺旋的一般特征（内容）？

动物生物化学期末复习资料超准

生化复习资料考试：名：10个（三、四）选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素填：20空（1、2、8）简答：3个（1、6、7、8）简述：3个（9、10、11、12）血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径实验与计算：（1、7）一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成

动物生物化学试卷试题最新完整标准包括答案.docx

动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2.限制性核酸内切酶 3. Km 4.核糖体 5.联合脱氨基作用二、识别符号（每小题 1 分，共 5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（ 1分），稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由(1分 ) 基因，(1分 ) 基因及其下游的若干个功能上相关的（ 1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为（ 3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（ 1分），（ 1 分）和（ 1 分），在肝外组织中

利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（ 1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（ 1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶 A 须经过（ 1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。

四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径（10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶五、问答题（50分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（ 3 分）请说明理由（ 5 分）。（8分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I 作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

动物生物化学试题

动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分），稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为（3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），

（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅酶A须经过（1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径（10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

动物生化复习题(专升本)

《动物生物化学》复习题（专升本）一、符号命名（写出下列符号对应的汉语名称） 1. ATP 2. CoQ 3. EMP 4. Arg 5. dsDNA 6. pI 7. Chromosome 8. FAD 9. EPA 10. PCR 11. cAMP 12. NAD 13. TCA 14. Gln 15. ssDNA 16. tRNA 17. Tm 18. Km 19. DHA 20. GSH 二、名词解释 1. 中心法则 2. 必需氨基酸 3. 密码子 4. 复制叉 5. 退火 6. Km值 7. P/O比 8. 糖异生 9. 酮体 10. 转氨基所用 11. 增色效应 12. 等电点 13. 蛋白质的一级结构

14. 生物氧化 15. 糖酵解 16. 必需脂肪酸 17. 半保留复制 18. 一碳单位 19. 外显子 20. 翻译三、单选题 1. DNA和RNA两类核酸分类的主要依据是： A. 在细胞中存在的部位不同 B. 核苷酸之间连接方式不同 C. 所含碱基不同 D. 所含戊糖不同 2. 在核酸中占9-11%，且可根据其含量计算核酸含量的元素是： A. 碳 B. 氢 C. 磷 D. 氧 3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为16%, 则胞嘧啶的含量应为： A. 34% B. 16% C. 17% D. 8% 4. 组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种？ A. 300 B. 20 C. 30 D. 10 5. “分子病“首先是蛋白质什么基础层次结构的改变？ A. 一级 B. 二级 C. 三级 D. 四级 6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？ A. 酸水解，然后凝胶过滤 B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成 C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成 D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳 7. 乳酸脱氢酶属于： A. 转移酶类 B. 氧化还原酶类 C. 水解酶类 D. 裂解酶类 8. 磺胺药物治病原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂

动物生物化学习题集

动物生物化学习题集习题第一章蛋白质的化学 A型题一、名词解释 1．肽键2．肽平面3．多肽链 4．肽单位5．蛋白质的一级结构6氨基末端 7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构 10．超二级结构11亚基．12．蛋白质三级结构 13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角 16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角 19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．．蛋白质激活 22．．氨基酸的等电点 23．蛋白质沉淀24．分子病 25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性 28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应 31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质二、填空题 1．天然氨基酸的结构通式为______________。 2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH

考研动物生物化学复习题

动物生物化学第一章绪论一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括___________________ 、 ______________ 和 ____________ o 2、生物化学发展的三个阶段是________________ 、_________ 和_____________ o 3、新陈代谢包括________________ 、_________ 和_____________ 三个阶段。 4、**Biochemistry ” 一词首先由德国的____________ 于1877年提ill。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说 __________ 和______________ o 6 水的主要作用有以下四个方面________________ 、________________ 、_________ 和_____________ 。三、单项选择题 1.现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A.DNA的右手双螺旋结构模型 B.三竣酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2.我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3.1965年我国首先合成的其有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C. DNA聚合酶 D. DNA连接酶 4.生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5.1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RXA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包扌舌蛋白质、核酸、多糖和脂肪。二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段

动物生物化学复习题2((((葡萄糖、脂肪、蛋白质合成这几个反

1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以的3及参与维持酶分子构象的基团。诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN、FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说 6.酶活力及其单位（一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。（二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1μmol／Ｌ底物或生成1μmol／Ｌ产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。 7.酶促反应动力学(P5) 答：1)底物浓度[S]对酶反应速度的影响2)酶浓度对酶反应速度的影响3)溶液pH对酶反应速度的影响4)温度对酶反应速度的影响5)激活剂对酶反应速度的影响 6)抑制剂对酶反应速度的影响：不可逆性抑制作用:专一性不可逆抑制(有机磷农药中毒) 非专一性不可逆抑制可逆性抑制作用:竟争性抑制(磺胺类药物对酶的竟争性抑制) 非竟争性抑制作用

动物生物化学试题

动物生物化学试题（中国农业周顺伍）一、填空题（每空１分，共３０分）１．核酸的基本组成单位是_____，它由____、____和____三部分组成。２．单纯蛋白质的基本组成单位是_______。３．多肽链的序列测定常采用___________法。４．聚糖一级结构铁测定可选择_______、___________和_____等多种仪器分析方法。５．蛋白聚糖是由______和_______通过共价键连接所形成的糖复合物。６．维生素ＰＰ即搞癞皮病因子，它包括_______和_______。７．_____是唯一含金属的，而且是相对分子质量最大，结构最复杂的维生素。８．糖原是人体内糖的贮存形式，主要存在于______和______中。９．食物中脂质物质主要包括______、_____、____及____，以_____最多。１０．人体含有的不饱和脂肪酸主要有_______、______、_____、____以及_____。１１．胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，在体内主要以_______和______两种形式存在。１２．氨基酸分解代谢最首要的反应是____________。１３．ＤＮＡ指导的_______________是ＲＮＡ合成中最主要的酶类。二、列举题（每题５分，共２５分）１．列举ＤＮＡ分子的一级结构？２．列举蛋白质的一级结构？３．列举常见的酶的必需基团？４．列举生物氧化的特点？５．列举DNA分子的碱基组成？三、名词解释（每题５分，共２０分）１．蛋白质的氨基酸组成：２．维生素；

３．核酸的一级结构：４．免疫球蛋白：四、问答题（每题５分，共２５分）１．变性蛋白质有哪些表现？２．温度对酶反应速度有哪些影响？３．柠檬酸循环的特点？４．胆固醇的生物合成途径可分为哪三个阶段？５．肝脏在脂类代谢中的作用有哪些？

动物生物化学练习题(学生复习)

《动物生物化学》练习一一、填空题（60×1分） 1、MHb、HbCO、HbCO2的中文名称分别是（1）高铁血红蛋白、（2）碳氧血红蛋白和（3）碳酸血红蛋白。 2、哺乳动物成熟的红细胞没有（4）核、（5）线粒体和（6）内质网及高尔基体，不能进行（7）核酸、（8 ）蛋白质和（9 ）脂类的合成。它缺乏完整的（10）完整的三羧酸循环酶系，也没有（11）细胞色素电子传递系统，正常情况下，它所需的能量几乎完全依靠（12）糖酵解取得。 3、哺乳动物成熟的红细胞糖代谢绝大部分是通过（13）酵解，此外还有小部分通过（14）磷酸戊糖途径、（15）2，3-二磷酸甘油酸支路、及（16）糖醛酸循环。 4、正常红细胞把高铁血红蛋白还原为血红蛋白的方式有酶促反应和非酶促反应两种。在酶促反应中有两类高铁血红蛋白还原酶：一类需（17）NADH ，另一类需（18）NADPH ，（19）维生素C 及（20）GSH 还原高铁血红蛋白是非酶促反应。 5、肾脏是排出体内水分的重要器官，它的排尿量是受（21）垂体后叶分泌的（22）抗利尿激素控制的，该激素的分泌又被（23）血浆渗透压所控制。动物的排尿量有

10、许多重要的辅酶辅基，如（46）CoA 、（47）NAD＋和（48）FAD 都是腺嘌呤核苷酸衍生物，参与酶的催化作用。环核苷酸，如（49）cAMP 、（50）cGMP 作为第二信使参与细胞信号的传导。 11、嘌呤核苷酸从头合成是动物体合成嘌呤核苷酸的（51）主要途径。这它不是先合成（52）嘌呤环再与（53）戊糖、（54）磷酸结合，而是从（55） PRPP 开始。嘧啶核苷酸从头合成是首先形成（56）嘧啶环，然后再与（57）磷酸核糖相连。12、线粒体内产生的乙酰CoA可通过（58）柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液参加脂肪酸合成，脂肪酸从头合成的酰基载体是（59）ACP ，在形成嘌呤核苷酸时，嘌呤碱基与戊糖之间通过（60 ）1’，9-CN键连接。二、单项选择题（10×1分） 1、. TAC循环的第一步反应产物是（A）。 A. 柠檬酸 B. 草酰乙酸 C. 乙酰辅酶 A D. CO2 2. 肌肉中的能量的主要储存形式是下列哪一种（D）。 A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸C．ATP

动物生物化学大题答案

第二章核酸一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。第三章蛋白质

2017-2018年宁夏大学考博试题高级动物生物化学

宁夏大学 2017年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷考试科目：高级动物生物化学适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程（不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效）一、Explain the Following Biochemical Terms in Chinese or in English(20分)，（每题4分) 1．Operon 2．hyperchromic effect 3．cis-acting element 4．salting out 5．citriate shuttle 二、简述题（40分）（每题10分） 1．举例说明核酸结构（构象）多态性及其生物学意义？ 2、胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程？试述其具体机制。 3．试述DNA复制的特点。 4．氨在血液中如何转运？三、论述题（40分） 1．论述糖的有氧氧化代谢途径、产能及生理意义。（20分） 2．如何利用蛋白质的性质进行蛋白质的分离纯化？（20分）

宁夏大学 2018年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷考试科目：高级动物生物化学适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程（不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效）一、简答题（共8小题，每小题8分，共64分） 1．比较蛋白质的变性与沉淀。（8分） 2．比较酶的别构调节与共价修饰。（8分） 3．肌肉内代谢产生的乳酸在肌肉内不能异生为糖，乳酸会产生积累，机体是如何处理的？简述代谢过程。（8分） 4．氨基酸一般分解代谢有哪些途径？产物是什么？哪条途径是氨基酸分解代谢的主要途径？为什么？（8分） 5.比较脂肪酸β氧化与生物合成的异同。（8分） 6.何谓基因文库？何谓cDNA文库？两者有何不同？（8分） 7.核酸有无营养价值？如果供给动物缺乏核酸的食物，动物能否生存？为什么？（8分） 8.分析DNA复制、修复和重组之间的关系。（8分）二、论述题（共2小题，共36分） 1．以反刍动物为例，当机体处于低血糖生理状态时，三大营养物质的代谢关系如何？阐述代谢过程。（20分） 2．如何看待RNA功能的多样性？它的核心作用是什么？（16分）

动物生物化学复习题A

《动物生物化学》复习题A 一、符号命名 1. cAMP 2. NAD 3. TCA 4. Gln 5. ssDNA 6. tRNA 7. Tm 8. Km 9. DHA 10. GSH 二、名词解释 1. 增色效应 2. 等电点 3. 蛋白质的一级结构 4. 生物氧化 5. 糖酵解 6. 必需脂肪酸 7. 半保留复制 8. 一碳单位 9. 外显子 10. 翻译三、单选题 1. 组成核酸的基本结构单位是： A. 单核苷酸 B. 戊糖和脱氧戊糖 C. 磷酸和戊糖 D. 含氮碱基

2. DNA碱基配对之间形成： A. 共价键 B. 氢键 C. 疏水作用 D. 盐键 3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%, 则胞嘧啶的含量应为： A. 35% B. 15% C. 17.5% D. 7.5% 4. 蛋白质元素组成中含量相对恒定为16%的是： A. C B. N C. O D. S 5. 注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质： A. 变构 B. 变性 C. 沉淀 D. 溶解 6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？ A. 酸水解，然后凝胶过滤 B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成 C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成 D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳 7. 酶的活性中心是指： A. 酶分子上的几个必需基团 B. 酶分子与底物结合的部位 C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区 D. 酶分子中心部位的一种特殊结构 8. 磺胺药物治病原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂 C. 细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 D. 细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂 9. CO影响氧化磷酸化的机理在于： A. 影响电子在细胞色素b与c1之间传递 B. 使ATP水解为ADP和Pi加速 C. 解偶联作用 D. 影响电子在细胞色素aa3与O2之间传递 10. 各种细胞色素在呼吸链中的排列顺序是： A. c-b1-c1-aa3-O2 B. b-c1-c-aa3-O2

动物生物化学复习题

第一章：绪论一、思考题： 1、生物化学的研究内容是什么？概述生物化学的发展阶段。 2、生物化学和畜牧兽医专业之间有何联系？二、名词解释生物化学静态生化动态生化机能生化第二章：蛋白质一、问答题和计算题 1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？ 2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同？ 3、为什么说一级结构是蛋白质功能的基础，高级结构是蛋白质表现功能所必须？试举例说明。 4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 5、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。 6、已知某蛋白质的多肽链是 -螺旋。该蛋白质的分子量为240 000，求蛋白质的分子长度。(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120) 7. 指出以下肽段中有哪些（个）是含硫的氨基酸，哪些（个）是非极性的氨基酸。如果用胰蛋白酶水解这段肽，其产物是什么？ Gly-Ala-Gln-Val-Lys-Ser-Leu-Met-Ala-Arg-Cys-Ile （2005.南农考研题） 8. 当蛋白质溶液的离子强度从零增至高值时，开始溶解度增加，然后溶解度降低，直至产生沉淀，说明原因解释现象。（北师大2000考题） 9、蛋白质变性后有哪些现象出现?并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。 10、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，问氨基酸的pI是大于 6、等于6还是小于6？ 11、一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳，指出哪些氨基酸向阳极移动？哪些氨基酸向阴极移动？二、名词解释等电点（pI）肽键和肽链肽肽平面及二面角一级结构二级结构三级结构四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性分子病别构效应三、是非题 1.构成蛋白质的20种基本氨基酸除脯氨酸外，在结构上的共同点是与羧基相邻 α-碳原子上都有一个氨基。 ( 对 ) 2.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子形式存在。 ( 错 ) 3. 构型的改变必须有旧共价键的破坏和新共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。 ( 对 ) 4.肽的命名是从肽链的N端开始到C端。 ( 对 ) 5.蛋白质分子中肽链能自由旋转。( 错 ) 6.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。 ( 错 ) 7.蛋白质在pl时其溶解度最小。( 对 ) 8.pH2.3时，所有氨基酸都带正电荷。 ( 对 ) 9.SDS—PAGE（十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳）中,肽链越长，结合的 SDS分子越多，故泳动速度越快。 ( 错 ) 10.氨基酸溶液的pH大于它的pI时,则该氨基酸在电场中向正极移动。 ( 对 ) 11.蛋白质分子的四级结构是指多个肽键通过共价键连成的整体分子。 ( 错 ) 12.血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，后者则不是。 ( 对 ) 13.变性的蛋白质的分子量发生了变化。 ( 错 )

动物生物化学习题库(带答案)

动物生物化学习题库班级姓名教师汇编人:李雪莲新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016、2 教学单元一核酸与蛋白质化学核酸化学一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构得主要作用力就是: A.范德华力 B.磷酸二酯键 C.疏水键 D.氢键 D 2、DNA得戊糖在哪个位置脱氧: A、l B、2 C、3 D、4 C 3、连接核苷与磷酸之间得键为: A、磷酸二酯键 B、糖苷键 C、氢键 D、磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A、单核苷酸 B、核苷

C、戊糖 D、碱基 B 5、核酸得基本组成成分就是: A、组蛋白、磷酸 B、核糖、磷酸 C、果糖、磷酸 D、碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中得碱基就是: A、TCGU B、TAGU C、AGCU D、ATGC C 7、不参与DNA组成得就是: A、dUMP B、dAMP C、dTMP D、dGMP A 8、稀有碱基主要存在于: A、mRNA B、tRNA C、rRNA D、DNA B 9、在DNA与RNA中都含有得就是: A、腺苷二磷酸 B、环磷酸腺苷 C、磷酸

D、脱氧核糖 C 10、RNA代表: A、脱氧核糖核酸 B、核糖核酸 C、单核苷酸 D、核苷 B 11、属于戊糖得就是: A、蔗糖 B、乳糖 C、核糖 D、葡萄糖 B 12、核酸中不存在得碱基就是: A、腺嘌呤 B、黄嘌呤 C、胞嘧啶 D、尿嘧啶 B 13、核酸一级结构得主要连接键就是: A、肽键 B、氢键 C、磷酸二酯键 D、盐键 C 14、在DNA中,A与T间存在有: A、3个氢键 B、2个肽键 C、2个氢键 D、l个磷酸二酯键

动物生物化学期末考试复习题及参考答案-专科

《动物生物化学》复习题一、填空题 1、甘氨酸的等电点为6.02，它在pH5.0的溶液中带电荷，在pH7.0溶液中则带上电荷。 2、维持蛋白质一级结构的主要化学键是。 3、酶促反应中决定酶专一性的部分是。 4、丙酮酸氧化分解时净生成 ATP。 5、在脂肪酸合成中，将乙酰CoA从质粒体内转移到细胞质中的化合物是。 6、终止密码有三个，分别是、、。 7、氨基酸是两性电解质是因为氨基酸分子既含有酸性的，又含有碱性的。 8、人产生脚气病，动物产生多发性神经炎，是由于缺少维生素。 9、穿梭作用主要在肝脏和心肌等组织，穿梭作用主要在某些肌肉组织和大脑中。 10、转氨酶的种类虽然很多，但辅酶只有一种，即，它是维生素的磷酸酯，结合于转氨酶活性中心赖氨酸残基的ε-氨基上，其功能是传递氨基。 11、由于各种脂蛋白所含脂质与蛋白质量的差异，利用密度梯度超速离心技术，可以把血浆脂蛋白根据其密度由小至大分为、、和。 12、酶的活力是指，而酶的比活力是指。 13、核酸分子中，核苷酸间的连接方式是。 14、tRNA的三级结构是。 15、1摩尔软脂酸在体内彻底氧化分解净生成摩尔ATP。 16、体内转运一碳单位的载体是。 17、在蛋白质中，常见的氨基酸有种，其中带正电荷的极性氨基酸有、、。

18、聚合酶链反应（PCR）的一个循环包括、、三个有序的步骤。 19、酶活性部位上的基团可以分成两类：直接与底物分子结合的基团，称为；直接参与催化底物反应的基团，称为。 20、脂肪动员的结果使贮存在脂肪细胞中的甘油三酯分解为游离和，然后释放进入血液。 21、某些酶分子的催化基团可以通过共价键和底物分子结合形成不稳定的共价中间产物，这个中间产物极易变成过渡态，因而大大降低了活化能，使反应速度大为提高，这种催化称为共价催化，分为和。22、根据化学组成的不同，可以将蛋白质分为和。二、选择题 1、变性蛋白质的主要特点是（） A 粘度下降 B 溶解度增加 C 生物学活性丧失 D 容易被盐析出现沉淀 2、关于肽键特点的错误叙述是（） A肽键的C-N键较C-N单键短 B 肽键中的C-N键有部分双键性质 C 与C-N相连的六个原子同处一个平面 D肽键的旋转性使蛋白质形成各种立体构象基团聚集在三级结构的表面 3、下列还有两个羧基的氨基酸是：（） A 精氨酸 B 赖氨酸 C 色氨酸 D 谷氨酸 4、下列哪些剪辑只存在RNA而不存在DNA：（） A 尿嘧啶 B 腺嘌呤 C 胞嘧啶 D 鸟嘌呤 5、下列关于DNA双螺旋的叙述错误的是（） A糖-磷酸主链是在螺旋的外侧 B 糖环平面与碱基平面互相平行的 C 双螺旋DNA的直径为2nm D 螺距随着含核苷酸对的多少而变化 6、变构酶是一种（）

动物生物化学习题库带答案

动物生物化学习题库带答案 TPMK standardization office【 TPMK5AB- TPMK08- TPMK2C- TPMK18】

动物生物化学习题库班级姓名教师汇编人：李雪莲新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016.2 教学单元一核酸与蛋白质化学核酸化学一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构的主要作用力是: A．范德华力 B．磷酸二酯键 C．疏水键 D．氢键 D 2、DNA的戊糖在哪个位置脱氧: A.l

B.2 C.3 D.4 C 3、连接核苷与磷酸之间的键为: A.磷酸二酯键 B.糖苷键 C.氢键 D.磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A.单核苷酸 B.核苷 C.戊糖 D.碱基 B 5、核酸的基本组成成分是: A.组蛋白、磷酸

B.核糖、磷酸 C.果糖、磷酸 D.碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中的碱基是: A.TCGU B.TAGU C.AGCU D.ATGC C 7、不参与DNA组成的是: A.dUMP B.dAMP C.dTMP D.dGMP A 8、稀有碱基主要存在于： A.mRNA

C.rRNA D.DNA B 9、在DNA和RNA中都含有的是： A.腺苷二磷酸 B.环磷酸腺苷 C.磷酸 D.脱氧核糖 C 10、RNA代表： A.脱氧核糖核酸 B.核糖核酸 C.单核苷酸 D.核苷 B 11、属于戊糖的是： A.蔗糖

C.核糖 D.葡萄糖 B 12、核酸中不存在的碱基是： A.腺嘌呤 B.黄嘌呤 C.胞嘧啶 D.尿嘧啶 B 13、核酸一级结构的主要连接键是： A.肽键 B.氢键 C.磷酸二酯键 D.盐键 C 14、在DNA中，A与T间存在有： A.3个氢键

动物生物化学测试试题库

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————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期： 2

第一章、蛋白质的结构与功能（1～3题共用备选答案） A、蛋白质一级结构 B、蛋白质二级结构 C、蛋白质三级结构 D、蛋白质四级结构 E、单个亚基结构 1、不属于空间结构的是：A 2、整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置即是：C 3、蛋白质变性时，不受影响的结构是：A 4、维系蛋白质分子一级结构的化学键是：B A、离子键 B、肽键 C、二硫键 D、氢键 E、疏水键 5、变性蛋白质的主要特点是：D A、不易被蛋白酶水解 B、分子量降低 C、溶解性增加 D、生物学活性丧失 E、共价键被破坏 6、蛋白质二级结构是指分子中：C A、氨基酸的排列顺序 B、每一氨基酸侧链的空间构象 C、局部主链的空间构象 D、亚基间相对的空间位置 E、每一原子的相对空间位置 7、下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是：D A、由Cα和C-COOH组成 B、由Cα1和Cα2组成 C、由Cα和N组成 D、肽键有一定程度双键性质 E、肽键可以自由旋转（8～9题共用备选答案） A、一级结构破坏 B、二级结构破坏 C、三级结构破坏 D、四级结构破坏 E、空间结构破坏 8、亚基解聚时：D 9、蛋白酶水解时：A 10、关于蛋白质二级结构的叙述正确的是指：C A、氨基酸的排列顺序 B、每一氨基酸侧链的空间构象 C、局部主链的空间构象 D、亚基间相对的空间位置 E、每一原子的相对空间位置 11、蛋白质变性时除生物活性丧失外重要改变是：A - 3 -

动物生物化学复习资料

一、绪论与酶 1.生物化学的概念 2.酶催化作用的特征 3.维生素与辅酶 4.酶催化机理（除底物活化能外，中间产物学说和契合学说诱导） 5.酶活力及其单位（填空题）在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。 1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。1催量(1kat)指：在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。 1U=16.67×109kat 6.酶促反应动力学（[S]（简答题）、I（抑制剂）、激活剂、E、t（37o）、pH（6.8～ 7.0））米氏方程： [] []S K S V v m + =（V:最大速度，Km:米氏常数） Km可以表示酶与底物的亲和力，Km越小，亲和力越大。例题1：说明磺胺类药物（竞争性抑制）与有机磷农药中毒的原理答：磺胺药与对氨基甲酸结构相似，可与对氨基甲酸竞争叶酸合成酶的活性中心，叶酸合成受抑制，叶酸随之减少，使核酸合成障碍，细菌生长繁殖受到抑制。而人体可直接吸收叶酸。有机磷杀虫药是乙酰胆碱酯酶的不可逆抑制剂。它与磷原子与乙酰胆碱活性部位中心丝氨酸残基的羟基以共价键结合，使酶失活。乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。胆碱酯酶为羟基酶，有机磷杀虫剂中毒时，此酶活受抑制，结果造成乙酰胆碱的堆积，造成神经过度兴奋直至抽搐而死。

又如：草酰乙酸、丙二酸和琥珀酸在结构上十分相似，因此草酰乙酸、丙二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 7.酶活性的调节:同工酶（概念） 8.酶的分类: （1）氧化还原酶类：琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶；（2）转移酶类：谷丙转氨酶（3）水解酶类：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶；（4）裂合酶类：醛缩酶；（5）异构酶类：葡萄糖异构酶；（6）合成酶类：谷酰胺合成酶、DNA聚合酶。名词解释: 生物化学是研究生命的化学的一门科学，将成为生命的化学。新陈代谢生物体维持其生长、繁殖、运动等生命活动过程中化学变化的总称。酶是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。酶活性部位酶分子中能直接参与分子结合，并催化底物化学反应的部位。酶原没有活性的酶的前体。酶原的激活使无活性的酶原转变成活性酶的过。活化能是指从反应物（初态）转化成中间产物（过渡态）所需要的能量。必需基团是指直接参与与底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构想的基团。锁-钥学说底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补，就像锁与钥匙一样，这样，才能紧密结合，形成酶–底物复合物。（简短版：底物分子专一地嵌入酶的活性中心，与酶的构象互补。）诱导契合学说酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时，可以诱导酶蛋白的结构发生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化集团达到对底物结构正确的空间排布与定向，从而使酶与底物互补结合，产生酶–底物复合物，并使底物发生反应。（简短版：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。）酶活力酶催化底物化学反应的能力。酶活力单位是衡量酶活力大小的计量单位。比活力每毫克蛋白质中所具有的酶活力核酸酶具有催化活性,既类似与酶的催化活性的RNA 同工酶能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。一.选择题 1 .酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应（C） A .向反应体系提供能量 B . 降低反应的自由能变化 C .降低反应的活化能 D .降低底物的能量水平 E .提高产物的能量水平 2 .已知某种酶Km值为0.05mol/L，试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度的80%时底物浓度应是多少（C） A . 0.04mol/L B . 0.8 mol/L C . 0.2 mol/L D . 0.05 mol/L E . 0.1 mol/L 3 .酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（A） A .有活性的酶浓度减少 B .有活性的酶浓度无改变

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