酶学与酶工程重点总结
第二章酶学基础
一、酶的活性中心(active center，active site)
（一）活性中心和必需基团
1、与酶活性显示有关的，具有结合和催化底物形成产物的空间区域，叫酶的活性中心，又叫活性部位。
2、活性中心可分为结合部位和催化部位。
3、结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。
4、酶结构概述
（1）活性中心是一个三维实体。
（2）是有一些一级结构上可能相距较远的氨基酸侧链基团组成，有的还包含辅酶或辅基的某一部分基团。
（3）在酶分子表面呈裂缝状。
（4）酶活性中心的催化位点和结合位点可以不止一个。
（5）酶活性中心的基团都是必需基团，但必需基团还包括活性中心以外的基团。
5、酶分子中的氨基酸残基或其侧链基团可以分为四类
1．接触残基2．辅助残基3．结构残基4．非贡献残基
（二）酶活性中心中的化学基团的鉴别
1．非特异性共价修饰：
某些化学试剂能使蛋白质中氨基酸残基的侧链基团反应引起共价结合、氧化或还原修饰反应，使基团结构和性质发生变化。
如果某基团修饰后不引起酶活力的变化，就可初步认为此基团可能是非必需基团；反之，如修饰后引起酶活力的降低或丧失，则此基团可能是酶的必需基团。
2．亲和标记
共价修饰剂是底物的类似物，可专一性地引入酶的活性中心，并具有活泼的化学基团(如卤素)，可与活性中心的基团形成稳定的共价键。因其作用机制是利用酶对底物类似物的亲和性而将酶共价标记的，故称为亲和标记。
3．差别标记
在过量底物或可逆抑制剂遮蔽活性中心的情况下，加入共价修饰剂，使后者只修饰活性中心以外的有关基团；然后去除底物或可逆抑制剂，暴露活性中心，再用同位素标记的向一修饰剂作用于活性中心的同类基团；将酶水解后分离带有同位素的氯基酸，即可确定该氨基酸参与活性中心。
4．蛋白质工程
这是研究酶必需基闭和活性中心的最先进方法，即将酶蛋白相应的互补DNA(cDNA)定点突变，此突变的cDNA表达出只有一个或几个氨基酸被置换的酶蛋白，再测定其活性，可以知道被置换的氨基酸是否为活力所必需。优点：
改变酶蛋白中任一氨基酸而不影响其他同类残基
改变疏水残基，使其转变成亲水或另一疏水残基
同时改变活性中心内外的几个氨基酸
个或多个氨基酸的缺乏或插入
改变酶蛋白的磷酸化位点或糖化位点
不致引起立体障碍
(三) 组成活性中心的重要化学基团
丝氨酸、组氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、色氨酸、天冬氨酸、谷氨酸和
赖氨酸
二、酶的结构和功能的关系
（一）酶的一级结构与催化功能的关系
酶的一级结构是酶的基本化学结构，是催化功能的基础。
（二）酶的二级和三级结构与催化功能的关系
酶的二级、三级结构是所有酶都必须具备的空间构型。维持酶的活性
部位所必须的酶蛋白的二级和三级结构彻底改变，就会使酶遭受破坏
而丧失其催化功能，这是蛋白质变性的依据。
1．酶的变性和失活
2．活性中心的挠性
3．酶分子的结构域
（三）酶的四级结构与催化功能的关系
具有四级结构的酶，按其功能可分为两类，一类与催化作用有关，另
一类与代谢调节关系密切。
三、酶催化作用的基本理论
（一）酶—底物复合物
1．酶－底物复合物存在的证据
1903年，Henri用蔗糖水解酶水解蔗糖提出的。
E+S= ES= P+ E （S：substrate，P: product）
在反应过程中，酶首先与底物形成酶-底物中间复合物（ES,
enzyme-substrate intermediates）,再分解成酶（E）和产物（P），使反
应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能。
2. 酶与底物形成复合物的作用力
1）离子键
2）氢键
3）范德华力
（二）酶作用的专一性机制
1.锁钥学说（lock and key theory）
2.诱导契合学说（induced-fit hypothesis）
（三）酶作用的高效性机制
1. S与E的靠近效应和定向效应proximity and orientation
靠近效应：指两个反应的分子，它们反应的基团需要互相靠近，
才能反应。
2. 酸碱催化(acid or base catalysis)
酸碱催化是通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳
定过渡态、加速反应的一类催化机制。由于E活性中心含有酸碱基团,
它们可以与S中的酸碱基团进行质子交换，加强了E与S的相互作用，
减弱了S分子内部的化学键，使S由稳态→不稳态
狭义酸碱催化（specific acid-base catalysis）：H＋和OH－
广义酸碱催化（general acid-base catalysis)：质子供体和质子受体
3. 共价催化(covalent catalysis)
（1）共价催化又称亲核催化（nucleophilic catalysis）或亲电子
催化（electrophilic catalysis）
（2）亲核攻击集团：-OH，-SH，-N（咪唑基）
（3）底物亲电中心：
磷酰基（P=O）酰基（C=O）
糖基（Glu-C-OH）
4．金属离子催化5．多元催化6．微环境的影响
注：活性中心可以避免水分子的干扰（在避开水分子的干扰后，分子
间的离子键才容易产生）
7. 底物的变形（distortion）与张力作用（tensility)
四、影响酶促反应速度的因素
1.底物浓度对酶反应速度的影响
随着底物的增加，反应速率西先是符合一级反应，再到混合级反应，
最后当底物增加到一定浓度是达到最大反应速度，此时为零级反应。
2. 酶浓度的影响
（1）底物充足时，反应速度随酶浓度的增加而增加，反应速度与酶
浓度成正比
（2）底物浓度不足时，起初反应速度与酶浓度成正比。
（3）底物中有不可逆抑制物存在时，反应速率先成正比，当酶浓度
达到一定是反应速率不会成正比
（4）酶液中有可逆抑制剂存在时，反应速率最酶增加而增加，但是
不符合正比，并且最初的反应速率变化最小。
3.温度的影响：随温度增加反应速率先增加后减小
4.. pH的影响
随pH增加反应速率先增加后减小
pH影响的机理：
1）pH影响E活性中心及附近有关基团的解离，使之易或不易与S 结合；
2）pH影响S的极性基团，从而影响这些基团与E的结合；
3）过酸、过碱可使酶变性失活。
2）酶的抑制剂
抑制作用与抑制剂（inhibition and inhibitor）：酶分子中的必需基团的性质受到某种化学物质的影响而改变，导致酶活性的降低，甚至丧失，但并未引起酶变性的作用称抑制作用。
可逆抑制(Reversible Inhibition)
通常以非共价键与酶和（或）酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤等物理方法可将抑制剂除去，使酶恢复活性。
类型：
竞争性抑制（competitive inhibition）
非竞争抑制（noncompetitive inhibition）第二节酶在生物体内的几种存在方式
一、单体酶、寡聚酶、多酶复合体
1. 酶蛋白是一条具有三级结构的多肽链，相对分子量为13000-35000，
不能再解离成更小的组成单位
2.寡聚酶具有四级结构，是由两个或两个以上的亚基组成的酶，这些
亚基可以是相同的，也可以是不同的
3.多酶复合体
多酶复合体是指几个酶联合而成的络合物，其中酶以非共价键彼此嵌
合在一起。一般由2－6个功能相关的酶组成，这样更有利于生化反
应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时也便于机体对酶的调控。
1）多酶复合体组成成分的结合强度可能差别很大
2）在催化活性上没有直接相关的酶也可以组成多酶复合体
3）在细胞内各种多酶复合物还可能通过和细胞膜或细胞器结合在一
起。从而通过相互邻近组成高效的物质和能量代谢系统。
二、同工酶
同工酶具有多种生物学功能：
1）同工酶作为遗传标志已广泛被遗传学家用于遗传分析的研究。
2）同工酶和个体发育及组织分化密切相关
3）同工酶与代谢调节
4）同工酶与癌基因的表达
5）同工酶分析法在农业上已开始用于优势杂交组合的预测
6）临床上可作为疾病的诊断指标。
三、别构酶和修饰酶
1.别构酶(allesteric enzyme)
概念：具有别构调节作用的酶称作别构酶。
许多寡聚酶具有调节亚基，催化亚基只结合底物，调节亚基结合
调节剂，因此称别构酶，是调节代谢的重要酶。
2.修饰酶
1．修饰酶的类型2．修饰酶的特点
(1)绝大多数修饰酶具有无活性／有活性(或低活性／高活性)两种形
式(2)耗能少(3)效率高
四、结构酶和诱导酶
五、胞内酶和胞外酶
第三节酶活力测定
一、酶活力单位
酶活力（enzyme activity, 也称酶活性）：酶催化反应的能力，酶活力
用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度来表示。
酶的活力单位（IU, active unit）
1 IU：指在最适反应条件下，1分钟内催化1mol底物转化为
产物所需的酶量。
酶的比活力（specific activity）
指每mg蛋白质所具有的酶活力，一般用U/mg蛋白质来表示。
二、酶活力的测定方法
酶活力测定时条件的选择：
1．选择合适的化学反应及检测指标2．底物浓度的选择3．其他条件
的选择（pH，温度，缓冲液，辅助因子或辅酶，激活剂，抑制剂）
三、酶的纯度鉴定
酶产品质量评价中常使用比活力。
判断分离纯化方法的优劣，通常用两个指标来衡量：
总活力的回收：表示提纯过程中酶的损失情况
比活力的提高的倍数：表示提纯方法的有效性
总活力=活力单位数/mL酶液X总体积（mL）
比活力=总活力/总蛋白（mg）
得率=每步骤的总活力/第一步的总活力
以百分比表示，第一步的得率为100%
纯化倍数=每步骤的比活力/第一步的比活力
起始的纯化倍数为1
第四节酶促反应动力学
酶促反应动力学(Kinetics of enzyme-catalyzed reaction ) ：
是研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的科学，是酶学的一个分支。
2．米氏常数的意义
1）V = 1/2 Vmax, Km = [S]。米氏常数的单位为mol/L。
Km 值的物理意义就是Km值是酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
2）Km 是酶的一个特征常数。
3）如果一个酶有几种底物，则对每一种底物都有一个Km，Km值最小的为这个酶的最适底物。
4）Km受温度、pH、的影响，Km值是常数是指对于一定底物在一定温度、pH条件下是一常数。
5)根据米氏公式可以人为的掌握反应速度V
6）根据抑制剂对Vmax 、Km的影响，可推断抑制剂的类型
7）催化可逆反应的酶，对正逆反应的底物的Km往往是不同的，8) 有助于寻找代谢过程的限速步骤。
9）了解酶的Km值及在细胞内底物的浓度，可推知该酶在细胞内是否受到底物浓度的调节。2．稳态前
在任何一个酶反应系统中，酶和底物一经混合，就会立即生成酶—
底物络合物(ES)及产物(P)，并随时间而逐渐升高。但经过一定时间后，
ES的形成与分解达到动态平衡，而P也将以恒定速度生成，系统进
人稳态。但是在进入稳态前的动力学与稳态时的动力学关系不同，不
能用米氏方程表示。
3．反应全过程和逆反应
4. 高底物浓度抑制与活化
5.多底物反应
6.高酶浓度
三、可逆抑制动力学
可逆抑制剂：最典型的例子为磺胺类药物。
第三章、酶的生物合成（enzyme production）
第一节、微生物发酵产酶
微生物发酵产酶的优点：
1）微生物种类繁多；
2) 微生物生长周期短，繁育快，培养方便；
3) 微生物易改造，可通过多种手段育种。
4)一种微生物可以产生多种酶。
一、产酶微生物的种类
用于酶的生产的细胞必须具备几个条件
(1)酶的产量高
(2) 容易培养和管理
(3) 产酶稳定性好，不易变异退化，不易被感染
(4) 利于酶的分离纯化(最好是产胞外酶)
分离纯化步骤越少越好，在生产中不同物质占有不同比例
(5)安全可靠，无毒性
(6)若菌体退化，则调节生产条件，恢复原来处理
（一）细菌（1) 无芽孢杆菌(2) 芽孢杆菌(3) 球菌
（二）放线菌（actinomycetes)
（三）酵母菌：酿酒酵母、球拟酵母、假丝酵母
（四）霉菌：黑曲霉、米曲霉、青霉、木霉、根霉、毛霉
二、产酶菌的来源
1．土壤中的产酶微生物
2．水体中的产酶微生物
3．空气中的产酶微生物
4．极端环境中的产酶微生物
三、产酶微生物的分离与筛选
菌种除了可以分离筛选得到，还可通过向菌保中心购买，
四、发酵工艺条件及其控制
微生物进行发酵生产成为当今酶生产的主要方法。根据细胞培养方式的不同，酶的发酵生产可以分为固体培养发酵、液体深层发酵、固定化细胞或固定化原生质体发酵等。
液体深层发酵：现在应用的主要方法
固定化细胞或固定化原生质体发酵：将细胞固定在水不溶性的物质载体上，细胞是固定不动的可以进行连续生产
酶的发酵生产是以获得大量所需酶为目的的。为此，除了选择性能良好的产酶细胞以外，还必须满足细胞生长、繁殖和发酵产酶的各种工艺条件，并根据发酵过程的变化进行优化控制。
1. 细胞活化
性能优良的产酶细胞选育出来以后，必须尽可能的保持其生长和产酶特性不变异，不死亡，不被杂菌污染等。
保藏细胞在使用之前必须接种于新鲜的斜面培养基上，在一定的条件下进行培养，以恢复细胞的生命活动能力，这就叫做细胞活化。2.培养基
培养基是人工配制的用于细胞培养和发酵的各种营养物质的混合物。
培养基多种多样，千差万别，但培养基的组分一般包括碳源、氮源、无机盐和生长因子等几个方面。
培养基的设计原则：
a适宜的营养物质
b营养物质的浓度与配比合适
c物理、化学条件合适
d经济节约
e精心设计，试验比较
1）培养基的组分
a碳源
凡能提供细胞营养所需的碳元素(碳架)的营养源，称为碳源(carbon source)。细胞中碳元素含量相当高，一般占干物质的50％左右，因此碳源是工业发酵中使用的主要原料之一。
选择碳源应该考虑：原料的供应和价格，最常用的碳原为淀粉水解物b氮源
凡能提供细胞生长繁殖所需氮元素的营养源，称为氮源。氮源主要功能是构成细胞的蛋白质、核酸以及含氮代谢产物；同时，当培养基中碳源不足时，可作为补充碳源。氮源可分为有机氮源和无机氮源两种。
有机氮源、无机氮源
培养基中碳和氮两者的比例对酶的产量有显著的影响。C/N
c无机盐和微量元素
无机盐的主要作用是提供细胞生命活动不可缺少的无机元素，并对培
养基的pH、氧化还原电位和渗透压起调节作用。各种无机元素的功
用各不相同，是细胞的主要组分，是酶的激活剂或抑制剂。
对培养基的pH、渗透压、氧化还原电位起调节作用。
大量元素和微量元素
d生长因子
生长因子(growth factor)是一类对细胞正常代谢必不可少且不能用简
单的碳源和氮源自行合成的有机物。它的需要量一般很少。广义的生
长因子除了维生素外，还包括各种氨基酸、嘌呤、嘧啶、以及动植物
生长的激素等。
e水：
水是微生物最基本的成分（70%-90%）
水是微生物吸收营养物质、排泄代谢物的溶剂
水细胞成分，直接参与代谢活动
调节细胞环境的温度稳定
2）发酵培养基：试验中常用的培养基
制工业发酵培养基时的一般要求为：
①营养物质的组成较丰富
②在一定条件下，所采取的各种原材料彼此之间不能产生化学反应，
理化性质相对稳定
③黏度适中，具有适当的渗透压
④原材料的品种和浓度与代谢产物生物合成中的调节关系
⑤生产过程中的问题
⑥质优价廉，成本低。
3.pH的影响及其控制
(1)pH对发酵的影响
pH对微生物代谢活性产生影响的主要原因有下列几方面：
①细胞内的H＋或OH-离子能够影响酶蛋白的解离度和电荷情况
②pH影响细胞对基质的利用速度和细胞的结构
③pH影响细胞膜的电荷状况
(2)影响pH变化的因素
发酵过程中培养基pH的变化由菌种的特性，培养基组成，发酵条件
等决定，引起pH变化的主要原因：
生理酸性盐生理碱性盐
(3)发酵pH的确定和控制
1) 发酵pH的确定
2) pH的控制
首先需要考虑和试验发酵培养基的基础配方：
其次可在发酵过程中直接补加酸或碱和补料的方式来控制
溶解氧调节，控制代谢中间产物的氧化程度
4．温度对发酵的影响
(1) 发酵温度的影响
温度的变化对发酵过程可产生两方面的影响：
一方面是影响各种催化酶反应的速率和蛋白质的性质；
另一方而是影响发酵液的物理性质
(2) 影响发酵温度变化的因素
在发酵过程中温度的变化主要是由于发酵过程中既存在产生热能的
因素，又存在散失热能的因素。
(3) 最适温度的选择与控制
温度控制一般采用热水升温、冷水降温的方法，故此在发酵罐中，均
设计有足够传热面积的热交换装置，如排管、蛇管、夹套、喷淋管等，
以保证能较好地控制发酵过程中的温度。
5．溶氧的影响及其控制
(1) 溶氧的影响
细胞的生长繁殖以及酶的生物合成过程需要大量的能量，这些能量一
般是由A TP等高能化合物来提供。为了获得足够的能量，以满足细
胞生长和发酵产酶的需要，培养基中的能源一般由碳源提供。碳源必
须经过有氧分解才能合成大量的A TP。
(2) 溶氧浓度的控制
发酵液的溶氧浓度变化，是由供氧和需氧两方面所决定的。控制发
酵液中的溶氧浓度，需从如下两方面着手：
1) 从供氧方面考虑
①提高氧分压。
②增加通气量。
③延长气液接触时间。
④增加气液比表面积。
⑤改变培养液的性质。
⑥添加氧载体。
2) 从需氧方面考虑
根据需氧，可采用以下两方面的手段来提高发酵液中的溶氧速率：
①限制培养液中的营养成分，减少细胞生长速率。
②降低培养温度：
五、提高酶产量的措施
除了具有高产的菌种及合理的发酵工艺外，还可通过一些其它的措施
如添加诱导物。控制阻遏物浓度、添加表面活性剂等提高酶的产量。
1. 添加诱导物
2.控制阻遏物的浓度
3.添加表面活性剂
4.添加产酶促进剂
第二节、酶的发酵动力学
发酵动力学主要研究在发酵过程中细胞生长速度、产物生成速度、
基质消耗速度以及环境因子对这些速度的影响。在酶的发酵生产过程
中，研究细胞生长和发酵产酶动力学，对于了解酶生物合成模式、发
酵条件的优化机制、提高酶产量，均有相当重要的意义。
微生物的生长过程可以用
细胞浓度的变化来表示。以细胞
浓度的对数与细胞培养时间作
图，可知，在分批培养中，细胞
生长一般经历调整期，指数生长
期，平衡期，衰亡期。
一、酶生物合成的模式
比较酶产生与细胞生长的关系,可把酶生物合成模式分成4种类型:
第三节：动植物细胞产酶
●利用动植物细胞培养生产各种天然物质，是生物工程的一个新
领域，20世纪80年代以来，利用植物细胞培养生产的有用产物
已达100多种，其中酶制剂有10多种。包括糖苷酶(胡萝卜细
胞，1981)，过氧化物酶(甜菜细胞，1983；大豆细胞，1989)等。
呈现出良好的发展前景。
一、动植物细胞的特点：1、体积比微生物大；2、对剪切力敏感；3、生长和代谢速率低，生长倍增时间和发酵周期长；4、动物细胞营养要求复杂；5、发酵产物不同
二、植物细胞培养与发酵
1、植物细胞发酵技术和特点：发酵特点（与直接提取分离相比较而言）：（1）提高产率；（2）缩短周期;（3）易于管理、减轻劳动强度；（4）提高质量。
2、植物细胞发酵技术
(I)高产细胞系的选择：主要有以下几个途径：材料选择，克隆选择，抗性选择，诱变选择,细胞工程和基因工程选择；
(II)影响产物产量的因素：材料来源,培养基成分，光照和温度，pH，细胞形态分化程度等;
(III)提高产物产量的途径：选择高产细胞系，控制细胞生长和分化程度，加入诱导物或前体，两相培养和产物释放，毛壮根培养技术。(IV)植物细胞培养系统专用的生物反应器。
2、植物细胞发酵产酶的工艺条件控制
（1）植物细胞生长和发酵所使用的培养基：
大量无机盐、维生素和植物激素、无机氮源、碳源（蔗糖）
MS培养基和B5培养基
（2）温度和pH值（3）通风与搅拌（4）光照的控制
（5）前体的添加（6）刺激剂的应用
三、动物细胞发酵
1、动物细胞可以生产多种具有较高价值的药物，特别是疫苗、激素、单克隆抗体和酶等。
由动物细胞培养生产的酶有胶原酶，血纤蛋白溶酶原活性剂等。
2、动物细胞培养方法：
悬浮培养；固定化细胞培养
3、动物细胞发酵工艺条件的控制
第四节、固定化细胞发酵产酶固定化细胞：又称固定化活细胞、固定化增殖细胞用各种方法固定在载体上又能进行生长、繁殖和新陈代谢的细胞。是70年代后期(1978)发展起来的技术;在发酵生产淀粉酶、蛋白酶、纤维素酶等胞外酶方面取得了成功。
一、固定化细胞发酵产酶的特点
1、提高产酶率：细胞密度增大——生化反应加速——产酶率提高
2、可在高稀释度下连续发酵：D不影响固定化细胞;
3、基因工程菌的质粒稳定，不易丢失；
4、发酵稳定性好：细胞受载体保护，pH和T 适应性宽；
5、缩短发酵周期，提高设备利用率；
6、产品容易分离纯化；
7、适于胞外酶等胞外产物的生产。
二、固定化细胞发酵产酶的工艺条件控制
与游离细胞发酵大同小异，需特别注意的几个问题：
1、固定化细胞的预培养
先预培养，使固定在载体上的细胞生长繁殖，长好后，再用于发酵产酶，其培养基和工艺条件可以相同或不同。
2、溶解氧的供给
由于受到载体的影响，使氧的供给成为主要的限制性因素。
解决办法：（1）加大通气量（强烈搅拌会破坏固定化细胞）；
（2）改变固定化载体，如少用琼脂等对氧扩散不利的载体；
（3）过氧化氢酶与细胞共固定化，培养基加入适量的H2O2；（4）降低培养基的浓度，以降低培养基的粘度。
3、温度的控制：连续发酵时，由于D较高，反应器内温度变化较大，先预调流加液温度。
4、培养基成份的控制
某些固定化载体的结构会受到某些成份的影响，如过量的磷酸盐会破坏海澡酸钙凝胶制备的固定化细胞。
第五节、固定化微生物原生质体发酵产酶
●原生质体是除去细胞壁后由细胞膜及胞内物质组成的微球体。
●由于原生质体不稳定，通过凝胶包埋法可使之稳定性提高；
●可使原来胞内产物分泌到细胞外。
一、固定化原生质体的特点
1、变胞内产物为胞外产物；
2、提高产酶率；
3、稳定性较好；
4、易于分离纯化。
二、固定化原生质体发酵产酶的工艺条件及其控制
（1）渗透压的控制；（2）防止细胞壁的再生；（3）保证原生质体的浓度。
酶学与酶工程
Lecture1 酶学与酶工程 1、酶的概念，命名、酶的活性中心 1）酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度转移性的特殊蛋白质，是一类生物催化剂。 酶工程：将酶学理论与化工技术相结合，研究酶的产生和应用的一门新的技术性学科，包括了酶制剂的制备、酶的固定化、酶的修饰与改造及酶反应器等方面。 主要:酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化和酶生物反应器。 化学酶工程：用化学手段修饰、改造、模拟天然酶，使其更适合人们的需要，主要包括天然酶、化学修饰酶、固定化酶以及化学人工合成酶的研究与应用。 生物酶工程：用生物学的方法，特别是基因工程、蛋白质工程和组合库筛选法改造天然酶，创造性能优异的新酶，主要是抗体酶、杂合酶、进化酶和核酸酶的研究与应用。 2）命名：系统命名法！！ 催化下列反应酶的命名：ATP+D—葡萄糖→ADP+D—葡萄糖-6-磷酸 该酶的正式系统命名是：ATP：葡萄糖磷酸转移酶，表示该酶催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖分子上的反应。 它的分类数字是：E.C.2.7.1.1 E.C代表按国际酶学委员会规定的命名 第1个数字(2)代表酶的分类名称(转移酶类) 第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类) 第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类) 第4个数字(1)代表该酶在亚-亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体） 3）活性中心 必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基因 酶的活性中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 2、酶的分类、组成、结构特点和作用机制 分类：按酶促反应的性质分类（六大类）：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶类、异构酶类、合成酶类 全酶=酶蛋白+辅因子 辅因子包括：有机辅因子（辅酶非共价结合/辅基非共价结合或共价结合）和金属辅因子（金属酶/金属激活酶） 3、酶作为催化剂的显著特点 强大的催化能力：可以加快至1017倍； 没有副反应，酶在较温和的条件下催化反应的进行； 高度的专一性，各种酶都有专一性但是专一程度的严格性上有所差别； 可调节性，包括了抑制剂和激活剂的调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等；
《酶工程》复习大纲答案详解
《酶工程》复习大纲 试题题型：名词解释，判断题，选择题，简答题，论述题，实验设计题。 第一章酶工程基础 一、名词解释： 酶：指生物体产生的具有催化活性的生物大分子。 酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。 转换数：酶使底物每分钟变化的分子数。 催化周期：单位时间内每个酶分子将底物分子转换成产物的最大值，即每摩尔酶单位时间催化底物转化为产物的摩尔数。 酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。 比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。 酶活国际单位IU: 1961年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位，即为国际单位（IU）。 催量kat：每秒钟转化 1 摩尔底物（被反应物）所需的酶活力为1个katal ,简称 kat 二、问答题 1、酶催化的特点有哪些？ 高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快； 专一性：一种酶只能催化一种或一类底物,如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽、二肽酶可催化各种氨基酸脱水缩合形成的二肽； 温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的. 活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等. 有些酶的催化性与辅因子有关. 易变性：由于大多数酶是蛋白质,因而会被高温、强酸、强碱等破坏 2、影响酶催化作用的因素有哪些？ ◇1温度：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。在一定条件下，每一种酶在某一定温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度。 ◇2酸碱度：每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。 ◇3酶浓度：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 ◇4底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎：成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著； 当底物浓度很大且达到一定限度时，反应速度就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应也几乎不再改变。 ◇5抑制剂：能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。 ◇6激活剂：能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂。
工程力学复习要点_简答题答案
2010-2011学年第2学期工程力学复习要点 简 答 题 参 考 答 案 1、说明下列式子的意义和区别。 ①21F F =；②21F F ρρ=；③力1F ρ等效于力2F ρ。 【答】： ①21F F =，表示两个量（代数量或者标量）数值大小相等，符号相同； ②21F F ρρ=，表示两个矢量大小相等、方向相同； ③力1F ρ等效于力2F ρ，力有三个要素，所以两个力等效，是指两个力的三要素相同。 2、作用与反作用定律和二力平衡公理都提到等值、反向、共线，试问二者有什么不同 【答】：二者的主要区别是： 二力平衡公理中等值、反向、共线的两个力，作用在同一刚体上，是一个作用对象，两个力构成了一个平衡力系，效果是使刚体保持平衡，对于变形体不一定成立。 作用与反作用定律中等值、反向、共线的两个力，作用在两个有相互作用的物体上，是两个作用对象，此两力不是平衡力系，对刚体、变形体、静止或者作变速运动的物体都适用。 3、力在坐标轴上的投影与力沿相应坐标轴方向的分力有什么区别和联系 【答】：力在坐标轴上的投影是代数量，可为正、负或零，没有作用点或作用线；力沿相应坐标轴的方向的分力是矢量、存在大小、方向和作用点。当坐标轴或力的作用线平移时，力的投影大小和正负不变，但沿对应坐标轴的分力作用点发生改变。 当x 轴与y 轴互相垂直时，力沿坐标轴方向的分力大小等于力在对应坐标轴上投影的绝对值；当x 轴与y 轴互相不垂直时，力沿坐标轴方向的分力大小不等于力在对应坐标轴上投影的绝对值。 4、什么叫二力构件分析二力构件受力时与构件的形状有无关系凡两端用铰链连接的杆都是二力杆吗 【答】：二力构件是指只受两个力作用而保持平衡的构件．．．．．．．．．．．．．．． ，二力构件既可以是杆状，也可以是任意形状的物体。 分析二力构件受力时，与构件的几何形状没有关系（即并不考虑物体的几何形状），只考虑物体：（1）是否只受两个力的作用（一般情况下都是忽略重力的作用）；（2）是否保持平衡状态。符合以上两个条件的任何物体，都是二力构件。在二力构件中，形状为杆的构件称为二力杆，可以是直杆，也可以是曲杆。 两端用铰链连接且中间不受其他外力作用的杆（重力不计），才是二力杆。 5、试叙述力的平移定理和它的逆定理。 【答】：力的平移定理：作用在刚体上的力，可以从原作用点等效地平行移动到刚体内的任一指定点，但必须同时在该力与所指定点所决定的平面内附加一力偶，附加力偶矩等于原力对指定点之矩。示意图如下图所示。 力的平移定理的逆定理．．． ：作用在同一刚体同一平面内的一个力F ρ和一个力偶，可以合成为
环境生物技术复习总结
绪论思考题 1我国的环境问题主要体现在哪些方面？ 主要体现在：水土流失严重、荒漠化加剧；包括淡水在内的许多资源短缺；草原退化严重、沙化和碱化面积逐年增加；濒危野生动物、植物物种增多，生物多样性锐减；自然灾害频繁发生，经济损失重大。2什么是环境生物技术？ 广义上讲：凡是涉及环境污染控制的一切与生物技术有关的技术，都可以称为环境生物技术。 严格上讲：环境生物技术指的是直接或间接利用生物或生物体的某些组成部分或某些机能来降低或消除污染物产生的生产工艺或能高效净化环境污染，同时又能生成有用物质的工程技术。 3环境生物技术划分为几个层次？各层次的内容是什么？是否有明显的界限？ 从技术难度和理论深度上环境生物技术一般可划分为三个层次： 第一层次：是指以基因工程为主导的近代污染物防治生物技术。包括构建降解杀虫剂、除草剂、多环芳烃类化合物等高效基因工程学，创造抗污染型转基因植物等。 这个层次是以现代生物技术知识为基础，为寻求快速有效的污染治理与预防途径提供了可能，是解决目前出现的日益严重复杂的环境问题的强有力手段。 第二层次：是以废物的生物处理为主要内容，既包括传统的生物处理技术，如废水的生物处理的活性污泥法、生物膜法等，也包括在新的理论和技术支撑下开发出的废物强化处理技术和工艺，如生物流化床等。这个层次的环境生物技术是当今废物生物处理中应用最广泛的技术，在高新技术不断渗入的过程中，其本身也在不断改进，是目前环境污染治理中的主力军。 第三层次：是指利用天然处理系统进行废物处理的技术，主要包括氧化塘、人工湿地系统和农业生态工程等。这个层次的特点是最大限度地发挥自然界环境中生物生态功能；投资运行费用少，易于操作管理，是一种省力、省费用、省能耗的技术。 在解决实际环境污染问题时，三个层次的技术可能会集于一体，很难有明显的界限。 4环境生物技术主要应用于哪些方面？ 环境生物技术的应用主要包括： 生物工程技术在环境污染防治中的应用；废水生物处理技术； 固体有机废物的生物处理技术；大气污染的生物防治技术； 污染环境的生物修复技术；环境污染预防生物技术；环境生物监测技术等。 5环境生物技术最有应用前景的是在哪个领域？ 环境生物技术最有应用前景的领域是废物高效生物处理技术、污染事故的现场补救、污染环境的现场修复技术、及可降解材料的生物合成技术。 第一章思考题 酶: 酶是动物、植物、微生物等生物体内自身合成的、参与生化反应、并传递电子、原子和化学集团的生物催化剂。 酶工程：是利用酶的催化作用进行物质转化（合成有用物质，分解有害物质）的技术，是将酶学理论与化工技术结合而形成的新技术。 酶工程包括的内容：酶的生成、酶的分离纯化、酶分子的修饰、酶固定化、酶反应动力学、酶反应器、酶的应用等。 酶的固定化： 固定化酶：是指将酶固定在载体上，在一定的空间范围内进行催化反应的酶（其被限制在一定的空间的同时，又不妨碍底物的自由扩散）。 益处：与游离酶相比固定化酶的优势在于： 热稳定性提高；可以重复使用； 不需要在反应后进行催化物质与反应物质的分离； 能够避免外源微生物对酶的污染和降解。
工程力学知识点总结(良心出品必属精品)
工程力学知识点总结 第0章 1.力学：研究物体宏观机械运动的学科。机械运动：运动效应，变形效应。 2.工程力学任务：A.分析结构的受力状态。B.研究构件的失效或破坏规律。C.分研究物体运动的几何规律D.研究力与运动的关系。 3.失效：构件在外力作用下丧失正常功能的现象称为失效。三种失效模式：强度失效、刚度失效、稳定性失效。 第1章 1.静力学：研究作用于物体上的力及其平衡的一般规律。 2.力系：是指作用于物体上的一组力。 分类：共线力系，汇交力系，平行力系，任意力系。 等效力系：如果作用在物体上的两个力系作用效果相同，则互为等效力系。 3.投影：在直角坐标系中：投影的绝对值 ＝ 分力的大小；分力的方向与坐标轴一致时投影 为正；反之，为负。 4.分力的方位角：力与x 轴所夹的锐角α： 方向：由 Fx 、Fy 符号定。 5.刚体：是指在力的作用下，其内部任意两点之间的距离始终保持不变。（刚体是理想化模型，实际不存在） 6.力矩：度量力使物体在平面内绕一点转动的效果。 方向： 力使物体绕矩心作逆时针转动时，力矩为正；反之，为负 力矩等于0的两种情况： (1) 力等于零。(2) 力作用线过矩心。 力沿作用线移动时，力矩不会发生改变。力可以对任意点取矩。 7.力偶：由大小相等、方向相反且不共线的两个平行力组成的力系，称为力偶。（例：不能单手握方向盘，不能单手攻丝） 特点： 1.力偶不能合成为一个合力，也不能用一个力来平衡，力偶只能有力偶来平衡。 2.力偶中两个力在任一坐标轴上的投影的代数和恒为零。 3.力偶对其作用面内任一点的矩恒等于力偶矩。即：力偶对物体转动效应与矩心无关。 三要素：大小，转向，作用面。 力偶的等效：同平面内的两个力偶，如果力偶矩相等，则两力偶彼此等效。 推论1：力偶可以在作用面内任意转动和移动，而不影响它对刚体的作用。（只能在作用面内而不能脱离。） 推论2：只要保持力偶矩的大小和转向不变的条件下，可以同时改变力偶中力 和力偶臂的大小，而不改变对刚体的作用。 8.静力学四大公理 A.力的平行四边形规则（矢量合成法则）：适用范围：物体。 B.二力平衡公理：适用范围：刚体 （对刚体充分必要，对变形体不充分。） 注：二力构件受力方向：沿两受力点连线。 C.加减平衡力系公理：适用范围：刚体 D.作用和反作用公理：适用范围：物体 特点：同时存在，大小相等，方向相反。 注：作用力与反作用力分别作用在两个物体上，因此，不能相互平衡。（即：作用力反作用力不是平衡力） ()O M F Fd =±
工程力学材料力学_知识点_及典型例题
作出图中AB杆的受力图。 A处固定铰支座 B处可动铰支座 作出图中AB、AC杆及整体的受力图。 B、C光滑面约束 A处铰链约束 DE柔性约束 作图示物系中各物体及整体的受力图。 AB杆：二力杆 E处固定端 C处铰链约束
（1）运动效应：力使物体的机械运动状态发生变化的效应。 （2）变形效应：力使物体的形状发生和尺寸改变的效应。 3、力的三要素：力的大小、方向、作用点。 4、力的表示方法： （1）力是矢量，在图示力时，常用一带箭头的线段来表示力；（注意表明力的方向和力的作用点！） （2）在书写力时，力矢量用加黑的字母或大写字母上打一横线表示，如F、G、F1等等。 5、约束的概念：对物体的运动起限制作用的装置。 6、约束力（约束反力）：约束作用于被约束物体上的力。 约束力的方向总是与约束所能限制的运动方向相反。 约束力的作用点，在约束与被约束物体的接处 7、主动力：使物体产生运动或运动趋势的力。作用于被约束物体上的除约束力以外的其它力。 8、柔性约束：如绳索、链条、胶带等。 (1)约束的特点：只能限制物体原柔索伸长方向的运动。 (2)约束反力的特点：约束反力沿柔索的中心线作用，离开被约束物体。（） 9、光滑接触面：物体放置在光滑的地面或搁置在光滑的槽体内。 （1）约束的特点：两物体的接触表面上的摩擦力忽略不计，视为光滑接触面约束。被约束的物体可以沿接触面滑动，但不能沿接触面的公法线方向压入接触面。 （2）约束反力的特点：光滑接触面的约束反力沿接触面的公法线，通过接触点，指向被约束物体。（） 10、铰链约束：两个带有圆孔的物体，用光滑的圆柱型销钉相连接。 约束反力的特点:是方向未定的一个力；一般用一对正交的力来表示，指向假定。（）11、固定铰支座 （1）约束的构造特点：把中间铰约束中的某一个构件换成支座，并与基础固定在一起，则构成了固定铰支座约束。
工程力学复习汇总重点教材
工程力学复习资料 一、填空题(每空1分，共16分) 1.物体的平衡是指物体相对于地面__________或作________运动的状态。 2.平面汇交力系平衡的必要与充分条件是：_____。该力系中各力构成的力多边形____。 3.一物块重600N，放在不光滑的平面上，摩擦系数f=0.3， 在左侧有一推力150N，物块有向右滑动的趋势。 F max=__________,所以此物块处于静止状态，而其 F=__________。 4.刚体在作平动过程中，其上各点的__________相同，每一 瞬时，各点具有__________的速度和加速度。 5.AB杆质量为m，长为L，曲柄O1A、O2B质量不计，且 O1A=O2B=R，O1O2=L，当φ=60°时，O1A杆绕O1轴转 动，角速度ω为常量，则该瞬时AB杆应加的惯性力大 小为__________，方向为__________ 。 6.使材料丧失正常工作能力的应力称为极限应力。工程上一 般把__________作为塑性材料的极限应力；对于脆性材 料，则把________作为极限应力。 7.__________面称为主平面。主平面上的正应力称为______________。 8.当圆环匀速转动时，环内的动应力只与材料的密度ρ和_____________有关，而与 __________无关。 二、单项选择题(在每小题的四个备选答案中，选出一个正确答案，并将正确答案的序号填在 题干的括号内。每小题3分，共18分) 1.某简支梁AB受载荷如图所示，现分别用R A、R B表示支座A、B处的约束反力，则它们的 关系为( )。 A.R A
酶工程的知识点总结.pdf
酶工程的知识点总结 课题3 探讨加酶洗衣粉的洗剂效果 一、实验原理 1．加酶洗衣粉是指含有酶制剂的洗衣粉，目前常用的酶制剂有四类：蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶和纤维素酶，其中，应用最广泛、效果最明显的是碱性蛋白酶和碱性脂肪酶。b5E2RGbCAP 2．碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸或小分子的肽， 使污迹从衣物上脱落。脂肪酶、淀粉酶和纤维素酶也能分别将大分子的脂肪、淀粉和纤维素水解为小分子物质，使洗衣粉具有更好的去污能力。p1EanqFDPw 3．在本课题中，我们主要探究有关加酶洗衣粉的三个问题：一是普通洗衣粉和加酶洗衣粉 对衣物污渍的洗涤效果有什么不同；二是在什么温度下使用加酶洗衣粉效果最好，三是添加不同种类的酶的的洗衣粉，其洗剂效果有哪些区别。DXDiTa9E3d 二、实验步骤 1探究用加酶洗衣粉与普通洗衣粉洗涤的效果的不同 ①在2个编号的烧杯里，分别注入500mL清水。②取2块大小相等的白棉布，用滴管在每 块白布上分别滴上等量的墨水，分别放入烧杯里，用玻璃棒搅拌。③将2个烧杯分别放入同等温度的温水中，保温5分钟。④称取5克加酶洗衣粉和5克普通洗衣粉2份，分别放入2个烧杯中，用玻璃棒均匀搅拌。保温10分钟。⑤观察并记录2个烧杯中的洗涤效果RTCrpUDGiT 2探究用加酶洗衣粉洗涤的最佳温度条件 ①在3个编号的烧杯里，分别注入500mL清水。②取3块大小相等的白棉布，用滴管在每 块白布上分别滴上一滴食用油、鸡血、牛奶，分别放入烧杯里，用玻璃棒搅拌。③将3个烧杯分别放入50摄氏度的热水、沸水和冰块中，保温5分钟。④称取5克加酶洗衣粉3份，分别放入3个烧杯中，用玻璃棒均匀搅拌。保温10分钟。⑤观察并记录3个烧杯中的洗涤效果。3探究不同种类的加酶洗衣粉洗涤的效果5PCzVD7HxA 污染物蛋白酶洗衣粉脂肪酶洗衣粉复合酶洗衣粉普通洗衣粉 油渍 汗渍 血渍 观察并记录四种洗衣粉分别洗涤三种污染的洗涤效果。三、注意事项 1．变量的分析和控制 影响加酶洗衣粉洗涤效果的因素有水温、水量、水质、洗衣粉的用量，衣物的质料、大 小及浸泡时间和洗涤的时间等。在这些因素中，水温是我们要研究的对象，而其他因素应在实验中保持不变。选择什么样的水温进行实验需要实验者根据当地一年中的实际气温变化来 确定水温，通常情况下，冬季、春季、秋季和夏季可分别选取 5 ℃、15 ℃、25 ℃和35 ℃的水温，因为这4个水温是比较符合实际情况的，对现实也有指导意义。jLBHrnAILg 2．洗涤方式和材料的选择。 在洗涤方式中有机洗和手洗两种方式，应考虑其中哪一种比较科学？哪一种更有利于控 制变量？再有，洗衣机又可以分为半自动和全自动两种，相比之下，采用全自动洗衣机比较好，并且应该尽量使用同一型号小容量的洗衣机，其机械搅拌作用相同。关于洗涤材料的选择也有一些讲究。用衣物作实验材料并不理想，这是因为作为实验材料的衣物，其大小、颜 色、洁净程度等应该完全一致，而这并不容易做到；此外，人为地在衣物上增加污物，如血 渍、油渍等，也令人难以接受。因此，选用布料作为实验材料比较可行。在作对照实验时，
工程力学复习要点
一、填空题 1．力是物体间相互的相互机械作用，这种作用能使物体的运动状态和形状发生改变。 2．力的基本计量单位是牛顿（N ）或千牛顿（）。 3．力对物体的作用效果取决于力的大小、方向和作用点（作用线）三要素。 4．若力F r 对某刚体的作用效果与一个力系对该刚体的作用效果相同，则称F r 为该力系的合力，力系中的每个力都是F r 的分力。 5．平衡力系是合力（主矢和主矩）为零的力系，物体在平衡力系作用下，总是保持静止或作匀速直线运动。 6．力是既有大小，又有方向的矢量，常用带有箭头的线段画出。 7．刚体是理想化的力学模型，指受力后大小和形状始终保持不变的物体。 8．若刚体受二力作用而平衡，此二力必然大小相等、方向相反、作用线重合。 9．作用力和反作用力是两物体间的相互作用，它们必然大小相等、方向相反、作用线重合，分别作用在两个不同的物体上。 10．约束力的方向总是与该约束所能限制运动的方向相反。 11．受力物体上的外力一般可分为主动力和约束力两大类。 12．柔性约束限制物体绳索伸长方向的运动，而背离被约束物体，恒为拉力。 13．光滑接触面对物体的约束力，通过接触点，沿接触面公法线方向，指向被约束 的物体，恒为压力。 14．活动铰链支座的约束力垂直于支座支承面，且通过铰链中心，其指向待定。 15．将单独表示物体简单轮廓并在其上画有全部外力的图形称为物体的受力图。在受力图上只画受力，不画施力；在画多个物体组成的系统受力图时，只画外力，不画内力。 16．合力在某坐标轴上的投影，等于其各分力在 同一轴 上投影的 代数 和，这就是合力投影定理。若有一平面汇交力系已求得x F ∑和y F ∑，则合力大小R F 。 17．画力多边形时，各分力矢量 首尾 相接，而合力矢量是从第一个分力矢量的 起点 指向最后一个分力矢量的 终点 。 18．如果平面汇交力系的合力为零，则物体在该力系作用下一定处于 平衡 状态。 19．平面汇交力系平衡时，力系中所有各力在两垂直坐标轴上投影的代数和分别等于零。 20．平面力系包括平面汇交力系、平面平行力系、平面任意力系和平面力偶系等类型。 21．力矩是力使物体绕定点转动效应的度量，它等于力的大小与力臂的乘积，其常用单位为N m ?或kN m ?。 22．力矩使物体绕定点转动的效果取决于力的大小和力臂长度两个方面。 23．力矩等于零的条件是力的大小为零或者力臂为零（即力的作用线通过矩心）。 24．力偶不能合成为一个力，力偶向任何坐标轴投影的结果均为零。 25．力偶对其作用内任一点的矩恒等于力偶矩与矩心位置无关。 26．同平面内几个力偶可以合成为一个合力偶，合力偶矩等于各分力偶矩的代数和。 27．力偶是由大小相等、方向相反、作用线不重合的两个平行力组成的特殊力系，它只对物体产生 转动 效果，不产生 移动 效果。 28．力偶没有 合力，也不能用一个力来平衡，力偶矩是转动效应的唯一度量； 29．力偶对物体的作用效应取决于力偶矩的大小、力偶的转向和作用面三个要素。 30．平面任意力系向作用面内任一点简化的结果是一个力和一个力偶。这个力称为原力系的主矢，它作用在简化中心，且等于原力系中各力的矢量和；这个力偶称为原力系对简化中心的主矩，它等于原力系中各力对简化中心的力矩的代数和。 31．平面任意力系的平衡条件是：力系的主矢和力系对任何一点的主矩分别等于零；应用平面任意力系的平衡方程，选择一个研究对象最多可以求解三个未知量。
酶工程
酶的定义：酶是具有生物催化功能的生物大分子，按分子中起催化作用的主要任务不同，自然界中天然存在的酶可以分为蛋白类酶和核酸类酶。 模拟酶：又称人工酶，酶模型，是在分子水平上模拟酶活性部分的形状、大小及微环境等特征以及酶的作用机理和立体化学等特征的一门科学。 生物印迹：一种通过酶与配体间的相互作用、诱导，从而改变酶的构象的方法。 酶：活细胞产生的、能在细胞内外起作用（催化）的生理活性物质。 酶工程：酶的生产性与与应用的技术过程。 酶工程的主要任务：经过预先设计，通过人工操作获得人们所需要的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进充分发挥其催化的功能。 酶的活性中心：酶分子中能同底物结合并催化反应的空间部位。 提起分离法：采用微生物细胞、植物细胞或动物细胞的生命活动而获得人们所需酶的技术过程同步合成型：酶的生物合成在细胞的生长阶段开始，而在细胞生长进入平衡期后，酶的生物合成也随之停止。 滞后合成型：酶在细胞生长一段时间或者进入平衡期以后才开始其生物合成并大量积累，又称为非生长偶联型。 固定化酶：固定在一定水不溶性载体上并在一定的空间范围内进行催化反应的酶。 固定化细胞：固定在载体上并在一定的空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞、也称为固定化活细胞或固定化增殖细胞。 定向进化：是模拟自然进化的过程、进行人工随机突变，并子啊特定的环境条件下进行选择，使进化朝着人们所以需方向发展的技术过程。 酶反应器：用于酶进行催化反应的容器机器附属设备。 共价调节酶：由于其他酶对其结构进行了共价修饰，使其能在非活性与活性形式之间相互转变的酶，也是调节酶的一种类型。 分子印迹：合成对其某种特异选择性结合的高分子聚合物技术。 酶原的激活：酶原在一定条件下经过适当的切割肽键，可以转变为有活性的酶。 酶活力：又称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力，可在一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速率表示。 酶反应动力学;是研究反应速度及各种因素对酶反应速度影响的学科。 诱导型操纵子：在无诱导物的情况下，其基因的表达水平很低或不表达，只有在诱导物存在的条件下，才能转录生成mRNA，进而合成酶。 阻遏型操纵子：在无阻遏的情况下，其基因正常表达，当有阻遏物存在时，转录受到阻遏二次生长现象（葡萄糖效应）：细菌在含有葡萄糖和乳糖的培养基上生长，优先利用葡萄糖，待葡萄糖耗尽后才开始利用乳糖，产生了两个对数生长期中间隔开一个生长延滞期。酶原：有些酶在细胞内合成时是无活性的，这种无活性的酶是有活性的前体，叫做酶原 别构酶：又称变构酶，是调节物酶的一种类型，这种酶分子上除有与底物结合的活性中心以外还有一个与调节物结合的别构中心。 同工酶：催化同一种化学反应而酶蛋白本身的分子结构和组成都有所不同的一组酶。 诱导酶：细胞中一般情况下不存在或含量很小，而在加入特定诱导物产生的酶。 抗体酶：它是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白，在其可变区赋予了没的属性。 酶生物合成的反馈阻遏作用：指在酶催化反应的产物或代谢途径的末端产物使酶的生物合成受 到阻遏的现象。 酶生物合成的诱导作用：加入某些物质使酶的生物合成开始或加速进行的现象，检测诱导作用。酶活力单位：在特定条件下，每1min催化1umol的底物转化为产物的酶量国际单位是IU 另一个酶活力单位：卡特（kat）。
工程力学公式总结
刚体 力的三要素：大小、方向、作用点 静力学公理：1力的平行四边形法则2二力平衡条件3加减平衡力系原理（1）力的可传性原理（2）三力平衡汇交定理4作用与反作用定律 约束：柔索约束；光滑面约束；光滑圆柱（圆柱、固定铰链、向心轴承、辊轴支座）；链杆约束（二力杆） 平面汇交力系平衡的必要和充分条件是：力系的合力等于零。 平面汇交力系平衡几何条件：力多边形自行封闭 合力投影定理合力在任一轴上的投影，等于各分力在同一轴上投影的代数和。它表明了合力与分力在同一坐标轴投影时投影量之间的关系。 平面汇交力系平衡条件：∑F ix =0；∑F iy =0。2个独立平衡方程 第三章 力矩 平面力偶系 力矩M 0(F)=±Fh(逆时针为正) 合力矩定理：平面汇交力系的合力对平面上任一点力矩，等于力系中各分力对与同一点力矩的代数和。 Mo(F )=Mo(F1)+Mo(F 2)+...+Mo(F n)=∑Mo(F ) 力偶；由大小相等,方向相反，而作用线不重合的两个平行力组成的力系称为力偶 力偶矩M =±Fd(逆时针为正) 力偶的性质：性质1 力偶既无合力，也不能和一个力平衡，力偶只能用力偶来平衡。性质2 力偶对其作用面内任一点之矩恒为常数，且等于力偶矩，与矩心的位置无关。性质3 力偶可在其作用面内任意转移，而不改变它对刚体的作用效果。性质4 只要保持力偶矩的大小和转向不变，可以同时改变力偶中力的大小和力偶臂的长短， 而不改变其对刚体的作用效果。 平面力偶系平衡条件是合力偶矩等于零。 第四章 平面任意力系 力的平移定理：将力从物体上的一个作用点,移动到另外一点上,额外加上一个力偶矩,其大小等于这个力乘以2点距离,方向为移动后的力与移动前力的反向力形成的力偶的反方向 平面力向力系一点简化可得到一个作用在简化中心的主矢量和一个作用于原平面内的主矩，主矢量等于原力系中各力的矢量和，而主矩等于原力系中各力对点之矩的代数和。 平面任意力系平衡条件：∑F ix =0；∑F iy =0，∑M 0(Fi)=0。3个独立方程 平面平行力系平衡条件：∑F iy =0，∑M 0(Fi)=02个独立方程 摩擦，阻止两物体接触表面发生切向相互滑动或滚动的现象。静摩擦力，若两相互接触且相互挤压，而又相对静止的物体，在外力作用下如只具有相对滑动趋势，而又未发生相对滑动，则它们接触面之间出现的阻碍发生相对滑动的力，谓之“静摩擦力”。动摩擦力，两物体相对运动时的摩擦力。 重心是在重力场中，物体处于任何方位时所有各组成质点的重力的合力都通过的那一点。 第五章 空间力系 P53 空间力系平衡条件：6个方程。空间平行力系：3个方程 影响构件持久极限的主要因素:构件尺寸外形和表面质量。 质点的运动：点的速度dt ds v = ，加速度：切向加速度dt dv a = τ，速度大小变化；法向加速度ρ 2 v a n = ， 速度方向变化，加速度2 2n a a a +=τ 刚体的基本运动角速度dt d ?ω= ，角加速度dt d ωα= ，角速度n πω2=(n 是转速，r/s) 转动刚体内各点的速度ωR v =，加速度2ωατR a R a n ==， 质心运动定理：e F ma ∑= 转动定理z z M J ∑=α，转动惯量：圆环2mR J z =；圆盘2/2 mR J z =：
工程力学(一)知识要点
《工程力学（一）》串讲讲义 （主讲：王建省工程力学教授，Copyright 2010-2012 Prof. Wang Jianxing） 课程介绍 一、课程的设置、性质及特点 《工程力学（一）》课程，是全国高等教育自学考试机械等专业必考的一门专业课，要求掌握各种基本概念、基本理论、基本方法，包括主要的各种公式。在考试中出现的考题不难，但基本概念涉及比较广泛，学员在学习的过程中要熟练掌握各章的基本概念、公式、例题。 本课程的性质及特点： 1．一门专业基础课，且部分专科、本科专业都共同学习本课程； 2．工程力学（一）课程依据《理论力学》、《材料力学》基本内容而编写，全面介绍静力学、运动学、动力学以及材料力学。按重要性以及出题分值分布，这几部分的重要性排序依次是：材料力学、静力学、运动学、动力学。 二、教材的选用 工程力学（一）课程所选用教材是全国高等教育自学考试指定教材（机械类专业），该书由蔡怀崇、张克猛主编，机械工业出版社出版（2008年版）。 三、章节体系 依据《理论力学》、《材料力学》基本体系进行，依次是 第1篇理论力学 第1章静力学的基本概念和公理受力图 第2章平面汇交力系 第3章力矩平面力偶系 第4章平面任意力系 第5章空间力系重心 第6章点的运动 第7章刚体基本运动 第8章质点动力学基础 第9章刚体动力学基础 第10章动能定理 第2篇材料力学 第11章材料力学的基本概念 第12章轴向拉伸与压缩 第13章剪切 第14章扭转 第15章弯曲内力 第16章弯曲应力 第17章弯曲变形 第18章组合变形 第19章压杆的稳定性 第20章动载荷 第21章交变应力
考情分析 一、历年真题的分布情况 结论：在全面学习教材的基础上，掌握重点章节内容，基本概念和基本计算，根据各个章节的分数总值， 请自行给出排序结果。 二、真题结构分析 全国2010年1月自学考试工程力学(一)试题 课程代码：02159 一、单项选择题(本大题共10小题，每小题2分，共20分) 在每小题列出的四个备选项中只有一个是符合题目要求的，请将其代码填写在题后的括号内。错选、多选或未选均无分。
(完整版)酶学与酶工程总结
?Lecture 1 酶学与酶工程 ?酶的概念:酶（enzyme）是一类由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质，是一类生物催化剂。 ? ?酶的分类(6类)、组成、结构特点？和作用机制？ 组成：单体酶、寡聚酶、多酶复合体 Note:一个酶蛋白可有多种催化活性，相当于多个酶(关注原核和真核生物的差别) 除水解酶和连接酶外，其他酶在反应时都需要特定的辅酶。 金属在酶催化中的作用：稳定酶构象、参与酶的催化作用（如激活底物）、电子传递体 ?酶作为催化剂的显著特点: 强大的催化能力：加快反应速度可高达1017倍; 没有副反应; 高度的专一性：各种酶都有专一性，但专一程度的严格性上有所差别; 可调节性; ?同工酶的概念:同一种属中由不同基因或（复）等位基因编码的多肽链所组成的单体、纯聚体或杂交体，其理化及生物学性质不同而能催化相同反应的酶称同工酶。 同一基因生成的不同mRNA所翻译出来的酶蛋白也列入同工酶的范畴。 酶蛋白合成后经不同类型的共价修饰（如糖基化等）而造成的多种酶分子形式，严格来说不属于同工酶而称为synzyme，但也有人称其为次生性同工酶（secondary isozyme）。 不同种属中催化相同反应的酶称为xenozyme，也不属于同工酶。
?酶的活性中心 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物 必需基团(essential group):酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。 活性中心内的必需基团:结合基团（与底物相结合）和催化基团（催化底物转变成产物） 活性中心外的必需基团：维持酶活性中心应有的空间构象所必需； 构成酶活性中心的常见基团：His的咪唑基、Ser的－OH、Cys的－SH、Glu的γ-COOH。 ?酶的作用机制 ?酶活力的调节 ?酶的应用 食品加工方面：生物技术在食品工业中应用的代表就是酶的应用，目前已经有几十种酶成功用于食品工业。如葡萄糖、饴糖、果葡糖浆的生产、蛋白质制品加工、果蔬加工、食品保鲜以及改善食品品质与风味等。 常用的酶制剂主要有：淀粉酶、糖化酶、蛋白酶、葡萄糖异构酶、果胶酶、脂肪酶、纤维素酶葡萄糖氧化酶等。 酶在轻工业方面的应用：用酶进行原料处理（发酵原料、淀粉原料、纤维素原料、含戊聚糖的植物原料的处理、纺织原料、造纸原料的制浆、生丝的脱胶处理、羊毛的除垢），用酶生产各种产品（L-氨基酸、核苷酸、酱油或豆酱、制革），用酶增强产品的使用效果（加酶洗涤剂；加酶牙膏、牙粉和嗽口水） 酶在医学中的应用：主要的医药用酶、用酶进行疾病的诊断、用酶治疗各种疾病、用酶制造各种药物 ?酶与食品质量安全 酶制剂作为食品添加剂进入食品的潜在危害 酶催化有毒物质的产生 酶作用导致食品中营养组分的损失 潜在的产毒素性 潜在的致病性 对策：安全菌株，体外基因毒理学测试，酶制剂的安全评价，酶制剂来源安全性的评估标准 ?Lecture 2 基因工程的酶学基础 ?核酶（Ribozyme)：概念：具有生物催化功能的RNA。 看课件 ?基因工程的酶学基础 ?基因克隆表达的过程 基因克隆常用的酶，有什么应用，注意事项（补充后两者）
工程力学重点知识总结
工程力学 第一章 在该刚体内前后任意移动, 而不改 变它对该刚体的作用。 I 白比味 在空间的位移不受任何限 H 曰*的制的物体称为自由体。 2. 非自由体：位移受到限制的物体称为非自由体。 3?约束 由周围物体所构成的、限制非自由体位移的釦生 、、亠" 注意： 物体向约束所限制的方向有运动趋势时，就会有约束力? 另外，有约束，不一定有约束力 4:讨论约束主要是分析，有哪些约束力？约束力的方向是？最终要确定约 束力的大小和方向。 5:柔性约束，约束力的数目为 1方向离开约束物体。光滑接触面约束，约 束数目1。 注意：□接触面为两个面时，约束力为分布的同向平行力系， 可用其合理表示。②若一物体以尖点与另一个物体接触，可将尖点是为小圆 弧。再者，一般考虑物体的自重，忽略杆的自重，除非题目要求考虑。 光滑圆柱铰链约束：01固定铰支座（直杆是被约束物体），约束力数目为2; 推论 （力在刚体上的可传性） 作用于刚体的力， 其作用点可以沿作用线 或对非自曲体的某些位移起限制作用
Q中间铰约束按合力讨论，有一个约束力，方向未知：安分力讨论，有 两个约束力，方向可以假设(正交) 注意：销钉和杆直接接触传递力，杆 和杆之间不直接传递力。O3可动铰支座仅限制物体在垂直与接触面方向的移动。约束力数目为1 向心推力轴承，约束力数目为2;止推轴承有三个约束力 强调：无约束的方向一定没有约束力! 平面约束: (1)柔性约束：有一个约束力，离开物体; (2)光滑接触面(线、点)约束: 有一个约束力，指向物体; (3)光滑BI柱较链约束 扎固定餃支座约束:有两个正交约束力, 方向可以假设; B.中间较约束：有两个正交约束力，方向可以假设; G可动较支座或辗轴约束： 有一个约束力，方向可以假设； 空间约束： (1)空间球较约束：有三个正交约束力， 方向可以假设； (2)向心轴承约束：有两个正交约束力， 方向可以假设； (3)向心推力轴承约束：有三个正交约束力, 方向可以假设； 第二章 矢量表达式：R = F i+F2+F. + F4= ^Y i i-↑结论：力在某轴上的投影，等于力的模乘以力与该轴正向间夹角
酶工程名词解释
名词解释 第一章酶学与酶工程 酶：生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。 酶工程：是酶学和工程学相互渗透结合形成的一门新的技术科学。从应用目的出发研究酶，在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有用的物质。 单体酶（monomeric enzyme）：由一条多肽链组成，如溶菌酶；由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。 寡聚酶（oligomeric enzyme）：由两个或两个以上的亚基组成的酶。 多酶复合体（multienzyme complex）：由几种酶非共价键彼此嵌合而成。 催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。 酶活力(酶活性)：指酶催化一定化学反应的能力。 酶活力的大小：一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度， 酶反应速度：单位时间内底物的减少量或产物的增加量。 酶的活力单位（U，activity unit）：酶活力的大小及酶含量的多少。 酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。这样酶的含量可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。 Katal（Kat）单位：一个katal单位是指在最适反应条件下，1秒钟催化1moL底物转化为产物所需要的酶量。 酶的比活力（specific activity）：代表酶的纯度，比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表示。对同一种酶比活力愈大，纯度愈高。 酶的转换数：以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数来表示酶的催化效率。 酶动力学：是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。 抑制剂:任何分子直接作用于酶使他的催化速度降低即称为~。 不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。 可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，能用物理的方法除去抑制剂而使酶复活。 第二章酶的发酵生产 酶的生物合成：生物体在一定的条件下都能产生多种多样的酶。酶在生物体内产生的过程，称为~。 酶的发酵生产：经过预先设计，通过人工操作控制，利用细胞的生命活动，产生人们所需要的酶的过程，称为酶的发酵生产——是现在酶生产的主要方法。 固体发酵法（麸曲培养法）：以麸皮和米糠为主要原料，添加谷糠、豆饼，无机盐和适量水分，制成固体或半固体状态，经灭菌、冷却后，供微生物生长和产酶用。 液体表面发酵法：将已灭菌的液体培养基接种后，装入可密闭的发酵箱内的浅盘中，液体厚约1~2cm，然后向盘架间通入无菌空气，维持一定的温度进行发酵。 液体深层发酵法：采用液体培养基，置于发酵罐中，经灭菌、冷却后接入产酶细胞，在一定条件下进行发酵。 保藏：性能优良的产酶细胞选育出来后，必须尽可能保持其生长和产酶特性不变异，不死亡，不被杂菌污染等。 细胞活化：保藏细胞在使用前必须接种于新鲜的斜面培养基上，在一定的条件下进行培养，以恢复细胞的生命活动能力，这叫做~。
工程力学知识点
工程力学知识点 静力学分析 1、静力学公理 a，二力平衡公理：作用在刚体上的两个力使刚体处于平衡的充分必要条件是这两个力等值、反向、共线。（适用于刚体） b，加减平衡力系公理：在任意力系中加上或减去一个平衡力系，并不改变原力系对刚体的效应。（适用于刚体） c，平行四边形法则：使作用在物体上同一点的两个力可以合为一个合力，此合力也作用于该点，合理的大小和方向是以两个力为邻边所构成的平行四边形的对角线来表示。（适用于任何物体） d，作用与反作用力定律：两物体间的相互作用力，即作用力和反作用力，总是大小相等、指向相反，并沿同一直线分别作用在这两个物体上。（适用于任何物体） e，二力平衡与作用力反作用力都是二力相等，反向，共线，二者的区别在于两个力是否作用在同一个物体上。 2、汇交力系 a，平面汇交力系：力的作用线共面且汇交与一点的平面力系。 b，平面汇交力系的平衡：若平面汇交力系的力多边形自行封闭，则该平面汇交力系是平衡力系。 c，空间汇交力系：力的作用线汇交于一点的空间力系。 d，空间汇交力系的平衡：空间汇交力系的合力为零，则该空间力系平衡。
3、力系的简化结果 a，平面汇交力系向汇交点外一点简化，其结果可能是①一个力②一个力和一个力偶。但绝不可能是一个力偶。 b，平面力偶系向作用面内任一点简化，其结果可能是①一个力偶②合力偶为零的平衡力系 c，平面任意力系向作用面内任一点简化，其结果可能是①一个力②一个力偶③一个力和一个力偶④处于平衡。 d，平面平行力系向作用面内任一点简化，其结果可能是①一个力②一个力偶③一个力和一个力偶④处于平衡。 e，平面任意力系平衡的充要条件是①力系的主矢为零②力系对于任意一点的主矩为零。 4、力偶的性质 a，由于力偶只能产生转动效应，不产生移动效应，因此力偶不能与一个力等效，即力偶无合力，也就是说不能与一个力平衡。 b，作用于刚体上的力可以平移到任意一点，而不改变它对刚体的作用效应，但平移后必须附加一个力偶，附加力偶的力偶矩等于原力对于新作用点之矩，这就是力向一点平移定理。 c，在平面力系中，力矩是一代数量，在空间力系中，力对点之矩是一矢量。力偶对其作用面内任意点的力矩恒等于此力偶矩，而与矩心的位置无关。 5、平面一般力系。 a，主矢：主矢等于原力系中各力的矢量和，一般情况下，主矢并不与原力系等效，不是原力系的合力。它与简化中心位置无关。 b，主矩：主矩是力系向简化中心平移时得到的附加力偶系的合力偶的矩，它也不与原力系等效。主矩与简化中心的位置有关。 c，全反力：支撑面的法向反力及静滑动摩擦力的合力 d，摩擦角：在临界状态下，全反力达到极限值，此时全反力与支撑面的接触点的法线的夹角。f=tan e，自锁现象：如果作用于物体的全部主动力的合力的作用线在摩擦角内，则无论这个力有多大，物体必然保持静止，这一现象称为自锁现象。 6、a，一力F在某坐标轴上的投影是代数量，一力F沿某坐标轴上的分力是矢量。 b，力矩矢量是一个定位矢量，力偶矩矢是自由矢量。 c，平面任意力系二矩式方程的限制条件是二矩心连线不能与投影轴相垂直；平面任意力系三矩式方程的限制条件是三矩心连线不能在同一条直线上。 d，由n个构件组成的平面系统，因为每个构件都具有3个自由度，所以独立的平衡方程总数不能超过3n个。 e，静力学主要研究如下三个问题：①物体的受力分析②力系的简化③物体在力系作用下处于平衡的条件。 f，1 Gpa = 103 Mpa = 109 pa = 109 N/m2 7、铰支座受力图 固定铰支座活动铰支座